Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=МЕМБРАННЫЕ ДОМЕНЫ<.>)
Общее количество найденных документов : 13
Показаны документы с 1 по 13
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.06-04Б1.113

   
    Membrane anchoring domain of herpes simplex virus glycoprotein gB is sufficient for nuclear envelope localization [Text] / Renald Gilbert [et al.] // J. Virol. - 1994. - Vol. 68, N 4. - P2272-2285
Перевод заглавия: Мембрано-захватывающий домен гликопротеина gB вируса простого герпеса достаточен для локализации в ядерной оболочке
Аннотация: Использовали гликопротеин gB вируса простого герпеса 1-го типа, отпочковывающийся от внутренней ядерной мембраны, в качестве модельного белка для изучения локализации мембранных белков на ядерной оболочке. Были получены делеционные мутанты gB и сконструированы химерные белки с заменой домена клеточно-поверхностного гликопротеина G вируса везикулярного стоматита на соответствующий домен gB. Оба типа белков экспрессировались в клетках COS и их локализацию выявляли с помощью иммуноэлектронной микроскопии. Показано, что локализация gB в ядерной мембране определяется участками аминокислот в положении от 774 до 795. Канада, Dep. of Biochem., McMaster Univ., Hamilton, Ont. L8N 3Z5. Библ. 64.
ГРНТИ  
34.25.23
ВИНИТИ 341.25.23.07
Рубрики: ВИРУС ГЕРПЕСА ПРОСТОГО
ГЛИКОПРОТЕИНЫ
МЕМБРАННЫЕ ДОМЕНЫ
ВНУТРИКЛЕТОЧНАЯ ЛОКАЛИЗАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Gilbert, Renald; Ghosh, Kakoli; Rasile, Len; Ghosh, Hara P.
2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 96.08-04М4.713

   
    Structural integrity of the membrane dimains in extensively trypsinized Na, K-ATPase from shark rectal glands [Text] / Mikael Esmann [et al.] // Biochemistry. - 1994. - Vol. 33, N 26. - P8044-8050 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Структурная целостность мембранных доменов в экстенсивно обработанной трипсином Na, K-АТФазе из ректальной железы акулы
Аннотация: Установлено, что удаление внемембранных частей интегральной мембранной Na, K-ATPфазы из солевых желез акул с помощью трипсина в присутствии Rb{+} сохраняет внутримембранную ассоциацию оставшихся, пересекающих мембрану пептидах. Поверхность между липидами и внутримембранными доменами сохраняется при удаление внемембранных частей белка. Обнаружено, что способность сорбировать Rb{+} также сохраняется в мембранах, обработанных трипсином. Фрагмент с молекулярной массой 19 кД, остающийся после обработки фермента трипсином в присутствии Rb{+}, деградирует в большей степени, когда обработка трипсином проводиться в присутствии Na{+}. Вращательная подвижность триптических фрагментов в мембранах, обработанных в присутствии Na{+}, ниже, чем подвижность пептидов в мембранах, трипсинизированных в присутствии Rb{+}, что говорит о перераспределении пептидов. Способность к сорбции теряется при обработке трипсином в присутствии Na{+}, что предполагает существование корреляции между структурой и функцией в мембранах, обработанных трипсином. Дания, Dep. Biophys., Ole Worms Alle 185, Univ. Aarhus, DK-8000 Aarhus C. Библ. 32
ГРНТИ  
34.39.33
ВИНИТИ 341.39.33.27.02
Рубрики: АТФАЗА NA, K
МЕМБРАННЫЕ ДОМЕНЫ
ТРИПСИН
ОБРАБОТКА
РЕКТАЛЬНЫЕ ЖЕЛЕЗЫ
АКУЛЫ

Доп.точки доступа:
Esmann, Mikael; Karlish, Steven J.D.; Sottrup-Jensen, Lars; Marsh, Derek
3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 97.12-04Б1.329

   
    Hypothesis: The meeting place model for prion disease [Text] / Vic Norris [et al.] // C. r. Acad. sci. Ser. 3. - 1997. - Vol. 320, N 5. - P393-398 . - ISSN 0764-4469
Перевод заглавия: Гипотеза: модель копирования на месте для прионовых болезней
Аннотация: Полагают, что прион с измененной структурой (PrP{Sc}) обладает и, соответственно, измененным сродством к липидам, в рез-те чего формируется белково-липидный домен, содержащий иные липиды и другие факторы (такие как шапероны) и ферменты, ответственные за посттрансляционные модификации. Ассоциирующиеся с этим аномальным доменом нормальные прионы (PrP{C}) заимствуют конформацию, диктуемую липидным составом (и др. присутствующими в домене факторами), приобретая т. обр. сродство к липидам, характерное для патогенных прионов. Такие трансформированные прионы способны создавать новые протеолипидные домены. Считают, что этот процесс может рассматриваться как полуконсервативная репликация, при к-рой прион и липиды аналогичны комплементарным цепочкам ДНК, а белково-липидный домен - самой двойной спирали. Франция, IFR systemes integres, fac. des sciences et techniques, univ. de Rouen, 76821 Mont-Saint-Aignan cedex. Библ. 39
ГРНТИ  
34.25.29
ВИНИТИ 341.25.29.23
Рубрики: МЕДЛЕННЫЕ ИНФЕКЦИИ
ПРИОНОВЫЕ БОЛЕЗНИ
МЕМБРАННЫЕ ДОМЕНЫ
ФОРМИРОВАНИЕ
ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ РОЛЬ
ГИПОТЕЗЫ

Доп.точки доступа:
Norris, Vic; Cellier, Dominique; Caston, Jean; Valleton, Jean-Marc; Sweetman, Gavain; Monnier, Chantal
4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 99.07-04Б4.163

   
    Ganglioside structure dictates signal transduction by cholera toxin and association with caveolae-like membrane domains in polarized epithelia [Text] / Anne A. Wolf [et al.] // J. Cell Biol. - 1998. - Vol. 141, N 4. - P917-927 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Структура ганглиозида определяет передачу сигнала холерным токсином и ассоциацию с кавеолоподобными мембранными доменами в поляризованном эпителии
Аннотация: Показано, что в модельных поляризованных клетках T84 передача сигнала лабильным к нагреванию энтеротоксинами специфически зависит от связывания или кластеризации ганглиозида GM1. Структура ганглиозида определяет связь токсина с мембранными доменами и механизм функционирования ганглиозида GM1 в трансдукции зависит от способности к взаимодействию энтеротоксинов и кальвеолоподобных мембранных структур. США, GI Cell Biol., Children's Hosp. Boston, MA 02115. Библ. 74
ГРНТИ  
34.27.29
ВИНИТИ 341.27.29.21.07.09
Рубрики: ГАНГЛИОЗИДЫ
ВЛИЯНИЕ
ПЕРЕДАЧА СИГНАЛА
МЕМБРАННЫЕ ДОМЕНЫ

Доп.точки доступа:
Wolf, Anne A.; Jobling, Michael G.; Wimer-Mackin, Susan; Ferguson-Maltzman, Margaret; Madara, James L.; Holmes, Randall K.; Lencer, Wayne I.
5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 99.10-04Я6.1

    Raben, Dan M.
    Signalling spaces out [Text] / Dan M. Raben, Binks W. Wattenberg // Immunol. and Cell Biol. - 1998. - Vol. 76, N 4. - P318-322 . - ISSN 0818-9641
Перевод заглавия: [Пути передачи сигналов]
Аннотация: Отчет о конференции, проведенной Центром изучения рака в Австралии 18-20 марта 1998 г. В ней приняли участие 33 ученых из Австралии и США. Рассматривались следующие вопросы: 1) установление и поддержание специализированных мембранных доменов; 2) пути сигнализации между компартментами; 3) таргетинг белков на специфич. внутриклеточные положения; 4) субклеточная компартментализация сигнальных компонентов. Австралия, Hansen Ctr. for Canc. Res., Adelaide, SA 5000
ГРНТИ  
34.19.01
ВИНИТИ 341.19.01.13
Рубрики: ПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ МЕМБРАНА
МЕМБРАННЫЕ ДОМЕНЫ
РЕЦЕПТОРЫ
КИНАЗА
ЭНДОСОМЫ
КОНФЕРЕНЦИИ
ОТЧЕТ
АВСТРАЛИЯ
18-20 МАРТА 1998 Г.

Доп.точки доступа:
Wattenberg, Binks W.
6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.08-04Б2.16

   
    Transcription- and translation-dependent changes in membrane dynamics in bacteria: Testing the transertion model for domain formation [Text] / Zoya Binenbaum [et al.] // Mol. Microbiol. - 1999. - Vol. 32, N 6. - P1173-1182 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Зависимые от транскрипции и трансляции изменения динамики мембран у бактерий: проверка работы модели трансерции при образовании домена
Аннотация: Предполагается, что события клеточного цикла запускаются образованием мембранных доменов в процессе сопряженной транскрипции, трансляции и инсерции ("трансерции") нарождающейся мембраны и экспортированных белков. Нарушение структуры доменов повлечет изменения динамики мембран. Результаты по ингибированию синтеза белка, инициации РНК, демонстрирующие снижение вязкости мембран, согласуются с моделью трансерции, предсказывающей распад мембранных доменов при терминировании синтеза белка или откреплении полисом от ДНК. Структура домена консервируется, если процесс трансерции "заморожен". Израиль, Dep. of Life Sci., Ben-Gurion Univ. of the Negev, PO Box 653, Beer-Sheva 84105. Библ. 48
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.07.13
Рубрики: КЛЕТОЧНЫЕ МЕМБРАНЫ
ДИНАМИКА МЕМБРАН
ТРАНСКРИПЦИЯ
ТРАНСЛЯЦИЯ
ИНСЕРЦИЯ
МОДЕЛЬ ТРАНСЕРЦИИ
МЕМБРАННЫЕ ДОМЕНЫ
БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Binenbaum, Zoya; Parola, Abraham H.; Zaritsky, Arieh; Fishov, Itzhak
7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 03.02-04Я6.155

   
    Sphingolipid-enriched membrane domains from rat cerebellar granule cells differentiated in culture. A compositional study [Text] / Alessandro Prinetti [et al.] // J. Biol. Chem. - 2000. - Vol. 275, N 16. - P11658-11665 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Обогащенные сфинголипидами мембранные домены в подвергшихся дифференцировке культивируемых клетка-зернах мозжечка: изучение состава
Аннотация: Произведя мечение клеточных липидов и белков с помощью {32}P-ортофосфата и {35}S-метионина, показали, что соотношение белки:глицерофосфолипиды:холестерин:сфингомиелин:церамид: гаанглиозиды в гомогенате клеток-зерен составило 1,6:41,6:6,1:1,3:0,3:1, а в обогащенных сфинголипидами доменах - 0,04:8,3:4:1,4:0,2:1. Отдельные белки сегрегированы с фосфолипидами в специализированных мембранных доменах культивируемых нейронов. Италия, Dip. Chim. e Bioch. Med., LITA-Segrate, Segrate (Milano) 20090. Библ. 59
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.15
Рубрики: СФИНГОЛИПИДЫ
ГЛИЦЕРОЛИПИДЫ
БЕЛОК
СООТНОШЕНИЕ
СОСТАВ
МЕМБРАННЫЕ ДОМЕНЫ
КУЛЬТИВИРУЕМЫЕ НЕЙРОНЫ
МОЗЖЕЧОК

Доп.точки доступа:
Prinetti, Alessandro; Chigorno, Vanna; Tettamanti, Guido; Sonnino, Sandro
8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 05.01-04К1.63

    Gordy, Claire.
    Visualization of antigen presentation by actin-mediated targeting of glycolipid-enriched membrane domains to the immune synapse of B cell APCs [Text] / Claire Gordy, Sudha Mishra, William Rodgers // J. Immunol. - 2004. - Vol. 172, N 4. - P2030-2038 . - ISSN 0022-1767
Перевод заглавия: Визуальная оценка представления антигена через опосредуемую актином поляризацию обогащенных гликолипидами мембранных доменов в зоне иммунного синапса B-лимфоцитов, выступающих в роли антигенпредставляющих клеток
Аннотация: Используя флуоресцентный метод визуально оценивали обогащенные гликолипидами мембранные домены (ОГМД) В-клеток мышей CH27, представляющих антиген D10 T-клеткам. Показали, что антигенпредставляющие клетки (АПК) специфически накапливают ОГМД в зоне иммунного синапса при участии актина. Перекрестное связывание молекул CD48 с антигенами ГКГС класса II и вовлечением актина, филамент обеспечивает эффективный кэппинг ОГМД и передачу внутриклеточного сигнала. Разрушение актинового цитоскелета клеток CH27 нарушает формирование зрелого иммунного синапса в T-клетках, конъюгированных с АПК. Т. обр., представление антигена и эффективная стимуляция T-клеток осуществляются через актин-зависимую поляризацию ОГМД в иммунном синапсе АПК в зоне ее контакта с T-клеткой. США, Molec. Immunogenet. Progr., Oklahoma Med. Res. Fnd., Oklahoma City, OK 73104. Библ. 49
ГРНТИ  
34.43.29
ВИНИТИ 341.43.29.11
Рубрики: ЛИМФОЦИТЫ B
АНТИГЕН-ПРЕДСТАВЛЯЮЩАЯ АКТИВНОСТЬ
ИММУННЫЙ СИНАПС
ЦИТОСКЕЛЕТ
АКТИН
МЕМБРАННЫЕ ДОМЕНЫ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Mishra, Sudha; Rodgers, William
9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 05.03-04Я6.168

    Sachse, Martin.
    ATPase-deficient hVPS4 impairs formation of internal endosomal vesicles and stabilizes bilayered clathrin coats on endosomal vacuoles [Text] / Martin Sachse, Ger J. Strous, Judith Klumperman // J. Cell Sci. - 2004. - Vol. 117, N 9. - P1699-1708 . - ISSN 0021-9533
Перевод заглавия: Лишенный АТФазы hVPS4 уменьшает формирование внутренних эндосомных везикул и стабилизирует двухслойную оболочку клатрина на эндосомных вакуолях
Аннотация: Эндоцитозный путь в клетках состоит из трех этапов: формирование ранних эндосом, развитие поздних эндосом и образование лизосом. Рецепторы эпидермального фактора роста (ЭФР-Р), предназначенные для деградации лизосом, сортируются в ранних эндосомных вакуолях и переходят в мелкие пузырьки, к-рые образуются путем почкования пограничной мембраны внутрь клетки. У дрожжей сортировка эндосом регулируется генами сортировки вакуолярных белков (VPS). Охарактеризованы белки, кодируемые этими генами. Ранее авторы показали, что перед своим включением во внутренние пузырьки ЭФР-Р концентрируются в плоской двухслойной оболочке клатрина на эндосомных вакуолях. В настоящей работе было обнаружено в мутантах hVPS4, лишенных АТФазы, увеличение связи двухслойной оболочки с эндосомными вакуолями. Кроме того, hVPS4 приводил к редукции числа внутренних везикул в ранних и поздних эндосомных вакуолях и удержанию ЭФР-Р на пограничной мембране. В настоящей работе подтвержден тот факт, что hVPS4 участвует в высвобождении компонентов двухслойной оболочки из эндосомной мембраны. Более того, показано, что разрушение оболочки необходимо для формирования внутренних везикул. Нидерланды [J. Klumperman], Univ. Med. Center, 3584 CX Utrecht, klumperman@lab.azu.nl. Библ. 35
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.21.23
Рубрики: ЭНДОЦИТОЗ
ЭНДОСОМЫ
ФОРМИРОВАНИЕ
СОРТИРОВКА
КЛАТРИН
МЕМБРАННЫЕ ДОМЕНЫ

Доп.точки доступа:
Strous, Ger J.; Klumperman, Judith
10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 05.05-04Б1.165

    Hueffer, Karsten.
    Parvovirus infection of cells by using variants of the feline transferrin receptor altering clathrin-mediated endocytosis, membrane domain localization, and capsid-binding domains [Text] / Karsten Hueffer, Laura M. Palermo, Colin R. Parrish // J. Virol. - 2004. - Vol. 78, N 11. - P5601-5611 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Заражение клеток парвовирусом с использованием вариантов рецептора трансферрина кошки, изменяющих опосредованный клатрином эндоцитоз, локализация мембранного домена и капсид-связывающие домены
Аннотация: Рецепторы трансферрина (РТ) кошки и собаки обеспечивают связывание парвовируса собак (ПС) с клеткой и способствуют быстрому поглощению капсида и развитию инфекции. Пути эндоцитоза и рециклинга РТ и его лиганда - трансферрина - хорошо изучены. Изучили роль нескольких стадий рецептор-зависимого заражения клеток ПС. Удаление цитоплазматических участков или введение мутаций в мотив интернализации Tyr-Thr-Arg-Phe снижает скорость поглощения РТ с поверхности клетки, тогда как введение полярных остатков в трансмембранный участок повышало скорость деградации трансферрина. Тем не менее, такие мутантные РТ эффективно посредничали в заражении клеток вирусом. Замена цитоплазматических и трансмембранных участков РТ соотв. участками нейраминидазы (HA) вируса гриппа, приводила к тому, что РТ связывал вирусный капсид и эндоцитировал его, но заражения ПС не происходило. Такой химерный рецептор локализовался в нерастворимых мембранных доменах. Сконструировали 2 химерных РТ, которые содержали вариабельные домены антител, связывающих вирусный капсид, вместо эктодомена РТ. Такие химеры связывали капсид ПС и опосредовали его поглощение, но не обеспечивали заражение клеток. Добавление растворимого эктодомена РТ кошки в этом случае также не обеспечивало заражение клеток ПС. США, Dep. Microbiol. Immunol., James A. Baker Inst. Animal Hlth, Coll. Veterinary Med., Cornell Univ., Ithaca, NY 14853. Библ. 93
ГРНТИ  
34.25.29
ВИНИТИ 341.25.29.17.19
Рубрики: ПАРВОВИРУС СОБАК
РЕЦЕПТОРЫ
ТРАНСФЕРРИН
МОДИФИЦИРОВАННЫЕ
ЭНДОЦИТОЗ
КЛАТРИН-ОПОСРЕДОВАННЫЙ
МЕМБРАННЫЕ ДОМЕНЫ
КАПСИД-СВЯЗЫВАЮЩИЕ ДОМЕНЫ

Доп.точки доступа:
Palermo, Laura M.; Parrish, Colin R.
11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 89.07-04М1.275

   
    Membrane domains and macromolecular transport in intestinal epithelial cells [Text] / Marian R. Neutra [et al.] // Amer. Rev. Respir. Disease. - 1988. - Vol. 138, N 6. - P10-16 . - ISSN 0003-0805
Перевод заглавия: Мембранные домены и транспорт макромолекул в эпителиальных клетках кишечника
Аннотация: Обзор. Плазмат. мембрана Кл эпителия рассмотрена как организованная биохимически и функционально в виде доменов и субдоменов. Исследовано образование и поддержание спец. мембранных областей в ходе эндоцитоза и трансэпителиального транспорта везикул в специализированных Кл эпителия кишечника. Уникальный мембранный гликопротеин идентифицирован в апикальных эндоцитозных субдоменах и эндосомальных трубочках в активно поглощающих Кл подвздошной кишки молочных крысят. Авт. считают, что эта эндоцитозная система вовлечена в сортировку и трансэпителиальный транспорт пептидных факторов роста и в доставку макром-л молока в лизосомы. Обнаружено, что в М-Кл кроличьего эпителия, ассоциированных с фолликулами, связанные с мембраной белки эффективно транспортируются к специализированным субдоменам на базолатеральной мембране. Апикальные мембраны этих Кл несут места связывания Ig и переносят моноклональные АТ к IgA на базолатеральную сторону, где они могут взаимодействовать с Кл иммунной системы слизистой. Обсуждена роль взаимодействия мембранных белков с немембранными (как внутри-, так и внеклет.) в образовании временных микродоменов. США, Harvard Med. Sch., 220 Longwood Avenue, Boston, MA 02115. Ил. 4. Библ. 45.
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.23
Рубрики: КИШЕЧНИК
ЭПИТЕЛИАЛЬНЫЕ КЛЕТКИ
ПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ МЕМБРАНА
МЕМБРАННЫЕ ДОМЕНЫ
ЭНДОЦИТОЗ
ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 45

Доп.точки доступа:
Neutra, Marian R.; Wilson, Jean M.; Weltzin, Richard A.; Kraehenbuhl, Jean-Pierre
12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 91.06-04М1.342

   
    Distinct transport vesicles mediate the delivery of plasma membrane proteins to the apical and basolateral domains of MDCK cells [Text] / Angela Wandinger-Ness [et al.] // J. Cell Biol. - 1990. - Vol. 111, N 3. - P987-1000 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Доставка белков плазматической мембраны к апикальному и базолатеральному доменам клеток MDCK опосредована различными транспортными везикулами
Аннотация: Используя иммунол. различия, разделили и очистили апикальные и базолатеральные транспортные везикулы, доставляющие белки из транс-сети аппарата Гольджи к соотв. доменам плазматич. мембраны Кл MDCK. Эти везикулы содержали общие белковые компоненты, участвующие в образовании и слиянии везикул. Кроме того, одни везикулы оказались в 38 раз более обогащены нек-рыми белками, чем другие. Полагают, что эти белки обеспечивают специфичность узнавания при направленном транспорте везикул. Германия, Cell. Biol. Prog., Eur. Molec. Biol. Lab., Postfach 10.2209, 6900 Heidelberg. Библ. 79.
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.21.99 + 341.19.17.05.11
Рубрики: КУЛЬТУРА КЛЕТОК
ЛИНИЯ MDCK
ПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ МЕМБРАНА
ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЙ ТРАНСПОРТ
ГОЛЬДЖИ КОМПЛЕКС
ТРАНСПОРТНЫЕ ПУЗЫРЬКИ
МЕМБРАННЫЕ ДОМЕНЫ

Доп.точки доступа:
Wandinger-Ness, Angela; Bennett, Mark K.; Antony, Claude; Simons, Kai
13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 91.10-04М1.104

   
    Domains of yeast plasma membrane and ATPase-associated glycoprotein [Text] / Ramon Serrano [et al.] // Biochim. et biophys. acta. Biomembranes. - 1991. - Vol. 1062, N 2. - P157-164 . - ISSN 0005-2736
Перевод заглавия: Домены плазматической мембраны дрожжей и ассоциированный с АТФазой гликопротеин
Аннотация: В гомогенатах дрожжей Н+-АТФаза плазматич. мембраны и поверхностный гликопротеин в 115 кД обнаруживаются в 2 мембранных фракциях, характеризующихся в градиенте сахарозы пиками плотностей 1,17 и 1,22. Рез-ты иммуноэлектронной микроскопии замороженных срезов дрожжей свидетельствуют о том, что АТФаза находится исключительно на поверхностной мембране (95%). Следовательно, 2 содержащие АТФазу фракции, вероятно, соответствуют различным доменам плазматич. мембраны. В процессе солюбилизации и очистки АТФазы с ней тесно ассоциировался гликопротеин с М. м. 115 кД. Однако мутанты, лишенные этого гликопротеина, имели сходную активность Н+-АТФазы плазматич. мембраны. Германия, [S. R.] EMBL, Postfach 102 209, 6900 Heidelberg. Библ. 42.
ГРНТИ  
34.19.17
ВИНИТИ 341.19.17.05.11
Рубрики: ПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ МЕМБРАНА
ГЛИКОПРОТЕИНЫ
АТФАЗА
МЕМБРАННЫЕ ДОМЕНЫ
ОКРАШИВАНИЕ ЗОЛОТОМ
ЭЛЕКТРОННАЯ МИКРОСКОПИЯ
ДРОЖЖИ

Доп.точки доступа:
Serrano, Ramon; Montesinos, Consuelo; Roldan, Marta; Garrido, Gilbert; Ferguson, Charles; Leonard, Kevin; Monk, Brian C.; Perlin, David S.; Weiler, Elmar W.
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)