Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=АДЕНОЗИНТРИФОСФАТАЗЫ<.>)
Общее количество найденных документов : 14
Показаны документы с 1 по 14
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 96.01-04И3.360

   
    Влияние фторида на активность (Ca{2+}, Mg{2+})-аденозинтрифосфатаз в средней кишке гусениц Bombyx mori [Text] / Rong-chun Zang [et al.] // Canye kexue = Acta sericol. sin. - 1993. - Vol. 19, N 3. - С. 156-161 . - ISSN 0257-4799
Аннотация: Активность аденозинтрифосфатаз ингибировалась добавлением NaF к листьям шелковицы. Уровень ингибирования повышался с увеличением конц-ии и продолжительности питания. Ингибирование может быть снижено путем добавления соответствующего кол-ва CaCl[2] или CaCl[2] и Na[2] АТФ. Считают, что снижение активности (Ca{2+}, Mg{2+})-АТФаз фторидом происходит в результате наружения регуляции гомеостаза ионов кальция. Библ. 14
ГРНТИ  
34.33.19
ВИНИТИ 341.33.19.49.25.17
Рубрики: BOMBYX MORI (LEP.)
ГУСЕНИЦЫ
ВЫКОРМКИ
ФТОРИДЫ
АДЕНОЗИНТРИФОСФАТАЗЫ
АКТИВНОСТЬ
ТУТОВЫЙ ШЕЛКОПРЯД
ЧЕШУЕКРЫЛЫЕ

Доп.точки доступа:
Zang, Rong-chun; Lu, Shun-lin; Xu, Jun-liang; Zhao, Yu-fang; Ling, Bei-bei
2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 99.01-04Т2.23

   
    Влияние таурина на активность аденозинтрифосфатазы при ишемии миокарда у крыс [Text] / Fu-Sheng Wan [et al.] // Zhongguo yaolixue tongbao = Chin. Pharmacol. Bull. - 1998. - Vol. 14, N 3. - С. 226-228 . - ISSN 1001-1978
Аннотация: На модели ишемии миокарда, вызванной введением изопротеренола (5 мг/кг), у крыс изучали влияние таурина (I) на активность аденозинтрифосфатазы (АТФаза) в митохондриях и мембране сарколеммы сердца. В/б введение I (200 мг/кг) за 30 мин до введения изопротеренола подавляло вызванное ишемией миокарда понижение активности Ca{2+}-АТФазы, Mg{2+}-АТФазы в митохондриях и Ca{2+}-АТФазы, Mg{2+}-АТФазы, Na{+}, K{+}-АТФазы в мембране сарколеммы сердца. Библ. 11
ГРНТИ  
34.45.21
ВИНИТИ 341.45.21.29.11.23 + 341.45.21.57
Рубрики: ПРОТИВОИШЕМИЧЕСКИЕ СРЕДСТВА
ТАУРИН
ИШЕМИЯ МИОКАРДА
ЦИТОПРОТЕКТОРНАЯ АКТИВНОСТЬ
АДЕНОЗИНТРИФОСФАТАЗЫ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Wan, Fu-Sheng; Lei, Li; Zhao, Xiao-Man; Gong, Wen-Hua
3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 99.03-04Я6.201

   
    pH-independent retrograde targeting of glycolipids to the Golgi complex [Text] / Florencia B. Schapiro [et al.] // Amer. J. Physiol. - 1998. - Vol. 274, N 2. - P319-332 . - ISSN 0002-9513
Перевод заглавия: Зависящий от pH ретроградный таргетинг гликолипидов к комплексу Гольджи
Аннотация: Для изучения ретроградного пути в клетках Vero использована меченная флуоресцеином субъединица В веротоксина IB (I) Escherichia coli. I специфически связывается с гликолипидом (II) глоботриаозилцерамидом, входит в эндосомы через пути, зависящие и не зависящие от клатрина и достигает комплекса Гольджи, откуда уже не возвращается к плазматич. мембране. Кинетика интернализации и субклеточное распределение I такие же, как у субъединицы В холерного токсина (III). На ретроградный транспорт (РТ) I и III не влияют добавление слабых оснований в сочетании с конканамицином - ингибитором АТФазы вакуолярного типа. I и III нейтрализуют рН тех компартментов, в к-рые они попадают. Т. обр. РТ II отличается от РТ белков типа фурина и TGN38, к-рые требуют кислого pH. Гликолипидные рецепторы I и III интернализуются независимо, а не как часть липидных "плотиков", и интернализация II нечувствительна к цитохалазину. Полученные данные показали, что: 1) II использует уникальный, не зависящий от pH путь РТ для достижения отделений секреторной системы; 2) для этого процесса РТ не требуется сборка F-актина. Канада, Div. Cell Biol., Res. Inst., Hosp. for Sick Childrens, Toronto, Ont. M5G 1X8. Библ. 36
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.21.99
Рубрики: ТРАНСПОРТ ГЛИКОЛИПИДОВ
ВАКУОЛЯРНЫЙ ТИП АДЕНОЗИНТРИФОСФАТАЗЫ
ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЙ PH
ТРАНС-ГОЛЬДЖИ СЕТЬ
КЛАТРИН
ХОЛЕРНЫЙ ТОКСИН

Доп.точки доступа:
Schapiro, Florencia B.; Lingwood, Clifford; Furuya, Wendy; Grinstein, Sergio
4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 99.05-04М2.268

   
    Влияние таурина на активность аденозинтрифосфатазы при ишемии миокарда у крыс [Text] / Fu-Sheng Wan [et al.] // Zhongguo yaolixue tongbao = Chin. Pharmacol. Bull. - 1998. - Vol. 14, N 3. - С. 226-228 . - ISSN 1001-1978
Аннотация: На модели ишемии миокарда, вызванной введением изопротеренола (5 мг/кг), у крыс изучали влияние таурина (I) на активность аденозинтрифосфатазы (АТФаза) в митохондриях и мембране сарколеммы сердца. В/б введение I (200 мг/кг) за 30 мин до введения изопротеренола подавляло вызванное ишемией миокарда понижение активности Ca{2+}-АТФазы, Mg{2+}-АТФазы в митохондриях и Ca{2+}-АТФазы, Mg{2+}-АТФазы, Na{+}, K{+}-АТФазы в мембране сарколеммы сердца. Библ. 11
ГРНТИ  
34.39.29
ВИНИТИ 341.39.29.11.59.09
Рубрики: ПРОТИВОИШЕМИЧЕСКИЕ СРЕДСТВА
ТАУРИН
ИШЕМИЯ МИОКАРДА
ЦИТОПРОТЕКТОРНАЯ АКТИВНОСТЬ
АДЕНОЗИНТРИФОСФАТАЗЫ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Wan, Fu-Sheng; Lei, Li; Zhao, Xiao-Man; Gong, Wen-Hua
5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 00.05-04М4.197

   
    N-terminal domains of human copper-transporting adenosine triphosphatase (the wilson's and menkes disease proteins) bind copper selectively in vivo and in vitro with stoichiometry of one copper per metal-binding repeat [Text] / Svetlana Lutsenko [et al.] // J. Biol. Chem. - 1997. - Vol. 272, N 30. - P18939-18944 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: N-концевые домены медь-транспортирующих аденозинтрифосфатаз человека (белки болезни Вилсона и Менкеса) селективно связывают медь in vivo и in vitro со стехиометрией один атом меди на один металл-связывающий повтор
Аннотация: N-концевые домены белков болезни Вилсона и Менкеса (N-WND и N-MNK) сверхэкспрессированы в р-римой форме в клетках Escherichia coli в виде слитых с мальтозо-связывающим белком конструкций, очищены и определены их металл-связывающие свойства. Установлено, что N-WND и N-MNK специфически связывают медь. Обнаружено, что при росте клеток E. coli в присутствии меди N-WND и N-MNK связывают медь in vivo со стехиометрией 5-6 нмоль Cu на нмоль белка. Медь, освобождаемая из комплексов Cu-N-WND и Cu-N-MNK, реагирует с Cu(I)-селективным хелатором - бицинхониновой к-той в отсутствие восстанавливающих агентов, т. е. медь связывается с белками в восстановленной форме Cu(I). Медь, связанная с доменами in vivo или in vitro, специфически предохраняет N-MNK и N-WND от мечения специфичными в отношении цистеина зондами. Предполагают, что остаток Cys в повторяющемся мотиве GMTCXXCXXXIE связывает медь. Предполагается, что N-концевые домены играют важную роль в Cu-зависимых функциях Cu-транспортирующих аденозинтрифосфатаз человека. США, Dep. Biochem. and Mol. Biol., Oregon Hlth Sci. Univ., Portland, OR 97201. Библ. 22
ГРНТИ  
34.39.41
ВИНИТИ 341.39.41.07.33
Рубрики: АДЕНОЗИНТРИФОСФАТАЗЫ
СТРУКТУРА
ТРАНСПОРТ МЕДИ
ЧЕЛОВЕК
БОЛЕЗНЬ ВИЛСОНА И МЕНКЕСА

Доп.точки доступа:
Lutsenko, Svetlana; Petrukhin, Konstantin; Cooper, Matthew J.; Gilliam, Conrad T.; Kaplan, Jack H.
6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 00.10-04Б3.121

   
    Получение мембранных аденозинтрифосфатаз Schizosaccharomyces pombe и определение их активности [Text] / Ling Lin [et al.] // Nanjing shida xuebao. Ziran kexue ban = J. Nanjing Norm. Univ. Nat. Sci. - 1999. - Vol. 22, N 2. - С. 83-87 . - ISSN 1001-4616
Аннотация: Выделен с помощью градиентного центрифугирования из супернатанта гомогенизированных клеток Schizosaccharomyces pombe, собранных на средней экспоненциальной фазе роста, ферментный препарат мембранных аденозинтрифосфатаз (АТФ-аз), не содержащий митохондриальные АТФ-азы. Мембранные аденозинтрифосфатазы имели оптимум действия при рН 6.3, K[М] 1,3 ммоль/л (для АТФ), активировались Mg(2+), ингибировались Na3VO4 и не ингибировались NaN3. КНР, Dep. Biol., Nanjing Normal Univ., 210097, Nanjing. Библ. 12
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: АДЕНОЗИНТРИФОСФАТАЗЫ
МЕМБРАННЫЕ ФРАКЦИИ
ВЫДЕЛЕНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
SCHIZOSACCHAROMYCES POMBE (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Lin, Ling; Yuan, Sheng; Xing, Dingkun; Lu, Ling; Zhang, Ruhai
7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 04.05-04Т2.62Д

    Гальбинур, Айсель Паша кызы.
    Обоснование применения пара-аминобензойной кислоты при заболеваниях глаза, связанных с нарушением активности транспортных аденозинтрифосфатаз и перекисного окисления липидов (экспериментальное исследование) [Текст] : автореф. Дис. на соиск. уч. степ. канд. мед. наук / Айсель Паша кызы Гальбинур ; НИИ глаз. болезней РАМН, Москва. - Москва, 2004. - 25 с. : ил.
Аннотация: Впервые на основании экспериментальных исследований установлено, что ПАБК повышает активность транспортных АТФаз - Na{+}, K{+}, Mg{2+} и Ca{2+}-АТФаз в тканях глаза при снижении активности этих ферментов после гипоксии. Показаны антиоксидантные свойства низких доз ПАБК в роговице, хрусталике и хориодее. При различных путях введения ПАБК не влияет на показатели антиоксидантной системы и на уровень продуктов ПОЛ, на активный ионный обмен (на активность Na{2+}, K{+}, Mg{2+}- и Ca{2+}-АТФаз) в глазных тканях у интактных животных. Основано применение лекарственного препарата Актипол (0.007% раствор ПАБК) в качестве антиоксиданта и регулятора активности транспортных АТФаз
ГРНТИ  
34.45.21
ВИНИТИ 341.45.21.55
Рубрики: КИСЛОТА ПАРА-АМИНОБЕНЗОЙНАЯ
ПЕРЕКИСНОЕ ОКИСЛЕНИЕ ЛИПИДОВ
ТКАНИ ГЛАЗА
ТРАНСПОРТНЫЕ АДЕНОЗИНТРИФОСФАТАЗЫ
ДИССЕРТАЦИЯ
КРОЛИКИ

Доп.точки доступа:
НИИ глаз. болезней РАМН, Москва
Свободных экз. нет
8.

Деп. 0424-В89


    Вержбинская, Н. А.
    Mg{2}+-зависимые аденозинтрифосфатазы плазматических мембран у низших морских беспозвоночных животных [Текст] : деп. Ин-т эвол. физиол. и биохимии АН СССР 19890412, N 0424-В89 / Н. А. Вержбинская ; депонент Ин-т эвол. физиол. и биохимии АН СССР (Л.). - Введ. с 19890412. - [Б. м. : б. и.], 1989. - 18 с. - 15 назв.
Аннотация: В суспензии плазматических мембран, выделенных из разных тканей низших морских беспозвоночных - 2-х видов актиний (кишечнополостные), 2-х видов моллюсков (первичноротые) и 2-х видов иглокожих (вторичноротые) измерялась активность Mg{2}+-зависимых АТФаз. Активность M{2}+-АТФаз измерялась в условиях, оптимальных для высших животных. У исследованных видов наблюдалась обратная Na+, K+-АТФазная реакция - в пробе со строфантином содержание Ф[н] было выше, чем в полной инкубационной среде. Высказывается предположение, что в плазматических мембранах мышц морских беспозвоночных может осуществляться синтез АТФ из Ф[н]. Данные свидетельствуют, что активность и свойства, характеризующие молекулярное состояние ферментной системы Mg{2}+-АТФаз, изменяются в эволюции морских беспозвоночных. Различия у представителей 3-х типов - кишечнополостных, иглокожих и моллюсков - свидетельствуют о дифференцировке, специализации функции ферментной системы в эволюции морских беспозвоночных.
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.09.11 + 341.19.17.07.11
Рубрики: ПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ МЕМБРАНА
КЛЕТКИ ЖИВОТНЫХ
МОРСКИЕ БЕСПОЗВОНОЧНЫЕ
ФЕРМЕНТЫ
АДЕНОЗИНТРИФОСФАТАЗЫ MG-ЗАВИСИМЫЕ
АКТИНИИ
МОЛЛЮСКИ
ИГЛОКОЖИЕ
ФИЛОГЕНЕЗ

Доп.точки доступа:
Ин-т эвол. физиол. и биохимии АН СССР (Л.)
Свободных экз. нет
9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI19) 89.10-04И4.206

    Naon, R.
    Ca{2}+-stimulated ATPase activities in the gill of the eel: interactions of Mg{2}+ ions [Text] / R. Naon, N. Mayer-Gostan // Amer. J. Physiol. - 1989. - Vol. 256, N 2. - PR313-R322 . - ISSN 0002-9513
Перевод заглавия: Активность Ca{2}+-зависимой АТФ-азы в жабрах угря: связь с ионами Mg{2}+
Аннотация: С использованием препарата обогащенной плазматич. мембраны жаберного эпителия угря, адаптированного к пресной воде, изучали активность АТФ-азы, чувствительной к кальцию и магнию, в присутствии и отсутствии кальциевых и магниевых лигандов. Ca{2}+ индуцировал гидролиз АТФ-азы. Показано, что: 1) имеется две Ca{2}+ зависимые АТФ-азы; 2) оба этих фермента обладают активностью в отсутствии хелаторов; 3) фермент, имеющий высокое сродство к Ca{2}+, ингибируется экзогенным Mg{2}+; 4) фермент, обладающий слабым сродством, стимулируется как Ca{2}+, так и Mg{2}+. Полученные рез-ты обсуждают в связи с ранее полученными данными по способности к транспорту ионов. Франция, Lab. J. Maetz, Dept. Biol. du Commissariat a l'Energie Atom., 06230 Villefranchesur-Mer. Ил. 8. Табл. 1. Библ. 44.
ГРНТИ  
34.33.33
ВИНИТИ 341.33.33.25.19.15
Рубрики: УГРИ
ЖАБРЫ
ЖАБЕРНЫЙ ЭПИТЕЛИЙ
КЛЕТОЧНЫЕ МЕМБРАНЫ
АДЕНОЗИНТРИФОСФАТАЗЫ
ИОННЫЙ ОБМЕН

Доп.точки доступа:
Mayer-Gostan, N.
10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 90.11-04В2.2056

    Mikiko, Ikeda.
    A Cltranslocating adenosinetriphosphatase in Acetabularia acetabulum [Text]. 1. Purification and characterization of a novel type of adenosinetriphosphatase that differs from chloroplast F[1] adenosinetriphosphatase / Ikeda Mikiko, Rainer Schmid, Dieter Oesterheit // Biochemistry. - 1990. - Vol. 29, N 8. - P2057-2065 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Переносящая Clаденозинтрифосфатаза у Acetabularia acetabulum. I. Очистка и характеристика аденозинтрифосфатаз нового типа, отличающихся от F[1]-аденозинтрифосфатазы хлоропластов
Аннотация: Исследовали АТФ-азы мембран A. acetabulum и их каталитические св-ва. Описано, кроме того, выделение и дана характеристика препарата субкомплекса F[1]-АТФ-азы хлоропластов, отличной от связанных с мембранами АТФ-аз. АТФ-азы выделяли из мембран путем солюбилизации с нонаноил-N-метилглюконамидом и очищали с помощью методов хроматографии. Выделены 3 фракции АТФ-азы: МоноQ-I, -II и -III. Фракция Q-I не проанализирована из-за ее высокой лабильности. Активность Q-II и -III составляла 0,6 и 6,0 ед/мг белка соответственно. В состав обеих фракций входили одни и те же полипептиды с мол. массами 54 К (a-субъединица) и 50 К (b-субъединица). Оптимум рН для фракций Q-II и -III равен 6,0, субстратная специфичность уменьшалась в ряду: АТФ=ГТФ=ИТФУТФ=ЦТФ (К для АТФ равна 0,6 мМ), потребность в катионах уменьшалась в ряду: Mn{2}+=Mg{2}+Co{2}+Zn{2}+Ca{2}+,Ni{2}+. Моновалентные катионы не влияли на активность, а моновалентные анионы оказывали ингибирующее действие. Обе активности ингибировались ВАНАДАТАТОМ (1 мМ) на 50% и азидом (100 мкМ) на 95%. При инкубации с ['гамма'3}{2}P]АТФ образовывался комплекс фермент-фосфат. Установлено, что АТФ-азы, связанные с мембранами, (фракция Моно-Q-III) отличаются от F[1]-АТФ-азы по пептидным картам и аминокислотным последовательностям 'альфа'- и 'бета'-субъединиц F[1]-АТФ-азы и a- и bсубъединиц АТФ-аз. Подчеркивается сходство выделенной фракции Моно-Q-II/III с CF[1]-АТФ-азами высших растений. Япония, Fac. of Pharm. Sci., Okayama Univ., Tsushima-Naka-1, Okayama 700. Ил. 7. Табл. 5. Библ. 55.
ГРНТИ  
34.29.15
ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: CHLOROPHYTA (ALGAE)
ACETABULARIA ACETABULUM (ALGAE)
АДЕНОЗИНТРИФОСФАТАЗЫ
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА

Доп.точки доступа:
Schmid, Rainer; Oesterheit, Dieter
11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI19) 91.02-04И4.311

   
    Особенности активности аденозинтрифосфатаз в эритроцитах карпа, обработанных сапонином [Текст] / Г. А. Скрябин [и др.] // Биохимия. - 1990. - Т. 55, N 8. - С. 1503-1506 . - ISSN 0320-9725
Аннотация: Сопоставлена активность Са{2}+-АТРазы и Na+,К+-АТРазы в эритроцитах (Эр) карпа, человека и крысы, обработанных сапонином. Отмечено, что в Эр карпа при конц-иях Са{2}+ 1 мкМ активность Са{2}+-АТРазы на порядок ниже, чем в Эр крысы, и в 3-4 раза ниже, чем в Эр человека. При конц-ии Са{2}+ 0,4 мкМ, активность Na+,К+-АТРазы в Эр млекопитающих и карпа существенно не различается. Повышение конц-ии Са{2}+ до 1 мкМ приводит к 2- и 5-кратной активации Na+,К+-АТРазы в Эр крысы и карпа соотв. Дальнейшее повышение конц-ии Са{2}+ во всех случаях сопровождается снижением активности Na+,К+-АТРазы. Отмечено, что конц-ия неорганического фосфата в цитоплазме Эр карпа в 5-6 раз выше, чем в Эр человека и крысы. Это положение затрудняет использование методов определения продукции неорганического фосфата для детального изучения механизмов регуляции активности АТРаз Эр карпа.
ГРНТИ  
34.33.33
ВИНИТИ 341.33.33.25.31
Рубрики: КАРП
ЭРИТРОЦИТЫ
АДЕНОЗИНТРИФОСФАТАЗЫ

Доп.точки доступа:
Скрябин, Г.А.; Петруняка, В.В.; Орлов, С.Н.; Котелевцев, С.В.; Козлов, Ю.П.
12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 91.04-04М2.238

    Rouslin, William.
    Regulation of the mitochondrial adenosine 5'-triphosphatase in situ during ischemia and in vitro in intact and sonicated mitochondria from slow and fast heart-rate hearts [Text] / William Rouslin, Charles W. Broge // Arch. Biochem. and Biophys. - 1990. - Vol. 280, N 1. - P103-111 . - ISSN 0003-9861
Перевод заглавия: Регуляция митохондриальной аденозин-5'-трифосфатазы in situ при ишемии и in vitro в интактных и озвученных митохондриях "быстрых" и "медленных" сердец
Аннотация: Изучалась регуляция АТФазы в интактных и обработанных УЗ митохондриях сердца кролика, голубя и крысы, характеризующихся соотв. высоким, умеренным и низким содержанием ингибитора АФазы. При ацидозе, вызванном ишемией, in situ, а также в экспериментах in vitro заметно ингибируется только АТФаза митохондрий кролика. Вместе с тем, pH-зависимое высвобождение ингибитора АТФазы в озвученных митохондриях сердца происходит только у голубя. Заключают, что в сердце с медленной ЧСС АТФаза митохондрий ингибируется при ишемии при связывании с ингибитором, а в сердце с высокой ЧСС АТФаза регулируется путем высвобождения ингибитора из комплекса с ферментом. США, Dep. of Pharmacology and Cell Biophys., Univ. of Cincinnati College of Med., Cincinnati, OH 45267-0575. Библ. 32.
ГРНТИ  
34.39.29
ВИНИТИ 341.39.29.11.35
Рубрики: МИОКАРД
МИТОХОНДРИИ
АДЕНОЗИНТРИФОСФАТАЗЫ
АКТИВНОСТЬ
РЕГУЛЯЦИЯ
ИШЕМИЯ МИОКАРДА
ГОЛУБИ
КРОЛИКИ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Broge, Charles W.
13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 92.07-04М6.184

   
    Impact of diabetes on renal and cardiac phosphomonoesterases, adenosine triphosphatases and glycosidases of mature albino rats [Text] / R. Rajalingam [et al.] // Med. Sci. Res. - 1991. - Vol. 19, N 19. - P659-660 . - ISSN 0269-8951
Перевод заглавия: Влияние диабета на фосфомоноэстеразы, аденозинтрифосфатазы и гликозидазы почек и сердца взрослых белых крыс
Аннотация: Диабет у крыс вызывали однократной инъекцией аллоксана (120 мг/кг массы тела). Через 21 д. после инъекции крыс с диабетом (КД) забивали и определяли активность (АК) ферментов в гомогенатах сердца и почек. АК маннозидазы, глюкозидазы и галактозидазы в сердце и почках изменялись у КД по сравнению с таковыми контрольных крыс (КК) на 10-75%, причем эти изменения были разнонаправленными. АК кислой фосфатазы в почках и сердце КД повышалась на 40% по сравнению с контролем. АК щелочной фосфатазы в сердце КД снижалась на 40%, а в почках КД - повышалась на 95%. АК Na{+},К{+}-АТФазы в сердце КД не изменялась, а в почках КД повышалась на 20%. АК Са{+}{2}-АТФазы в сердце КД снижалась на 40%, а в почках КД - повышалась на 30%. АК Mg{+}{2}-АТФазы в сердце и почках КД не изменялась по сравнению с контролем. Индия, N. Srinivasan. Dr A.L.M. Post Grad. Inst. of Basic Med. Sci., Taramani, Madras 600 113, Tamilnadu. Библ. 37.
ГРНТИ  
34.39.39
ВИНИТИ 341.39.39.21.61.17
Рубрики: САХАРНЫЙ ДИАБЕТ
ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНЫЙ
ЭФФЕКТ
ФЕРМЕНТЫ
ФОСФОМОНОЭСТЕРАЗЫ
АДЕНОЗИНТРИФОСФАТАЗЫ
ГЛИКОЗИДАЗЫ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Rajalingam, R.; Rajkumar, L.; Srinivasan, N.; Balasubramanian, K.; Govindarajaulu, P.
14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 92.11-04Т2.292

    Jin, Li-Qing.
    Effects of saponins of Panax notoginseng on sodium-potassium-adenosine triphosphatase and calcium-magnesium-adenosine triphosphatase [Text] / Li-Qing Jin, Lin Shi // Чжунго яоли сюэбао = Acta Pharmacol. Sin. - 1991. - Vol. 12, N 6. - P504-506 . - ISSN 0253-9756
Перевод заглавия: Влияние сапонинов Panax notoginseng на Na,K-аденозинтрифосфатазу и Ca,Mg-аденозинтрифосфатазу
Аннотация: Na{+},К{+}-АТФаза в синаптосомах головного мозга крысы in vitro активировалась под влиянием цельного экстракта P. notoginseng (I), а также его фракций Pb[1] (II) и Pg (III). Степень активации составляла 84-227%; 12-48% и 12-22%, соотв. Отсюда можно заключить, что II и III не являются главными активаторами в составе I. Са{2}{+},Mg{2}{+}-АТФаза тормозилась в присутствии I и II, но не III. Обсуждают модекулярные механизмы этих эффектов и сравнивают действие I и наперстянки на сердце. КНР, Suzhou Medical College. Библ. 15.
ГРНТИ  
34.45.21
ВИНИТИ 341.45.21.93
Рубрики: ЛЕКАРСТВЕННЫЕ РАСТЕНИЯ
PANAX NOTOGINSENG
АДЕНОЗИНТРИФОСФАТАЗЫ
СИНАПТОСОМЫ
ГОЛОВНОЙ МОЗГ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Shi, Lin
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)