Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ГИДРАТАЗЫ<.>)
Общее количество найденных документов : 17
Показаны документы с 1 по 17
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.04-04Б2.127

    Zhao, Aimin.

    Скрининг штаммов, продуцирующих 3-цианопиридингидратазу, и образование фермента [Text] / Aimin Zhao, Wenzhong Li, Huifang Yang // Weischengwu xuebao = Acta microbiol. sin. - 1994. - Vol. 34, N 2. - С. 131-136 . - ISSN 0001-6209
Аннотация: Из почвы, загрязненной нитрилами, выделена в ходе скрининга бактерия Rhodococcus equi SHB-121, образующая 3-цианопиридингидратазу (I). Активность I у этой бактерии была наивысшей среди 200 выделенных нитрилутилизирующих бактерий. Исследованы условия оптимального синтеза I у штамма SHB-121. Наилучшим источником углерода был цитрат натрия, а наилучшим индуктором - метакриламид в конц-ии 0,5-0,6%. Оптимальное начальное значение рН среды 7,0, а время культивирования 35 ч. В оптимальных условиях уд. активность I составила 5,3 ед/мг сухих клеток, а сопутствующая амидазная активность была очень низкой. На оптимальной среде удельная активность I в 'ЭКВИВ'95 раз превышала таковую на простой скрининговой среде. КНР, Inst. of Microbiol., Acad. Sinica, Beijing 100080. Библ. 14.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: RHODOCOCCUS EQUI (BACT.)
ШТАММ SHB-121

ГИДРАТАЗЫ

ЦИАНОПИРИДИНГИДРАТАЗА*3-

УСЛОВИЯ БИОСИНТЕЗА

ИНДУКТОР


Доп.точки доступа:
Li, Wenzhong; Yang, Huifang

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.05-04Б3.9

    Zhao, Aimin.

    Скрининг штаммов, продуцирующих 3-цианопиридингидратазу, и образование фермента [Text] / Aimin Zhao, Wenzhong Li, Huifang Yang // Weishengwu xuebao = Acta microbiol. sin. - 1994. - Vol. 34, N 2. - С. 131-136 . - ISSN 0001-6209
Аннотация: Из почвы, загрязненной нитрилами, выделена в ходе скрининга бактерия Rhodococcus equi SHB-121, образующая 3-цианопиридингидратазу (I). Активность I у этой бактерии была наивысшей среди 200 выделенных нитрилутилизирующих бактерий. Исследованы условия оптимального синтеза I у штамма SHB-121. Наилучшим источником углерода был цитрат натрия, а наилучшим индуктором - метакриламид в конц-ии 0,5-0,6%. Оптимальное начальное значение pH среды 7,0, а время культивирования 35 ч. В оптимальных условиях уд. активность I составила 5,3 ед/мг сухих клеток, а сопутствующая амидазная активность была очень низкой. На оптимальной среде удельная активность I в 'ЭКВИВ'95 раз превышала таковую на простой скрининговой среде. КНР, Inst. of Microbiol., Acad. Sinica, Beijing 100080. Библ. 14
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.02
Рубрики: RHODOCOCCUS EQUI
ШТАММ SHB-121

ГИДРАТАЗЫ

ЦИАНОПИРИДИНГИДРАТАЗА*3-

УСЛОВИЯ БИОСИНТЕЗА

ИНДУКТОР


Доп.точки доступа:
Li, Wenzhong; Yang, Huifang

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.03-04Б2.161

    Mothes, Gisela.

    Methylobacterium rhodesianum MB 126 possesses two stereospecific crotonyl-CoA hydratases [Text] : [Pap.] 4th Symp. Bact. Polyhydroxyalkanoates,Montreal, Aug.14-18 , 1994 / Gisela Mothes, Wosfgang Babel // Can. J. Microbiol. - 1995. - Vol. 41, Suppl. n 1. - P68-72 . - ISSN 0008-4166
Перевод заглавия: Methylobacterium rhodesianum MB 126 обладает двумя стереоспецифичными кротонил-КоА-гидратазами
Аннотация: Две разных кротонил-КоА-гидратазы (A и B) обнаружены у M. rhodesianum MB 126 в ходе хроматографии на DEAE-сефарозе. Оба фермента далее очищали на красной-120 агарозе и моно-Q. Фермент A специфичен к L-(+)-гидроксибутирил-КоА, имеет M[r] 160 000 и состоит из двух субъединиц с M[r] по 43 000 и двух с M[r] по 34 000. Значения K[M] для L-(+)-гидроксибутирил-КоА и кротонил-КоА составили 83 и 90 мкМ соответственно. Фермент B специфичен к D-(-)-гидроксибутирил-КоА, имеет M[r] 39 000 и состоит из двух идентичных субъединиц с M[r] 12500. Он демонстрирует сигмоидную кинетику в зависимости от конц-ии кротонил-КоА, а коэф. Хилла составляет 2,5. K[M] для D-(-)-гидроксибутирил-КоА составляет 0,5 мМ. Обсуждается возможная роль последовательности, включающей 'бета'-кетотиолазу, НАДH-зависимую L-(+)-специфичную ацетоацетил-КоА-редуктазу и две стереоспецифичные кротонил-КоА-гидратазы, в синтезе поли-'бета'-гидроксибутирата у метилотрофных бактерий с сериновым путем. Германия, Abteilung Biotechnologie, Fak. Biowissenschaften, Pharmazie und Psychologie, Univ. Leipzig, D-04318 Leipzig. Библ. 11
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: METHYLOBACTERIUM RHODESIANUM (BACT.)
ШТАММ MB 126

КРОТОНИЛ-КОА-ГИДРАТАЗЫ

СВОЙСТВА


Доп.точки доступа:
Babel, Wosfgang

4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.03-04Б3.63

    Mothes, Gisela.

    Methylobacterium rhodesianum MB 126 possesses two stereospecific crotonyl-CoA hydratases [Text] : [Pap.] 4th Symp. Bact. Polyhydroxyalkanoates,Montreal, Aug.14-18 , 1994 / Gisela Mothes, Wosfgang Babel // Can. J. Microbiol. - 1995. - Vol. 41, Suppl. n 1. - P68-72 . - ISSN 0008-4166
Перевод заглавия: Methylobacterium rhodesianum MB 126 обладает двумя стереоспецифичными кротонил-КоА-гидратазами
Аннотация: Две разных кротонил-КоА-гидратазы (A и B) обнаружены у M. rhodesianum MB 126 в ходе хроматографии на DEAE-сефарозе. Оба фермента далее очищали на красной-120 агарозе и моно-Q. Фермент A специфичен к L-(+)-гидроксибутирил-КоА, имеет M[r] 160 000 и состоит из двух субъединиц с M[r] по 43 000 и двух с M[r] по 34 000. Значения K[M] для L-(+)-гидроксибутирил-КоА и кротонил-КоА составили 83 и 90 мкМ соответственно. Фермент B специфичен к D-(-)-гидроксибутирил-КоА, имеет M[r] 39 000 и состоит из двух идентичных субъединиц с M[r] 12500. Он демонстрирует сигмоидную кинетику в зависимости от конц-ии кротонил-КоА, а коэф. Хилла составляет 2,5. K[M] для D-(-)-гидроксибутирил-КоА составляет 0,5 мМ. Обсуждается возможная роль последовательности, включающей 'бета'-кетотиолазу, НАДH-зависимую L-(+)-специфичную ацетоацетил-КоА-редуктазу и две стереоспецифичные кротонил-КоА-гидратазы, в синтезе поли-'бета'-гидроксибутирата у метилотрофных бактерий с сериновым путем. Германия, Abteilung Biotechnologie, Fak. Biowissenschaften, Pharmazie und Psychologie, Univ. Leipzig, D-04318 Leipzig. Библ. 11
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.02
Рубрики: METHYLOBACTERIUM RHODESIANUM
ШТАММ MB 126

КРОТОНИЛ-КОА-ГИДРАТАЗЫ

СВОЙСТВА


Доп.точки доступа:
Babel, Wosfgang

5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.12-04Б2.160

    Janssen, Dick B.

    Genetics and biochemistry of dehalogenating enzymes [Text] / Dick B. Janssen, Frens Pries, der Ploeg Jan R. van // Annu. Rev. Microbiol. - Palo Alto (Calif.), 1994. - Vol.48. - P163-191
Перевод заглавия: Генетика и биохимия дегалогенизирующих ферментов
Аннотация: Обзор. Микроорганизмы, способные утилизировать галогенизированные соединения в кач-ве субстрата роста, обладают ферментами, способными расщеплять связи углеродгалоген. На основании субстрат-специфичности, типа реакции и нуклеотидной последовательности гена дегалогенизирующие ферменты классифицированы следующим образом: гидролитич. дегалогеназы, глютатионтрансферазы, монооксигеназы и гидратазы. Приводятся современные знания о разнообразных дегалогенизирующих ферментах. Показано, что в природе существует большой потенциал разнообразных способов дегалогенизации природных и ксенобиотич. соединений. Нидерланды, Dep. of Biochem., Groningen Biomol. Sci. and Biotechnol., Univ. of Groningen, 9747 AG Groningen. Библ. 89
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: МИКРООРГАНИЗМЫ
ФЕРМЕНТЫ

ДЕГАЛОГЕНИЗИРУЮЩИЕ ФЕРМЕНТЫ

ГИДРОЛИТИЧЕСКИЕ ДЕГАЛОГЕНАЗЫ

ГЛЮТАТИОН-ТРАСФЕРАЗЫ

ЛИАЗЫ

ГИДРАТАЗЫ

ОКСИГЕНАЗЫ

ИЗОМЕРАЗЫ

ГЕНЕТИКА

ОБЗОРЫ

БИБЛ. 89


Доп.точки доступа:
Pries, Frens; van, der Ploeg Jan R.

6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.03-04Б2.93

    Zhao, Aimin.

    Скрининг штаммов, продуцирующих 3-цианопиридингидратазу, и образование фермента [Text] / Aimin Zhao, Wenzhong Li, Huifang Yang // Weishengwu xuebao = Acta microbiol. sin. - 1994. - Vol. 34, N 2. - С. 131-136 . - ISSN 0001-6209
Аннотация: Из почвы, загрязненной нитрилами, выделена в ходе скрининга бактерия Rhodococcus equi SHB-121, образующая 3-цианопиридингидратазу (I). Активность I у этой бактерии была наивысшей среди 200 выделенных нитрилутилизирующих бактерий. Исследованы условия оптимального синтеза I у штамма SHB-121. Наилучшим источником углерода был цитрат натрия, а наилучшим индуктором - метакриламид в конц-ии 0,5-0,6%. Оптимальное начальное значение pH среды 7,0, а время культивирования 35 ч. В оптимальных условиях уд. активность I составила 5,3 ед/мг сухих клеток, а сопутствующая амидазная активность была очень низкой. На оптимальной среде удельная активность I в 'ЭКВИВ'95 раз превышала таковую на простой скрининговой среде. КНР, Inst. of Microbiol., Acad. Sinica, Beijing 100080. Библ. 14
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: RHODOCOCCUS EQUI
ШТАММ SHB-121

ГИДРАТАЗЫ

ЦИАНОПИРИДИНГИДРАТАЗА*3-

УСЛОВИЯ БИОСИНТЕЗА

ИНДУКТОР


Доп.точки доступа:
Li, Wenzhong; Yang, Huifang

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.02-04Б2.34

   

    Активность внутриклеточных энзимов и динамика образования конечных продуктов метаболизма смешанной популяции и чистых штаммов бактерий рубца крупного рогатого скота под действием формиата [Текст] / Г. И. Калачнюк [и др.] // С.-х. биол. Сер. Биол. животных. - 1997. - N 4. - С. 47-53 . - ISSN 0131-6397
Аннотация: Изучали особенности действия формиата в конц-ии, несколько превышающей верхний предел его физиологического оптимума, на активность внутриклеточных дегидрогеназ и гидратаз смешанной популяции и чистых штаммов лактатпродуцирующих (Streptococcus bovis АО 24/85) и лактатутилизирующих (Megasphaera elsdenii LC8) бактерий рубца крупного рогатого скота, а также на динамику образования конечных продуктов их метаболизма
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.23.17
Рубрики: РУБЦОВЫЕ БАКТЕРИИ
STREPTOCOCCUS BOVIS (BACT.)

MEGASHAERA ELSDENII (BACT.)

ДЕГИДРОГЕНАЗЫ

ГИДРАТАЗЫ

АКТИВНОСТЬ

ФОРМИАТ

ВЛИЯНИЕ

РУБЕЦ


Доп.точки доступа:
Калачнюк, Г.И.; Мароунек, М.; Войтюк, А.А.; Савка, О.Г.; Романишина, Л.М.

8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 99.02-04М4.5

   

    Identification and characterization of the 2-enoyl-CoA hydratases involved in peroxisomal 'бета'-oxidation in rat liver [Text] / Martine Dieuaide-Noubhani [et al.] // Biochem. J. - 1997. - Vol. 321, N 1. - P253-259 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Идентификация и характеристика 2-еноил-KoA-гидратаз, включенных в пероксисомальное 'бета'-окисление в печени крыс
Аннотация: Определяли точное количество 2-еноил-KoA-гидратаз (ГТ), присутствующих в пероксисомах печени, а также их связь с мультифункциональными белками (МФ). Обнаружены две активности ГТ: а) активность ГТ, связанная с МФ-1 (ГТ/'ДЕЛЬТА'{3}, 'ДЕЛЬТА'{2}-еноил-KoA-изомераза/L-3-гидроксиацил-CoA-дегидрогеназа), и б) активность ГТ, связанная с МФ-2 (17'бета'-гидроксистероид-дегидрогеназа/D-3-гидроксиацил-KoA- дегидрогеназа/ГТ). МФ-1 включается в деградацию неразветвленных жирных к-т, а МФ-2 включается в деградацию боковой цепи холестерина (синтез желчных к-т). Бельгия, Univ. Gent, B-9000 Gent. Библ. 30
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.41.07.02
Рубрики: ЕНОИЛ-КОА-ГИДРАТАЗЫ
ИДЕНТИФИКАЦИЯ

ХАРАКТЕРИСТИКА

'БЕТА'-ОКИСЛЕНИЕ ЖИРНЫХ КИСЛОТ

ПЕРОКСИСОМЫ ПЕЧЕНИ

КРЫСЫ


Доп.точки доступа:
Dieuaide-Noubhani, Martine; Novikov, Dmitry; Vandekerckhove, Joel; Van, Veldhoven Paul P.; Mannaerts, Guy P.

9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.02-04Б2.174

   

    Metabolism of ferulic acid to vanillin. A bacterial gene of the enoyl-SCoA hydratase/isomerase superfamily encodes an enzyme for the hydration and cleavage of a hydroxycinnamic acid SCoA thioester [Text] / Michael J. Gasson [et al.] // J. Biol. Chem. - 1998. - Vol. 273, N 7. - P4163-4170 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Метаболизм феруловой кислоты в ванилин. Бактериальный ген суперсемейства SKoA-гидратаз/изомераз кодирует фермент для гидратации и расщепления тиоэфира SKoA и оксикоричной кислоты
Аннотация: Клонирован ген Pseudomonas fluorescens AN103, к-рый кодирует енолил-SKoA-гидратазу/лиазу (I) для гидратации и неокислительного расщепления ферулоил-SKoA (II) на ванилин и ацетил-SKoA. II является тиоэфиром КоА-SH и феруловой (4-окси-3-метокси-транс-коричной) к-ты - компонента клеточной стенки растений и продукта деградации лигнина. Ген I выделен с использованием комплементации мутантов и биохимич. подходов и функционально экспрессирован в Escherichia coli под контролем промотора РНК-полимеразы фага T7. I является членом суперсемейства енолил-SKoA-гидратаз/изомераз. Великобритания, Dep. Genet. and Mikrobiol., Inst. Food Res., Norwich Lab., Norwich Res. Park, Colney, Norwich NR4 7UA. Библ. 50
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ГЕНЫ
ГЕН ЕНОЛИЛ-SKOA-ГИДРАТАЗЫ/ЛИАЗЫ

ВЫДЕЛЕНИЕ

КОМПЛЕМЕНТАЦИОННОЕ

КЛОНИРОВАНИЕ

ГЕТЕРОЛОГИЧНАЯ ЭКСПРЕССИЯ

PSEUDOMONAS FLUORESCENS (BACT.)

ФЕРУЛОВАЯ КИСЛОТА

МЕТАБОЛИЗМ

ВАНИЛИН


Доп.точки доступа:
Gasson, Michael J.; Kitamura, Yoshie; McLauchlan, W.Russell; Narbad, Arjan; Parr, Adrian J.; Parsons, E.Lindsay H.; Payne, John; Rhodes, Michael C.; Walton, Nicholas J.

10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.04-04Б2.24

   

    Biosynthesis of the 3-acetyl and 13{1}-oxo groups of bacteriochlorophyll a in the facultative aerobic bacgerium, Rhodovulum sulfidophilum. The presence of both oxygenase and hydratase pathways for isocyclic ring formation [Text] / Robert J. Porra [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1998. - Vol. 257, N 1. - P185-191 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Биосинтез 3-ацетил и 13{1}-оксо-групп бактериохлорофилла a у факультативной аэробной бактерии Rhodovulum sulfidophilum. Присутствие как оксигеназного, так и гидратазного путей для образования изоциклического кольца
Аннотация: Используя {18}O-мечение и масс-спектрометрию, исследовали образование бактериофилла a у R. sulfidophilum (Rhodobacter sulfidophilus) при росте аэробно в темноте и анаэробно на свету. При росте в строго анаэробных условиях на свету R. sulfidophilum обладает гидратазами, которые включают {18}O метку из H[2]{18}O в 13{1}-оксо- и 3-ацетил-группы кислорода. В аэробных условиях в темноте мечение 13{1}-оксо-группы из H[2]{18}O было сниженным, что указывает на включение {16}O из воздуха. При росте в темноте в атмосфере, содержащей 50% {18}O[2] в Ar, R. sulfidophilum обладал оксигеназой, катализирующей включение {18}O из {18}O[2] специфично в 13{1}-оксо-группу, при этом ацетильная и карбоксильная группы остаются немечеными. Заключают, что оксигеназа и гидратаза действуют, образуя 13{1}-оксо-группу кольца E бактериохлорофилла a; кислород 3-ацетильной группы происходит только из воды при действии гидратазы. Германия, Bot. Inst. Univ., D-80638 Munchen. Библ. 26
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.07
Рубрики: БАКТЕРИОФИЛЛ А
БИОСИНТЕЗ

ОКСИГЕНАЗЫ

ГИДРАТАЗЫ

ДЕЙСТВИЕ

ПУТИ

RHODOVULUM SULFIDOPHILUM


Доп.точки доступа:
Porra, Robert J.; Urzinger, Markus; Winkler, Johannes; Bubenzer, Claudia; Scheer, Hugo

11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.08-04Б2.236

    Fukui, Toshiaki.

    Expression and characterization fo (R)-specific enoyl coenzyme A hydratase involved in polyhydroxyalkanoate biosynthesis by Aeromonas caviae [Text] / Toshiaki Fukui, Naofumi Shiomi, Yoshiharu Doi // J. Bacteriol. - 1998. - Vol. 180, N 3. - P667-673 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Экспрессия и характеристика (R)-специфичной еноил-КоА-гидратазы, участвующей в биосинтезе полиалканоатов у Aeromonas caviae
Аннотация: Комплементационный анализ негативного по полиоксиалканоатам мутанта Aeromonas caviae показал, что ORF3 (открытая рамка считывания длиной 402 п. н., расположенная с 3'-стороны от гена полиоксиалканоат-синтазы в локусе pha) участвует в биосинтезе полиоксиалканоатов. Поэтому ORF3 переименована в ген phaJ[Ac]. Escherichia coli B121(DE3), несущая ген phaJ[Ac] под контролем промотора фага T7, гиперэкспрессирует еноил-КоА-гидратазу, N-концевая аминокислотная последовательность которой совпадает с предсказанной последовательностью продукта гена phaJ[Ac], за исключением первого остатка мет. Эта еноил-КоА-гидратаза катализирует (R)-специфичную гидратацию транс-2-еноил-KoA с 4-6 атомами C и участвует в обеспечении пути биосинтеза поли(3-оксибутират-ко-3-оксигексаноата) мономерными единицами (R)-оксиацил-KoA из пути 'бета'-окисления жирных кислот у A. caviae. Япония, Polymer Chem. Lab., Inst. Phys. and Chem. Res. (RIKEN), Wako, Saiotama 351-01. Библ. 34
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ГЕНЫ
ГЕНЫ ЕНОИЛ-КОА-ГИДРАТАЗЫ PHA[AC]

ПРОМОТОР ФАГА T7

ГИПЕРЭКСПРЕССИЯ

ЕНОИЛ-КОА-ГИДРАТАЗА

(R)-СПЕЦИФИЧНАЯ

УЧАСТИЕ В

СИНТЕЗ

ПОЛИАЛКОНАТЫ

AEROMONAS CAVIAE (BACT.)


Доп.точки доступа:
Shiomi, Naofumi; Doi, Yoshiharu

12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.10-04Б2.215

   

    Construction of environmental DNA libraries in Escherichia coli and screening for the presence of genes conferring utilization of 4-hydroxybutyrate [Text] / Anke Henne [et al.] // Appl. and Environ. Microbiol. - 1999. - Vol. 65, N 9. - P3901-3907 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Конструирование библиотек ДНК из окружающей среды в Escherichia coli и скрининг на присутствие генов, вызывающих использование 4-оксибутирата
Аннотация: Сконструированы плазмидные библиотеки ДНК, экстрагированной из 3 разных проб почвы. Средний размер вставок равен 5-8 т. п. н. 80% плазмид несут эти вставки. При скрининге 930 000 рекомбинантных штаммов Escherichia coli на использование 4-оксибутирата (I) обнаружены 36 позитивных клонов, 5 из к-рых содержат рекомбинантные плазмиды (рАН1-рАН5), вызывающие стабильный фенотип использования I. Все 5 штаммов растут на I как единственном источнике C и энергии и обладают активность 4-оксибутиратдегидрогеназы (II) в очищенных экстрактах. Секвенирование плазмиды рАН5 обнаружило ген, гомологичный гену gbg Ralstonia eutropha, кодирующему II. Субклонированы гены orf1 из pAH1 и orf6 из рАН3, придающие способность использовать I. Продукт orf1 гомологичен членам семейства белков DedA, а продукт orf6 похож на еноил-КоА-гидратазы/изомеразы. Остальные секвенированные вставки плазмид из позитивных клонов не гомологичны известным генам и белкам в базах данных NCBI. Германия, Abt. Allgemeine Mikrobiol., Inst. Mikrobiol. und Genet., Georg-August-Univ., 37077 Gottingen. Библ. 29
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.07
Рубрики: ПЛАЗМИДНЫЕ БИБЛИОТЕКИ
ДНК

ОКРУЖАЮЩАЯ СРЕДА

ВСТАВКИ

КОНСТРУИРОВАНИЕ

4-ОКСИБУТИРАТ

ИСПОЛЬЗОВАНИЕ

ПЛАЗМИДНЫЕ ГЕНЫ

ГЕН 4-ОКСИБУТИРАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ DEDA

ГЕН ЕНОИЛ-КОА-ГИДРАТАЗЫ/ИЗОМЕРАЗЫ

СУБКЛОНИРОВАНИЕ


Доп.точки доступа:
Henne, Anke; Daniel, Rolf; Schmitz, Ruth A.; Gottschalk, Gerhard

13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.11-04Б2.206

   

    Co-expression of polyhydroxyalkanoate synthase and (R)-enoyl-CoA hydratase genes of Aeromonas caviae establishes copolyester biosynthesis pathway in Escherichia coli [Text] / Toshiaki Fukui [et al.] // FEMS Microbiol. Lett. - 1999. - Vol. 170, N 1. - P69-75 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Коэкспрессия генов полигидроксиалканоат-синтазы и (R)-еноил-КоА-гидратазы Aeromonas caviae устанавливает биосинтез кополиэфира в Escherichia coli
Аннотация: Гены биосинтеза полигидроксиалканоатов (I) Aeromonas caviae экспрессировали в Escherichia coli LS5218 fadR atoC (Con). Штамм LS5218, несущий только ген phaC[Ac] полигидроксиалканоат-синтазы (II), синтезирует белок II, но не накапливает I из додеканоата (III). Коэкспрессия phaC[Ac] и гена phaJ[Ac] (R)-еноил-КоА-гидратазы вызывает накопление сополимера P(3-гидроксибутират-ко-3-гидроксигексаноат) (IV) из октаноата и III в кол-ве 7-11% от сухого веса клеток. Это показало, что гены phaC[Ac] и phaJ[Ac] существенны для установления пути биосинтеза II из алкановых кислот. Содержание IV в штамме, экспрессирующем оба гена под контролем промотора lac, достигает 38% (из III). Анализ активности ферментов позволил предположить, что эффективное образование мономеров по механизму 'бета'-окисления при высоком уровне экспрессии гена phaJ[Ac] важно для достижения высокого содержания I в рекомбинантных клетках E. coli. Япония, Inst. Phys. and Chem. (RIKEN), Wako, Saitama 351-0158. Библ. 18
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ГЕНЫ
ГЕН ПОЛИГИДРОКСИАЛКАНОАТ-СИНТАЗЫ PHAC[AC]

ГЕН R-ЕНОИЛ-КОА-ГИДРАТАЗЫ PHAJ[AC]

КЛОНИРОВАНИЕ

ГЕТЕРОЛОГИЧНАЯ ЭКСПРЕССИЯ

ХАРАКТЕРИСТИКА

ФУНКЦИЯ

МЕТАБОЛИЗМ

ПОЛИГИДРОКСИАЛКАНОАТЫ

БИОСИНТЕЗ

AEROMONAS CAVIAE (BACT.)


Доп.точки доступа:
Fukui, Toshiaki; Yokomizo, Satoru; Kobayashi, Genta; Doi, Yoshiharu

14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 06.04-04Б2.167

   

    Characterisation of the nitrile hydratase gene clusters of Rhodococcus erythropolis strains AJ270 and AJ300 and Microbacterium sp. AJ115 indicates horizontal gene transfer and reveals an insertion of IS1166 [Text] / Rebecca O'Mahony [et al.] // Antonie van Leeuwenhoek. - 2005. - Vol. 87, N 3. - P221-232 . - ISSN 0003-6072
Перевод заглавия: Характеристика кластеров генов нитрилгидратазы Rhodococcus erythropolis, штаммы AJ270 и AJ300, и Microbacterium sp. AJ115 показала наличие горизонтального генного переноса и выявила инсерцию IS1166
Аннотация: Выделили нитрил метаболизирующие штаммы AJ270, AJ300 и AJ115, имеющие очень близкие профили энзимов. Путем секвенирования гена 16S рРНК показали, что штаммы AJ270 и AJ300 - новые штаммы Rhodococcus erythropolis, а AJ115 - новый штамм Microbacterium, родственный Microbacterium oxydans и Microbacterium liquefaciens. Анализ структуры кластеров генов гидратазы/амидазы показал идентичность этого района во всех штаммах и отличие этой структуры от других кластеров нитрилгидратазы/амидазы. Выявили инсерцию IS1166 в гене nh2, которая генерирует 10 п.н. допликацию в точке инсерции и имеет ORF, кодирующего белок, гомологичный транспозазе IS666 из Mycobacterium avium. Идентичность генных кластеров трех штаммов свидетельствует о наличии горизонтального генного переноса в этом районе. Эксперименты по гибридизации привели к выводу о хромосомной локализации кластеров генов гидратазы/амидазы. Ферменты штамма AJ270 индуцировались ацетонитрилом или ацетамидом. Ирландия, Dep. of Chemical and Life Sci., Waterford Inst. of Technology, Cork Road, Waterford
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
НИТРИЛГИДРАТАЗА

СИНТЕЗ

ФУНКЦИЯ

ГЕНЫ

ГЕНЫ ГИДРАТАЗЫ/АМИДАЗЫ

ГОРИЗОНТАЛЬНЫЙ ПЕРЕНОС

СТРУКТУРА

RHODOCOCCUS ERYTHROPOLIS (BACT.)


Доп.точки доступа:
O'Mahony, Rebecca; Doran, John; Coffey, Lee; Cahill, Orla J.; Black, Gary W.; O'Reilly, Catherine

15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 10.06-04Б2.154

   

    Cyclohexa-1,5-diene-1-carbonyl-coenzyme A (CoA) hydratases of Geobacter metallireducens and Syntrophus aciditrophicus: Evidence for a common benzoyl-CoA degradation pathway in facultative and strict anaerobes [Text] / Franziska Peters [et al.] // J. Bacteriol. - 2007. - Vol. 189, N 3. - P1055-1060 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Циклогекса-1,5-диен-1-карбонил-CoA-гидратазы Geobacter metallireducens и Syntrophus aciditrophicus: данные в пользу существования общего пути деградации бензоил-CoA у факультативных и облигатных анаэробов
Аннотация: Гетерологически экспрессировали, подвергли очистке и описали продукты генов bamR[Geo] и bamR[Syn] с присоединенным His; эти продукты генов идентифицировали как циклогекса-2,5-диен-1-карбонил-CoA-гидратазы; активность диеноил-CoA-гидратаз обнаружили также в экстрактах выращенных в присутствии ароматического субстрата G. metalloreducens, S. aciditrophicus и D. multivorans. По-видимому, за исключением R. palustris, бензоил-CoA-пути идентичны у факультативных и облигатных анаэробных бактерий, метаболизирующих ароматические субстраты питательной среды независимо от энергетического обмена и от механизма бензоил-CoA-деароматизации. Германия, Inst. Bioch., D 04103 Leipzig. Библ. 30
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.27.03
Рубрики: ЦИКЛОГЕКСА-1,5-ДИЕН-1-КАРБОНИЛ-КОА-ГИДРАТАЗЫ
ИДЕНТИФИКАЦИЯ

ОЧИСТКА

СВОЙСТВА

БЕНЗОИЛ-КОА

КАТАБОЛИЗМ

GEOBACTER METALLIREDUCENS

SYNTROPHUS ACIDITROPHICUS


Доп.точки доступа:
Peters, Franziska; Shinoda, Yoshifumi; McInerney, Michael J.; Boll, Matthias

16.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 90.07-04Б3.93

    Abraham, Wolf-Rainer.

    Addition of water to acyclic terpenoids by Fusarium solani [Text] / Wolf-Rainer Abraham, Hans-Adolf Arfmann // Appl. Microbiol. and Biotechnol. - 1989. - Vol. 32, N 3. - P295-298 . - ISSN 0175-7598
Перевод заглавия: Присоединение воды к ациклическим терпеноидам с помощью Fusarium solani
Аннотация: Установлено, что грибы Fusarium solani DSM62416 и 62413 способны гидратировать транс-неролидол или геранилацетон по внутренней двойной связи. Гидратазы этих микроорганизмов активны по отношению к соединениям с двойными связями только Е-конфигурации. Гидратация терминальной изопреноидной единицы различ. субстратов не происходит. Гидратазы отличаются субстратной специфичностью. Шт. DSM 62416 трансформирует транс-неролидол, но не геранилацетон. Обратная закономерность существует у шт. DSM 62413. Кислород в кач-ве кофактора для р-ции не требуется, поскольку гидратированные продукты образуются с высоким выходом в анаэр. условиях. Библ. 13. ФРГ, GBF Gesellschaft fur Biotechnologische Forschung mbH, AG Mikrobielle Umwandlungen, Mascheroder Weg 1, D-3300 Braunschweig.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.25
Рубрики: FUSARIUM SOLANI (FUNGI)
ШТАММ DSM62416

ШТАММ DSM62413

ФЕРМЕНТЫ

ГИДРАТАЗЫ

СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ

БИОЛОГИЧЕСКИ АКТИВНЫЕ ВЕЩЕСТВА

ТЕРПЕНОИДЫ

ТРАНС-НЕРОЛИЗОЛ

ГЕРАНИЛАЦЕТОН

ГИДРАТАЦИЯ


Доп.точки доступа:
Arfmann, Hans-Adolf

17.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.01-04Б2.161

   

    Bacterial metabolism of 3-chloroacrylic acid [Text] / S. Hartmans [et al.] // J. Gen. Microbiol. - 1991. - Vol. 137, N 8. - P2025-2032 . - ISSN 0022-1287
Перевод заглавия: Бактериальный метаболизм 3-хлоракриловой кислоты
Аннотация: Выделили 2 штамма бактерий на среде с 3-хлоракриловой к-той (I) в кач-ве единственного источника углерода и энергии. Штамм САА1 Pseudomonas cepacia был способен к росту только с цис-изомером I. Штамм САА2, коринеформная бактерия, использовала оба изомера I в кач-ве единственного источника углерода и энергии. Штамм САА1 имел цис-I-гидратазу, а штамм САА2 - 2 гидратазы - одна с цис-I-гидратазной активностью, другая - с транс-I-гидратазной активностью. Продуктом гидратазной активности с I был полуальдегид малоната. У обоих штаммов полуальдегид малоната был далее декарбоксилирован с помощью независимой от кофактора декарбоксилазы с образованием ацетальдегида и СО[2]. Библ. 28. Нидерланды, Div. of Ind. Microbiol, Agric. Univ., PO Box 8129, 6700 EV Wageningen.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.13
Рубрики: ХЛОРАКРИЛОВАЯ КИСЛОТА*{3}-
МЕТАБОЛИЗМ

ГИДРАТАЗЫ

ЦИС-ГИДРАТАЗА

ТРАНСГИДРАТАЗА

ПОЛУАЛЬДЕГИД МАЛОНАТА

ОБРАЗОВАНИЕ

PSEUDOMONAS CEPACIA (BACT.

ШТАММ САА1

ШТАММ САА2

КОРИНЕФОРМНЫЕ БАКТЕРИИ


Доп.точки доступа:
Hartmans, S.; Jansen, M.W.; van, der Werf M.J.; de, Bont J.A.M.

 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)