Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ГЛИКОЗИЛТРАНСФЕРАЗА<.>)
Общее количество найденных документов : 78
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-40   41-60   61-78 
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.09-04Б2.228

    Smith, Michael R.
    Glucosyltransferase mutants of Leuconostoc mesenteoides NRRL B-1355 [Text] / Michael R. Smith, James Zahnley, Nelson Goodman // Appl. and Environ. Microbiol. - 1994. - Vol. 60, N 8. - P2723-2731 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Гликозилтрансферазные мутанты Leuconostoc mesenteroides NRRL B-1355
Аннотация: Штамм Leuconostoc mesenteroides NRRL B-1355 образует из сахарозы внеклеточные полисахариды, в том числе декстран (фракция L декстрана) и альтернан [фракция S декстрана; водорастворимый глюкан, содержащий чередующиеся связи 'альфа'(1'-'6)/'альфа'(1'-'3)]. После мутагенной обработки штамма (УФ, этилметансульфонат) выделили мутанты с измененной морфологией колоний, к-рые отличались от исходной культуры по синтезу одной или нескольких гликозилтрансфераз (ГТ) и глюканов. Некоторые мутанты образовывали почти чистую фракцию L декстрана и давали одну полосу ГТ при ЭФ в ПААГ-ДСН, тогда как у др. мутантов наблюдалось усиление синтеза альтернан-сахаразы. В общей сложности у культур выявлено 3 главных полосы ГТ. Морфологические изменения мутантов обсуждены с точки зрения синтеза ГТ. США, Western Regional Res. Center, U.S. Dept. of Agr., Albany, California 94710. Библ. 29
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: LEUCONOSTOC MESENTEROIDES (BACT.)
ШТАММ NRRL B-1355
МУТАНТЫ
ГЛИКОЗИЛТРАНСФЕРАЗА
ЭКЗОПОЛИСАХАРИДЫ
ОБРАЗОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Zahnley, James; Goodman, Nelson

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 95.10-04Б4.291

    Sandlin, Robin C.
    Genetic basis of pyocin resistance in Neisseria gonorrhoeae [Text] / Robin C. Sandlin, Robert J. Danaher, Daniel C. Stein // J. Bacteriol. - 1994. - Vol. 176, N 22. - P6869-6876 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Генетическая основа устойчивости к пиоцину у Neisseria gonorrhoeae
Аннотация: Для определения генетической основы устойчивости к пиоцину у Neisseria gonorrhoeae 1291[d], 1291[e] и FA5100 провели блотинг по Саузерну и анализ нуклеотидной последовательности этих штаммов. Мутантные районы 1291[d], 1291[e] и FA5100 амплифицировали в ПЦР и секвенировали. Показали, что 1291[d] содержит делецию (12 п. н.), приводящую к потере 4 аминокислот в фосфоглюкомутазе, 1291[e] содержит точковую мутацию, связанную с заменой глицина на глутаминовую кислоту, FA5100 содержит нонсенс-мутацию в гене гептозилтрансферазы II. США, Dep. of Microbiol., Univ. of Maryland, College Park, MA 20742. Ил. 6. Табл. 2. Библ. 40
ГРНТИ  
34.27.29
ВИНИТИ 341.27.29.25.07
Рубрики: АНТИБИОТИКОУСТОЙЧИВОСТЬ
ПИОЦИН
МЕХАНИЗМ
ФОСФОГЛЮКОМУТАЗА
ГЛИКОЗИЛТРАНСФЕРАЗА II
СТРУКТУРА
ФУНКЦИЯ
NEISSERIA GONORRHOEAE (BACT.)

Доп.точки доступа:
Danaher, Robert J.; Stein, Daniel C.

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 96.05-04В3.96

    Martin, Ruth C.
    O-glycosyltransferases of zeatin: Characterization of immunopositive cDNA clones [Text] : abstr. Pap. Annu. Meet. Amer. Soc. Plant Physiologists, Portland, Ore, July 30-Aug. 3, 1994 / Ruth C. Martin, Machteld C. Mok, David W. S. Mok // Plant Physiol. - 1994. - Vol. 105, N 1 Suppl. - P34 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: O-гликозилтрансферазы зеатина: характеристика иммунопозитивных клонов кДНК
Аннотация: Изучали ферменты, ответственные за метаболизм зеатина. В незрелых семенах фасоли (Phaseolus) зеатин быстро превращается в O-ксилозилзеатин в P. vulgaris и O-гликозилзеатин в P. lunatus. Ферменты, опосредующие эти превращения, были частично очищены и получены моноклональные антитела (МА) против этих ферментов. Анализ тканей растений показал, что МА локализованы в эндосперме и связаны с цитоплазмой и ядром. МА использовали для выявления иммунопозитивной кДНК в 'лямбда'gt 22-клонотеке. Секвенирование позитивных клонов выявило множественные открытые рамки считывания. США, MOK Dep. Harticulture Ctr Gene Res. Biotechnol., Oregon St. Univ., Corvallis, OR 97331-7304
ГРНТИ  
34.31.19
ВИНИТИ 341.31.19.27.45.09
Рубрики: O-ГЛИКОЗИЛТРАНСФЕРАЗА
ДНК КОМПЛЕМЕНТАРНАЯ
ИММУНОПОЗИТИВНАЯ
КЛОНИРОВАНИЕ
СЕКВЕНИРОВАНИЕ
ФАСОЛЬ
PHASEOLUS VULGARIS
PHASEOLUS LUNATUS

Доп.точки доступа:
Mok, Machteld C.; Mok, David W.S.

4.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 97.01-04Н1.347

    Zhang, Nai-zhe.
    Гликозилтрансферазы и опухолевые маркеры [Text] / Nai-zhe Zhang // Shengmingde huaxue = Chem. Life. - 1996. - Vol. 16, N 1. - С. 35-36 . - ISSN 1000-1336
ГРНТИ  
76.29.49
ВИНИТИ 761.29.49.21.17.27
Рубрики: ОПУХОЛИ ЗЛОКАЧЕСТВЕННЫЕ
МАРКЕРЫ ОПУХОЛЕВЫЕ
ГЛИКОЗИЛТРАНСФЕРАЗА

5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 97.04-04В3.111

    Vogt, Thomas.
    Flavonal 3-O-glycosyltransferases associated with petunia pollen produce gametophyte-specific flavonol diglycosides [Text] / Thomas Vogt, Loverine P. Taylor // Plant Physiol. - 1995. - Vol. 108, N 3. - P903-911 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Флавонол-3-O-гликозилтрансферазы, связанные с пыльцой петунии, образуют гаметоспецифичные флавонолгликозиды
Аннотация: Для изучения роли флавонолов в прорастающей пыльце использовали пыльцу двух генотипов петунии - дикий тип и тип с условной мужской стерильностью. Установили, что пыльца обоих типов содержит две гликозилтрансферазы, одна из к-рых осуществляет присоединение галактозы к 3-гидроксильной группе флавонола. Другая трансфераза обеспечивала межгликозидные 1'-'2 связи между глюкозой и галактозидом. Образование специфических дигликозидов кемпферола и кверцитина 3-O-(2''-O-'бета'-D-глюкопиранозил)-'бета'-D-глюкопиранозидов было показано с помощью УФ-, МС- и ЯМР-спектрометрии. Ферменты были связаны с мембранами, т. к. для их выделения было обязательно присутствие 1%-ного тритона Х-100. Обсуждается роль гликозилтрансфераз с функциональной особенностью ткани. США, Dep. of Genetics and Cell Biol. and Program in Plant Physiol., Washington State Univ., Pullman, WA 99164-6414. Библ. 34
ГРНТИ  
34.31.19
ВИНИТИ 341.31.19.27.45.09
Рубрики: ФЛАВОНОЛ-3-O-ГЛИКОЗИЛТРАНСФЕРАЗА
СВОЙСТВА
ФЛАВОНОЛГЛИКОЗИДЫ
ПЕТУНИЯ
ПЫЛЬЦА

Доп.точки доступа:
Taylor, Loverine P.

6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.04-04Б2.68

   
    Cyclodextric formation by the thermostable 'альфа'-amylase of Thermoanaerobacterium thermosulfurigenes EM1 and reclassification of the enzyme as a cyclodextrin glycosyltransferase [Text] / Richele D. Wind [et al.] // Appl. and Environ. Microbiol. - 1995. - Vol. 61, N 4. - P1257-1265 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Образование циклодекстрина термостабильной альфа-амилазой Thermoanaerobacterium thermosulfurigenes EM1 и изменение классификации фермента как циклодекстрингликозилтрансферазы
Аннотация: Исследование термостабильной альфа-амилазы T. thermosulfurigenes EM1 показало, что фермент является циклодекстрингликозилтрансферазой (ЦГТазой). Анализ продуктов после инкубации фермента с крахмалом обнаружил образование альфа-, бета- и гамма-циклодекстринов, а также линейных сахаров. Специфическая активность циклизации для фермента сходна с таковыми значениями для других ЦГТаз, а удельная гидролитическая активность относительно выше. Аминокислотные последовательности фермента T. thermosulfurigenes EM1 и ЦГТ других бактерий высокогомологичны. В последовательности можно выделить 4 консенсуса ферментов, превращающих углеводы, и C-концевой мотив, связывающий крахмал. Нидерланды, Agrotechnological Res. Inst., P.O.Box 17, 6700 AA Wageningen. Библ. 37
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: THERMOANAEROBACTERIUM THERMOSULFURIGENES (BACT.)
ШТАММ EM1
АЛЬФА-АМИЛАЗА
ТЕРМОСТАБИЛЬНАЯ АЛЬФА-АМИЛАЗА
ЦИКЛОДЕКСТРИН
ОБРАЗОВАНИЕ
ПЕРЕКЛАССИФИКАЦИЯ ФЕРМЕНТА
ГЛИКОЗИЛТРАНСФЕРАЗА

Доп.точки доступа:
Wind, Richele D.; Liebl, Wolfgang; Buitelaar, Reinetta M.; Penninga, Dirk; Spreinat, Andreas; Dijkhuizen, Lubbert; Bahl, Hubert

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.05-04Б2.75

   
    Reaction mechanism of a new glycosyltrehalose-producing enzyme isolated from the hyperthermophilic archaeum, Sulfolobus solfataricus KM1 [Text] / Masaru Kato [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1996. - Vol. 60, N 5. - P921-924 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Механизм реакции нового, образующего гликозилтрегалозу фермента, выделенного из гипертермофильной архебактерии Sulfolobus solfataricus KM1
Аннотация: В клеточном гомогенате гипертермофильной ацидофильной архебактерии S. solfataricus KM1 найдена амилолитич. активность, превращающая р-римый крахмал в 'альфа','альфа'-трегалозу. Очистили до гомогенности два фермента гликозилтрансферазу и амилазу. Гликозилтрансфераза катализировала превращение мальтоолигосахаридов до гликозилтрегалоз. Результаты исследования, включая использование {3}H-меченых субстратов, показали, что гликозилтрансфераза переносит олигомерный сегмент мальтоолигосахарида в С1-ОН положение глюкозы, локализованной на восстанавливающем конце мальтоолигосахарида, с образованием гликозилтрегалозы с 'альфа'-1,1-связью. По-видимому р-ция является внутримолекулярной. Япония, Appl. Biores. Ctr, Kirin Brewery, Miyaharcho, Takasakishi, Gunma 370-12. Библ. 15
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ГЛИКОЗИЛТРАНСФЕРАЗА
АМИЛАЗА
ОБНАРУЖЕНИЕ
АКТИВНОСТЬ
ГЛИКОЗИЛТРЕГАЛОЗА
ОБРАЗОВАНИЕ
SULFOLOBUS SOLFATARICUS

Доп.точки доступа:
Kato, Masaru; Miura, Yutaka; Kettoku, Masako; Shindo, Kazutoshi; Iwamatsu, Iwamatsu; Akihiro, Akihiro; Kobayashi, Kazuo

8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.05-04Б2.76

   
    Reaction mechanism of a new glycosyltrehalose-hydrolyzing enzyme isolated from the hyperthermophilic archaeum, Sulfolobus solfataricus KM1 [Text] / Masaru Kato [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1996. - Vol. 60, N 5. - P925-928 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Механизм реакции нового гидролизующего гликозилтрегалозы фермента, выделенного из гипертермофильной архебактерии Sulfolobus solfataricus KM1
Аннотация: В гомогенате клеток гипертермофильной бактерии S. solfataricus KM1 обнаружили амилолитическую активность, за счет которой р-римый крахмал превращается в 'альфа','альфа'-трегалозу. Это превращение обусловлено действием двух ферментов - гликозилтрансферазы и 'альфа'-амилазы. С помощью ЭФ в ПААГ с ДДС Na очистили 'альфа'-амилазу до гомогенности. Показали, что 'альфа'-амилаза катализирует гидролиз гликозилтрегалоз до трегалозы. Анализ продуктов р-ции, кинетические параметры и результаты опытов с {3}H-меченными субстратами показали, что 'альфа'-амилаза гидролизует только 'альфа'-1,4-гликозидные связи, присоединяющие трегалозные остатки в гликозилтрегалозах. В шести различных штаммах семейства Sulfolobaceae обнаружили 'альфа'-амилазу, гидролизующую 'альфа'-амилазу. Япония, Appl. Biores. Center, Kirin Brewery Co., Ltd., 3 Miyaharacho, Takasakishi, Gunma 370-12. Библ. 15
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ГЛИКОЗИЛТРЕГАЛОЗЫ
ГИДРОЛИЗ
ГЛИКОЗИЛТРАНСФЕРАЗА
'АЛЬФА'-АМИЛАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
SULFOLOBUS SOLFATARICUS

Доп.точки доступа:
Kato, Masaru; Miura, Yutaka; Kettoku, Masako; Komeda, Toshihiro; Iwamatsu, Akihiro; Kobayashi, Kazuo

9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.05-04Б3.160

   
    Cyclodextric formation by the thermostable 'альфа'-amylase of Thermoanaerobacterium thermosulfurigenes EM1 and reclassification of the enzyme as a cyclodextrin glycosyltransferase [Text] / Richele D. Wind [et al.] // Appl. and Environ. Microbiol. - 1995. - Vol. 61, N 4. - P1257-1265 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Образование циклодекстрина термостабильной альфа-амилазой Thermoanaerobacterium thermosulfurigenes EM1 и изменение классификации фермента как циклодекстрингликозилтрансферазы
Аннотация: Исследование термостабильной альфа-амилазы T. thermosulfurigenes EM1 показало, что фермент является циклодекстрингликозилтрансферазой (ЦГТазой). Анализ продуктов после инкубации фермента с крахмалом обнаружил образование альфа-, бета- и гамма-циклодекстринов, а также линейных сахаров. Специфическая активность циклизации для фермента сходна с таковыми значениями для других ЦГТаз, а удельная гидролитическая активность относительно выше. Аминокислотные последовательности фермента T. thermosulfurigenes EM1 и ЦГТ других бактерий высокогомологичны. В последовательности можно выделить 4 консенсуса ферментов, превращающих углеводы, и C-концевой мотив, связывающий крахмал. Нидерланды, Agrotechnological Res. Inst., P.O.Box 17, 6700 AA Wageningen. Библ. 37
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.25
Рубрики: THERMOANAEROBACTERIUM THERMOSULFURIGENES (BACT.)
ШТАММ EM1
АЛЬФА-АМИЛАЗА
ТЕРМОСТАБИЛЬНАЯ АЛЬФА-АМИЛАЗА
ЦИКЛОДЕКСТРИН
ОБРАЗОВАНИЕ
ПЕРЕКЛАССИФИКАЦИЯ ФЕРМЕНТА
ГЛИКОЗИЛТРАНСФЕРАЗА

Доп.точки доступа:
Wind, Richele D.; Liebl, Wolfgang; Buitelaar, Reinetta M.; Penninga, Dirk; Spreinat, Andreas; Dijkhuizen, Lubbert; Bahl, Hubert

10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 97.06-04М4.20

    Wilkes, Christopher.
    Glycosyltransferase assay system utilizing an acylated glycopeptide acceptor [Text] / Christopher Wilkes, Michael Pierce // Anal. Biochem. - 1995. - Vol. 224, N 1. - P173-179 . - ISSN 0003-2697
Перевод заглавия: Система определения гликозилтрансфераз, использующая ацилированный гликопептидный акцептор
Аннотация: Разработана система для исследования активности гликозилтрансфераз (ГФ), в к-рой используется гликопептид, содержащий 5 аминокислотных остатков и связанный с N-концом биантенный олигосахарид. Пептид очищен из проназного перевара бычьего фибриногена. Путем ферментативного гидролиза были получены асиало- и асиало-агалакто-гликопептиды. N-ацилирование этих пептидов было оптимизировано при использовании ангидридов жирных к-т. Исследовалась кинетика переноса ГФ N-ацетилглюкозамина и N-ацелиллактозамина на гликопептидный акцептор. Предложенная система может применяться для исследования переноса многих других ГФ, переносящих на другие олигосахариды, которые можно приготовить в виде гликопептидов. США, Univ. Georgia, Athens, Georgia 30602. Библ. 36
ГРНТИ  
34.39.41
ВИНИТИ 341.39.41.07.02
Рубрики: ГЛИКОЗИЛТРАНСФЕРАЗА
АКТИВНОСТЬ
СИСТЕМА
ГЛИКОПЕПТИДЫ
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Pierce, Michael

11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.07-04Б3.97

   
    Reaction mechanism of a new glycosyltrehalose-producing enzyme isolated from the hyperthermophilic archaeum, Sulfolobus solfataricus KM1 [Text] / Masaru Kato [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1996. - Vol. 60, N 5. - P921-924 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Механизм реакции нового, образующего гликозилтрегалозу фермента, выделенного из гипертермофильной архебактерии Sulfolobus solfataricus KM1
Аннотация: В клеточном гомогенате гипертермофильной ацидофильной архебактерии S. solfataricus KM1 найдена амилолитич. активность, превращающая р-римый крахмал в 'альфа','альфа'-трегалозу. Очистили до гомогенности два фермента гликозилтрансферазу и амилазу. Гликозилтрансфераза катализировала превращение мальтоолигосахаридов до гликозилтрегалоз. Результаты исследования, включая использование {3}H-меченых субстратов, показали, что гликозилтрансфераза переносит олигомерный сегмент мальтоолигосахарида в С1-ОН положение глюкозы, локализованной на восстанавливающем конце мальтоолигосахарида, с образованием гликозилтрегалозы с 'альфа'-1,1-связью. По-видимому р-ция является внутримолекулярной. Япония, Appl. Biores. Ctr, Kirin Brewery, Miyaharcho, Takasakishi, Gunma 370-12. Библ. 15
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ГЛИКОЗИЛТРАНСФЕРАЗА
АМИЛАЗА
ОБНАРУЖЕНИЕ
АКТИВНОСТЬ
ГЛИКОЗИЛТРЕГАЛОЗА
ОБРАЗОВАНИЕ
SULFOLOBUS SOLFATARICUS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Kato, Masaru; Miura, Yutaka; Kettoku, Masako; Shindo, Kazutoshi; Iwamatsu, Iwamatsu; Akihiro, Akihiro; Kobayashi, Kazuo

12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.07-04Б3.98

   
    Reaction mechanism of a new glycosyltrehalose-hydrolyzing enzyme isolated from the hyperthermophilic archaeum, Sulfolobus solfataricus KM1 [Text] / Masaru Kato [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1996. - Vol. 60, N 5. - P925-928 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Механизм реакции нового гидролизующего гликозилтрегалозы фермента, выделенного из гипертермофильной архебактерии Sulfolobus solfataricus KM1
Аннотация: В гомогенате клеток гипертермофильной бактерии S. solfataricus KM1 обнаружили амилолитическую активность, за счет которой р-римый крахмал превращается в 'альфа','альфа'-трегалозу. Это превращение обусловлено действием двух ферментов - гликозилтрансферазы и 'альфа'-амилазы. С помощью ЭФ в ПААГ с ДДС Na очистили 'альфа'-амилазу до гомогенности. Показали, что 'альфа'-амилаза катализирует гидролиз гликозилтрегалоз до трегалозы. Анализ продуктов р-ции, кинетические параметры и результаты опытов с {3}H-меченными субстратами показали, что 'альфа'-амилаза гидролизует только 'альфа'-1,4-гликозидные связи, присоединяющие трегалозные остатки в гликозилтрегалозах. В шести различных штаммах семейства Sulfolobaceae обнаружили 'альфа'-амилазу, гидролизующую 'альфа'-амилазу. Япония, Appl. Biores. Center, Kirin Brewery Co., Ltd., 3 Miyaharacho, Takasakishi, Gunma 370-12. Библ. 15
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ГЛИКОЗИЛТРЕГАЛОЗЫ
ГИДРОЛИЗ
ГЛИКОЗИЛТРАНСФЕРАЗА
'АЛЬФА'-АМИЛАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
SULFOLOBUS SOLFATARICUS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Kato, Masaru; Miura, Yutaka; Kettoku, Masako; Komeda, Toshihiro; Iwamatsu, Akihiro; Kobayashi, Kazuo

13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.08-04Б3.138

   
    Образование трегалозы новыми, продуцирующими трегалозу ферментами из архебактерий [Text] / Kazuo Kobayashi [et al.] // Oyo toshitsu kagaku = J. Appl. Glycosci. - 1996. - Vol. 43, N 2. - С. 203-211 . - ISSN 1340-3494
Аннотация: Амилолитическая активность, которая превращает р-римый крахмал в 'альфа', 'альфа'-трегалозу, была найдена в клеточном гомогенате гипертермофильной архебактерии Sulfolobus. Обнаружена активность двух ферментов. Механизм р-ции ферментов исследовали анализом продуктов р-ции при действии ферментов на мальтоолигосахариды путем применения {1}H- и {13}C-ЯМР-спектроскопии и ВЭЖХ. Один из ферментов являлся новой гликозилтрансферазой, которая катализировала превращение мальтоолигосахаридов в соответствующие гликозилтрегалозы с трегалозной структурой как концевой единицей. Другой фермент являлся новой 'альфа'-амилазой, которая гидролизовала гликозилтрегалозы с образованием трегалозы. Япония, Appl. Biores. Ctr, Kirin Brewery Co., Miyaharacho, Takasaki 370-12. Библ. 13
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.25
Рубрики: ТРЕГАЛОЗА
ОБРАЗОВАНИЕ
КРАХМАЛ
РАСЩЕПЛЕНИЕ
ГЛИКОЗИЛТРАНСФЕРАЗА
'АЛЬФА'-АМИЛАЗА
SULFOLOBUS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Kobayashi, Kazuo; Kettoku, Masako; Miura, Yutaka; Kato, Masaru; Komeda, Toshihiro; Iwamatsu, Akihiro

14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 97.09-04Я6.157

   
    Mapping the distribution of Golgi enzymes involved in the construction of complex oligosaccharides [Text] / Catherine Rabouille [et al.] // J. Cell Sci. - 1995. - Vol. 108, N 4. - P1617-1627 . - ISSN 0021-9533
Перевод заглавия: Картирование распределения ферментов Гольджи, вовлеченных в сборку комплексных олигосахаридов
Аннотация: Провели иммуноцитохимический анализ распределения 'бета'1,2N-ацетилглюкозаминилтрансферазы 1 (I), 'альфа'1,3-1,6 маннозидазы 11 (II), 'бета'1,4-галактозилтрансферазы (ГТ) и 'альфа'2,6 сиалилтрансферазы (СТ) в линиях клеток HeLa. Показали, что I и II распределяются между медиальными и транс-цистернами Гольджи, а ГТ и СТ локализуются в тех же участках, а также в транс-сети Гольджи. Обсуждают роль перекрывания исследованных ферментов в компартментах Гольджи в сборке комплексных олигосахаридов на проходящих через Гольджи белках. Великобритания [T.N.], Cell Biol. Lab., Imperial Cancer Res. Fund., London WC2A 3PX. Библ. 51
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.07.13 + 341.19.19.21.99
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ГЛИКОЗИЛТРАНСФЕРАЗА/МАННОЗИДАЗА
РАСПРЕДЕЛЕНИЕ
КЛЕТКИ HELA
ГОЛЬДЖИ АППАРАТ
ТРАНС-СЕТЬ ГОЛЬДЖИ

Доп.точки доступа:
Rabouille, Catherine; Hui, Norman; Hunte, Felicia; Kieckbusch, Regina; Berger, Eric G.; Warren, Graham; Nilsson, Tommy

15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.11-04Б2.33

   
    Образование трегалозы новыми, продуцирующими трегалозу ферментами из архебактерий [Text] / Kazuo Kobayashi [et al.] // Oyo toshitsu kagaku = J. Appl. Glycosci. - 1996. - Vol. 43, N 2. - С. 203-211 . - ISSN 1340-3494
Аннотация: Амилолитическая активность, которая превращает р-римый крахмал в 'альфа', 'альфа'-трегалозу, была найдена в клеточном гомогенате гипертермофильной архебактерии Sulfolobus. Обнаружена активность двух ферментов. Механизм р-ции ферментов исследовали анализом продуктов р-ции при действии ферментов на мальтоолигосахариды путем применения {1}H- и {13}C-ЯМР-спектроскопии и ВЭЖХ. Один из ферментов являлся новой гликозилтрансферазой, которая катализировала превращение мальтоолигосахаридов в соответствующие гликозилтрегалозы с трегалозной структурой как концевой единицей. Другой фермент являлся новой 'альфа'-амилазой, которая гидролизовала гликозилтрегалозы с образованием трегалозы. Япония, Appl. Biores. Ctr, Kirin Brewery Co., Miyaharacho, Takasaki 370-12. Библ. 13
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.09.09
Рубрики: ТРЕГАЛОЗА
ОБРАЗОВАНИЕ
КРАХМАЛ
РАСЩЕПЛЕНИЕ
ГЛИКОЗИЛТРАНСФЕРАЗА
'АЛЬФА'-АМИЛАЗА
SULFOLOBUS

Доп.точки доступа:
Kobayashi, Kazuo; Kettoku, Masako; Miura, Yutaka; Kato, Masaru; Komeda, Toshihiro; Iwamatsu, Akihiro

16.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.01-04Б2.71

   
    The monofunctional glycosyltransferase of Escherichia coli is a member of a new class of peptidoglycan-synthesising enzymes. Overexpression and determination of the glycan-polymerising activity [Text] / Berardino Marco Di [et al.] // FEBS Lett. - 1996. - Vol. 392, N 2. - P184-188 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Монофункциональная гликозилтрансфераза из Escherichia coli является членом нового класса синтезирующих пептидогликан ферментов: сверхэкспрессия и определение гликан-полимеризующей активности
Аннотация: В клетках E. coli клонирован и экспрессирован ген mgt Haemophilus influenzae и показано, что его продукт (гликозилтрансфераза, ГТФ) гомологичен II-концевому домену ГТФ-активного высокомол. пенициллин-связывающего белка (PBP). Содержащая ГТФ мембранная фракция ускоряет синтез пептидогликана, причем эта активность не ингибируется флавомицином. Сделан вывод, что кодируемая геном mgt ГТФ полимеризует гликановые цепи, используя в кач-ве субстрата липид II. Швейцария, Pharma Res. Dep., F. Hoffmann - La Roche Ltd, 4070 Basel. Библ. 23
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ГЛИКОЗИЛТРАНСФЕРАЗА
ЭКСПРЕССИЯ
ГЛИКАН-ПОЛИМЕРИЗУЮЩАЯ АКТИВНОСТЬ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Di, Berardino Marco; Dijkstra, Arnoud; Stuber, Diterich; Keck, Wolfgang; Gubler, Marcel

17.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 98.12-04Б3.26

   
    Cytel in Canadian sugar deal [Text] // Biotechnol. Newswatch. - 1997. - N 2june. - P2 . - ISSN 0275-3685
Перевод заглавия: Cytel заключает в Канаде сделку относительно углеводной технологии
Аннотация: Корпорация Cytel подписала эксклюзивное лицензионное соглашение с Ин-том биологических исследований Национального исследовательского совета Канады на технологию получения бактериальных гликозилтрансфераз, к-рую предполагается использовать в сочетании с нуклеозидной технологией, разработанной Glytec - отделением Cytel
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ФИРМЫ
CYTEL CORP.
ГЛИКОЗИЛТРАНСФЕРАЗА
БАКТЕРИАЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
ТЕХНОЛОГИЯ ПОЛУЧЕНИЯ

18.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 99.03-04М4.229

    Yang, P.
    The effect of dietary manganese on arterial glycosyltransferase activity in the endothelium [Text] : abstr. Annu. Meet. Prof. Res. Sci. "Exp. Biol.", New Orleans, La, Apr. 6-9, 1997 / P. Yang, D. Klimis-Tavantzis // FASEB Journal. - 1997. - Vol. 11, N 3. - P405 . - ISSN 0892-6638
Перевод заглавия: Эффект пищевого магния на активность артериальной гликозилтрансферазы в эндотелии
Аннотация: Крыс 15 нед кормили рационами адекватным или дефицитным по магнию (соотв. '='0,90 или 0,35 частей магния на миллион). Активность галактозилтрансферазы I в мембраносвязанной фракции микросом эндотелия аорты при дефиците магния была выше, чем при его адекватном содержании в рационе. Считают, что такой механизм компенсирует недостаток магния в пище. США, Univ. of Maine, Orono, ME 04469
ГРНТИ  
34.39.41
ВИНИТИ 341.39.41.21.15.49
Рубрики: ПИТАНИЕ
МАГНИЙ
АРТЕРИИ
ГЛИКОЗИЛТРАНСФЕРАЗА
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Klimis-Tavantzis, D.

19.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 99.12-04В3.98

    Libessart, Nathalie.
    Arginine residue 384 at the catalytic center is important for branching enzyme II from maize endosperm [Text] / Nathalie Libessart, Jack Preiss // Arch. Biochem. and Biophys. - 1998. - Vol. 360, N 1. - P135-141 . - ISSN 0003-9861
Перевод заглавия: Остаток Arg384 каталитического центра является существенным для ветвящего фермента II эндосперма кукурузы
Аннотация: С помощью направленного мутагенеза изучали функциональную роль остатка Arg384 ветвящего фермента II ('альфа'-1,4-глюкан:'альфа'-1,4-глюкан-6-'альфа'-гликозилтрансфераза; ВФ) эндосперма кукурузы. Замещение Arg384 на Ala, Ser, Gln или Glu приводит к почти полной инактивации ВФ. Только у мутанта Arg384Lys сохраняется 'ПОДОБН'5% активности нативного ВФ. Если у нативного ВФ значение K[M] для амилозы равно 6,8 мкМ, то у мутанта Arg384Lys оно повышалось лишь до 11,3 мкМ. Полагают, что Arg384 играет в ВФ важную каталитическую роль, но не принимает непосредственного участия в связывании субстрата. США, Dep. Biochem., Michigan St. Univ., East Lansing, MI 48824. Библ. 56
ГРНТИ  
34.31.19
ВИНИТИ 341.31.19.27.45.09
Рубрики: ГЛИКОЗИЛТРАНСФЕРАЗА
'АЛЬФА'-1,4-ГЛЮКАН:'АЛЬФА'-1,4-ГЛЮКАН-6-'АЛЬФА'-ГЛИКОЗИЛТРАНСФЕРАЗА
ВЕТВЯЩИЙ ФЕРМЕНТ II
МУТАНТНЫЕ ФОРМЫ
КАТАЛИТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ
АРГИНИН-384
РОЛЬ
ЭНДОСПЕРМ
КУКУРУЗА

Доп.точки доступа:
Preiss, Jack

20.
Патент 5874271 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12N 9/10,C12N 1/20.

   
    Human glycosyltransferase gene, compounds and method for inhibiting cancerous metastasis [Текст] / Atsushi Nishikawa [и др.] ; Takara Shuzo Co., Ltd. - № 524828 ; Заявл. 07.09.1995 ; Опубл. 23.02.1999 ; Приор. 21.08.1992, № 4-243984 (Япония)
Перевод заглавия: Ген гликозилтрансферазы человека, химические соединения и способ ингибирования метастазов рака
Аннотация: Патентуют ген, кодирующий гликозилтрансферазу человека (GnT-III человека), и способ с рекомбинантной ДНК для производства фермента. Также патентуют ингибитор раковых метастазов, содержащий GnT-III или ее ген, а также метод ингибирования метастазов рака у млекопитающих
ГРНТИ  
76.29.49
ВИНИТИ 761.29.49.55.07.11.11.99
Рубрики: ПРОТИВОМЕТАСТАТИЧЕСКИЕ СРЕДСТВА
ГЛИКОЗИЛТРАНСФЕРАЗА
ПОЛУЧЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Nishikawa, Atsushi; Ihara, Yoshito; Yoshimura, Masafumi; Taniguchi, Shunichiro; Taniguchi, Naoyuki; Takara Shuzo Co.; Ltd.
Свободных экз. нет
 1-20    21-40   41-60   61-78 
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)