Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=БЕЛОК SECB<.>)
Общее количество найденных документов : 12
Показаны документы с 1 по 12
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 97.02-04Б4.100

    Powers, Erik L.
    Export of periplasmic galactose-binding protein in Escherichia coli depends on the chaperone SecB [Text] / Erik L. Powers, Linda L. Randall // J. Bacteriol. - 1995. - Vol. 177, N 7. - P1906-1907 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Экспорт периплазматического галактозосвязывающего белка у Escherichia coli зависит от чаперона SecB
Аннотация: Белок SecB Escherichia coli является молекулярным чапероном и участвует в экспорте белков внешней мембраны LamB, OmpA, OmpF, PhoE, периплазматич. белков - мальтозосвязывающего белка, олигопептидсвязывающего белка. Белок SecB характеризуется своей исключительной способностью отличать несозревшие белки от их конечной стабильной четвертич. структуры. Для того, чтобы понять механизмы, с помощью к-рых белок SecB отличает и связывает незрелую форму белков, имеющих различное строение и состав, нужно сначала выявить как можно большее кол-во белков, чей экспорт нуждается в белке SecB. Показано, что экспорт галактозосвязывающего белка зависит от чаперона SecB. Интересно, что галактозосвязывающий белок гораздо меньше похож на мальтозосвязывающий белок, чем на рибозосвязывающий белок, чей экспорт от белка SecB не зависит. США, (Randall L. L.), Dep. of Biochem. and Biophys., Washington State Univ., Pullman, Washington, 99164-4660. Библ. 14
ГРНТИ  
34.27.29
ВИНИТИ 341.27.29.07.13.07.07
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
БЕЛКИ
БЕЛОК SECB
МОЛЕКУЛЯРНЫЙ ЧАПЕРОН
ГАЛАКТОЗОСВЯЗЫВАЮЩИЙ БЕЛОК
ЭКСПОРТ
МЕХАНИЗМ
ГЕНЫ
ГЕН SECB
МУТАЦИЯ SECB::TN5

Доп.точки доступа:
Randall, Linda L.

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.06-04Б2.458

    Fekkes, Peter.
    The molecular chaperone SecB is released form the carboxy-terminus of SecA during initiation of precursor protein translocation [Text] / Peter Fekkes, der Does and Chris van, Arnold J. M. Driessen // EMBO Journal. - 1997. - Vol. 16, N 20. - P6105-6113 . - ISSN 0261-4189
Перевод заглавия: Молекулярный шаперон SecB освобождается от C-конца SecA во время инициации транслокации белков-предшественников
Аннотация: Сконструированы слияния глутатион-S-трансферазы с различными участками C-конца белка SecA (I) Escherichia coli и изучена их способность связываться с белком SecB (II). Показано, что для аутентичного связывания II и комплексов II с белками-предшественниками (III) достаточно 22 последних остатков I. Делеционный мутант SecAN880 (IA), не содержащий этого участка, поддерживает транслокацию III, но не связывается с II. Гетеродимеры I-IA дефектны по связыванию II, так что оба C-конца в димере I нужны для образования сайта связывания II. II освобождается от транслоказы на очень ранней стадии транслокации III, когда связанный с мембраной I связывает АТФ и индуцирует транслокацию. Нидерланды, Dep. Microbiol., Univ. of Groningen, 9751 NN Haren. Библ. 53
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.09.09
Рубрики: ТРАНСПОРТ БЕЛКОВ
ШАПЕРОНЫ
БЕЛОК SECB
БЕЛКИ-ПРЕДШЕСТВЕННИКИ
ИНИЦИАЦИЯ ТРАНСЛОКАЦИИ
БЕЛОК SECA
ФРАГМЕНТ C-КОНЦЕВОЙ
ОТЩЕПЛЕНИЕ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
van, der Does and Chris; Driessen, Arnold J.M.

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.07-04Б2.250

    Randall, Linda L.
    High selectivity with low specificity: How SecB has solved the paradox of chaperone binding [Text] / Linda L. Randall, Simon J. S. Hardy // Trends Biochem. Sci. - 1995. - Vol. 20, N 2. - P65-69 . - ISSN 0968-0004
Перевод заглавия: Высокая избирательность при низкой специфичности: как SecB решает парадокс связывания шаперонов
Аннотация: Обзор. У Escherichia coli шаперон SecB (I) специфически узнает полипептиды в неактивном состоянии и направляет их по пути экспорта. Связывание таких полипептидов с I происходит с высокими сродством и избирательностью, несмотря на отсутствие консенсусной узнаваемой последовательности. Рассмотрены следующие вопросы: 1) роль I в экспорте белков; 2) модель экспорта белков в периплазматическое пространство, основанная на модуляции I кинетического распределения между путями сворачивания, агрегации и экспорта; 3) детерминантны сродства к I; 4) скорости ассоциации I и лигандов. США, Dep. Biochem. and Biophys., Washington St. Univ., Pullman, WA 99164-4660. Библ. 30
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.09.09
Рубрики: ШАПЕРОНЫ
СВЯЗЫВАНИЕ
БЕЛОК
БЕЛОК SECB
ЭКСПОРТ БЕЛКОВ
ESCHERICHIA COLI
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 30

Доп.точки доступа:
Hardy, Simon J.S.

4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 04.11-04Б2.279

    Хохлова, О. В.
    Взаимосвязанное влияние на секрецию щелочной фосфатазы E. coli заряда N-концевой области сигнального пептида и белков SecB и SecA [Текст] / О. В. Хохлова, М. А. Несмеянова // Молекул. биол. - 2004. - Т. 38, N 2. - С. 288-296 . - ISSN 0026-8984
Аннотация: Посттрансляционная секреция белков у Escherichia coli катализируется на цитоплазматической стадии этого процесса экспорт-специфическим шапероном - белком SecB, и транслокационной АТРазой - белком SecA. Эффективность секреции определяется также зарядом сигнального пептида. Замена положительно заряженного остатка Lys(-20) в N-концевой области сигнального пептида предшественника щелочной фосфатазы E. coli на незаряженный Ala или отрицательно заряженный Glu снижает секрецию фермента в периплазму. Эффект смены заряда на секрецию усиливается в отсутствие белка SecB и особенно при инактивации белка SecA, а зависимость секреции от этих белков при смене заряда сигнального пептида увеличивается. С помощью метода коиммунопреципитации показано, что заряд N-концевой области сигнального пептида не влияет на взаимодействие предшественника щелочной фосфатазы с цитоплазматическими факторами секреции, свидетельствуя, что эта область не принимает непосредственного участия в указанном взаимодействии. Однако заряд N-концевой области сигнального пептида влияет на его функцию как внутримолекулярного шаперона, а также на таргетинг (направление) пребелка к мембране, разделяя эти функции с белками SecA и SecB. Россия, Институт биохимии и физиологии микроорганизмов им. Г. К. Скрябина Российской академии наук, Пущино, Московская обл., 142290. Библ. 44
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.09.09
Рубрики: СЕКРЕЦИЯ БЕЛКОВ
ПОСТТРАНСЛЯЦИОННАЯ
ЩЕЛОЧНАЯ ФОСФАТАЗА
ПРЕДШЕСТВЕННИК
СИГНАЛЬНЫЙ ПЕПТИД
N-КОНЦЕВАЯ ОБЛАСТЬ
СМЕНА ЗАРЯДА
ВЛИЯНИЕ НА
РЕГУЛЯЦИЯ
БЕЛОК SECB
БЕЛОК SECA
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Несмеянова, М.А.

5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 11.10-04Б4.108

    Suo, Yuying.
    Orientation of SecA and SecB in complex, derived from disulfide cross-linking [Text] / Yuying Suo, Simon J. S. Hardy, Linda L. Randall // J. Bacteriol. - 2011. - Vol. 193, N 1. - P190-196 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Ориентация [белков] SecA и SecB в комплексе, образовавшемся в результате дисульфидных поперечных сшивок
Аннотация: Белок SecA Escherichia coli обладает АТФ-азной активностью и играет роль мотора при экспорте белков через основную систему секреции Sec. Тетрамерный цитоплазматич. шаперон SecB связывается с предшественниками экспортируемых белков и доставляет их к белку SecA. При такой доставке белок SecB связывается с белком SecA. Наиболее активный в транслокации комплекс между этими белками состоит из 2 протомеров SecA, связанных с тетрамером SecB. Ранее определены аминоацильные радикалы в каждом белке, участвующие в связывании друг с другом. Однако относительная ориентация белков в комплексе оставалась невыясненной. В данной работе использована имеющаяся у авторов обширная коллекция белков SecA и SecB с замененными цистениновыми радикалами, кроме одного. Попарная комбинация таких "вариантов с одним цистеином" и быстрое окисление позволили определить, какие радикалы сближаются при образовании комплекса. Получ. данные использованы при создании модели ориентации белков SecA и SecB в комплексе. США, (Randall L.L.) 117 Schweitzer Hall, Dep. of Biochem., Univ. of Missouri, Columbia, MO 65211. Библ. 20
ГРНТИ  
34.27.29
ВИНИТИ 341.27.29.07.13.07.07
Рубрики: СИСТЕМА СЕКРЕЦИИ БЕЛКОВ
БЕЛОК SECA
БЕЛОК SECB
ОРИЕНТАЦИЯ
КОМПЛЕКС С ДИСУЛЬФИДНЫМИ ПОПЕРЕЧНЫМИ СШИВКАМИ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Hardy, Simon J.S.; Randall, Linda L.

6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.07-04Б2.79

    Weiss, Judith B.
    Purified SecB protein of Escherichia coli retards folding and promotes membrane translocation of the maltose-binding protein in vitro [Text] / Judith B. Weiss, Paul H. Ray, Philip J. Bassford // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1988. - Vol. 85, N 23. - P8978-8982 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Очищенный белок SecB клеток Escherichia coli замедляет сворачивание и способствует транслокации через мембраны in vitro мальтозосвязывающего белка
Аннотация: Белок SecB получали в высокоочищенном состоянии из экстрактов клеток Е. соli с помощью дифференциального центрифугирования, осаждения сульфатом аммония и гель-фильтрации на Сефарозе Q и колонках HRS-200 (Pharmacia). Обнаружено, что белок SecB имеет мол. массу около 17 кД и присутствует в р-ре в форме мультимерного агрегата. Присутствие белка SecB оказалось необходимым для эффективной транслокации белка, связывающего мальтозу, в инвертированные мембранные везикулы Е. соli. В присутствии белка SecB мальтозосязывающий белок значительно дольше сохранял после синтеза состояние, компетентное для транслокации. В прямых экспериментах обнаружено, что добавление белка SecB резко замедляет сворачивание молекул вновь синезированного мальтозосвязывающего белка в устойчивую к протеазам конформацию. Высказывается предположение, что роль белка SecB в процессе транслокации сводится к поддержанию белка, подлежащего транслокации, в развернутой информации, наиболее удобной для прохождения через мембраны. Библ. 25. США, Dep. of Microbiol. and Immunol., School of Med., Univ. of North Carolina, Chapel Hill, NC 27514.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.11.07
Рубрики: БЕЛКИ
МАЛЬТОЗОСВЯЗЫВАЮЩИЙ БЕЛОК
СВОРАЧИВАНИЕ
ТРАНСЛОКАЦИЯ
КЛЕТОЧНЫЕ МЕМБРАНЫ
БЕЛОК SECB
УЧАСТИЕ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Ray, Paul H.; Bassford, Philip J.

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.07-04Б2.259

    Watanabe, Makoto.
    SecB functions as a cytosolic signal recognition factor for protein export in E. coli [Text] / Makoto Watanabe, Gunter Blobel // Cell. - 1989. - Vol. 58, N 4. - P695-705 . - ISSN 0092-8674
Перевод заглавия: Белок SecB действует как локализующийся в цитозоле сигнал-узнающий фактор при экспорте белков в клетках Escherichia coli
Аннотация: Изучали роль белка SecB в обеспечении транспорта соотв-щих белков E. coli в мембраны. Опытами по центрифугированию в градиенте сахарозы показано, что тетрамеры белка secB (с мол. м. 16*4'+-'64 кД) способны образовывать комплекс со вновь синтезированными мембранными белками E. coli и отщепление сигнальной последовательности от этих белков нарушает их способность взаимодействовать с тетрамерами SecB. Показано также, что добавление тетрамеров SecB ингибирует активность так называемых сигналузнающих частиц в эукариотич. бесклеточных системах. Пропускание экстрактов из Кл E. coli через колонки с пришитым антителами к SecB не нарушало их способности поддерживать трансляцию, но полностью ингибировало способность обеспечивать транслокацию белков через мембраны. Показано, что в Кл E. coli белок SecB локализуется в цитозоле. Сделан вывод, что тетрамеры белка SecB являются в клетках E. coli основным фактором, обеспечивающим транспорт вновь синтезированных белков на мембраны и их транслокацию через мембраны и их функции SecB, сравнимы с ролью сигнал-узнающих частиц в эукариотах. Библ. 41. США, Lab. of Cell Biology, Howard Hughes Medical Inst. The Rockefeller Univ. New York, NY 10021.
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.02.17
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ
МЕМБРАННЫЕ БЕЛКИ
СЕКРЕЦИЯ БЕЛКОВ
РЕГУЛЯТОРНЫЕ БЕЛКИ
БЕЛОК SECB
ФУНКЦИИ
СРАВНЕНИЕ
ЭУКАРИОТЫ
ФАКТОР УЗНАЮЩИЙ СИГНАЛЫ

Доп.точки доступа:
Blobel, Gunter

8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.11-04Б2.173

    Lecker, Stewart H.
    ProOmpA contains secondary and tertiary structure prior to translocation and is shielded from aggregation by association with SecB protein [Text] / Stewart H. Lecker, Arnold J. M. Driessen, William Wickner // EMBO Journal. - 1990. - Vol. 9, N 7. - P2309-2314 . - ISSN 0261-4189
Перевод заглавия: Pro-OmpA принимает вторичную и третичную структуру до транслокации и защищен от агрегации ассоциацией с белком SecB
Аннотация: В экспорте белков у Escherichia coli участвуют цитозольные компоненты - молекулярные шаперонины, функционирующие как стабилизаторы белковых предшественников для транслокации их через мембрану. Методами кругового дихроизма и флуоресценции показано, что очищенный pro-OmpA в своей конформации для транслокации содержит элементы вторичной и третичной структуры. Ассоциация с молек. шаперонином SecB немного изменяет конформацию pro-OmpA и стабилизирует его, предотвращая агрегацию и способствуя транслокации его через обращенные везикулы внутренних мембран E. coli. Эти рез-ты свидетельствуют о том, что компетенция к трансформации не является просто рез-том поддержания развернутого состояния, и что молек. шапероны могут стабилизировать белковые предшественники, предотвращая их олигомеризацию, но не препятствуя формированию третичной структуры. Библ. 49. США, Molecular Biology, Inst. and Dep. of Biological Chemistry Univ. of CA, Los Angeles, CA 90024-1737.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.11.07
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ТРАНСПОРТ БЕЛКОВ
ЭКСПОРТ БЕЛКОВ
ШАПЕРОНИНЫ
БЕЛОК SECB
АССОЦИАЦИЯ
БЕЛОК PRO-ОМПА
ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА
ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА
ПРЕДОТВРАЩЕНИЕ АГРЕГАЦИИ

Доп.точки доступа:
Driessen, Arnold J.M.; Wickner, William

9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.01-04Б2.232

    Swidersky, Ulla E.
    Determinants of membrane-targeting and transmembrane translocation during bacterial protein export [Text] / Ulla E. Swidersky, Hedda K. Hoffschulte, Matthias Muller // EMBO Journal. - 1990. - Vol. 9, N 6. - P1777-1785 . - ISSN 0261-4189
Перевод заглавия: Детерминанты адресования в мембрану и трансмембранного переноса в процессе секреции бактериальных белков
Аннотация: Исследована транслокация пре-LamB, предшественника белка наружной мембраны LamB Escherichia coli, синтезированного in vitro и транспортирующегося в вывернутые мембранные везикулы (МВ) в ко- и посттрансляционных условиях. Рассеяние протондвижущей силы, расщепление АТФ или обработка мембран N-этилмалеимидом ингибируют созревание и трансмембранный перенос пре-LamB, не предотвращая его адресование в мембрану. Последняя сильно ингибируется в МВ, экстрагированных солью и обработанных трипсином, а также при синтезе пре-LamB в экстрактах клеток мутантов secA или secB. Следовательно, для этого процесса требуются растворимые SecA, SecB и чувствительный к протеазе мембранный рецептор. Рез-ты свидетельствуют о двоякой роли SecA в бактериальном экспорте белка. Библ. 52. ФРГ, Biochemisches Inst. der Univ. Freiburg, D-7800 Freiburg.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.11 + 341.27.21.09.09.09
Рубрики: ТРАНСПОРТ БЕЛКОВ
ЭКСПОРТ БЕЛКОВ
ПРЕДШЕСТВЕННИКИ БЕЛКОВ
ПРЕ-LAMB
АДРЕСОВАНИЕ БЕЛКОВ
ТРАНСЛОКАЦИЯ
ДЕТЕРМИНАНТЫ
БЕЛОК SECA
БЕЛОК SECB
МЕМБРАННЫЙ РЕЦЕПТОР
МЕМБРАННЫЕ ВЕЗИКУЛЫ
ВЫВЕРНУТЫЕ ВЕЗИКУЛЫ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Hoffschulte, Hedda K.; Muller, Matthias

10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.04-04Б2.491

    Liu, Gseping.
    Physiological role during export for the retardation of folding by the leader peptide of maltose-binding protein [Text] / Gseping Liu, Traci B. Topping, Linda L. Randall // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1989. - Vol. 86, N 23. - P9213-9217 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Физиологическая роль замедления образования складчатой структуры мальтозо-связывающего белка лидерным пептидом в процессе экспорта белков из клетки
Аннотация: Мальтозо-связывающий белок (I), экспрессируемый in vivo в отсутствие лидерного белка, не способен присоединять SecB - растворимый компонент аппарата секреции белков Escherichia coli. Однако, если I, не содержащий лидерной последовательности, имеет мутацию одной аминок-ты, приводящую к замедлению формирования складчатой структуры, то он присоединяет SecB. Т. обр., функция лидерного белка заключается в замедлении формирования складчатой структуры I, в рез-те чего сохраняется доступ SecB к сайту связывания SecB белка I. Библ. 21. США, Biochemistry/Biophysics Program, Washington State Univ., Pullman, WA 99164-4660
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.09.09
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ MC4100
БЕЛКИ
МАЛЬТОЗОСВЯЗЫВАЮЩИЙ БЕЛОК
СЕКРЕЦИЯ БЕЛКОВ
КОРРЕЛЯЦИЯ
СКЛАДЧАТАЯ СТРУКТУРА
БЕЛОК-БЕЛКОВЫЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ
БЕЛОК SECB
ЛИДЕРНЫЙ ПЕПТИД

Доп.точки доступа:
Topping, Traci B.; Randall, Linda L.

11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.04-04Б2.492

    Weiss, Judith B.
    The folding properties of the Escherichia coli maltosebinding protein influence its interaction with SecB in vitro [Text] / Judith B. Weiss, Philip J. Bassford // J. Bacteriol. - 1990. - Vol. 172, N 6. - P3023-3029 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Свойства сворачивания мальтозосвязывающего белка Escherichia coli влияют на его взаимодействие с SecB in vitro
Аннотация: Предполагается, что белок Sec В участвует в секреции белков у Escherichia coli, замедляя сворачивание предшественника мальтозосвязывающего белка (пре-МСБ) в несекретируемую форму. Sec В образует нестабильный комплекс с нативным пре-МСБ. Мутантные МСБ, к-рые имеют пониженную скорость сворачивания, образуют значительно более стабильные комплексы с Sec B. Образование комплекса Sec В-пре-МСБ не зависит от сигнальной последовательности пре-МСБ. Зрелая форма МСБ, полностью лишенная сигнального пептида, имеет более высокую скорость сворачивания, чем пре-МСБ дикого типа, и не образует комплекс с Sec B. Способность к образованию комплекса с Sec B определяется св-вом сворачивания МСБ. Ил. 4. Табл. 1. Библ. 35. (P. I. Bassford (IR)) США, Dep. of Microbiol. and Immunol., School of Medicine, Univ. of North Carolina, Chapel Hill, North Carolina 27599-7290.
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.09.09
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
СЕКРЕЦИЯ БЕЛКОВ
БЕЛОК SECB
ФУНКЦИИ
БЕЛКИ
МАЛЬТОЗОСВЯЗЫВАЮЩИЙ БЕЛОК
ПРЕДШЕСТВЕННИК
БЕЛОК-БЕЛКОВЫЙ КОМПЛЕКС
СТАБИЛЬНОСТЬ
КОРРЕЛЯЦИЯ
СВОРАЧИВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Bassford, Philip J.

12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.10-04Б2.454

    Collier, David N.
    SecB-independent export of Escherichia coli ribose-binding protein (RBP): some comparisons with export of maltose-binding protein (MBP) and studies with RBP-MBP hybrid proteins [Text] / David N. Collier, Sharon M. Strobel, Jr. Philip J. Bassford // J. Bacteriol. - 1990. - Vol. 172, N 12. - P6875-6884 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: SecB-независимый экспорт белка Escherichia coli, связывающего рибозу (RBB): некоторые сравнения с экспортом белка, связывающего мальтозу (MBP), и изучение с помощью RBP-MBP гибридных белков
Аннотация: Белок SecB (I) необходим для эффективного экспорта белков оболочки E. coli. Белок, связывающий мальтозу, (МВР), экспортируется с помощью I, а белок, связывающий рибозу (RBP), транспортируется в наружную мембрану Кл E. coli без участия I. Исследовали механизм транспорта белков с помощью I. Получили гибридные белки RBP-МВР и МВР-RBP у к-рых поменяли сигнальные последовательности точно в сайте узнавания сигнальной пептидазы. Изучили экспорт гибридных белков и показали, что I обеспечивает экспорт МВР путем взаимодействия с непроцессируемой частью преМВР. Кроме того, установили, что I вообще не взаимодействует с RBP. Библ. 54. США, Dep. of Microbiol. and Immunology, School of Med., Univ. of North Carolina, Chapel Hill, NC 27599-7290.
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.29 + 341.27.21.09.09.09
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ МС4100
ТРАНСПОРТ БЕЛКОВ
БЕЛОК СВЯЗЫВАНИЯ МАЛОТОЗЫ
БЕЛОК SECB
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
НАРУЖНЫЕ МЕМБРАНЫ
СТРУКТУРА
СИНТЕЗ

Доп.точки доступа:
Strobel, Sharon M.; Bassford, Jr.Philip J.
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)