СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ГЛЮКОКИНАЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 149
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 91.07-04М6.161

A glucokinase-like enzyme phosphorilates glucose in capillaries. A study in the eel [Text] / F. Belfiore [et al.] // Diabetologia. - 1990. - Vol. 33, Suppl. - P220
Перевод заглавия: Глюкокиназоподобный фермент фосфорилирует глюкозу в капиллярах. Изучение на угреобразных
Аннотация: Фосфорилирование глюкозы (Г) изучали на очищ. препаратах капилляров угря (КУ; Swimbladder). В супернатанте (3000 г) гомогенизированных КУ активность фосфорилирования Г не достигала макс. при низких конц-иях (1 мМ), как наблюдали в большинстве др. тканей, но увеличивалась при повышении конц-ии I, достигая плато при очень высоких (300 мМ) конц-иях I (5,85 и 19,97 пмоль/мин/мг белка при 1 и 300 мМ, соотв.). При конц-ии I 300 мМ активность падала быстро (3,67 и 2,86 при 400 и 500 мМ). Эти кинетич. х-ки соответствовали глюкокиназе (ГК), к-рая присутствует в печени (макс. активность при рН 7,8-8,6). Этот новый фермент не фосфорилирует фруктозу и не подавляется, а стимулируется N-ацетил-глюкозамином. Т. обр., капилляры фосфорилируют I в зависимости от ее конц-ии через глюкокиназоподобную активность. Это свидетельствует о том, что гипергликемия при диабете может быть обусловлена увеличением утилизации I в капиллярах, к-рые могут играть роль в развитии микроангиопатии. Италия, Univ. of Catania.

ГРНТИ	34.39.39

ВИНИТИ 341.39.39.21.61.17
Рубрики: ГЛЮКОЗА
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
ПЕЧЕНЬ
ГЛЮКОКИНАЗА
ГЛЮКОКИНАЗОПОДОБНАЯ АКТИВНОСТЬ
УГРИ

Доп.точки доступа:
Belfiore, F.; Iannello, S.; Campione, R.; Volpicelli, G.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 04.06-04М6.132

A high prevalence of glucokinase mutations in gestational diabetic subjects selected by clinical criteria [Text] / S. Ellard [et al.] // Diabetologia. - 2000. - Vol. 43, N 2. - P250-253 . - ISSN 0012-186X
Перевод заглавия: Высокая распространенность мутаций глюкокиназы у пациенток с диабетом беременных, отобранных по клиническим критериям
Аннотация: Определяли мутации гена глюкокиназы у пациенток европейского происхождения с диабетом беременных, но без признаков диабета типа MODY, которые отвечали следующим критериям: 1) постоянная гипергликемия натощак после беременности (5,58 мМ); 2) незначительный прирост уровня глюкозы (менее чем на 4,6 мМ) во время 2-час. пробы на толерантность к глюкозе; 3) инсулинотерапия во время хотя бы одной беременности и соблюдение соответствующей диеты; 4) наличие у прямых родственников сахарного диабета (СД) 2-го типа, диабета беременных или гипергликемии натощак (5,5 мМ). У 12 из 15 пациенток (80%) обнаружили 4 известные мутации гена глюкокиназы: N180K, R191W, Y215X и L288-1G'-'A. Данные показали, что отбор пациенток с диабетом беременных по фенотипу значительно увеличивает процент обнаружения мутаций гена глюкокиназы, по сравнению с тем, к-рый отмечали ранее (2,5%). Великобритания, Sch. of Postgraduate Medicine and Health Sciences, Barrack Rd, Exter, EX2 5AX

ГРНТИ	34.39.39

ВИНИТИ 341.39.39.21.61.23
Рубрики: ДИАБЕТ БЕРЕМЕННЫХ
ГЛЮКОКИНАЗА
МУТАЦИИ ГЕНА
РАСПРОСТРАНЕННОСТЬ
ФЕНОТИПИЧЕСКИЙ ОТБОР
БОЛЬНЫЕ

Доп.точки доступа:
Ellard, S.; Beards, F.; Allen, L.I.S.; Shepherd, M.; Ballantyne, E.; Harvey, R.; Hattersley, A.T.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 01.04-04М6.111

Adaptation to hyperglycemia enhances insulin secretion in glucokinase mutant mice [Text] / Seamus K. Sreenan [et al.] // Diabetes. - 1998. - Vol. 47, N 12. - P1881-1888 . - ISSN 0012-1797
Перевод заглавия: Адаптация к гипергликемии усиливает секрецию инсулина у мышей с мутантной глюкокиназой
Аннотация: Панкреатические островки (ПО) крыс с гетерозиготной мутацией глюкокиназы ГК{+/-} и крыс дикого типа ГК{+/+} того же помета инкубировали in vitro при высокой (30 мМ) и низкой (11,5 мМ) конц-ии глюкозы в среде в течение 48-96 ч. Показали, что длительная инкубация ПО крыс ГК{+/+} с высокой конц-ией глюкозы приводила к нарушению функционирования 'бета'-клеток ПО, а при длительной инкубации ПО крыс ГК{+/-} с высокой конц-ией глюкозы приводила к заметной нормализации ответа 'бета'-клеток на глюкозу. Обнаруженный феномен может лежать в основе умеренной гипергликемии при глюкокиназном диабете. США, Univ. Chicago, Dep. Med., Chicago, IL 60637. Библ. 22

ГРНТИ	34.39.39

ВИНИТИ 341.39.39.21.61.17
Рубрики: ИНСУЛИН
СЕКРЕЦИЯ
ГИПЕРГЛИКЕМИЯ
ГЛЮКОКИНАЗА
МУТАЦИИ
ОСТРОВКИ ПОДЖЕЛУДОЧНОЙ ЖЕЛЕЗЫ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Sreenan, Seamus K.; Cockburn, Brian N.; Baldwin, Aaron C.; Ostrega, Diane M.; Levisetti, Matteo; Grupe, Andrew; Bell, Graeme I.; Stewart, Timothy A.; Roe, Michael W.; Polonsky, Kenneth S.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 03.06-04Б3.91

ADP-dependent glucokinase/phosphofructokinase, a novel bifunctional enzyme from the hyperthermophilic archaeon Methanococcus jannaschii [Text] / Haruhiko Sakuraba [et al.] // J. Biol. Chem. - 2002. - Vol. 277, N 15. - P12495-12498 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: АДФ-зависимая глюкокиназа/фосфофруктокиназа, новый бифункциональный фермент из гипертермофильного архаеона Methanococcus jannaschii
Аннотация: Ген, кодирующий гомолог АДФ-зависимой фосфофруктокиназы (ФФК), идентифицирован в геномной последовательности M. jannaschii. Этот ген кодирует белок из 462 аминокислот с мол. массой 53.36. Выведенная аминокислотная последовательность (АП) гена на 52% и 29% идентична АП АДФ-зависимых ФФК и глюкокиназы (ГК) соотв. из Pyrococcus furiosus. Ген экспрессирован в E. coli, и продуцируемый фермент очищен до гомогенности. Обнаружено, что этот фермент проявляет высокую активность АДФ-зависимых ФФК и ГК. Скорость реакции фосфорилирования D-глюкозы почти в 3 раза выше, чем для фосфорилирования D-фруктозо-6-фосфата (ФФ). Значения K[M] для ФФ и глюкозы составляют 0,01 мМ и 1,6 мМ соответственно. Это первый пример киназы, катализирующей фосфорилирование D-глюкозы и D-фруктозо-6-фосфата. Япония, Dep. Diagnostics Res. and Dev., Asahi Chem. Industry, Ohito. Библ. 36

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ГЛЮКОКИНАЗА/ФОСФОФРУКТОКИНАЗА
АДФ-ЗАВИСИМЫЙ БИФУНКЦИОНАЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
METHANOCOCCUS JANNASCHII

Доп.точки доступа:
Sakuraba, Haruhiko; Yoshioka, Issei; Koga, Shinji; Takahashi, Mamoru; Kitahama, Yuki; Satomura, Takenori; Kawakami, Ryushi; Ohshima, Toshihisa

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 00.12-04М4.57

Agius, Loranne.
Involvement of glucokinase translocation in the mechanism by which resorcinol inhibits glycolysis in hepatocytes [Text] / Loranne Agius // Biochem. J. - 1997. - Vol. 325, N 3. - P667-673 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Участие транслокации глюкокиназы в механизме, с помощью которого резорцинол ингибирует гликолиз в гепатоцитах
Аннотация: Прогликозин и резорцинол стимулируют гликогеногенез и ингибируют гликолиз в гепатоцитах. Исследован механизм ингибирования гликолиза резорцинолом. Показано, что резорцинол (150 мкМ) ингибирует гликолиз в гепатоцитах, инкубированных с глюкозой (15-35 мМ), но не с дигидроксиацетоном (10 мМ). Ингибирование гликолиза при повышенной конц-ии глюкозы ассоциировано с ингибированием индуцируемой глюкозой диссоциации глюкокиназы и альдолазы. Конц-ия резорцинола, вызывающая полумаксимальное ингибирование, увеличивается с повышением конц-ии глюкозы. Резорцинол ингибирует транслокацию глюкокиназы и стимуляцию детритирования 2- и 3-{3}H-глюкозы, вызываемое сорбитом, но усиливает стимуляцию синтеза гликогена. Ингибирование гликолиза резорцинолом не связано с включением субстрата в синтез гликогена. Содержание глюкозо-6-фосфата коррелирует с активностью свободной глюкокиназы. Резорцинол противодействует увеличению уровня глюкозо-6-фосфата и фруктозо-2,6-дифосфата, вызываемого повышенной конц-ией глюкозы или сорбитом. Снижение глюкозо-6-фосфата при высокой конц-ии глюкозы может быть связано с низкой активностью свободной глюкокиназы. Действие резорцинола на транслокацию глюкокиназы частично снимается галактозамином. Считается, что резорцинол ингибирует гликолиз при повышенной конц-ии глюкозы или при его стимуляции сорбитом через увеличенное связывание глюкокиназы. Великобритания, Dep. Med., The Med. Sch., Univ. Newcastle upon Tyne, Newcastle upon Tyne NE2 4HH. Библ. 25

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.21
Рубрики: ГЛЮКОКИНАЗА
ТРАНСЛОКАЦИЯ
РОЛЬ
ГЛИКОЛИЗ
ИНГИБИРОВАНИЕ
РЕЗОРЦИНОЛ
МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ
ГЕПАТОЦИТЫ
КРЫСЫ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 96.10-04М4.88

Agius, Loranne.
The regulatory protein of glucokinase binds to the hepatocyte matrix, but, unlike glucokinase, does not translocate during substrate stimulation [Text] / Loranne Agius, Matthew Peak, Emile van Schaftingen // Biochem. J. - 1995. - Vol. 309, N 3. - P711-713 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Регуляторный белок глюкокиназы связывается с матриксом гепатоцитов, но, в отличие от глюкокиназы, не удаляется при стимуляции субстратом
Аннотация: Показано, что при инкубации гепатоцитов с 5 мМ глюкозы и глюкокиназа и ее регуляторный белок связываются с клеточным матриксом Mg{2+}-зависимым способом. После инкубации глюкокиназа, но не регуляторный белок удаляется из Mg{2+}-участка связывания. Предполагают, что регуляторный белок действует как рецептор глюкокиназы. Великобритания, Dep. Medicine, Univ. Newcastle upon Tyne. Библ. 19

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.21
Рубрики: ГЛЮКОКИНАЗА
РЕГУЛЯТОРНЫЙ БЕЛОК
МЕХАНИЗМ СВЯЗЫВАНИЯ
МАТРИКС
ГЕПАТОЦИТЫ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Peak, Matthew; Schaftingen, Emile van

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 05.05-04Т2.26

Allosteric activators of glucokinase: Potential role in diabetes therapy [Text] / Joseph Grimsby [et al.] // Science. - 2003. - Vol. 301, N 5631. - P370-373 . - ISSN 0036-8075
Перевод заглавия: Аллостерические активаторы глюкокиназы: возможная роль при лечении сахарного диабета
Аннотация: Изучили антидиабетические лекарства, действующие как аллостерические активаторы (АА), повышая сродство глюкокиназы (ГК) к глюкозе и V[max] ГК. АА усиливают обмен глюкозы в печени и вызванную глюкозой секрецию инсулина изолированными островками поджелудочной железы у грызунов. При экспериментально воспроизводимом сахарном диабете 2-го типа АА снижают содержание глюкозы в крови, повышают толерантность к глюкозе и усиливают накопление глюкозы в печени. США, Dep. Metab. Dis., Hoffmann-La Roche Inc., Nutly NJ 07110. Библ. 22

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.49.09
Рубрики: ГЛЮКОКИНАЗА
АЛЛОСТЕРИЧЕСКИЕ АКТИВАТОРЫ
ПРОТИВОДИАБЕТИЧЕСКИЕ ЛЕКАРСТВА
ГЛЮКОЗА
ОБМЕН
ИНСУЛИН
СЕКРЕЦИЯ
ПЕЧЕНЬ
САХАРНЫЙ ДИАБЕТ

Доп.точки доступа:
Grimsby, Joseph; Sarabu, Ramakanth; Corbett, Wendy L.; Haynes, Nancy-Ellen; Bizzarro, Fred T.; Coffey, John W.; Guertin, Kevin R.; Hilliard, Darryl W.; Kester, Robert F.; Mahaney, Paige E.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 91.07-04М2.52

Anomeric preference of glucose utilization in human erythrocytes loaded with glucokinase [Text] / Ichitomo Miwa [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1990. - Vol. 173, N 1. - P201-207
Перевод заглавия: Аномерное предпочтение утилизации глюкозы в эритроцитах человека, нагруженных глюкокиназой
Аннотация: Эритроциты (Э) человека подвергали обратимому гемолизу в гипотонич. среде и включали в обработанные Э глюкокиназу (I) из печени крыс. После включения I в Э активности I и гексокиназы в присутствии 10 мМ глюкозы (Г) равнялись 218 и 384 нмоль/мин/г Hb, соотв. В то же время в интактных Э и Э, подвергнутых обратимому гемолизу без нагрузки I, активность была близкой, составляя около 400 нмоль/мин/г Hb. Образование лактата из 'альфа'- и 'бета'-аномерных форм Г было одинаковым в интактных и обработанных без включения I Э. Напротив, в нагруженных I Э образование лактата было более интенсивным и наблюдалось некоторое предпочтение в отношении 'альфа'аномерной формы Г. Япония, Mejio Univ., Nagoya 468. Библ. 21.

ГРНТИ	34.39.27

ВИНИТИ 341.39.27.07.19.07.19
Рубрики: ЭРИТРОЦИТЫ
ГЛЮКОКИНАЗА
ГЛЮКОЗА
УТИЛИЗАЦИЯ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Miwa, Ichitomo; Fukatsu, Hideo; Toyoda, Yukiyasu; Okuda, Jun

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 00.09-04М4.59

Aoki, Kazuhito.
Характеристика 'бета'-глюкозидного сенсора типа ISFET с использованием термофильных ферментов 'бета'-глюкозидазы и глюкокиназы [Text] / Kazuhito Aoki, Yoshihiro Ishimaru, Takeaki Iida // Nippon kagaku kaishi = J. Chem. Soc. Jap. - 1999. - N 11. - С. 765-768 . - ISSN 0369-4577

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.21
Рубрики: 'БЕТА'-ГЛЮКОЗИДАЗА
ГЛЮКОКИНАЗА
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
'БЕТА'-ГЛЮКОЗИДНЫЙ СЕНСОР ТИПА ISFET
ХАРАКТЕРИСТИКА

Доп.точки доступа:
Ishimaru, Yoshihiro; Iida, Takeaki

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.03-04Б2.157

Arora, Krishan K.
Glucokinase of Escherichia coli: Induction in response to the stress of overexpressing foreign proteins [Text] / Krishan K. Arora, Peter L. Pedersen // Arch. Biochem. and Biophys. - 1995. - Vol. 319, N 2. - P574-578 . - ISSN 0003-9861
Перевод заглавия: Глюкокиназа Escherichia coli: индукция как реакция на стресс, вызываемый избыточной экспрессией чужеродных белков
Аннотация: В работе показано, что суперэкспрессия чужеродных рекомбинантных белков под контролем промотора гена щелочной фосфатазы (phoA) в клетках Escherichia coli вызывает своеобразную форму стресс-реакции и индуцирует экспрессию бактериального гена глюкокиназы (Гк) с увеличением уровня его экспрессии в 20 раз. Индуцибельная Гк имеет мол. м. 47 кД, по данным электрофореза в ПААГ-ДДС-Na и характеризуется выраженной субстратной специфичностью по отношению к глюкозе. Бактериальная Гк имеет величины Km для глюкозы и АТФ соотв. 0,15 и 0,50 мМ и характеризуется перекрестной иммунологической р-цией с антителами к гексокиназам различных высших эукариот. Обсуждаются функции Гк при различных стресс-ситуациях. США, Lab. Mol., Cell. Bioenergetics, Dep. Biol. Chem., Johns Hopkins Univ. Sch. Med., Baltimore, MD 21205. Библ. 23

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ГЛЮКОКИНАЗА
СУПЕРЭКСПРЕССИЯ
СТРЕСС
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Pedersen, Peter L.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 98.04-04М6.124

Ashcroft, S. J.H.
Signal recognition mechanisms in the pancreatic 'бета'-cell [Text] : abstr. 16th Jt Meet. Brit. Endocrine Soc., Harrogate, 7-10 Apr., 1997 / S. J.H. Ashcroft // J. Endocrinol. - 1997. - Vol. 152, Suppl. - P14 . - ISSN 0022-0795
Перевод заглавия: Механизмы узнавания сигналов в 'бета'-клетках поджелудочной железы
Аннотация: Обзор. Рассмотрены механизмы регуляции секреции инсулина 'бета'-клетками поджелудочной железы под влиянием трех классов сигналов: действие питательных в-в, таких как глюкоза, действие нейроэндокринных регуляторов, таких как ацетилхолин, и действие лекарств, таких как сульфонилмочевина. Ведущую роль в секретогенном действии глюкозы играет изменение скорости обмена сахаров, активности ряда ферментов и отношения АТФ/АДФ. При секретогенном действии нейроэндокринных регуляторов ведущую роль играют клеточные протеинкиназы и, особенно, протеинкиназа C и кальмодулин-зависимая протеинкиназа. При секретогенном действии препаратов сульфонилмочевины отмечается прямое моделирующее действие связывающей сульфонилмочевину субъединицы SUR1 на активность К-АТФ-каналов. Великобритания, Nuffield Dep. Clin. Biochem., John Radcliffe Hosp., Oxford OX3 9DU

ГРНТИ	34.39.39

ВИНИТИ 341.39.39.21.61.13
Рубрики: ПОДЖЕЛУДОЧНАЯ ЖЕЛЕЗА
РАСПОЗНАВАНИЕ СИГНАЛОВ 'БЕТА'-КЛЕТКАМИ
ГЛЮКОЗА
АЦЕТИЛХОЛИН
СУЛЬФОМОЧЕВИНЫ
ПРОТЕИНКИНАЗЫ
КАНАЛЫ К-АТФ
ГЛЮКОКИНАЗА
АТФ/АДФ
ОБЗОРЫ

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 91.12-04М4.44

Automated determinatoin of creatine kinase activity in serum with use of thermostable glucokinase [Text] / Ikuhiro Maeda [et al.] // Clin. Chem. - 1991. - Vol. 37, N 3. - P452-454 . - ISSN 0009-9147
Перевод заглавия: Автоматическое определение активности креатинкиназы в сыворотке с использованием термостабильной глюкокиназы
Аннотация: Измеряли активность креатинкиназы (I) в СК, используя термостабильную глюкокиназу и проводя определения на биохимич. анализаторе ТВА-80S. Полученная активность I коррелировала с активностью I, определенной с использованием гексокиназы при 37'ГРАДУС' С. Однако она была выше, чем активность I, полученная с гексокиназой, если ее определяли, изменяя т-ру от 25 до 40'ГРАДУС' С. Япония, Osaka Univ. Hospital, 1-1-50, Fukushima, Fukushima-ku, Osaka, 553. Библ. 6.

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.25
Рубрики: АЗОТИСТЫЙ ОБМЕН
КРЕАТИНКИНАЗЫ
МЕТОДЫ ОПРЕДЕЛЕНИЯ
ГЛЮКОКИНАЗА

Доп.точки доступа:
Maeda, Ikuhiro; Hayashi, Sadao; Amino, Nobuyuki; Miya, Kiyoshi

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 92.11-04М6.146

Balkan, Bork.
Inhibition of glucokinase in vivo blocks glucose-stimulated insulin secretion and impairs glucose tolerance [Text] : [Abstr.] 52nd Annu. Meet. and Sci. Sess. Amer. Diabetes Assoc., San Antonio, Tex., June 20-23, 1992 / Bork Balkan, Beth E. Dunning // Diabetes. - 1992. - Vol. 41, Suppl. N1. - P102 . - ISSN 0012-1797
Перевод заглавия: Ингибирование in vivo [активности] глюкокиназы блокирует стимулированную глюкозой секрецию инсулина и нарушает толерантность к глюкозе
Аннотация: Изучали влияние глюкозамина (I) - ингибитора глюкокиназы (II) на вызываемую глюкозой (III) секрецию инсулина (IV) у крыс. Взрослым крысам через катетеры в яремные вены вводили 200 мг I (1-я группа; Г) или физиол. р-р (2-я Г) за 10 мин до начала вливания III. У крыс 2-й Г вливание III вызывало двухфазное освобождение IV. У крыс 1-й Г 1-я фаза практически отсутствовала, а 2-я фаза была значительно отсрочена и снижена. Общее высвобождение IV при вливании III у крыс 1-й Г было снижено по сравнению с таковым во 2-й Г. Т. обр., ингибирование активности II в В-Кл значительно снижает ответ IV на III, как и при инсулино-независимом диабете, когда отсутствует 1-я фаза секреции III, а 2-я фаза значительно отсрочена и удлинена.

ГРНТИ	34.39.39

ВИНИТИ 341.39.39.21.61.13
Рубрики: ГЛЮКОКИНАЗА
АКТИВНОСТЬ
ИНСУЛИН
СОДЕРЖАНИЕ В КРОВИ
ГЛЮКОЗА
ТОЛЕРАНТНОСТЬ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Dunning, Beth E.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 01.04-04М6.92

Biotin regulation of pancreatic glucokinase and insulin in primary cultured rat islets and in biotin-deficient rats [Text] / Gullermo Romero-Navarro [et al.] // Endocrinology. - 1999. - Vol. 140, N 10. - P4595-4600 . - ISSN 0013-7227
Перевод заглавия: Регуляция биотином панкреатических глюкокиназы и инсулина в первичной культуре панкреатических островков крыс и у крыс с дефицитом биотина
Аннотация: Добавление биотина (10{-6} М) в первичную культуру панкреатических островков крыс увеличивало содержание мРНК глюкокиназы через 12 и 24 ч на 41% и 81%, соотв. Инкубация островков с биотином в течение 24 ч достоверно увеличивала секрецию инсулина. При дефиците биотина у интактных крыс отметили снижение содержания в островках мРНК глюкокиназы и снижение активности самого фермента. Действие глюкозы на секрецию инсулина у крыс с дефицитом биотина заметно снижалось. Мексика, Unidad Genet de la Nutricion, Inst. Invest. Biomed, Univ. Nacional Autonoma de Mexico, Mexico City C. P. 04530. Библ. 36

ГРНТИ	34.39.39

ВИНИТИ 341.39.39.21.61.13
Рубрики: ИНСУЛИН
СЕКРЕЦИЯ
ГЛЮКОКИНАЗА
АКТИВНОСТЬ
БИОТИН
ВЛИЯНИЕ
ОСТРОВКИ ПОДЖЕЛУДОЧНОЙ ЖЕЛЕЗЫ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Romero-Navarro, Gullermo; Cabrera-Valladares, Gabriela; German, Michael S.; Matschinsky, Franz M.; Velazquez, Antonio; Wang, Juehu; Fernadez-Mejia, Cristina

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 91.11-04А1.153

Bois-Joyeux, B.
Age-dependent glycolysis and gluconeogenesis enzyme activities in starved-refed rats [Text] / B. Bois-Joyeux, M. Chanez, J. Peret // Diabete et Metab. - 1990. - Vol. 16, N 6. - P504-512 . - ISSN 0338-1684
Перевод заглавия: Активность ферментов гликолиза и глюконеогенеза, в зависимости от возраста крыс после голодания и повторного кормления
Аннотация: Обзор. Крысы-самцы Вистар CF 2- и 22-мес. были разделены на две группы. Предварительно животных содержали в течение 1 и 7 мес., соответственно, на диете с высоким содержанием углеводов (ВУД): 10% белка (казеин), 74% углеводов (крахмал, сахароза) и 8% жиров (арахисовое масло). Затем часть животных декапитировали сразу, а др. животных - последовательно через 2, 4, 6, 24 и 48 ч. после 72-часового голодания и повторного кормления ВУД. Определяли активность 8 ферментов печени, уровень гликогена и фруктозо-2,6дифосфата в печени и глюкозы и инсулина в плазме крови. Установлено, что активность глюкокиназы и глюкозо-6-фосфатазы в печени не изменяется, тогда как активность 6-фосфофрукто-2-киназы/фруктозы-2,6-дифосфатазы и пируваткиназы значительно снижаются (на 50%) после повторного приема ВУД у голодных 22-месячных крыс в сравнении с 2-месячными. Эти изменения сопровождались низким приемом ВУД, нормальным уровнем глюкозы и высокой конц-ией инсулина в плазме крови. Предполагается, что возрастзависимые изменения индукции и/или деиндукции ферментов печени, участвующих в гликолизе и глюконеогенезе, могут быть обусловлены спонтанным снижением приема ВУД и сниженной чувствительностью печени к инсулину (инсулиновой резистентностью) у старых крыс. Франция, Centre de Recherche sur la Nutrition, CNRS, 9, rue JulesHetzel, 92190 Meudon. Ил. 5. Табл. 1. Библ. 53.

ГРНТИ	34.03.27

ВИНИТИ 341.03.27.11.07.15
Рубрики: ВОЗРАСТ
ДИЕТА
УГЛЕВОДЫ
ГОЛОДАНИЕ
ФЕРМЕНТЫ
ГЛЮКОКИНАЗА
ГЛЮКОЗО-6 ФОСФАТАЗА
ФРУКТОЗО-2,6-ДИФОСФАТАЗА
ПИРУВАТКИНАЗА
ГЛЮКОЗА
ИНСУЛИН
КРЫСЫ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 53

Доп.точки доступа:
Chanez, M.; Peret, J.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 13.07-04М6.121

Cellular characterisation of the GCKR P446L variant associated with type 2 diabetes risk [Text] / M. G. Rees [et al.] // Diabetologia. - 2012. - Vol. 55, N 1. - P114-122 . - ISSN 0012-186X
Перевод заглавия: Клеточная характеристика варианта Р446L GCKR, связанного с риском диабета 2 типа
Аннотация: Регуляторный белок глюкокиназы дикого типа (GCKR-ДТ) и его вариант Р446L-GCKR были экспрессированы в Кл HeLa и в гепатоцитах мышей. Экспрессия Р446L-GCKR в ядре, способность связывать и секвестрировать GCK были меньше по сравнению с таковыми GCKR-ДТ. Взаимодействие между GCKR-ДТ и GCK, но не между Р446L-GCKR и GCK, было ниже при конц-ии глюкозы 25 ммоль/л, чем при 5 ммоль/л. В то же время гипергликемия не влияла на ядерную локализацию или секвестрацию GCK у крыс, экспрессирующих Р446L-GCKR. Сделан вывод, что экспрессия Р446L-GCKR вызывает повышение поглощения и утилизации глюкозы в печени путем повышения конц-ии активной GCK в цитозоле. Это увеличивает биосинтез липидов в печени, но снижает конц-ии глюкозы в плазме крови натощак, что предполагает протективное влияние аллеля Р446L-GCKR на риск диабета 2 типа

ГРНТИ	34.39.39

ВИНИТИ 341.39.39.21.61.21.17
Рубрики: САХАРНЫЙ ДИАБЕТ
2-ГО ТИПА
ГЛЮКОКИНАЗА
РЕГУЛЯТОРНЫЙ БЕЛОК
ВАРИАНТ Р446L
МЫШИ
КЛЕТКИ HELA

Доп.точки доступа:
Rees, M.G.; Wincovitch, S.; Schultz, J.; Waterstradt, R.; Beer, N.L.; Baltrush, S.; Collins, F.S.; Gloyn, A.L.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 96.10-04М6.120

Chan, Catherine B.
Adaptation of islet glucokinase to ambient glucose conditions in fa/fa Zucker rats [Text] : abstr. Can. Physiol. Soc. 27th Winter Meet., Mont Tremblant, Jan. 18-21, 1995 / Catherine B. Chan, Janice Lowe, Werner Debertin // Can. J. Physiol. and Pharmacol. - 1995. - Vol. 73, N 3. - Aii . - ISSN 0008-4212
Перевод заглавия: Адаптация островковой глюкокиназы к содержанию глюкозы в среде у крыс Zucker fa/fa
Аннотация: После 1-3 дней инкубации изолированных островков поджелудочной железы крыс Zucker fa/fa в р-ре 12 мМ глюкозы (I) выявили изменение реактивной секреции инсулина (II) и кинетических характеристик глюкокиназы (Г). Через 3-7 дн инкубации островков в р-ре 3,3 мМ I вызываемая I секреция II уменьшалась. Величина V[max] для Г по отношению к I понижалась. При повышении конц-ии I в инкубационной среде до 25 мМ величина К[м] для Г сначала понижалась, но в течение последующих 7 дней повышалась. Связанные с изменениями конц-ии I в среде адаптивные изменения активности Г сопровождались изменениями реактивной секреции II. Канада, Atlantic Veterinary College, Univ. of Prince Edward Island, Charlottetown, PE1 C1A 4P3V

ГРНТИ	34.39.39

ВИНИТИ 341.39.39.21.61.13
Рубрики: ИНСУЛИН
РЕАКТИВНАЯ СЕКРЕЦИЯ
ГЛЮКОЗА
СОДЕРЖАНИЕ В СРЕДЕ
ОСТРОВКИ ПОДЖЕЛУДОЧНОЙ ЖЕЛЕЗЫ
ГЛЮКОКИНАЗА
КРЫСЫ ZUCKER

Доп.точки доступа:
Lowe, Janice; Debertin, Werner

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 98.06-04М6.186

Changes in pancreatic islet glucokinase and hexokinase activities with increasing age, obesity, and the onset of diabetes [Text] / Brian N. Cockburn [et al.] // Diabetes. - 1997. - Vol. 46, N 9. - P1434-1439 . - ISSN 0012-1797
Перевод заглавия: Изменения активностей глюкокиназы и гексокиназы в панкреатических островках с возрастом, при ожирении и при возникновении диабета
Аннотация: Провели сравнительный анализ активностей глюкокиназы (ГЛК) и гексокиназы (ГЕК) в экстрактах панкреатических островков (ПО) крыс Zucker с ожирением и диабетом (СОД) в возрасте 5-6 нед (до появления признаков диабета) и 12 нед (после появления признаков диабета), а также у крыс Zucker с диабетом без ожирения и у крыс Zucker с ожирением без диабета. У крыс с ожирением в возрасте 5-6 нед, независимо от последующих признаков диабета, отметили гиперинсулинемию на фоне нормальной конц-ии циркулирующей глюкозы; активность ГЛК в ПО этих двух групп крыс оказывалась выше, чем у крыс того же возраста с развившимся в последствии диабетом без ожирения. Активность ГЕК и сродство ГЕК и ГЛК к субстрату у крыс всех трех групп были одинаковыми. У 12-недельных крыс этих групп отметили повышенную секрецию инсулина в обеих группах крыс с ожирением; в ПО крыс с СОД отметили отсутствие секреторного ответа инсулина на глюкозу. Значения K[m] для глюкозы у ГЕК и ГЛК в ПО всех трех групп мышей были одинаковыми, но активность ГЕК в ПО крыс с ожирением была повышенной. Обсуждают роль активностей ГЕК и ГЛК в ПО в развитии диабета и ожирения. США, Howard Huges Med. Inst., Univ. Chicago, Chicago, IL 60637. Библ. 32

ГРНТИ	34.39.39

ВИНИТИ 341.39.39.21.61.17
Рубрики: ДИАБЕТ
ОЖИРЕНИЕ
РАЗВИТИЕ
ГЛЮКОКИНАЗА
ГЕКСОКИНАЗА
АКТИВНОСТЬ
ОСТРОВКИ ПОДЖЕЛУДОЧНОЙ ЖЕЛЕЗЫ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Cockburn, Brian N.; Ostrega, Diana M.; Sturis, Jeppe; Kubstrup, Christian; Polonsky, Kenneth S.; Bell, Graeme I.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 98.07-04Я6.127

Changes in pancreatic islet glucokinase and hexokinase activities with increasing age, obesity, and the onset of diabetes [Text] / Brian N. Cockburn [et al.] // Diabetes. - 1997. - Vol. 46, N 9. - P1434-1439 . - ISSN 0012-1797
Перевод заглавия: Изменения активностей глюкокиназы и гексокиназы в панкреатических островках с возрастом, при ожирении и при возникновении диабета
Аннотация: Провели сравнительный анализ активностей глюкокиназы (ГЛК) и гексокиназы (ГЕК) в экстрактах панкреатических островков (ПО) крыс Zucker с ожирением и диабетом (СОД) в возрасте 5-6 нед (до появления признаков диабета) и 12 нед (после появления признаков диабета), а также у крыс Zucker с диабетом без ожирения и у крыс Zucker с ожирением без диабета. У крыс с ожирением в возрасте 5-6 нед, независимо от последующих признаков диабета, отметили гиперинсулинемию на фоне нормальной конц-ии циркулирующей глюкозы; активность ГЛК в ПО этих двух групп крыс оказывалась выше, чем у крыс того же возраста с развившимся в последствии диабетом без ожирения. Активность ГЕК и сродство ГЕК и ГЛК к субстрату у крыс всех трех групп были одинаковыми. У 12-недельных крыс этих групп отметили повышенную секрецию инсулина в обеих группах крыс с ожирением; в ПО крыс с СОД отметили отсутствие секреторного ответа инсулина на глюкозу. Значения K[m] для глюкозы у ГЕК и ГЛК в ПО всех трех групп мышей были одинаковыми, но активность ГЕК в ПО крыс с ожирением была повышенной. Обсуждают роль активностей ГЕК и ГЛК в ПО в развитии диабета и ожирения. США, Howard Huges Med. Inst., Univ. Chicago, Chicago, IL 60637. Библ. 32

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.07.13
Рубрики: ДИАБЕТ
ОЖИРЕНИЕ
РАЗВИТИЕ
ГЛЮКОКИНАЗА
ГЕКСОКИНАЗА
АКТИВНОСТЬ
ОСТРОВКИ ПОДЖЕЛУДОЧНОЙ ЖЕЛЕЗЫ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Cockburn, Brian N.; Ostrega, Diana M.; Sturis, Jeppe; Kubstrup, Christian; Polonsky, Kenneth S.; Bell, Graeme I.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 96.10-04М4.82

Changes in subcellular and zonal distribution of glucokinase in rat liver during postnatal development [Text] / Yukiyasu Toyoda [et al.] // FEBS Lett. - 1995. - Vol. 359, N 1. - P81-84 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Изменения в субклеточном и зональном распределении глюкокиназы в печени крыс в процессе постнатального развития
Аннотация: Методами иммунохимии исследовали распределение глюкокиназы (ГКаза) в печени крыс в процессе их постнатального развития. На 10-й день жизни лишь в некоторой части гепатоцитов выявляли положительную иммунохимическую реакцию, причем в цитоплазме, но не в ядрах. Не выявлено зонального распределения ГКазы в печени животных этой возрастной группы. Начиная с 15-го дня жизни (когда молочный рацион заменяли на стандартное лабораторное питание), отмечено усиление иммунноокрашивания, при этом параллельно происходило повышение активности ГКазы и содержания ферментного белка, а также выявляли положительную иммунохимическую реакцию в клеточных ядрах. На 21-й день положительную реакцию выявляли почти исключительно в околовенозных зонах. На 30-й день такую реакцию обнаруживали, кроме того, и в перипортальной зоне. Считают, что выявленные резко выраженные изменения в распределении ГКазы в печени развивающихся крысят могут быть обусловлены изменениями в питании. Япония, Dep. Pathobiochem., Fac. Pharm., Meijo Univ., Nagoya 468. Библ. 18

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.21
Рубрики: ГЛЮКОКИНАЗА
РАСПРЕДЕЛЕНИЕ
ПЕЧЕНЬ
ПОСТНАТАЛЬНОЕ РАЗВИТИЕ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Toyoda, Yukiyasu; Miwa, Ichitomo; Kamiya, Masahiro; Ogiso, Saiko; Okuda, Jun; Nonogaki, Tsunemasa

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска