Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=КОНФОРМАЦИОННЫЙ ПЕРЕХОД<.>)
Общее количество найденных документов : 13
Показаны документы с 1 по 13
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.03-04Б2.38

   
    Изменение флуоресценции бактериохлорофилла при обратимых конформационных переходах B850-B830 в светособирающем комплексе Chromatium minutissimum [Текст] / А. А. Соловьев [и др.] // Конф. "Автотроф. микроорганизмы", Москва, 23-25 апр., 1996. - М., 1996. - С. 65
Аннотация: Методом кинетической флуоресцентной спектроскопии высокого временного разрешения были изучены кинетики затухания флуоресценции бактериохлорофилла изолированных светособирающих комплексов ССК B800-850 из Chromatium minutissimum, выделенных с применением неионного детергента тритона X-100 и ионных детергентов додецилсульфата натрия и лития. Установлено, что кинетики затухания флуоресценции могут быть аппроксимированы либо моно-, либо двухкомпонентными экспоненциальными кривыми. Показано, что обратимому конформационному переходу B830 - B850, вызванному добавлением додецилсульфата натрия или лития в образцы ССК с тритоном X-100, соответствует увеличение абсолютных значений длительности затухания, амплитуды медленной компоненты и квантового выхода флуоресценции. Для образцов ССК, параллельно выделенных с тритоном X-100 и додецилсульфатом лития времена жизни медленной компоненты были равны 490 и 850 пс, их амплитуды - 0,3 и 1,0 и квантовые выходы - 1,0 и 3,0 в относительных единицах соответственно. Для второго образца по отношению к первому методом стационарной флуоресцентной спектроскопии отмечены небольшое увеличение интенсивности длинноволновой полосы флуоресценции (примерно на 30%), а также сдвиг максимума поглощения этой полосы на 10 нм в ИК-область. Совокупность полученных данных позволила выдвинуть представление о возможном конформационном регулировании передачи энергии возбуждения от ССК к РЦ. (Грант РФФИ N 94-04-11714)
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.07
Рубрики: БАКТЕРИОХЛОРОФИЛЛ
ФЛУОРЕСЦЕНЦИЯ
СВЕТОСОБИРАЮЩИЕ КОМПЛЕКСЫ
B850 - B830
КОНФОРМАЦИОННЫЙ ПЕРЕХОД

Доп.точки доступа:
Соловьев, А.А.; Ерохин, Ю.Е.; Махнева, З.К.; Корватовский, Б.Н.; Горохов, В.В.; Пащенко, В.З.

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 99.02-04В2.16

    Gillet, C.
    Site-specific counterion binding and pectic chains conformational transitions in the Nitella cell wall [Text] / C. Gillet, M. Voue, P. Cambier // J. Exp. Bot. - 1998. - Vol. 49, N 322. - P797-805 . - ISSN 0022-0957
Перевод заглавия: Сайт-специфичное связывание противоиона и конформационные переходы пектиновых цепей в клеточной стенке Nitella
Аннотация: Изучали типы связывания различных 1- и 2-валентных ионов сайтами пектиновых к-т, входящих в состав клеточной стенки Nitella, в ходе ионообмена при различных рН. Полученные результаты анализировали в рамках модели, разработанной на базе полиэлектролитной теории с учетом конкурентного процесса диссоциации обменных сайтов и их комплексации контрионами; 2-валентные Ca{2+} и Mn{2+} специфично взаимодействовали с обменными сайтами и резко повышали константы термодинамической ассоциации, вызывая также конформационные переходы пектиновых к-т и некоторые сайтоспецифичные ассоциации с 1-валентными ионами. Последние в отсутствие 2-валентных ионов взаимодействовали с обменными сайтами лишь по типу слабых электростатических влияний. Феномен комплексации 1-валентных ионов вызывал обратную связь с подъемом или снижением сайт-специфичных взаимодействий 2-валентных противоионов. Изменение их ассоциации с обменными сайтами стенки будет происходить без модификации электростатического поля стенки, если 2-валентные ионы присутствуют на неприемлемом фоне рН. Эти специфичные взаимодействия поддерживаются при величинах энергии остаточного взаимодействия, рассчитываемых по варьированию видимого рК[а] полигалактуроновых к-т с соотв. уровнем протонизации. Бельгия, Unite de Biotechnologie Theorique, Fac. Univ. Notre-Dame de la Paix, 61, rue de Bruxelles, B-5000 Namur. Библ. 35
ГРНТИ  
34.29.15
ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: CHAROPHYTA (ALGAE)
NITELLA (ALGAE)
КЛЕТКА
ИОНЫ
СВЯЗЫВАНИЕ
МЕХАНИЗМ
ПОЛИГАЛАКТУРОНАТ
КОНФОРМАЦИОННЫЙ ПЕРЕХОД

Доп.точки доступа:
Voue, M.; Cambier, P.

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.03-04Б2.266

   
    Conformational transition of DnaA protein by ATP: Structural analysis of DnaA protein, the initiator of Escherichia coli chromosome replication [Text] / Toshio Kubota [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1997. - Vol. 232, N 1. - P130-135 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Конформационный переход белка DnaA под действием АТФ: структурный анализ белка DnaA - инициатора репликации хромосомы Escherichia coli
Аннотация: Разработан новый эффективный метод очистки белка DnaA (I), повышающий в 6 раз выход I по сравнению с описанными ранее методами и позволяющий выделить более 22 мг I из 100 г клеток. Полученный препарат I имеет нормальное сродство к АДФ и активен в репликации in vitro плазмиды oriC. Процесс тепловой денатурации I, блокируемый АТФ, изучен методами характеристич. флуоресценции и кругового дихроизма. Показано, что I имеет высокое содержание 'альфа'-спиралей и что связывание АТФ вызывает изменение конформации I с уменьшением содержания 'альфа'-спиралей. Япония, Dep. of Microbiol., Kyushu Univ., Faculty of Pharmaceutical Sci., Fakuoka 812. Библ. 23
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.07.03
Рубрики: РЕПЛИКАЦИЯ
ХРОМОСОМА
ИНИЦИАЦИЯ
МЕХАНИЗМ
БЕЛОК
DNAA
КОНФОРМАЦИОННЫЙ ПЕРЕХОД
СТРУКТУРА
ФУНКЦИЯ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Kubota, Toshio; Katayama, Tsutomu; Ito, Yuji; Mizushima, Tohru; Sekimizu, Kazuhisa

4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.04-04Б2.251

   
    The antibiotic thiostrepton inhibits a functional transition within protein L11 at the ribosomal GTPase centre [Text] / Bo T. Porse [et al.] // J. Mol. Biol. - 1998. - Vol. 276, N 2. - P391-404 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Антибиотик тиострептон ингибирует функциональный переход в белке L11 в ГТФазном центре рибосомы
Аннотация: Высокоустойчивые к тиострептону (I) мутанты Halobacterium halobium имеют миссенс-мутации в кодоне 18 гена рибосомного белка L11 (II), вызывающие замены Pro[18]'-'Ser или Thr. Эти мутации не нарушают сборку II. H. halobium (IIA) в рибосомы 70S и связывание I с рибосомами in vitro. Соотв. замены остатка Pro[22] в составном белке II Escherichia coli (IIB)-продукте слияния с глутатион-S-трансферазой - не понижают сродство IIB к рРНК и I к комплексам IIB-рРНК при конц-иях рРНК, меньших, чем in vivo. Изучение конформации составного белка IIB методом белкового футпринтинга показало, что связывание с рРНК вызывает уплотнение С-концевого домена IIB и что I взаимодействует с областью с центром на Tyr[62] на стыке N- и C-концевого доменов IIB в комплексе с рРНК. Интенсивность этого футпринта значительно уменьшается в комплексах мутантных II с рРНК. Полученные данные показали, что хотя I первично связывается с рРНК 23S, I ингибирует элонгацию пептида, мешая конформационному изменению в II, важному для ф-ции ГТФазного центра в рибосоме. Этот ингибиторный механизм I критически зависит от Pro[18/22], отсутствующего в эукариотическом II, что может объяснить устойчивость к I эукариотических рибосом. Дания, RNA Regulation Ctr., Inst. Mol. Biol., Univ. Copenhagen, DK-1307 Copenhagen K. Библ. 50
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.09.07
Рубрики: РИБОСОМЫ
РТФАЗНЫЙ ЦЕНТР
БЕЛОК
РИБОСОМНЫЙ БЕЛОК L11
КОНФОРМАЦИОННЫЙ ПЕРЕХОД
АНТИБИОТИКИ
ТИОСТРЕПТОН
МЕХАНИЗМ ИНГИБИРОВАНИЯ
HALOBACTERIUM HALOBIUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
Porse, Bo T.; Leviev, Ilia; Mankin, Alexander S.; Garrett, Roger A.

5.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 01.06-04Н1.92

    Тищенко, В. М.
    Три состояния pFh-фрагмента ("шарнирной" области) миеломного IgG3 Kuc человека с нативоподобным содержанием вторичной структуры [Текст] / В. М. Тищенко // Биохимия. - 2000. - Т. 65, N 10. - С. 1450-1454 . - ISSN 0320-9725
Аннотация: Структура pFh фрагмента ("шарнирной" области) из миеломного IgG3 Kuc человека (иммуноглобулина третьего подкласса) была исследована гидродинамическими методами в интервале pH 3,0-8,0. Показано, что pFh-фрагмент может находиться в трех состояниях с высоким содержанием вторичной структуры: стержнеобразном при pH'
ГРНТИ  
76.29.49
ВИНИТИ 761.29.49.03.25.99
Рубрики: ИММУНОГЛОБУЛИН IGG3
"ШАРНИРНАЯ" ОБЛАСТЬ
PFH-ФРАГМЕНТ
ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА
ТРИ СОСТОЯНИЯ
КОНФОРМАЦИОННЫЙ ПЕРЕХОД
PH-ЗАВИСИМОСТЬ
МИЕЛОМА
ЧЕЛОВЕК

6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 01.08-04К1.88

    Тищенко, В. М.
    Три состояния pFh-фрагмента ("шарнирной" области) миеломного IgG3 Kuc человека с нативоподобным содержанием вторичной структуры [Текст] / В. М. Тищенко // Биохимия. - 2000. - Т. 65, N 10. - С. 1450-1454 . - ISSN 0320-9725
Аннотация: Структура pFh фрагмента ("шарнирной" области) из миеломного IgG3 Kuc человека (иммуноглобулина третьего подкласса) была исследована гидродинамическими методами в интервале pH 3,0-8,0. Показано, что pFh-фрагмент может находиться в трех состояниях с высоким содержанием вторичной структуры: стержнеобразном при pH'
ГРНТИ  
34.43.33
ВИНИТИ 341.43.33.05
Рубрики: ИММУНОГЛОБУЛИН IGG3
"ШАРНИРНАЯ" ОБЛАСТЬ
PFH-ФРАГМЕНТ
ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА
ТРИ СОСТОЯНИЯ
КОНФОРМАЦИОННЫЙ ПЕРЕХОД
PH-ЗАВИСИМОСТЬ
МИЕЛОМА
ЧЕЛОВЕК

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 03.05-04Я6.53

    Pape, Tillmann.
    Conformational switch in he decoding region of 16S rRNA during aminoacyl-tRNA selection on the ribosome [Text] / Tillmann Pape, Wolfgang Wintermeyer, Marina V. Rodnina // Nature Struct. Biol. - 2000. - Vol. 7, N 2. - P104-107 . - ISSN 1072-8368
Перевод заглавия: Конформационный переход в декодирующем участке 16S рРНК во время узнавания аминоацил-тРНК на рибосоме
Аннотация: Связывание аминогликозидных антибиотиков с 16S рРНК вызывает особые структурные изменения в декодирующем центре и повышает частоту ошибочного включения родственных аминокислот в растущий пептид. Кинетическим анализом показано, что этот эффект обусловлен стабилизацией комплекса, узнающего родственные кодоны, и ускорением двух преобразований, лимитирующих скорость включения аминокислот. Те же стадии ускоряются и при обычном узнавании кодонов. Предположено, что узнавание кодонов, ускоренное связыванием аминогликозидов, способствует переходу 16S рРНК из "связывающей" в "продуктивную" конформацию, что определяет сниженную точность декодирования. Германия, Inst. Mol. Biol., Univ. Witten/Herdecke, 58448 Witten. Библ. 22
ГРНТИ  
34.19.17
ВИНИТИ 341.19.17.07.15
Рубрики: РНК
16S РРНК
ДЕКОДИРУЮЩИЙ УЧАСТОК
КОНФОРМАЦИОННЫЙ ПЕРЕХОД
СВЯЗЫВАНИЕ АМИНОГЛИКОЗИДНЫХ АНТИБИОТИКОВ
ВЛИЯНИЕ
УЗНАВАНИЕ АМИНОАЦИЛ-ТРНК
РИБОСОМЫ

Доп.точки доступа:
Wintermeyer, Wolfgang; Rodnina, Marina V.

8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 05.03-04Б4.51

   
    pH-Induced conformational transition of H. pylori acyl carrier protein: Insight into the unfolding of local structure [Text] / Sung Jean Park [et al.] // J. Biochem. - 2004. - Vol. 135, N 3. - P337-346 . - ISSN 0021-924X
Перевод заглавия: Вызываемый изменением pH структурный переход в белке-переносчике ацильных групп из Helicobacter pylori. Исследование разворачивания локальной структуры
Аннотация: Небольшой кислый белок-переносчик ацильных групп (БПА) имеет первичную структуру, консервативную в различных бактериях. Он взаимодействует с различными белками, участвующими во многих путях биосинтеза. Трехмерная структура БПА из H. pylori была исследована методами ЯМР и КД. Молекула БПА состоит из 4 спиралей (Leu3-Gln14, Ser36-Gly50, Asp56-Glu60 и Val65-Lys76), соединенных петлями разного размера. В этом БПА размер петель лишь немного отличается от их размеров в гомологичных БПА. Однако структура БПА из H. pylori зависит от pH: в нейтральной среде она частично развернута, но становится компактной при pH 6. Анализ химических сдвигов и стационарного ядерного эффекта Оверхаузера для {1}H-{15}N при pH 6 и 7 показал, что происходят локальные изменения структуры главным образом вокруг петли II, что влияет на остатки Ile54 и Asp56. Проверка показала, что для структурной стабильности очень важна сеть из остатков Glu47, Ile54, Asn75 и Lys76. Зависимый от pH процесс укладки обладает определенной кооперативностью, т. к. все остатки, участвующие в структурных переходах сближены по цепи и в пространстве. Корея, Nat. Res. Lab., Res. Inst. Pharm Sci., Coll. Pharm., Seoul Nat. Univ., San 56-1, Shillim-Dong, Kwanak-Gu, Seoul 151-742. Библ. 44
ГРНТИ  
34.27.29
ВИНИТИ 341.27.29.07.09
Рубрики: БЕЛОК ACP
БЕЛОК-ПЕРЕНОСЧИК АЦИЛЬНЫХ ГРУПП
ТРЕХМЕРНАЯ СТРУКТУРА
КОНФОРМАЦИОННЫЙ ПЕРЕХОД
ИЗМЕНЕНИЕ PH
ВЛИЯНИЕ
ЯМР СПЕКТРОСКОПИЯ
HELICOBACTER PYLORI

Доп.точки доступа:
Park, Sung Jean; Kim, Ji-Sun; Son, Woo-Sung; Lee, Bong Jin

9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 06.03-04А1.100

   
    Conformational transition of amyloid 'бета'-peptide [Text] / Yechun Xu [et al.] // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 2005. - Vol. 102, N 15. - P5403-5407 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Конформационный переход в амилоидном 'бета'-пептиде
Аннотация: Для структурной характеристики динамического поведения амилоидного 'бета'-пептида (A'бета') из 40 остатков проведены 12 независимых долговременных расчетов молекулярной динамики за общее время 850 нс. Расчеты для A'бета' дикого типа и мутантов проведены в водном и мембранном окружении. В водном растворе наблюдалась перестройка 'альфа'-спиралей в 'бета'-структуру и был прослежен процесс полного разворачивания из спирали в клубок. Структуры с элементами 'бета'-структуры наблюдались как интермедиаты на пути разворачивания. Для образования 'бета'-структуры в водном растворе A'бета' важны 4 остатка глицина в положениях 25, 29, 33 и 37. Замещения этих остатков на аланин почти исключали образование 'бета'-структуры и увеличивали содержание спиральных элементов. В дипальмитоилфосфатидилхолиновой мембране в структуре A'бета' преобладают спирали. Однако пептид стремится выйти из мембранного окружения и расположиться на ее поверхности. Выявленные расчетами особенности динамического поведения A'бета' объясняют некоторые экспериментальные наблюдения агрегации и образования амилоидных фибрилл. Расчеты молекулярной динамики помогают понять механизм образования амилоида и проектировать соединения, ингибирующие агрегацию A'бета' и образование амилоидных фибрилл. Запросы по адресам: hljiang@mail.shcnc.ac.cn или jpma@bcm.tmc.edu. Библ. 61
ГРНТИ  
34.03.27
ВИНИТИ 341.03.27.11.09.15
Рубрики: ПЕПТИД A'БЕТА'
АМИЛОИДНЫЙ ПЕПТИД
МУТАНТЫ
ВОДНОЕ И МЕМБРАННОЕ ОКРУЖЕНИЕ
ДИНАМИЧЕСКОЕ ПОВЕДЕНИЕ
КОНФОРМАЦИОННЫЙ ПЕРЕХОД
РАСЧЕТЫ МОЛЕКУЛЯРНОЙ ДИНАМИКИ

Доп.точки доступа:
Xu, Yechun; Shen, Jianhua; Luo, Xiaomin; Zhu, Weiliang; Chen, Kaixian; Ma, Jianpeng; Jiang, Hualiang

10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.01-04Б2.533

    Chang, Yie-Hwa.
    Altering enzymatic activity: recruitment of carboxypeptidase activity into an RTEM 'бета'-lactamase/penicillin-binding protein 5 chimera [Text] / Yie-Hwa Chang, Marc R. Labgold, John H. Richards // Proc. Nat. Acaol. Sci. USA. - 1990. - Vol. 87, N 7. - P2823-2827 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Изменение ферментативной активности: комплектование карбоксипептидазной активности в гибрид 'бета'-лактамазы RTEM и пенциллинсвязывающего белка 5
Аннотация: D-ала-D-ала-карбоксипептидазы/транспептидазы (I; пенициллин-связывающие белки) структурно гомологичны 'бета'-лактамазам класса А (II), хотя II не обладают карбоксипептидазной активностью (КПА). Сконструирован гибридный белок (III), у к-рого сегмент I РВР-5 Escherichia coli длиной 28 аминокислотных остатков заменил соотв-щий сегмент II RTEM. Встроенный сегмент содержит 2 остатка, сохраняющихся у I и II: сер[7][0], образующий ацилферментные производные во время гидролиза 'бета'-лактамов, и лиз[7][3], присутствие к-рого необходимо для катализа. III отличается от II 18 аминокислотными остатками (7% от общего числа остатков II). В отличие от II, III обладает заметной КПА по отношению к L-лиз-D-ала-D-ала, равной 1% КПА I. Энергии стабилизации переходного состояния для I и III отличаются лишь на 2,7 ккал/моль. III, подобно I, гидролизует только С-концевую амидную связь. Хотя у III сохранились все остатки, существенные для 'бета'-лактамазной активности, его активность по отношению к пенициллинам и ампициллинам понизилась в 10{5} раз. В каталитич. реакции для III характерен индукционный период ('ПРИБЛ='30 мин), связанный с медленным конформационным переходом из неактивного предшественника в активный фермент. Библ. 37. США, Division of Chem. and Chemical Engineering, California Inst. of Technology, Pasadena, CA 91125, J. H. Richards.
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
РЕКОМБИНАНТНЫЕ БЕЛКИ
ПЕНИЦИЛЛИНСВЯЗЫВАЮЩИЕ БЕЛКИ PBP-5
ЛАКТАМАЗА*БЕТА- RTEM
СИНТЕЗ
НЕАКТИФНЫЕ ФОРМЫ
КОНФОРМАЦИОННЫЙ ПЕРЕХОД
АКТИВНЫЕ ФОРМЫ
КАРБОКСИПЕПТИДАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Labgold, Marc R.; Richards, John H.

11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 92.09-04В2.023

    Voue, M.
    Conformational transitions of the pectic chains in the Nitella cell wall [Text] : [Abstr.] Reun. Soc. physiol. veg. commun. francophone belg. (SPVF), Natur, 31 mai, 1991 / M. Voue, C. Gillet // Arch. int. physiol., biochim. et biophys. - 1991. - Vol. 99, N 6. - P16 . - ISSN 0003-9699
Перевод заглавия: Конформационные переходы пектиновых цепей в клеточной стенке Nitella
Аннотация: Ионообменную хроматографию и атомную абсорбционную спектроскопию использовали для определения конц-ий анионов и катионов в водной фазе клеточных стенок Nitella, находящейся в равновесии с р-рами NaCl, KCl и LiCl, содержащими CaCl[2]. Исходя из полученных данных, определяли 'дзета' - конформационный параметр, характеризующий расстояние между соседними фиксированными зарядами в полиэлектролитной цепи. При разных конц-иях величина 'дзета' мало зависела от природы катиона. Увеличение конц-ии катиона от 10 до 100 mN вызывало падение 'дзета' с 1,14 до 0,58, что, как полагают, свидетельствует о конформационном переходе. Сопоставление этих данных с результатами для полигалактуроновой к-ты показывает, что при низких конц-иях одновалентных катионов четверть мономерных единиц в пектиновом матриксе не заряжены. Бельгия, Unite de Biotechnol. Theorique, Fac. Univ. Notre-Dame de la Paix, Rue de Bruxelles 61, В-5000 Namur. Библ. 17.
ГРНТИ  
34.29.15
ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: NITELLA (ALGAE)
КЛЕТОЧНАЯ СТЕНКА
ВОДНАЯ ФАЗА
ПЕКТИН
КОНФОРМАЦИОННЫЙ ПЕРЕХОД
МЕХАНИЗМ
CHAROPHYTA (ALGAE)

Доп.точки доступа:
Gillet, C.

12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 93.01-04К1.406

    Dai, Xiao-chang.
    Конформационный переход в процессе активации фактора B комплемента человека и его связывание с C3c [Text] / Xiao-chang Dai, Rong-hua Yu, Zi-xian Lu // Шэн'у хуансюэ юй шэн'у ули сюэбао = Acta Biochim. et Biophys Sin. - 1992. - Vol. 24, N 2. - С. 99-108 . - ISSN 0582-9879
Аннотация: Конформационный переход фактора B комплемента человека и C3с был изучен с использованием спектров кругового дихроизма и собственной флуоресценции. Наблюдали влияние Mg{2}{+}, Ni{2}{+}, Arg и Lys. Кинетика процессов связывания Mg{2}{+} и Ni{2}{+} с фактором B указывает на наличие двух стадий процесса связывания - первой быстрой реакции и второй медленной. По изменению собств. флуоресценции C3c было найдено, что участки связывания Arg и Lys разные и участок связывания Lys близок к участку связывания катионов на C3c фрагменте. Библ. 14. Китай, Shanghai Inst. Biochem., Academia Sinica, 200031.
ГРНТИ  
34.43.21
ВИНИТИ 341.43.21.09 + 343.43.21.09
Рубрики: КОМПЛЕМЕНТ
ФАКТОР В
КОНФОРМАЦИОННЫЙ ПЕРЕХОД
АКТИВАЦИЯ
КОМПОНЕНТ С3С
СВЯЗЫВАНИЕ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Yu, Rong-hua; Lu, Zi-xian

13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 93.07-04К1.064

    Ефетов, К. А.
    Конформационный переход в иммуноглобулине при взаимодействии с амфифильными соединениями [Текст] / К. А. Ефетов, Г. В. Троицкий // Докл. АН Украины. - 1993. - N 1. - С. 89-93 . - ISSN 0868-8044
ГРНТИ  
34.43.33
ВИНИТИ 341.43.33.05 + 343.43.33.05
Рубрики: ИММУНОГЛОБУЛИНЫ
АМФИФИЛЬНЫЕ СОЕДИНЕНИЯ
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
КОНФОРМАЦИОННЫЙ ПЕРЕХОД
МОДЕЛИРОВАНИЕ
IMMUNOGLOBULIN CONFORMATIONAL TRANSITION
AMPHIPHILIC COMPOUNDS

Доп.точки доступа:
Троицкий, Г.В.
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)