СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ХРОМАТОГРАФИЯ АФФИННАЯ<.>)

Общее количество найденных документов : 33
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-33

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 89.07-04К1.482

Eng, H.
Isolation of an antiidiotypic antibody with acetylcholine-receptor-like binding properties from myasthenia gravis patients [Text] / H. Eng, A. K. Lefvert // Ann. Inst. Pasteur Immunol. - 1988. - Vol. 139, N 5. - P569-580 . - ISSN 0769-2625
Перевод заглавия: Выделение антиидиотипических антител со связывающими свойствами ацетилхолинового рецептора из сывороток больных тяжелой миастенией
Аннотация: Иммуноглобулины G, выделенные из сывороток 4-х б-ных тяжелой миастенией, подвергали аффинной хр-фии на АН-Сефарозе, конъюгированной с холином. Выделенные IgG-антитела тестировали твердофазным ИФА на способность связываться с иммобилиз. холином и исследовали способность разл. холинэргических лиганд подавлять это связывание. Из сыворотки одного б-ного выделены антитела, обладающие связывающими св-вами, сходными со связывающими св-вами ацетилхолинового рецептора (АХР). Это соответствует представлению о том, что часть антител к АХР, присутствующих в сыворотках б-ных тяжелой миастенией направлена против участка АХР, связывающего лиганд; эти антитела могут индуцировать образование антиидиотипических антител, экспрессирующих внутр. образ АХР и, следовательно, способных связывать холинэргические лиганды. Библ. 27. Швеция, Dep. Med., Karolinska Hosp., S-104 01, Stockholm.

ГРНТИ	34.43.55

ВИНИТИ 341.43.55.11.07 + 343.43.33.07
Рубрики: АНТИТЕЛА АНТИИДИОТИПИЧЕСКИЕ
СВЯЗЫВАЮЩИЕ СВОЙСТВА
ХОЛИНОРЕЦЕПТОРЫ
ПОДОБИЕ
МИАСТЕНИЯ ТЯЖЕЛАЯ
ЧЕЛОВЕК
ИММУНОГЛОБУЛИН G
ХОЛИН
ХРОМАТОГРАФИЯ АФФИННАЯ
IMMUNOGLOBULIN G
CHOLINE
AUTOIMMUNE DISEASE
LIGANDS

Доп.точки доступа:
Lefvert, A.K.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 89.07-04К1.44

Шкурина, Е. А.
Изучение диссоциации комплекса антиген- антитело в аффинной хроматографии [Текст] / Е. А. Шкурина, Л. И. Ванеева // Ж. микробиол., эпидемиол. и иммунобиол. - 1989. - N 3. - С. 85-88 . - ISSN 0372-9311

ГРНТИ	34.43.05

ВИНИТИ 341.43.05.09 + 343.43.05.09
Рубрики: АНТИГЕН-АНТИТЕЛО КОМПЛЕКС
ДИССОЦИАЦИЯ
ХРОМАТОГРАФИЯ АФФИННАЯ
ПРИМЕНЕНИЕ
ГЛОБУЛИН 'ГАММА' ПРОТИВОКОРЕВОЙ

Доп.точки доступа:
Ванеева, Л.И.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.05-04Б3.245

Lavi, Jukka T.
Affinity purification of bacterial luciferase and NAD(Р)Н : FMN oxidoreductases by FMN-sepharose for analytical applications [Text] / Jukka T. Lavi, Raimo P. Raunio, Tom H. Stahlberg // J. Bioluminescence and Chemiluminescence. - 1990. - Vol. 5, N 3. - P187-192 . - ISSN 0884-3996
Перевод заглавия: Аффинная очисткка бактериальной люцеферазы и НАД(Ф)Н: ФМН оксадоредуктаз при помощи ФМНсефарозы для аналитического использования
Аннотация: Описывается модифицированный метод очистки бактериальной люциферазы и НАД(Ф)Н : ФМН оксидоредуктаз из Vibrio harveyi, светящегося мутанта Vibrio harveyi, Vibrio fisheri и Photobacterium phosphoreum. Для очистки этих ферментов применены хроматография на ДЭАЭцеллюлозе, гель-фильтрация на Сефадексе G-50 и аффинная очистка на ФМН-Сефарозе, или хроматография на ДЭАЭ-Сефарозе с последующей аффинной очисткой. ФМН-Сефарозу синтезировали из BrCN-Сефарозы путем связывания спейсера (диаминогексана) и пришивания ФМН при помощи растворимого карбодиимида. Отмечается, что методы очистки (с использованием ДЭАЭ-Сефарозы и без), позволяют разделить оксидоредуктазы с различной специфичностью по НАДН и НАДФН. Применение аффинной очистки позволяет получить более чистые и активные препараты белков. Обсуждается применение разработанного метода для быстрой очистки небольших количеств ферментов, необходимых для исследования процессов биолюминесценции. Библ. 19. Финляндия, Dept. of Biochem., Univ. of Turku, SF-20500.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.33
Рубрики: ЛЮЦИФЕРАЗА
БАКТЕРИАЛЬНАЯ
НАД(Ф) : ФМН
ОЧИСТКА
ХРОМАТОГРАФИЯ
ГЕЛЬ-ФИЛЬТРАЦИЯ
ХРОМАТОГРАФИЯ АФФИННАЯ
PROTEIN
ENZYMES

Доп.точки доступа:
Raunio, Raimo P.; Stahlberg, Tom H.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.05-04Б3.243

The controllled porous glass (CPG) with reactive epoxy groups as support for affinity chromatography [Text]. II. Modified CPG as support of substrates or coenzyme of glucose oxidase (GOD) for its purification and immobilization / J. Rogalski [et al.] // Acta biotechnol. - 1990. - Vol. 10, N 3. - P283-292 . - ISSN 0138-4988
Перевод заглавия: Стекло с контроллируемыми порами, модифицированное активными эпоксидными группами как носитель для аффинной хроматографии. II. Модифицированное стекло с контролируемыми порами как носитель для субстратов и кофермента глюкозооксидазы для ее очистки и иммобилизации
Аннотация: Описывается получение модифицированного стекла с контролируемыми порами, содержащего активированные эпоксидные группы на поверхности. Полученный активированный носитель применен для получения аффинных носителей для выделения глюкозооксидазы из Aspergillus niger G-13. В работе испытаны три типа аффинных носителей, с иммобилиз. ФАД, глюкозой и 2-дезокси-D-глюкозой. Показано, что глюкозооксидаза связывается со всеми тремя типами аффинных носителей и затем элюируется при изменении рН элюента с 6,0 до 4,0. Аффинная очистка дает выход от 20 до 70% по активности с получением высокочистого фермента. Полученный препарат глюкозооксидазы иммобилиз. на том же носителе с сохранением активности. Показано, что термостабильность фермента при иммобилиз. повышается, рНзависимость остается неизменной. Библ. 35. Польша, M. Curie-Dklodowska Univ., Dept. Biochem., M. Curie-Sklodowska Sq. 3, 20-031, Lublin.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.33
Рубрики: ХРОМАТОГРАФИЯ АФФИННАЯ
НОСИТЕЛИ
СТЕКЛО
ПОРИСТОЕ
МОДИФИЦИРОВАННОЕ
ГЛЮКОЗООКСИДАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ASPERGILLUS NIGER G-13
ОЧИСТКА
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
TERMOSTABILITY

Доп.точки доступа:
Rogalski, J.; Dawidowicz, A.; Fiedurek, J.; Leonowicz, A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 91.08-04М1.73

Kennedy, Charlotte J. R.
Studies on the contribution of the cleavage of the 'альфа'[5] subunit to 'альфа'[5]'бета'[1] fibronectin receptor function [Text] / Charlotte J. R. Kennedy, John A. McDonald // J. Cell. Biochem. - 1990. - Vol. Suppl. 14А. - P165 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Исследование роли расщепления 'альфа'[5]-субъединицы в функции 'альфа'[5]'бета'[1]-фибронектинового рецептора
Аннотация: Рецепторы (Рц) к фибронектину (I) выделяли из фибробластов IMR-90 и Кл эритролейкоза К562 с помощью аффинной лигандной хроматографии и иммунопреципитации. В присутствии Mn{2}+ 100% Рц с расщепленной 'альфа'[5]-субъединицей (II) и 50% Рц с нерасщепленной II связывались с I. В присутствии Са{2}+/Mg{2}+ лиганд связывали менее 10% Рц, причем из них 75% содержали расщепленную II. По-видимому расщепление II усиливает связывающюю способностью Рц к I в присутствии Ca{2}+/Mg{2}+. США, Washington Univ. School of Med., St. Louis, MO 63110.

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.05.13
Рубрики: РЕЦЕПТОРЫ
РЕЦЕПТОРЫ ФИБРОНЕКТИНА
'АЛЬФА'[5]-СУБЪЕДИНИЦЫ
ФУНКЦИИ
ХРОМАТОГРАФИЯ АФФИННАЯ
ИММУНОПРЕЦИПИТАЦИЯ
ФИБРОБЛАСТЫ TMR-90
КЛЕТКИ К562

Доп.точки доступа:
McDonald, John A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.05-04Б3.248

Cellulose beads have high mechanical strength [Text] // Bioprocess. Technol. - 1990. - Vol. 12, N 8. - P2-3 . - ISSN 0885-5625
Перевод заглавия: Шарики из целлюлозы обладают высокой механической прочностью
Аннотация: Создан наполнитель из лигноцеллюлозы, предназначенный для использования в качестве носителя для аффинной хроматографии в промышленности. Прочность в 10- 100 раз выше прочности сшитой агарозы. Связывающая способность до 18 мг антител на 1 мг целлюлозного матрикса.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.33
Рубрики: ХРОМАТОГРАФИЯ АФФИННАЯ
НОСИТЕЛИ
МНОГОЦЕЛЛЮЛОЗНЫЙ МАТЕРИАЛ
МЕХАНИЧЕСКАЯ ПРОЧНОСТЬ
AFFINITY CHROMATOGRAPHY

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.05-04Б3.227

Sting, R.
Isolations of protein A and protein G from the bacterial surface [Text] / R. Sting, L. Lauerman, H. Blobel // Zbl. Bakteriol. - 1990. - Vol. 273, N 3. - P306-312 . - ISSN 0934-8840
Перевод заглавия: Выделение белка A и белка G с бактериальной поверхности

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.33
Рубрики: БЕЛОК А
БЕЛОК G
ВЫДЕЛЕНИЕ
БАКТЕРИАЛЬНАЯ ПОВЕРХНОСТЬ
МОЛЕКУЛЯРНАЯ МАССА
СВЯЗЫВАНИЕ IGG ЧЕЛОВЕКА
ИНГИБИРОВАНИЕ
ЭКСТРАКЦИЯ
ХРОМАТОГРАФИЯ АФФИННАЯ
IGG HUMAN
BINDING
CHROMATOGRAPHI 10 ИССЛЕДОВАННЫХ КУЛЬТУР STAPHYLOCOCCUS AUREUS И STREPTOCOCCUS, ПРИНАДЛЕЖАЩИХ К СЕРОЛОГИЧЕСКОЙ ГРУППЕ G, ЭФФЕКТИВНО СВЯЗЫВАЮТ IGG ЧЕЛОВЕКА. ИЗ ШТАММА STAPHYLOCOCCUS AUREUS COWAN I БЕЛОК А СОЛЮБИЛИЗИРУЕТСЯ ПОД ДЕЙСТВИЕМ ЛИЗОЦИМА, МУТАНОЛИЗИНА, ГИДРОКСИЛАММОНИЙХЛОРИДА, ПРИ ЭКСТРАКЦИИ ГОРЯЧЕЙ КИСЛОТОЙ. ОЧИЩЕННЫЙ НА IGG-СЕФАРОЗЕ ПРЕПАРАТ БЕЛКА А ИМЕЛ МОЛЕК. М. 29 000-63 000 И ИНГИБИРОВАЛ СВЯЗЫВАНИЕ МЕЧЕНОГО {1}{2}{5}I-IGG ЧЕЛОВЕКА С КЛЕТКАМИ STAPHYLOCOCCUS AUREUS COWAN I. БЕЛОК G СОЛЮБИЛИЗИРОВАН ИЗ ШТАММА 26540 G-СТРЕПТОКОККОВ ДЕЙСТВИЕМ ЛИЗОЦИМА ИЛИ ЭКСТРАКЦИЕЙ ГОРЯЧЕЙ КИСЛОТОЙ И ОЧИЩЕН ХРОМАТОГРАФИЕЙ НА IGG-СЕФАРОЗЕ. ОЧИЩЕННЫЙ БЕЛОК G ИМЕЛ МОЛЕК. М. 67 000 И ИНГИБИРОВАЛ СВЯЗЫВАНИЕ IGG ЧЕЛОВЕКА С GСТРЕПТОКОККАМИ. БИБЛ. 27. ГЕРМАНИЯ, INST. FUR BAKTERIOL. UND IMMUNOL. JUSTUS-LIEBIG-UNIV. GIESSEN, D-6300 GIESSEN.

Доп.точки доступа:
Lauerman, L.; Blobel, H.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.05-04Б3.228

Taniguchi, Masayuki.
Purification of staphylococcal protein A by affinity precipitation: dissociation of protein A from the adsorbent with chemical reagents [Text] / Masayuki Taniguchi, Seiichi Tanahashi, Michihiro Fujii // J. Ferment. and Bioeng. - 1990. - Vol. 69, N 6. - P362-364
Перевод заглавия: Очистка стафилококкового белка A при помощи аффинного осаждения: диссоциация белка A с адсорбента при действии химических реагентов
Аннотация: Оцениваются различные способы элюции белка А стафилококка с аффинного осадителя после преципитации из раствора. Осаждение проводили растворимым полимером, сукцинатом гидроксипропилметилцеллюлозоацетата, с иммобилизированными аффинными группами (IgG человека). Аффинное связывание проводили в гомогенной фазе при рН 7,2, полученный растворимый комплекс осаждали при рН 4,2. Диссоциацию связанного белка А проводили растворением преципитата при рН 2,5 в 0,1 М глициновом буфере или действием реагентов. Исследовано влияние различных химических веществ на выход белка А после аффинного осаждения и экстракции. Для экстракции использовали растворы 1М NaCl, 1М пропионовой кислоты, 50 мМ диэтиламина, 2М MgCl[2], 1% Твин-20, 10% диоксан, 3 М KSCN. Показано, что наибольшие выходы активного белка А наблюдаются при использовании растворов KSCN. Исследована концентрационная зависимость эффективности десорбции при элюции KSCN. Степень десорбции резко повышается от 6% до 56% при переходе от 2 М и 3 М раствору, использование 3,5 М и 4 М растворов обеспечивает 65% и 79% десорбции соотв. Введение других добавок (хлорид калия, диэтиламин, Твин-20) не увеличивает при этом степень экстракции. Отмечается, что использование 3,5 М KSNC вместо буфера с низким рН позволяет выделять активные белки с высоким выходом. Библ. 12. Япония, Dept. Chem. Eng., Fac. Eng., Niigata Univ., Ikarashi 2, Niigata.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.33
Рубрики: БЕЛОК А
СТАФИЛОКОККОВЫЙ
ОЧИСТКА
ХИМИЧЕСКИЕ ВЕЩЕСТВА
KSCN
ВЛИЯНИЯ
ХРОМАТОГРАФИЯ АФФИННАЯ
АФФИННОЕ ОСАЖДЕНИЕ
CHROMATOGRAPHY

Доп.точки доступа:
Tanahashi, Seiichi; Fujii, Michihiro

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.05-04Б3.247

Chen, Jyh-Ping.
Novel affinity-based processes for protein purification [Text] / Jyh-Ping Chen // J. Ferment. and Bioeng. - 1990. - Vol. 700, N 3. - P199-209
Перевод заглавия: Новые процессы для очистки белков, основанные на принципе аффинности
Аннотация: Обзор посвящен современному состоянию исследований по разработке методов очистки белков, основанных на принципе аффинного связывания. Среди таких методов можно выделить аффинную хроматографию, аффинное осаждение, аффинное распределение в двухфазных системах и аффинную фильтрацию в поперечном потоке. Обзор посвящен трем последним методам. Все описанные методы используют свойство ферментов прочно связывать субстрат или его аналог, прикрепленный нерастворимому носителю. Среди методов аффинного осаждения можно выделить методы, использующие гемобифункциональные и гетеробифункциональные осадители. Несмотря на простоту, этот метод является достаточно эффективным и обеспечивает выходы до 90% при очистке до 40 раз. Метод применяется, в основном, для выделения различных дегидрогеназ, гемоглобина и трипсина. Метод аффинной фильтрации в поперечном потоке отличается высокой производительностью и непрерывностью. В кач-ве носителя для прикрепления аффинного лиганда обычно применяют высокомолекулярный декстран или полиакриламид, а также нерастворимые частицы сефарозы, агарозы и липосомы. В кач-ве основного объекта применения можно выделить протеазы, IgG, альбумин и 'бета'-галактозидазу. Метод аффинного распределения в двухфазных системах сочетает высокую селективность аффинных методов с простотой и производительностью двухфазного распределения. Обсуждаются пути дальнейшего совершенствования методов аффинной очистки ферментов и их применение в промышленных процессах. Библ. 95. Cent. Dairy Res., Dept. Food Sci., Univ. of Wisconsin-Madison, Madison, WI 53706.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.33
Рубрики: БЕЛОК
ФЕРМЕНТЫ
ХРОМАТОГРАФИЯ АФФИННАЯ
АФФИННОЕ ОСАЖДЕНИЕ
АФФИННОЕ РАСПРЕДЕЛЕНИЕ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 995
ENZYMES

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.05-04Б3.222

Zale, Stephen E.
Membrane-based affinity separations [Text] / Stephen E. Zale, (III) O.Dile Holton, Vipin K. Garg // J. Cell. Biochem. - 1990. - Suppl. 14D. - P20 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Аффинная сепарация, основанная на мембранах
Аннотация: Рекламируется мембранная технология, используемая с целью разделения родственных компонентов, в частности для аффинной хроматографии, и обеспечивающая быстрый, эффективный и масштабируемый процесс с использованием нисходящего потока биомолекулярных в-в. При этом можно реально рассчитать сопротивление потоку и использовать лиганды для уменьшения времени диффузии. Достигается высокая скорость очистки продукта в условиях нисходящих потоков через мембрану. Исследованы влияние различных условий загрузки и элюирования на чистоту получаемого продукта и на производительность процесса разделения. США, Sepracor Inc., Marlborough, MA 01752.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.33
Рубрики: МЕМБРАНЫ
ТЕХНОЛОГИЯ
СЕПАРАЦИЯ
БИОМОЛЕКУЛЫ
ХРОМАТОГРАФИЯ АФФИННАЯ

Доп.точки доступа:
Holton, (III) O.Dile; Garg, Vipin K.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 92.08-04Я6.082

Michalik, Liliane.
Microtubule affinity chromatography: a new technique for isolating microtubule-binding proteins from rat pancreas [Text] / Liliane Michalik, Marie-Therese Vanier, Jean-Francois Launay // Cell. and Mol. Biol. - 1991. - Vol. 37, N 8. - P805-811 . - ISSN 0145-5680
Перевод заглавия: Аффинная хроматография на микротрубочках: новый способ выделения связанных с микротрубочками белков из поджелудочной железы крысы
Аннотация: Разработан способ выделения связанных с микротрубочками белков при помощи аффинной хр-фии на иммобилизованных микротрубочках. Стабилизированные таксолом микротрубочки ковалентно связывали с активированным глутаровым диальдегидом Ультрогелем АсА 22. Экстракт Кл поджелудочной железы крысы последовательно хроматографировали на колхицин-сорбенте для удаления тубулина и затем на сорбенте с иммобилизованными микротрубочками. Получено 3 белка с мол. м. 48, 55 и 58 кД, к-рые по мол. м. и по иммунол. св-вам соответствуют полипептидам белка-may, обнаруживаемому в ткани мозга. Франция, INSERMU61, 67200 Strasbang. Библ. 34.

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.07.03.03
Рубрики: БЕЛКИ
БЕЛОК СВЯЗАННЫЙ С МИКРОТРУБОЧКАМИ
ВЫДЕЛЕНИЕ
ХРОМАТОГРАФИЯ АФФИННАЯ
ПОДЖЕЛУДОЧНАЯ ЖЕЛЕЗА
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Vanier, Marie-Therese; Launay, Jean-Francois

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 92.01-04Б4.323

Purification and characterization of dihydrofolate reductase from wild-type and trimethoprim-resistant Mycobacterium smegmatis [Text] / Worachart Sirawaraporn [et al.] // Exp. Parasitol. - 1991. - Vol. 72, N 2. - P184-190 . - ISSN 0014-4894
Перевод заглавия: Очистка и характеристика дигидрофолат редуктазы из Mycobacterium smegmatis дикого типа и резистентных к триметоприму
Аннотация: Mycobacterium smegmatis (M. s.) шт. mc{2}{6}, чувствительный к триметоприму (I) и резистентный к триметоприму мутант M. s. (II), выращивали в течение ночи на жидкой минеральной среде, содержащей глюкозу, твин 80 и микроэлементы, при т-ре 37'ГРАДУС' и дезинтегрировали либо механическим путем, либо УЗ. Дигидрофолат редуктазу (ДФР) выделяли из клеточного экстракта M. s. с помощью аффинной хроматографии на MTS-сефарозе CL-6В, используя дигидрофолат как элюент, и дополнительно очищали ионообменной хроматографией на колонке Mono Q HR5/5 FPLC. Очищенная ДФР имела мол. м. 23 кД при ЭФ в SDS-ПААГ и гель-хроматографии на сефадексе G-100. По аминокислотной последовательности ДФР M. s. соответствовала ДФР грамположительных бактерий. У ДФР из M. s. I величина Km для дигидрофолата была 'ЭКВИВ'в 3 раза ниже, а для НАДФ 'ЭКВИВ'в 4 раза выше, чем у ДФР из M. s. II. К[c][a][t] для ДФР из M. s. I и M. s. II была одинакова и составляла 4,5 сек{-}{1}. Активность ДФР из M. s. I и M. s. II конкурентно тормозилась пириметамином и триметопримом, однако, величина К[i] триметоприма для ДФР из M. s. II была 'ЭКВИВ'в 6 раз выше, чем для ДФР из M. s. I. Считают, что ДФР из M. s. I и M. s. II имеют структурные различия, к-рые связаны с различиями в чувствительности к триметоприму. Табл. 2. Ил. 3. Библ. 14. Таиланд, Mahidol Univ. Rama, VI Road, Bangkok 10400.

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.21.07.99
Рубрики: MYCOBACTERIUM SMEGMATIS (BACT.)
МУТАНТЫ
ФАКТОРЫ ВИРУЛЕНТНОСТИ
ФЕРМЕНТЫ
ДИГИДРОФОЛАТ РЕДУКТАЗА
ОЧИСТКА
БИОЛОГИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ
ХРОМАТОГРАФИЯ АФФИННАЯ
ГЕЛЬФИЛЬТРАЦИЯ
ЭЛЕКТРОФОРЕЗ В ПААГ
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ

Доп.точки доступа:
Sirawaraporn, Worachart; Sirawaraporn, Rachada; Chanpongsri, Atid; Zacobs, William R.; Santi, Daniel V.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 92.07-04В3.087

Ge, Sci-jun.
Preparation of low-STI soybean protein isolates by affinity chromatography on immobilized trypsin [Text] / Sci-jun Ge, Zhang Zhang, Long-xiang Long-xiang // Шэн'у хуасюэ цзаржи = Chin. Biochem. J. - 1991. - Vol. 7, N 3. - С. 339-343 . - ISSN 1000-8543
Перевод заглавия: Получение белков сои с пониженным содержанием ингибитора трипсина с помощью аффинной хроматографии на иммобилизованном трипсине
Аннотация: Разработан новый способ получения белков сои с пониженным содержанием ингибитора трипсина с помощью аффинной хроматографии на трипсине, иммобилизованном на полистироловой анионно-обменной смоле GM 201. Обезжиренную муку из соевых бобов экстрагировали водой при pH 9,0, экстракт подкисляли до pH 5,0, осадок, содержащий гл. образом глобулины, промывали водой при pH 5,0, вновь растворяли подщелачиванием до pH 9,0 и подвергали аффинной хроматографии. Полученные изоляты белков из белков сои были полностью освобождены от ингибиторов трипсина. КНР, Dept. Biol., Peking Univ., Beijing. Библ. 7.

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.25.09
Рубрики: БЕЛОК
СОЯ
ИНГИБИТОР ТРИПСИНА
ВЫДЕЛЕНИЕ
МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ
ХРОМАТОГРАФИЯ АФФИННАЯ
ТРИПСИН
ИММОБИЛИЗАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Zhang, Zhang; Long-xiang, Long-xiang

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 92.08-04В3.108

Специфичность лектина из Butea frondosa [Текст] / О. Е. Галанина [и др.] // Биоорган. химия. - 1992. - Т. 18, N 3. - С. 346-356 . - ISSN 0132-3423
Аннотация: Из семян B. frondosa при помощи аффинной хр-фии на GalNAc'альфа'1-3Gal-содержащем сорбенте выделены 2 формы лектина: BFA I и BFA II. Для изучения тонкой углеводной специфичности лектина разработана твердофазная аналитическая система: лектин сорбировали на 96-луночные планшеты из полистирола и измеряли ингибирование его взаимодействия с биотинмеченым псевдополисахаридом (GalNAc'альфа'1-3Gal-ПАА-биотин). В качестве ингибиторов брали широкий набор моносахаридов, гликозидов, ди- и трисахаридов, их ПАА-конъюгатов, а также природные группоспецифические вещества. Показано, что BFA можно отнести к Gal/GalNAc-специфическим лектинам, причем необходимыми для связывания являются гидроксильные группы при С3 и С4; фрагменты при С2 и С6, а также агликоновая часть не являются определяющими, хотя и могут влиять на связывание. Две формы лектина, BFA I и BFA II, различаются гл. обр. по олигосахаридной специфичности: BFA I предпочтительно связывается с олигосахаридами Fuc'альфа'1-2Gal и Neu5Ас'альфа'2-6Gal'бета'1-4Glc, а ВFA II - с Gal'бета'1-3GlcNAc и GalNAc'альфа'1-3GalNAc. Взаимодействие лектина с иммобилизованными на водорастворимом ПАА углеводами было не более чем на 2 порядка сильнее взаимодействия с соотв-щими низкомол. сахаридами. Библ. 20.

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.25.09
Рубрики: ЛЕКТИНЫ
СПЕЦИФИЧНОСТЬ
МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ
ХРОМАТОГРАФИЯ АФФИННАЯ
BUTEA FRONDOSA
СЕМЯ

Доп.точки доступа:
Галанина, О.Е.; Падманабхан, С.; Корчагина, Е.Ю.; Землянухина, Т.В.; Демин, В.В.; Бовин, Н.В.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 96.02-04М4.416

Simultaneous determination of bile acids in rat bile and serum by high-performance liquid chromatography [Text] / Hiroo Sakakura [et al.] // J. Chromatogr. Biomed. Appl. - 1993. - Vol. 621, N 2. - P123-131 . - ISSN 0378-4347
Перевод заглавия: Одновременное определение желчных кислот в желчи и сыворотке крысы высокоэффективной жидкостной хроматографией
Аннотация: Определение желчных кислот и их конъюгатов включает следующие процедуры: 1) разделение образца на колонке с обращеннофазным сорбентом при градиентной элюции компонентов смесью фосфат аммония (pH 7-9)/ацетонитрил/метанол; 2) ферментативное окисление компонентов в протоке 3'альфа'-оксистероиддегидрогеназой в присутствии 'бета'-NAD; 3) флуориметрическая детекция образующегося 'бета'-NADH. Метод позволяет в течение 180 мин определить более 25 свободных желчных кислот и их глициновых и тауриновых конъюгатов в количестве 10-4000 пмоль в образцах желчи и сыворотки объемами 10 и 500 мкл соответственно. Показано, что в желчи крысы большинство желчных кислот находится в свободном виде, лишь холевая и 'бета'-мурихолевая присутствуют в форме тауриновых конъюгатов; в сыворотке, наоборот, многие кислоты находятся в виде глициновых и тауриновых конъюгатов. Япония, R & D Div., Tokyo Canabe Co., Ltd., Tokyo 115. Библ. 29

ГРНТИ	34.39.33

ВИНИТИ 341.39.33.39.07
Рубрики: ЖЕЛЧНЫЕ КИСЛОТЫ
ХРОМАТОГРАФИЯ АФФИННАЯ
ЖЕЛЧЬ
КРОВЬ СЫВОРОТКА
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Sakakura, Hiroo; Suzuki, Michiaki; Kimura, Noriyuki; Takeda, Haruki; Nagata, Sachiko; Maeda, Minoru

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.08-04Т4.218

C-type galactoside-binding lectin from Bothrops jararaca venom: Comparison of its structure and function with those of botrocetin [Text] / Yasuhiro Ozeki [et al.] // Arch. Biochem. and Biophys. - 1994. - Vol. 308, N 1. - P306-310 . - ISSN 0003-9861
Перевод заглавия: Галактозид-связывающий лектин C-типа из яда Bothrops jararaca: сравнение его по структуре и функции с ботроцетином
Аннотация: Из яда змеи B.jararaca аффинной хр-фией на тио-Gal-Сефарозе выделен Ca{2+}-зависимый (C-типа) Gal-специфичный лектин (M[r]'ЭКВИВ'30 кД, SS-связанный гомодимер). N-концевая аминокислотная последовательность (55 аминокислот) также указывает на принадлежность лектина к семейству лектинов C-типа. Обнаружена 37 и 85%-ная гомология его с ботроцетином и лектином из яда Crotalus atrox. Несмотря на значительное структурное сходство с ботроцетином, исследуемый лектин отличается от него по активности (агглютинация эритроцитов и тромбоцитов). Предполагается, что в яде B.jararaca присутствует по крайней мере два структурно близких, но функционально различных белка (один из них ботроцетин), относящихся к лектинам C-типа. Япония, Div. Biomed. Polymer Sci., Inst. Compr. Med. Sci., Fujita Health Univ., Toyoake, Aichi 470-11. Библ. 30

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.15.15
Рубрики: ЛЕКТИНЫ
ГАЛАКТОЗИД-СВЯЗЫВАЮЩИЙ
СТРУКТУРА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ХРОМАТОГРАФИЯ АФФИННАЯ
ЗМЕИНЫЕ ЯДЫ

Доп.точки доступа:
Ozeki, Yasuhiro; Matsui, Taei; Hamako, Jiharu; Suzuki, Masami; Fujimura, Yoshihiro; Yoshida, Eri; Nishida, Sachiyo; Titani, Koiti

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.08-04К1.47

David, George E.
Affinity separation of antibody-toxin conjugate from albumin-stabilized formulation [Text] / George E. David // Amer. Biotechnol. Lab. - 1994. - Vol. 12, N 4. - P60, 62, 64 . - ISSN 0749-3223
Перевод заглавия: Выделение конъюгата антитело-токсин из состава, стабилизированного альбумином, методом аффинной хроматографии
Аннотация: Разработан быстрый способ выделения конъюгата антитело-токсин (100 мкг/мл) из смеси с альбумином (700 мкг/мл) с помощью тиофильной аффинной хроматографии на смоле. Подвижной фазой служит смесь 20 мМ фосфата натрия с 0,8 М сульфата аммония или 0,5 М хлорида с pH 7,0. Полнота выделения (на примере конъюгата рицина с антителом) составляет 90%. Способ предназначен для выделения и очистки лекарств на основе антител и, в отличие от существующих методов аффинной хроматографии, не загрязняет из белками и аминокислотами их колонки. США, Analytical Dev. Group, ImmunoGen, Inc., 333 Providence Hwy., Norwood, MA 02062. Библ. 1

ГРНТИ	34.43.05

ВИНИТИ 341.43.05.09
Рубрики: ЛЕКАРСТВЕННЫЕ ВЕЩЕСТВА
АНТИТЕЛА
ОЧИСТКА
ХРОМАТОГРАФИЯ АФФИННАЯ

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 95.08-04М2.34

Kobayachi, Ryoji.
Isolation and characterization of a 36-kDa microfibril-associated glycoprotein by the newly synthesized isoquinolinesulfonamide affinity chromatography [Text] / Ryoji Kobayachi, Akihiro Mizutani, Hiroyoshi Hidaka // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1994. - Vol. 198, N 3. - P1262-1266 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Выделение и характеристика гликопротеина 36 кД, ассоциированного с микрофибриллами, с помощью аффинной хроматографии на свежесинтезированном изохинолинсульфонамиде
Аннотация: С помощью Ca{2+}-зависимой аффинной хроматографии на сефарозе со связанным производным изохинолинсульфонамида получен чистый ассоциированный с микрофибриллами белок 36 кД. С помощью {45}Ca-радиоавтографии установлено, что этот белок связывает Ca{2+}. Определена частичная аминокислотная последовательность белка. Обнаружено, что она напоминает последовательности родственных фибриногену белков из морского огурца - цитотактина и тенасцина. Япония, Dept Pharm., Nagoya Univ. Sch. Med., Tsurumai 65, Showa-ku, Nagoya 466. Библ. 21

ГРНТИ	34.39.27

ВИНИТИ 341.39.27.07.15
Рубрики: БЕЛОК 36 КД
ВЫДЕЛЕНИЕ
ХРОМАТОГРАФИЯ АФФИННАЯ
АССОЦИАЦИЯ
МИСКРОФИБРИЛЛЫ

Доп.точки доступа:
Mizutani, Akihiro; Hidaka, Hiroyoshi

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.02-04К1.23

Analysis of recombinant Schistosoma mansoni antigen rSmp28 by on-line liquid chromatography-mass spectrometry combined with sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis [Text] / Klaus Klarskov [et al.] // Anal. Biochem. - 1994. - Vol. 216, N 1. - P127-134 . - ISSN 0003-2697
Перевод заглавия: Анализ рекомбинантного антигена rSmp28 из Schistosoma mansoni комбинацией жидкостной хроматографии и масс-спектрометрии в сочетании с электрофорезом в полиакриламидном геле в присутствии додецилсульфата натрия
Аннотация: С помощью Saccharomyces cerevisiae получили рекомбинантный антиген rSmp28 из Schistosoma mansoni (I), очистили его аффинной хр-фией на глутатион-Сефарозе, фрагментировали трипсином и полученную смесь пептидов анализировали комбинацией методов капиллярной ВЭЖХ и МС с электрораспылением. Обнаружена частичная модификация Cys в I глутатионом, а также частичная димеризация Cys-содержащих пептидов. Методом ЭФ в ПААГ с ДДс-Na в восстанавливающих условиях с обработкой мономерного белка трипсином в геле показано, что указанная выше димеризация происходит при трипсинолизе, а часть Cys-содержащего фрагмента ковалентно модифицируется 'бета'-меркаптоэтанолом из буфера для образца при электрофорезе. Пять из семи Met-содержащих фрагментов частично окисляются до соотв-щих сульфоксидов. Метод позволяет получить полную пептидную карту на 7 пмолях трипсинового гидролизата после его разделения методом ЭФ в ПААГ (ДДс-Na). Франция, Univ. Louis Pasteur, Lab. Spectrometrie Masse Bioorg., URA 31, CNRS, 5 Rue Blaise Pascal, 67008, Strasbourg Cedex. Библ. 31

ГРНТИ	34.43.27

ВИНИТИ 341.43.27.12
Рубрики: АНТИГЕН RSMP28
РЕКОМБИНАНТНЫЙ
ОЧИСТКА
ХРОМАТОГРАФИЯ АФФИННАЯ
МАСС-СПЕКТРОМЕТРИЯ
ЭЛЕКТРОФОРЕЗ
SCHISTOSOMA MANSONI

Доп.точки доступа:
Klarskov, Klaus; Roecklin, Dominique; Bouchon, Bernadette; Sabatie, Jean; Dorsselaer, Alain van; Bischoff, Rainer

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.08-04Б2.3

Grzywnowicz, Krzysztof.
A purification method for specific serine proteases using one-step affinity chromatography [Text] / Krzysztof Grzywnowicz, Jerzy Lobarzewski // J. Chem. Technol. and Biotechnol. - 1994. - Vol. 60, N 2. - P153-160 . - ISSN 0268-2575
Перевод заглавия: Метод очистки специфической сериновой протеазы, [предусматривающий использование] одноступенчатой аффинной хроматографии
Аннотация: Рассматривается использование метода простой аффинной хроматографии для выделения сериновой протеазы. Предложенная процедура была подвергнута тестированию при использовании ферментов из 5 микробных из 1 растительного источника. Для проведения хроматографии были использованы небольшие (15 см*1 см) колонки из стекла с контролируемым размером пор, активированного глутаральдегидом и являющегося носителем для иммобилизованного на него кератина. Отличительной особенностью метода является использование в качестве буфера для элюции р-ра MnCl[2], а не традиционно используемого р-ра ZnCl[2]. Сериновая протеаза была элюирована с колонки с хорошим выходом (40-84,6%) и очищена. Гомогенность полученного препарата фермента была показана при электрофорезе в полиакриламидном геле. Польша, Dept Biochem., Univ. Maria Curie-Sklodowska, Pl. M.C. Sklodowskiej 3, 20-031 Lublin. Библ. 30

ГРНТИ	34.27.05

ВИНИТИ 341.27.05.07
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
СЕРИНОВАЯ ПРОТЕАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ХРОМАТОГРАФИЯ АФФИННАЯ
ОДНОСТУПЕНЧАТАЯ ПРОЦЕДУРА

Доп.точки доступа:
Lobarzewski, Jerzy

1-20 21-33

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска