СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ГЛЮКОЗИДАЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 711
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 95.01-04В2.151

Цветанов, Огнян.
'бета'-Глюкозидазна активност на винени дрожди [Текст] / Огнян Цветанов, Жана Ангелова // Хранит. пром. - 1994. - Vol. 43, N 4. - С. 20-21 . - ISSN 0205-3837
Перевод заглавия: Активность 'бета'-глюкозидазы у дрожжей
Аннотация: Активность 'бета'-глюкозидазы (Г) исследовали у 268 штаммов дрожжей. Показано варьирование активности фермента в широких пределах. Наивысшая активность отмечена у 40 штаммов, относительно высокая - у 43 штаммов, полное отсутствие активности Г - у 110 штаммов. Полученные данные могут быть использованы в селекции новых штаммов дрожжей. Библ. 12.

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: ДРОЖЖИ
ГЛЮКОЗИДАЗА
АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Ангелова, Жана

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.04-04Б3.53

Цветанов, Огнян.
Зависимост на цветовите характеристики на червени вина от щама дрожди [Текст] / Огнян Цветанов, Красимир Бамбалов, Жана Ангелова // Хранит. пром. - 1994. - Vol. 43, N 8. - С. 21-23 . - ISSN 0205-3837
Перевод заглавия: Влияние штаммов дрожжей на цветовые характеристики красных вин
Аннотация: Установлено значительное влияние штаммов дрожжей, продуцирующих 'бета'-глюкозидазы, на цветовые характеристики некоторых красных вин. Макс. различия в цветовых показателях отмечались через 5 сут от начала ферментации и были связаны с различием свойств и кол-в, образуемых разными штаммами дрожжей 'бета'-гл.козидаз. Болгария, НИИКВ, София. Библ. 11

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.11
Рубрики: ВИНОДЕЛИЕ
ВИНО
КРАСНЫЕ ВИНА
ЦВЕТОВЫЕ ХАРАКТЕРИСТИКИ
ДРОЖЖИ
ФЕРМЕНТАЦИЯ
ГЛЮКОЗИДАЗА 'БЕТА'-
ОБРАЗОВАНИЕ
ВЛИЯНИЕ НА ЦВЕТ ВИНА

Доп.точки доступа:
Бамбалов, Красимир; Ангелова, Жана

РЖ ВИНИТИ 68 (BI04) 95.05-04В5.083

Аврова, А. О.
Активность глюкозидазы томатов при заражении Alternaria solani (Ell. et Mart.) [Текст] / А. О. Аврова, О. Г. Козырева // С.-х. биол. Сер. биол. раст. - 1994. - N 5. - С. 108-112 . - ISSN 0131-6397
Аннотация: Изучали изменение активности 'бета'-глюкозидазы при взаимодействии каллусных культур томата и Alternaia solani, а также зависимость степени индукции этого фермента в листьях томата от вирулентности штаммов патогена. Обсуждается возможность использования показателя 'бета'-глюкозидазной активности в качестве критерия вирулентного штаммов А. solani и степени чувствительности к ним растений томата. Библ. 16.

ГРНТИ	68.37.31

ВИНИТИ 681.37.31.19.09.21
Рубрики: ALTERNARIA SOLANI
ТОМАТ
ГЛЮКОЗИДАЗА
ВОСПРИИМЧИВОСТЬ

Доп.точки доступа:
Козырева, О.Г.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.05-04Я6.113

Pukazhenthi, Budhan.
Conserved structural features in glycoprotein processing glucosidase I from several tissues and species [Text] / Budhan Pukazhenthi, Gayatri Varma, Inder K. Vijay // Indian J. Biochem. and Biophys. - 1993. - Vol. 30, N 6. - P333-340 . - ISSN 0301-1208
Перевод заглавия: Консервативные структурные признаки в процессирующей гликопротеины глюкозидазе I из некоторых тканей и видов
Аннотация: Глюкозидаза I инициирует процессинг олигосахарида Glc[3]Man[9]GlcNAc[2] в образующихся гликопротеинах, вырезая дистальный 'альфа'1-2-связанный глюкозильный остаток. Ранее было показано, что глюкозидаза I из эндоплазматич. ретикулума молочной железы крысы и коровы имеет мол. массу 85 кД, и является трансмембранным белком с двумя смежными доменами. Авт. сравнивали св-ва этой глюкозидазы I с ферментом из разных тканей крысы, мыши, морской свинки, печени овцы и почек свиньи. Используя антитела (АТ) против глюкозидазы I крысы и такие методы как ЭФ в ПААГ, переваривание трипсином, связывание с Con A, обработка эндо-'бета'-N-ацетилглюкозаминидазой H и анализ пептидных карт было показано, что глюкозидаза I из всех перечисленных источников имеет мол. массу 85 кД и дает перекрестную р-цию с АТ против глюкозидазы I крысы. Во всех случаях фермент представлял собой высокоманнозный гликопротеин, структура к-рого имела признаки наличия доменов. Глюкозидаза I мыши, крысы, морской свинки и печени овцы, последовательно расщепляясь трипсином, давала фрагменты 69,55 и 39 кД. Скорость освобождения разных фрагментов отличалась в зависимости от источника фермента, указывая на нек-рые эволюционные изменения в первичной структуре. Трипсиновые фрагменты фермента почек свиньи были с мол. массой 69, 45 и 29 кД. Анализ пептидных карт глюкозидазы I из разных источников показал, что главные фрагменты близки по размеру и, т. обр., глюкозидаза I является относительно консервативным белком в эволюционном плане. США, Dep. Animal Sci. a. Ctr. Agricultural Biotechnology, Univ. Maryland. Библ. 22

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.07.13
Рубрики: ГЛЮКОЗИДАЗА I
ИНИЦИАЦИЯ
ОЛИГОСАХАРИДЫ
ПРОЦЕССИНГ
ТКАНИ
СВИНЬИ

Доп.точки доступа:
Varma, Gayatri; Vijay, Inder K.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.05-04Б3.35

Chen, Huizhong.
Isolation and properties of an extracellular 'бета'-glucosidase from the polycentric rumen fungus Orpinomyces sp. strain PC-2 [Text] / Huizhong Chen, Xinliang Li, Lars G. Ljungdahl // Appl. and Environ. Microbiol. - 1994. - Vol. 60, N 1. - P64-70 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Выделение и свойства внеклеточной 'бета'-глюкозидазы из полицентрического рубцового гриба Orpinomyces sp. штамм PC-2
Аннотация: Внеклеточная 'бета'-глюкозидаза (I) очищена из фильтрата культуры анаэробного рубцового гриба Orpinomyces sp. шт. PC-2, выращенного на среде с микрокристаллической целлюлозой. Очистка включала ИОХ на Q-сефарозе, осаждение сульфатом аммония, хроматофокусирование и гель-фильтрацию на суперозе-12. Очищ. I является мономером с Mr 85400, имеет pI 3,95, содержит углеводы (8,5%) и катализирует гидролиз целлобиозы (К[М]0,25 мМ) и п-нитрофенил-'бета'-D-глюкозида (К[М]0,35 мМ). Оптимумы для активности I при pH 6,2 и т-ре 50'ГРАДУС'C. Глюкоза и глюконолактон конкурентно ингибировали I. Субстратами для I служили также софороза ('бета'-1,2-глюкобиоза) и ламинарибиоза) ('бета'-1,3-глюкозиоза), но не гентиобиоза ('бета'-1,6-глюкобиоза). Активность I стимулировалась ионами Mg{2+}, Mn{2+}, Co{2+} и Ni{2+}, но ингибировалась ионами Ag{+}, Fe{2+}, Cu{2+}, Hg{2+}, а также ДДСН и п-хлормеркурибензоатом. США, (Ljungdahl L.G), Cent. for Biological Resource Recovery and Dep. of Biochem. Univ. Georgia, Athens GA 30602. Библ. 50

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ORPINOMYCES SP.
ШТАММ РС-2
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
БЕТА- ГЛЮКОЗИДАЗА
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА

Доп.точки доступа:
Li, Xinliang; Ljungdahl, Lars G.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 95.07-04В3.050

Henson, Cynthia A.
Substrate specificity and subsite affinities of darley seed 'альфа'-glucosidase I [Text] : abstr. Pap. Annu. Meet. Amer. Soc. Plant Physiologists, Portland, Ore., July 30 - Aug. 3, 1994 / Cynthia A. Henson // Plant Physiol. - 1994. - Vol. 105, N 1 Suppl. - P131 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Субстратная специфичность и субсайтное сродство 'альфа'-глюкозидазы I семян ячменя
Аннотация: Изучали субстратную специфичность и субсайтное сродство 'альфа'-глюкозидазы I из разивающихся семян ячменя. Показано, что фермент имеет высокую активность с мальтоолигосахаридами и нигерозой и умеренную активность с изомальтозой и п-нитрофенил-'альфа'-глюкозидом. Трегалоза не гидролизовалась исследованным ферментом. Определены соотношения макс. скоростей мальтоолигосахаридов использовали для определения субсайтного сродства 'альфа'-глюкозидазы I. США, Dep. of Agronomy, Univ. Wisconsin.

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.11
Рубрики: ГЛЮКОЗИДАЗА* 'АЛЬФА'-
СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
СЕМЯ
ЯЧМЕНЬ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 95.08-04В2.104

Saha, Badal C.
Production, purification, and properties of a thermostable 'бета'-glucosidase from a color variant strain of Aureobasidium pullulans [Text] / Badal C. Saha, Shelby N. Freer, Rodney J. Bothast // Appl. and Environ. Microbiol. - 1994. - Vol. 60, N 10. - P3774-3780 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Продуцирование, очистка и свойства термостабильной 'бета'-глюкозидазы из цветовой разновидности штамма Aureobasidium pullulans
Аннотация: Цветовая разновидность штамма Aureobasidium pullulans (NRRL Y-12 974) продуцировала 'бета'-глюкозидазную активность при варащивании в жидкой культуре на фоне различных источников С (целлобиозы, ксилозы, арабинозы, лактозы, сахарозы, мальтозы, глюкозы, ксилитола, ксилана, целлюлозы, крахмала и пуллулана). Подвергнута 129кратной очистке до гомогенного состояния внеклеточная 'бета'-глюкозидаза из клеточной культуры (культурального бульона) организмов, выращиваемых на кукурузных отрубях. В процедуру очистки входит обработка (NH[4])[2]SO[4], колонночная хроматография на СМ-биогель-А-агарозе и гель-фильтрация на 0,5 М биогеле А и сефакриле S-200. 'бета'-Глюкозидаза оказалась гликопротеином с нативной мол. м. 340 кД, состоящим из 2 субъединиц с мол. м. по 'ЭКВИВ'165 кД. Оптимальная активность фермента - при 75'ГРАДУС' С и рН 4,5 с уд. активностью в этих условиях 315 мкмоль/ /мин./мг белка. Очищенная 'бета'-глюкозидаза проявляла активность против п-нитрофенил-'бета'-D-глюкозида, целлобиозы, целлотриозы, целлотетраозы, целлопентаозы, целлогексаозы и целлогептаозы с значениями К[m] 1,17; 1,00; 0,34; 0,36; 0,64; 0,68; и 1,65 мМ, соотв. Активность фермента конкурентно ингибировалась глюкозой и не ингибировалась фруктозой, арабинозой, галактозой, маннозой, ксилозой (К[i] 56 мМ) и сахарозой и лактозой (29 мМ). Для активности фермента не требовался металл-ион и на нее не влияли п-хлорртутьбензоат, ЭДТА или дитиотрейтол. Этанол (7,5% по объему) стимулировал начальную активность фермента на 15%. США, Fermentation Biochemistry Res. Unit. National Center for Agricultural Utilization Research, Agricultural Res. Service, U. S. Dep. of Agriculture, Peoria, IL 61604. Ил. 4. Табл. 3. Библ. 39.

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: AUREOBASIDIUM PULLULANS (FUNGI)
ГЛЮКОЗИДАЗА
БИОСИНТЕЗ
СВОЙСТВА
ШТАММ
ЦВЕТОВОЙ ВАРИАНТ

Доп.точки доступа:
Freer, Shelby N.; Bothast, Rodney J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.08-04Б2.135

Purification and characterization of a Bacillus sp. SAM1606 thermostable 'альфа'-glucosidase with transglucosylation activity [Text] / M. Nakao [et al.] // Appl. Microbiol. and Biotechnol. - 1994. - Vol. 41, N 3. - P337-343 . - ISSN 0175-7598
Перевод заглавия: Очистка и характеристика термостабильной 'альфа'-глюкозидазы, обладающей трансглюкозилазной активностью, из Bacillus sp. SAM1606
Аннотация: Очищена до электрофоретической гомогенности с помощью обработки PEI, нагревания, фракционирования сульфатом аммония, ИОХ на ДЭАЭ 6508-TSK, G3000SW-TSK и гидроксиапатите термостабильная 'альфа'-амилаза, образованная рекомбинантным шт. Escherichia coli с клонированным геном этого фермента из термофильной Bacillus sp. Очищенный фермент имел мол. м. -64 кД, изоэлектрическую точку -4,6, число оборотов в секунду - 54,6, K[M]-5,3 мМ, оптимум действия при pH 5,5 и т-ре 75'ГРАДУС'C, обладал высокой трансглюкозилирующей активностью, был стабилен при т-ре 65'ГРАДУС'C и pH 7,2. Япония, Suntory Ltd., Res. Cenl., Shimamoto-cho, Mishima-gun, Osaka 618. Библ. 26

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ГЛЮКОЗИДАЗА 'АЛЬФА'-
ТЕРМОСТАБИЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
ТРАНСГЛЮКОЗИЛАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
ESCHERICHIA COLI
РЕКОМБИНАНТНЫЙ ШТАММ

Доп.точки доступа:
Nakao, M.; Nakayama, T.; Harada, M.; Kakudo, A.; Ikemoto, H.; Kobayashi, S.; Shibano, Y.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.09-04Б2.174

Dhevendaran, K.
'бета'-Glucosidase activity in Micrococcus sp. from the retting ground [Text] / K. Dhevendaran, S. Radha, P. Natarajan // Indian J. Mar. Sci. - 1993. - Vol. 22, N 4. - P300-302 . - ISSN 0379-5136
Перевод заглавия: 'бета'-Глюкозидазная активность у Micrococcus sp. из намокшего грунта
Аннотация: В процессе замачивания больших кол-в кокосовой скорлупы происходит образование фенолов, сероводорода и пигмента меланина вследствие развития микроорганизмов. Исследовали наличие 'бета'-глюкозидазы (I) у бактериальных штаммов, выделенных из образцов воды, осадка и скорлупы, взятых из замоченного грунта в одном из районов штата Керала. Наибольшее кол-во I-образующих бактерий найдено в образцах воды и скорлупы, собранных в октябре-декабре. У двенадцати выделенных бактериальных штаммов (рр. Micrococcus, Vibrio, Moraxella и Corynebacterium) активность I варьировала от 67,5 до 220 мкг глюкозы/мл/ч. У одного из штаммов Micrococcus sp. рост и синтез I стимулировались добавлением NaCl (5%), Na[2]S (2%) и треонина. Макс. рост клеток и активность I наблюдались при выращивании штамма на среде с pH 6,0. Индия, Dep. of Aquatic Biol. and Fisheries, Univ. of Kerala, Trivandrum 695 007, Kerala. Библ. 10

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: MICROCOCCUS (BACT.)
ВЫДЕЛЕНИЕ
ГЛЮКОЗИДАЗА * БЕТА-
АКТИВНОСТЬ
СТИМУЛЯЦИЯ

Доп.точки доступа:
Radha, S.; Natarajan, P.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.09-04Б3.56

Martino, Angela.
The separation of pectinlyase from 'бета'-glucosidase in a commercial preparation [Text] / Angela Martino, Pier G. Pifferi, Giovanni Spagna // J. Chem. Technol. and Biotechnol. - 1994. - Vol. 61, N 3. - P255-260 . - ISSN 0268-2575
Перевод заглавия: Отделение пектинлиазы от 'бета'-глюкозидазы в коммерческих [промышленных] процессах
Аннотация: This paper discribes a new, simple and inexpensive procedure for separating pectinlyase (PL, EC 4.2.2.3) from 'бета'-glucosidase ('бета'-glu, EC 3.2.1.21), both of which have potential for use in the beverage processing industry. The method described here, which entails the treatment of crude preparations with bentonite (4%(w/v)) and the acidification of the resulting supernatant to pH 3-5, leads to the production of two enzymic solutions which contain PL and 'бета'-glu, respectively. In both solutions the amount of brown pigment is considerably less than in the crude mixture, and partial purification from extraneous proteins is also achieved. Италия, Dept Industrial Chem. and Materials, Univ. Bologna, V. 1t Risorgimanta 4, 40136 Bologna. Библ. 23

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.11
Рубрики: ПИЩЕВАЯ ПРОМЫШЛЕННОСТЬ
ПЕКТИНЛИАЗА
ГЛЮКОЗИДАЗА 'БЕТА'
РАЗДЕЛЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Pifferi, Pier G.; Spagna, Giovanni

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 95.10-04В3.089

Dharmawardhana, D. Paitha
Coniferin-specific 'бета'-glucosidase from lignifying xylem of Pinus contorta [Text] : abstr. Pap. Annu. Meet. Amer. Soc. Plant Physiologists, Portland, Ore,, July 30-Aug., 3, 1994 / D.Paitha Dharmawardhana, Brian E. Ellis, John E. Carlson // Plant Physiol. - 1994. - Vol. 105, N 1 Suppl. - P127 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Конифериноспецифичная 'бета'-глюкозидаза из лигнифицирующейся ксилемы Pinus contorta
Аннотация: Используя ионообменное гидрофобное взаимодействие и гель-фильтрационную хроматографию, а также ряд синтетических ароматических 'бета'-глюкозидов и кониферин в качестве субстратов, удалось очистить 2 главные 'бета'-глюкозидазы, присутствующие в общем составе ксилемных экстрагируемых белков. 1 глюкозидаза с мол. м. 60 кД проявляла высокую активность в отношении синтетических субстратов метилумбеллиферил-'бета'-D-глюкозида (МУГ) и п-нитрофенил-'бета'-D-глюкозида (п-НФГ), но была неактивной в отношении кониферина. В противоположность этому, 2 глюкозидаза с мол. м. 50 кД была высокоактивной в отношении кониферина, но неактивной в отношении МУГ и пНФГ. Описаны свойства этой конифериноспецифичной 'бета'-D-глюкозидазы. Канада, Biotechnology Lab., Dep. of Plant Sci. and Dep. of Forest Sci., Univ. of British Columbia, Vancouver, B. C., V6Т 1Z4.

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.11
Рубрики: ГЛЮКОЗИДАЗА*БЕТА-
КОНИФЕРИН
PINUS CONTORTA
КСИЛЕМА
ЛИГНИН

Доп.точки доступа:
Ellis, Brian E.; Carlson, John E.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.10-04Б2.116

Sasaki, Izumi.
Purification and characterization of 'бета'-glucosidase from Botrytis cinerea [Text] / Izumi Sasaki, Hideo Nagayama // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1995. - Vol. 59, N 1. - P100-101 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Очистка и характеристика 'бета'-глюкозидазы из Botrytis cinerea
Аннотация: Из фитопатогенных грибов B. cinerea путем фракционирования сульфатом аммония и хроматографич. очистки выделили 'бета'-глюкозидазу. Оптимум pH и т-ры активности фермента были 3,0 и 60'ГРАДУС'С. Фермент стабилен при pH 4,0-10,0 и т-ре 50'ГРАДУС'C. Молек. масса фермента, определенная гель-фильтрацией на Сефадексе G-200, составляла 380000. Значение K[m] для салицина равно 1,05 мМ. Активность фермента стимулировалась меркаптоэтанолом, дитиотреитолом и цистеином. Ионы Ag{+}, Cu{2+}, Mn{2+} и Hg{2+} ингибировали активность фермента на 69,1%, 18,5%, 23,7% и 12,2% соответственно. Аффинность фермента к олигосахаридам имеет тенденцию увеличиваться с увеличением длины цепи олигосахарида, т. е. 'бета'-глюкозидаза способна гидролизовать олигосахариды с высокой степенью полимеризации. Япония, Dep. Horticult. Chem., Fac. Agr., Hirosaki Univ., Hirosaki 036. Библ. 13

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ГЛЮКОЗИДАЗА БЕТА
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА
ОЛИГОСАХАРИДЫ
ПОЛИМЕРИЗАЦИЯ
BOTRYTIS CINEREA

Доп.точки доступа:
Nagayama, Hideo

13.

РЖ ВИНИТИ 68 (BI13) 95.10-04Б3.96

Dhevendaran, K.
'бета'-Glucosidase activity in Micrococcus sp. from the retting ground [Text] / K. Dhevendaran, S. Radha, P. Natarajan // Indian J. Mar. Sci. - 1993. - Vol. 22, N 4. - P300-302 . - ISSN 0379-5136
Перевод заглавия: 'бета'-Глюкозидазная активность у Micrococcus sp. из намокшего грунта
Аннотация: В процессе замачивания больших кол-в кокосовой скорлупы происходит образование фенолов, сероводорода и пигмента меланина вследствие развития микроорганизмов. Исследовали наличие 'бета'-глюкозидазы (I) у бактериальных штаммов, выделенных из образцов воды, осадка и скорлупы, взятых из замоченного грунта в одном из районов штата Керала. Наибольшее кол-во I-образующих бактерий найдено в образцах воды и скорлупы, собранных в октябре-декабре. У двенадцати выделенных бактериальных штаммов (рр. Micrococcus, Vibrio, Moraxella и Corynebacterium) активность I варьировала от 67,5 до 220 мкг глюкозы/мл/ч. У одного из штаммов Micrococcus sp. рост и синтез I стимулировались добавлением NaCl (5%), Na[2]S (2%) и треонина. Макс. рост клеток и активность I наблюдались при выращивании штамма на среде с pH 6,0. Индия, Dep. of Aquatic Biol. and Fisheries, Univ. of Kerala, Trivandrum 695 007, Kerala. Библ. 10

ГРНТИ	68.03.07

ВИНИТИ 681.03.07.17
Рубрики: MICROCOCCUS (BACT.)
ВЫДЕЛЕНИЕ
ГЛЮКОЗИДАЗА * БЕТА-
АКТИВНОСТЬ
СТИМУЛЯЦИЯ

Доп.точки доступа:
Radha, S.; Natarajan, P.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.11-04Б2.103

Multiple proline substitution cumulatively thermostabilize Bacillus cereus ATCC7064 oligo-1,6-glucosidase. Irrefragable proof supporting the proline rule [Text] / Kunihiko Watanabe [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1994. - Vol. 226, N 2. - P277-283 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Множественные замены пролином комулятивно термостабилизируют олиго-1,6-глюкозидазу Bacillus cereus ATCC7064. Неопровержимое доказательство, поддерживающее пролиновое правило
Аннотация: Девять аминокислотных остатков олиго-1,6-глюкозидазы были постепенно заменены на пролин. Из девяти остатков Лиз121, Глу208 и Глу290 находились во втором участке 'бета'-изгиба, Асн109, Глу75 и Тре261 были в 'альфа'-спирале, а Глу216, Глу270 и Глу378 - в кольце внутри петли. Замену проводили в следующем порядке: Лиз121-Про, Глу175-Про, Глу290-Про, Глу208-Про, Глу270-Про, Глу378-Про, Тре261-Про, Глу216-Про и Апн109-Про. Полученные девять активных мутантных ферментов содержали на 1-9 остатков пролина больше, чем олиго-1,6-глюкозидаза B. cereus. Термостабильность этих ферментов увеличивалась по мере увеличения числа введенных пролиновых остатков. Увеличение термостабильности было наиболее заметно при замене на пролин аминок-тных остатков в 'бета'-изгибе и 'альфа'-спирале. Полученные рез-ты однозначно доказывают правомочность пролинового правила (ранее называемого пролиновой теорией) как эффективного принципа для увеличения термостабильности белков. Япония, Dep. Agricultural Chemistry, Kyoto Prefectural Univ., Kyoto-shi. Библ. 47

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ОМПО-1,6-ГЛЮКОЗИДАЗА
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ОСТАТКИ
ЗАМЕНА
ПРОЛИН
БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Watanabe, Kunihiko; Masuda, Tomokio; Ohashi, Hiroyuki; Mihara, Hisaaki; Suzuki, Yuzuru

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.11-04Б2.119

Detection of 'бета'-glucosidase activity in polyacrylamide gels with esculin as substrate [Text] / Ki-Sun Kwon [et al.] // Appl. and Environ. Microbiol. - 1994. - Vol. 60, N 12. - P4584-4586 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Обнаружение 'бета'-глюкозидазной активности в полиакриламидных гелях с эскулином в качестве субстрата
Аннотация: Положение белковой зоны с активностью 'бета'-глюкозидазы (I) может быть установлено после ЭФ в неденатурирующем полиакриламидном геле путем инкубации этого геля в р-ре эскулина (6,7-дигидроксикумарин-6-глюкозид; 0,1%) и FeCl[3] (0,03%). Эскулетин, выделяющийся из эскулина под действием I, реагирует с ионом Fe[3+], образуя черную полосу, соотв. I на прозрачном фоне геля. Чувствительность этого метода проверена с помощью I, очищенной из Aspergillus nidulans. Активность в 0,004 ед., соответствующая 10 нг белка, легко обнаруживалась через 15 мин инкубации при 50'ГРАДУС'С. Такой уровень чувствительность позволяет определять активность I в фильтратах культур без их предварительного концентрирования перед ЭФ. Южная Корея, Dep. of Microbiol., Seoul, Nat. Univ., Seoul, 151-742. Библ. 11

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: БЕТА-ГЛЮКОЗИДАЗА
ОБНАРУЖЕНИЕ
АКТИВНОСТЬ
ASPERGILLUS NIDULANS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Kwon, Ki-Sun; Lee, Jaehoon; Kang, Hyung Gyoo; Hah, Yung Chil

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.11-04Б3.43

Sasaki, Izumi.
Purification and characterization of 'бета'-glucosidase from Botrytis cinerea [Text] / Izumi Sasaki, Hideo Nagayama // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1995. - Vol. 59, N 1. - P100-101 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Очистка и характеристика 'бета'-глюкозидазы из Botrytis cinerea
Аннотация: Из фитопатогенных грибов B. cinerea путем фракционирования сульфатом аммония и хроматографич. очистки выделили 'бета'-глюкозидазу. Оптимум pH и т-ры активности фермента были 3,0 и 60'ГРАДУС'С. Фермент стабилен при pH 4,0-10,0 и т-ре 50'ГРАДУС'C. Молек. масса фермента, определенная гель-фильтрацией на Сефадексе G-200, составляла 380000. Значение K[m] для салицина равно 1,05 мМ. Активность фермента стимулировалась меркаптоэтанолом, дитиотреитолом и цистеином. Ионы Ag{+}, Cu{2+}, Mn{2+} и Hg{2+} ингибировали активность фермента на 69,1%, 18,5%, 23,7% и 12,2% соответственно. Аффинность фермента к олигосахаридам имеет тенденцию увеличиваться с увеличением длины цепи олигосахарида, т. е. 'бета'-глюкозидаза способна гидролизовать олигосахариды с высокой степенью полимеризации. Япония, Dep. Horticult. Chem., Fac. Agr., Hirosaki Univ., Hirosaki 036. Библ. 13

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ГЛЮКОЗИДАЗА БЕТА
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА
ОЛИГОСАХАРИДЫ
ПОЛИМЕРИЗАЦИЯ
BOTRYTIS CINEREA

Доп.точки доступа:
Nagayama, Hideo

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.11-04Б3.88

Optimization of 'бета'-glucosidase catalysed synthesis of trisaccharides from cellobiose and gentiobiose [Text] / Paul Christakopoulos [et al.] // Biotechnol. Lett. - 1994. - Vol. 16, N 6. - P587-592 . - ISSN 0141-5492
Перевод заглавия: Оптимизация катализируемого 'бета'-галактозидазой синтеза трисахаридов из целлобиозы и гентиобиозы
Аннотация: Получена очищенная 'бета'-глюкозидаза из Fusarium oxysporum, катализирующая синтез трисахаридов из целлобиозы и гентиобиозы. Основным продуктом р-ции является триоза. Оптимизация условий р-ции трансгликозилирования (длительность 16 ч, pH 7,0, конц-ия субстрата 20%) позволила увеличить выход триозы и глюкозы на 15-20%. Делается вывод о перспективности применения 'бета'-глюкозидазы из Fusarium oxysporum для синтеза триозы в больших кол-вах. Великобритания, Dept Protein Eng., Inst. Food Res., Reading Lab., Earley Gate, Whiteknights Road, Reading, RG6 2EF. Библ. 9

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.33
Рубрики: ТРИСАХАРИДЫ
СИНТЕЗ
ГЛЮКОЗИДАЗА 'БЕТА'
КАТАЛИТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ
FUSARIUM OXYSPORUM

Доп.точки доступа:
Christakopoulos, Paul; Kekos, Dimitris; Macris, Basil J.; Goodenough, Peter W.; Bhat, Mahalingeshwara K.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 95.11-04В3.150

Barley 'бета'-glucosidase: Expression during seed germination and maturation and partial amino acid sequences [Text] / George Simos [et al.] // Biochim. et biophys. acta. Gen. Subj. - 1994. - Vol. 1199, N 1. - P52-58 . - ISSN 0304-4165
Перевод заглавия: 'бета'-глюкозидаза ячменя: экспрессия во время прорастания и созревания семян и частичная аминокислотная последовательность
Аннотация: В отличие от большинства гидролитич. ферментов, участвующих в процессах мобилизации в эндосперме, активность 'бета'-глюкозидазы семян ячменя (Hordeum vulgare) не увеличивалась во время прорастаний даже в присутствии экзогенно добавленной гибберелловой к-ты. Тем не менее процесс прорастания зависит от физич. свойств 'бета'-глюкозидазы, в частности от заряда и мол. массы. Анализ развивающихся зерен ячменя показал, что фермент синтезируется за 2 нед до созревания и сохраняется в эндосперме сухих семян в состоянии покоя. Определение частичной аминок-тной последовательности очищенной 'бета'-глюкозидазы ячменя показало ее значительное сходство с 'бета'-глюкозидазами, принадлежащими к семейству I гликозильных гидролаз. Библ. 36. Греция, Lab. Biochem., Sch. Chem., Aristotelian Univ. Thessaloniki, Thessaloniki.

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.11
Рубрики: ГЛЮКОЗИДАЗА БЕТА
СВОЙСТВА
АМИНОКИСЛОТНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ПРОРАСТАНИЕ
СЕМЕНА
HORDEUM VULGARE
GIBBERELLIC ACID

Доп.точки доступа:
Simos, George; Panagiotidis, Christos A.; Skoumbas, Angelos; Choli, Dora; Ouzounis, Christos; Georgatsos, John G.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.12-04Б2.88

Optimization of 'бета'-glucosidase catalysed synthesis of trisaccharides from cellobiose and gentiobiose [Text] / Paul Christakopoulos [et al.] // Biotechnol. Lett. - 1994. - Vol. 16, N 6. - P587-592 . - ISSN 0141-5492
Перевод заглавия: Оптимизация катализируемого 'бета'-галактозидазой синтеза трисахаридов из целлобиозы и гентиобиозы
Аннотация: Получена очищенная 'бета'-глюкозидаза из Fusarium oxysporum, катализирующая синтез трисахаридов из целлобиозы и гентиобиозы. Основным продуктом р-ции является триоза. Оптимизация условий р-ции трансгликозилирования (длительность 16 ч, pH 7,0, конц-ия субстрата 20%) позволила увеличить выход триозы и глюкозы на 15-20%. Делается вывод о перспективности применения 'бета'-глюкозидазы из Fusarium oxysporum для синтеза триозы в больших кол-вах. Великобритания, Dept Protein Eng., Inst. Food Res., Reading Lab., Earley Gate, Whiteknights Road, Reading, RG6 2EF. Библ. 9

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.09.09
Рубрики: ТРИСАХАРИДЫ
СИНТЕЗ
ГЛЮКОЗИДАЗА 'БЕТА'
КАТАЛИТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ
FUSARIUM OXYSPORUM

Доп.точки доступа:
Christakopoulos, Paul; Kekos, Dimitris; Macris, Basil J.; Goodenough, Peter W.; Bhat, Mahalingeshwara K.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.12-04Б2.178

De, Cort S.
Localization and characterization of 'альфа'-glucosidase activity in Lactobacillus brevis [Text] / Cort S. De, H. M.C.Shantha Kumara, H. Verachtert // Appl. and Environ. Microbiol. - 1994. - Vol. 60, N 9. - P3074-3078 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Локализация и характеристика 'альфа'-глюкозидазной активности у Lactobacillus brevis
Аннотация: Бактерия L.brevis обнаружена вместе с дрожжами Brettanomyces lambicus во время процесса сверхразжижения в спонтанно бродящем пиве "ламбик". Выделенный штамм L.brevis продуцировал 'альфа'-глюкозидазу (I), имеющую много сходства с I, выделенной ранее из B.lambicus. I была очищена с помощью осаждения сульфатом аммония, гель-фильтрафии на сефадексе G-150 и ультрогеле AcA-44, и ионообменной хроматографии на DEAE-сефадексе A-50. Мол. масса I по результатам гель-фильтрации и ЭФ в полиакриламидном геле с додецилсульфатом натрия составила 50 000 и 60 000 соотв. Оптимумы для активности I при т-ре 40'ГРАДУС'С и pH 6,0. C увеличением степени полимеризации субстрата его гидролиз ферментом снижался. Значения K[M] равны 0,51 мМ для п-нитрофенил-'альфа'-D-глюкопиранозида, 3,0 мМ для мальтозы и 5,2 мМ для мальтотриозы. Акарбоза и тураноза в конц-ии 0,15 мМ не ингибировали I, но трис был ингибитором с K[i] 25 мМ. Предполагается, что I из L.brevis вместе с I из B.lambicus являются ключевыми факторами в сверхразжижении пива ламбик, хотя не исключено и участие в этом процессе других молочнокислых бактерий (педиококки). Бельгия, Lab. of Industrial Microbiol. and Biochem., Catholic Univ. of Leuven, B-3001 Heverlee. Библ. 20

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: АЛЬФА-ГЛЮКОЗИДАЗА
ХАРАКТЕРИСТИКА
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
РАЗЖИЖЕНИЕ ПИВА
LACTOBACILLUS BREVIS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Kumara, H.M.C.Shantha; Verachtert, H.

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска