Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=АУТОЛИЗИН<.>)
Общее количество найденных документов : 16
Показаны документы с 1 по 16
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 97.05-04Б4.154

   
    Structural organization of the major autolysin from Streptococcus pneumoniae [Text] / Pilar Usobiaga [et al.] // J. Biol. Chem. - 1996. - Vol. 271, N 12. - P6832-6838 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Структурная организация главного аутолизина из Streptococcus pneumoniae
Аннотация: Аутолизины расщепляют определенные связи в пептидогликане, вызывая лизис клетки. Наиболее известный аутолизин (Lyt-амидаза, LytA), расщепляющий связь Mur-Ala, активен в присутствии холиновых остатков в тейхоевых к-тах клеточной стенки. LytA из S. pneumoniae (M[r]'ЭКВИВ'36 кД) состоит из N-концевого модуля, ответственного за каталитическую активность, и C-концевого модуля, участвующего в прикреплении к клеточной стенке. Результаты калориметрического и седиментационного исследования показывают, что LytA существует в равновесии мономер-димер, в образовании последнего важную роль играет C-концевой фрагмент. Димеризация регулируется взаимодействием с холином. Предложена модель мол. организации LytA и обсуждаются ее функции. Испания, Inst. Quim-Fis., Consejo Super. Invest Cien., 28006 Madrid. Библ. 35
ГРНТИ  
34.27.29
ВИНИТИ 341.27.29.07.19.11
Рубрики: ПЕПТИДОГЛИКАНЫ
РАСЩЕПЛЕНИЕ
АУТОЛИЗИН
СТРУКТУРНАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ
ФУНКЦИИ
STREPTOCOCCUS PNEUMONIAE

Доп.точки доступа:
Usobiaga, Pilar; Medrano, Francisco J.; Gasset, Maria; Garcia, Jose L.; Saiz, Jose L.; Rivas, German; Laynez, Jose; Menendez, Margarita
2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 98.04-04Б4.95

   
    An autolysin ring associated with cell separation of Staphylococcus aureus [Text] / Sakuo Yamada [et al.] // J. Bacteriol. - 1996. - Vol. 178, N 6. - P1565-1571 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Аутолизиновое кольцо, ассоциированное с разделением клеток Staphylococcus aureus
Аннотация: У Staphylococcus aureus имеется аутолизин - бифункциональный белок, обладающий амидазной и глюкоамидазной активностью и подвергающийся протеолитич. процессингу на 2 внеклеточные пептидогликангидролазы: эндо-'бета'-N-ацетилглюкозаминидазу (I) и N-ацетилмурамил-L-аланин-амидазу (II) с мол. м. 51 и 62 кД соотв. Положение I и II на поверхности клеток изучено методом иммуноэлектронной микроскопии с использованием иммуноглобулинов G у I и II и частиц Au - протеин А. Эти частицы образуют на поверхности клеток кольцевую структуру в области перегородки для следующего клеточного деления. Электронномикроскопич. изучение сверхтонких срезов обнаружило преимущественную локализацию частиц Au в предполагаемых сайтах клеточного деления, где образование новой перегородки еще не завершено. Распределения частиц Au на поверхности протопластов и их ассоциация с нитевидным материалом, выступающим из клеток, позволило предположить, что I и II связаны с липотейхоевой кислотой. Образование I и II кольцевой структуры может требоваться для эффективного разделения дочерних клеток после клеточного деления. Япония, Dep. of Microbiol., Kawasaki Med. School, Kurashiki, Okayama 701-01. Библ. 36
ГРНТИ  
34.27.29
ВИНИТИ 341.27.29.07.19.09
Рубрики: РОСТ
РАЗВИТИЕ
ДЕЛЕНИЕ КЛЕТОК
МЕХАНИЗМ
БЕЛОК
АУТОЛИЗИН
КОЛЬЦЕВАЯ СТРУКТУРА
ФУНКЦИЯ
STAPHYLOCOCCUS AUREUS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Yamada, Sakuo; Sugai, Motoyuki; Komatsuzawa, Hitoshi; Nakashima, Seiji; Oshida, Tadahiro; Matsumoto, Akira; Suginaka, Hidekazu
3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.05-04Б2.293

   
    An autolysin ring associated with cell separation of Staphylococcus aureus [Text] / Sakuo Yamada [et al.] // J. Bacteriol. - 1996. - Vol. 178, N 6. - P1565-1571 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Аутолизиновое кольцо, ассоциированное с разделением клеток Staphylococcus aureus
Аннотация: У Staphylococcus aureus имеется аутолизин - бифункциональный белок, обладающий амидазной и глюкоамидазной активностью и подвергающийся протеолитич. процессингу на 2 внеклеточные пептидогликангидролазы: эндо-'бета'-N-ацетилглюкозаминидазу (I) и N-ацетилмурамил-L-аланин-амидазу (II) с мол. м. 51 и 62 кД соотв. Положение I и II на поверхности клеток изучено методом иммуноэлектронной микроскопии с использованием иммуноглобулинов G у I и II и частиц Au - протеин А. Эти частицы образуют на поверхности клеток кольцевую структуру в области перегородки для следующего клеточного деления. Электронномикроскопич. изучение сверхтонких срезов обнаружило преимущественную локализацию частиц Au в предполагаемых сайтах клеточного деления, где образование новой перегородки еще не завершено. Распределения частиц Au на поверхности протопластов и их ассоциация с нитевидным материалом, выступающим из клеток, позволило предположить, что I и II связаны с липотейхоевой кислотой. Образование I и II кольцевой структуры может требоваться для эффективного разделения дочерних клеток после клеточного деления. Япония, Dep. of Microbiol., Kawasaki Med. School, Kurashiki, Okayama 701-01. Библ. 36
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.05.05
Рубрики: РОСТ
РАЗВИТИЕ
ДЕЛЕНИЕ КЛЕТОК
МЕХАНИЗМ
БЕЛОК
АУТОЛИЗИН
КОЛЬЦЕВАЯ СТРУКТУРА
ФУНКЦИЯ
STAPHYLOCOCCUS AUREUS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Yamada, Sakuo; Sugai, Motoyuki; Komatsuzawa, Hitoshi; Nakashima, Seiji; Oshida, Tadahiro; Matsumoto, Akira; Suginaka, Hidekazu
4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 98.07-04Б4.144

   
    Subcellular localization of hte major autolysin, ATL and its processed proteins in Staphylococcus aureus [Text] / Hitoshi Komatsuzawa [et al.] // Microbiol. and Immunol. - 1997. - Vol. 41, N 6. - P469-479 . - ISSN 0385-5600
Перевод заглавия: Субклеточная локализация высокомолекулярного аутолизина ATL и белки, осуществляющие его процессинг у Staphylococcus aureus
Аннотация: Ген Staphylococcus aureus atl кодирует белок ATL с м. м. 138 кД, имеющий 2 домена. Один из них обладает амидазной (AM), а другой - глюкозаминидазной (LA) активностью. Показано, что этот белок подвергается протеолитическому процессингу с образованием через промежуточные продукты с м. м. 115 и 85 кД конечных белков с м. м. 51 кД (LA-активность) и 62 кД (AM-активность). Образующиеся белки локализуются на поверхности клетки. Ил. 9. Табл. 2. Библ. 18
ГРНТИ  
34.27.29
ВИНИТИ 341.27.29.07.19.09
Рубрики: STAPHYLOCOCCUS AUREUS (BACT.)
АУТОЛИЗИН ATL
СУБКЛЕТОЧНАЯ ЛОКАЛИЗАЦИЯ
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЙ ПРОЦЕССИНГ

Доп.точки доступа:
Komatsuzawa, Hitoshi; Sugai, Motoyuki; Nakashima, Seiji; Yamada, Sakuo; Matsumoto, Akira; Oshida, Tadahiro; Suginaka, Hidekazu
5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.08-04Б2.276

    Ishikawa, S.
    Cloning and expression of two autolysin genes, cwlU and cwlV, which are tandemly arranged on the chromosome of Bacillus polymyxa var. colistinus [Text] / S. Ishikawa, S. Kawahara, J. Sekiguchi // Mol. and Gen. Genet. - 1999. - Vol. 262, N 4-5. - P738-748 . - ISSN 0026-8925
Перевод заглавия: Клонирование и экспрессия двух генов аутолизина, cwlU, которые расположены в виде тандема на хромосоме Bacillus polymyxa var. colistinus
Аннотация: Ген cwlV, который кодирует аутолизин из Bacillus polymyxa var. colistinus, был клонирован и секвенирован. Ген cwlV включает открытую рамку считывания (ORF) размером 1497 н. п. и кодирует полипептид из 499 аминокислотных остатков (аа) (М[r] равна 53 707 Д). N-концевая последовательность зрелого CwlV-белка размером 23 кД представляет следующую последовательность аминокислот NSXGKKVVVIDAGXGAKD (X, неопределенные аа). Этой процессированной форме соответствует С-концевая последовательность (183 аа, М[r] равна 20 050 Д) из cvwlV ORF. Секвенирование фланкирующей области позволило установить, что другой предполагаемый ген аутолизина, cwlU локализован вверх по течению от cwlV. Ген cwlU кодирует полипептид из 524 аа и его аминокислотная последовательность на 34,9% идентична последовательности белка CwlV. Вниз по течению от гена cwlV локализовали гены синтеза липопротеина (OrfW), гомолога эндонуклеазы III (Nth), негомологичного OrfX, гомолога глутатионпероксидазы (Gpx) и N-концевой области OrfZ, содержащей ATP/GTP - связывающий сайт. Нозерн-блотинг и анализ реакции достраивания праймера позволил определить, что cwlU транскрибируется как одиночный цистрон, но cwlV транскрибируется вместе с orfW. Непроцессированные формы CwlV и CwlU (V['ДЕЛЬТА']S и U['ДЕЛЬТА']S, соответственно) были синтезированы в результате экспрессии соответствующих генов в Escherichia coli, выделены и очищены. Ферментативный анализ показал, что V['ДЕЛЬТА']S и V[cat] характеризуются наличием низких и высоких уровней гидролазной активности, воздействующей на клеточные стенки B. polymyxa, а U['ДЕЛЬТА']S и U[cat] почти не проявляют гидролазной активности, действующей на клеточные стенки B. polymyxa. Япония, Dep. of Applied Biology, Fac. of Textile Sci. and Technology, Shinshu Univ., 3-15-1 Tokida, Ueda-shi, Nagano 386-8567. Библ. 65
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
АУТОЛИЗИН
БИОСИНТЕЗ
ГЕНЫ
ГЕНЫ АУТОЛИЗИНА CWLVU
КЛОНИРОВАНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
BACILLUS POLYMYXA (BACT.)

Доп.точки доступа:
Kawahara, S.; Sekiguchi, J.
6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 04.12-04Б4.129

   
    Auto, a surface associated autolysin of Lesteria monocytogenes required for entry into eukaryotic cells and virulence [Text] / Didier Cabanes [et al.] // Mol. Microbiol. - 2004. - Vol. 51, N 6. - P1601-1614 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Auto - ассоциированный с поверхностью аутолизин Listeria monocytogenes, необходим для проникновения в эукариотические клетки и вирулентности
Аннотация: Несколько поверхностных белков внутриклеточного патогена Listeria monocytogenes критичны для инфекционного процесса. Методом in silico анализа сравнила репертуар поверхностных белков L. monocytogenes и непатогенного вида L. innocua и идентифицировали ген, кодирующий поверхностный белок L. monocytogenes, которого нет у L. innocua. Ген, названный aut, кодирует белок (Auto) из 572 аминокислот, содержащий сигнальную последовательность, N-концевой аутолизиновый домен и C-концевой домен из 4 GW-модулей, обеспечивающий закрепление на клеточной стенке. Показано, что ген aut экспрессируется независимо от регулятора генов вирулентности PrfA и кодирует поверхностный белок с аутолитической активностью. Auto необходим для вхождения бактерии в культивируемые нефагоцитирующие эукариотические клетки. Низкая инвазивность делеционных мутантов aut коррелирует со сниженной вирулентностью у мышей после внутривенного введения и после орального заражения морских свинок. Предполагается, что Auto является фактором вирулентности нового типа. Франция, Unite Interactions Bacteries Cell., Inst. Pasteur, 75724 Paris cedex 15. Библ. 58
ГРНТИ  
34.27.29
ВИНИТИ 341.27.29.07.23
Рубрики: LISTERIA MONOCYTOGENES (BACT.)
АУТОЛИЗИН
БЕЛОК AUTO
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
СТРУКТУРА
ФУНКЦИИ
ФАКТОР ВИРУЛЕНТНОСТИ
ПРОНИКНОВЕНИЕ В ХОЗЯЙСКУЮ КЛЕТКУ
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ ХОЗЯИН-ПАТОГЕН

Доп.точки доступа:
Cabanes, Didier; Dussurget, Olivier; Dehoux, Pierre; Cossart, Pascale
7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 05.05-04Б2.337

   
    HowA, an autolysin is required for heterocyst maturation in Anabaena sp. strain PCC 7120 [Text] / Jinsong Zhu [et al.] // J. Bacteriol. - 2001. - Vol. 183, N 23. - P6841-6851 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Аутолизин HcwA необходим для созревания гетероцист у Anabaena sp. штамм PCC 7120
Аннотация: Дифференцировка вегетативных клеток нитчатых водорослей в гетероцисты, специализированные клетки для аэробной фиксации азота, происходит при участии гена hepA, отвечающего за синтез полисахаридной оболочки гетероцисты. У Anabaena sp. штамм PCC7120 изучена регуляция этого гена. С помощью транспозонного мутагенеза штамма с хромосомным слиянием hepA::luxAB получен мутант, нормально растущий в среде с нитратом, но очень плохо индуцирующий ген hepA в ответ на нехватку азота. Показано, что в данном случае встраивание транспозона произошло в конститутивно экспрессирующийся ген hcwA, чей продукт похож на N-ацетилмурамоил-L-аланин-амидазы. Введение с плазмидой гена hcwA дикого типа восстанавливает индукцию гена hepA. Продукт его HcwA, экспрессированный в Escherichia coli, проявлял литическую активность в отношении клеточ. стенки. Похоже, что созревание гетероцист требует деградации или, возможно, перестройки клеточ. слоя пептидогликана. США [Wolk C. P.] MSU-DOE Plant Res. Lab., Michigan State Univ., East Lansing, Michigan 48824. Библ. 39
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.11.17.03
Рубрики: ОРГАНЕЛЛЫ
ГЕТЕРОЦИСТЫ
СОЗРЕВАНИЕ
ФЕРМЕНТЫ
АУТОЛИЗИН HEWA
СИНТЕЗ
ФУНКЦИЯ
ГЕНЫ
АУТОЛИЗИНА HCWA
КЛОНИРОВАНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ANABAENA (ALGAE)

Доп.точки доступа:
Zhu, Jinsong; Jager, Karin; Black, Todd; Zarka, Kelly; Koksharova, Olga; Wolk, C.Peter
8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 07.03-04Б2.260

    Moscoso, Miriam.
    Release of DNA into the medium by competent Streptococcus pneumoniae: Kinetics, mechanism and stability of the liberated DNA [Text] / Miriam Moscoso, Jean-Pierre Claverys // Mol. Microbiol. - 2004. - Vol. 54, N 3. - P783-794 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Выход ДНК в среду компетентным Streptococcus pneumoniae: кинетика, механизм и стабильность свободной ДНК
Аннотация: Естественная генетическая трансформация проявляется стойким потреблением экзогенной ДНК микроорганизмом. Преходящая способность связывать экзогенную ДНК называется компетентностью (Ком). Она требует синтеза белков, кодируемых com-генами. Мало известно о происхождении ДНК в окружающей среде, т. е. в культуральной жидкости. С помощью штаммов Streptococcus pneumoniae (S. p.) с мутациями в области com-генов и др. генетическими изменениями получены доказательства, что запуск высвобождения ДНК происходит путем индукции Ком S. p. Изучение кинетики показало, что максимум Ком наступал через 20 мин после добавления стимулирующего Ком-пептида (CSP1), после чего наступало снижение Ком. Высвобождение ДНК достигало максимума в стационарной фазе, после чего клетки S. p. были не в состоянии усваивать ДНК. Эти данные не подтвердили предположение, что выход ДНК из части популяции координирует с захватом ДНК остальными членами этой популяции. Более того, показано, что в Ком-культурах специфически индуцировалась или высвобождалась неизвестная ДНКаза, и что вместе с эндонуклеазой EndA она разрушала ДНК. Опыты с мутантами S. p., лишенными аутолизина LytA и аутолитического лизоцима LytC, показали, что высвобождение ДНК происходит благодаря лизису клеток, зависящему от LytA и LytC. Сделан вывод, что Ком-зависимый выход ДНК является одной из сторон общего феномена сенсибилизации к аутолизу, достигающему максимума в стационарной фазе. Испания, Centro de Investigaciones Biol. (CIB-CSIC), Campus Univ. Complutense, Ramiro de Maeztu, 9, 280400, Madrid. Библ. 53
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.03.07.03
Рубрики: ТРАНСФОРМАЦИЯ
ДНК ЭКЗОГЕННАЯ
ВЫХОД ИЗ КЛЕТКИ
ЗАХВАТ
КОМПЕТЕНТНОСТЬ
ПЕПТИД КОМПЕТЕНТНОСТИ
АУТОЛИЗИН LYTA
АУТОЛИТИЧЕСКИЙ ЛИЗОЦИМ LYTC
STREPTOCOCCUS PNEUMONIAE (BACT.)

Доп.точки доступа:
Claverys, Jean-Pierre
9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 07.03-04Б4.104

    Moscoso, Miriam.
    Release of DNA into the medium by competent Streptococcus pneumoniae: Kinetics, mechanism and stability of the liberated DNA [Text] / Miriam Moscoso, Jean-Pierre Claverys // Mol. Microbiol. - 2004. - Vol. 54, N 3. - P783-794 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Выход ДНК в среду компетентным Streptococcus pneumoniae: кинетика, механизм и стабильность свободной ДНК
Аннотация: Естественная генетическая трансформация проявляется стойким потреблением экзогенной ДНК микроорганизмом. Преходящая способность связывать экзогенную ДНК называется компетентностью (Ком). Она требует синтеза белков, кодируемых com-генами. Мало известно о происхождении ДНК в окружающей среде, т. е. в культуральной жидкости. С помощью штаммов Streptococcus pneumoniae (S. p.) с мутациями в области com-генов и др. генетическими изменениями получены доказательства, что запуск высвобождения ДНК происходит путем индукции Ком S. p. Изучение кинетики показало, что максимум Ком наступал через 20 мин после добавления стимулирующего Ком-пептида (CSP1), после чего наступало снижение Ком. Высвобождение ДНК достигало максимума в стационарной фазе, после чего клетки S. p. были не в состоянии усваивать ДНК. Эти данные не подтвердили предположение, что выход ДНК из части популяции координирует с захватом ДНК остальными членами этой популяции. Более того, показано, что в Ком-культурах специфически индуцировалась или высвобождалась неизвестная ДНКаза, и что вместе с эндонуклеазой EndA она разрушала ДНК. Опыты с мутантами S. p., лишенными аутолизина LytA и аутолитического лизоцима LytC, показали, что высвобождение ДНК происходит благодаря лизису клеток, зависящему от LytA и LytC. Сделан вывод, что Ком-зависимый выход ДНК является одной из сторон общего феномена сенсибилизации к аутолизу, достигающему максимума в стационарной фазе. Испания, Centro de Investigaciones Biol. (CIB-CSIC), Campus Univ. Complutense, Ramiro de Maeztu, 9, 280400, Madrid. Библ. 53
ГРНТИ  
34.27.29
ВИНИТИ 341.27.29.07.19.11
Рубрики: ТРАНСФОРМАЦИЯ
ДНК ЭКЗОГЕННАЯ
ВЫХОД ИЗ КЛЕТКИ
ЗАХВАТ
КОМПЕТЕНТНОСТЬ
ПЕПТИД КОМПЕТЕНТНОСТИ
АУТОЛИЗИН LYTA
АУТОЛИТИЧЕСКИЙ ЛИЗОЦИМ LYTC
STREPTOCOCCUS PNEUMONIAE (BACT.)

Доп.точки доступа:
Claverys, Jean-Pierre
10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 07.05-04Б4.117

    Romero, Patricia.
    Characterization of LytA-like N-acetylmuramoyl-L-alanine amidases from two new Streptococcus mitis bacteriophages provides insights into the properties of the major pneumococcal autolysin [Text] / Patricia Romero, Rubens Lopez, Ernesto Garcia // J. Bacteriol. - 2004. - Vol. 186, N 24. - P8229-8239 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Характеристика LtyA-подобной N-ацетил-мурамоил-1-аланинамидазы у двух бактериофагов Streptococcus mitis позволяет прояснить свойства главного пневмококкового аутолизина
Аннотация: Бактериальные муреин-гидролазы разрывают ковалентные связи пептидогликана клеточных стенок. В тех случаях, когда они вызывают лизис бактерий, их называют аутолизинами. Основной аутолизин Streptococcus pneumoniae (S. p.) LytA является важнейшим фактором вирулентности. Атипичный LytA имеет делецию двух аминокислот. Близкими к LytA оказались мурамил-аланин-амидазы двух умеренных фагов S. mitis - морфологически сходных с Myoviridae ('фи'B6) и с Siphoviridae ('фи'HER). Белки фагов получили путем сверхэкспрессии их генов в Escherichia coli. Гены обоих фагов имели 87% идентичности и принадлежали к группе генов амидаз LytA, хотя и отличались от LytA S. p. - требовали более кислой оптимальной pH и ингибировались дезоксихолатом Na. Короткий диализ фагов приводил к обратимой реконверсии, в отличие от LytA, в слабо активную или в высокоактивную форму амидазы. Сравнение последовательностей фагов и LytA показало, что за ряд свойств фагов S. mitis ответственен остаток Val-317. Его замена путем сайт-направленного мутагенеза на Thr-остаток привела к получению типичного активного LytA S. p. Это первое сообщение о том, что единственный остаток вовлечен в процесс конверсии аутолизина S. p. Некоторые штаммы S. mitis несут ген lytA, к-рый признавался исключительно у S. p. Вновь открытые фаговые лизины заполнили недостающую связь между типичными и атипичными аутолизинами S. p. Испания, R. Lopez (авт.), Centro de Investigaciones Biologicas, Ramiro de Maestu 9, 28006, Madrid. Библ. 78
ГРНТИ  
34.27.29
ВИНИТИ 341.27.29.21.07.99
Рубрики: ФАКТОРЫ ВИРУЛЕНТНОСТИ
АУТОЛИЗИН
LYTA
STREPTOCOCCUS PNEUMONIAE (BACT.)
СХОДСТВО
N-АЦЕТИЛ-МУРАМОИЛ-1-АЛАНИНАМИДАЗА
БАКТЕРИОФАГИ
STREPTOCOCCUS MITIS (BACT.)
ХАРАКТЕРИСТИКА

Доп.точки доступа:
Lopez, Rubens; Garcia, Ernesto
11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 07.07-04Б1.117

    Romero, Patricia.
    Characterization of LytA-like N-acetylmuramoyl-L-alanine amidases from two new Streptococcus mitis bacteriophages provides insights into the properties of the major pneumococcal autolysin [Text] / Patricia Romero, Rubens Lopez, Ernesto Garcia // J. Bacteriol. - 2004. - Vol. 186, N 24. - P8229-8239 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Характеристика LtyA-подобной N-ацетил-мурамоил-1-аланинамидазы у двух бактериофагов Streptococcus mitis позволяет прояснить свойства главного пневмококкового аутолизина
Аннотация: Бактериальные муреин-гидролазы разрывают ковалентные связи пептидогликана клеточных стенок. В тех случаях, когда они вызывают лизис бактерий, их называют аутолизинами. Основной аутолизин Streptococcus pneumoniae (S. p.) LytA является важнейшим фактором вирулентности. Атипичный LytA имеет делецию двух аминокислот. Близкими к LytA оказались мурамил-аланин-амидазы двух умеренных фагов S. mitis - морфологически сходных с Myoviridae ('фи'B6) и с Siphoviridae ('фи'HER). Белки фагов получили путем сверхэкспрессии их генов в Escherichia coli. Гены обоих фагов имели 87% идентичности и принадлежали к группе генов амидаз LytA, хотя и отличались от LytA S. p. - требовали более кислой оптимальной pH и ингибировались дезоксихолатом Na. Короткий диализ фагов приводил к обратимой реконверсии, в отличие от LytA, в слабо активную или в высокоактивную форму амидазы. Сравнение последовательностей фагов и LytA показало, что за ряд свойств фагов S. mitis ответственен остаток Val-317. Его замена путем сайт-направленного мутагенеза на Thr-остаток привела к получению типичного активного LytA S. p. Это первое сообщение о том, что единственный остаток вовлечен в процесс конверсии аутолизина S. p. Некоторые штаммы S. mitis несут ген lytA, к-рый признавался исключительно у S. p. Вновь открытые фаговые лизины заполнили недостающую связь между типичными и атипичными аутолизинами S. p. Испания, R. Lopez (авт.), Centro de Investigaciones Biologicas, Ramiro de Maestu 9, 28006, Madrid. Библ. 78
ГРНТИ  
34.25.29
ВИНИТИ 341.25.29.07
Рубрики: ФАКТОРЫ ВИРУЛЕНТНОСТИ
АУТОЛИЗИН
LYTA
STREPTOCOCCUS PNEUMONIAE (BACT.)
СХОДСТВО
N-АЦЕТИЛ-МУРАМОИЛ-1-АЛАНИНАМИДАЗА
БАКТЕРИОФАГИ
STREPTOCOCCUS MITIS (BACT.)
ХАРАКТЕРИСТИКА

Доп.точки доступа:
Lopez, Rubens; Garcia, Ernesto
12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 09.10-04Б4.151

    Gu, Hongwei.
    Идентификация и характеристика нового инфекционного фактора (гидролаза клеточной стенки/аутолизин) у Streptococcus Suis серотип 2 [Text] / Hongwei Gu, Chengping Lu // Weishengwu xuebao = Acta microbiol. sin. - 2008. - Vol. 48, N 1. - С. 68-72 . - ISSN 0001-6209
Аннотация: Streptococcus suis серотип 2 (SS2) вызывает летальное заболевание у человека и у свиней. Полимеразная цепная реакция показала, что все 27 вирулентных изолятов SS2 несут ген аутолизина. Секвенирование генов двух штаммов HA9801 и ZY05719 показало наличие в обоих случаях 6-кратно повторяющегося домена и одного домена N-ацетилмурамоил-L-аланинамидазы. Аутолизин штаммов HA9801 показал свою высокую гомологию с европейским штаммом P1/7, но отличался от канадского штамма 89/1589, у которого отсутствовал GBS Bsp-подобный домен. КНР, Nanjing Agricultural Univ., 210095 Nanjing. Библ. 13
ГРНТИ  
34.27.29
ВИНИТИ 341.27.29.21.07.99
Рубрики: STREPTOCOCCUS SUIS (BACT.)
ФАКТОРЫ ВИРУЛЕНТНОСТИ
АУТОЛИЗИН
ХАРАКТЕРИСТИКА
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Lu, Chengping
13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 11.12-04Т1.343

   
    Contribution of the autolysin AtlA to the bactericidal activity of amoxicillin against Enterococcus faecalis JH2-2 [Text] / Anne-Lise Bravetti [et al.] // Antimicrob. Agents and Chemother. - 2009. - Vol. 53, N 4. - P1667-1669 . - ISSN 0066-4804
Перевод заглавия: Вклад аутолизина AtlA в бактерицидную активность амоксицилллина в отношении Enterococcus faecalis JH2-2
Аннотация: При инкубации нативного штамма E. faecalis JH2 или мутантного штамма JH2-2 'ДЕЛЬТА'atlA, содержащего делецию в локусе гена, кодирующем аутолизин AtlaA, в присутствии амоксициллина(I) в конц-ии 2 мкг/мл кол-во log[10] колониеформирующих единиц/мл через 3 часа составляло 2,57 и 1,5 соотв. Через 24 часа от начала инкубации различий в бактерицидной активности I не обнаружено. В опытах на кроликах с эндокардитом, вызванным E. faecalis JH2-2 или JH2-2 'ДЕЛЬТА'atlA, показано, что при введении I в дозе 50 мг/кг в/м трижды в день на протяжении 3 дн. кол-во колоний в очагах поражения эндокарда составляло 7,69 и 8,55 log[10]/г соотв. Сделан вывод, что экспрессия аутолизина AtlA у Efaecalis вносит вклад в бактерицидный эффект I. Франция, Univ. Paris 7, Paris F-75018. Ил.1. Табл.2. Библ. 22
ГРНТИ  
34.45.21
ВИНИТИ 341.45.21.95.11.15.09
Рубрики: АМОКСИЦИЛЛИН
БАКТЕРИЦИДНАЯ АКТИВНОСТЬ
АУТОЛИЗИН
ЭНДОКАРДИТ
КРОЛИКИ

Доп.точки доступа:
Bravetti, Anne-Lise; Mesnage, Stephane; Lefort, Agnes; Chau, Francoise; Eckert, Catherine; Garry, Louis; Arthur, Michel; Fantin, Bruno
14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 13.12-04Б4.118

   
    The expression of LytM is down-regulated by RNAIII in Staphylococcus aureus [Text] / M. Chunhua [et al.] // J. Basic Microbiol. - 2012. - Vol. 52, N 6. - P636-641 . - ISSN 0233-111X
Перевод заглавия: Экспрессия hytМ негативно регулируется РНКIII у Staphylococcus aureus
ГРНТИ  
34.27.29
ВИНИТИ 341.27.29.07.19.09
Рубрики: STAPHYLOCOCCUS AUREUS (BACT.)
АУТОЛИЗИН
LYTM
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
НЕГАТИВНАЯ РЕГУЛЯЦИЯ
МАЛАЯ РНКIII

Доп.точки доступа:
Chunhua, M.; Yu, L.; Yaping, G.; Jie, D.; Qiang, L.; Xiaorong, T.; Guang, Y.
15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.09-04Б2.319

    Kuroda, Akio.
    Cloning, sequencing and genetic mapping of a Bacillus subtilis cell wall hydrolase gene [Text] / Akio Kuroda, Junichi Sekiguchi // J. Gen. Microbiol. - 1990. - Vol. 136, N 11. - P2209-2216 . - ISSN 0022-1287
Перевод заглавия: Клонирование, секвенирование и генетическое картирование гена гидролазы клеточной стенки Bacillus subtilis
Аннотация: Bacillus subtilis продуцирует аутолизины (I), лизирующие клеточную стенку. Ранее было показано, что штаммы К-77 и YT-25 синтезируют такие I. В данной работе определили, что штамм 168С B. subtilis тоже содержит ген, кодирующий I. Ген обозначили cwlA. Клонировали ген chlA и определили его нуклеотидную последовательность. Показали, что он кодирует полипептид с мол. м. 29 919 Д, содержащий 272 аминокислотных остатка. Ген имеет 'сигма' - промотор и ро-независимый теминатор. Ген chlA картирован рядом с генами dnaE и aroD. Библ. 33. Япония, Dep. of Applied Biol., Faculty of Textile Sci. and Technology, Shinshu Univ., 3-15-1 Tokida, Ueda-shi, Nagano 386.
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: BACILLUS SUBTILIS (BACT.)
ШТАММ 168С
ФЕРМЕНТЫ
АУТОЛИЗИН
ГЕН АУТОЛИЗИНА CWLA
КЛОНИРОВАНИЕ
КАРТИРОВАНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
СЕКВЕНИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Sekiguchi, Junichi
16.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 15.06-04Б4.102

   
    Characterization of AmiBA2446, a novel bacteriolytic enzyme active against Bacillus species [Text] / Krunal K. Mehta [et al.] // Appl. and Environ. Microbiol. - 2013. - Vol. 79, N 19. - P5899-5906 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Исследование свойств AmiBA2446 - нового бактериолитического фермента, активного против видов Bacillus
Аннотация: При анализе генома Bacillus anthracis идентифицирован новый литический фермент AmiBA2446, который существует в виде гомодимера и обладает N-ацетилмурамоил-L-аланин-амидазной активностью. На основе филогенетического анализа предполагается, что AmiBA2446 является аутолизином бактериального происхождения. Фермент обладает бактерицидной активностью к различным штаммам ряда видов Bacillus. США, Howard P. Isermann Dep. Chem. and Biol. Eng., Rensselaer Polytech. Inst., Troy, NY.
ГРНТИ  
34.27.29
ВИНИТИ 341.27.29.07.21
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ AMIBA2446
СВОЙСТВА
АУТОЛИЗИН
BACILLUS ANTHRACIS

Доп.точки доступа:
Mehta, Krunal K.; Paskaleva, Elena E.; Aziz-Ghannad, Saba; Ley, Daniel J.; Page, Martin A.; Dordick, Jonathan S.; Kane, Ravi S.
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)