Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=КЭППИНГ<.>)
Общее количество найденных документов : 13
Показаны документы с 1 по 13
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 97.08-04Я6.220

    Khine, A. A.
    Capping and receptor-mediated endocytosis of cell-bound verotoxin (Shiga-like toxin) 1: Chemical identification of an amino acid in the B subunit necessary for efficient receptor glycolipid binding and cellular internalization [Text] / A. A. Khine, C. A. Lingwood // J. Cell. Physiol. - 1994. - Vol. 161, N 2. - P319-332 . - ISSN 0021-9541
Перевод заглавия: Кэппинг и опосредуемый рецепторами эндоцитоз связавшегося с клетками веротоксина (шига-подобный токсин) 1. Химическая идентификация аминокислот в В-субъединице, необходимых для эффективного связывания гликолипидным рецептором и интернализацией клетками
Аннотация: Связывание и интернализацию меченного флуоресцеинизотиоцианатом (ФИТЦ) веротоксина VT1 клетками лимфомы Дауди изучали с помощью флуоресцентной конфокальной лазерной микроскопии. Показали, что конъюгация с ФИТЦ не отменяет способности В-субъединицы VT1 к связыванию с глоботриаосилцерамидом (Gb[1]), являющегося клеточным рецептором VT1, и к интернализации VT1 клетками. Биотинилирование В-субъединицы VT1 предотвращает интернализацию токсина клетками, что коррелирует с подавлением связывания биотинилированной В-субъединицы с Gb[1]. Показали, что важную роль в связывании с Gb[1] и в интернализации токсина играет остаток лизина в положении 53 В-субъединицы, к-рый способен к биотинилированию, но не взаимодействует с ФИТЦ. Биотинилирование токсина VT2е, у к-рого остаток лизина в 53 положении заменен на остаток изолейцина, не изменяет связывание токсина с Gb[1]. Канада [C. A. L.], Dep. Microbiol., Res. Inst., Hosp. Sick Children, Toronto, Ont. M5C 1X8. Библ. 62
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.21.23 + 341.19.17.05.13
Рубрики: ЭНДОЦИТОЗ
ВЕРОТОКСИН VT1
КЭППИНГ
РЕЦЕПТОРЫ

Доп.точки доступа:
Lingwood, C.A.

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 01.07-04Б1.72

    Patton, John T.
    RNA-binding and capping activities of proteins in rotavirus open cores [Text] / John T. Patton, Dayue Chen // J. Virol. - 1999. - Vol. 73, N 2. - P1382-1391 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Связывание РНК и кэппинг-активность белков в открытой сердцевине ротавируса
Аннотация: Природа взаимодействия между гуанилтрансферазами (GMP) и субстратами РНК мало изучена. Авторы охарактеризовали РНК-связывающую активность VP3, минорного белкового компонента сердцевины ротавирионов, который, по их предположению, выполняет функцию вирусной гупнилтрансферазы и направляет деятельность 11 транскриптов, синтезированных из сегментированного двунитевого РНК-генома этих вирусов. Гель-шифт анализ, проведенный с разрушенной (открытой) сердцевиной вириона и вирусспецифические пробы РНК показали, что VP3 имеет сродство к однонитевой РНК (онРНК), но не к днРНК. Показано, что гуанилтрансферазная активность VP3 неспецифична и способна кэпировать РНК, начиная с G- или A-остатков. Установлено, что все 3 белка сердцевины ротавирусов (VP1 - РНК полимераза, VP2 - капсидный белок и VP3 - гуанилтрансфераза) имеют родство с РНК, но только в случае РНК-полимеразы это родство специфично для последовательностей. США, John T. Patton. Lab. of Infect. Dis., National Inst. of Allergy and Infect. Dis., National Inst. of Health, 7 Center Dr., MSC 0720. Rm 117. Bethesda, MD 20892. Библ. 35
ГРНТИ  
34.25.17
ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: РОТАВИРУСЫ
СЕРДЦЕВИННЫЕ БЕЛКИ
РНК-СВЯЗЫВАЮЩАЯ АКТИВНОСТЬ
КЭППИНГ-АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Chen, Dayue

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI08) 07.10-04Я6.21

   
    A novel mechanism of actin filament processive capping by formin: Solution of the rotation paradox [Text] / Tom Shemesh [et al.] // J. Cell Biol. - 2005. - Vol. 170, N 6. - P889-893 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Ранее неописанный механизм процессивного кэппинга формином актиновых филаментов: разрешение ротационного парадокса
Аннотация: Не обнаружив устойчивого вращения актиновых филаментов относительно субстрата или их сверхспирализацию, описали оптимальный режим процессивного кэппинга с периодическим переключением механизма шагания по ступеням на винтовой механизм. При таком режиме электрическая энергия не превышает приемлемых величин, и предотвращается сверхспирализация актиновых филаментов. Израиль, Sockler Fac. Med., Tel Aviv Univ., 69978. Библ. 20
ГРНТИ  
34.19.17
ВИНИТИ 341.19.17.07.03.01
Рубрики: АКТИНОВЫЕ ФИЛАМЕНТЫ
ПОЛИМЕРИЗАЦИЯ
КОМПЛЕКС ФОРМИН-АКТИН
ФОРМИН
ПРОЦЕССИВНЫЙ КЭППИНГ
МОДЕЛИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Shemesh, Tom; Otomo, Takanori; Rosen, Michael K.; Bershadsky, Alexander D.; Kozlov, Michael M.

4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI08) 08.08-04Я6.139

    Bretscher, Mark S.
    Recap on cell migration [Text] / Mark S. Bretscher // Traffic. - 2008. - Vol. 9, N 2. - P198-199 . - ISSN 1398-9219
Перевод заглавия: Краткое резюме о миграции клеток
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.17
Рубрики: МИГРАЦИЯ
КЭППИНГ
КЛЕТКА БИОЛОГИЧЕСКАЯ

5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 90.01-04М1.112

    Urbanik, Else.
    Actin Filament Capping and Cleaving Activity of Cytochalasins B, D, E, and H [Text] / Else Urbanik, Bennie R. Ware // Arch. Biochem. and Biophys. - 1989. - Vol. 269, N 1. - P181-187 . - ISSN 0003-9861
Перевод заглавия: Кэппинг активновых филаментов и расщепляющая активность цитохалазинов B, D, E и H
Аннотация: С помощью метода флуоресцентного фотобличинга исследовали концентрационную зависимость активности цитохалазинов (ЦХ) B, D, E и Н в процессе кэппинга и разрезания активновых филаментов (АФ). Кэппинг определяли по увеличению свободного G-актина. Показано, что цитохалазин D (ЦХД) обладает наивысшей кэппирующей активностью из всех исследованных ЦХ. Разрезающую АФ активность определяли по увеличению коэффициента диффузии АФ. Наивысшей активностью обладали ЦХД и ЦХЕ. Обсуждается структура АФ. США, Dep. of Chemistry, Syracuse University, Syracuse, New York 13244. Библ. 39.
ГРНТИ  
34.19.17
ВИНИТИ 341.19.17.23.07 + 341.19.23.11
Рубрики: МИКРОФИЛАМЕНТЫ
ЦИТОХАЛАЗИНЫ
КЭППИНГ
РАСЩЕПЛЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Ware, Bennie R.

6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 90.03-04М1.39

   
    Кэппинг рецепторов к эпидермальному фактору роста и участие цитоскелета в этом процессе у клеток А-431 [Текст] / И. А. Хребтукова [и др.] // Цитология. - 1989. - Т. 31, N 10. - С. 1211-1220 . - ISSN 0041-3771
Аннотация: При взаимодействии рецепторов (Рц) эпидермального фактора роста (ЭФР) с поливалентными лигандами у Кл А-431 в суспензии происходит перераспределение лиганд-Рц комплексов (ЛРК), с образованием кэпов при 22'ГРАДУС' С: Совпадение локализации актина и спектрина с ЛРК при перераспределении и образовании кэпов, выявляемое методом двойной иммунофлуоресценции, указывает на участие в кэппинге подмембранных микрофиламентов. Переход ЭФР-Рц в не растворимую тритоном фракцию при увеличении степени "склеенности" свидетельствует о возможном образовании трансмембранной связи активированных Рц с элементами цитоскелета. Цитохалазин В не оказывает заметного влияния на кэппинг ЭФР-Рц Кл А-431. Кэппинг ЭФР-Рц у Кл А-431 обсуждается как новая экспериментальная модель для исследования перераспределения ЛРК. СССР, Ин-т цитол. АН СССР, Ленинград. Библ. 38.
ГРНТИ  
34.19.17
ВИНИТИ 341.19.17.07.09 + 341.19.17.23
Рубрики: ОПУХОЛЕВЫЕ КЛЕТКИ
ЧЕЛОВЕК
РАК КОЖИ
ЦИТОРЕЦЕПТОРЫ
ФАКТОР РОСТА ЭПИДЕРМИСА
КЭППИНГ
ЦИТОСКЕЛЕТ
АКТИН
СПЕКТРИН

Доп.точки доступа:
Хребтукова, И.А.; Никольская, А.Н.; Соркин, А.Д.; Сорокин, А.Б.; Пинаев, Г.П.

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 91.01-04К1.190

   
    Highresolution surface views of human lymphocytes during capping of CD4 and HLA antigens as revealed by immunogold fractureflip [Text] / Antonio Pavan [et al.] // J. Cell. Sci. - 1990. - Vol. 96, N 1. - P151-157 . - ISSN 0021-9533
Перевод заглавия: Анализ поверхности лимфоцитов человека с высоким разрешением в процессе кэппинга антигенов CD4 и HLA на разломах, меченых иммунным золотом
Аннотация: исследовали ультраструктуру поверхности лимфоцитов человека, используя мечение иммунным золотом антигенов ГКГС HLA класса 1 и антигена CD4, методом fracture-flip, к-рый позволяет получать стереопланы больших меченых поверхностей с высоким разрешением. Обнаружено, что мембраны лимфоцитов покрыты с высокой плотностью случайно распределенными частицами. Обработка нефикс. лимфоцитов глицерином приводит к агрегации этих частиц. Иммунохим. мечение показывает, что эти частицы состоят из антигенов ГКГС и CD4, - трансмембра белков, выступающих над клет. поверхностью. В процессе "кэппинга" антигены HLA и CD4 собираются в большие бляшки до тех пор, пока не сливаются в одну шапочку. Получ. ср. значения площади шапочки для CD4 - 1,7 мкм{2} и HLA - 2,5 мкм{2} - возможно, недоотражают их истинный размер, т. к. знач. ч. шапочки может оказаться на несколотой части клет. мембраны. С нек-рыми упрощениями, вычислен диам. м-л CD4 и HLA. Исходя из мол. массы белка и площади, занимаемой шапочкой, полагают, что диам. м-лы HLA составляет 4,7 нм, а CD4 - 5,3 нм. Библ. 23. Dept. Med. Exp., Univ. Roma, 00161, Roma, IT.
ГРНТИ  
34.43.35
ВИНИТИ 341.43.35.05.11 + 343.43.35.05.11
Рубрики: ЛИМФОЦИТЫ
АНАЛИЗ ПОВЕРХНОСТИ
АНТИГЕНЫ HLA
АНТИГЕНЫ CD4
КЭППИНГ
ИММУННОЕ ЗОЛОТО
МЕЧЕНИЕ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Pavan, Antonio; Mancini, Patrizia; Lucania, Giuseppe; Frati, Luigi; Torrisi, Maria Rosaria; Pinto, da Silva Pedro

8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 91.06-04М1.119

   
    Microfilament-disrupting Clostridium difficile toxin B causes multinucleation of transformed cells but does not block capping of membrane Ig [Text] / Maria Caspar Shoshan [et al.] // Eur. J. Cell Biol. - 1990. - Vol. 53, N 2. - P357-363 . - ISSN 0171-9335
Перевод заглавия: Разрушающий микрофиламенты токсин B Clostridium difficile приводит к многоядерности трансформированных клеток, но не блокирует кэппинг мембранных иммуноглобулинов
Аннотация: Показано, что под действием токсина B C. difficile B-лимфоциты и фибробласты 3Т3 мыши становятся многоядерными, причем синтез ДНК и белка при этом не нарушается. Авт. полагают, что токсин В разрушает микрофиламенты во время митоза подобно цитохалазину В. Также обнаружено, что кэппинг поверхностного IgM на В-лимфоцитах не блокируется токсином В, тогда как цитохалазин В блокирует кэппинг. Предполагается, что кэппинг зависит от специфич. актин-содержащего компонента, связанного с мембраной, на к-рый не действует токсин В. Швеция, Dep. of Bacteriol., Karolinska Inst., Box 60 400, S-10 401 Stockholm. Библ. 31.
ГРНТИ  
34.19.17
ВИНИТИ 341.19.17.07.03.05
Рубрики: КУЛЬТУРА КЛЕТОК
ЛИНИЯ 3Т3
ЛИМФОЦИТЫ В
ПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ МЕМБРАНА
МИКРОФИЛАМЕНТЫ
КЭППИНГ
ТОКСИН B CLOSTRIDIUM DIFFICILE

Доп.точки доступа:
Shoshan, Maria Caspar; Aman, Pierre; Skog, Sven; Florin, Inger; Thelestam, Monica

9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 91.10-04М1.343

    Holifield, Bruce F.
    Comparative behavior of membrane protein-antibody complexes on motile fibroblasts: implications for a mechanism of capping [Text] / Bruce F. Holifield, Akira Ishihara, Ken Jacobson // J. Cell Biol. - 1990. - Vol. 111, N 6. - P2499-2512 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Сравнительное [исследование] поведения комплексов белок-антитело на мембране мигрирующих фибробластов: участие в механизме кэппинга
Аннотация: Феномен перемещения мембранных маркеров в Кл, способных к миграции, от периферии к центру (кэппинг) обычно связывают либо с обратным током мембраны за счет ее инсерционного роста, либо с центробежным током кортикального цитоскелета. Для анализа этих гипотез культивируемые мышиные фибробласты разных линий обрабатывали АТ, специфичными для белков поверхности этих Кл, и окрашивали комплексы белок-АТ флуорохромами. Белки Thy-1, Н2 и НА[o] распределены по поверхности Кл равномерно и не образуют кэпов. Если же индуцировать агрегацию (пэтчинг) этих белков с помощью иммуноглобулинов, то впоследствии они формируют кэпы. В то же время белок Pgp-1 образует кэпы в процессе окраски. Описанные различия в поведении рецепторов клет. поверхности не связаны с их способностью к диффузии. Рез-ты противоречат представлению о кэппинге как следствии обратного тока мембранных липидов и свидетельствуют в пользу альтернативной гипотезы. США, Dep. Cell Biol. Anat. Univ. North Carolina at Chapel Hill, Chapel Hill, NC 27599. Библ. 50.
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.21.17
Рубрики: РЕЦЕПТОРЫ
КЛЕТОЧНАЯ ПОВЕРХНОСТЬ
КЭППИНГ
КОМПЛЕКСЫ БЕЛОК-АНТИТЕЛО
ПЭТЧИНГ
АНТИТЕЛА
ФЛУОРОХРОМ
ФИБРОБЛАСТЫ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Ishihara, Akira; Jacobson, Ken

10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 91.12-04М1.302

    David-Pfeuty, Therese.
    Immunolocalization of the cellular src protein in interphase and mitotic NIH c-src overexpresser cells [Text] / Therese David-Pfeuty, Yolande Nouvian-Dooghe // J. Cell Biol. - 1990. - Vol. 111, N 6. - P3097-3116 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Иммунолокализация клеточного белка src интерфазных и митотических клетках NIH со сверхэкспрессией c-src
Аннотация: Мышиные монАТ, mAb327, специфически узнают белки рр60{c}{-}{s}{r}{c} (I) и рр60{v}{-}{s}{r}{c} (II) в Кл разного происхождения. Эти АТ в сочетании с иммунофлуоресцентной микроскопией использовали для выявления точной локализации I в Кл NIH со сверхэкспрессией c-src. В интерфазных Кл обнаружили 2 типа характерного распределения I: распределялся равномерно в ассоциации с клет. поверхностью или выявлялся в виде "пятен" в околоядерной зоне и в центросомах. Околоядерная агрегация I определялась микротрубочками. Распределение I в Кл существенно изменялось при переходе Кл из фазы G[2] в митоз. Обработка Кл КонА индуцирует перераспределение поверхностных рецепторов. Показано, что на всех стадиях индуцируемого КонА процесса эндоцитоза комплексы КонАрецептор распределялись в тех же структурах, в к-рых выявляется I. Предполагается, что I может иметь отношение к процессам "пэтчинга", "кэппинга" и эндоцитоза этих комплексов. Проведено сравнение изученного распределения I с распределением II в Кл, трансформированных RSV, и обсуждается значение выявленных различий этих распределений. Франция, Inst. Curie-Biologie, Centre Univ., 91405-Orsay Cedex. Библ. 65.
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.21.23
Рубрики: ЭНДОЦИТОЗ
КОМПЛЕКСЫ КОНАРЕЦЕПТОР
БЕЛОК РР60{C}{-}{S}{R}{C}
БЕЛОК РР60{V}{-}{S}{R}{C}
МОНОКЛОНАЛЬНЫЕ АНТИТЕЛА MAB 327
"ПЭТЧИНГ"
"КЭППИНГ"
ИММУНОФЛУОРЕСЦЕНТНАЯ МИКРОСКОПИЯ
КЛЕТКИ NIH
СВЕРХЭКСПРЕССИЯ C-SRC

Доп.точки доступа:
Nouvian-Dooghe, Yolande

11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 92.02-04К1.134

    Graziadei, Linda.
    Co-capping of ras proteins with surface immunoglobulins in B lymphocytes [Text] / Linda Graziadei, Karl Riabowol, Dafna Bar-Sagi // Nature. - 1990. - Vol. 347, N 6291. - P336-400 . - ISSN 0026-0836
Перевод заглавия: Ко-кэппинг ras-белков с мембранными иммуноглобулинами на лимфоцитах В
Аннотация: Клеточные ras-гены кодируют семейство ассоциированных с мембраной белков р21 ras, связывающих гуаниновые нуклеотиды и обладающие слабой активностью GTP-азы. Эти белки участвуют в переносе активирующего сигнала внутрь клетки. С помощью иммунофлуоресцентной микроскопии показано, что р21 образуют кэпы с мембранными иммуноглобулинами В-клеток. Перестройка р21 происходит на ранних этапах кэпирования иммуноглобулинов и подавляется ингибиторами метаболизма и ф-ции цитосклелета. Др. молекула, связывающая гуаниновые нуклеотиды - субъединица G1 не участвует в кэпировании с иммуноглобулинами. Обсуждается участие р21ras в процессе активации клетки. Библ. 22. Cold Spring Harbor Lab. Cold Spring Harbor, NY 11724.
ГРНТИ  
34.43.29
ВИНИТИ 341.43.29.07 + 343.43.29.07
Рубрики: ИММУНОГЛОБУЛИНЫ
МЕМБРАННЫЕ
БЕЛОК-RAS
КЭППИНГ
ЛИМФОЦИТЫ В
GTPASE
B LYMPHOCYTE ACTIVATION
IMMUNOFLUORESCENCE

Доп.точки доступа:
Riabowol, Karl; Bar-Sagi, Dafna

12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 92.06-04Я6.101

   
    Cytoskelatal reorganization and reorlentation of subcellular organelles during lymohocyte capping [Text] / J. D. Black [et al.] // J. Cell Biol. - 1990. - Vol. 111, N 5. - P423 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Реорганизация цитоскелета и реориентация клеточных органелл в лимфоцитах в процессе кэппирования
Аннотация: Исследовали перераспределение цитоскелетного белка спектрина (I) при образовании кэпов у В-лимфоцитов. В процессе кэппирования сразу после сшивания рецепторов экзогенными лигандами в В-лимфоцитах I от цитоплазматич. скоплений мигрирует к плазматич. мембране и располагается под кэпом. Кэп часто формируется в районе мембраны, противоположном области, в к-рой располагаются остатки спектрина и аппарат Гольджи. Перед эндоцитозом комплексов лиганд/рецептор аппарат Гольджи мигрирует в область цитоплазмы, расположенную под кэпом. После интернализации рецепторов в цитоплазме выявляются многочисленные скопления I, причем они не колокализуются с эндоцитозными пузырьками. США, Roswell Park Cancer Inst. Buffalo, NY 14263.
ГРНТИ  
34.19.17
ВИНИТИ 341.19.17.07.03.05
Рубрики: ЛИМФОЦИТЫ
СПЕКТРИН
ЦИТОСКЕЛЕТ
КЭППИНГ

Доп.точки доступа:
Black, J.D.; Zubin, N.R.E.; Porter, J.M.; Repasky, E.A.

13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 92.11-04К1.127

   
    El capping de DR redistribuye parcialmente las moleculas de CR2 (receptor para la fraccion C3d del complemento) en celulas Raji [Text] : [Pap.] 16 Congr. Nac. Soc. Esp. Inmunol., Sevilla, 22-24 Nov., 1990 / E. Paz-Artal [et al.] // Immunologia. - 1990. - Vol. 9, Suppl. - С. 31 . - ISSN 0213-9626
Перевод заглавия: DR-шапкообразование частично перераспределяет CD2-молекулы (рецепторы для C3d-компонента комплемента) у клеток Raji
Аннотация: Как показали исследования, DR-кэппинг вызывает перераспределение CR2-молекул у 47% клеток на том же самом полюсе и только у 5% клеток имеется несовпадающее распределение обоих рецепторов. Обсуждается функц. значение обнаруженного феномена. Испания, Hosp. 12de Octubre, Madrid.
ГРНТИ  
34.43.29
ВИНИТИ 341.43.29.07 + 343.43.29.07
Рубрики: АНТИГЕНЫ HLA
КЭППИНГ
КОМПЛЕМЕНТ С3D
РОЛЬ
РЕЦЕПТОР CR2
СВОЙСТВА
HLA ANTIGENS
COMPLEMENT C3D

Доп.точки доступа:
Paz-Artal, E.; Martinez-Laso, J.; Perez-Aciego, P.; Segurado, O.G.; Regueiro, J.R.; Arnaiz-Villena, A.
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)