СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ДЕГИДРОГЕНАЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 918
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 95.01-04В2.154

Соколова, Е. В.
Формы внеклеточной НАДФ{+}-зависимой дегидрогеназы сорбита Fusarium sp. при выращивании на разных средах [Текст] / Е. В. Соколова // Микробиол. ж. - 1994. - Т. 56, N 3. - С. 25-30 . - ISSN 0201-8462
Аннотация: В культуральной жидкости гриба Fusarium sp. выявлены три молекулярные формы внеклеточной НАДФ{+}-зависимой дегидрогеназы сорбита с различной электрофоретической подвижностью, содержание к-рых зависит от состава среды. Все три формы имеют разные свойства: форма с Rf 0,36 связывается с ионообменником DEAE-Toyoperl 650 М и не инактивируется при осаждении сульфатом аммония; форма с Rf 0,40 связывается с DEAE-Toyoperl 650 М и инактивируется при осаждении сульфатом аммония; молекулярная форма с Rf 0,57 не связывается с ионообменником и не инактивируется при осаждении сульфатом аммония. Благодаря различию в свойствах этих форм оказалась возможной их дифференциация. В результате оптимизации найден состав среды, применение к-рой дает увеличение активности внеклеточной НАДФ{+}зависимой сорбитолдегидрогеназы в 10 раз. При этом увеличивается доля молекулярной формы сорбитолдегидрогеназы с Rf 0,36. Ил. 5. Табл. 1. Библ. 10.

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: FUSARIUM (FUNGI)
РОСТ
СРЕДА
СОСТАВ
ДЕГИДРОГЕНАЗА
ФОРМЫ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.01-04Б2.041

Methanesulphonate utilization by a novel methylotrophic bacterium involves an unusual monooxygenase [Text] / Don P. Kelly [et al.] // Microbiology. - 1994. - Vol. 140, N 6. - P1419-1426 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Утилизация метансульфоната новой метилотрофной бактерией происходит с участием необычной монооксигеназы
Аннотация: Из почвы выделена новая метилотрофная бактерия (штамм М2), способная расти на метансульфоновой к-те (МСК) в качестве единственного источника углерода и энергии. Суспензия клеток М2 окисляла МСК со стехиометрией МСК : кислород-1,0 : 2,0, что указывает на полную конверсию до СО[2] и сульфата. В клетках, растущих на МСК, обнаружены формальдегид- и формиат-дегидрогеназа, а также гидроксипируватредуктаза. Выход биомассы в хемостатной культуре, лимитированной МСК, варьировал от 7,0 г/моль при D=0,04 ч{-}{1} до 14,6 г/ /моль при D=0,09 ч{-}{1}. Метаболизм МСК начинается с ее расщепления НАДН-зависимой метансульфонатмонооксигеназой до формальдегида и сульфита. Активности рибулозобисфосфаткарбоксилазы и рибулозомонофосфатзависимой гексулозофосфатсинтазы не обнаружены. Индукция способности окислять МСК не происходит при росте на метаноле, метиламмонии и др. C[1]-соединениях. Окисление метанола катализируется пирролохинолинхинон-содержащей метанолдегидрогеназой (мол. масса большой субъединицы 60 кД). Великобритания [Murrell J. C.], Dep. of Biological Sciences Univ. of Warwick, Coventry CV4 7AL. Библ. 46.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.09.25
Рубрики: МЕТИЛОТРОФНЫЕ БАКТЕРИИ
НОВЫЙ ШТАММ М2
МЕТАНСУЛЬФОНОВАЯ КИСЛОТА
МЕТАБОЛИЗМ
ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ РАСЩЕПЛЕНИЯ
ФОРМАЛЬДЕГИД-ДЕГИДРОГЕНАЗА
ФОРМИАТ-ДЕГИДРОГЕНАЗА
ГИДРОКСИПИРУВАТРЕДУКТАЗА

Доп.точки доступа:
Kelly, Don P.; Baker, Simon C.; Trickett, Jim; Davey, Margaret; Murrell, J.Colin

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.01-04Б2.078

Hausinger, R. P.
Nickel enzymes in microbes [Text] / R. P. Hausinger // Sci. Total. Environ. - 1994. - Vol. 148, N 2-3. - P157-156 . - ISSN 0048-9697
Перевод заглавия: Содержащие никель ферменты микроорганизмов
Аннотация: Обзор. Известны четыре фермента микроорганизмов, в состав молекул к-рых входит никель: гидрогеназа (I), редуктаза метилкофермента М (II), карбонмонооксиддегидрогеназа (III) и уреаза (IV). По недавно полученным сведениям, существует значительное кол-во вспомогательных генов, облегчающих включение Ni в I и IV. Вероятно, то же должно быть обнаружено в случае II и III. Показали существование связанного с IV гена, ureE, кодирующего белок цитоплазмы, к-рый был очищен и, как оказалось, обратимо связывает Ni. Автор предполагает, что белок UreE служит донором Ni для апопротеина IV. Второй связанный с IV вспомогательный ген, ureG, включает участки, совпадающие с последовательностями в белках, связывающих АТФ и ГТФ. Автор предполагает, что включение Ni в IV требует энергии, и роль UreG заключается в передаче энергии в центр связывания Ni. Белок UreG напоминает по своей последовательности HypB, белок, к-рый, возможно, готовит Ni к вхождению в I. Предполагается, что механизмы, по к-рым у I и IV развивались центры связывания Ni, имеют общего предшественника. США, Dep. Microb., Michigan State Univ., E. Lancing MI 48824. Библ. 52.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
НИКЕЛЬ-СОДЕРЖАЩИЕ ФЕРМЕНТЫ
СТРУКТУРА
БЕЛКИ
МИКРООРГАНИЗМЫ
ГИДРОГЕНАЗА
РЕДУКТАЗА МЕТИЛКОФЕРМЕНТА М
ДЕГИДРОГЕНАЗА ОКИСИ УГЛЕРОДА
УРЕАЗА

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.01-04Б2.087

Соколова, Е. В.
Формы внеклеточной НАДФ{+}-зависимой дегидрогеназы сорбита Fusarium sp. при выращивании на разных средах [Текст] / Е. В. Соколова // Микробиол. ж. - 1994. - Т. 56, N 3. - С. 25-30 . - ISSN 0201-8462
Аннотация: В культуральной жидкости гриба Fusarium sp. выявлены три молекулярные формы внеклеточной НАДФ{+}-зависимой дегидрогеназы сорбита с различной электрофоретич. подвижностью, содержание к-рых зависит от состава среды. Все три формы имеют разные свойства: форма с Rf 0,36 связывается с ионообменником DEAE-Toyoperl 650 М и не инактивируется при осаждении сульфатом аммония; форма с Rf 0,40 связывается с DEAE-Тоyoperl 650 М и инактивируется при осаждении сульфатом аммония; мол. форма с Rf 0,57 не связывается с ионообменником и не инактивируется при осаждении сульфатом аммония. Благодаря различию в свойствах этих форм оказалась возможной их дифференциация. В результате оптимизации найден состав среды, применение к-рой дает увеличение активности внеклеточной НАДФ{+}-зависимой сорбитолдегидрогеназы в 10 раз. При этом увеличивается доля молекулярной формы сорбитолдегидрогеназы с Rf 0,36. Украина, Ин-т микробиол. и вирусол. АН Украины, Киев. Библ. 10.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ДЕГИДРОГЕНАЗЫ
НАДФ-ЗАВИСИМАЯ ДЕГИДРОГЕНАЗА СОРБИТА
АКТИВНОСТЬ
ЭЛЕКТРОФОРЕТИЧЕСКАЯ ПОДВИЖНОСТЬ
FUSARIUM (FUNGI)

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.03-04Б2.102

Effect of calcium ions on sporulation in actinomyces [Text] / Penka Moncheva [et al.] // ISBA'94. - М., 1994. - P212-213
Перевод заглавия: Действие ионов кальция на споруляцию актиномицетов
Аннотация: Прослеживали индукцию несущего споры воздушного мицелия у 30 штаммов актиномицетов под действием второго посредника - иона Ca{2}{+}. Испытывали влияние Ca{2}{+} и ЭГТА. Кальций вызывал образование воздушного мицелия у 10 штаммов при конц-ии от 0,5 до 10 мг-ион/л. Его действие тормозилось ЭГТА и др. комплексообразующими агентами. Ca{2}{+} тормозил активность глюкозо6-фосфат-дегидрогеназы и изоцитрат-дегидрогеназы. Действие Ca{2}{+} может быть связано с включением кальциевых каналов и/или с активацией АТФ-синтазы. Авторы разделяют представление о кальции-регуляторе равновесия C/N и энергетического состояния организма. Болгария, Dep. of Microbiol. of Sofia Univ., Sofia 1421.

ГРНТИ	34.27.19

ВИНИТИ 341.27.19.13.07 + 341.27.17.07.13
Рубрики: КАЛЬЦИЙ
ИОНЫ
ВЛИЯНИЕ
ГЛЮКОЗО-6ФОСФАТДЕГИДРОГЕНАЗА
ИЗОЦИТРАТ-ДЕГИДРОГЕНАЗА
ТОРМОЖЕНИЕ АКТИВНОСТИ
АКТИНОМИЦЕТЫ

Доп.точки доступа:
Moncheva, Penka; Danova, Svetla; Christova, Krasimira; Ivanova, Iskra

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 95.03-04Н1.152

3 beta hydroxysteroid dehydrogenase due to a mutation causing a premature stop codon in the type Ii isoenzyme [Text] / P. J. Hammond [et al.] // J. Endocrinol. - 1993. - Vol. 139, Suppl. - P35 . - ISSN 0022-0795
Перевод заглавия: [Недостаточность] дегидрогеназы 3'бета'-гидроксистероидов, обусловленная мутацией, вызывающей преждевременную остановку кодона изоэнзима типа II
Аннотация: Мальчик 8 лет, афганец по происхождению, страдал врожденной гиперплазией коры надпочечников, обусловленной недостаточностью дегидрогеназы 3'бета'-гидроксистероидов (Д-3'бета'-ОН-С). При рождении у ребенка были плохо развиты половые органы и подтвержден кариотип 46XY. При исследовании гормонов в Св обнаружены повышенные уровни 17-гидроксипрогестерона и поставлен диагноз врожденной гиперплазии коры надпочечников. В суточной моче б-ного, когда ему было 2 года, выявили знач. повышение метаболитов 'ДЕЛЬТА'5-стероидов, умеренное повышение метаболитов андрогенов и норм. кол-во 'ДЕЛЬТА'4-метаболитов, что согласовывалось с диагнозом недостаточности Д-3'бета'-ОН-С. При определении последовательности нуклеотидов гена Д-3'бета'-ОН-С типа II обнаружили, что этот ген гомозиготен по 2А делеции кодона 273 на экзоне 4. Возникающий в рез-те этого сдвиг рамки приводит к образованию стоп-кодона в положении 279, вызывая полную потерю активности фермента. Такая же мутация описана у 2 других детей-афганцев. Великобритания, Royal Postgraduate Medical School, Du Cane Road, London W12 0NN.

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.21.17.27
Рубрики: ДЕГИДРОГЕНАЗА
ГИДРОКСИСТЕРОИДЫ*3 БЕТА-
НЕДОСТАТОЧОСТЬ
МУТАЦИИ
ИЗОЭНЗИМ Д-3-БЕТА-ОН-С ТИПА II
ОСТАНОВКА КОДОНА
ГИПЕРПЛАЗИЯ КОРЫ НАДПОЧЕЧНИКОВ
АФГАНЦЫ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Hammond, P.J.; Simard, J.; Labrie, F.; Wallis, S.C.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.04-04Б2.186

Involvement of a cytochrome P-450 system and aldehyde dehydrogenase in biodegradation of the thiocarbamate herbicide EPTC by Rhodococcus sp. NI 86/21 [Text] / I. Nagy [et al.] // ISBA'94. - М., 1994. - P204
Перевод заглавия: Участие цитохром P-450 [зависимой] системы и альдегиддегидрогеназы в биодеградации тиокарбаматного гербицида EPTC [бактерией] Rhodococcus sp. NI 86/21
Аннотация: Штамм Rhodococcus sp. NI 86/21, инокуляцией к-рого растения защищают от фитотоксического действия гербицидов тиокарбаматов ЕРТС, разлагает гербициды. Из этого штамма методом препаративного 2-мерного ЭФ выделены 2 белка, индуцируемые ЕРТС. Идентифицированы и секвенированы методом гибридизации олигонуклеотидных зондов соответствующие фрагменты ДНК. Один из этих белков является NAD-зависимой дегидрогеназой алифатических альдегидов, а второй- цитохромом Р-450 нового типа. Следом за геном цитохрома расположены гены [2Fe-2S]-ферредоксина и ферредоксинредуктазы. Предполагаемый регуляторный ген, кодирующий новый белок и относящийся к семейству позитивных регуляторов транскрипции AraC/XylS, транскрибируется с гена цитохрома Р-450. Свидетельство участия системы цитохрома Р-450 в биодеградации ЕРТС получено в экспериментах по комплементации с использованием ЕРТС{-} штаммов Rhodococcus. Катаболизм ЕРТС у Rhodococcus sp. NI 86/21 начинается Nдеалкилированием ЕРТС, опосредуемым цитохромом Р-450, и превращением высвобождающегося альдегида альдегиддегидрогеназой. Бельгия, F. A. Janssens Lab. Genetics, Catholic Univ. Leuven, B-3001 Heverlee.

ГРНТИ	34.27.23

ВИНИТИ 341.27.23.15 + 341.27.17.09.13
Рубрики: RHODOCOCCUS SP. (BACT.)
ШТАММ NI 86/21
ГЕРБИЦИДЫ
EPTC
РАЗЛОЖЕНИЕ
ЦИТОХРОМЫ
ЦИТОХРОМ Р-450
NAD-ЗАВИСИМАЯ ДЕГИДРОГЕНАЗА
АЛЬДЕГИДДЕГИДРОГЕНАЗА

Доп.точки доступа:
Nagy, I.; Schoofs, G.; Vanderleyden, J.; De, Mot R.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.04-04Б2.194

Degradation of fluorene by Brevibacterium sp. strain DPO 1361: a novel С-С bond cleavage mechanism via 1,10-dihydro-1,10dihydroxyfluoren-9-one [Text] / Stefan Peter Trenz [et al.] // J. Bacteriol. - 1994. - Vol. 176, N 3. - P789-795 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Расщепление флуорена штаммом Brevibacterium DPO 1361: новый механизм расщепления C-C-связи через 1,10-дигидро-1,10-дигидроксифлуорен-9-он
Аннотация: Изучен механизм расщепления флуорена (I) бактериями Brevibacterium DPO 1361, усваивающими бифенил и I в качестве единственных источников углерода и энергии. Метаболизм I начинается с окисления метиленовой группы I и образования 9-флуоренола, ангулярное диоксигенирование к-рого приводит к 1,10-дигидро-1,10-дигидрокси-I-9-ону. Предложена схема последующего расщепления С-С-связи с участием НАД{+}-зависимой I-ол-дегидрогеназы. Этот фермент был выделен и охарактеризован как тетрамер из 4 идентичных субъединиц 40 кДа. Значения К для 1,10-дигидро-1,10-дигидрокси-I-9-она и для 2,3-дигидро-2,3-дигидроксибифенила соответственно равны 13 и 65 мкМ. Установлено, что указанный фермент катализирует образование 3-(2'-карбоксифенил)катехина и отличается от других известных дигидродиолдегидрогеназ. Германия, Inst. fur Mikrobiologie, D-70569 Stuttgart. Библ. 41.

ГРНТИ	34.27.23

ВИНИТИ 341.27.23.15 + 341.27.17.09.13,341.27.17.09.15
Рубрики: BREVIBACTERIUM SP. (BACT.)
ШТАММ DPO 1361
УГЛЕВОДОРОДЫ
АРОМАТИЧЕСКИЕ УГЛЕВОДОРОДЫ
ФЛУОРЕН
РАСЩЕПЛЕНИЕ
МЕХАНИЗМ
ДЕГИДРОГЕНАЗЫ
ДИГИДРОДИОЛ-ДЕГИДРОГЕНАЗЫ
ФЛУОРЕНОЛ-ДЕГИДРОГЕНАЗА
СВОЙСТВА

Доп.точки доступа:
Trenz, Stefan Peter; Engesser, Karl Heinrich; Fischer, Peter; Knackmuss, Hans-Joachim

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 95.05-04В2.161

Anisaldehyde production and aryl-alcohol oxidase and dehydrogenase activities in ligninolytic fungi of the genus Pleurotus [Text] / Ana Gutierrez [et al.] // Appl. and Environ. Microbiol. - 1994. - Vol. 60, N 6. - P1783-1788 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Продуцирование анизальдегида и активности арилалкогольоксидазы и дегидрогеназы в лигнинолитических грибах рода Pleurotus
Аннотация: В жидких культурах базидиомицетов P. cornucopiae, P. eryngii, P. floridanus, P. pulmonarius, P. ostreatus и P. sajor-ju методом газовой хромато-масс-спектрометрии найдены простые ароматические в-ва. Такие же в-ва определены в грибных культурах на средах, содержащих лигнин и солому, но они образуются также при отсутствии ароматических предшественников. Идентифицированы анизильные и гидроксибензильные в-ва (спирты, альдегиды, к-ты), при этом п-анизальдегид был наиболее характерным внеклеточным метаболитом, синтезируемым этими лигнолитическими грибами. Небольшие кол-ва 3-хлор-п-анизальдегида определены у нескольких видов. Установлено, что баланс между более и менее окисленными ароматическими в-вами можно объяснить активностью грибных ферментов, включая арилалкогольоксидазу и дегидрогеназу. Первый фермент проявляет высокое сродство к n-анизилалкоголю, к-рый окисляется до п-анизилальдегида с образованием H[2]O[2]. Арилалкогольдегидрогеназа найдена только в мицелии, где она восстанавливает ароматические альдегиды в присутствии НАДФН. Оба фермента могут быть вовлечены в окислительные превращения этих ароматических в-в, обеспечивая Н[2]O[2] - для лигнолитических пероксидаз. Испания, Centro de Investigaciones Biol., Consejo Superior de Investigaciones Cientificas, Velazquez 144, Е-28006 Madrid. Ил. 4. Табл. 2. Библ. 34.

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.13
Рубрики: PLEUROTUS (FUNGI)
АНИЗАЛЬДЕГИД
ОБРАЗОВАНИЕ
АРИЛАЛКОГОЛЬОКСИДАЗА
ДЕГИДРОГЕНАЗА
АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Gutierrez, Ana; Caramelo, Lucilia; Prieto, Alicia; Martinez, Maria Jesus; Martinez, Angel T.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI19) 95.05-04И4.099

Mathew, P. T.
Purification and characterization of glucose-6-phosphate dehydrogenase from the liver of pearl spot (Etroplus suratensis) [Text] / P. T. Mathew, K. Gopakumar // Trop. Sci. - 1994. - Vol. 34, N 2. - P166-181 . - ISSN 0041-3291
Перевод заглавия: Пурификация и характеристика глюкозо-6фосфат дегидрогеназы из печени спота Etroplus suratensis
Аннотация: Глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа (Г-6-ФД) выделена и очищена из печени скота. Описаны методики выделения и очистки и дается хар-ка фермента. Г-6-ФД имеет мол. вес 118 000-120 000 и остается стабильной при т-ре 20- 50'ГРАДУС' С и рН=6,5-8,4. Индия, Central Inst. of Fish. Technol., Cochin-682 029.

ГРНТИ	34.33.33

ВИНИТИ 341.33.33.25.43.11
Рубрики: ETROPLUS SURATENSIS
ФЕРМЕНТЫ
ГЛЮКОЗО-6-ФОСФАТ ДЕГИДРОГЕНАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ПЕЧЕНЬ

Доп.точки доступа:
Gopakumar, K.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.05-04Б3.71

Wood, Paul M.
Pathways for production of Fenton's reagent by wood-rotting fungi [Text] : pap. FEMS Symp. Lignin Biodegradat. and Transform., Lisbon, 18-21 Apr., 1993 / Paul M. Wood // FEMS Microbiol. Rev. - 1994. - Vol. 13, N 2-3. - P313-320 . - ISSN 0168-6445
Перевод заглавия: Пути образования реактива Фентона у грибов, вызывающих гниль древесины
Аннотация: Обзор. Многие формы Fe(II) взаимодействуют с H[2]O[2], образуя радикалы гидроксила (р-ция Фентоа). Существуют доказательства участия гидроксильных радикалов в бурой гнили. {.}OH могут быть продуктом вторичных р-ций распада лигнина под действием грибов, вызывающих белую гниль. Участие OH{.} в распаде целлюлозы создает цепь окисленных сахаров. Два реагента фентоновского реактива (ФР) могут возникать путем самоокисления Fe(II) или с участием супероксида в р-ции с Fe(III). Быстрое самоокисление неосуществимо для комплексов с высоким Fe(III)/Fe(II)-окислительно-восстановительным потенциалом. Касаясь специфичности путей образования ФР, автор отмечает чисто фотохимич. природу распада Fe(III)-оксалата. Лигнинпероксидазы могут выступать опосредованным источником супероксида, либо посредством р-ций, приводящих в перокси-радикалу, либо путем одноэлектронного окисления алифатич. соединения, создающего сильный восстановитель. Дегидрогеназа целлобиозы может служить прямым ферментативным источником ФР, как было показано ранее. В опубликованных опытах образование OH{.} ограничивалось медленным взаимодействием дегидрогеназы целлобиозы с O[2]. Это ограничение может быть снято в присутствии комплекса железа в состоянии самоокисления Fe(II). Успешное использование ФР живым организмом предусматривает пространственное разграничение инициирующего фермента (ферментов) и места образования гидроксильных радикалов. Подвижность наружного электрона Fe(II) при межмолекулярном его переносе может оказаться важным для подобного разграничения. Великобритания, Dep. of Biochem., Univ. of Bristol, Bristol BS8 1TD. Библ. 21

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.31
Рубрики: ГРИБЫ
БУРАЯ ГНИЛЬ ДРЕВЕСИНЫ
ФЕРМЕНТЫ
ЛИГНИНПЕРОКСИДАЗА
ДЕГИДРОГЕНАЗА ЦЕЛЛОБИОЗЫ
ФЕНТОНА РЕАКТИВ
ОБРАЗОВАНИЕ
ГИДРОКСИЛЬНЫЕ РАДИКАЛЫ
ОКИСЛЫ ЖЕЛЕЗА

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 95.06-04М6.131

Rapid modulation of ovarian 3'бета'-hydroxysteroid dehydrogenase/'ДЕЛЬТА'{5}-'ДЕЛЬТА'{4} isomerase gene expression by prolactin and human chorionic gonadotropin in the hypophysectomized rat [Text] : [Pap.] Annu. Meet. Vancouver, Sept. 9-13, 1993: Abstr. / Can Soc. Clin. Invest. / C. Martel [et al.] // Clin. and Invest. Med. - 1993. - Vol. 16, N 4 Suppl. - P39
Перевод заглавия: Быстрые изменения экспрессии гена 3'бета'-гидроксистероиддегидрогеназы/'ДЕЛЬТА'{5}-'ДЕЛЬТА'{4}-изомеразы под влиянием пролактина и человеческого хорионического гонадотропина у гипофизэктомированных крыс
Аннотация: При изучении экспрессии гена 3'бета'-гидроксистероиддегидрогеназы/'ДЕЛЬТА'{5}-'ДЕЛЬТА'{4}-изомеразы (3'бета'-ГСД) в яичниках гипофизэктомированных крыс использовали метод колич. гибридизации in situ с {3}{5}S-кДНК 3'бета'-ГСД 1-го типа. Применение ХГ человека в течение 2, 3 или 9 дн вызывало повышение (на 63, 145 и 146% соотв. по сравнению с контролем) уровня мРНК 3'бета'-ГСД в интерстициальных Кл яичников. Отсутствие влияния ХГ на яичниковые Кл др. типов связывают незначительной модуляцией содержания белка и ферментативной активности 3'бета'-ГСД в суммарной ткани яичника. Обработка ПРЛ вызывала быстрое снижение уровня мРНК 3'бета'-ГСД в желтом теле (на 23, 63, 76 и 78% после 1, 2, 5 и 9 дн введения соотв.). Быстрый угнетающий эффект ПРЛ оказывал также на иммунореактивный белок 3'бета'-ГСД и его активность в яичниках. Эффект ПРЛ на экспрессию и активность 3'бета'-ГСД коррелировал с прогрессирующим понижением в Св конц-ии прогестерона по сравнению с исходным уровнем (до инъекции), равным 4,8 нМ, до уровня ниже границы обнаружения (0,13 нМ) после 7-9 дн введения ПРЛ. Считают, что указанные эффекты ПРЛ по крайней мере частично объясняют известный угнетающий эффект гиперпролактинемии на плодовитость. Канада, Laval Univ., Quebec, GIV 4G2.

ГРНТИ	34.39.39

ВИНИТИ 341.39.39.21.65.09
Рубрики: ПРОЛАКТИН
ХОРИОНИЧЕСКИЙ ГОНАДОТРОПИН
ЭФФЕКТ
ЯИЧНИКИ
ДЕГИДРОГЕНАЗЫ
3 БЕТА-ГИДРОКСИСТЕРОИД-ДЕГИДРОГЕНАЗА
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНА
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Martel, C.; Gagne, D.; Couet, J.; Labrie, Y.; Simard, J.; Labrie, F.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 95.08-04М3.308

Effect of ingestion of branched-chain amino acids and exercise on activation of the branched-chain 'альфа'-keto acid dehydrogenase in human muscle [Text] : [Pap.] Sci. Meet., Nijmegen, 10-11 June, 1994 / A. J.M. Wagenmakers [et al.] // J. Physiol. - 1994. - Vol. 479, Suppl.: Proc. - P154 . - ISSN 0022-3751
Перевод заглавия: Влияние переваривания аминокислот с разветвленной цепью и упражнения на активацию дегидрогеназы 'альфа'-кето-кислот с разветвленной цепью в мышце человека
Аннотация: Введение с пищей аминок-т с разветвленной цепью (АКРЦ) активировало дегидрогеназу (Д) 'альфа'-кетокислот с разветвленной цепью. Эффект АКРЦ был аддитивным с эффектом упражнения. Повышение внутримышечной конц-ии АКРЦ может играть роль в активации Д, наблюдаемой после потребления АКРЦ, но не с вактивации Д, вызываемой упражнением. Канада, Univ. of Guelph. Библ. 2.

ГРНТИ	34.39.21

ВИНИТИ 341.39.21.15.15.33
Рубрики: СКЕЛЕТНЫЕ МЫШЦЫ
ДЕГИДРОГЕНАЗА АЛЬФА-КЕТОКИСЛОТ
РАЗВЕТВЛЕННЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ
ПЕРЕВАРИВАНИЕ
УПРАЖНЕНИЯ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Wagenmakers, A.J.M.; Hall, G.van; MacLean, D.A.; Graham, T.E.; Saltin, B.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.08-04Б2.159

Meinhardt, S. W.
Characterization of the NADH dehydrogenase and fumarate reductase of brobacter succinogenes [Text] : program and Abstr. 38th Annu. Meet., New Orleans, La, March 6-10, 1994 / S. W. Meinhardt, T. L. Glass // Biophys. J. - 1994. - Vol. 66, N 2. - P364 . - ISSN 0006-3495
Перевод заглавия: Характеристика NADH-дегидрогеназы и фумаратредуктазы Fibrobacter succinogenes
Аннотация: Облигатный анаэроб Fibrobacter succinogenes является главной лизирующей клетчатку бактерией бычьего рубца. Предварительные исследования показали, что распад глюкозы идет по Embden-Meyerhof-Parnas пути с использованием в качестве конечного акцептора электронов сукцината. В настоящем исследовании не было обнаружено никакой NADH-дегидрогеназной активности, но выявили связанную с FMNH[2] фумаратредуктазную активность. Показано наличие NADH-дегидрогеназы, которая связана с фумаратредуктазой через хиноновый комплекс. Этот комплекс содержит по крайней мере один цитохром B-типа. США, Dep. Biochem. and Dept. of Vet. and Microbiol. Sci., North Dakota State Univ. Fargo ND 58105

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: НАДН-ДЕГИДРОГЕНАЗА
ФУМАРАТРЕДУКТАЗА
БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Glass, T.L.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 95.09-04В3.043

Purification, characterization, and submitochondrial localization of the 32-kilodalton NADH dehydrogenase from maize [Text] / Andrew F. Knudten [et al.] // Plant Physiol. - 1994. - Vol. 106, N 3. - P1115-1122 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Очистка, характеристика и субмитохондриальная локализация НАД*H-дегидрогеназы с молекулярной массой 32 килодальтон из кукурузы
Аннотация: Обнаружены 2 зоны НАД(Ф)*Н-дегидрогеназной активности в митохондриях кукурузы с использованием анионообменной хроматографии. Первый пик активности окислял только НАД*Н, а II - и НАД*Н, и НАДФ*Н. Описана очистка субстанции I пика активности до белка с мол. м. 32 кД. 2-Мерный гель-ЭФ 32 кД-НАД*Н-дегидрогеназы показал, что она состоит из 3 изоэлектрических форм. Иммуносорбентный анализ субмитохондриальных фракций показал обогащение фракции растворимых белков белком с мол. м. 32 кД после разрушения и фракционирования митохондриального материала. Однако, наблюдалась определенная ассоциация его и с мембранной фракцией. Белок с мол. м. 32 кД локализовался на наружной поверхности внутренней митохондриальной мембраны или в межмембранном пространстве. Оптимум рН для фермента составлял 7,0. Его активность сильно ингибировалась п-хлорртутьбензойной к-той, мерсалилом и дикумаролом, и несколько стимулировалась флавинмононуклеотидом. США, School of Biol. Sci. and the Center for Biotechnology, Univ. of Nebraska-Lincoln, Lincoln, Nebraska 68588-0118. Библ. 31.

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.07
Рубрики: НАДН-ДЕГИДРОГЕНАЗА
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
КУКУРУЗА
МИТОХОНДРИИ

Доп.точки доступа:
Knudten, Andrew F.; Thelen, Jay J.; Luethy, Michael H.; Elthon, Thomas E.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.10-04М1.367

Whorwood, Christopher B.
Epithelial cell localization of type 2 11'бета'-hydroxysteroid dehydrogenase in rat and human colon [Text] / Christopher B. Whorwood, Marie L. Ricketts, Paul M. Stewart // Endocrinology. - 1994. - Vol. 135, N 6. - P2533-2541 . - ISSN 0013-7227
Перевод заглавия: Локализация в эпителиальных клетках 11'бета'гидроксистероид-дегидрогеназы типа 2 в толстой кишке крысы и человека
Аннотация: 11'бета'-гидростероид-дегидрогеназа (I) катализирует превращение активного кортикостерона в неактивный 11дегидрокортикостерон у крысы и кортизола в кортизон у человека. Эти превращения специфичны для рецепторов минералокортикоидов в дистальном отделе толстой кишки (ТК). Существуют 2 изоформы I - НА* Н-зависимая 11'бета'-дегидрогеназа/оксоредуктаза (тип 1) и НАД{+}-зависимая 11'бета'-дегидрогеназа с высоким сродством (тип 2). Методами гистологического, биохимического и Нозерн-блот-анализа исследовали изолированные клетки из слизистой оболочки ТК крысы и человека. Выявили различную локализацию и разный характер экспрессии I типа 1 и типа 2. Сделали вывод, что в слизистой оболочке ТК имеются 2 популяции рецепторов минералокортикоидов: альдостеронселективные - в эпителии, и неселективные - в неэпителиальных клетках внутри lamina propria. Великобритания, [P. M. Stewart], Univ. of Birmingham, Queen Elizabeth Hosp., Edgbaston, Birmingham, B15 2ТН. Библ. 36.

ГРНТИ	34.41.35

ВИНИТИ 341.41.35.09.21.09
Рубрики: ТОЛСТАЯ КИШКА
ЭПИТЕЛИЙ
ФЕРМЕНТЫ
ГИДРОКСИСТЕРОИД-ДЕГИДРОГЕНАЗА* 11 БЕТА
ГИСТОЛОГИЯ
БИОХИМИЯ
БЛОТАНАЛИЗ
КРЫСЫ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Ricketts, Marie L.; Stewart, Paul M.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.10-04Б2.123

Pace, Charles P.
Oxidation-reduction properties of short-chain acyl-CoA dehydrogenase: Effects of substrate analogs [Text] / Charles P. Pace, Marian T. Stankovich // Arch. Biochem. and Biophys. - 1994. - Vol. 313, N 2. - P261-266 . - ISSN 0003-9861
Перевод заглавия: Окислительно-восстановительные свойства дегидрогеназы низкомолекулярных ацил-CoA: действие субстратных аналогов
Аннотация: С помощью спектроэлектрохимии в УФ-видимом свете в присутствии субстратных аналогов определили редокс-потенциалы дегидрогеназы низкомолекулярных ацил-CoA из анаэроба Megasphaera elsdenii. В процессе редокс-титрования в присутствии 2-азабутирил-CoA стабилизировалось до 85% анионного FAD-семихинона с молярным поглощением 19 мМ{-1}см{-1} (при 387 нм). Несмотря на медленное восстановление дегидрогеназы ацил-CoA с помощью 2-азабутирил-CoA (менее 2% восстановления в час), измеренная констаната диссоциации составила 7 мкМ, а редокс-потенциалы - E{Ot}[1] и E{Ot}[2]= -0,07 и -017 V соответственно( определяли при pH 7,0 для первого и второго электронов, восстанавливающих FAD). Аналог - 2-азаоктаноил-CoA - не восстанавливал дегидрогеназу низкомолекулярных ацил-CoA, но связывался с ней с константой диссоциации 2 мкМ, стабилизировал до 47% анионного FAD-семихинона. В противоположность 2-азаацил-CoA тиоэфиры бутил-CoA, октил-CoA и аллил-CoA, а также ацетил-CoA не связывались с ферментом (K[a] не менее 50 мкМ) и не вызывали заметного изменения редокс-свойств дегидрогеназы. США, Dept. Chem., Univ. Minnesota, SE, Minneapolis, Minnesota 55455. Библ. 32

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: АЦИЛ-КОА-ДЕГИДРОГЕНАЗА
ОКИСЛИТЕЛЬНО-ВОССТАНОВИТЕЛЬНЫЕ СВОЙСТВА
СУБСТРАТНЫЕ АНАЛОГИ
ДЕЙСТВИЕ
MEGASPHAERA ELSDENII

Доп.точки доступа:
Stankovich, Marian T.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.11-04Б2.40

Enzymes and coenzymes of the carbon monoxide dehydrogenase pathway for autotrophic CO[2] fixation in Archaeoglobus lithotrophicus and the lack of carbon monoxide dehydrogenase in the heterotrophic A. profundus [Text] / Julia Vorholt [et al.] // Arch. Microbiol. - 1995. - Vol. 163, N 2. - P112-118 . - ISSN 0302-8933
Перевод заглавия: Ферменты и коферменты пути через дегидрогеназу окиси углерода для автотрофной фиксации CO[2] у Archaeoglobus lithotrophicus и отсутствие дегидрогеназы окиси углерода у гетеротрофа A. profundus
Аннотация: Гипертермофильная сульфатвосстанавливающая архебактерия A. lithotrophicus растет на среде с H[2] и сульфатом в качестве источников энергии и CO[2] как единственным источником углерода. Этот организм содержит все ферменты и коферменты восстановительного CO-дегидрогеназного пути автотрофной фиксации CO[2], действующие у метаногенных архебактерий. За исключением CO-дегидрогеназы, эти ферменты и коферменты найдены также у Archaeoglobus profundus. Этот организм растет литотрофно на H[2] и сульфате, но отличается от A. lithotrophicus тем, что не может расти автотрофно и требует ацетата и CO[2]. Отсутствие CO-дегидрогеназы у A. profundus подтверждается также наблюдением, что этот организм, в отличие от A. lithotrophicus, не является мини-метаногеном и содержит лишь относительно низкие конц-ии корриноидов. Германия, [Thauer R. K.], Lab. Mikrobiol. Fachbereichs Biol. der Philipps-Univ. und Max-Planck-Inst. fur terrestrische Mikrobiol., D-35043 Marburg. Библ. 65

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.09.29
Рубрики: ДЕГИДРОГЕНАЗЫ
ДЕГИДРОГЕНАЗА ОКИСИ УГЛЕРОДА
АВТОТРОФНАЯ ФИКСАЦИЯ УГЛЕКИСЛОТЫ
ARCHAEOGLOBUS LITHOTROPHICUS (BACT.)
ARCHAEOGLOBUS PROFUNDUS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Vorholt, Julia; Kunow, Jasper; Stetter, Karl O.; Thauer, Rudolf K.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 95.11-04М3.435

Modulation of branched-chaid 2-oxo acid dehydrogenase complex activity in rat skeletal muscle by endurance training [Text] / Hisao Fujii [et al.] // Biochim. et biophys. acta. Gen. Subj. - 1994. - Vol. 1199, N 2. - P130-136 . - ISSN 0304-4165
Перевод заглавия: Модуляция активности комплекса дегидрогеназы разветвленных 2-оксокислот в скелетной мышце крысы при тренировке выносливости
Аннотация: Суммарное к-во дегидрогеназы разветвленных 2-оксок-т (I), определенное методом иммуноэлектрофореза, в скелетной мышце крысы практически не зависит ни от диеты (нормальной или обогащенной жирами), ни от физических упражнений (длительная тренировка с постепенно возрастающей нагрузкой). Доля активной формы I также не зависит от диеты, но значительно возрастает (с 8-9 до 15-18%) при голодании животных; у тренированных крыс доля активной формы I выше, чем у нетренированных. Введение лейцина в кровь (0,25 ммоль/кг веса тела) вызывает активацию I в мышцах всех животных, причем у тренированных степень активации выражена значительно больше. Япония, Dept. Biosci., Nagoya Inst. Technol., Nagoya 466. Библ. 34

ГРНТИ	34.39.21

ВИНИТИ 341.39.21.15.15.33
Рубрики: ДЕГИДРОГЕНАЗА РАЗВЕТВЛЕННЫХ ОКСОКИСЛОТ
АКТИВНОСТЬ
ИММУНОЭЛЕКТРОФОРЕЗ
МЫШЦЫ
РАБОТА ФИЗИЧЕСКАЯ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Fujii, Hisao; Shimomura, Yoshiharu; Tokuyama, Kumpei; Suzuki, Masashige

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 95.11-04М6.9

Cloning of mouse 11-beta hydroxysteroid dehydrogenase cDNA [Text] : [Abstr.] 13th Jt Meet. Brit. Endocr. Soc., Bournemouth, 21-24 March, 1994 / V. Rajan [et al.] // J. Endocrinol. - 1994. - Vol. 140, Suppl. - P103 . - ISSN 0022-0795
Перевод заглавия: Клонирование кДНК дегидрогеназы 11'бета'-гидроксистероидов мыши
Аннотация: Суммарная РНК была выделена из клеток печени гибридных мышей линий CBA * C57B/6: в методе полимеразной цепной реакции зондом служила последовательность гена 11'бета'-HSD человека (этот ген кодирует дегидрогеназу 11'бета'-стероидов, контролирующую обратимое превращение кортикотероидов в неактивные 11-дегидрокортикостероиды). Выделенная кДНК проявила высокое сходство с гомологичной последовательностью из генома крысы - 91% (на уровне расшифрованных аминокислотных сиквенсов - 87%). С использованием нозерн-блоттинга показано, что у мыши ген 11'бета'-HSD экспрессирован в тканях печени, почек и легких, незначительно - в мозжечке, гиппокампе, гонадах и тимусе; отсутствует - в толстом кишечнике. В аннотируемом докладе рассматриваются подходы к использованию полученной кДНК в исследованиях динамики стероидогенеза у мышей. Великобритания, Dep. Med., Univ. Edinburgh, Western General Hosp., Edinburgh EH4 2XU

ГРНТИ	34.39.39

ВИНИТИ 341.39.39.15
Рубрики: КДНК
ДЕГИДРОГЕНАЗА
ГИДРОКСИСТЕРОИДЫ 11'БЕТА'
СТЕРОИДОГЕНЕЗ
ДИНАМИКА
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Rajan, V.; Chapman, K.E.; Lyons, V.; Mullins, J.J.; Edwards, C.R.W.; Seckl, J.R.

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска