СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 27
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-27

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.11-04Б2.171

Глазунов, Е. А.
Синтез сополимеров с помощью полинуклеотидофосфорилазы из Thermus thermophilus [Текст] / Е. А. Глазунов, М. А. Суржик, Е. Д. Мирлина // Прикл. биохимия и микробиол. - 1995. - Т. 31, N 2. - С. 190-193 . - ISSN 0555-1099
Аннотация: Проведено изучение закономерностей синтеза ряда сополимеров - нуклеотидных модификаций гомополимера поли(Ц) с помощью полинуклеотидфосфорилазы из термофильной бактерии Thermus thermophilus. Установлена корреляция между составом синтезируемых продуктов и составом субстратной смеси для четырех пар рибонуклеозид-5'-дифосфатов. Определена кинетика синтеза гомополимеров и сополимеров различного нуклеотидного состава. Россия, Петербургский ин-т ядерной физики им. Б. П. Константинова РАН, Гатчина, Лениградская обл. 188350. Библ. 10

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ПОЛИМЕРЫ
СИНТЕЗ СОПОЛИМЕРОВ
РОЛЬ ФЕРМЕНТОВ
THERMUS THERMOPHILUS (BACT.)
ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗА
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Суржик, М.А.; Мирлина, Е.Д.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.11-04Б3.168

Глазунов, Е. А.
Синтез сополимеров с помощью полинуклеотидофосфорилазы из Thermus thermophilus [Текст] / Е. А. Глазунов, М. А. Суржик, Е. Д. Мирлина // Прикл. биохимия и микробиол. - 1995. - Т. 31, N 2. - С. 190-193 . - ISSN 0555-1099
Аннотация: Проведено изучение закономерностей синтеза ряда сополимеров - нуклеотидных модификаций гомополимера поли(Ц) с помощью полинуклеотидфосфорилазы из термофильной бактерии Thermus thermophilus. Установлена корреляция между составом синтезируемых продуктов и составом субстратной смеси для четырех пар рибонуклеозид-5'-дифосфатов. Определена кинетика синтеза гомополимеров и сополимеров различного нуклеотидного состава. Россия, Петербургский ин-т ядерной физики им. Б. П. Константинова РАН, Гатчина, Лениградская обл. 188350. Библ. 10

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.25
Рубрики: ПОЛИМЕРЫ
СИНТЕЗ СОПОЛИМЕРОВ
РОЛЬ ФЕРМЕНТОВ
THERMUS THERMOPHILUS (BACT.)
ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗА
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Суржик, М.А.; Мирлина, Е.Д.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 98.04-04Б3.107

Глазунов, Е. А.
Особенности синтеза сополимера поли(Ц,У) мезофильной и термофильной полинуклеотидфосфорилазами [Текст] / Е. А. Глазунов, М. А. Суржик, Н. Г. Дятлова // Прикл. биохимия и микробиол. - 1997. - Т. 33, N 4. - С. 393-396 . - ISSN 0555-1099
Аннотация: Изучен синтез сополимера поли(Ц, У) полинуклеотидфосфорилазой, выделенной из двух видов микроорганизмов - Escherichia coli и Thermus thermophilus. Установлены зависимости между составом субстратных смесей в широком интервале соотношений между конц-иями данной пары оснований и составом продукта, синтезируемого как свободными, так и иммобилизованными ферментами. Эти зависимости могут быть использованы для получения полирибонуклеотидов - сополимеров заданного состава в достаточно больших кол-вах с помощью биотехнологического процесса. Россия, С.-Петербургский ин-т ядерной физики им. Б. П. Константинова РАН, Гатчина, Ленинградская обл. 188350. Библ. 16

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.25
Рубрики: ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗА
БАКТЕРИАЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
АКТИВНОСТЬ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
МЕЗОФИЛЬНЫЕ БАКТЕРИИ
THERMUS THERMOPHILUS (BACT.)
ТЕРМОФИЛЬНЫЕ БАКТЕРИИ
ПОЛИНУКЛЕОТИДЫ
ПОЛИ(Ц, У)
СИНТЕЗ

Доп.точки доступа:
Суржик, М.А.; Дятлова, Н.Г.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.05-04Б2.59

Глазунов, Е. А.
Особенности синтеза сополимера поли(Ц,У) мезофильной и термофильной полинуклеотидфосфорилазами [Текст] / Е. А. Глазунов, М. А. Суржик, Н. Г. Дятлова // Прикл. биохимия и микробиол. - 1997. - Т. 33, N 4. - С. 393-396 . - ISSN 0555-1099
Аннотация: Изучен синтез сополимера поли(Ц, У) полинуклеотидфосфорилазой, выделенной из двух видов микроорганизмов - Escherichia coli и Thermus thermophilus. Установлены зависимости между составом субстратных смесей в широком интервале соотношений между конц-иями данной пары оснований и составом продукта, синтезируемого как свободными, так и иммобилизованными ферментами. Эти зависимости могут быть использованы для получения полирибонуклеотидов - сополимеров заданного состава в достаточно больших кол-вах с помощью биотехнологического процесса. Россия, С.-Петербургский ин-т ядерной физики им. Б. П. Константинова РАН, Гатчина, Ленинградская обл. 188350. Библ. 16

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.09.07
Рубрики: ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗА
БАКТЕРИАЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
АКТИВНОСТЬ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
МЕЗОФИЛЬНЫЕ БАКТЕРИИ
THERMUS THERMOPHILUS (BACT.)
ТЕРМОФИЛЬНЫЕ БАКТЕРИИ
ПОЛИНУКЛЕОТИДЫ
ПОЛИ(Ц, У)
СИНТЕЗ

Доп.точки доступа:
Суржик, М.А.; Дятлова, Н.Г.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.06-04Б2.182

Cao, G. J
Polyadenylated mRNA in Escherichia coli: Modulation of poly(A) RNA levels by polynucleotide phosphorylase and ribonuclease II [Text] / G.J Cao, M. P. Kalapos, N. Sarkar // Biochimie. - 1997. - Vol. 79, N 4. - P211-220 . - ISSN 0300-9084
Перевод заглавия: Полиаденилированная мРНК у Escherichia coli: модуляция уровня поли(А)-РНК полинуклеотидфосфорилазой и рибонуклеазой II
Аннотация: Сравнены синтез и уровень поли(А)-РНК (I) в клетках Escherichia coli дикого типа и мутантах rnb и pnp, дефектных по одной из 2 главных 3'-экзонуклеаз (II): рибонуклеазе II (IIA) и полинуклеотидфосфорилазе (IIB). Эти мутации повышают в 10 раз импульсное мечение валовой I в целых клетках. В пермеабилизированных клетках у мутанта, дефектного по II, в 20-60 раз повышены синтез валовой I и специфич. полиаденилированных мРНК. В этих клетках в условиях, когда II неактивны, скорость синтеза поли(А) повышена в 6 раз. Это позволяет предположить, что более высокая концентрация 3'-концов мРНК доступна для полиаденилирования. Стационарный уровень I, измеренный по способности служить матрицей для олиго(дТ)-зависимого синтеза кДНК, также повышен более, чем в 40 раз, в условиях инактивации II. Большинство хвостов поли(А) в родительском штамме имеет длину менее 12 н., а в мутанте, дефектном по II, равна 45 н. Эти данные показали, что IIA и IIB уменьшают уровень I в E. coli не просто за счет деградации I, но и за счет понижения скорости синтеза I: вероятно, в результате конкуренции с поли(А)-полимеразой за 3'-концы мРНК. США, Boston Biomed. Research Inst., Boston, MA 02114. Библ. 32

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: РНК МАТРИЧНАЯ
ПОЛИАДЕНИЛИРОВАННАЯ МРНК
АДЕНИЛИРОВАНИЕ
МЕХАНИЗМ
ФЕРМЕНТЫ
ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗА
РИБОНУКЛЕАЗА II
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Kalapos, M.P.; Sarkar, N.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.03-04Б2.337

Cao, G. J
Polyadenylated mRNA in Escherichia coli: Modulation of poly(A) RNA levels by polynucleotide phosphorylase and ribonuclease II [Text] / G.J Cao, M. P. Kalapos, N. Sarkar // Biochimie. - 1997. - Vol. 79, N 4. - P211-220 . - ISSN 0300-9084
Перевод заглавия: Полиаденилированная мРНК у Escherichia coli: модуляция уровня поли(А)-РНК полинуклеотидфосфорилазой и рибонуклеазой II
Аннотация: Сравнены синтез и уровень поли(А)-РНК (I) в клетках Escherichia coli дикого типа и мутантах rnb и pnp, дефектных по одной из 2 главных 3'-экзонуклеаз (II): рибонуклеазе II (IIA) и полинуклеотидфосфорилазе (IIB). Эти мутации повышают в 10 раз импульсное мечение валовой I в целых клетках. В пермеабилизированных клетках у мутанта, дефектного по II, в 20-60 раз повышены синтез валовой I и специфич. полиаденилированных мРНК. В этих клетках в условиях, когда II неактивны, скорость синтеза поли(А) повышена в 6 раз. Это позволяет предположить, что более высокая концентрация 3'-концов мРНК доступна для полиаденилирования. Стационарный уровень I, измеренный по способности служить матрицей для олиго(дТ)-зависимого синтеза кДНК, также повышен более, чем в 40 раз, в условиях инактивации II. Большинство хвостов поли(А) в родительском штамме имеет длину менее 12 н., а в мутанте, дефектном по II, равна 45 н. Эти данные показали, что IIA и IIB уменьшают уровень I в E. coli не просто за счет деградации I, но и за счет понижения скорости синтеза I: вероятно, в результате конкуренции с поли(А)-полимеразой за 3'-концы мРНК. США, Boston Biomed. Research Inst., Boston, MA 02114. Библ. 32

ГРНТИ	34.27.21

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 99.06-04Б4.111

The psychrotrophic bacterium Yersinia enterocolitica requires expression of pnp, the gene for polynucleotide phosphorylase, for growth at low temperature (5C) [Text] / Roos L. J. Goverde [et al.] // Mol. Microbiol. - 1998. - Vol. 28, N 3. - P555-569 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Психотрофная бактерия Yersinia enterocolitica, нуждающаяся в экспрессии pnp-гена для полинуклеотидфосфорилазы для роста при низкой температуре
Аннотация: Психотрофная бактерия Yersinia enterocolitica характеризуется наличием температуро-зависимой адаптации. Получены рестрикционные мутанты, способные расти при 5'ГРАДУС'С. Показано, что у них имеется транспозоновый инсерционный сайт размером 16 пар нуклеотидов с открытой рамкой считывания. Его аминокислотная последовательность имеет 93% сходства с экзорибонуклеазой-полинуклеотидфосфорилазой Escherichia coli, кодирующейся геном pnp. Ил. 6. Табл. 3. Библ. 78

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.13.07.25
Рубрики: YERSINIA ENTEROCOLITICA (BACT.)
ПСИХОТРОФНЫЕ ШТАММЫ
ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗА
PNP-ГЕН
ЭКСПРЕССИЯ

Доп.точки доступа:
Goverde, Roos L.J.; Huis, in't Velt Jos H.J.; Kusters, Johannes G.; Mool, Frits R.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.08-04Б2.248

The endoribonucleolytic N-terminal half of Escherichia coli RNase E is evolutionarily conserved in Synechocystis sp. and other bacteria but not the C-terminal half, which is sufficient for degradosome assembly [Text] / Vladimir R. Kaberdin [et al.] // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1998. - Vol. 95, N 20. - P11637-11642 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: У Synechocystis sp. и других бактерий эволюционно консервативна эндорибонуклеолитическая N-концевая половина РНК-азы E Escherichia coli, но не C-концевая половина, достаточная для сборки деградосомы
Аннотация: Анализ полностью секвенированных геномов показал, что последовательность N-концевого эндорибонуклеазного домена (N-КЭД) рибонуклеазы E (I) Escherichia coli консервативна у Synechocystis и др. бактерий. Гомолог N-КЭД из Synechocystis связывает субстраты I и расщепляет их в том же положении, что и I E. coli. Показано, что C-концевая половина (СКП) I E. coli необходима и достаточна для физического взаимодействия с полинуклеотидфосфорилазой, геликазой RhlB и енолазой - компонентами деградосомного комплекса E. coli. Последовательность СКП I не является эволюционно консервативной. Поэтому гомолог I из Synechocystis не может служить платформой для сборки компонентов деградосомы E. coli. Австрия, Inst. Microbiol. and Genet., Vienna Bioctr., A-1030 Wien. Библ. 51

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: ДЕГРАЗОСОМА
СБОРКА
РНКАЗА E
N-КОНЦЕВАЯ ПОЛОВИНА
ЭВОЛЮЦИОННАЯ КОНСЕРВАТИВНОСТЬ
C-КОНЦЕВАЯ ПОЛОВИНА
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗА
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Kaberdin, Vladimir R.; Miczak, Andras; Jakobsen, Jimmy S.; Lin-Chao, Sue; McDowall, Kenneth J.; von, Gabain Alexander

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.09-04Б2.273

Reconstitution of a minimal RNA degradosome demonstrates functional coordination between a 3' exonuclease and a DEAD-box RNA helicase [Text] / Glen A. Coburn [et al.] // Genes and Dev. - 1999. - Vol. 13, N 19. - P2504-2603 . - ISSN 0890-9369
Перевод заглавия: Реконструкция минимальной деградосомы РНК демонстрирует функциональную координацию между 3'-экзонуклеазной и РНК-геликазой с DEAD-блоком
Аннотация: Разработан метод реконструкции минимальной деградосомы (ДС) Escherichia coli из очищенных белков. Показано, что ДС-подобный комплекс, содержащий РНКазу E (I), полинуклеотидфосфорилазу и геликазу RhlB (II) с блоком DEAD, может образовываться in vitro в отсутствие всех др. клеточных компонентов. Минимальная ДС не отличается от ДС, выделенных из целых клеток, и вызывает АТФ-зависимую деградацию REP-ДНК mal EF. В процессе реконструкции I играет роль существенного белка строительных лесов и не требуется РНКазная активность I. I координирует активацию II, зависящую от однонитевого 3'-удлинения в субстратных РНК. Предложена модель опосредованной ДС деградации структурированных РНК и рассмотрены ее следствия для распада мРНК у E. coli. Канада, Dep. Biochem. and Mol. Biol., Univ. British Columbia, Vancouver BC V6T 1Z3. Библ. 40

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.29
Рубрики: ДЕГРАДОСОМА
МЕТОД РЕКОНСТРУКЦИИ
ОЧИЩЕННЫЕ БЕЛКИ
РНКАЗА E
ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗА
ГЕЛИКАЗА RHLB
БЛОК DEAD
ОБРАЗОВАНИЕ IN VITRO
РНК
СТРУКТУРИРОВАННАЯ
ДЕГРАДАЦИЯ
МРНК
РАСПАД
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
3'-ЭКЗОНУКЛЕАЗА
РНК-ГЕЛИКАЗА

Доп.точки доступа:
Coburn, Glen A.; Miao, Xin; Briant, Douglas J.; Mackie, George A.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 00.09-04М4.14

Photometric assay for polynucleotide phosphorylase [Text] / Laura Fontanella [et al.] // Anal. Biochem. - 1999. - Vol. 269, N 2. - P353-358 . - ISSN 0003-2697
Перевод заглавия: Фотометрический метод определения полинуклеотидфосфорилазы
Аннотация: Описан новый простой фотометрический метод измерения активности полинуклеотидфосфорилазы (ПНФ) на основе циклической р-ционной системы, когда, благодаря последовательному действию пируваткиназы и гексокиназы происходит экспоненциальный рост кол-ва АДФ и глюкозо-6-фосфата (Гл-6-Ф), последний вступает в Гл-6-фосфат-дегидрогеназную р-цию. Предложено теоретическое обоснование метода, согласно к-рому при экспериментальных условиях поглощение линейно зависит от квадрата времени р-ции с наклоном, пропорциональным активности ПНФ. Активность определяли в неочищенных экстрактах E. coli и P. putida дикого типа и мутантных. Полученные данные соответствуют теоретической базе. Метод высоко чувствителен, специфичен для ПНФ, занимает меньше времени, чем радиоизотопный метод. Италия, Dep., General Physiol. Biochem, Univ. Milan, I-20133 Milano. Библ. 22

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.02
Рубрики: ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗА
МЕТОДЫ
ФОТОМЕТРИЯ

Доп.точки доступа:
Fontanella, Laura; Pozzuolo, Sabrina; Costanzo, Alessandra; Favaro, Rebecca; Deho, Gianni; Tortora, Paolo

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.01-04Б2.326

A novel mutation in the KH domain of polynucleotide phosphorylase affects autoregulation and mRNA decay in Escherichia coli [Text] / Jaime Garcia-Mena [et al.] // Mol. Microbiol. - 1999. - Vol. 33, N 2. - P235-248 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Новая мутация в домене КН полинуклеотидфосфорилазы влияет на авторегуляцию и распад мРНК у Escherichia coli
Аннотация: Инактивация полинуклеотидфосфорилазы (I) Escherichia coli вставкой транспозона увеличивает период полураспада мРНК galK (II), кодирующей галактокиназу (III). Встраивание ретрорегулятора sib/tl из гена int фага 'лямбда' между промотором pgal и galK значительно уменьшают экспрессию III из-за терминации транскрипции. Замена одного нуклеотида (sib1), вызывающая частичное сквозное считывание tl, повышает экспрессию galK этой конструкцией. Эта плазмидная система с sib1 использована для селекции мутаций E. coli, понижающих экспрессию III. Генетич. и молекулярный анализ показал, что один из мутантов имеет мутацию pnp-71 в гене каталитич. 'альфа'-субъединицы I (1A), вызывающую замену G570D высококонсервативного остатка в домене КН. Эта мутация приводит к более сильному накоплению IA из-за дефекта по авторегуляции и повышает активность I в клетках. Очищенная мутантная IA по ЭФ-подвижности в денатурирующем геле не отличается от IA дикого типа. Однако мутантная IA имеет изменную подвижность при ЭФ неочищенного экстракта в неденатурирующем геле. Это указало на образование нового комплекса I. Предложена модель, объясняющая влияние мутации рnр-71 на авторегуляцию и распад II. Она основана на постулированной роли домена КН в РНК-белковых и белок-белковых взаимодействиях. Мексика, Dep. Genet. y Biol. Mol., Ctr. Investigacion y Estudios Avanzados IPN, DF-07000 Mexico. Библ. 70

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: РНК МАТРИЧНАЯ
ДЕГРАДАЦИЯ
МЕХАНИЗМ
ФЕРМЕНТЫ
ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗА
СТРУКТУРА
ДОМЕН KH
ФУНКЦИЯ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Garcia-Mena, Jaime; Das, Asis; Sanchez-Trujillo, Alejandra; Portier, Claude; Montanez, Cecilia

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.07-04Б2.221

Transcriptional and post-transcriptional control of polynucleotide phosphorylase during cold acclimation in Escherichia coli [Text] / Sandro Zangrossi [et al.] // Mol. Microbiol. - 2000. - Vol. 36, N 6. - P1470-1480 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Транскрипционный и посттранскрипционный контроль полинуклеотидфосфорилазы во время холодовой аклиматизации у Escherichia coli
Аннотация: Изучена экспрессия гена pnp полинуклеотидфосфорилазы (I) Eschirichia coli во время холодового шока (XIII). В течение первого часа после понижения т-ры кол-во транскриптов pnp увеличивается более чем в 10 раз и появляются новые формы мРНК, перекрывающие pnp и 3'-области, включая ген XIII deaD. Через 2 час профиль транскрипции возвращается к исходному состоянию. Увеличение кол-ва мРНК pnp связано в основном с повышением стабильности РНК. Однако кол-во самой I в течение первые 3 час XIII увеличивается всего в 2 раза. Т. обр. I в отличие от др. белков XIII не транслируется эффективно во время фазы аклиматизации. В гене pnp обнаружен Rho-зависимый сайт терминации транскрипции, терминация на к-ром во время XIII зависит от I. Это позволило предположить, что I авторегулируется во время XIII на уровне элонгации транскрипции. Италия, Dip. Biol., Univ. Studi Milano, 20133 Milano. Библ. 52

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗА
СИНТЕЗ
УСТОЙЧИВОСТЬ
ХОЛОДОВЫЙ ШОК
МЕХАНИЗМ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
ГЕН ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗЫ PNP
РЕГУЛЯЦИЯ
ВЛИЯНИЕ
ТЕМПЕРАТУРА
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Zangrossi, Sandro; Briani, Federica; Ghisotti, Daniela; Regonesi, Maria Elena; Tortora, Paolo; Deho, Gianni

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.07-04Б2.263

Mohanty, Bijoy K.
Polynucleotide phosphorylase, RNase II and RNase E play different roles in the in vivo modulation of polyadenylation in Escherichia coli [Text] / Bijoy K. Mohanty, Sidney R. Kushner // Mol. Microbiol. - 2000. - Vol. 35, N 6. - P982-994 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Полинуклеотидфосфорилаза, РНКаза II и РНКаза E играют разные роли в модуляции полиаденилирования у Escherichia coli
Аннотация: Изучены общий уровень полиаденилирования РНК или специфических поли(А){+}-транскриптов, скорость роста и жизнеспособность клеток у штаммов Escherichia coli, содержащих различные количества поли(A)-полимеразы I (PAP I), полинуклеотидфосфорилазы (Pnp), РНКазы II и РНКазы E. Показано, что Pnp и РНКаза II прямо участвуют в регуляции валового уровня полиаденилирования in vivo. РНКаза II отвечает за деградацию хвостов поли(A), ассоциированных с рРНК 23S, а Pnp более эффективна в модуляции полиаденилирования транскриптов и рРНК 16S. РНКаза E косвенно влияет на уровень поли(A), порождая новые 3'-хвосты, которые служат субстратами для PAP I. Хотя избыток Pnp понижает полиаденилирование на 70%, токсичность, связанная с повышением уровня поли(A), не уменьшается. Напротив, токсичность значительно понижается в присутствии избытка РНКазы II. Гиперпродукция РНКазы E увеличивает полиаденилирование и не понижает токсичность. США, Dep. Genet., Univ. Georgia, Athens, GA 30605. Библ. 48

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.09
Рубрики: ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗА
РНКАЗА II
РНКАЗА E
ВЛИЯНИЕ НА
ПОЛИАДЕНИЛИРОВАНИЕ
РРНК 23S
ТРАНСКРИПТЫ
РРНК 16S
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Kushner, Sidney R.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 02.04-04Б2.300

Xia, Bing.
Acquirement of cold sensitivity by quadruple deletion of the cspA family and its suppression by PNPase S1 domain in Escherichia coli [Text] / Bing Xia, Haiping Ke, Masayori Inouye // Mol. Microbiol. - 2001. - Vol. 40, N 1. - P179-188 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Приобретение [клетками] Escherichia coli холодочувствительности в результате делеции четырех [генов] семейства cspA и супрессия этого [фенотипа] доменом S1 полинуклеотидфосфорилазы
Аннотация: Escherichia coli содержит большое семейство CspA - от CspA до CspI. Клетки E. coli хорошо защищены от холодового шока в присутствии 2 млн. молекул этих гомологов CspA. Делеция 4 генов csp (cspA, cspB, cspE, cspG) приводит к нарушению роста при низких температурах. Клетки становятся холодочувствительными и приобретают нитевидную форму при 15'ГРАДУС'C, несмотря на нормальную сегрегацию хромосом. Холодочувствительность и нитевидный фенотип супрессируются всеми белками семейства CspA, кроме CspD, сверхэкспрессия которого приводит к гибели клеток. Холодочувствительность мутанта супрессируется доменом S1 полинуклеотидфосфорилазы, которая формирует структуру 'бета'-бочки, сходную со структурой CspA. Показано, что белки холодового шока и домены S1 имеют не только сходную третичную структуру, но и общие функциональные свойства, что указывает на возможность эволюционирования таких различных категорий белков от общего РНК-связывающего предшественника. США, Dep. Biochem., UMDNAJ-Robert Wood Johnson Med. Scch., Piscataway, NJ 08854. Библ. 47

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.25
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ХОЛОДОЧУВСТВИТЕЛЬНОСТЬ
ПРИОБРЕТЕНИЕ
ГЕНЫ
СЕМЕЙСТВО CSPA
ДЕЛЕЦИИ
ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗА
ДОМЕН S1
СУПРЕССИРУЮЩЕЕ ДЕЙСТВИЕ

Доп.точки доступа:
Ke, Haiping; Inouye, Masayori

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 02.10-04Б2.290

Beran, Rudolf K.
Cold-temperature induction of Escherichia coli polynucleotide phosphorylase occurs by reversal of its autoregulation [Text] / Rudolf K. Beran, Robert W. Simons // Mol. Microbiol. - 2001. - Vol. 39, N 1. - P112-125 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Низкотемпературная индукция полинуклеотидфосфорилазы Escherichia coli происходит в результате обращения ее авторегуляции
Аннотация: Ген pnp полинуклеотидфосфорилазы (I) Escherichia coli, являющийся одним из генов ответа холодового шока (ХШ), при 37'ГРАДУС' авторепрессируется I на уровне трансляции после расщепления нетранслируемой лидерной области (ЛО) мРНК под действием рибонуклеазы III (II). В индукции синтеза I при ХШ участвует несколько посттранскрипционных событий, требующих целой ЛО мРНК pnp. Индукция I при ХШ в основном является результатом обращения авторегуляции на стадии после расщепления ЛО под действием II. В период адаптации к ХШ мРНК pnp транслируется, в отличие от мРНК lacZ, хотя обе мРНК сильно стабилизируются сразу после переноса на 15'ГРАДУС'. В период адаптации после ХШ мРНК lacZ остается стабильной, а распад мРНК pnp постепенно ускоряется. Эти данные показали, что ХШ вызывает обую стабилизацию мРНК, но во время адаптации инициируется процесс распада, специфичный для мРНК генов ответа на ХШ. США, Dep. Microbiol., Immunol. and Mol. Genet., Univ. California, Los Angeles, CA 90095. Библ. 47

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.25
Рубрики: АДАПТАЦИЯ
ХОЛОДОВЫЙ ШОК
МЕХАНИЗМ
ФЕРМЕНТЫ
ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗА
СИНТЕЗ
ГЕНЫ
ГЕН ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗЫ PNP
ТРАНСКРИПЦИЯ
АВТОРЕГУЛЯЦИЯ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Simons, Robert W.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 03.10-04Б2.246

Yamanaka, Kunitoshi.
Selective mRNA degradation by polynucleotide phosphorylase in cold shock adaptation in Escherichia coli [Text] / Kunitoshi Yamanaka, Masayori Inouye // J. Bacteriol. - 2001. - Vol. 183, N 9. - P2808-2816 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Избирательная деградация мРНК полинуклетидфосфорилазой при адаптации к холодовому шоку у Escherichia coli
Аннотация: Показано, что полинуклеотидфосфорилаза (I) требуется для репрессии и продукции белков холодового шока (II) в конце фазы акклиматизации к тепловому шоку. Мутант pnp, дефектный по I, при холодовом шоке сохраняет высокий уровень II даже через 24 час. I существенна для деградации II при 15'ГРАДУС'. В мутанте, дефектном по поли(А)-полимеразе (III), и в мутанте, дефектном по РНК-геликазе CsdA (IV), экспрессия II при холодовом шоке также является очень продолжительной. Это показало, что II вместе с III и IV играет критич. роль в адаптации к холодовому шоку. США, Dep. Biochem., R. W. Johnson Med. Sch., Piscataway, NJ 08854. Библ. 66

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.25
Рубрики: АДАПТАЦИЯ
ХОЛОДОВЫЙ ШОК
МЕХАНИЗМ
ФЕРМЕНТЫ
ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗА
ФУНКЦИЯ
СПЕЦИФИЧНОСТЬ
БЕЛОК
БЕЛКИ ХОЛОДОВОГО ШОКА
СИНТЕЗ
РЕГУЛЯЦИЯ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Inouye, Masayori

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 04.08-04Б2.236

Mohanty, Bijoy K.
Genomic analysis in Escherichia coli demonstrates differential roles for polynucleotide phosphorylase and RNase II in mRNA abundance and decay [Text] / Bijoy K. Mohanty, Sidney R. Kushner // Mol. Microbiol. - 2003. - Vol. 50, N 2. - P645-658 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Геномный анализ в Escherichia coli демонстрирует различные роли полинуклеотидфосфорилазы и РНК-азы II в mRNA-обогащении и mRNA-распаде
Аннотация: Ранее показали, что одновременная инактивация полинуклеотидфосфорилазы (PNPase) и РНК-азы (обе являются 3''-'5'экзонуклеазами) в Escherichia coli приводит к потере клеточной жизнеспособности и аккумуляции частично деградированных видов mRNA. Для того, чтобы изучить как эти два фермента влияют на обогащение и распад mRNAs провели геномный анализ равновесных уровней транскриптов в E. coli, используя делеционные мутации либо в rnb, либо в pnp. Данные показали, что в экспоненциально растущих клетках, инактивация PNPase приводит к увеличению равновесного уровня более интенсивно продуцируемых mRNAs (17,3%), чем инактивация РНК-азы II (7,3%). Наоборот, равновесные уровни большого числа mRNAs E. coli (31%) уменьшаются в отсутствие РНК-азы II, включая гены почти всех рибосомных белков. Предположили, что главной функцией РНК-азы является защита специфических mRNA от активности других рибонуклеаз. Данные были подтверждены Нозерн-анализом 12 индивидуальных mRNAs. Сравнение между равновесными уровнями индивидуальных mRNAs и временем полужизни индивидуальных mRNAs показало, что существует прямое взаимодействие между транскрипцией и распадом mRNA для некоторых транскриптов. Кроме того, представленные результаты показали наличие значительных фенотипических различий между pnp-7 точковым мутантом и pnp 683 делеционной аллелью. США, Dep. of Genetics, Univ. of Georgia, Athens, GA 30602. Библ. 58

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: РНК МАТРИЧНАЯ
ОБОГАЩЕНИЕ
ДЕГРАДАЦИЯ
ФЕРМЕНТЫ
ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗА
РНК-АЗА II
СИНТЕЗ
ФУНКЦИЯ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Kushner, Sidney R.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 04.08-04Б4.88

Mohanty, Bijoy K.
Genomic analysis in Escherichia coli demonstrates differential roles for polynucleotide phosphorylase and RNase II in mRNA abundance and decay [Text] / Bijoy K. Mohanty, Sidney R. Kushner // Mol. Microbiol. - 2003. - Vol. 50, N 2. - P645-658 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Геномный анализ в Escherichia coli демонстрирует различные роли полинуклеотидфосфорилазы и РНК-азы II в mRNA-обогащении и mRNA-распаде
Аннотация: Ранее показали, что одновременная инактивация полинуклеотидфосфорилазы (PNPase) и РНК-азы (обе являются 3''-'5'экзонуклеазами) в Escherichia coli приводит к потере клеточной жизнеспособности и аккумуляции частично деградированных видов mRNA. Для того, чтобы изучить как эти два фермента влияют на обогащение и распад mRNAs провели геномный анализ равновесных уровней транскриптов в E. coli, используя делеционные мутации либо в rnb, либо в pnp. Данные показали, что в экспоненциально растущих клетках, инактивация PNPase приводит к увеличению равновесного уровня более интенсивно продуцируемых mRNAs (17,3%), чем инактивация РНК-азы II (7,3%). Наоборот, равновесные уровни большого числа mRNAs E. coli (31%) уменьшаются в отсутствие РНК-азы II, включая гены почти всех рибосомных белков. Предположили, что главной функцией РНК-азы является защита специфических mRNA от активности других рибонуклеаз. Данные были подтверждены Нозерн-анализом 12 индивидуальных mRNAs. Сравнение между равновесными уровнями индивидуальных mRNAs и временем полужизни индивидуальных mRNAs показало, что существует прямое взаимодействие между транскрипцией и распадом mRNA для некоторых транскриптов. Кроме того, представленные результаты показали наличие значительных фенотипических различий между pnp-7 точковым мутантом и pnp 683 делеционной аллелью. США, Dep. of Genetics, Univ. of Georgia, Athens, GA 30602. Библ. 58

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.13.07.07
Рубрики: РНК МАТРИЧНАЯ
ОБОГАЩЕНИЕ
ДЕГРАДАЦИЯ
ФЕРМЕНТЫ
ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗА
РНК-АЗА II
СИНТЕЗ
ФУНКЦИЯ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Kushner, Sidney R.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 06.02-04Б2.257

Bralley, Patricia.
Overexpression of the polynucleotide phosphorylase gene (pnp) of Streptomyces antibioticus affects mRNA stability and poly(A) tail length but not ppGpp levels [Text] / Patricia Bralley, George H. Jones // Microbiology. - 2003. - Vol. 149, N 8. - P2173-2182 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Повышенная экспрессия гена полинуклеотидфосфорилазы (pnp) Streptomyces antibioticus влияет на стабильность мРНК и длину хвоста поли(А), но не на уровни ффГфф
Аннотация: Индукция тиострептоном штамма Streptomyces antibioticus, содержащего плазмиду pJSE340, приводит к 2,5-3 разовому увеличению активности полинуклеотидфосфорилазы (I), по сравнению с контрольным штаммом. Плазмида содержит ген pnp, кодирующий I с 5'-фланкирующим районом и эндогенным промотором. Индукция штамма с плазмидой pJSE 343, содержащей только ORF гена pnp и некоторую фланкирующую последовательность, приводит к снижению уровня активности I и снижению уровня экспрессии pnp. Индукция pnp в составе pJSE 340 приводит к снижению химической полужизни пула мРНК и снижению длины хвоста полиA. Показали, что 3'-хвосты РНК являются гетерополимерами. Полагают, что эти хвосты синтезируются I, а не поли(А) - полимеразой, и I является единственной РНК-3'-полинуклеотидполимеразой стрептомицетов. США, Dep. Of Biol., 1510 Clifton Rd, Emory Univ., Atlanta, GA 30322. Библ. 47!

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: ПЛАЗМИДНЫЕ ГЕНЫ
ГЕН ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗЫ PNP
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
РЕГУЛЯЦИЯ
ВЛИЯНИЕ
ТИОСТРЕПТОН
ФЕРМЕНТЫ
ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗА
СИНТЕЗ
ФУНКЦИЯ
STREPTOMYCES ANTIBIOTICUS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Jones, George H.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 07.09-04Б2.91

RNA 3'-tail synthesis in Streptomyces: In vitro and in vivo activities of RNase PH, the SCO3896 gene product and polynucleotide phosphorylase [Text] / Patricia Bralley [et al.] // Microbiology. - 2006. - Vol. 152, N 3. - P627-636 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Синтез 3'-хвоста РНК у Streptomyces: in vitro и in vivo активности РНКазы PH, продукт гена SCO3896 и полинуклеотидфосфорилазы

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.09
Рубрики: РНК
3'-ХВОСТ
СИНТЕЗ
ГЕНЫ
ГЕН SCO3896
КОДИРОВАНИЕ
РНКАЗА PH
ФУНКЦИЙ IN VITRO
ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗА
ФУНКЦИИ IN VIVO
ТРНК-НУКЛЕОТИДИЛТРАНСФЕРАЗА
ФУНКЦИИ
STREPTOMYCES COELICOLOR (BACT.)

Доп.точки доступа:
Bralley, Patricia; Gust, Bertoly; Chang, Samantha; Chater, Keith F.; Jones, George H.

1-20 21-27

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска