СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=КИНЕТИКА ГИДРОЛИЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 25
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-25

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.09-04Б1.23

Purification and kinetic characterization of human cytomegalovirus assemblin containing a chelating peptide purification handle [Text] / Michele C. Smith [et al.] // J. Cell. Biochem. - 1994. - Suppl. 18d. - P173 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Очистка и кинетические особенности ассемблина цитомегаловируса человека, содержащего хелатирующую рукоятку для очистки пептида
Аннотация: Описан метод включения в рекомбинантные ДНК последовательностей, кодирующих хелатобразующий пептид CP на N- или C-конце рекомбинантного белка. Методом ионобменной хроматографии с иммобилизованным металлом (CP-IMAC) производится одностадийная аффинная очистка такого рекомбинантного белка. Исследовав кинетику гидролиза CP-ассемблина, моделирующего расщепление белка-предшественника сборки в ходе его созревания, разработали метод для отбора ингибиторов соответствующего фермента. США, Lilly Res. Lab. , Eli Lilly a. Co., Lilly Corporate Ctr, Indicenopolis, IN 46285-0444

ГРНТИ	34.25.05

ВИНИТИ 341.25.05.09
Рубрики: БЕЛОК
ПРЕДШЕСТВЕННИК
СБОРКА
АССЕМБЛИН CP
КИНЕТИКА ГИДРОЛИЗА

Доп.точки доступа:
Smith, Michele C.; Giordano, Joanna; Cook, James A.; Wakulchik, Mark; Villarreal, Elcira C.; Becker, Gerald W.; Bemis, Kerry; Labus, Jean; Manetta, Joseph S.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 96.08-04А3.312

Kinetic study of starch hydrolysis using a glucose/maltose sensing system [Text] / Hong-Bo Qu [et al.] // Biotechnol. Techn. - 1995. - Vol. 9, N 6. - P445-450 . - ISSN 0951-208X
Перевод заглавия: Изучение кинетики гидролиза крахмала с помощью глюкозо-мальтозных датчиков
Аннотация: Для определения кинетики конц-ии глюкозы и мальтозы в процессе расщепления крахмала солодом, 'альфа'-амилазой и/или глюкоамилазой использовали последовательно расположенные биодатчики с мембранами, содержащими, соотв., глюкозооксидазу и глюкозооксидазу в смеси с амилоглюкозидазой. Конц-ия сахаров определялась по изменению содержания O[2] в датчике. Показана пригодность метода для кинетических исследований осахаривающих ферментов. Китай , 430071 Wuhan Inst. Virology, Chinese Acad. Sci., Wuhan, P.R. Библ. 13

ГРНТИ	34.53.19

ВИНИТИ 341.53.19.11
Рубрики: БИОСЕНСОРЫ
МЕМБРАННЫЕ ДАТЧИКИ
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ГЛЮКОЗООКСИДАЗА
АМИЛОГЛЮКОЗИДАЗА
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
ГЛЮКОЗА
ОПРЕДЕЛЕНИЕ КОНЦЕНТРАЦИИ
КРАХМАЛ
КИНЕТИКА ГИДРОЛИЗА

Доп.точки доступа:
Qu, Hong-Bo; Zhang, Xian-En; Chui, Wen-Wu; Zhang, Shu-Zheng; Li, Gao-Xiang; Ouyang, Fan

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.10-04Б3.17

Kinetic study of starch hydrolysis using a glucose/maltose sensing system [Text] / Hong-Bo Qu [et al.] // Biotechnol. Techn. - 1995. - Vol. 9, N 6. - P445-450 . - ISSN 0951-208X
Перевод заглавия: Изучение кинетики гидролиза крахмала с помощью глюкозо-мальтозных датчиков
Аннотация: Для определения кинетики конц-ии глюкозы и мальтозы в процессе расщепления крахмала солодом, 'альфа'-амилазой и/или глюкоамилазой использовали последовательно расположенные биодатчики с мембранами, содержащими, соотв., глюкозооксидазу и глюкозооксидазу в смеси с амилоглюкозидазой. Конц-ия сахаров определялась по изменению содержания O[2] в датчике. Показана пригодность метода для кинетических исследований осахаривающих ферментов. Китай , 430071 Wuhan Inst. Virology, Chinese Acad. Sci., Wuhan, P.R. Библ. 13

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.07.07
Рубрики: БИОСЕНСОРЫ
МЕМБРАННЫЕ ДАТЧИКИ
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ГЛЮКОЗООКСИДАЗА
АМИЛОГЛЮКОЗИДАЗА
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
ГЛЮКОЗА
ОПРЕДЕЛЕНИЕ КОНЦЕНТРАЦИИ
КРАХМАЛ
КИНЕТИКА ГИДРОЛИЗА

Доп.точки доступа:
Qu, Hong-Bo; Zhang, Xian-En; Chui, Wen-Wu; Zhang, Shu-Zheng; Li, Gao-Xiang; Ouyang, Fan

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.10-04Б3.174

Кастельянос, О.
Влияние различных факторов на кинетику гидролиза целлюлозы ферментным препататом Penicilium verruculosum [Текст] / О. Кастельянос, А. П. Синицын, Е. Ю. Власкенко // Прикл. биохимия и микробиол. - 1995. - Т. 31, N 5. - С. 498-504 . - ISSN 0555-1099
Аннотация: Изучены основные факторы, влияющие на эффективность ферментативного гидролиза скопа и целлолигнина ферментным препаратом P. verruculosum. Показано, что причинами уменьшения скорости образования глюкозы при увеличении глубины гидролиза были уменьшение реакционной способности субстратов и ингибирование ферментов продуктами гидролиза (глюкозой и целлобиозой). Глюкоза ингибировала целлобиазу, целлобиоза - эндоглюканазу и/или целлобиогидролазу, экзоглюкозидаза продуктами р-ции не ингибировалась. Инактивация ферментов P. verruculosum из-за термоинактивации и перемешивания не относилась к основным причинам уменьшения эффективности ферментативного гидролиза. Россия, Московский гос. ун-т, химический факультет, Москва. Библ. 19

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.31
Рубрики: ЛИГНОЦЕЛЛЮЛОЗНЫЕ МАТЕРИАЛЫ
БИОДЕГРАДАЦИЯ
ЦЕЛЛЮЛОЗА
ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ ГИДРОЛИЗ
КИНЕТИКА ГИДРОЛИЗА
PENICILLIUM VERRUCULOSUM (FUNGI)
ФЕРМЕНТЫ
ФЕРМЕНТНЫЙ ПРЕПАРАТ
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Синицын, А.П.; Власкенко, Е.Ю.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.03-04Б3.109

Кислотный гидролиз белковых веществ биомассы промышленных микроорганизмов [Текст]. II. Кинетика гидролиза белковых фракций дрожжей и бактерий серной кислотой / И. А. Крылов [и др.] // Биотехнология. - 1996. - N 3. - С. 45-49 . - ISSN 0234-2758
Аннотация: Исследована кинетика гидролиза белковых фракций, выделенных из дрожжей и бактерий, в водном р-ре серной к-ты. Установлено наличие корреляции между скоростью гидролиза различных белковых фракций и кол-вом присутствующих в них легко- и трудногидролизуемых пептидных связей. Показано,что математическая модель процесса гидролиза микробных белков соответствует ранее созданной для системы БСА серная к-та. Приведены значения эффективных констант и энергии активации для отдельных стадий процесса гидролиза белков дрожжей и бактерий. Россия, РХТУ им. Д.И.Менделеева, Москва, 125047

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: БИОМАССА
ПРОМЫШЛЕННЫЕ МИКРООРГАНИЗМЫ
БЕЛОК
БЕЛКОВЫЕ ФРАКЦИИ ДРОЖЖЕЙ И БАКТЕРИЙ
КИСЛОТНЫЙ ГИДРОЛИЗ
КИНЕТИКА ГИДРОЛИЗА
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ СЕРНОЙ КИСЛОТЫ

Доп.точки доступа:
Крылов, И.А.; Красноштанова, А.А.; Карпо, Б.С.; Манаков, М.Н.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI36) 97.09-04А4.286

Dorovska-Taran, Victoria.
A {1}H nuclear magnetic resonance method for investigating the phospholipase D-catalyzed hydrolysis of phosphatidylcholine in liposomes [Text] / Victoria Dorovska-Taran, Roger Wick, Peter Walde // Anal. Biochem. - 1996. - Vol. 240, N 1. - P34-37 . - ISSN 0003-2697
Перевод заглавия: Метод {1}H-ЯМР-спектроскопии для исследования катализируемого фосфолипазой D гидролиза фосфатидилхолина в липосомах
Аннотация: Разработан метод, основанный на {1}H-ЯМР-спектроскопии, для изучения кинетики гидролиза фосфатидилхолина (ФХ) фосфолипазой D (ФД) в липосомах, приготовленных из 1-пальмитоил-2-олеоил-sn-глицеро-3-фосфохолина при pH 8,0 (45 и 73 нм в диаметре). Параллельно {1}H-ЯМР-спектрометрии проводились электронно-микроскопические и микроскопические определения при использовании флуоресцентного ФХ. Найдено, что при постоянной конц-ии Ca{2+}-независимой ФД из Streptomyces sp. AA 586 начальная скорость и выход продуктов реакции зависят от размеров липосом. При малых размерах частиц выше выход и ниже начальная скорость. Швейцария, Inst. Polymere, CH-8092 Zurich. Библ. 41

ГРНТИ	34.49.33

ВИНИТИ 341.49.33.15.17
Рубрики: ФОСФАТИДИЛХОЛИН
КИНЕТИКА ГИДРОЛИЗА
ФОСФОЛИПАЗА D
АКТИВНОСТЬ
ИЗУЧЕНИЕ
МЕТОД ЯМР
ЛИПОСОМЫ

Доп.точки доступа:
Wick, Roger; Walde, Peter

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 00.07-04Б1.98

Tigue, Natalie J.
Autoprocessing and peptide substrates for human herpesvirus 6 proteinase [Text] / Natalie J. Tigue, John Kay // J. Biol. Chem. - 1998. - Vol. 273, N 41. - P26441-26446 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Аутопроцессинг и пептидные субстраты протеиназы вируса герпеса 6 человека
Аннотация: Аутопроцессинг предшественника протеиназы (ПП) вируса герпеса 6 человека включает гидролиз двух связей: Ala230-Ser231 (участок R) и Ala491-Ser492 (участок M). Синтезированы пептидные субстраты, последовательность к-рых соответствует или немного отличается от участка R. Изучение кинетики их гидролиза под действием очищенной протеиназы вируса показало, что минимальная длина субстрата для эффективного гидролиза - октапептид, в к-ром в P[1] положении находится Ala, а в P[4] - Tyr. При замене одного из этих остатков в участке R ПП теряет способность к аутопроцессингу, тогда как при замене Ala в участке M процессинг происходит. Данные показывают, что расщепление участка M в ПП не является необходимым условием для расщепления участка R. Великобритания, Sch. Mol. Med. Biosci. Univ. Wales, Cardiff. Библ. 20

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: ПРОТЕИНАЗА
АУТОПРОЦЕССИНГ
ПЕПТИДНЫЕ СУБСТРАТЫ
КИНЕТИКА ГИДРОЛИЗА
ВИРУС ГЕРПЕСА 6
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Kay, John

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 00.11-04К1.456

Studies on the symmetry and sequence context dependence of the HIV-1 proteinase specificity [Text] / Jozsef Tozser [et al.] // J. Biol. Chem. - 1997. - Vol. 272, N 27. - P16807-16814 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Изучение специфичности протеиназы ВИЧ-1 в зависимости от симметрии и характера последовательности субстрата
Аннотация: Для выяснения зависимости специфичности протеиназы ВИЧ-1 от характера последовательности и симметрии субстрата в 9-10-членные пептиды, строение к-рых соответствует участкам расщепления в полипротеине вируса, вводили замены одной или нескольких аминок-т. Молекулярное моделирование и изучение кинетики гидролиза 16 полученных пептидов, а также синтезированных псевдосимметричных (палиндромных) пептидов показало, что симметричное расположение аминок-тных остатков в субстрате не является благоприятным для действия фермента. Обсуждаются особенности специфичности протеиназы ВИЧ-1, молекула к-рой является симметричным димером из двух идентичных субъединиц. Венгрия, Dep. Biochem. Univ. Med. Sch. Debrecen. Библ. 36

ГРНТИ	34.43.41

ВИНИТИ 341.43.41.13.05.09
Рубрики: ПРОТЕИНАЗА ВИЧ-1
СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ПЕПТИДЫ
АМИНОКИСЛОТНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
СИММЕТРИЯ СУБСТРАТА
ВЛИЯНИЕ
КИНЕТИКА ГИДРОЛИЗА
МОЛЕКУЛЯРНОЕ МОДЕЛИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Tozser, Jozsef; Bagossi, Peter; Weber, Irene T.; Louis, John M.; Copeland, Terry D.; Oroszlan, Stephen

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 01.04-04Б1.110

Studies on the symmetry and sequence context dependence of the HIV-1 proteinase specificity [Text] / Jozsef Tozser [et al.] // J. Biol. Chem. - 1997. - Vol. 272, N 27. - P16807-16814 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Изучение специфичности протеиназы ВИЧ-1 в зависимости от симметрии и характера последовательности субстрата
Аннотация: Для выяснения зависимости специфичности протеиназы ВИЧ-1 от характера последовательности и симметрии субстрата в 9-10-членные пептиды, строение к-рых соответствует участкам расщепления в полипротеине вируса, вводили замены одной или нескольких аминок-т. Молекулярное моделирование и изучение кинетики гидролиза 16 полученных пептидов, а также синтезированных псевдосимметричных (палиндромных) пептидов показало, что симметричное расположение аминок-тных остатков в субстрате не является благоприятным для действия фермента. Обсуждаются особенности специфичности протеиназы ВИЧ-1, молекула к-рой является симметричным димером из двух идентичных субъединиц. Венгрия, Dep. Biochem. Univ. Med. Sch. Debrecen. Библ. 36

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: ПРОТЕИНАЗА ВИЧ-1
СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ПЕПТИДЫ
АМИНОКИСЛОТНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
СИММЕТРИЯ СУБСТРАТА
ВЛИЯНИЕ
КИНЕТИКА ГИДРОЛИЗА
МОЛЕКУЛЯРНОЕ МОДЕЛИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Tozser, Jozsef; Bagossi, Peter; Weber, Irene T.; Louis, John M.; Copeland, Terry D.; Oroszlan, Stephen

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 01.04-04М4.12

New, sensitive fluorogenic substrates for human cathepsin G based on the sequence of serpin-reactive site loops [Text] / Sophie Rehault [et al.] // J. Biol. Chem. - 1999. - Vol. 274, N 20. - P13810-13817 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Новые чувствительные флуорогенные субстраты для катепсина G человека, основанные на последовательности петли реактивного центра серпина
Аннотация: С целью получения чувствительных субстратов для катепсина G человека синтезирована серия флуорогенных пептидов, строение к-рых основано на последовательности петли реактивного центра разных серпинов. Субстраты с общей структурой Abz-пептидил-EDDnp (где Abz - o-аминобензойная к-та, а EDDnp-N-(2,4-динитрофенил)этилендиамин) использованы для расщепления катепсином G, химотрипсином и химазой. Обнаружено, что лучшими субстратами для катепсина G являются пептиды, строение к-рых соответствует петле реактивного центра 'альфа'[1]-антихимотрипсина. Изучение кинетики гидролиза этих пептидных субстратов и их аналогов, у к-рых заменены остатки в P[1] и P[2] положении, показало, что Abz-ThrProPheSerAlaLeuGln-EDDnp является наиболее чувствительным из всех известных субстратов для катепсина G. Франция, Lab. Enzym. Prot. Chem., Univ. Francois Rabelais, Tours. Библ. 6

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.02
Рубрики: КАТЕПСИН G
НОВЫЕ ФЛУОРОГЕННЫЕ ПЕПТИДНЫЕ СУБСТРАТЫ
СИНТЕЗ
КИНЕТИКА ГИДРОЛИЗА
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Rehault, Sophie; Brillard-Bourdet, Michele; Juliano, Maria A.; Juliano, Luiz; Gauthier, Francis; Moreau, Thierry

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 01.09-04Б3.82

Крылов, И. А.
Ферментативный гидролиз белковых веществ биомассы промышленных микроорганизмов. Количественные закономерности процесса [Текст]. I. Кинетика гидролиза белковых фракций дрожжей и бактерий протосубтилином / И. А. Крылов, А. А. Красноштанова, М. Н. Манаков // Биотехнология. - 1998. - N 6. - С. 69-74 . - ISSN 0234-2758
Перевод заглавия: Ферментативный гидролиз белковых веществ биомассы промышленных микроорганизмов. Количественные закономерности процесса. I. Кинетика гидролиза белковых фракций дрожжей и бактерий протосубтилином
Аннотация: Возможность и целесообразность применения ферментов в производственных процессах зависит от их доступности и цены. В этом отношении наибольший интерес представляет ферментный препарат микробного происхождения протосубтилин ГЗх, обладающий высокой гидролизующей способностью. Изучена кинетика гидролиза белковых фракций, выделенных из дрожжей и бактерий, в водном растворе препарата протосубтилин ГЗх. Процесс гидролиза представлен схемой последовательно-параллельных превращений. Описана математическая модель процесса. Указано, что поведение эффективных констант стадий подчиняется уравнению Аррениуса и основным закономерностям ферментативного катализа. Приведены значения эффективных констант и энергий активации отдельных стадий процесса. Установленные значения констант и энергий активации отдельных стадий превращения белковых веществ под действием протосубтилина можно использовать в дальнейшем при изучении процесса экстракции белков из клеток промышленных микроорганизмов. Россия, Российский хим.-технол. ун-т им. Д. И. Менделеева, Москва, 125190. Библ. 2

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.09
Рубрики: БИОМАССА
ПРОМЫШЛЕННЫЕ МИКРООРГАНИЗМЫ
ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ ГИДРОЛИЗ
КИНЕТИКА ГИДРОЛИЗА
БЕЛОК
БЕЛКОВЫЕ ФРАКЦИИ
ДРОЖЖИ
БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Красноштанова, А.А.; Манаков, М.Н.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 02.08-04Т1.238

Kinetic study on the acidic hydrolysis of lorazepam by a zero-crossing first-order derivative UV-spectrophotometric technique [Text] / H. A. Archontaki [et al.] // Talanta. - 1999. - Vol. 48, N 3. - P685-693 . - ISSN 0039-9140
Перевод заглавия: Кинетическое исследование кислотного гидролиза лоразепама с помощью УФ-спектрофотометрии производных [с учетом кинетики] первого порядка с пересечением нулевой отметки
Аннотация: Разработан вариант УФ-спектрофотометрического метода анализа кинетики образования продукта деградации лоразепама, 6-хлор-4-(2-хлорфенил)-2-хиназолина карбоксальдегида (I), в 0,1 М р-ре HCl. Чувствительность метода определения I составила 6,6*10{-8} М. Величина константы скорости деградации лоразепама при повышении т-ры среды с 53'ГРАДУС' до 60'ГРАДУС' возрастала с 2,2 до 6*10{3} мин{-1}, а период полураспада снижался с 315 до 116 мин. Греция, Univ. of Athens, Athens. Библ. 30

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.15.21
Рубрики: ЛОРАЗЕПАМ
КИНЕТИКА ГИДРОЛИЗА
УФ-СПЕКТРОФОТОМЕТРИЯ ПРОИЗВОДНЫХ

Доп.точки доступа:
Archontaki, H.A.; Atamian, K.; Panderi, I.E.; Gikas, E.E.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI21) 05.06-04И2.26

Catalytic properties of cysteine proteinases from Trypanosoma cruzi and Leishmania infantum: A pre-steady-state and steady-state study [Text] / Paolo Ascenzi [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 2003. - Vol. 309, N 3. - P659-665 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Каталитические свойства цистеиновых протеиназ из Trypanosoma cruzi и Leishmania infantum: изучение предстационарного и стационарного состояния
Аннотация: Проведено изучение кинетики гидролиза флуорогенного субстрата Z-L-Phe-L-Arg-7-амино-4-метилкумарина цистеиновыми папаиноподобными протеиназами из двух паразитов Ticruzi и L. infantum. Данные указывают на трехстадийный механизм, включающий образование промежуточного ацил-фермента. Сравнение стационарной и предстационарной кинетики гидролиза субстрата указанными протеиназами и гомологичными протеиназами растений указывает на общий каталитический механизм. Италия, Dep. Biol. Univ. "Roma Tre", Rome. Библ. 32

ГРНТИ	34.33.23

ВИНИТИ 341.33.23.15.13.07.02
Рубрики: ПРОТЕИНАЗЫ
ЦИСТЕИНОВЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ
КАТАЛИТИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
ФЛУОРОГЕННЫЙ СУБСТРАТ
КИНЕТИКА ГИДРОЛИЗА
TRYPANOSOMA CRUZI
LEISHMANIA INFANTUM

Доп.точки доступа:
Ascenzi, Paolo; Bocedi, Alessio; Visca, Paolo; Antonini, Giovanni; Gradoni, Luigi

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI08) 06.10-04Я6.182

Phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate hydrolysis directs actin remodeling during phagocytosis [Text] / Cameron C. Scott [et al.] // J. Cell Biol. - 2005. - Vol. 169, N 1. - P139-149 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Связь гидролиза фосфатидилинозит-4,5-дифосфата с ремоделированием актина во время фагоцитоза
Аннотация: Используя лазерную конфокальную микроскопию, изучали динамику актина в трансфицированных комплексом белок зеленой флуоресценции/актин в макрофагах RAW 264.7 при фагоцитозе ими частиц латекса, опсонизированных IgG человека. Оказалось, что при практически полной деполимеризации актина перед замыканием фагосом активность Rac1/Cdc42 сохраняется, а диссоциация актина и фагосом не зависит от устойчивой активности Rac1. Однако, параллельной с данной диссоциацией оказалась кинетика гидролиза фосфатидил-4,5-дифосфата (ФДФ), причем понижение содержания ФДФ коррелировала с деполимеризацией актина в фагосомах, индуцированных myc-Rac1-V12. Торможение гидролиза ФДФ блокирует фагоцитоз на ранней его стадии, а торможение данного гидролиза на поздней стадии фагоцитоза предотвращает деполимеризацию актина и завершение фагоцитоза. Торможение фагоцитоза имеет место и при сверхэкспрессии киназы I фосфатидилинозит-монофосфата. Канада, The Hospital for Sick Children, Toronto. Библ. 49

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.21.23
Рубрики: ФАГОЦИТОЗ
ДИНАМИКА АКТИНА
ФОСФАТИДИЛ-4,5-ДИФОСФАТ
КИНЕТИКА ГИДРОЛИЗА
КИНАЗА I ФОСФАТИДИЛИНОЗИТ-МОНОФОСФАТ
СВЕРХЭКСПРЕССИЯ
МАКРОФАГИ RAW 264.7

Доп.точки доступа:
Scott, Cameron C.; Dobson, Wendy; Botelho, Roberto J.; Coady-Osberg, Natasha; Chavrier, Philippe; Knecht, David A.; Heath, Colin; Stahl, Philip; Grinstein, Sergio

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 09.10-04Б1.29

Substrate specificity of recombinant dengue 2 virus NS2B-NS3 protease: Influence of natural and unnatural basic amino acids on hydrolysis of synthetic fluorescent substrates [Text] / I. E. Gouvea [et al.] // Arch. Biochem. and Biophys. - 2007. - Vol. 457, N 2. - P187-196 . - ISSN 0003-9861
Перевод заглавия: Субстратная специфичность рекомбинантной протеазы NS2B-NS3 вируса денге 2: влияние природных и неприродных основных аминокислот на гидролиз синтетических флуоресцентных субстратов
Аннотация: С помощью субстратов с резонансным переносом энергии флуоресценции анализировали кинетику процессинга этих субстратов рекомбинантной протеазой NS2B-NS3 вируса денге-2. Полученные данные свидетельствуют о том, что протеолитический процессинг протеазой, связанной с кофактором, активирующим NS2B, ингибируется ионами Ca{2+}, цитратом, сульфатом, фосфатом, ацетатом и хлоридом (в их натриевой форме). Модификации субстратов между S[4] и S[6]{1} существенно влияют на процессинг. Включение неприродных аминокислот в коротки пептидные субстраты оказывает значительное влияние на величины K[M] и k[eat]. Бразилия, Dep. Biofisica, Escola Paulista de Med., Univ. Federal Sao Paulo, Sao Paulo 04044-020. Библ. 29

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: ПРОТЕАЗА NS2B-NS3 ВИРУСА ДЕНГЕ 2
РЕКОМБИНАНТНАЯ ФОРМА
СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
СИНТЕТИЧЕСКИЕ ФЛУОРЕСЦЕНТНЫЕ СУБСТРАТЫ
КИНЕТИКА ГИДРОЛИЗА

Доп.точки доступа:
Gouvea, I.E.; Izidoro, M.A.; Judice, W.A.S.; Cezari, M.H.S.; Caliendo, G.; Santagada, V.; dos, Santos C.N.D.; Queiroz, M.H.; Juliano, M.A.; Young, P.R.; Fairlie, D.P.; Juliano, L.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.06-04Б2.105

Poncz, Louis.
Substrate inhibition of Pseudomonas aeruginosa Elastase by 3-(2-Furyl)acryloyl-glycyl-L-phenylalanyl-L-phenylalanine [Text] / Louis Poncz // Arch. Biochem. and Biophys. - 1988. - Vol. 266, N 2. - P508-515 . - ISSN 0003-9861
Перевод заглавия: Субстратное ингибирование эластазы из Pseudomonas aeruginosa 3-(2-фурил)акрилоил-глицил-L-фенилаланил-L-фенилаланином
Аннотация: Исследовали кинетику гидролиза нового искусственного субстрата 3-(2-фурил)акрилоил-глицил-L-фенилаланил-L-фенилаланина (I) эластазой (II) из P. aeruginosa. Зависимость активности II от рН имела колоколообразную форму с оптимумом при рН 7,0-7,5. При конц-ии I2 мМ наблюдалось ингибирование II субстратом, а значения К, К[i] и k[к][а] при 37'ГРАДУС' С и рН 7,3 составили 1,4 мМ, 5,0 мМ и 240 с1} соответственно. Результаты экспериментов по ингибированию II продуктами гидролиза I согласуются с упорядоченным отделением продуктов, при этом аминосодержащий продукт, L-фенилаланил-L-фенилаланин, отделяется первым. Значения К[i] для L-фенилаланил-L-фенилаланина и 3-(2-фурил)акрилоил-глицина равны 1,5 и 4,0 мМ соответственно. Кинетические эксперименты показали, что вторая молекула I, присоединяясь к комплексу фермент-субстрат, образует непродуктивный комплекс II с двумя молекулами I. Ил. 4. Табл. 1. Библ. 32. США, Case Western Reserve Univ., Dep. of Pediatrics, Cleveland, OH 44106.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11.21
Рубрики: ОРГАНИЧЕСКИЕ СОЕДИНЕНИЯ
ИСКУССТВЕННЫЕ СУБСТРАТЫ
КИНЕТИКА ГИДРОЛИЗА
ЭЛАСТАЗА
СУБСТРАТНОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ
PSEUDOMONAS AERUGINOSA (BACT.)
АКРИЛОИЛ-ГЛИЦИЛ-L-ФЕНИЛАЛАНИЛ-L-ФЕНИЛАЛАНИН* *3-(2-ФУРИЛ)

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI52) 89.11-04Т6.360

Козлов, Э. И.
Кинетика гидролиза кальциевой соли 4'-фосфата пантотеновой кислоты [Текст] / Э. И. Козлов, М. Ш. Львова, Т. В. Озеринина // Хим.-фармац. ж. - 1989. - Т. 23, N 7. - С. 855-859 . - ISSN 0023-1134

ГРНТИ	34.45.25

ВИНИТИ 341.45.25.53.09
Рубрики: КИСЛОТА ПАНТОТЕНОВАЯ
КАЛЬЦИЕВАЯ СОЛЬ 4'-ФОСФАТА
КИНЕТИКА ГИДРОЛИЗА

Доп.точки доступа:
Львова, М.Ш.; Озеринина, Т.В.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI52) 90.05-04Т6.408

Doadrio, A. L.
Determinacion de las constantes de hidrolisis de la amoxicilina por cromatografia de liquidos [Text] / A. L. Doadrio, J. Sotelo // An. Real acad. farm. - 1989. - Vol. 55, N 2. - С. 203-212 . - ISSN 0034-0618
Перевод заглавия: Определение кинетики гидролиза амоксициллина при помощи жидкостной хроматографии
Аннотация: Изучена кинетика гидролиза амоксициллина (I) при т-рах 30, 40, 50 и 60'ГРАДУС' и различных величинах рН. Конц-ию I в ходе гидролиза определяли при помощи ВЭЖХ. Аликвоты р-ров (10 мкл) вводили в хроматограф с колонкой (200* *4,6 мм), заполненной обращеннофазным сорбентом Spherisorb ODS (5 мкм), и УФ-детектором при 234 нм. В качестве подвижной фазы (ПФ) использовали смесь метанол - фосфатный буфер, рН 2,5 (30:70). Скорость ПФ - 0,9 мл/мин. По данным хроматографии, кроме того, были определены продукты гидролиза и константы р-ций гидролиза. Испания, Fac. de Farmacia, Univ. Complutenae. - Madrid. Библ. 27.

ГРНТИ	34.45.25

ВИНИТИ 341.45.25.95.11.15.09
Рубрики: АМОКСИЦИЛЛИН
ИНАКТИВАЦИЯ
КИНЕТИКА ГИДРОЛИЗА
ВЭЖХ

Доп.точки доступа:
Sotelo, J.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.07-04Б2.105

Особенности кинетики гидролиза фосфолипидов фосфолипазой C из Bacillus cereus. Гидролиз фосфатидилхолина в присутствии дезоксихолата [Текст] / М. В. Воронин [и др.] // Биохимия. - 1990. - Т. 55, N 1. - С. 87-94 . - ISSN 0320-9725
Аннотация: Методами динамического светорассеяния и {3}{1}P-ЯМР-спектроскопии изучен процесс солюбилизации фосфатидилхолина ионным детергентом-дезоксихолатом натрия в водных р-рах. Исследована кинетика гидролиза фосфатидилхолина фосфолипазой С из Bacillus cereus в зависимости от размеров и структурной организации агрегатов субстрата. В условиях, когда субстрат организован в ламеллы, размер к-рых превышает 2000-5000 A, гидролиз фосфатидилхолина зарегистрировать не удалось. Скорость гидролиза субстрата в составе смешанных мицелл регулируется доступностью субстрата (поверхностной конц-ией) на поверхности мицеллярных агрегатов. При высоких конц-иях детергента в системе наблюдается уменьшение скорости гидролиза фосфатидилхолина. Сделано предположение, что подобное уменьшение скорости гидролиза м. б. вызвано двумя факторами: 1) уменьшением размеров смешанных мицелл с одновременным изменением (уменьшением) поверхностной конц-ии субстрата; 2) образованием "чистых" мицелл детергента, способных адсорбировать фермент, что уменьшает "эффективную" конц-ию фосфолипазы С.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11.13
Рубрики: ФОСФАТИДИЛХОЛИН
КИНЕТИКА ГИДРОЛИЗА
ФОСФОЛИПАЗА С
BACILLUS CEREUS (BACT.)
ДЕТЕРГЕНТЫ
ИОННЫЕ ДЕТЕРГЕНТЫ
ДЕЗОКСИХОЛАТ НАТРИЯ

Доп.точки доступа:
Воронин, М.В.; Селищева, А.А.; Василенко, И.А.; Швец, В.И.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 90.09-04М2.581

Isolation of rabbit pulmonary microvascular endothelial cells and characterization of their angiotensin converting enzyme activity [Text] / W. W. Carley [et al.] // Pulm. Pharmacol. - 1990. - Vol. 3, N 1. - P35-40 . - ISSN 0952-0600
Перевод заглавия: Изоляция эндотелиальных клеток микрососудов легких кролика и характеристика активности содержащегося в них ангиотензин-превращающего фермента
Аннотация: В культуре эндотелиальных кл. легочных микрососудов кролика методом непрямой иммунофлуоресценции показано существование ангиотензин-превращающего фермента (I) на поверхности кл. Исследование кинетики гидролиза синтетич. субстрата I Benz-Phe-Ala-Pro (ВРАР) показало, что этот процесс при увеличении количества субстрата достигает состояния насыщения. Расчет кинетич. констант дал следующие значения: V[м][а][к][с]=85 пкмоль/10{6} кл/мин, К[m]=56 мкМ. При действии ВРАР в конц-иях 1 и 10 мкМ предварит. инкубация кл. в присутствии каптоприла (10 и 100 мкМ), брадикинина (100 мкМ) и блеомицина (10 и 100 мкМ) значительно подавляла гидролиз ВРАР. При конц-ии ВРАР 100 мкМ каптоприл и брадикинин не влияли, а блеомицин по-прежнему значительно подавлял гидролиз. Приводится сравнит. анализ кинетики I и др. протеаз в эндотелиальных кл микрососудов и больших сосудов. США, Dep. of Anesthesiol., Yale Univ. School of Med. New Haven, CT 06510. Библ. 26.

ГРНТИ	34.39.29

ВИНИТИ 341.39.29.15.33
Рубрики: ЛЕГКИЕ
МИКРОЦИРКУЛЯТОРНОЕ РУСЛО
ЭНДОТЕЛИЙ
АНГИОТЕНЗИН-ПРЕВРАЩАЮЩИЙ ФЕРМЕНТ
КИНЕТИКА ГИДРОЛИЗА
БРАДИКИНИН
КАПТОПРИЛ
БЛЕОМИЦИН
КРОЛИКИ

Доп.точки доступа:
Carley, W.W.; Tanoue, L.; Meker, M.; Gillis, C.N.

1-20 21-25

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска