СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=СУЛЬФИТРЕДУКТАЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 53
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-53

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.02-04Б2.126

Young, Lawrence J.
Superoxidized states of Escherichia coli sulfite reductase heme protein subunit [Text] / Lawrence J. Young, Lewis M. Siegel // Biochemistry. - 1988. - Vol. 27, N 16. - P5984-5990
Перевод заглавия: Суперокисленные состояния гемовой белковой субъединицы сульфитредуктазы Escherichia coli
Аннотация: Выделенная из клеток E. coli сульфитредуктаза катализирует сопряженное с переносом 6 электронов восстановление SO{2}[3]до S{2}или NO[2]до NH[4]+. Молекула фермента содержит так называемую гемовую белковую субъединицу (I), в активный центр к-рой входит 4Fe - 4S кластер и сирогем. Обнаружено, что окисленная форма I почти в стехиометрических соотношениях реагирует с порфироксидом с образованием суперокисленного радикала - феррисирогем 'пи' катиона. При взаимодействии с аскорбатом или НАДФН последний восстанавливается до исходного состояния. Обсуждаются химические аспекты функционирования I. Рис. 5. Библ. 38. США, Dep. of Biochem., Duke Univ., Durham, NC 27705.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11.07
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
СУЛЬФИТРЕДУКТАЗА
ГЕМОВАЯ БЕЛКОВАЯ СУБЪЕДИНИЦА
СУПЕРОКИСЛЕННЫЕ СОСТОЯНИЯ
ПОРФИРОКСИД

Доп.точки доступа:
Siegel, Lewis M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.03-04Б2.80

Hallenbeck, Patrick C.
Characterization of anaerobic sulfite reduction by Salmonella typhimurium and purification of the anaerobically induced sulfite reductase [Text] / Patrick C. Hallenbeck, Marta A. Clark, Ericka L. Barrett // J. Bacteriol. - 1989. - Vol. 171, N 6. - P3008-3015 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Харктеристика анаэробного восстановления сульфита Salmonella typhimurium и очистка анаэробно индуцируемой сульфитредуктазы
Аннотация: Мутанты S. typhimurium, лишенные биосинтетической сульфитредуктазы (cysI и cysJ-мутанты) сохраняют способность восстанавливать сульфит (I) для роста в анаэр. условиях. Для восстановления I при анаэр. росте мутанта cysI не требуется восстановительных условий, но оно подавляется в атмосфере аргона, содержащего примеси воздуха (0,33%). Восстановление I ингибировалось в присутствии нитрата (0,1 мМ), что свидетельствует против строго биосинтетической роли анаэр. восстановления I. Для анаэр. роста в жидкой миним. среде (но не на агаризованной) требовалось добавление следовых кол-в (107} М) цистеина. Спонтанные мутанты, к-рые росли в атмосфере загрязненного воздухом аргона, утрачивали потребность в цистеине для анаэр. роста в жидкой среде. Против роли восстановления I в генерации энергии в анаэр. условиях свидетельствует тот факт, что оно не приводило к увеличению урожая Кл, а активность анаэр. сульфитредуктазы (АСР) была наивысшей в стационарной фазе роста. АСР была очищена в 190 раз из Кл мутанта cysI с помощью 2кратной ИОХ на ДЭАЭ-трис-акриле, фракционирования сульфатом аммония и гель-фильтрации на сефакриле S-300. Наиболее эффективным донором электронов для восстановления I был НАДН, а НАДФН и метилвиологен были на 60% и 70% соответственно менее эффективны, чем НАДН. Кислород обратимо ингибировал АСР. Для макс. активности в присутствии НАДН требовались две белковых фракции (Mr 360 000 и 490 000), к-рые разделялись гель-фильтрацией. Компонент с Mr 360 00 состоит из субъединиц с Mr по 67500 и, как предполагается, содержит сирогем и является терминальной редуктазой. Точная функция АСР при анаэр. росте пока не установлена. Ил. 6. Табл. 3. Библ. 29. США, [Barrett E. L.], Dep. of Food Scie., Univ. of California, Davis, CA 95616.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.25
Рубрики: СУЛЬФИТ
ВОССТАНОВЛЕНИЕ
СУЛЬФИТРЕДУКТАЗА
АНАЭРОБНАЯ СУЛЬФИТРЕДУКТАЗА
АКТИВНОСТЬ
SALMONELLA TYPHIMURIUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
Clark, Marta A.; Barrett, Ericka L.

РЖ ВИНИТИ 68 (BI02) 89.11-04В8.316

Изерская, Л. А.
Формы серы и активность ферментов серного обмена в полугидроморфных почвах [Текст] / Л. А. Изерская // Тез. докл. 8 Всес. съезда почвоведов, Новосибирск, 14-18 авт., 1989. - Новосибирск, 1989. - Кн. 3 Комис. 4. - С. 11
Аннотация: Изучены формы S, сульфофикационная способность, активность ферментов серного обмена (в условиях модельного опыта) в темно-серых оглеенных и дерново-глеевых почвах (П). Полугидроморфные П характеризуются высоким содержанием S (0,12-0,18%), что является следствием обогащенности их органическим веществом и слабой его минерализацией. Основная часть S (89-97% от общего кол-ва) находится в резервной форме (связана с органическими соединениями, закреплена в составе труднорастворимых сульфатов и сульфидов). Доля доступной растениям сульфатной S (вытяжка 0,2 н. HCl) составляет 3-11% от общей, а наиболее доступной (вытяжка 0,2 н. KCl) - 5-18% от минеральной. Среди ферментов, осуществляющих метаболизм соединений S в П, наибольшую активность проявляют сульфатредуктазы и сульфитредуктазы. Установлена тесная положительная корреляционная связь между сульфит- и сульфатредуктазами, общей и резервной формации S. (r=0,857-0,892). Выявлено влияние природы оглеения на характер процесса сульфофикации и активность ферментов серного обмена. В П с поверхностным оглеением накопление сульфатов протекает более активно и продолжительно (около двадцати дней) по сравнению с П грунтового и смешанного (поверхностно-грунтового) оглеения (10-12 дней). Активность сульфидоксидазы в поверхностно оглеенных П в 2-10 раз выше по сравнению с грунтово оглеенными П. СССР, НИИ биологии и биофизики при Томском университете, Томск.

ГРНТИ	68.05.43

ВИНИТИ 681.05.43.19.19
Рубрики: СЕРА
ФОРМЫ
СОДЕРЖАНИЕ
ФЕРМЕНТЫ
СУЛЬФИТРЕДУКТАЗА
СУЛЬФАТРЕДУКТАЗА
СУЛЬФИДОКСИДАЗА
СЕРЫЕ ПОЧВЫ
ЗЕРНОВЫЕ ПОЧВЫ
ЗАПАДНАЯ СИБИРЬ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.08-04Б2.420

Ostrowski, Jacek.
Molecular characterization of the cysJIH promoters of Salmonella typhimurium and Escherichia coli: regulation by cysB protein and N-acetyl-Lserine [Text] / Jacek Ostrowski, Nicholas M. Kredich // J. Bacteriol. - 1989. - Vol. 171, N 1. - P130-140 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Молекулярная характеристика промоторов района cys JIH Salmonella typhimurium и Escserichia coli: регуляция белком cysB и N-ацетил-L-серином
Аннотация: Район ДНК cys JIH Salmonella typhimuriam и E. coli B содержит гены, кодирующие флавопротеин (cys J), гемопротеин (cys I), являющиеся компонентами НАДФ-Н-сульфитредуктазы, и 3'-фосфоаденозин 5'-фосфосульфатсульфотрансферазу (cys H). Исследовали механизм регуляции транскрипции этого района. Показали, что основной промотор у S. typhimurium находится в положении 171, а у E. coli - в положении 66 перед стартовым кодом гена cys J. Установили, что активность этого промотора регулируется регуляторным белком cys B, О-ацетил-L-серином и его производным N-ацетил-L-серином, причем, N-ацетил-L-серин в 30 раз эффективнее О-ацетил-L-серина. Обсуждают возможную модель механизма регуляции транскрипции cysJIH района. Библ. 56. США, Bioch., Duke Univ. Med. Center, Durham, NC 27710.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.02.15
Рубрики: SALMONELLA TYPHIMURIUM (BACT)АКК ФЕРМЕНТЫ
СУЛЬФИТРЕДУКТАЗА * НАДФН-
СУЛЬФОНТРАНСФЕРАЗА
ГЕНЫ
CYS JIH
ТРАНСКРИПЦИЯ
РЕГУЛЯЦИЯ
БЕЛОК CYS B
АЦЕТИЛ-L-СЕРИН*О-
АЦЕТИЛ
N

Доп.точки доступа:
Kredich, Nicholas M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.06-04Б2.63

Characterization of the flavoprotein moieties of NADPH-sulfite reductase from Salmonella typhimurium and Escherichia coli. Physicochemicabl and catalytic protperties, amino acid sequence deduced from DNA sequence of cysJ, and comparison with nadph-cytochrome P-450 reductase [Text] / Jacek Ostrowski [et al.] // J. Biol. Chem. - 1989. - Vol. 264, N 27. - P15796-15808 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Характеристика флавопротеиновых половин НАДФН-сульфитредуктазы из Salmonella typhimurium и Escherichia coli. Физико-химические свойства, аминокислотная последовательность, выведенная из последовательности ДНК [гена] cysJ, и сравнение с НАДФН-цитохромом P-450-редуктазой
Аннотация: Флавопротеин (ФП) НАДФН-сульфитредуктазы (КФ 1.8.1.2; СР) из S. typhimurium и Е. coli кодируется геном cysJ и содержит ФАД и ФМН. ФП был очищен из штамма S. typhimurium, к-рый не синтезиряет гемопротеиновый компонент холофермента СР. Определена нуклеотидная последовательность генов cysJ, клонированных из S. typhiurium LT7 и E. coli B. К5РЫЙ НЕ СИНТЕЗИРУЕТ ГЕМОПРОТЕИНОВЫЙ КОМПОНЕНТ ХОЛО5 Анализ выведенной аминокислотной последовательности и физ.-хим. исследования показали, что ФП является октамером идентичных субъединиц с Mr по 66 кД и содержит 4 моля ФАД и 4 моля ФМН на октамер. Обнаружена высокая степень гомологии выведенных аминокислотных последовательностей ФП из S. typhimurium и НАДФН-цитохром Р-450-оксидоредуктазы из печени крысы. Ил. 9. Табл. 7. Библ. 66. США, [K. N. M.], Basic Sci. Div., VA Med. Cen. Durham, NC 27705.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.21
Рубрики: НАДФН-СУЛЬФИТРЕДУКТАЗА
ФЛАВОПРОТЕИН
ХАРАКТЕРИСТИКА
АМИНОКИСЛОТНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
SALMONELLA TYPHIMURIUM (BACT.)
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Ostrowski, Jacek; Barber, Michael J.; Reuger, David C.; Miller, Barney E.; Siegel, Lewis M.; Kredich, Nicholas M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.07-04Б2.279

Characterization of the cysJIH regions of Salmonella typhimurium and Escherichia coli B [Text] : dna sequences cys CYI and cysH and a model for the siroheme-Fe[4]S[4], active center of sulfite reductase hemoprotein based on amino acid homology tith spinach nitrite reductase / Jacek Ostrowski [et al.] // J. Biol. Chem. - 1989. - Vol. 264, N 26. - P15726-15737 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Характеристика области cysJIH Salmonella typhimurium и Escherichia coli B. Секвенирование генов cysI и cysH и модель для сирогем-Fe[4]S[4] активного центра гемопротеина сульфитредуктазы, основанная на аминокислотной гомологии с нитритредуктазой шпината
Аннотация: Из клеток мутанта Salmonella typhimurium cysI266, не синтезирующего флавопротеиновый компонент сульфитредуктазы (SiR-FP), выделен гемопротеиновый компонент (SiR-HP). Изолированный SiR-HP катализирует метилвиологен-зависимое восстановление сульфита. Часть молекул SiR-HP в препарате связана с сульфитом. При смешивании SiR-HP с избытком SiR-FP восстанавливается способность к НАДФ(Н)-зависимому восстановлению сульфита. Свойства SiR-HP S. typhimurium идентичны св-вам аналогичного протеина Escherichia col B. С помощью секвенирования ДНК и комплементац. анализа показано, что гены оперона cys у S. typhimurium расположены в следующем порядке - промотор-cysJ-cysI- cysH. Все 3 гена имеют одну ориентацию. За областью cys расположен дивергентный 'ро'-независимый терминатор и открытая рамка считывания, ориентированная в противоположном направлении. cysI кодирует SiR-HP (мол. м. 64 000), cysH кодирует 3'-фосфоаденозин-5'-фосфосульфатсульфотрансферазу (28 000). SiR-HP и нитритредуктаза шпината содержат гомологичные цистеинсодержащие области. Ил. 11. Табл. 4. Бил. 74. (L. M. Siegel). США, Dep. of Biochemistry Duke Univ. Medical Center, Durham, NC 27710.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.02.03
Рубрики: SALMONELLA TYPHIMURIUM (BACT.)
МУТАНТ CYSI266
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ В
ОПЕРОНЫ
ОПЕРОН CYS JIH
ГЕНЫ CYSH
ГЕНЫ CYSI
НУКЛЕОТИДНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ОРГАНИЗАЦИЯ
СУЛЬФИТРЕДУКТАЗА
АКТИВНЫЕ ЦЕНТРЫ
ГЕМОПРОТЕИНОВЫЙ КОМПОНЕНТ
СТРУКТУРА
СРАВНЕНИЕ
НИДРИТРЕДУКТАЗА
ШПИНАТ

Доп.точки доступа:
Ostrowski, Jacek; Wu, Jer-Yuarn; Rueger, David C.; Miller, Barney E.; Siegel, Lewis M.; Kredich, Nicholas M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.11-04Б2.139

Young, Lawrence J.
Alkaline low spin form of sulfite reductase hemeprotein subunit [Text] / Lawrence J. Young, Lewis M. Siegel // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1990. - Vol. 169, N 1. - P39-45
Перевод заглавия: Щелочная низкоспиновая форма гемопротеиновой субъединицы сульфитредуктазы
Аннотация: При подщелачивании многие Fe{3}+-гемопротеины демонстрируют спектральные св-ва, к-рые свидетельствуют об изменении координационного числа, спинового состояния или осевых лигандов. Обратимое восстановление и реокисление при pH 9,9 гемопротеиновой субъединицы сульфитредуктазы из Escherichia coli порождает ферри-формы с высоким и низким спином, причем последняя обладает уникальными св-вами. Хлорид, не оказывая эффекта на оптический спектр субъединицы при 298 К, сильно снижает интенсивность низкоспинового сигнала ЭПР и продуцирует высокоспиновый конформер, аналогичный таковому при pH 11. Распределение сигналов ЭПР при g=5 и g=2,29 в дважды восстановленном ферменте также чувствительно к pH. Библ. 24. США, Dep. of Biochem., Duke Univ. and VA Hosp., Durham, NC 27705.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.21
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
СУЛЬФИТРЕДУКТАЗА
ГЕЛЮПРОТЕИНОВАЯ СУБЪЕДИНИЦА
FE3+-ГЕМОПРОТЕИНЫ
СПЕКТРАЛЬНЫЕ СВОЙСТВА
ВЛИЯНИЕ PH
СУБЪЕДИНИЦЫ
ЭПР

Доп.точки доступа:
Siegel, Lewis M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.05-04Б2.166

Siegel, Lewis M.
Structure and function of the bridged siroheme - Fe[4]S[4] active center of assimilatory sulfite and nitrite reductases [Text] / Lewis M. Siegel // Bio Factors. - 1991. - Vol. 3, N 2. - P141-142 . - ISSN 0951-6433
Перевод заглавия: Структура и функция соединенного мостиком сирогема с Fe[4]S[4] в активном центре ассимиляторных сульфит- и нитритредуктаз
Аннотация: У гемопротеиновой субъединицы НАДФН-сульфитредуктазы (SiR) Escherichia coli и ферредоксин-нитритредуктазы (NiR) из шпината, катализирующих 6-электронное восстановление SO{2}{-}[3] до S{2}{-} и NO{-}[2] до NH[3], каталитич. центр состоит из сирогема и [Fe[4]S[4]]{2}{+} {1}{+} кластера. Комбинационное рассеяние, оптически детектируемый ДЭЯР, Мессбауэровская спектроскопия и кристаллографич. исследование с разрешением 3A показывает, что в окисленной SiR гемовое Fe (III) ковалентно связано посредством "мостика" - атома S цистеина - с Fe в кластере. Обсуждаются структурно-функциональные отношения Fe и лигандов в активных центрах NiR и SiR. В ходе р-ции не высвобождаются интермедиаты, хотя NO, связанный с Fe (II) гем [Fe[4]S[4]]{2}{+}, является основным продуктом р-ции нитрита с 2-электронно-восстановленными SiR или NiR. Т. обр., имеются два возможных пути переноса электронов между кластером и гемом в SiR: 1) через гемовое Fe посредством образования мостика и 2) через кольцевую 'пи'-электронную систему. По-новому объединенная структура активного центра - сирогем-Fe[4]S[4] позволяет переносить более чем 2 электрона в ходе восстановления нитрида и сульфита. Библ. 11. США, Dep. of Biochem., Duke Univ. Sch. of Med. Basic Sci. Division, Veterans Administration Med. Ctr, Durham, NC 27 710.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: НАДФН-СУЛЬФИТРЕДУКТАЗА
АКТИВНЫЙ ЦЕНТР
ГЕМ-FES КЛАСТЕР
СОЕДИНЕНИЕ
ФУНКЦИЯ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.05-04Б2.191

Direct evidence of the metal-free nature of sirohydrochlorin in desulfoviridin [Text] / K. K. Lai [et al.] // Biochim. et Biophys. acta. Bioenerg. - 1991. - Vol. 1060, N 1. - P25-27 . - ISSN 0005-2728
Перевод заглавия: Прямое доказательство безметаллической природы сирогидрохлорина в десульфовиридине
Аннотация: Получено прямое доказательство того, что главный сирохлоргидратный хромофор в десульфовиридине (диссимиляторной сульфитредуктазе) из Desulfovibrio gigas не связан ни с каким металлом. К этому выводу пришли на основании измерения спектров комбинационного рассеяния (Рамана) нативного и дейтерированного образцов десульфовиридина. Линия 'ню'[4] при 1336 см{-}{1} у нативного фермента смещалась к 1326 см{-}{1} у дейтерированного образца. В то же время известно, что линия 'ню'[4] не чувствительна к дейтерированию, если присутствует металл внутри хромофора белка или в р-ре. Библ. 14. США, Dep. Physics, Emory Univ. Atlanta, GA.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: DESULFOVIBRIO GIGAS (BACT.)
ДЕСУЛЬФОВИРИДИН
ДИССИМИЛЯТОРНАЯ СУЛЬФИТРЕДУКТАЗА
СИРОГИДРОХЛОРИН
ОТСУТСТВИЕ МЕТАЛЛА

Доп.точки доступа:
Lai, K.K.; Moura, Isabel; Liu, Ming Y.; LeGall, Jean; To, Yue Kwok

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.11-04Б2.574

Wu, Jer-Yuarn.
High-level expression of Escherichia coli NADPH-sulfite reductase: Requirement for a cloned cysG plasmid to overcome limiting siroheme cofactor [Text] / Jer-Yuarn Wu, Lewis M. Siegel, Nicholas M. Kredich // J. Bacteriol. - 1991. - Vol. 173, N 1. - P325-333 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Высокоэффективная экспрессия НАДФ-Н[2]сульфитредуктазы Escherichia coli: потребность в плазмиде с клонированным геном Gys G для преодоления ограничения по сирогемовому кофактору
Аннотация: Плазмиды, несущие гены cys J и cys I флавопротеинового (I) и гемопротеинового (II) компонентов НАДФ-Н[2]сульфитредуктазы (III) Esherichia coli B, гиперпродуцируют I и апо-II в 13-35 раз, но повышают активность III лишь в 3 раза. Максим. экспрессия холофермента III достигается при включении в эти плазмиды гена cys G Salmonella typhimurium, к-рый кодирует уропорфириногенIII-метилтрансферазу, необходимую для синтеза сирогема (IV) - кофактора II. Т. обр., дефицит IV ограничивает экспрессию клонированной III. В Кл, несущих клонированные гены cys J, cys I и cys G, каталитически активная III составляет 10% растворимого белка. Секвенирован фрагмент ДНК длиной 5300 п. н., содержащий ген cys G, и идентифицирована открытая рамка считывания cys G. Установлен порядок генов nir B-nirC-cys G. США, [N. Kredich], Dept. of Med., Duke Univ. Med. Center, Durham, NC27710.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: SALMONELLA TYPHIMURIUM (BACT.)
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ГЕНЫ
ГЕН CYS I ФЛАВОПРОТЕИНА
ГЕН CYS I ГЕМОПРОТЕИНАД
ГЕН CYS G УРОПОРФИРИНОГЕН-МЕТИЛТРАНСФЕРАЗЫ
КЛОНИРОВАНИЕ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
СУЛЬФИТРЕДУКТАЗА Х НАДН[2]-
ФЛАВОПРОТЕИН
ГЕМОПРОТЕИН
СИРОГЕМ
ФЕРМЕНТАТИВНАЯ АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Siegel, Lewis M.; Kredich, Nicholas M.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 94.01-04Б2.159

Physicochemical and spectroscopic properties of adenylyl sulfate reductase from the marine hyperthermophilic sulfate reducing archaebacterium Archaeoglobus fulgidus [Text] / G. Fauque [et al.] // Int. Conf. Thermophiles: Sci. and Technol., Reykjavik, 23rd - 26th Aug., 1992. - Reykjavik, 1992. - P141 . - ISBN 9979-9004-4Х
Перевод заглавия: Физико-химические и спектроскопические свойства аденилилсульфатредуктазы из морской гипертермофильной сульфатредуцирующей архебактерии Archaeoglobus fulgidus
Аннотация: Аденилилсульфатредуктаза (I) очищена из морской гипертермофильной сульфатредуцирующей архебактерии A. fulgidus с помощью осаждения сульфатом аммония, хр-фии на фенил-сефарозе, ДЭАЭЦ, препаративного изоэлектрофокусирования и высокоэффективной ЖХ на ДЭАЭ-5PW. Очищенная I имеет pI 4,8, Mr 160 000, содержит одну молекулу ФАД, 6 атомов серы и 8 атомов негемового железа. Значения К для феррицианида и АМФ равны 0,4 мМ и 1 мМ соответственно. Оптимумы для активности при рН 8,0 и 85'ГРАДУС' С. В спектре поглощения окисленной I имеются максимум при 394 нм и плечи при 445 и 475 нм. По данным ЭПР, I содержит два разных кластера [4Fe- 4S] (центры I и II). АТФ-сульфурилаза, очищенная из A. fulgidus, имеет pI 4,3, Mr 150 000 и оптимумы при рН 8,0 и 90'ГРАДУС' С. Сульфитредуктаза из A. fulgidus состоит из двух разных субъединиц, соединенных в соотношении 'альфа'[2]'бета'[2]. Все три фермента из этой архебактерии близки по св-вам к гомологичным ферментам из сульфатредуцирующих эубактерий. Библ. 13. Франция, Centre d'Oceanol. de Marseille, CNRS URA 41, Parc Scientifique et Technologique de Luminy, Case 901, F-13288 Marseille Cedex 9.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: АДЕНИЛИЛСУЛЬФАТРЕДУКТАЗА
АТФ-СУЛЬФУРИЛАЗА
СУЛЬФИТРЕДУКТАЗА
ОБРАЗОВАНИЕ
СВОЙСТВА
ARCHAEOGLOBUS FULGIDUS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Fauque, G.; Lampreia, J.; Speich, N.; Dahl, C.; Moura, I.; Truper, H.G.; Moura, J.J.G.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 93.10-04Б3.25

Physicochemical and spectroscopic properties of adenylyl sulfate reductase from the marine hyperthermophilic sulfate-reducing archaebacterium Archaeoglobus fulgidus [Text] / G. Fauque [et al.] // Int. Conf. Thermophiles. - Reykjavik, 1992. - P141 . - ISBN 9979-9004-4X
Перевод заглавия: Физико-химические и спектроскопические свойства аденилилсульфатредуктазы из морской гипертермофильной сульфатредуцирущей архебактерии Archaeoglobus fulgidus
Аннотация: Аденилилсульфатредуктаза (I) очищена из морской гипертермофильной сульфатредуцирующей архебактерии A. fulgidus с помощью осаждения сульфатом аммония, хр-фии на фенил-сефарозе, ДЭАЭЦ, препаративного изоэлектрофокусирования и высокоэффективной ЖХ на ДЭАЭ-5РW. Очищенная I имеет pI 4,8 Mr 160000, содержит одну молукулу ФАД, 6 атомов серы и 8 атомов негемового железа. Значения К[М] для феррицианида и АМФ равны 0,4 мМ и 1мМ соответственно. Оптимумы для активности при pH 8,0 и 85'ГРАДУС'C. В спектре поглощения окисленной I имеются максимум при 394 нм и плечи при 445 и 475 нм. По данным ЭПР, I содержит два разных кластера [4Fe - 4S] (центры I и II). АТФ-сульфурилаза, очищенная из A. fulgidus, имеет pI 4,3 Mr 150000 и оптимумы при pH 8,0 и 90'ГРАДУС'C. Сульфитредуктаза из A. fulgidus состоит из двух разных субъединиц, соединенных в соотношении 'альфа'[2]'бета'[2]. Все три фермента из этой архебактерии близки по св-вам к гомологичным ферментам из сульфатредуцирующих эубактерий. Франция, Centre d'Oceanol. de Marseille CNRS URA 41, Parc Scientifique et technologique de Luminy, Case 901, F-13288 Marseille Cedex 9. Библ. 13

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: АДЕНИЛИЛСУЛЬФАТРЕДУКТАЗА
АТФ-СУЛЬФУРИЛАЗА
СУЛЬФИТРЕДУКТАЗА
ОБРАЗОВАНИЕ
СВОЙСТВА
ARCHAEOGLOBUSFULGIDUS

Доп.точки доступа:
Fauque, G.; Lampreia, J.; Speich, N.; Dahl, C.; Moura, I.; Truper, H.G.; Moura, J.J.G.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.07-04Б2.117

Wolfe, Bonnie M.
Desulfoviridin, a multimeric-dissimilatory sulfite reductase from Desulfovibrio vulgaris (Hildenborough): Purification, characterization, kinetics and EPR studies [Text] / Bonnie M. Wolfe, Siu Man Lui, James A. Cowan // Eur. J. Biochem. - 1994. - Vol. 223, N 1. - P79-89 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Десульфовиридин, мультимерная диссимиляторная сульфитредуктаза из Desulfovibrio vulgaris (Hildenborough): очистка, характеристика, кинетика и ЭПР-исследования
Аннотация: Десульфовиридин (ДСВ), дисимиляторную сульфитредуктазу выделили и очистили из сульфат-восстанавливающей бактерии D. vulgaris (Hildenborough NCIB 8303), применив на конечной стадии очистки быструю белковую жидкостную хроматографию. Получили три различных полосы, каждая из которых обладала характерным для ДСВ спектром поглощения. Для двух фракций ДСВ I и ДСВ II провели аминок-тный анализ, изоэлектрическое фокусирование, ЭФ в ПААГ и определение простетич. центров. Найдено, что каждая фракция содержит два пары железосерных кластеров [Fe[4]S[4]] и сирогемовых единиц. Ранее было обнаружено присутствие [Fe[6]S[6]] кластеров. Определили кинетич. параметры в равновесном состоянии: k[cat](SO[4]{2})=0,31 моль SO[4]{2}* сек{-1}* моль гем{-1}, K[m]=0,06 мМ; k[cat](NO[2])=0,038 моль NO[2]* сек{-1}* моль гем{-1}, K[m]=0,28 мМ; k[cat] (NH[2]OH)=29 моль NH[2]OH * сек{-1}* моль гем{-1}, K[m]=48 мМ. Провели сравнение свойств ДСВ из D. vulgaris с ассимиляторными сульфитредуктазами из Escherichia coli и шпината и нитритредуктазой шпината. Методом ЭПР исследовали гемовые центры ДСВ. США, Evans Lab. Chem., The Ohio St. Univ., Columbus, OH. Библ. 53

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ДЕСУЛЬФОВИРИДИН
СУЛЬФИТРЕДУКТАЗА
ДИССИМИЛЯТОРНАЯ
ВЫДЕЛЕНИЕ
КИНЕТИКА
DESULFOVIBRIO VULGARIS

Доп.точки доступа:
Lui, Siu Man; Cowan, James A.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.11-04Б2.143

Eschenbrenner, Michel.
The flavin reductase activity of the flavoprotein component of sulfite reductase from Escherichia coli. A new model for the protein structure [Text] / Michel Eschenbrenner, Jacques Coves, Marc Fontecave // J. Biol. Chem. - 1995. - Vol. 270, N 35. - P20550-20555 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Флавинредуктазная активность флавопротеинового компонента сульфитредуктазы из Escherichia coli. Новая модель белковой структуры
Аннотация: Сульфитредуктаза (SiR) из E. coli имеет 'альфа'[8]'бета'[4] субъединичную структуру, где 'альфа'[8] является флавопротеином (SiR-FP), содержащим ФАД и ФМН как простетические группы. SiR обладает также НАДФH: флавиноксидоредуктазной активностью с экзогенными рибофлавином, ФМН и ФАД как субстратами. Флавинредуктазная активность может функционировать во время активации рибонуклеотидредуктазы или во время восстановления феррисидерофора. Плазмида содержащая cysJ ген, кодирующий 'альфа'-субъединицу, сверхэкспрессирует активность флавинредуктазы, увеличивая ее в 100 раз, что показывает, что 'альфа'-субъединица является сайтом восстановления свободного флавина. Оба субстрата НАДФH и свободные флавины связываются с одним и тем же сайтом. Найдено, что SiR-FP содержит 1,6-1,7 флавина на 'альфа'-субъединицу. Предлагают новую модель структуры белка, включающую одну простетич. группу ФМН и одну простетич. группу ФАД на 'альфа'-субъединицу. Франция, Lab. Etudes Dynamiq. et Structur. Selectivite, Univ. Joseph Fourier, BP53, 38041 Grenoble Cedex 9. Библ. 24

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: СУЛЬФИТРЕДУКТАЗА
ФЛАВИНРЕДУКТАЗА
АКТИВНОСТЬ
БЕЛОК
МОДЕЛЬ СТРУКТУРЫ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Coves, Jacques; Fontecave, Marc

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.09-04Б2.59

Eschenbrenner, Michel.
NADPH-sulfite reductase flavoprotein from Escherichia coli: Contribution to the flavin content and subunit interaction [Text] / Michel Eschenbrenner, Jacques Coves, Marc Fontecave // FEBS Lett. - 1995. - Vol. 374, N 1. - P82-84 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Флавопротеин НАДФH-сульфитредуктазы из Escherichia coli: вклад в содержание флавинов и субъединичное взаимодействие
Аннотация: Флавопротеиновый компонент сульфитредуктазы E. coli является октамером 66 кДа интактной 'альфа'-субъединицы. Показано, что он расщепляется на 2 пептидных фрагмента. Очистили 23 кДа фрагмент как полимер из 8-10 субъединиц. Этот фрагмент соответствует N-концевой части нативного белка и содержит ФМН как кофактор. Анализ фрагмента 43 кДа показал, что он является мономером, содержит ФАД и сохраняет способность катализировать НАДФН-зависимое восстановление. Заключают, что каждая 'альфа'-цепь флавопротеина сульфитредуктазы составлена из двух различных доменов, один связывает ФАД и другой ФМН. Франция, Lab. Etudes Dynamiq. et Structur. Selectivite, Univ. Joseph Fourier, 38041 Grenoble Cedex 9. Библ. 12

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: СУЛЬФИТРЕДУКТАЗА
ФЛАВОПРОТЕИН
ДОМЕНЫ
ФЛАВИНМОНОНУКЛЕОТИД
ФЛАВИНАДЕНИНДИНУКЛЕОТИД
СВЯЗЫВАНИЕ
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Coves, Jacques; Fontecave, Marc

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.10-04Б2.103

Belinsky, Moisey I.
Exchange model of the {[Fe[4]S[4]]-Fe} active site of sulfite reductase [Text] / Moisey I. Belinsky // Chem. Phys. - 1995. - Vol. 201, N 2-3. - P343-356 . - ISSN 0301-0104
Перевод заглавия: Модель обмена {[4Fe-4S]{2+}-Fe} в активном центре сульфитредуктазы
Аннотация: Разработана модель сверхтонких взаимодействий в железо-серном кластере {[4Fe-4S]{2+}-Fe} в активном центре сульфитредуктазы Escherichia coli. Получены аналитические решения проблем обмена и сверхтонкого взаимодействия. Активный центр фермента (катализирующего 6-электронное восстановление SO[3]{2-} до S{2-} и NO{2-} до NH[3]), представляет собой мостик из металлосодержащего кластера, сопряженного с одиночным железным (сирогемовым) центром изобактериохлорина. Предложенная модель спинового состояния центра объясняет экспериментально наблюдаемые его свойства: парамагнетизм [4Fe-4S]{2+} кластера активного центра (обнаруживаемый мессбауэровской и ЯМР-спектроскопией) и, в то же время, отсутствие ЭПР-сигнала этого тетрамерного компонента и его вклада в общий магнитный момент активного центра, а также противоположные знаки констант сверхтонкого взаимодействия тетрамера. Израиль, Sch. Chem., Sackler Fac. of Exact Sci., Tel Aviv Univ. Tel Aviv 69978. Библ. 42

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: СУЛЬФИТРЕДУКТАЗА
АКТИВНЫЙ ЦЕНТР
СВЕРХТОНКИЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ
МОДЕЛЬ ОБМЕНА
ЖЕЛЕЗО-СЕРНЫЙ КЛАСТЕР
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.05-04Б2.87

Belinsky, Moisey I.
Induced paramagnetism and hyperfine interactions in the {[Fe[4]S[4]]-Fe} active site of Escherichia coli sulfite reductase [Text] / Moisey I. Belinsky // Chem. Phys. Lett. - 1996. - Vol. 250, N 3-4. - P320-327 . - ISSN 0009-2614
Перевод заглавия: Наведенный парамагнетизм и сверхтонкие взаимодействия в активном центре {[Fe[4]S[4]]-Fe} сульфитредуктазы Escherichia coli
Аннотация: Разработана модель спинового сопряжения для {[Fe[4]S[4]]-сирогемовой} группировки в активном центре сульфитредуктазы. Сопряжение тетрамер-сирогем 2J[th]s[1] * s[h] создает наведенный парамагнетизм в отдельных ионах железо-серного тетрамера с ненулевыми значениями констант сверхтонкого взаимодействия A[1,2]=-A[3,4]=-(33/8)(J[th]/J)a[i], где J - параметр гейзенберговского взаимодействия пар в железо-серном тетрамере, а a[i] - константа локального сверхтонкого взаимодействия. g-Фактор сирогема дает доминирующий вклад в g-фактор м-лы, а вклад тетрамера мал. Модель объясняет парамагнетизм железо-серного компонента активного центра, наблюдаемый в мессбауэровских спектрах и измерениях ENDOR и {1}H-ЯМР параллельно с диамагнетизмом этой же группировки в опытах с магнитными свойствами и ЭПР. Израиль, Sch. Chem., Sackler Fac. Exact Sci., Tel Aviv Univ., Tel Aviv 69978. Библ. 35

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: СУЛЬФИТРЕДУКТАЗА
АКТИВНЫЙ ЦЕНТР
[(FE[4]S[4]) - FE ]-ГРУППИРОВКА
НАВЕДЕННЫЙ ПАРАМАГНЕТИЗМ
СВЕРХТОНКИЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ
МОДЕЛЬ
ESCHERICHIA COLI

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.10-04Б3.75

Nitrite reductase from Desulfovibrio desulfuricans (ATCC 27774) - A heterooligomer heme protein with sulfite reductase activity [Text] / Ines C. Pereira [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1996. - Vol. 224, N 3. - P611-618 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Нитритредуктаза из Desulfovibrio desulfuricans (ATCC 27774) - гетероолигомерный гемовый белок с сульфитредуктазной активностью
Аннотация: Найдено, что мембраносвязанная цитохром c нитритредуктаза из D. desulfuricans имеет высокую уд. активность в восстановлении сульфита, образуя стехиометрические кол-ва сульфида. Значение K[m] для сульфита в метилвиологен [(MV){+.}] : сульфитоксидоредуктазной пробе составляет 0,75 мМ и уд. активность 2,06 мкмоль H[2]/мин/мг. Спектроскопические исследования показывают, что высокоспиновый гем фермента реагирует с сульфитом в окисленном состоянии и что сульфид частично восстанавливает фермент. Исследования показали новую функцию нитритредуктазы, связанную с обменом серы у сульфатвосстанавливающих бактерий и локализацию ферментативных активностей, участвующих в диссимиляторном восстановлении сульфата. Очищенная нитритредуктаза является гетероолигомером, содержащем два типа субъединиц 62 кД ('+-' 5 кД) и 18,8 кД ('+-' 1 кД) и образует комплекс или агрегат с молек. массой около 750 кД. Португалия, Inst. Technol. Quim. e Biol., Univ. Nova de Lisboa, APT 127, 2780 Oeiras. Библ. 34

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: НИТРИТРЕДУКТАЗА
ЦИТОХРОМ C
СУЛЬФИТРЕДУКТАЗА
АКТИВНОСТЬ
ГЕМОВЫЙ БЕЛОК
СВОЙСТВА
DESULFOVIBRIO DESULFURICANS

Доп.точки доступа:
Pereira, Ines C.; Abreu, Isabel A.; Xavier, Antonio V.; LeGall, Jean; Teixeira, Miguel

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.09-04Б2.146

Nitrite reductase from Desulfovibrio desulfuricans (ATCC 27774) - A heterooligomer heme protein with sulfite reductase activity [Text] / Ines C. Pereira [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1996. - Vol. 224, N 3. - P611-618 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Нитритредуктаза из Desulfovibrio desulfuricans (ATCC 27774) - гетероолигомерный гемовый белок с сульфитредуктазной активностью
Аннотация: Найдено, что мембраносвязанная цитохром c нитритредуктаза из D. desulfuricans имеет высокую уд. активность в восстановлении сульфита, образуя стехиометрические кол-ва сульфида. Значение K[m] для сульфита в метилвиологен [(MV){+.}] : сульфитоксидоредуктазной пробе составляет 0,75 мМ и уд. активность 2,06 мкмоль H[2]/мин/мг. Спектроскопические исследования показывают, что высокоспиновый гем фермента реагирует с сульфитом в окисленном состоянии и что сульфид частично восстанавливает фермент. Исследования показали новую функцию нитритредуктазы, связанную с обменом серы у сульфатвосстанавливающих бактерий и локализацию ферментативных активностей, участвующих в диссимиляторном восстановлении сульфата. Очищенная нитритредуктаза является гетероолигомером, содержащем два типа субъединиц 62 кД ('+-' 5 кД) и 18,8 кД ('+-' 1 кД) и образует комплекс или агрегат с молек. массой около 750 кД. Португалия, Inst. Technol. Quim. e Biol., Univ. Nova de Lisboa, APT 127, 2780 Oeiras. Библ. 34

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: НИТРИТРЕДУКТАЗА
ЦИТОХРОМ C
СУЛЬФИТРЕДУКТАЗА
АКТИВНОСТЬ
ГЕМОВЫЙ БЕЛОК
СВОЙСТВА
DESULFOVIBRIO DESULFURICANS

Доп.точки доступа:
Pereira, Ines C.; Abreu, Isabel A.; Xavier, Antonio V.; LeGall, Jean; Teixeira, Miguel

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.07-04Б3.100

Belinsky, Moisey I.
Induced paramagnetism and hyperfine interactions in the {[Fe[4]S[4]]-Fe} active site of Escherichia coli sulfite reductase [Text] / Moisey I. Belinsky // Chem. Phys. Lett. - 1996. - Vol. 250, N 3-4. - P320-327 . - ISSN 0009-2614
Перевод заглавия: Наведенный парамагнетизм и сверхтонкие взаимодействия в активном центре {[Fe[4]S[4]]-Fe} сульфитредуктазы Escherichia coli
Аннотация: Разработана модель спинового сопряжения для {[Fe[4]S[4]]-сирогемовой} группировки в активном центре сульфитредуктазы. Сопряжение тетрамер-сирогем 2J[th]s[1] * s[h] создает наведенный парамагнетизм в отдельных ионах железо-серного тетрамера с ненулевыми значениями констант сверхтонкого взаимодействия A[1,2]=-A[3,4]=-(33/8)(J[th]/J)a[i], где J - параметр гейзенберговского взаимодействия пар в железо-серном тетрамере, а a[i] - константа локального сверхтонкого взаимодействия. g-Фактор сирогема дает доминирующий вклад в g-фактор м-лы, а вклад тетрамера мал. Модель объясняет парамагнетизм железо-серного компонента активного центра, наблюдаемый в мессбауэровских спектрах и измерениях ENDOR и {1}H-ЯМР параллельно с диамагнетизмом этой же группировки в опытах с магнитными свойствами и ЭПР. Израиль, Sch. Chem., Sackler Fac. Exact Sci., Tel Aviv Univ., Tel Aviv 69978. Библ. 35

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: СУЛЬФИТРЕДУКТАЗА
АКТИВНЫЙ ЦЕНТР
[(FE[4]S[4]) - FE ]-ГРУППИРОВКА
НАВЕДЕННЫЙ ПАРАМАГНЕТИЗМ
СВЕРХТОНКИЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ
МОДЕЛЬ
ESCHERICHIA COLI

1-20 21-40 41-53

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска