Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ИНГИБИТОР СУБТИЛИЗИНА<.>)
Общее количество найденных документов : 13
Показаны документы с 1 по 13
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.06-04Б2.044

    Seiichi, Taguchi.
    Extracellular protease inhibitors and their target enzymes in Streptomyces [Text] / Taguchi Seiichi // ISBA'94: Int. Symp. Biol. Actinomycet., Moscow, July 10-15, 1994. - М., 1994. - P203
Перевод заглавия: Внеклеточные протеазные ингибиторы и их ферменты-мишени у Streptomyces
Аннотация: Внеклеточный ингибитор субтилизина (ИС), образуемый Streptomyces albogriseolus S-3253, является стабильной димерной белковой молекулой с известными физикохимическими свойствами. Подобные белки широко распространены у видов р. Streptomyces. Сравнительные исследования первичных структур и ингибиторных свойств выделенных ИС-подобных белков показали, что они имеют ряд общих особенностей: близкие Mr, образование димера, высоко консервативная структура в участках, существенных для поддержания их третичной структуры, и строгую корреляцию между реакционным центром ингибитора и специфичностью к ферментам-мишеням. Из мутанта М1, не образующего ИС, выделена химотрипсиноподобная сериновая протеаза (SAM-Р20), очистка к-рой включала аффинную хроматографию на иммобилизованном ИС. Частично очищенная протеаза взаимодействует с ИС и является одним из кандидатов на роль фермента-мишени для ИС. Аминокислотная последовательность предшественника SAM-Р20 (препро-типа), выведенная из соотв. гена, существенно гомологична протеазам А и В из Streptomyces griseus. Япония, Science Univ. of Tokyo, Chiba JP-278.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ИНГИБИТОРЫ
ИНГИБИТОР СУБТИЛИЗИНА
ОБРАЗОВАНИЕ
STREPTOMYCES ALBOGRISEOLUS (BACT.)
ШТАММ S-3253
ПРОТЕАЗЫ
СЕРИНОВАЯ ПРОТЕАЗА
ФЕРМЕНТЫ МИШЕНИ

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.08-04Б2.68

   
    High frequency of SSI-like protease inhibitors among Streptomyces [Text] / Senchi Taguchi [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1993. - Vol. 57, N 3. - P522-524 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Высокая частота встречаемости SSI-подобных ингибиторов протеазы у Streptomyces
Аннотация: Исследовано распространение SSI-подобных ингибиторов (ингибитор субтилизина Streptomyces) у 50 видов Streptomyces. Установлено, что из исследованных видов 39 продуцируют SSI-подобные ингибиторы. Предполагается, что эти ингибиторы могут играть важную роль в некоторых физиологических процессах, например, в кач-ве регуляторных или защитных молекул против протеаз. Исследована ингибирующее действие SSI-подобных ингибиторов против трех других сериновых протеаз - трипсина, лизилендопептидазы и 'альфа'-химотрипсина. Показано, что при генетической замене остатков Met в P1 участке SSI на Lys или Arg приводит к появлению активности, ингибирующей трипсин, при замене только на Lys появляется активность, ингибирующая лизилендопептидазу, а при замене на остатки ароматических аминокислот появляется активность, ингибирующая 'альфа'-химотрипсин. Предполагается, что участок P1 важен для определения специфичности к различным сериновым протеазам. Очищено 13 SSI-подобных ингибиторов. Обнаружены консервативные остатки в 'бета'-цепях 1 и 2, образующих 'бета' складку. Установлено, что только 5 из 49 SSI-подобных ингибиторов реагируют с поликлональными антителами против SSI. Предполагается, что существуют различия в поверхностном статусе третичных структур SSI-подобных ингибиторов. Япония, Dept of Biol. Sci. and Technol. Sci., Univ. of Tokyo, Noda-shi, Chiba 278. Библ. 12
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.09.15
Рубрики: ИНГИБИТОР ПРОТЕАЗ
ИНГИБИТОР СУБТИЛИЗИНА
SSI-ПОДОБНЫЙ
ИНГИБИРУЮЩЕЕ ДЕЙСТВИЕ
СЕРИНОВЫЕ ПРОТЕАЗЫ
STREPTOMYCES

Доп.точки доступа:
Taguchi, Senchi; Kikuchi, Hideki; Kojima, Shuichi; Kumagai, Izumi; Nakase, Takashi; Miura, Kin-ichiro; Momose, Haruo

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.08-04Б2.163

    Taguchi, Seiichi.
    Extracellular protease inhibitors and their target enzymes in Streptomyces [Text] / Seiichi Taguchi // ISBA'94. - M., 1994. - P203
Перевод заглавия: Внеклеточные протеазные ингибиторы и их ферменты-мишени у Streptomyces
Аннотация: Внеклеточный ингибитор субтилизина (ИС), образуемый Streptomyces albogriseolus S-3253, является стабильной димерной белковой молекулой с известными физико-химическими свойствами. Подобные белки широко распространены у видов р. Streptomyces. Сравнительные исследования первичных структур и ингибиторных свойств выделенных ИС-подобных белков показали, что они имеют ряд общих особенностей: близкие Mr, образование димера, высоко консервативная структура в участках, существенных для поддержания их третичной структуры, и строгую корреляцию между реакционным центром ингибитора и специфичностью к ферментам-мишеням. Из мутанта M1, не образующего ИС, выделена химотрипсиноподобная сериновая протеаза (SAM-P20), очистка к-рой включала аффинную хроматографию на иммобилизованном ИС. Частично очищенная протеаза взаимодействует с ИС и является одним из кандидатов на роль фермента-мишени для ИС. Аминокислотная последовательность предшественника SAM-P20 (препро-типа), выведенная из соотв. гена, существенно гомологична протеазам A и B из Streptomyces griseus. Япония, Sci. Univ. Tokyo, Chiba JP-278
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ИНГИБИТОРЫ
ИНГИБИТОР СУБТИЛИЗИНА
ОБРАЗОВАНИЕ
STREPTOMYCES ALBOGRISEOLUS
ШТАММ S-3253
ПРОТЕАЗЫ
СЕРИНОВАЯ ПРОТЕАЗА
ФЕРМЕНТЫ-МИШЕНИ

4.
РЖ ВИНИТИ 68 (BI03) 95.11-04В4.203

   
    Property and amino acid sequence of a subtilisin inhibitor from seeds of beach Canavalia (Canavalia lineata) [Text] / Hideki Katayama [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1994. - Vol. 58, N 11. - P2004-2008 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Свойства и аминокислотная последовательность ингибитора субтилизина из семян канавалии (Canavalia lineata)
Аннотация: Ингибитор субтилизина был очищен из семян Canavalia lineata с помощью фракционирования (NH[4])[2]SO[4], ультрафильтрации, ИОХ на ДЭАЭ- и СП-тойеперл и ВЭЖХ (обращенная фаза). Выделенный ингибитор имел мол. массу 6500, не содержал полуцистиновых остатков и обладал высокими pH-стабильностью и термостабильностью. Этот ингибитор ингибировал сериновые протеазы субтилизинового типа, включая щелочную протеазу S. griseus. Анализ аминокислотной последовательности изучаемого ингибитора показал, что он содержит 65 аминокислотных остатков и имеет высокую гомологию с белками, принадлежащими семейству картофельного ингибитора I. Япония, Dep. Chemistry, Fac. of Sci., Fukuoka Univ., 8-19-1 Nanakuma, Jonan-ku, Fukuoka 814-01. Библ. 26
ГРНТИ  
68.35.47
ВИНИТИ 681.35.47.15.15
Рубрики: ИНГИБИТОР СУБТИЛИЗИНА
СВОЙСТВА
АМИНОКИСЛОТНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
СЕМЕНА
КАНАВАЛИЯ

Доп.точки доступа:
Katayama, Hideki; Soezima, Yasuhiro; Fujimura, Satoshi; Terada, Shigeyuki; Kimoto, Eiji

5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 95.11-04В3.147

   
    Amino acid sequences of Kunitz family subtilisin inhibitors from seeds of Canavalia lineata [Text] / Shigeyuki Terada [et al.] // J. Biochem. - 1994. - Vol. 115, N 3. - P397-404 . - ISSN 0021-924X
Перевод заглавия: Аминокислотные последовательности ингибиторов субтилизина семейства Кунитца из семян Canavalia lineata
Аннотация: Ручным секвенированием по Эдману установлена полная аминокислотная последоватеельность (АП) двух ингибиторов субтилизина из семян Canavalia lineata - CLSI-II и -III. АП CLSI-III содержит 183 остатка, АП CLSI-II включает те же 183 остатка, дополненные с C-конца до 190 остатков последовательностью Gly-Thr-Ile-Arg-Ser-Asp-Gly. Препараты обоих ингибиторов содержат в кач-ве примеси CLSI-III, лишенный N-концевого Asn. CLSI-II и -III обладают значительной гомологией с ингибиторами типа Кунитца, но отличаются от них содержанием Cys: они включают две S-S связи Cys44-Cys88, Cys142-Cys149 и один свободный Cys106. Активный центр обоих ингибиторов образован участком Arg68-Gly69, что подтверждается потерей их активности при модификации Arg фенилглиоксалем. Фрагментацию ингибиторов перед секвенированием проводили с помощью бромциана, лизилэндопептидазы, протеазы V8 и трипсина. Япония, Dep. Chem., Fsc.Sci., Fukuoka Univ., 8-19-1 Nanakuma, Jonan-ku, Fukuoka 814-01. Библ. 35
ГРНТИ  
34.31.19
ВИНИТИ 341.31.19.27.45.09
Рубрики: ИНГИБИТОР СУБТИЛИЗИНА
ИНГИБИТОР КУНИТЦА
АМИНОКИСЛОТНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
СЕМЕНА
РАСТЕНИЯ

Доп.точки доступа:
Terada, Shigeyuki; Katayama, Hideki; Noda, Koichiro; Fujimura, Satoshi; Kimoto, Eiji

6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.11-04Б2.100

   
    A subtilisin inhibitor produced by Streptomyces bikiniensis possesses a glutamine residue at reactive site P1 [Text] / Mahito Terabe [et al.] // J. Biochem. - 1995. - Vol. 117, N 3. - P609-613 . - ISSN 0021-924X
Перевод заглавия: Ингибитор субтилизина, продуцируемый Streptomyces bikiniensis, имеет остаток глутамина в реактивном участке P1
Аннотация: Определена полная аминок-тная последовательность нового ингибитора субтилизина - SIL15, выделенного из культуральной жидкости Streptomyces bikiniensis. Определен реактивный участок ингибитора. Ингибитор SIL15 содержит остаток Gln в районе P1 реактивного участка и имеет 2 вставки из двух остатков в 'альфа'[1]-спирали и в районе гибкой петли около реактивного участка. Ингибирование субтилизина ингибитором SIL15 (константа ингибирования равна 2,7*10{-11} M) определяется присутствием остатка Gln в районе P1. Япония, Inst. Biomol. Sci., Gakashuin Univ., Mejiro, Toshima-ku, Tokyo 171. Библ. 19
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.09.15
Рубрики: ИНГИБИТОР СУБТИЛИЗИНА
АМИНОКИСЛОТНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
STREPTOMYCES BIKINIENSIS

Доп.точки доступа:
Terabe, Mahito; Kojima, Shuichi; Taguchi, Seiichi; Momose, Haruo; Miura, Kin-ichiro

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.05-04Б2.365

   
    Partial alteration of a protein Streptomyces subtilisin inhibitor by site-directed mutagenesis [Text] / Kin-ichiro Miura [et al.] // Proc. Jap. Acad. B. - 1988. - Vol. 64, N 6. - P147-149 . - ISSN 0386-2208
Перевод заглавия: Частичное изменение белка ингибитора субтилизина Streptomyces с помощью сайт-направленного мутагенеза
Аннотация: Ген ингибитора субтилизина (ИС) Streptomyces albogriseolus клонировали в составе плазмид pBR322 и pUC18. Определена его нуклеотидная последовательность. Идентифицирован сигнальный пептид размером 31 аминокислота; Г+Ц состав 73%. Ген ИС переклонировали в плазмиду pIJ702 Streptomyces и с помощью трансформации ввели в шт. S. lividans. ИС хорошо экспрессируется в этой системе. Белок ИС, синтезируемый в Кл. S. lividaus на 3 аминокислоты длиннее белка, синтезируемого в Кл. S. albogriseolus. Сайт Met-73 белка ИС является сайтом, к-рый реагирует с субтилизином. Последовательность АТГ, соответствующую Met-73 конвертировали в последовательности, соответствующие Lys и Arg. Измененные гены ИС также хорошо экспрессируются в Кл. S. lividans. Мутантные белки Lys и Agr, в отличие от исходного белка, ингибируют, кроме субтилизина, также и трипсин, а белок Lys еще и лизилэндопептидазу. Япония, The Univ. of Tokyo, Hongo, Tokyo 113.
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.02.03 + 341.27.17.09.11.07
Рубрики: STREPTOMYCES ALBOGRISEOLUS (BACT.)
ГЕНЫ
ГЕН ИНГИБИТОРА СУБТИЛИЗИНА
КЛОНИРОВАНИЕ
НУКЛЕОТИДНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
STREPTOMYCES LIVIDANS
МУТАГЕНЕЗ
ИНГИБИТОР СУБТИЛИЗИНА
МУТАНТНЫЕ ФОРМЫ
СТРУКТУРА-ФУНКЦИИ СООТНОШЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Miura, Kin-ichiro; Kumagai, Izumi; Obata, Shusei; Kojima, Shuichi; Taguchi, Seiichi

8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 90.06-04В3.111

    Kapur, Rani.
    Isolation and partial characterization of a subtilisin inhibitor from the mung bean (Vigna radiata) [Text] / Rani Kapur, Anna L. Tan-Wilson, Karl A. Wilson // Plant Physiol. - 1989. - Vol. 91, N 1. - P106-112 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Выделение и частичная характеристика ингибитора субтилизина из Vigna radiata
Аннотация: С помощью ИОХ и гель-фильтрации на сефадексе G-75 ингибитор субтилизина (ИС-А) из вигны был очищен до гомогенного состояния (в 4300 раз). Выделенный ИС-А состоял из одиночной полипептидной цепи, содержащей 119 аминокислотных остатков, среди к-рых в наибольшем кол-ве были представлены глутаминовая к-та/глутатион, аспарагиновая к-та/аспарагин, валин, треонин и пролин. ИС-А был сильным ингибитором субтилизина Карлсберг, но не активен по отношению к бычьему трипсину, 'альфа'-химотрипсину и растительной цистеиновой протеиназе папаину. Исследуемый ИС-А был локализован исключительно в цитозоле клеток семядолей семян в отличие от ингибитора трипсина (ИТ) вигны, к-рый локализован гл. обр., в белковых телах. ИС и ИТ накапливались в семенах в течение наиболее активного периода отложения запасных белков на 121- 18 дни после цветения. В течение прорастания ИС, подобно ИТ расщепляется, начиная со 2-3 дня после набухания семян. Исчезновение ИС-А сопровождалось временным появлением нового вида ингибитора ИС-Д. Анализ аминокислотного состава ИС-Д показал, что этот вид ингибитора может образовываться при потере 'ЭКВИВ'20 аминокислотных остатков у ИС-А. США, Dep. of BIological sci., St. Univ. of New York at binghamton, Binghamton, New York 13901. Библ. 24.
ГРНТИ  
34.31.19
ВИНИТИ 341.31.19.27.25.09
Рубрики: ИНГИБИТОРЫ
ИНГИБИТОР СУБТИЛИЗИНА
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА
ВИГНА

Доп.точки доступа:
Tan-Wilson, Anna L.; Wilson, Karl A.

9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.10-04Б2.153

   
    Structural requirements of a protease inhibitor, Streptomyces subtilisin inhibitor (SSI), as an inhibitor, using site-directed mutagenesis [Text] / S. Kojima [et al.] // Protein Eng. - 1990. - Vol. 3, N 4. - P356 . - ISSN 0269-2139
Перевод заглавия: Исследование структурных потребностей ингибитора протеазы (ингибитора субтилизина Streptomyces) при использовании направленного мутагенеза
Аннотация: Установлено, что аминокислоты, находящиеся в области активного центра ингибитора, определяют его специфичность и степень активности. Удаление дисульфидной связи между Цис 71 и Цис 101 (путем замены этих аминокислот на серин) приводит к резкому падению ингибиторной активности соединения. Сделано заключение о необходимости поддержания конформационной ригидности вокруг активного центра ингибитора, достигаемой при наличии дисульфидных связей. При отсутствии такой ригидности соединение из ингибитора превращается в субстрат. Выявлена также необходимость существования солевых мостиков между Арг 29 и концевым карбоксилом. Япония, Dep. of Ind. Chem., Fac. of Engineering, Univ. of Tokyo, Hongo, Tokyo 113.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.11.21
Рубрики: ИНГИБИТОРЫ
ИНГИБИТОР СУБТИЛИЗИНА
СТРУКТУРА
STREPLMYCES (BACT.)

Доп.точки доступа:
Kojima, S.; Furukubo, S.; Fujimura, K.; Kumagai, I.; Muira, K.

10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.04-04Б2.495

    Taguchi, Seiichi.
    Comparison of secretory expression in Escherichia coli and Streptomyces of Streptomyces subtilisin inhibitor (SSI) gene [Text] / Seiichi Taguchi, Izumi Kumagai, Kin-ichiro Miura // Biochim. et biophys. acta. Gene Struct. and Express. - 1990. - Vol. 1049, N 3. - P278-285 . - ISSN 0167-4781
Перевод заглавия: Сравнение способности Escherichia coli и Streptomyces секретировать продукт гена ингибитора субтилизина (SSI)
Аннотация: Для выяснения различий в механизме экспрессии генов у Streptomyces и Escherichia coli осуществлена экспрессия в Кл E. coli гена ингибитора субтилизина Streptomyces (SSI) путем введения области кодирования предшественника SSI в многокопийную плазмиду под контролем промотора tac. В Кл E. coli JM 105 наблюдалась экспрессия и выход в периплазму SSI. В "пропускающем" шт. E. coli SSI присутствовал не только в периплазме, но и в культуральной среде. В N-концевой области SSI, выделенного из JM105, обнаружено 2 сайта процессирования npeSSI, к-рые отличались от аналогич. сайтов SSI S. albogriseolus S-3253 и S. lividans 66. Рекомбинантный и нативный SSI обладали одинаковой ингибирующей активностью по отношению к субтилизину BPN'. библ. 35. Япония, Dep. of Industrial Chem., Fac. of Engineering, The Univ. of Tokyo, Tokyo.
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.09.09
Рубрики: STREPTOMYCES ALBOGRISLUS (BACT.)
STREPTOMYCES LIVIDANS (BACT.)
ГЕНЫ
ГЕН ИНГИБИТОРА СУБТИЛИЗИНА
КЛОНИРОВАНИЕ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
ПРОМОТОР TAC
РЕКОМБИНАНТНЫЕ БЕЛКИ
ИНГИБИТОР СУБТИЛИЗИНА
ПРЕДШЕСТВЕННИК
ПРОЦЕССИНГ
СЕКРЕЦИЯ БЕЛКОВ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ JM105
ХОЗЯЙСКИЕ КЛЕТКИ

Доп.точки доступа:
Kumagai, Izumi; Miura, Kin-ichiro

11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.04-04Б2.573

   
    Alteration of the specificity of the Streptomyces subtilisin inhibitor by gene engineering [Text] / Shuichi Kojima [et al.] // Bio/Technology. - 1990. - Vol. 8, N 5. - P449-452
Перевод заглавия: Изменение специфичности ингибитора субтилизина Streptomyces с помощью генной инженерии
Аннотация: Из библиотеки генов Streptomyces выделен ген ингибитора субтилизина (SSI). Данный ген экспрессировался в S. lividans 66. Методом сайт-направленного и кассетного мутагенеза получены мутантные формы SSI, в к-рых Мет-73 в реакционном центре заменен на др. аминокислоты. Мутантный SSI, несущий замену Мет на Лиз или Арг, ингибирует трипсин; при замене Мет только на Лиз SSI ингибирует лизиловую эндопептидазу. SSI с заменой на Тир или Трп способен ингибировать 'альфа'-химотрипсин. 4 др. мутантных SSI обладали исходной активностью в отношении субтилизина. Т. обр. одиночные аминокислотные замены в реакционном центре изменяют специфичность SSI. Ил. 3. Табл. 1. Библ. 29. (K. Miura). Япония, Dep. of Industrial Chem., Fac. of Engineering, Univ. of Tokyo, Hongo, Tokyo 113.
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: STREPTOMYCES LIVIDANS (BACT.)
ШТАММ 66
ХОЗЯЙСКИЕ КЛЕТКИ
ГЕНЫ
ГЕН ИНГИБИТОРА СУБТИЛИЗИНА
КЛОНИРОВАНИЕ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
МУТАЦИИ
МУТАЦИИ ГЕНА ИНГИБИТОРА СУБТИЛИЗИНА
КОРРЕЛЯЦИЯ
ИНГИБИТОРЫ
ИНГИБИТОР СУБТИЛИЗИНА
СПЕЦИФИЧНОСТЬ ДЕЙСТВИЯ

Доп.точки доступа:
Kojima, Shuichi; Obata, Shusei; Kumagai, Izumi; Miura, Kin-ichiro

12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 91.08-04В3.68

    Bodhe, A. M.
    Purification and properties of a subtilisin inhibitor and an associated trypsin inhibitor from Dolichos biflorus [Text] / A. M. Bodhe // Biochim. et biophys. acta Gen. Subj. - 1991. - Vol. 1073, N 1. - P11-17 . - ISSN 0304-4165
Перевод заглавия: Очистка и свойства ингибитора субтилизина и связанного ингибитора трипсина из Dolichos biflorus
Аннотация: Ингибитор субтилизина и связанный ингибитор трипсина из D. biflorus были очищены до гомогенного состояния с помощью ИОХ на ДЭАЭ-целлюлозе, гель-фильтрации на сефадексе G=75, ЭФ в ПААГ и аффинной хроматографии на трипсин-сефадексе. Показано, что их ИЭТ соответственно равны 7,66 и 7,70. Константа диссоциации комплекса ингибитора с субтилизином равнялась 2,69*101}{0} М. Оба ингибитора были термостабильны и устойчивы к действию ТХУ и этанола. Анализ аминокислотных составов этих ингибиторов выявил, что ингибитор субтилизина содержит большое кол-во глутаминовой к-ты и валина, но не имеет цистеина, тогда как ингибитор трипсина содержит семь остатков цистеина. Мол. массы ингибиторов субтилизина и трипсина, по данным гель-фильтрации равнялись соотв. 7500 и 8200. Индия, Division of Bochemical Sci., Nat Chemical Lab., Pune. IN. Библ. 36.
ГРНТИ  
34.31.19
ВИНИТИ 341.31.19.27.25.09
Рубрики: ИНГИБИТОРЫ
ИНГИБИТОР СУБТИЛИЗИНА
ИНГИБИТОР ТРИПСИНА
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
DOLICHOS BIFLORUS

13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 92.05-04В3.093

    Мосолов, В. В.
    Влияние окисления, катализируемого миелопероксидазой, на свойства бифункционального ингибитора субтилизина и 'альфа'-амилазы [Текст] / В. В. Мосолов, Е. Л. Гвоздева // Биохимия. - 1991. - Т. 56, N 10. - С. 1870-1877 . - ISSN 0320-9725
Аннотация: Бифункциональный белок - ингибитор субтилизина и 'альфа'-амилазы, выделенный из зерна пшеницы, подвергали окислению в системе миелопероксидаза - H[2]O[2] - Cl{-}. Окисление сопровождается потерей ингибиторной активности по отношению к субтилизину при сохранении способности ингибировать 'альфа'-амилазу. Присутствие свободного метионина в реакционной смеси предохраняет ингибитор от окислительной модификации. В отличие от свободного ингибитора окисление ингибитора, находящегося в комплексе с субтилизином, не приводит к снижению активности по отношению к протеиназе. Заключают, что катализируемое миелопероксидазой окисление бифункционального ингибитора затрагивает остаток метионина в реактивном центре белка, ответственном за взаимодействие с протеиназой. Россия, ИБХ, Москва. Библ. 30.
ГРНТИ  
34.31.19
ВИНИТИ 341.31.19.27.25.02
Рубрики: ИНГИБИТОР СУБТИЛИЗИНА
АМИЛАЗА 'АЛЬФА'
МИЕЛОПЕРОКСИДАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ПШЕНИЦА

Доп.точки доступа:
Гвоздева, Е.Л.
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)