СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ТЕРМОЛАБИЛЬНЫЕ<.>)

Общее количество найденных документов : 58
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-58

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.01-04Б2.082

Grenier, Daniel.
Characteristics of a protease inhibitor produced by Prevotella intermedia [Text] / Daniel Grenier // FEMS Microbiol. Lett. - 1994. - Vol. 119, N 1-2. - P13-18 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Характеристика ингибитора протеазы, образуемого Prevotella intermedia
Аннотация: Ингибитор протеазы (ИП) выделялся в культуральную среду во время экспоненциальной фазы роста, а также был обнаружен в значительных кол-вах в периплазматическом пространстве. Ингибитор был активен в отношении большого кол-ва протеолитических ферментов, включая трипсиноподобную активность Porphyromonas gingivalis. ИП, термолабильный белок, был выделен с помощью неденатурирующего препаративного ЭФ в ПААГ с использованием концентрированной культуральной надосадочной жидкости в качестве стартового материала. Обсуждаются четкие функции и экологическая роль ИП, образованного Р. intermedia. Канада, Fac. de Medicine Dentaire, Univ. Laval, Quebec, Canada G1К7Р4. Библ. 20.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15 + 341.27.17.09.09.15
Рубрики: ПРОТЕАЗЫ
ИНГИБИТОР ПРОТЕАЗЫ
ТЕРМОЛАБИЛЬНЫЕ БЕЛКИ
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА
PREVOTELLA INTERMEDIA (BACT.)

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.04-04Б2.133

Reddy, G. S.N.
Thermolabile ribonucleases from antarctic psychrotrophic bacteria: detection of the enzyme in various bacteria and purification from Pseudomonas fluorescens [Text] / G. S.N. Reddy, G. Rajagopalan, S. Shivaji // FEMS Microbiol. Lett. - 1994. - Vol. 122, N 3. - P211-216 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Термолабильные рибонуклеазы из антарктических психотрофных бактерий: обнаружение фермента у разных бактерий и выделение из Pseudomonas fluorescens
Аннотация: Тринадцать наземных психотропных бактерий из Антарктиды были проверены на присутствие у них термолабильной РНКазы (ТР). Этот фермент обнаружен у трех штаммов Pseudomonas fluorescens и одного штамма Pseudomonas syringae. ТР была очищена из одного штамма P. fluorescens с помощью последовательной хроматографии на биогеле Р60, ДНК-целлюлозе, моно-S и 'мю'-бондапаке С[1][8]. Очищенная ТР имеет оптимумы для активности при рН 7,4 и т-ре 40'ГРАДУС' С. По данным ЭФ в ПААГ с ДДСН ее Mr составляет 16 000. ТР может гидролизовать РНК из Escherichia coli и такие синтетич. субстраты, как поли(А), поли(Ц), поли(У) и поли(А-У), но не гидролизует ДНК. Такие SH-реагенты, как йодацетат и Hg{2}{+} ингибировали активность. В отличие от неочищенной РНКазы из мезофильного штамма P. fluorescens ATCC 8251 и очищенной бычьей панкреатич. РНКазы А, к-рые активны даже при 65'ГРАДУС' С, ТР полностью и необратимо инактивировалась при 65'ГРАДУС' С. Индия, Shivaji S., Centre for Cellular and Mol. Biol., Hyderabad 500 007. Библ. 23.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: PSEUDOMONAS FLUORESCENS (BACT.)
PSEUDOMONAS SIJRINGAE (BACT.)
РИБОНУКЛЕАЗЫ
ТЕРМОЛАБИЛЬНЫЕ РИБОНУКЛЕАЗЫ
ПРОДУЦЕНТЫ
АНТАРКТИЧЕСКИЕ БАКТЕРИИ
ОБНАРУЖЕНИЕ
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА

Доп.точки доступа:
Rajagopalan, G.; Shivaji, S.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 95.12-04Б4.220

Simpson, L. M.
Effect of osmotic variation on the outer membrane proteins of Vibrio vulnificus: Identification of a major heat-modifiable protein [Text] / L. M. Simpson, M. Engle, J. D. Oliver // Microbios. - 1994. - Vol. 80, N 325. - P209-214 . - ISSN 0026-2633
Перевод заглавия: Влияние изменения осмотического давления на белки внешней мембраны Vibrio vulnificus: идентификация главного термолабильного белка
Аннотация: Клетки галофильной бактерии Vibrio vulnificus инкубировали в питательной среде с концентрацией NaCl от 0,5 до 2,0%. Показано, что при этом происходит изменение морфологии клеток, но они не связаны с изменениями в составе и структуре белков внешней мембраны. Сходные изменения наблюдали при инкубации этой бактерии при повышенной температуре и концентрации NaCl 1-2%. При этих условиях был обнаружен термолабильный белок с мол. м. 38 кД, по своим свойствам сходный с белком OmpA Escherichia coli. Ил. 2. Библ. 19

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.13.09
Рубрики: VIBRIO VULNIFICUS (BACT.)
БЕЛКИ
ВНЕШНИЕ МЕМБРАНЫ
ОСМОТИЧЕСКОЕ ДАВЛЕНИЕ
МОРФОЛОГИЯ
КЛЕТКИ
ТЕРМОЛАБИЛЬНЫЕ БЕЛКИ
ИДЕНТИФИКАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Engle, M.; Oliver, J.D.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 96.04-04Б4.185

Role of a potential endoplasmic reticulum retention sequence (RDEL) and the Golgi complex in the cytotonic activity of Eschericia coli heat-labile enterotoxin [Text] / Witold Cieplak [et al.] // Mol. Microbiol. - 1995. - Vol. 16, N 4. - P789-800 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Роль потенциального сохранения последовательности эндоплазматического ретикулума и комплекса Гольджи в цитотонической активности термолабильного энтеротоксина Escherichia coli
Аннотация: Recent experimental evidence indicates that Escherichia coli heat-labile enterotoxin and the closely related cholera toxin gain access to intracellular target substrates through a brefeldin A-sensitive pathway that may involve retrograde transport through the Golgiendoplasmic reticulum network. The A subunits of both toxins possess a carboxy-terminal tetrapeptide sequence (KDEL in cholera toxin and RDEL in the heat-labile enterotoxins) that is known to mediate the retention of eukaryotic proteins in the endoplasmic reticulum. To investigate the potential role of the RDEL sequence in the toxic activity of the heat-labile enterotoxin we constructed mutant analogues of the toxin containing single substitutions (RDGL and RDEV) or a reversed sequence (LEDR). The single substitutions had little effect on Chinese hamster ovary cell elongation or the ability to stimulate cAMP accumulation in Caco-2 cells. Reversal of the sequence reduced the ability of the toxin to increase cAMP levels in Caco-2 cells by approximately 60% and decreased the ability to elicit elongation of Chinese hamster ovary cells. The effects of the heat-labile enterotoxin were not diminished in a mutant Chinese hamster ovary cell line (V.24.1) that belongs to the End4 complementation group and possesses a temperature-sensitive block in secretion that correlates directly with the disappearance of the Golgi stacks. Collectively, these findings suggest that ther brefeldin A-sensitive process involved in intoxication by the heat-labile enterotoxin does not involve RDEL-dependent retrograde transport of the A subunit through the Golgi-endoplasmic reticulum complex. The results are more consistent with a model of internalization involving translocation of the A subunit from an endosomal or a trans-Golgi network compartment. Ил. 4. Табл. 5. Библ. 69

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.13.07.07
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ТЕРМОЛАБИЛЬНЫЕ ЭНТЕРОТОКСИНЫ
ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ
КОМПЛЕКС ГОЛЬДЖИ
ЭНДОПЛАЗМАТИЧЕСКИЙ РЕТИКУЛУМ

Доп.точки доступа:
Cieplak, Witold; Messer, Ronald J.; Konkel, Michael E.; Grant, Christopher C.R.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 96.06-04Б4.201

Differential interaction of Escherichia coli heat-labile toxin and cholera toxin with pig intestinal brush border glycoproteins depending on their ABH and related blood group antigenic determinants [Text] / Luis E. Balanzino [et al.] // Infec. and Immun. - 1994. - Vol. 62, N 4. - P1460-1464 . - ISSN 0019-9567
Перевод заглавия: Отличие во взаимодействии термолабильного токсина Escherichia coli и холерного токсина с гликопротеинами щеточной каемки кишечника свиньи, зависящие от их ABH и родственных антигенных детерминант группы крови
Аннотация: Изучали способность гликопротеинов из мембраны щеточной каемки кишечника свиньи (МЩК) связывать холерный токсин (ХТ) или термолабильные токсины Escherichia coli, выделенные из кишечника человека (ТЛТч) или свиньи (ТЛТс). Гликопротеины, способные связываться с токсинами, распознавались с помощью антител или лектинов, специфических в отношении ABO(H) группы крови и определенных антигенов. Для сравнения были использованы экспрессирующие антигенные детерминанты A, H или I свиньи. Способность токсина связываться с гликопротеином зависела от типа токсина и антигенных детерминант группы крови, ограниченных гликопротеином. ТЛТч и ТЛТс связывались лучше с некоторым кол-вом активного гликопротеина гр. крови A и быстрее, чем с H-активным гликопротеином. По сравнению с ХТ практически не были распознаны и гликопротеины гр. крови A и активной гр. H, в то время как гликопротеины от свиньи, эксрессирующей антигенные детерминанты I, были способны к взаимодействию с ТЛТч, ТЛТс и ХТ. Связь ТЛТч, ТЛТс или ХТ с гликопротеином выборочно подавлялась с помощью специфических лектинов или моносахаридов. Аффинная очистка связанного токсина с гликопротеинами привела к мысли, что такие гликопротеины являются гидролитическими ферментами. Представленные наблюдения помогают объяснить данные, полученные раньше, касающиеся связывания ТЛТч с гликопротеинами щеточной каемки кишечника, полученные при использовании животных, не типируемых по фенотипу их ABO(H) гр. крови. Аргентина, Univ. Nacional de Cordoba, 5016 Cordoba. Библ. 29

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.21.07.09
Рубрики: ТОКСИНЫ
ТЕРМОЛАБИЛЬНЫЕ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
VIBRIO CHOLERA (BACT.)
ГЛИКОПРОТЕИНЫ
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ

Доп.точки доступа:
Balanzino, Luis E.; Barra, Jos Luis; Monferran, Clara G.; Cumar, Federico A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 96.06-04Т4.234

Differential interaction of Escherichia coli heat-labile toxin and cholera toxin with pig intestinal brush border glycoproteins depending on their ABH and related blood group antigenic determinants [Text] / Luis E. Balanzino [et al.] // Infec. and Immun. - 1994. - Vol. 62, N 4. - P1460-1464 . - ISSN 0019-9567
Перевод заглавия: Отличие во взаимодействии термолабильного токсина Escherichia coli и холерного токсина с гликопротеинами щеточной каемки кишечника свиньи, зависящие от их ABH и родственных антигенных детерминант группы крови
Аннотация: Изучали способность гликопротеинов из мембраны щеточной каемки кишечника свиньи (МЩК) связывать холерный токсин (ХТ) или термолабильные токсины Escherichia coli, выделенные из кишечника человека (ТЛТч) или свиньи (ТЛТс). Гликопротеины, способные связываться с токсинами, распознавались с помощью антител или лектинов, специфических в отношении ABO(H) группы крови и определенных антигенов. Для сравнения были использованы экспрессирующие антигенные детерминанты A, H или I свиньи. Способность токсина связываться с гликопротеином зависела от типа токсина и антигенных детерминант группы крови, ограниченных гликопротеином. ТЛТч и ТЛТс связывались лучше с некоторым кол-вом активного гликопротеина гр. крови A и быстрее, чем с H-активным гликопротеином. По сравнению с ХТ практически не были распознаны и гликопротеины гр. крови A и активной гр. H, в то время как гликопротеины от свиньи, эксрессирующей антигенные детерминанты I, были способны к взаимодействию с ТЛТч, ТЛТс и ХТ. Связь ТЛТч, ТЛТс или ХТ с гликопротеином выборочно подавлялась с помощью специфических лектинов или моносахаридов. Аффинная очистка связанного токсина с гликопротеинами привела к мысли, что такие гликопротеины являются гидролитическими ферментами. Представленные наблюдения помогают объяснить данные, полученные раньше, касающиеся связывания ТЛТч с гликопротеинами щеточной каемки кишечника, полученные при использовании животных, не типируемых по фенотипу их ABO(H) гр. крови. Аргентина, Univ. Nacional de Cordoba, 5016 Cordoba. Библ. 29

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.15.99
Рубрики: ТОКСИНЫ
ТЕРМОЛАБИЛЬНЫЕ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
VIBRIO CHOLERA (BACT.)
ГЛИКОПРОТЕИНЫ
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ

Доп.точки доступа:
Balanzino, Luis E.; Barra, Jos Luis; Monferran, Clara G.; Cumar, Federico A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.03-04Б2.110

Grenier, Daniel.
Characteristics of a protease inhibitor produced by Prevotella intermedia [Text] / Daniel Grenier // FEMS Microbiol. Lett. - 1994. - Vol. 119, N 1-2. - P13-18 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Характеристика ингибитора протеазы, образуемого Prevotella intermedia
Аннотация: Ингибитор протеазы (ИП) выделялся в культуральную среду во время экспоненциальной фазы роста, а также был обнаружен в значительных кол-вах в периплазматическом пространстве. Ингибитор был активен в отношении большого кол-ва протеолитических ферментов, включая трипсиноподобную активность Porphyromonas gingivalis. ИП, термолабильный белок, был выделен с помощью неденатурирующего препаративного ЭФ в ПААГ с использованием концентрированной культуральной надосадочной жидкости в качестве стартового материала. Обсуждаются четкие функции и экологическая роль ИП, образованного P. intermedia. Канада, Fac. de Medecine Dentaire, Univ. Laval, Quebec, Canada G1K7P4. Библ. 20

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ПРОТЕАЗЫ
ИНГИБИТОР ПРОТЕАЗЫ
ТЕРМОЛАБИЛЬНЫЕ БЕЛКИ
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА
PREVOTELLA INTERMEDIA

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.03-04Б2.160

Reddy, G. S.N.
Thermolabile ribonycleases from antarctic psychrotrophic bacteria: Detection of the enzyme in various bacteria and purification from Pseudomonas fluorescens [Text] / G. S.N. Reddy, G. Rajagopalan, S. Shivaji // FEMS Microbiol. Lett. - 1994. - Vol. 122, N 3. - P211-216 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Термолабильные рибонуклеазы из антарктических психротрофных бактерий: обнаружение фермента у разных бактерий и выделение из Pseudomonas fluorescens
Аннотация: Тринадцать наземных психротрофных бактерий из Антарктиды были проверены на присутствие у них термолабильной РНКазы (ТР). Этот фермент обнаружен у трех штаммов Pseudomonas fluorescens и одного штамма Pseudomonas syringae. ТР была очищена из одного штамма P.fluorescens с помощью последовательной хроматографии на биогеле P60, ДНК-целлюлозе, моно-S и 'мю'-бондапаке C[18]. Очищенная ТР имеет оптимумы для активности при pH 7,4 и т-ре 40'ГРАДУС'C. По данным ЭФ в ПААГ с ДДСН ее Mr составляет 16000. ТР может гидролизовать РНК из Escherichia coli и такие синтетич. субстраты, как поли(А), поли(Ц), поли(У) и поли(А-У), но не гидролизует ДНК. Такие SH-реагенты, как йодацетат и Hg{2+} ингибировали активность. В отличие от неочищенной РНКазы из мезофильного штамма P.fluorescens ATCC 8251 и очищенной бычьей панкреатич. РНКазы A, к-рые активны даже при 65'ГРАДУС'C, ТР полностью и необратимо инактивировалась при 65'ГРАДУС'C. Индия, Shivaji S., Centre for Cellular and Mol. Biol., Hyderabad 500 007. Библ. 23

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: PSEUDOMONAS FLUORESCENS
PSEUDOMONAS SYRINGAE
РИБОНУКЛЕАЗЫ
ТЕРМОЛАБИЛЬНЫЕ РИБОНУКЛЕАЗЫ
ПРОДУЦЕНТЫ
АНТАРКТИЧЕСКИЕ БАКТЕРИИ
ОБНАРУЖЕНИЕ
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА

Доп.точки доступа:
Rajagopalan, G.; Shivaji, S.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.03-04Б3.104

Reddy, G. S.N.
Thermolabile ribonycleases from antarctic psychrotrophic bacteria: Detection of the enzyme in various bacteria and purification from Pseudomonas fluorescens [Text] / G. S.N. Reddy, G. Rajagopalan, S. Shivaji // FEMS Microbiol. Lett. - 1994. - Vol. 122, N 3. - P211-216 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Термолабильные рибонуклеазы из антарктических психротрофных бактерий: обнаружение фермента у разных бактерий и выделение из Pseudomonas fluorescens
Аннотация: Тринадцать наземных психротрофных бактерий из Антарктиды были проверены на присутствие у них термолабильной РНКазы (ТР). Этот фермент обнаружен у трех штаммов Pseudomonas fluorescens и одного штамма Pseudomonas syringae. ТР была очищена из одного штамма P.fluorescens с помощью последовательной хроматографии на биогеле P60, ДНК-целлюлозе, моно-S и 'мю'-бондапаке C[18]. Очищенная ТР имеет оптимумы для активности при pH 7,4 и т-ре 40'ГРАДУС'C. По данным ЭФ в ПААГ с ДДСН ее Mr составляет 16000. ТР может гидролизовать РНК из Escherichia coli и такие синтетич. субстраты, как поли(А), поли(Ц), поли(У) и поли(А-У), но не гидролизует ДНК. Такие SH-реагенты, как йодацетат и Hg{2+} ингибировали активность. В отличие от неочищенной РНКазы из мезофильного штамма P.fluorescens ATCC 8251 и очищенной бычьей панкреатич. РНКазы A, к-рые активны даже при 65'ГРАДУС'C, ТР полностью и необратимо инактивировалась при 65'ГРАДУС'C. Индия, Shivaji S., Centre for Cellular and Mol. Biol., Hyderabad 500 007. Библ. 23

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: PSEUDOMONAS FLUORESCENS (BACT.)
PSEUDOMONAS SYRINGAE (BACT.)
РИБОНУКЛЕАЗЫ
ТЕРМОЛАБИЛЬНЫЕ РИБОНУКЛЕАЗЫ
ПРОДУЦЕНТЫ
АНТАРКТИЧЕСКИЕ БАКТЕРИИ
ОБНАРУЖЕНИЕ
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА

Доп.точки доступа:
Rajagopalan, G.; Shivaji, S.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.03-04Б3.150

Grenier, Daniel.
Characteristics of a protease inhibitor produced by Prevotella intermedia [Text] / Daniel Grenier // FEMS Microbiol. Lett. - 1994. - Vol. 119, N 1-2. - P13-18 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Характеристика ингибитора протеазы, образуемого Prevotella intermedia
Аннотация: Ингибитор протеазы (ИП) выделялся в культуральную среду во время экспоненциальной фазы роста, а также был обнаружен в значительных кол-вах в периплазматическом пространстве. Ингибитор был активен в отношении большого кол-ва протеолитических ферментов, включая трипсиноподобную активность Porphyromonas gingivalis. ИП, термолабильный белок, был выделен с помощью неденатурирующего препаративного ЭФ в ПААГ с использованием концентрированной культуральной надосадочной жидкости в качестве стартового материала. Обсуждаются четкие функции и экологическая роль ИП, образованного P. intermedia. Канада, Fac. de Medecine Dentaire, Univ. Laval, Quebec, Canada G1K7P4. Библ. 20

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.25
Рубрики: ПРОТЕАЗЫ
ИНГИБИТОР ПРОТЕАЗЫ
ТЕРМОЛАБИЛЬНЫЕ БЕЛКИ
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА
PREVOTELLA INTERMEDIA

11.

А.с. 1363918 СССР, МКИ F26B 5/16.

Тутова, Э. Г.
Способ контактно-сорбционного обезвоживания термолабильных материалов [Текст] / Э. Г. Тутова ; Ин-т тепло- и массообмена им. А.В. Лыкова АН БССР. - № 3986474/06 ; Заявл. 06.12.1985 ; Опубл. 10.06.1996
Аннотация: Изобретение может быть использовано в микробиологической, пищевой и медицинской отраслях промышленности. Оно позволяет повысить выход продукта при использовании сухого стерилизованного наполнителя-сорбента

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.07.09
Рубрики: БИОТЕХНОЛОГИЧЕСКИЕ ПРОЦЕССЫ
КОНТАКТНО-СОРБЦИОННОЕ ОБЕЗВОЖИВАНИЕ
ТЕРМОЛАБИЛЬНЫЕ МАТЕРИАЛЫ
ПАТЕНТЫ
СССР

Доп.точки доступа:
Ин-т тепло- и массообмена им. А.В. Лыкова АН БССР
Свободных экз. нет

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 97.07-04Б4.87

Enterotoxigenic Escherichia coli associated diarrhoea among infants aged less than six months in Calcutta, India [Text] / A. R. Ghosh [et al.] // Eur. J. Epidemiol. - 1996. - Vol. 12, N 1. - P81-84 . - ISSN 0392-2990
Перевод заглавия: Энтеротоксичные Escherichia coli, связанные с диареей у детей младше 6 месяцев в Калькутте, Индия
Аннотация: Обследовано 218 грудных детей, поступивших в больницу с диареей. У 26 детей были выделены энтеротоксичные Escherichia coli (ЭEC) причем в 11 случаях они были единственным патогеном. Из 26 изолятов ЭEC, 24 относились к семи различным O:K H серотипам и обладали АГ I и II. 2 изолята типировать не удалось. 15 изолятов ЭEC образовывали термолабильный токсин, 8 - термостабильный и 3 - обладали обоими видами токсина. В контрольной группе (102 ребенка) ЭEC не были обнаружены. Индия, Nat. Inst. of Cholera a Enter. Dis., Calcutta. Библ. 25

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.13.07.07
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ЭНТЕРОТОКСИЧНЫЕ ШТАММЫ
ДИАРЕИ
ДЕТИ
ТЕРМОЛАБИЛЬНЫЕ ТОКСИНЫ

Доп.точки доступа:
Ghosh, A.R.; Koley, H.; De, D.; Paul, M.; Nair, G.B.; Sen, D.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 98.08-04Б4.134

CO-agglutination and radial immunohemolysis tests in the detection of thermolabile (LT) enterotoxin of Escherichia coli isolated from swine with diarrhea [Text] / F. A. Avila [et al.] // Ars vet. - 1997. - Vol. 14, N 2. - P98-104 . - ISSN 0102-6380
Перевод заглавия: Тесты ко-агглютинации и радиального иммуногемолиза в определении термолабильного (ТЛ) энтеротоксина Escherichia coli, выделенных от свиней с диареей
Аннотация: Всего было изучено 164 изолята Escherichia coli (E. c.) от поросят, б-ных диарреей. После посева выделенных E. c. на среду CAYE и последующего центрифугирования надосадочную жидкость изучали на наличие ТЛ энтеротоксина р-цией ко-агглютинации и радиального иммуногемолиза (методики приведены). Установлено, что 21 штамм E. c. образовывал ТЛ энтеротоксин. Оба метода по результатам были равноценными. Facult. de Cienc. Agrar. e Veter. UNESP, Yaboticalal. Библ. 28

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.21.07.09
Рубрики: ДИАРЕЯ
СВИНЬИ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ЭНТЕРОТОКСИНЫ
ТЕРМОЛАБИЛЬНЫЕ
ОПРЕДЕЛЕНИЕ
КО-АГГЛЮТИНАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Avila, F.A.; Paulillo, A.C.; Schocken-Iruttino, R.P.; Luiz, P.F.; Quintana, J.L.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 98.08-04Б4.137

Production of Escherichia coli group I-like heat-labile enterotoxin by Enterobacteriaceae isolated from environmental water [Text] / A. Jolivet-Gougeon [et al.] // Microbios. - 1997. - Vol. 90, N 364-365. - P209-218 . - ISSN 0026-2633
Перевод заглавия: Продукция (штаммами) Enterobacteriaceae, выделенными из открытых водоемов, термолабильного энтеротоксина, сходного с термолабильным энтеротоксином I Escherichia coli
Аннотация: Термолабильный энтеротоксин (LT) I продуцируется энтеротоксигенными штаммами Escherichia coli, являющимися этиологическим фактором острых кишечных инфекций у молодняка домашних животных и человека. Штаммы Klebsiella oxytoca, Citrobacter freundii, Enterobacter cloacea и Escherichia coli, выделенные из речной воды, были также идентифицированы как штаммы, продуцирующие LT на основании данных, полученных с помощью иммунологических и генетических методов исследования. Выделенный токсин обладал цитотоксическим действием по отношению к Vero-клеткам и был активен в методах ELISA и латексной агглютинации. Результаты, полученные с помощью ДНК-гибридизации, подтвердили, что продуцируемый исследуемыми штаммами токсин генетически соответствует термолабильному энтеротоксину E. coli. Франция, Lab. de Microbiologie Pharmaceutique, Faculte de Sci. Pharmaceutiques et Biologiques, Univ. de Rennesl, 2, Avenue du Professeur Leon Bernard, 35043 Rennes. Библ. 33

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.21.07.09
Рубрики: ENTEROBACTERIACEAE (BACT.)
ТЕРМОЛАБИЛЬНЫЕ ЭНТЕРОТОКСИНЫ
ПРОДУКЦИЯ
ДЕТЕКЦИЯ
ДНК-ГИБРИДИЗАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Jolivet-Gougeon, A.; Tamanai-Shacoori, Z.; Sauvager, F.; Cormier, M.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI36) 99.01-04А4.19

Mirzayans, Razmik.
Inhibition of DNA synthesis and G[1]/S-phase transition in normal human fibroblasts elicited by a heat-labile Trans-acting factor in gamma-irradiated HeLa cell extracts [Text] / Razmik Mirzayans, Louise Enns, Malcolm C. Paterson // Radiat. Res. - 1997. - Vol. 147, N 1. - P13-21 . - ISSN 0033-7587
Перевод заглавия: Подавление синтеза ДНК и перехода границы фаз G[1]/S в нормальных фибробластах человека, вызванные термолабильным транс-действующим фактором из экстрактов 'гамма'-облученных клеток HeLa
Аннотация: При инъекции экстракта клеток HeLa, подвергнутых 'гамма'-облучению в дозе 40 Гр, в культивируемые нормальные фибробласты человека наблюдается подавление репликативного синтеза ДНК в фибробластах, что указывает на наличие транс-действующего, подавляющего синтез ДНК фактора в экстракте облученных клеток HeLa. Установили, что при кратковременном (2 или менее часов) воздействия этого экстракта он подавляет как инициацию, так и пролонгацию синтеза ДНК и вызывает транзиентную задержку прохождения клетками границы фаз G[1]/S, благодаря стимуляции экспрессии белка p53. Эффекты экстракта на синтез ДНК и прохождение фаз клеточного цикла снижаются при прогревании экстрактов при 80'ГРАДУС' в течение 10 мин. Добавление к экстракту ингибитора кальмодулин-зависимой протеинкиназы KN62 подавляет ингибирующее действие экстракта на синтез ДНК, но не на прохождение фаз клеточного цикла. Канада, Mol. Oncol. Program, Cross Canc. Inst., Univ. Alberta, Edmonton, Alt. T6G 1Z2. Библ. 34

ГРНТИ	34.49.19

ВИНИТИ 341.49.19.15.02
Рубрики: ДНК
СИНТЕЗ
КЛЕТОЧНЫЙ ЦИКЛ
ПРОХОЖДЕНИЕ G1/S
ТРАНС-ДЕЙСТВУЮЩИЙ ФАКТОР
ТЕРМОЛАБИЛЬНЫЕ
ОБЛУЧЕННЫЕ КЛЕТКИ HELA
ЭКСТРАКТ
ИНГИБИРУЮЩЕЕ ДЕЙСТВИЕ
ФИБРОБЛАСТЫ ЧЕЛОВЕКА

Доп.точки доступа:
Enns, Louise; Paterson, Malcolm C.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 99.05-04Б4.79

Surette, Michael G.
Quorum sensing in Escherichia coli and Salmonella typhimurium [Text] / Michael G. Surette, Bonnie L. Bassler // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1998. - Vol. 95, N 12. - P7046-7050 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Кворум чувствительности Escherichia coli и Salmonella typhimurium
Аннотация: Показано, что Escherichia coli и Salmonella typhimurium при росте на среде Луриа - Бертрани с глюкозой образуют растворимые термолабильные органические молекулы (РТОМ), участвующие в межклеточных взаимодействиях. При отсутствии глюкозы образования РТОМ не происходит. Изучена динамика образования РТОМ в различные фазы роста с максимумом в экспоненциальной фазе. РТОМ влияет на плотность клеточной стенки и метаболический потенциал. Большинство клинических и лабораторных штаммов изученных бактерий образовывало РТОМ. Канада, Univ. of Calgary, Calgary. Библ. 15

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.02
Рубрики: РАСТВОРИМЫЕ ТЕРМОЛАБИЛЬНЫЕ МОЛЕКУЛЫ
МЕЖКЛЕТОЧНЫЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ
ОБРАЗОВАНИЕ
ДИНАМИКА
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
SALMONELLA TYPHIMURIUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
Bassler, Bonnie L.

17.

Патент 2105809 Российская Федерация, МКИ C12N 1/20.

Штамм бактерий Klebsiella pneumoniae, обладающий комплексом факторов патогенности [Текст] / З. Г. Габидуллин [и др.] ; Башк. гос. мед. ун-т. - № 95121546/13 ; Заявл. 19.12.1995 ; Опубл. 27.02.1998
Аннотация: Штамм бактерий Klebsiella pneumoniae, обладающий комплексом факторов патогенности. Использование: биотехнология, термолабильный энтеротоксин, ЛТ-энтеротоксин, анатоксин, Klebsiella pneumaniae, вакцина. Сущность изобретения: новый штамм Klebsiella pneumoniae N 140 обладает повышенной токсикопродуцирующей способностью. Штамм депонирован в коллекции ГИСК и имеет регистрационный номер 245. Штамм может быть использован для получения термолабильного энтеротоксина и анатоксина при производстве вакцин. Табл. 1

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.13.07.99
Рубрики: KLEBSIELLA PNEUMONIAE (BACT.)
ШТАММЫ
ФАКТОРЫ ПАТОГЕННОСТИ
ТЕРМОЛАБИЛЬНЫЕ ЭНТЕРОТОКСИНЫ
ПАТЕНТЫ
РФ
1998

Доп.точки доступа:
Габидуллин, З.Г.; Гашимова, Д.Т.; Мавзютов, А.Р.; Булгаков, А.К.; Суфиярова, Р.З.; Башк. гос. мед. ун-т
Свободных экз. нет

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 00.07-04Б3.95

Preparation of a new thermo-responsive adsorbent with maltose as a ligand and its application to affinity precipitation [Text] / Kazuhiro Hoshino [et al.] // Biotechnol. and Bioeng. - 1998. - Vol. 60, N 5. - P568-579 . - ISSN 0006-3592
Перевод заглавия: Приготовление нового термозависимого адсорбента с мальтозой в качестве лиганда и его применение для аффинного осаждения
Аннотация: Синтезирован термочувствительный полимер, на к-ром была ковалентно иммобилизована мальтоза в качестве лиганда; такой полимер был применен для очистки термолабильных белков из грубого р-ра посредством аффинной преципитации. Среди синтезированных в качестве носителя термочувствительных полимеров поли(N-акрилоилпиперидин (pAP) имел более низкую критическую т-ру р-ра (LCST) примерно 4'ГРАДУС'С, при к-рой резко изменяется растворимость. Адсорбент для аффинной преципитации приготовлен сочетанием рАР с мальтозой при использовании триметиламинборана в качестве восстановителя. Полученный адсорбент (рАРМ) в основном буфере (рН7,0) становился растворимым ниже 4'ГРАДУС'С и был полностью нерастворим выше 8'ГРАДУС'С. Метод аффинной преципитации заключался в адсорбции при 4'ГРАДУС'С, преципитации комплекса при 10'ГРАДУС'С, десорбции при 4'ГРАДУС'С и получения нужного белка при 10'ГРАДУС'С. РАРМ сорбент применен для очистки ConA и термолабильной 'альфа'-глюкозидазы. Япония, Dep. Chem. and Biochem. Eng., Fac. Eng., Toyama Univ., Gofuku, Toyama 930-8555. Библ. 44

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.09
Рубрики: БЕЛОК
ТЕРМОЛАБИЛЬНЫЕ БЕЛКИ
ОЧИСТКА
ПОЛИМЕРЫ
ТЕРМОЧУВСТВИТЕЛЬНЫЙ ПОЛИМЕР
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
МАЛЬТОЗА
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Hoshino, Kazuhiro; Taniguchi, Masayuki; Kitao, Taichi; Morohashi, Shoichi; Sasakura, Toshisuke

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 00.09-04К1.537

Identification of chicken serum albumin as a thermolabile egg allergen (Gal d 5) responsible for the bird-egg syndrome [Text] : abstr. Pap. to be Presented during Scientific Sessions AAAAI 56th Annual Meeting, Research Triangle Park, N.C., March 3-8, 2000 / Santiago Quirce [et al.] // J. Allergy and Clin. Immunol. - 2000. - Vol. 105, N 1. - S136 . - ISSN 0091-6749
Перевод заглавия: Выявление сывороточного альбумина кур (САК) как термолабильного аллергена яйца (Gal d 5), ответственного за "синдром яйца птиц"
Аннотация: Gal d 5 может проявлять свои аллергенные свойства как пищевой или ингаляционный аллерген. Обследованы 7 больных с дыхательными симптомами (риноконъюнктивит, бронхиальная астма (БА)), вызванными контактом с птицами. У всех выявлена кожная реакция на САК, желток и белок куриного яйца, сыворотку и мясо кур. Провокационная бронхоингаляция САК вызывала приступ БА у 5 больных. У 3 больных выявлено наличие IgE антител против САК. При нагревании до 90'ГРАДУС'C в течение 10 мин его реакции с IgE подавлялись на 94%. Испания, Fundacion Jimenez Dias, Madrid

ГРНТИ	34.43.51

ВИНИТИ 341.43.51.17
Рубрики: АЛЬБУМИН СЫВОРОТКИ КУР
ТЕРМОЛАБИЛЬНЫЕ
ОЦЕНКА АЛЛЕРГЕННОСТИ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Quirce, Santiago; Maranon, Francisco; Umpierrez, Ana; de, las Heras Manuel; Jimenez, Ana; Fernandez-Caldas, E.; Sastre, Joaquin

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 03.10-04Я6.86

Dynamic changes in the localization of thermally unfolded nuclear proteins associated with chaperone-dependent protection [Text] : докл. [3 Chinese-American Frontiers of Science Symposium, Irvine, Calif., Oct. 20-22, 2000] / Ellen A. A. Nollen [et al.] // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 2001. - Vol. 98, N 21. - P12038-12043 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Динамические изменения в локализации термально раскрученных ядерных белков, связанных с зависимой от шаперонов протекцией
Аннотация: Молекулярные шапероны и протеазы осуществляют контроль над структурой и функцией белков. Шапероны препятствуют агрегации белков и способны восстанавливать их третичную структуру после раскручивания белковых молекул, а протеазы разрушают необратимо поврежденные белки. Авторы исследовали чувствительный к нагреванию ядерный белок (луциферазу), конъюгированный со стабильным к нагреванию белком зеленой флуоресценции (N-luc-EGFP), и показали, что тепловая инактивация луциферазы связана с аакумуляцией N-luc-EGFP во многих областях ядра. Коэкспрессия с белком теплового шока (Hsp70) - одним из основных шаперонов у млекопитающих - редуцировала формирование этих ядерных зон во время теплового шока. Иммунно-флуоресцентный анализ показал, что эти зоны локализованы в ядрышках. Экспрессия мутантного Hsp70 (1-543) с делецией карбоксил-терминала и лишенного шаперонной активности не влияла на локализацию N-luc-TGFP. Подчеркивается, что Hsp70 не только участвует в изменениях конформации белков, но и в их доставке к ядрышку. Это предотвращает агрегацию термолабильных белков внутри ядра и защищает от повреждений другие ядерные компоненты. Нидерланды [H. Kampinga], Univ. of Groningen, 9713 AV, H.H.Kampinga@med.rug.nl. Библ. 30

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.01
Рубрики: ЯДЕРНЫЕ БЕЛКИ
ТЕРМОЛАБИЛЬНЫЕ
АГРЕГАЦИЯ
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
МОЛЕКУЛЯРНЫЕ ШАПЕРОНЫ

Доп.точки доступа:
Nollen, Ellen A.A.; Salomons, Florian A.; Brunsting, Jeanette F.; van, der Want Johannes J.L.; Sibon, Ody C.M.; Kampinga, Harm H.

1-20 21-40 41-58

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска