СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ИНГИБИРОВАНИЕ АПОПТОЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 9
Показаны документы с 1 по 9

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.09-04Я6.317

Expression of bcl-2 inhibits necrotic neural cell death [Text] / D. J. Kane [et al.] // J. Neurosci. Res. - 1995. - Vol. 40, N 2. - P269-275 . - ISSN 0360-4012
Перевод заглавия: Экспрессия bcl-2 подавляет некротическую гибель нервных клеток
Аннотация: Проводили трансфекцию Кл GT1-7 (Кл гипоталамуса, продуцирующие гормон роста) вектором pBabl-puro, содержащим ген bcl-2(I). Этот протоонкоген кодирует мембранный белок 26 кД, и его экспрессия, как было показано ранее, предохраняет Кл от апоптозной гибели. Кл GT1-7 обрабатывали агентами, связывающими внутриклеточный глутатион. Это воздействие вызывает некроз исходных Кл, однако Кл, экспрессирующие I, сохраняют свою жизнеспособность. Предполагается, что I следует рассматривать как ингибитор не только апоптозной гибели Кл, но и как фактор, предотвращающий развитие тех внутриклеточных процессов, к-рые, в зависимости от условий, ведут к апоптозу либо некрозу Кл. США, [D. E. B.], CEL, UCLA, 710 Westwood Plaza, Los Angeles, CA 90024-1769. Библ. 40

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.23
Рубрики: АПОПТОЗ
НЕКРОЗ
КЛЕТКИ GT1-7
ЭКСПРЕССИЯ BCL-2
ИНГИБИРОВАНИЕ АПОПТОЗА

Доп.точки доступа:
Kane, D.J.; Ord, T.; Anton, R.; Bredesen, D.E.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 97.02-04Н1.177

The EBV-encoded LMP1 protein inhibits p53-triggered apoptosis but not growth arrest [Text] / Ismail Okan [et al.] // Oncogene. - 1995. - Vol. 11, N 6. - P1027-1031 . - ISSN 0950-9232
Перевод заглавия: Белок LMP1, кодируемый [вирусом Эпштейна-Барр] EBV, ингибирует апоптоз, запускаемый p53, но не блокирование роста
Аннотация: Штамм клеток (Кл) BL41 лимфомы Буркитта с температурочувствительным мутантом p53 (BL41-ts p53) инфицировали ретровирусом, содержащим кДНК латентного белка 1 мембран (LMP1) вируса Эпштейна-Барр. Родительские и LMP1-экспрессирующие Кл имели нормальную скорость роста при 37'ГРАДУС', перевод на 32'ГРАДУС' приводил к потере роста у родительских Кл, а LMP1-инфицированные Кл продолжали расти с той же скоростью. Согласно данным контрастирования с помощью FITC-конъюгированного стрептавидина (TUNEL-анализ), в культуре родительских Кл BL41-ts p53 апоптоз наступал через 12 ч после смены т-р 37'ГРАДУС''-'32'ГРАДУС', в LMP1-инфицированных Кл даже спустя 24 ч доля апоптозных Кл была незначит. При этом как в родительских, так и LMP1-экспрессирующих Кл уровень мРНК WAF1, известного эффектора блока клеточного цикла и/или апоптоза, оставался неизменным. Способность LMP1 блокировать апоптозный путь связывают с позитивной LMP1-опосредованной регуляцией гена bcl-2. Швеция, Microbiol. and Tumor Biol. Ctr, Karolinska Inst., S-171 77 Stockholm. Библ. 32

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.03.25.17
Рубрики: АПОПТОЗ
ГЕНЫ-СУПРЕССОРЫ
БЕЛОК P53
ИНДУЦИРУЮЩЕЕ ДЕЙСТВИЕ
ВИРУС ЭПШТЕЙНА-БАРР
БЕЛОК LMP1
ИНГИБИРОВАНИЕ АПОПТОЗА
МЕХАНИЗМЫ
КЛЕТКИ ЛИМФОМЫ БУРКИТТА ЛИНИИ BL41

Доп.точки доступа:
Okan, Ismail; Wang, Yisong; Chen, Fu; Hu, Li-Fu; Imreh, Stefan; Klein, George; Wiman, Klas G.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 02.09-04М4.74

Oxidized low density lipoprotein inhibits macrophage apoptosis through activation of the PI 3-kinase/PKB pathway [Text] / Rajinder S. Hundal [et al.] // J. Lipid Res. - 2001. - Vol. 42, N 9. - P1453-1491 . - ISSN 0022-2275
Перевод заглавия: Окисленные липопротеины низкой плотности ингибируют апоптоз макрофагов через активацию обменного пути фосфатидилинозит-3-киназы/протеинкиназы В
Аннотация: Окисленные ЛПНП вызывали дозозависимое ингибирование апоптоза культивированных макрофагов, происходящих из костного мозга, после удаления колониестимулирующего фактора макрофагов. Окисленные ЛПНП активировали митоген-активированные протеинкиназы (киназы, регулируемые внеклеточным сигналом, 1 и 2) и протеинкиназу В - мишень фосфатидилинозит-3-киназы. Ингибиторы фосфатидилинозит-3-киназы LY 294 002 и вортманнин блокировали активацию протеинкиназы В и способность окисленных ЛПНП индуцировать выживание макрофагов в отсутствии факторов роста. Канада, Univ. of British Columbia, Vancouver, V5Z 3P1. Библ. 32

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.29.19
Рубрики: ЛИПОПРОТЕИНЫ
ИНГИБИРОВАНИЕ АПОПТОЗА
МАКРОФАГИ

Доп.точки доступа:
Hundal, Rajinder S.; Salh, Baljinder S.; Schrader, John W.; Gomez-Munoz, Antonio; Duronio, Vincent; Steinbrecher, Urs P.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI40) 04.10-04М7.74

Микадзе, Э. Л.
Влияние ингибирования апоптоза на синтетическую активность гепатоцитов регенерируюзей печени крыс [Текст] / Э. Л. Микадзе, Т. Г. Мамацашвили // Изв. АН Грузии. Сер. биол. - 2002. - Т. 28, N 1-2. - С. 127-139 . - ISSN 0321-1665
Аннотация: Различными методами была изучена ткань печени крыс через 3, 6, 7, 8, 22 и 24 ч после частичной гепатэктомии в нормальных условиях регенерации и при воздействии хлорамфеникола. Морфологическими методами было установлено, что апоптозные клетки наблюдаются в ткани печени крыс обоих исследованных групп, однако при воздействии хлорамфеникола, апоптозные клетки выявляются относительно реже. Согласно данным электрофореза молекул ДНК ядер (через 6 и 8 ч после операции), ткань печени крыс обоих групп содержит апоптозные клетки, что подтверждается наличием шлейфа фрагментированных молекул ДНК - признака апоптоза, который при воздействии хлорамфеникола редуцирован, что указывает на способность хлорамфеникола ингибировать апоптоз. Изучение степени интенсивности включения [{3}H]-тимидина в ядра гепатоцитов регенерирующей печени крыс, через 22 и 24 ч после частичной гепатэктомии показало, что синтез ДНК в ядрах гепатоцитов оставшейся печени при воздействии хлорамфеникола уменьшается на 'ЭКВИВ'40-45%. Таким образом, установлено, что ингибирование апоптоза хлорамфениколом обусловливает в регенерирующей печени крысы подавление репликативной способности гепатоцитов и, в определенной степени, подтверждает высказанное нами ранее предположение, согласно которому функция апоптоза заключается также и в способности апоптозных клеток синтезировать факторы, содействующие пролиферации здоровых клеток ткани. Грузия, Тбилисский гос. ун-т им. И. А. Джавахишвили, Тбилиси. Ил. 3. Библ. 25

ГРНТИ	76.03.49

ВИНИТИ 761.03.49.27.41 + 761.03.49.27.23
Рубрики: ПЕЧЕНЬ
РЕГЕНЕРАЦИЯ
ГЕПАТОЦИТЫ
СИНТЕТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ
ИНГИБИРОВАНИЕ АПОПТОЗА
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Мамацашвили, Т.Г.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 04.11-04Я6.252

Микадзе, Э. Л.
Влияние ингибирования апоптоза на синтетическую активность гепатоцитов регенерируюзей печени крыс [Текст] / Э. Л. Микадзе, Т. Г. Мамацашвили // Изв. АН Грузии. Сер. биол. - 2002. - Т. 28, N 1-2. - С. 127-139 . - ISSN 0321-1665
Аннотация: Различными методами была изучена ткань печени крыс через 3, 6, 7, 8, 22 и 24 ч после частичной гепатэктомии в нормальных условиях регенерации и при воздействии хлорамфеникола. Морфологическими методами было установлено, что апоптозные клетки наблюдаются в ткани печени крыс обоих исследованных групп, однако при воздействии хлорамфеникола, апоптозные клетки выявляются относительно реже. Согласно данным электрофореза молекул ДНК ядер (через 6 и 8 ч после операции), ткань печени крыс обоих групп содержит апоптозные клетки, что подтверждается наличием шлейфа фрагментированных молекул ДНК - признака апоптоза, который при воздействии хлорамфеникола редуцирован, что указывает на способность хлорамфеникола ингибировать апоптоз. Изучение степени интенсивности включения [{3}H]-тимидина в ядра гепатоцитов регенерирующей печени крыс, через 22 и 24 ч после частичной гепатэктомии показало, что синтез ДНК в ядрах гепатоцитов оставшейся печени при воздействии хлорамфеникола уменьшается на 'ЭКВИВ'40-45%. Таким образом, установлено, что ингибирование апоптоза хлорамфениколом обусловливает в регенерирующей печени крысы подавление репликативной способности гепатоцитов и, в определенной степени, подтверждает высказанное нами ранее предположение, согласно которому функция апоптоза заключается также и в способности апоптозных клеток синтезировать факторы, содействующие пролиферации здоровых клеток ткани. Грузия, Тбилисский гос. ун-т им. И. А. Джавахишвили, Тбилиси. Ил. 3. Библ. 25

ГРНТИ	34.19.23

ВИНИТИ 341.19.23.09
Рубрики: ПЕЧЕНЬ
РЕГЕНЕРАЦИЯ
ГЕПАТОЦИТЫ
СИНТЕТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ
ИНГИБИРОВАНИЕ АПОПТОЗА
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Мамацашвили, Т.Г.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 05.11-04Я6.199

Xiao, Wei-min.
Механизм действия белков теплового шока, ингибирующих апоптоз клеток C[2]C[12], индуцированный пероксидом водорода [Text] / Wei-min Xiao, Bi-mei Jiang, Yong-zhong Shi // Zhongnan daxue xuebao. Yixue ban = J. Cent. S. Univ. Med. Sci. - 2004. - Vol. 29, N 1. - С. 6-10 . - ISSN 1672-7347
Аннотация: Клетки C[2]C[12] - миогенная линия клеток эмбрионов мышей, была обработана H[2]O[2], вызывающего апоптоз. Индукция в таких клетках экспрессии белка теплового шока - HSP70 и 'альфа'B-кристаллина через 24 ч после действия теплового шока ингибировали высвобождение цитохрома "c" из митохондрий в цитоплазму, активацию каспаз-3, 8 и 9 и последующий апоптоз, вызванный H[2]O[2]. Обсуждают значение белков теплового шока в защите клеток от апоптоза. КНР, Dep. of Pathophysiol., Xiangya School of Med., Central South Univ., Changsha 410078. Библ. 14

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.23 + 341.19.23.09
Рубрики: АПОПТОЗ
ПУТИ РЕЦЕПТОРОВ СМЕРТИ
КАСПАЗЫ
МИТОХОНДРИИ
ЦИТОХРОМ C
БЕЛКИ ТЕПЛОВОГО ШОКА
ИНГИБИРОВАНИЕ АПОПТОЗА
КЛЕТКИ C[2]C[12]
ПЕРОКСИД ВОДОРОДА
ЭМБРИОНЫ МЫШЕЙ

Доп.точки доступа:
Jiang, Bi-mei; Shi, Yong-zhong

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 05.11-04Я6.200

Белок теплового шока-HSP70 ингибирует высвобождение из митохондрий Smae и защищает миогенные клетки C2C12 от апоптоза, индуцированного H[2]O[2] [Text] / Bi-mei Jiang [et al.] // Zhongnan daxue xuebao. Yixue ban = J. Cent. S. Univ. Med. Sci. - 2005. - Vol. 30, N 1. - С. 32-37 . - ISSN 1672-7347
Аннотация: В клетках C2C12 через 8 ч после обработки H[2]O[2] (0,5 ммоль/л) наблюдали активацию каспазы-3 и через 12 ч после действия H[2]O[2] специфические апоптотические изменения морфологии. Иммунофлуоресцентными методами определили выделение Smac из митохондрий. Сверхэкспрессия Smac, индуцированная H[2]O[2], активировала каспазы-3, -9 и развитие апоптоза. Сверхэкспрессия HSP70 в значительной степени ингибировала апоптоз, вызванный H[2]O[2], и супрессировала высвобождение Smac из митохондрий при обработке H[2]O[2]. КНР, Dep. of Pathophysiol., Xiangya School of Med., Central South Univ., Changsha 410078, E-mail: xianzhongxiao@hotmail.com. Библ. 14

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.23 + 341.19.23.09
Рубрики: АПОПТОЗ
ИНДУКЦИЯ ПЕРОКСИДОМ ВОДОРОДА
МИТОХОНДРИИ
ВЫСВОБОЖДЕНИЕ SMAC
СВЕРХЭКСПРЕССИЯ
КАСПАЗЫ 3, 9
БЕЛОК ТЕПЛОВОГО ШОКА HSP70
ИНГИБИРОВАНИЕ АПОПТОЗА
КЛЕТКИ C2C12 МИОГЕННЫЕ

Доп.точки доступа:
Jiang, Bi-mei; Xiao, Wei-min; Shi, Yong-zhong; Liu, Mei-dong; Xiao, Xian-zhong

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 94.11-04Н1.450

Bayly, A. C.
Investigation into the putative role of peroxisome proliferator inhibition of apoptosis in non-genotoxic carcinogenesis [Text] : meet. Brit. Toxicol. Soc. in Assoc. with Brit. Soc. Toxicol., Kent (Canterbury), 5-7 Apr., 1993 / A. C. Bayly, C. Dive, R. A. Roberts // Hum. and Exp. Toxicol. - 1993. - Vol. 12, N 6. - P576 . - ISSN 0144-5952
Перевод заглавия: Исследование возможной роли пролифератора пероксисом в ингибировании апоптоза при негенотоксическом канцерогенезе
Аннотация: Исследовали действие нафенопина (Нф) на выживаемость клеток (Кл) печени в первичной культуре гепатоцитов крыс и гепатоме линии FaO. Нф вызывает увеличение печени, пролиферацию пероксисом в ней и образование опухолей печени у грызунов. НФ (50 мкМ) обратимо поддерживает выживаемость первичных гепатоцитов в течение 4 нед, а удаление соединения вызывает гибель Кл в пределах 5 сут. В противоположность, в Кл FaO определялся апоптоз в конфлуентном слое, а при последующей обработке Кл VP-16 (10 мкМ), (ингибитор топоизомеразы 11) и оксимочевиной (1 мМ) апоптоз обнаружен через 48 час в трех независимых экспериментах (64% и 83%, соотв.). Авт. заключают, что Кл FaO являются хорошей модельной системой для тестирования гипотезы, что пролифераторы пероксисом дают гепатоцитам преимущества роста, нарушая нормальный баланс между клеточной потерей и пролиферацией. Великобритания, ZENECA (CTL), Alderley Park, Macclesfield, SK10 4TJ.

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.21.07.99
Рубрики: КАНЦЕРОГЕНЕЗ ХИМИЧЕСКИЙ
НАФЕНОПИН
ПРОЛИФЕРАТОР ПЕРОКСИСОМ
ОПУХОЛИ ПЕЧЕНИ
ИНГИБИРОВАНИЕ АПОПТОЗА
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Dive, C.; Roberts, R.A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 15.12-04Б1.68

Kaposi's sarcoma-associated herpesvirus oncoprotein K13 protects against B cell receptor-induced growth arrest and apoptosis through NF-'каппа'B activation [Text] / C. Graham [et al.] // J. Virol. - 2013. - Vol. 87, N 4. - P2242-2252. - 47 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Онкобелок К13 герпесвируса, ассоциируемого с саркомой Капоши, защищает от остановки роста, индуцированного рецептором В-клеток, и апоптоза через активацию NF-'каппа'B
Аннотация: Показано, что К13 защищает клетки незрелой В-клеточной линии от остановки роста, индуцируемой анти-IgM, и апоптоза. Этот защитный эффект ассоциируется с активацией звена NF-'каппа'B. Подавление анти-IgM-индуцированного апоптоза с помощью К13 лежит в основе лимфопролиферативных нарушений, связанные с герпесвирусом, ассоциируемым с саркомой Капоши. США, Jane Anne Nohl Div. Hematol., Center Study Blood Dis., Univ. S. California Keck Sch. Med., Los Angeles, CA

ГРНТИ	34.25.23	, 34.25.19	, 34.25.29

ВИНИТИ 341.25.23.33 + 341.25.19.09 + 341.25.29.17.09
Рубрики: ВИРУСЫ ГЕРПЕСА
АССОЦИИРУЕМЫЙ С САРКОМОЙ КАПОШИ ГЕРПЕСВИРУС (KSHV)
МЕХАНИЗМЫ ОНКОГЕНЕЗА
БЕЛОК К13
АКТИВАЦИЯ NF-'КАППА'B
СУБЪЕДИНИЦЫ REIB
КЛЕТОЧНАЯ ПРОЛИФЕРАЦИЯ
ИНГИБИРОВАНИЕ АПОПТОЗА
ЛИМФОЦИТЫ
РЕЦЕПТОРЫ В-КЛЕТОК
IN VITRO

Доп.точки доступа:
Graham, C.; Matta, H.; Yang, Y.; Yi, H.; Suo, Y.; Tolani, B.; Chaudhary, P.M.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска