Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ТИОЛОВЫЕ ПРОТЕАЗЫ<.>)
Общее количество найденных документов : 11
Показаны документы с 1 по 11
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 95.07-04М4.248

   
    Role of thiolproteases on fasting-induced jejunal mucosa atrophy [Text] : abstr. 16th Congr. Eur. Soc. Parenteral and Enteral Nutr., Birmingham, 30 Aug. - 2 Sept., 1994 / J. Asin [et al.] // Clin. Nutr. - 1994. - Vol. 13, Suppl. N1. - P36 . - ISSN 0261-5614
Перевод заглавия: Роль тиоловых протеаз в вызванной голоданием атрофии слизистой оболочки тощей кишки
Аннотация: У крыс, голодавших в течение 24-48 ч, определяли в гомогенатах слизистой оболочки тощей кишки активность тиоловых лизосом. протеаз: катепсинов В, L и Н с помощью высокоспецифических синтетических субстратов. Установлено практически линейное (R0,8) возрастание активности всех трех ферментов с увеличением срока голодания. В эти же сроки голодания морфологически наблюдается атрофия слизистой оболочки кишки. По мнению авт., тиоловые лизосомальные протеазы играют важную роль в этом явлении. Испания, Unitat "Santiago Grisolia", C. S. "Vall d'Hebron", Barcelona.
ГРНТИ  
34.39.33
ВИНИТИ 341.39.33.27.19
Рубрики: ТОЩАЯ КИШКА
АТРОФИЯ СЛИЗИСТОЙ
ТИОЛОВЫЕ ПРОТЕАЗЫ
ГОЛОДАНИЕ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Asin, J.; Schwartz, S.; Quiles, M.; Arbos, M.A.; Garcia, E.; Andreu, A.L.; Lopez, J.

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 99.09-04И2.33

   
    Cysteine protease inhibitors alter Golgi complex ultrastructure and function in Trypanosoma cruzi [Text] / Juan C. Engel [et al.] // J. Cell Sci. - 1998. - Vol. 111, N 5. - P597-606 . - ISSN 0021-9533
Перевод заглавия: Ингибиторы тиоловых протеаз изменяют ультраструктуру и функцию комплекса Гольджи у Trypanosoma cruzi
Аннотация: Крузаин (I) - тиоловая протеиназа, экспрессированная у эпимастигот T. cruzi и играющая, по-видимому, важную роль в жизненном цикле этого паразита. I транспортируется комплексом Гольджи и локализуется в прелизосомах и лизосомах в заднем конце клетки интактных эпимастигот. Под действием ингибиторов тиоловых протеиназ наблюдается задержка роста культуры эпимастигот T. cruzi, нарушается внутриклеточное распределение I и отмечаются выраженные ультраструктурные изменения в морфологии комплекса Гольджи. Последние проявляются в аномальном расширении цистерн, в периферийных отделах которых отмечается накопление белка I. Одновременно на 70% снижается транспорт меченного золотом I в лизосомы. Предобработка эпимастигот брефелдином А усиливала последующее цитопатологическое действие ингибиторов тиоловых протеаз. Развитие аномалий цистерн комплекса Гольджи влекло за собой, в дальнейшем, растяжение эндоплазматического ретикулума, ядерной мембраны и гибель клеток. Заключают, что ингибиторы тиоловых протеаз нарушают нормальные аутокаталитические и транспортные процессы в клетке T. cruzi, связанные с функцией КЗ, и, следовательно, могут рассматриваться как потенциально эффективные химиопрепараты при инвазии этим простейшим. США, Univ. of California, San Francisco, CA 94143. Библ. 44
ГРНТИ  
34.33.23
ВИНИТИ 341.33.23.15.13.07.09.17
Рубрики: TRYPANOSOMA CRUZI (PROT.)
КОМПЛЕКС ГОЛЬДЖИ
УЛЬТРАСТРУКТУРА
ФУНКЦИЯ
ТИОЛОВЫЕ ПРОТЕАЗЫ
ИНГИБИТОРЫ

Доп.точки доступа:
Engel, Juan C.; Doyle, Patricia S.; Palmer, James; Hsieh, Ivy; Bainton, Dorothy F.; McKerrow, James H.

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 99.10-04Я6.500

   
    Cysteine protease inhibitors alter Golgi complex ultrastructure and function in Trypanosoma cruzi [Text] / Juan C. Engel [et al.] // J. Cell Sci. - 1998. - Vol. 111, N 5. - P597-606 . - ISSN 0021-9533
Перевод заглавия: Ингибиторы тиоловых протеаз изменяют ультраструктуру и функцию комплекса Гольджи у Trypanosoma cruzi
Аннотация: Крузаин (I) - тиоловая протеиназа, экспрессированная у эпимастигот T. cruzi и играющая, по-видимому, важную роль в жизненном цикле этого паразита. I транспортируется комплексом Гольджи и локализуется в прелизосомах и лизосомах в заднем конце клетки интактных эпимастигот. Под действием ингибиторов тиоловых протеиназ наблюдается задержка роста культуры эпимастигот T. cruzi, нарушается внутриклеточное распределение I и отмечаются выраженные ультраструктурные изменения в морфологии комплекса Гольджи. Последние проявляются в аномальном расширении цистерн, в периферийных отделах которых отмечается накопление белка I. Одновременно на 70% снижается транспорт меченного золотом I в лизосомы. Предобработка эпимастигот брефелдином А усиливала последующее цитопатологическое действие ингибиторов тиоловых протеаз. Развитие аномалий цистерн комплекса Гольджи влекло за собой, в дальнейшем, растяжение эндоплазматического ретикулума, ядерной мембраны и гибель клеток. Заключают, что ингибиторы тиоловых протеаз нарушают нормальные аутокаталитические и транспортные процессы в клетке T. cruzi, связанные с функцией КЗ, и, следовательно, могут рассматриваться как потенциально эффективные химиопрепараты при инвазии этим простейшим. США, Univ. of California, San Francisco, CA 94143. Библ. 44
ГРНТИ  
34.19.25
ВИНИТИ 341.19.25.07
Рубрики: TRYPANOSOMA CRUZI (PROT.)
КОМПЛЕКС ГОЛЬДЖИ
УЛЬТРАСТРУКТУРА
ФУНКЦИЯ
ТИОЛОВЫЕ ПРОТЕАЗЫ
ИНГИБИТОРЫ

Доп.точки доступа:
Engel, Juan C.; Doyle, Patricia S.; Palmer, James; Hsieh, Ivy; Bainton, Dorothy F.; McKerrow, James H.

4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 99.12-04И2.15

   
    Entamoeba histolytica HM1:IMSS: Hemoglobin-degrading neutral cysteine proteases [Text] / Jose de Jesus Serrano-Luna [et al.] // Exp. Parasitol. - 1998. - Vol. 89, N 1. - P71-77 . - ISSN 0014-4894
Перевод заглавия: Entamoeba histolitica HM1:IMSS: расщепляющие гемоглобин нейтральные тиоловые протеазы
Аннотация: Трофозоиты E. histolitica способны утилизировать гемоглобин (но не гемин) хозяина в качестве основного источника железа. Одним из важных признаков вирулентности E. histolitica является выявление в ее вакуолях эритроцитов. Клеточные экстракты высоковирулентного штамма паразита HM1:IMSS обладали способностью расщеплять гемоглобин человека, коровы и свиньи при pH 7,0. При ЭФ в ПААГ, сополимеризованном с гемоглобином, выявлены 3 протеазы с мол. м. 116, 82 и 21 кД, причем 82 кД протеаза была наиболее активной. Все 3 протеазы ингибировались 1-транс-эпоксисукциниллейциламидо(4-гуанидино)бутаном, n-гидроксимеркурибензоатом, йодацетатом и N-этилмалеимидом и активировались дитиотрейтолом, на основании чего они отнесены к категории тиоловых (цистеиновых) нейтральных протеаз. Расщепляющие гемоглобин протеазы у E. histolitica играют, по-видимому, важную роль в ее обеспечении железом. Мексика, Centro de Investigacion y de Estudios Avanzados del I.P.N., Avenida Instituto Politecnico Nacional 2508, Col. San Pedro Zacatenco, Mexico, D.F., C.P. 07360. Библ. 46
ГРНТИ  
34.33.23
ВИНИТИ 341.33.23.15.11.17
Рубрики: ENTAMOEBA HISTOLYTICA (PROT.)
ТИОЛОВЫЕ ПРОТЕАЗЫ
ГЕМОГЛОБИН
РАСЩЕПЛЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Serrano-Luna, Jose de Jesus; Negrete, Erasmo; Reyes, Magda; de, la Garza Mireya

5.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 90.01-04Н1.118

    Yoshioka, Shinkichiro.
    Изучение ингибитора тиоловой протеазы, выделенного из линии клеток человеческой злокачественной опухоли легкого [Text] / Shinkichiro Yoshioka // Хиросима дайгаку игаку дзасси = Med. J. Hiroshima Univ. - 1989. - Vol. 37, N 1. - С. 199-215 . - ISSN 0018-2087
Аннотация: Изучали биохимические и биологические св-ва высокомолекулярного и низкомолекулярного ингибиторов тиоловых протеаз, выделенных из культуральной среды и экстрактов Кл линий из плоскоклеточной карциномы (LK-2) и аденокарциномы (luci-10) легкого у человека. Ингибиторы ферментов очищали и разделяли методами гельфильтрации на Сефадексе G-100 и ионообменной хроматографии на колонках DEAE-Sephacel. Биологическая специфичность и активность обнаружены для низкомолекулярной формы ингибитора фермента; эти св-ва сохранялись при т-ре ниже 60'ГРАДУС' С и pH 6-10. В экстрактах Кл линии LK-2 обнаруживалась только низкомолекул. форма ингибитора. В культуральной среде линии luci-10 обнаружены обе формы ингибитора, тогда как в экстрактах Кл этой линии - только его низкомолекул. форма. К этой линии, находясь в стационарной фазе роста, высвобождали в 2-3 раза больше активности, чем находясь в логарифмической фазе роста. Япония, Hiroshima Univ. School of Medicine. Библ. 79.
ГРНТИ  
76.29.49
ВИНИТИ 761.29.49.19.11.21
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ТИОЛОВЫЕ ПРОТЕАЗЫ
ИНГИБИТОРЫ
КУЛЬТУРА КЛЕТОК
РАК ЛЕГКОГО
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 79
ЧЕЛОВЕК

6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 90.03-04И9.183

    Dalton, John P.
    Thiol proteases released in vitro by Fasciola hepatica [Text] / John P. Dalton, Mary Hefferman // Mol. and Biochem. Parasitol. - 1989. - Vol. 35, N 2. - P161-166 . - ISSN 0166-6851
Перевод заглавия: Тиоловые протеазы, выделенные Fasciola hepatica in vitro
Аннотация: С помощью ЭФ в ПААГ с желатиной в качестве субстрата установлено, что неполовозрелые трематоды F. hepatica выделяют 11 различных протеаз в процессе культивирования in vitro в течение 16 ч. 6 из этих протеаз активны при рН от 4,5 до 8,0, а 5 относятся к кислым протеазам с оптимум активности при рН от 3,0 до 4,5. Большинство этих протеаз выделяется также и половозрелыми трематодами. Активность всех протеаз ингибируется леупептином, L-трансэпоксисукцинил-леуциламидо(4-гуинидино)бутаном, фенилметилсульфонилфлуоридом и иодоацетамидом. Повышение или стабилизация активности ферментов наблюдалась при действии редуцирующих в-в (цистеин, дитиотреитол). На основании полученных данных делается вывод, что все указанные протеазы относятся к группе тиоловых протеаз. Ирландия, Sch. Biol. Sci. National Inst. Higher Education, Glasnevin, Dublin 9, Eire. Библ. 14.
ГРНТИ  
34.33.23
ВИНИТИ 341.33.23.17.11.17
Рубрики: FASCIOLA HEPATICA (TREM.)
ИМАГО
МЕТАБОЛИЗМ
ФЕРМЕНТЫ
ТИОЛОВЫЕ ПРОТЕАЗЫ
АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Hefferman, Mary

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 90.06-04М3.104

    Oliver, Michael W.
    The protease inhibitor leupeptin interferes with the development of LTP in hippocampal slices [Text] / Michael W. Oliver, Michel Baudry, Gary Lynch // Brain Res. - 1989. - Vol. 505, N 2. - P233-238 . - ISSN 0006-8993
Перевод заглавия: Ингибитор протеаз лейпептин влияет на развитие длительной потенциации в срезах гиппокампа
Аннотация: В срезах гиппокампа внеклеточно регистрировали ВПСП. Лейпептин (I; 40-100 мкМ) при аппликации в течение '='3 ч (но не 2 ч) ослаблял длительную потенциацию (ДП), вызываемую подачей пачек из 4 стимулов в тета-ритме. При этом I не влиял на облегчение ВПСП в пределах каждой пачки; след., I не нарушает начальный запуск ДП, обусловленный, по-видимому, активацией ионных каналов рецепторов возбуждающих аминокислот. Предполагается, что Ca{2}+активируемая тиоловая протеаза кальпаин участвует в развитии ДП. США, CNLM, Univ. California, Irvine, CA 92717. Библ. 38.
ГРНТИ  
34.39.15
ВИНИТИ 341.39.15.25.02
Рубрики: СИНАПТИЧЕСКАЯ ПЕРЕДАЧА
ВОЗБУЖДАЮЩИЕ ПОСТСИНАПТИЧЕСКИЕ ПОТЕНЦИАЛЫ
ДЛИТЕЛЬНАЯ ПОТЕНЦИАЦИЯ
ГИППОКАМП
КАЛЬПАИН
ТИОЛОВЫЕ ПРОТЕАЗЫ
ЛЕЙПЕПТИН

Доп.точки доступа:
Baudry, Michel; Lynch, Gary

8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 91.02-04Т1.422

    Kudo, Shoji.
    In vitro degradation of OCT-43(rIL-1'бета' Ser{7}{1}) by rat kidney lysosomes [Text] / Shoji Kudo, Takefumi Shimizu // J. Pharmacobio-Dyn. - 1990. - Vol. 13, N 4. - S56
Перевод заглавия: Деградация OCT-43 (рекомбинантного интерлейкина-1'бета' Ser{7}{1}) лизосомами почек крысы in vitro
Аннотация: ОСТ-43 (I) - рекомбинантный вариант природного инитерлейкина-1'бета' человека с замещением цистеина в положении 71 на серии. При инкубации I в присутствии лизатов лизосом почек крысы макс. деградация протекала при рН 3. Добавление к среде L-цистеина стимулировало деградацию I. Фенилметансульфонилфторид и ЭДТА не ингибировали деградации I, что свидетельствовало об отсутствии участия сериновых протеаз и металлопротеаз в этом процессе. Ингибиторы тиоловых протеаз, N-этилмалеимид и лейпептин, тормозили деградацию I на 59-70%. Ингибитор карбоксильных протеиназ (КП) пепстатин А ингибировал деградацию на 58%. Делают вывод, что тиоловые протеазы и КП играют ведущую роль в деградации I лизосомами почек. Япония, Otsuka Pharmaceutical, Co., Ltd., Tokushima 771-01. Библ. 1.
ГРНТИ  
34.45.21
ВИНИТИ 341.45.21.77
Рубрики: ИНТЕРЛЕЙКИН-1
РЕКОМБИНАНТНЫЙ
ДЕГРАДАЦИЯ
ПОЧКИ КРЫСЫ
IN VITRO
ТИОЛОВЫЕ ПРОТЕАЗЫ

Доп.точки доступа:
Shimizu, Takefumi

9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 91.04-04Т1.301

   
    Metabolic fate of loxistanin in rat [Text] / K. Fukushima [et al.] // Xenobiotica. - 1990. - Vol. 20, N 10. - P1043-1051 . - ISSN 0049-8254
Перевод заглавия: Метаболическая судьба локсистатина у крыс
ГРНТИ  
34.45.21
ВИНИТИ 341.45.21.61
Рубрики: ЛОКСИСТАТИН
МЕТАБОЛИЗМ
ТИОЛОВЫЕ ПРОТЕАЗЫ
ИНГИБИРОВАНИЕ
КРЫСЫ
ФАРМАКОКИНЕТИКА

Доп.точки доступа:
Fukushima, K.; Arai, M.; Tamai, M.; Yokoo, C.; Murata, M.; Suwa, T.; Satoh, T.

10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.10-04Б2.101

    Huang, Zhenya.
    Synthesis of tritium-labeled (+) loxistatin (Е-64d) [Text] / Zhenya Huang, Eleanor B. McGowan, Thomas C. Detwiler // J. Labell. Compounds and Radiopharm. - 1991. - Vol. 29, N 4. - P463-467 . - ISSN 0362-4803
Перевод заглавия: Синтез меченного тритием (+)-локсистатина (E-64d)
Аннотация: Из экстракта культуры Aspergillus japonicus TPR-64, растущей на твердой среде, выделен специфический ингибитор тиоловых протеаз, этиловый эфир к-рого, локсистатин, существует в виде 4 диастереоизомеров. Получен меченный тритием L,L-изомер, к-рый проявляет макс. биол. активность (радиоактивность 4,4 мКюри/моль, радиохим. чистота 97%). Библ. 8. США, Dep. of Biochemistry State Univ. of N. York Health Sci. Center at Brooklyn Brooklyn, NY 11203.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.09.15
Рубрики: ЛОКСИСТАТИН
СТЕРЕОИЗОМЕРЫ
СИНТЕЗ
ТИОЛОВЫЕ ПРОТЕАЗЫ
ИНГИБИТОР
ASPERGILLUS JAPONICUS (FUNGI)
ШТАММ TPR-64
(+)ЛОКСИСТАТИН (Е-64D)
МЕЧЕНИЕ ТРИТИЕМ

Доп.точки доступа:
McGowan, Eleanor B.; Detwiler, Thomas C.

11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 93.06-04Я6.216

    March, Keith.
    Thiol protease inhibitors as antiproliferative agents in vascular smooth muscle [Text] : [Pap.] 20th Annu. Meet. Keystone Symp. Mol. and Cell. Biol., Jan. 24 - Febr. 3, 1991 / Keith March, Boan Patton, David Hathaway // J. Cell. Biochem. - 1991. - Suppl. 15с. - P24 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Ингибиторы тиоловых протеаз как антипролиферативные агенты в сосудистой гладкой мышце
Аннотация: Ранее авт. идентифицировали подкласс ингибиторов тиоловых протеаз (ИТП), к-рые обратимо ингибировали in vitro пролиферацию гладкомышечных Кл аорты крупного рогатого скота. Для изучения природы этого действия применили метод двуцветной проточной цитометрии и Northern-анализ мРНК. В проточной цитометрии использовали пропидий-бромид и флуоресцеин-меченные антибромдезоксиуридиновые антитела для выявления общей и синтезированной ДНК. Обработка Кл калпептином (бензилоксикарбонил-лей-норлейцинал) и ацетил-лей-лей-норлейциналом (ИТП-1) вызывала блокаду индуцированного фактором роста тромбоцитов или сывороткой прохождения клет. цикла у границы фаз G[1]-S. Добавление ИТП-1 через 6 ч после сыворотки к Кл, лишенным до этого сыворотки, на 80% (от макс. эффекта) блокировало синтез ДНК; с увеличением этого срока с 6 до 12 ч блокирующей эффект ИТП-1 снижался. ИТП-1 вызывал 4-кратное снижение временного увеличения мРНК протоонкогена fos и уровней мРНК мышечного и немышечного актинов, индуцированных перед этим сывороткой.
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.13
Рубрики: ГЛАДКОМЫШЕЧНЫЕ КЛЕТКИ
ПРОЛИФЕРАЦИЯ
ФЕРМЕНТЫ
ИНГИБИТОРЫ
ТИОЛОВЫЕ ПРОТЕАЗЫ

Доп.точки доступа:
Patton, Boan; Hathaway, David
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)