Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=БЕЛОК APP<.>)
Общее количество найденных документов : 11
Показаны документы с 1 по 11
1.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI40) 96.08-04М7.179

   
    Familial Alzheimer's disease with an APP[717] point mutation and sporadic Alzheimer's disease have the same cytoskeletal pathology [Text] : abstr. 3rd Int. Conf. Alzheimer's Disease and Relat. Disorders, Abano Terme, July 12-17, 1992 / Brian Anderton [et al.] // Neurobiol. Aging. - 1992. - Vol. 13, Suppl. n 1. - P57 . - ISSN 0197-4580
Перевод заглавия: Семейная [форма] болезни Альцгеймера с мутацией APP-717 и спорадическая болезнь Альцгеймера характеризуются одной и той же патологией цитоскелета
Аннотация: Показано, что как при спорадической так и при семейной болезни Альцгеймера с мутацией вал'-'иле в кодоне 717 гена APP наблюдаются аналогичные изменения цитоскелета с образованием корковых и подкорковых телец Леви, нейрофибриллярных бляшек и узелков в нейритах и нейропиле. Эти отложения состоят из белка-тау, белков нейрофиламентов и убихитина. Великобритания, Dep. of Neurology, Univ. of Washington, Scattle, WA, 98195
ГРНТИ  
76.03.49
ВИНИТИ 761.03.49.33.21.21.15
Рубрики: БОЛЕЗНЬ ALZHEIMER
СЕМЕЙНАЯ ФОРМА
СПОРАДИЧЕСКАЯ ФОРМА
БЕЛКИ
БЕЛОК APP
АМИЛОИД
ЦИТОСКЕЛЕТ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Anderton, Brian; Hanger, Diane; Lantos, Peter; Mullan, Michael; Rossor, Martin; Luthert, Philip

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 02.12-04А1.289

   
    Implications of presenilin 1 mutations in Alzheimer's disease [Text] / Hiroto Komano [et al.] // Mech. Ageing and Dev. - 1999. - Vol. 107, N 3. - P281-298 . - ISSN 0047-6374
Перевод заглавия: Роль мутаций пресенилина 1 в болезни Альцгеймера
Аннотация: Мутации в генах пресенилинов 1 (PS1) и 2 ведут к развитию семейной формы болезни Альцгеймера. С использованием системы in vitro на основе линии клеток нейробластомы Neuro 2 авторы показали, что мутации в гене PS1 (миссенс-мутация M146L и делеция экзона 10) ведут к изменению процессинга белка-предшественника амилоида (APP) с накоплением вариантов A'бета'1-42 и A'бета'x-42. Эти варианты белка APP не характерны для клеток с геном PS1 дикого типа и обладают повышенной склонностью к формированию амилоидных фибрилл. Скорее всего такое действие мутантного пресенилина-1 связано с повышением активности 'гамма'-секретазы - фермента, играющего важную роль в процессинге белка APP в комплексе Гольджи. Япония, Dep. of Dementia Research. Nat. Inst. for Longevity Sciences, Gengo 36-3, Morioka-cho, Obu-shi, Aichi 474-8522; fax: +81-562-446594. E-mail: hkomano@nils.go.jp. Библ. 40
ГРНТИ  
34.03.27
ВИНИТИ 341.03.27.15
Рубрики: БОЛЕЗНЬ ALZHEIMER
МУТАЦИИ
ГЕН PS1
ПРОЯВЛЕНИЕ МУТАЦИИ
БЕЛКИ
БЕЛОК APP
ПРОЦЕССИНГ
ЧЕЛОВЕК
АМИЛОИД
СТАРЕНИЕ
БИБЛ. 40

Доп.точки доступа:
Komano, Hiroto; Sudoh, Shinji; Kawamura, Yuuki; Wang, Rong; Yanagisawa, Katsuhiko

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 03.01-04Я6.326

   
    Implications of presenilin 1 mutations in Alzheimer's disease [Text] / Hiroto Komano [et al.] // Mech. Ageing and Dev. - 1999. - Vol. 107, N 3. - P281-298 . - ISSN 0047-6374
Перевод заглавия: Роль мутаций пресенилина 1 в болезни Альцгеймера
Аннотация: Мутации в генах пресенилинов 1 (PS1) и 2 ведут к развитию семейной формы болезни Альцгеймера. С использованием системы in vitro на основе линии клеток нейробластомы Neuro 2 авторы показали, что мутации в гене PS1 (миссенс-мутация M146L и делеция экзона 10) ведут к изменению процессинга белка-предшественника амилоида (APP) с накоплением вариантов A'бета'1-42 и A'бета'x-42. Эти варианты белка APP не характерны для клеток с геном PS1 дикого типа и обладают повышенной склонностью к формированию амилоидных фибрилл. Скорее всего такое действие мутантного пресенилина-1 связано с повышением активности 'гамма'-секретазы - фермента, играющего важную роль в процессинге белка APP в комплексе Гольджи. Япония, Dep. of Dementia Research. Nat. Inst. for Longevity Sciences, Gengo 36-3, Morioka-cho, Obu-shi, Aichi 474-8522; fax: +81-562-446594. E-mail: hkomano@nils.go.jp. Библ. 40
ГРНТИ  
34.19.27
ВИНИТИ 341.19.27.05
Рубрики: БОЛЕЗНЬ ALZHEIMER
МУТАЦИИ
ГЕН PS1
ПРОЯВЛЕНИЕ МУТАЦИИ
БЕЛКИ
БЕЛОК APP
ПРОЦЕССИНГ
ЧЕЛОВЕК
АМИЛОИД
СТАРЕНИЕ
БИБЛ. 40

Доп.точки доступа:
Komano, Hiroto; Sudoh, Shinji; Kawamura, Yuuki; Wang, Rong; Yanagisawa, Katsuhiko

4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 03.02-04А1.121

   
    The 'Arctic' APP mutation (E693G) causes Alzheimer's disease by enhanced A'бета' protofibril formation [Text] / Camilla Nilsberth [et al.] // Nature Neurosci. - 2001. - Vol. 4, N 9. - P887-893 . - ISSN 1097-6256
Перевод заглавия: "Арктическая" мутация E693G [гена] APP приводит к болезни Альцгеймера за счет усиления образования A'бета'-протофибрилл
Аннотация: Мутации в гене белка-предшественника амилоида (APP) приводят к развитию болезни Альцгеймера. Авторы провели детальный анализ причин развития этого заболевания в семье из Швеции с миссенс-мутацией E693G в гене APP в области A'бета'-последовательности. Показано, что эта мутация не влияет на образование и секрецию амилоидогенных производных APP-белка: пептидов A'бета'42 и A'бета'40. Но эти мутантные пептиды с заменой E693G отличаются от APP-пептидов дикого типа скоростью формирования протофибрилл и тем самым более склонны к образованию нерастворимых производных белка-предшественника амилоида. Швеция [Lannfelt L.], Karolinska Inst., Dep. of Neurotec, Geriatric Medicine, Novum KFC, S-141 86 Huddinge. E-mail: lars.lannfelt@neurotec.ki.se. Библ. 40
ГРНТИ  
34.03.27
ВИНИТИ 341.03.27.15
Рубрики: БОЛЕЗНЬ ALZHEIMER
МУТАЦИИ
ГЕН APP
"АРКТИЧЕСКАЯ" МУТАЦИЯ
БЕЛКИ
БЕЛОК APP
ФОРМИРОВАНИЕ ПРОТОФИБРИЛЛ
ЧЕЛОВЕК
БИБЛ. 40

Доп.точки доступа:
Nilsberth, Camilla; Westlind-Danielsson, Anita; Eckman, Christopher B.; Condron, Margaret M.; Axelman, Karin; Forsell, Charlotte; Stenh, Charlotte; Luthman, Johan; Teplow, David B.; Younkin, Steven G.; Naslund, Jan; Lannfelt, Lars

5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 03.02-04А1.122

    Haass, Christian.
    Protofibrils, the unifying toxic molecule of neurodegenerative disorders? [Text] / Christian Haass, Harald Steiner // Nature Neurosci. - 2001. - Vol. 4, N 9. - P859-860 . - ISSN 1097-6256
Перевод заглавия: Протофибриллы - унифицированные токсические молекулы при нейродегенеративных заболеваниях?
Аннотация: На основании анализа локализации и характера вызывающих болезнь Альцгеймера мутаций в гене белка-предшественника амилоида (APP) авторами выдвинута гипотеза, согласно которой вызывающие это заболевание мутации способствуют образованию протофибрилл из мутантных молекул APP. При этом мутации не обязательно влияют на протеолитический процессинг белка APP с образованием пептидов амилоида A'бета'42 и A'бета'40. Германия, Lab. for Alzheimer's Disease Research, Dep. of Biochemistry, Adolf-Butenandt-Inst., Schillerst Ludwig-Maximilians-Univ., Munich44, 8036 Munich; E-mail: chaass@pbm.med.uni-muenchen.de. Библ. 14
ГРНТИ  
34.03.27
ВИНИТИ 341.03.27.15
Рубрики: БОЛЕЗНЬ ALZHEIMER
ПАТОГЕНЕЗ
МЕДИЦИНСКАЯ ГИПОТЕЗА
БЕЛОК APP
ПРОТОФИБРИЛЛЫ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Steiner, Harald

6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI25) 03.02-04М5.225

   
    Implications of presenilin 1 mutations in Alzheimer's disease [Text] / Hiroto Komano [et al.] // Mech. Ageing and Dev. - 1999. - Vol. 107, N 3. - P281-298 . - ISSN 0047-6374
Перевод заглавия: Роль мутаций пресенилина 1 в болезни Альцгеймера
Аннотация: Мутации в генах пресенилинов 1 (PS1) и 2 ведут к развитию семейной формы болезни Альцгеймера. С использованием системы in vitro на основе линии клеток нейробластомы Neuro 2 авторы показали, что мутации в гене PS1 (миссенс-мутация M146L и делеция экзона 10) ведут к изменению процессинга белка-предшественника амилоида (APP) с накоплением вариантов A'бета'1-42 и A'бета'x-42. Эти варианты белка APP не характерны для клеток с геном PS1 дикого типа и обладают повышенной склонностью к формированию амилоидных фибрилл. Скорее всего такое действие мутантного пресенилина-1 связано с повышением активности 'гамма'-секретазы - фермента, играющего важную роль в процессинге белка APP в комплексе Гольджи. Япония, Dep. of Dementia Research. Nat. Inst. for Longevity Sciences, Gengo 36-3, Morioka-cho, Obu-shi, Aichi 474-8522; fax: +81-562-446594. E-mail: hkomano@nils.go.jp. Библ. 40
ГРНТИ  
34.39.03
ВИНИТИ 341.39.03.35.99
Рубрики: БОЛЕЗНЬ ALZHEIMER
МУТАЦИИ
ГЕН PS1
ПРОЯВЛЕНИЕ МУТАЦИИ
БЕЛКИ
БЕЛОК APP
ПРОЦЕССИНГ
ЧЕЛОВЕК
АМИЛОИД
СТАРЕНИЕ
БИБЛ. 40

Доп.точки доступа:
Komano, Hiroto; Sudoh, Shinji; Kawamura, Yuuki; Wang, Rong; Yanagisawa, Katsuhiko

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 04.04-04А1.113

   
    Structure of the Alzheimer's disease amyloid precursor protein copper binding domain. A regulator of neuronal copper homeostasis [Text] / Kevin J. Barnham [et al.] // J. Biol. Chem. - 2003. - Vol. 278, N 19. - P17401-17407 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Структура связывающего Cu домена белка-предшественника амилоида при болезни Альцгеймера: регулятор гомеостаза Cu в нейронах
ГРНТИ  
34.03.27
ВИНИТИ 341.03.27.11.09.15
Рубрики: БЕЛОК APP
БЕЛОК-ПРЕДШЕСТВЕННИК АМИЛОИДА
СВЯЗЫВАЮЩИЙ МЕДЬ ДОМЕН
СТРУКТУРА
НЕЙРОНАЛЬНЫЙ МЕТАЛЛОПЕРЕНОСЧИК
РЕГУЛЯТОР ГОМЕОСТАЗА МЕДИ
БОЛЕЗНЬ АЛЬЦГЕЙМЕРА

Доп.точки доступа:
Barnham, Kevin J.; McKinstry, William J.; Multhaup, Gerd; Galatis, Denise; Morton, Craig J.; Curtain, Cyril C.; Williamson, Nicholas A.; White, Anthony R.; Hinds, Mark G.; Norton, Raymond S.

8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 04.07-04Я6.62

   
    Folding and stability of the extracellular domain of the human amyloid precursor protein [Text] / Michelle G. Botelho [et al.] // J. Biol. Chem. - 2003. - Vol. 278, N 36. - P34259-34267 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Укладка и стабильность внеклеточного домена белка-предшественника амилоида
Аннотация: 'бета'-Амилоидный пептид образуется при протеолитическом процессинге трансмембранного гликопротеина, известного как белок-предшественник амилоида (БПА). БПА человека существует в разных изоформах, главные из которых содержат 695, 731 и 770 остатков. Протеолиз БПА 'альфа'- и 'бета'-секретазами освобождает внеклеточные растворимые фрагменты БПА'альфа' и БПА'бета', соответственно. БПА'альфа' играет важную роль в физиологических и патологических процессах в мозге, но о его структуре и стабильности известно мало. Недавно на базе данных о малоугловом рассеянии рентгеновских лучей была построена структурная модель БПА'альфа'[695] [Gralle M. et al. "Biophys. J." 2002, 83, 3513-3524]. Теперь исследовали укладку и стабильность БПА'альфа'[695] и БПА'альфа'[770]. Исследования методами флуоресценции белка и бис-АНС, КД, разностной спектрофотометрии и малоуглового рассеяния рентгеновских лучей равновесной денатурации БПА'альфа'[695] и БПА'альфа'[770] хлористым гуанидинием и мочевиной выявили многостадийный механизм укладки обеих этих изоформ БПА'альфа'. Такая ступенчатая укладка возможно связана с наличием в структуре БПА'альфа' разных структурных доменов. Относительно низкая стабильность нативных БПА'альфа' возможно позволяет БПА взаимодействовать с различными лигандами физиологического происхождения. Бразилия, Dep. Med. Biochem., Fed. Univ. Rio de Janeiro, Rio de Janeiro, RJ 21944-590. Библ. 49
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.01
Рубрики: БЕЛОК APP
БЕЛОК-ПРЕДШЕСТВЕННИК АМИЛОИДА
ПРОТЕОЛИЗ 'АЛЬФА'-СЕКРЕТАЗОЙ
ИЗОФОРМЫ 'АЛЬФА'[695] И 'АЛЬФА'[770]
ВНЕКЛЕТОЧНЫЙ ДОМЕН
УКЛАДКА
СТАБИЛЬНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Botelho, Michelle G.; Gralle, Matthias; Oliveira, Cristiano L.P.; Torriani, Iris; Ferreira, Sergio T.

9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 04.08-04Б4.102

    Roche, Fiona M.
    The Staphylococcus aureus surface protein SasG and its homologues promote bacterial adherence to human desquamated nasal epithelial cells [Text] / Fiona M. Roche, Mary Meehan, Timothy J. Foster // Microbiology. - 2003. - Vol. 149, N 10. - P2759-2767 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Поверхностный белок SasG Staphylococcus aureus и его гомологии способствуют бактериальной адгезии на эпителиальных клетках носовой полости человека
Аннотация: ClfB ранее идентифицировали как стафилококковый адгезин, способствующий связыванию с эпителиальными клетками носовой полости. В данной работе показали, что поверхностный белок SasG Staphylococcus aureus и два гомологичных белка Pls S. aureus. Использовали S. aureus и AAP S. epidermidis также являются промоторами бактериальной адгезии. Не нашли условий для экспрессии in vitro SasG S. aureus и Lactococcus lactis, экспрессирующие SasG с плазмиды. Показали, что SasG не связывает несколько типичных лигандов. Предварительная инкубация эпителиальных клеток с очищенными рекомбинантными белками показала, что N-концевые А районы SasG, Pls и APP, но не B повторы SasG, ингибируют адгезию L. lactis, экспрессирующую SasG по дозо-зависимой модели. Полученные результаты привели к заключению, что SasG, Pls и APP связываются с одним и тем же неидентифицированным еще рецептором на поверхности эпителиальных клеток. Кроме того, экспрессия SasG, подобно Pls, уменьшала адгезию S. aureus к фибронектину и фибриногену. Ирландия, Dep. of Microbiology, Moyne Inst. of Preventive Med., Trinty College, Dublin 2. Библ. 36
ГРНТИ  
34.27.29
ВИНИТИ 341.27.29.07.19.09
Рубрики: ПОВЕРХНОСТНЫЕ БЕЛКИ
БЕЛОК SASG
БЕЛОК PLS
БЕЛОК APP
СВЯЗЫВАНИЕ
РЕЦЕПТОР
ЭПИТЕЛИАЛЬНЫЕ КЛЕТКИ
НОСОВАЯ ПОЛОСТЬ ЧЕЛОВЕКА
АДГЕЗИЯ
STAPHYLOCOCCUS AUREUS (BACT.)
УМЕНЬШЕНИЕ
ФИБРОНЕКТИН
ФИБРИНОГЕН

Доп.точки доступа:
Meehan, Mary; Foster, Timothy J.

10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 05.03-04А1.121

   
    Cloning, expression, crystallization and initial crystallographic analysis of the C-terminal domain of the amyloid precursor protein APP [Text] / Cora Keil [et al.] // Acta crystallogr. D. - 2004. - Vol. 60, N 9. - P1614-1617 . - ISSN 0907-4449
Перевод заглавия: Клонирование, экспрессия, кристаллизация и предварительный кристаллографический анализ С-концевого домена белка-предшественника амилоида APP
Аннотация: Болезнь Альцгеймера связана с накоплением в мозгу типичных сенильных бляшек, состоящих главным образом из нейротоксических амилоидных 'бета'-пептидов. Эти пептиды образуются при протеолизе крупного трансмембранного амилоидного белка-предшественника амилоида (APP) типа I, который возможно участвует в трансдукции сигнала. Был клонирован, экспрессирован в больших количествах в Escherichia coli и очищен крупный C-концевой домен APP человека. Получены хорошо дифрагирующие тетрагональные кристаллы и собраны дифракционные данные с разрешением 2,1 A. Предварительный анализ показал, что домен имеет преобладающую 'альфа'-спиральную структуру. Германия, MPI Biochem., Abt. Strukturforschung, 82152 Martinsried. Библ. 35
ГРНТИ  
34.03.27
ВИНИТИ 341.03.27.11.09.15
Рубрики: БЕЛОК APP
БЕЛОК-ПРЕДШЕСТВЕННИК АМИЛОИДА
ТИП I
РЕКОМБИНАНТНЫЙ C-КОНЦЕВОЙ ДОМЕН
КЛОНИРОВАНИЕ
ОЧИСТКА
КРИСТАЛЛИЗАЦИЯ
ПРЕДВАРИТЕЛЬНЫЙ КРИСТАЛЛОГРАФИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Keil, Cora; Huber, Robert; Bode, Wolfram; Than, Manuel E.

11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 10.02-04А1.94

   
    Экспрессия, выделение, очистка и солюбилизация трансмембранного домена белка АРР, играющего ключевую роль в развитии болезни Альцгеймера [Текст] / К. Д. Надеждин [и др.] // Труды 51 Научной конференции МФТИ "Современные проблемы фундаментальных и прикладных наук", Москва. 2008. - М., 2008. - Молекулярная и биологическая физика, Ч.4. - С. 235-237 . - ISBN 978-5-7417-0261-1
Аннотация: Созданы конструкции, содержащие TM домен белка APP длиной 40 и 42 аминокислотных остатков. Фрагменты APP были клонированы в виде совместной конструкции ("фьюжн"-белка) с белком тиоредоксином в клетках E. coli c помощью вектора pGEMEX1. Получены две конструкции "фьюжн"-белка с различными сайтами щепления - энтерокиназным (40 а. о) и тромбиновым (42 а.о.). Очистка белка производилась с помощью металлехатной хромотографии на гексагистидиновом линкере. Для получения особо чистого образца белок дочищался при помощи образенофазной жидкостной хроматографии высокого давления (HPLC). Экспрессия была проведена в E. coli в штамме Rosetta (DE3) pLyss на среде М9, содержащей {15}NH[4]Cl и/или {13}C-обогащенную глюкозу. Также были сняты пробные ЯМР-спектры {15}N-HSQC для контроля чистоты образца и способности встраивания в липидные бицеллы - среду, имитирующую мембранное окружение. Россия, Московский физ.-технич. ин-т. Библ. 2
ГРНТИ  
34.03.27
ВИНИТИ 341.03.27.11.09.15
Рубрики: БЕЛОК APP
ТРАНСМЕМБРАННЫЙ ДОМЕН
ВЫДЕЛЕНИЕ
СОЛЮБИЛИЗАЦИЯ
АЛЬЦГЕЙМЕРА БОЛЕЗНЬ

Доп.точки доступа:
Надеждин, К.Д.; Бочаров, Э.В.; Бочарова, О.В.; Арсеньев, А.С.
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)