Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=BOMBYX MORI (LEP.)<.>)
Общее количество найденных документов : 990
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-40   41-60   61-80   81-100   101-120      
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 95.01-04И3.442

    Mase, Keisuke.
    Локалозация мРНК Bm-Antennapedia у эмбрионов Bombyx с помощью гибридизации in situ на тотальных препаратах [Text] / Keisuke Mase, Toshio Yamamoto, Wajirou Hara // Nihon sanshigaku zasshi = J. Sericult. Sci. Jap. - 1994. - Vol. 63, N 3. - С. 194-200 . - ISSN 0037-2455
Аннотация: Изучен характер экспрессии гена типа Antennapedia в течение эмбриогенеза шелкопряда Bombyx mori с помощью гибридизации in situ на тотальных препаратах эмбрионов. Участок между 5'-концом и гомеобоксом кДНК клона Bombyx Antennapedia (BmAntp, 2 т. п. о.) был разделен на 3 части (540 п. о., 280 п. о. и 280 п. о.), к-рые были субклонированы в векторе pGEM3zf(+). Используя эти субклоны в качестве матриц, получили рибо-пробы, меченные дигоксигенином в системе транскрипции in vitro. Гибридизацию in situ на тотальных препаратах проводили на эмбрионах от 17 (формирование отростков брюшных ног) до 22 (бластокинез) стадий. Смысловая РНК-проба не дала никакого сигнала, тогда как антисмысловая РНК-проба дала сильный сигнал в 1, 2 и 3 грудных и слабый сигнал в 1-8 брюшных сегментах. Сильные сигналы обнаруживались в грудных ногах на стадиях 17-22, отростках брюшных ног, в центральной нервной системе на стадии 20 (дифференцировка головных и брюшных сегментов) и в дыхальцах (стадии 20 и 22). Хотя никаких пространственных различий в распределении субклонов не обнаружено, сигналы, обнаруженные с помощью рибо-пробы, включая район гомеобокса, были слабее, чем сигналы других рибо-проб, полученных от субклонов содержащих район 5'-конца клона BmAntp. Сделан вывод, что ген BmAntp в основном контролирует морфогенез грудных сегментов, даже если он слабо экспрессируется в брюшных сегментах. Япония, Matsumoto Branch, National Institute of Sericultural and Entomological Science, Matsumoto City, Nagano 390. Библ. 11.
ГРНТИ  
34.33.19
ВИНИТИ 341.33.19.49.25.17
Рубрики: BOMBYX MORI (LEP.)
ЭМБРИОНЫ
МРНК BM-ANTENNAPEDIA
ЛОКАЛИЗАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Yamamoto, Toshio; Hara, Wajirou
2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 95.02-04И3.394

   
    Identification of the cleavage site of prophenoloxidase during activation by activating enzyme [Text] : [Abstr.] 64th Annu. Meet. Zool. Soc. Jap., Okinawa, Nov. 20-23, 1993 / Y. Yasuhara [et al.] // Zool. Sci. - 1993. - Vol. 10, N 6 Suppl. - P12 . - ISSN 0289-0003
Перевод заглавия: Определение места гидролитического расщепления профенолоксидазы активационным ферментом
Аннотация: Изучен механизм активации профенолоксидазы (ПФО) тутового шелкопряда. Показано, что активация ПФО осуществляется путем ограниченного протеолиза. Установлено место ферментативного гидролиза ПФО по аминокислотным остаткам Arg-Phe. Методом Эдмана определена аминокислотная последовательность фрагмента ПФО. Япония, Osaka Res. Lab., Wako Pure Chem. Industr. Ltd., Osaka.
ГРНТИ  
34.33.19
ВИНИТИ 341.33.19.45.15.15
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ФЕНОЛОКСИДАЗА
АКТИВАЦИЯ
ПРОТЕОЛИЗ
BOMBYX MORI (LEP.)
НАСЕКОМЫЕ

Доп.точки доступа:
Yasuhara, Y.; Ochiai, M.; Kawebata, T.; Tsuchiya, M.; Matsuura, S.; Ashide, M.
3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 95.02-04И3.399

    Yamamoto, Y.
    An acid cysteine proteinase of the silkmoth, Bombyx mori: Site of synthesis and primary structure [Text] : [Abstr.] 64th Annu. Meet. Zool. Soc. Jap., Okinawa, Nov. 20-23, 1993 / Y. Yamamoto, A. C. Suzuki, S. Y. Takahashi // Zool. Sci. - 1993. - Vol. 10, N 6 Suppl. - P14 . - ISSN 0289-0003
Перевод заглавия: Кислая цистеиновая протеиназа тутового шелкопряда Bombyx mori: место синтеза и первичная структура
Аннотация: В яйцах тутового шелкопряда найдена цистеиновая протеиназа (I), сходная с катепсинами млекопитающих. Активность I резко возрастает через 5-6 дней после завивки кокона. Активность I высока в зрелых яичниках, а также на протяжении эмбриогенеза. Для установления места синтеза I выделяли фолликулярные клетки и выращивали их на среде, содержащей меченные {1}{4}C-аминокислоты. Изолированные фолликулярные клетки синтезируют и секретируют I. Иммуногистохимическим методом также установлено, что основным местом синтеза I являются клетки фолликул. Получен клон кДНК I, к-рый секвенирован. Определенная по кДНК аминокислотная последовательность свидетельствует о высокой степени гомологии первичной структуры I с папаином и др. цистеиновыми протеиназами. Аминокислотные остатки, участвующие в катализе (цис-25 и гис-159), также высоко консервативны. Япония, Dept. Mol. Biol. Tokyo Metro, Inst. of Med. Sci.
ГРНТИ  
34.33.19
ВИНИТИ 341.33.19.45.15.15
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ПРОТЕИНАЗЫ
СВОЙСТВА
СТРУКТУРА
BOMBYX MORI (LEP.)
НАСЕКОМЫЕ

Доп.точки доступа:
Suzuki, A.C.; Takahashi, S.Y.
4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 95.02-04И3.400

    Takahashi, S. Y.
    Activation of cysteine proteinase of the silkmote, Bombyx mori [Text] : [Abstr.] 64th Annu. Meet. Zool. Soc. Jap., Okinawa, Nov. 20-23, 1993 / S. Y. Takahashi, Y. Yamamoto // Zool. Sci. - 1993. - Vol. 10, N 6 Suppl. - P14 . - ISSN 0289-0003
Перевод заглавия: Активация цистеиновой протеиназы тутового шелкопряда Bombyx mori
Аннотация: При инкубации очищенного препарата кислой цистеиновой протеиназы из яиц тутового шелкопряда при рН 3,6 активность фермента начинает проявляться только через несколько минут лаг-периода, что указывает на существование латентной формы протеиназы. Методом электрофореза с додецилсульфатом натрия установлено, что латентная форма (47 кД) превращается в активную форму (39 кД). Определены 22 N-концевых аминокислотных остатка активной формы протеиназы. Превращение латентной формы в активную полностью блокируется Е-64 - специфическим ингибитором цистеиновых протеиназ. Полученные данные свидетельствуют об аутокаталитическом процессинге исследованного фермента. Япония, Dept. of Biol., Fac. Liberal Arts, Yamaguchi Univ., Yamaguchi.
ГРНТИ  
34.33.19
ВИНИТИ 341.33.19.45.15.15
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ПРОТЕИНАЗЫ
СВОЙСТВА
ЯЙЦА
BOMBYX MORI (LEP.)
НАСЕКОМЫЕ

Доп.точки доступа:
Yamamoto, Y.
5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 95.02-04И3.470

    Sawada, H.
    Isolation and identification of ommin in the epidermal cells of the silkworm, Bombyx mori [Text] : [Abstr.] 64th Annu. Meet. Zool. Soc. Jap., Okinawa, Nov. 20-23, 1993 / H. Sawada, M. Tsusue, T. Iono // Zool. Sci. - 1993. - Vol. 10, N 6 Suppl. - P8 . - ISSN 0289-0003
Перевод заглавия: Выделение и идентификация оммина из эпидермальных клеток тутового шелкопряда Bombyx mori
Аннотация: Авторы впервые обнаружили оммин (I) в покровах гусениц. I был выделен из эпидермальных клеток quail-мутанта тутового шелкопряда. Обнаружено, что мутант содержит также большое кол-во ксантомматина (II). Окраска гусениц ряда линий В. mori определяется, гл. обр., сочетанием II и желтых птеридинов. I и II составляют группу природных органических пигментов, широко распространенных у беспозвоночных. Эти оммохромные пигменты представляют собой продукты метаболизма триптофана. II и птеридины содержатся в соответственных гранулах в эпидермальных клетках. Однако, детали биосинтеза и механизм накопления оммохрома все еще остаются неизвестными. Япония, Biological Lab. School of Liberal Arts, Kitasato Univ., Sagamihara.
ГРНТИ  
34.33.19
ВИНИТИ 341.33.19.49.25.17
Рубрики: BOMBYX MORI (LEP.)
ГУСЕНИЦЫ
ПОКРОВЫ
ПИГМЕНТЫ
ОММИН
ВЫДЕЛЕНИЕ
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
ТУТОВЫЙ ШЕЛКОПРЯД
ЧЕШУЕКРЫЛЫЕ

Доп.точки доступа:
Tsusue, M.; Iono, T.
6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 95.02-04И3.471

    Ochiai, M.
    The prophenoloxidase cascade of insect: Fractionation of the components in plasma of the silkwrom, Bombyx mori [Text] : [Abstr.] 64th Annu. Meet. Zool. Soc. Jap., Okinawa, Nov. 20-23, 1993 / M. Ochiai, M. Ashida // Zool. Sci. - 1993. - Vol. 10, N 6 Suppl. - P11 . - ISSN 0289-0003
Перевод заглавия: Профенолоксидазный каскад у насекомого: фракционирование компонентов из плазмы тутового шелкопряда
Аннотация: Предполагают, что профенолоксидазный каскад в гемолимфе насекомого выполняет важную функцию в защитной р-ции. Каскад запускается компонентами клеточных стенок микроорганизмов, такими как 'бета'-1,3-глюкан и пептидогликан. Фракционировали существенные компоненты каскада из плазмы тутового шелкопряда, используя батарею ионообменных колонок. Показано, что каждая фракция, элюированная с колонок, содержит, по крайней мере, один незаменимый компонент в неактивной форме. Проведена реконструкция профенолоксидазного каскада на основе этих фракций и очищенных образцов известных компонентов. Отмечают, что одна из фракций содержит новый, ранее неизвестный компонент, участвующий в активации каскада. Япония, Biochem. Lab., Inst. of Low Tamp Sci., Hokkaido Univ. Sapporo.
ГРНТИ  
34.33.19
ВИНИТИ 341.33.19.49.25.17
Рубрики: BOMBYX MORI (LEP.)
ГУСЕНИЦЫ
ГЕМОЛИМФА
ПЛАЗМА
КОМПОНЕНТЫ
ПРОФЕНОЛОКСИДАЗНЫЙ КАСКАД
ФРАКЦИОНИРОВАНИЕ
ТУТОВЫЙ ШЕЛКОПРЯД
ЧЕШУЕКРЫЛЫЕ

Доп.точки доступа:
Ashida, M.
7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 95.02-04И3.472

    Katsumi, Y.
    Activation mechanism of pro-BAEEase (a serin enzyme zymogen) in prophenoloxidase cascade of insect [Text] : [Abstr.] 64th Annu. Meet. Zool. Soc. Jap., Okinawa, Nov. 20-23, 1993 / Y. Katsumi, M. Ochiai, M. Ashida // Zool. Sci. - 1993. - Vol. 10, N 6 Suppl. - P11 . - ISSN 0289-0003
Перевод заглавия: Механизм активации про-BAEEазы (зимоген серинового фермента) в профенолоксидазном каскаде насекомого
Аннотация: Отмечают, что, по крайней мере, два зимогена сериновой протеазы активируются, когда профенолоксидазный каскад запускается 'бета'-1,3-глюканом или пептидогликаном в присутствии {2}{+}Са. Один из двух зимогенов, проВАЕЕаза (39 кДа), предшественник фермента (ВАЕЕаза), гидролизующего этиловый эфир бензоиларгинина, был выделен и очищен из гемолимфы тутового шелкопряда Bombyx mori. ПроВАЕЕазу инкубировали с 'бета'-1,3-глюканом, {2}{+}Са и фракцией гепарина, к-рая содержит все компоненты, требующиеся для активации проВАЕЕазы. Когда проявлялась активность ВАЕЕазы, 39 кДа полипептид (проВАЕЕаза) превращался в 38 кДа полипептид. На основании этих данных и сравнения N-концевых аминокислотных последовательностей проВАЕЕазы и ВАЕЕазы предложен механизм активации проВАЕЕазы. Япония, Biochem. Lab., The Inst. of Low Temp. Sci., Hokkaido Univ., Sapporo.
ГРНТИ  
34.33.19
ВИНИТИ 341.33.19.49.25.17
Рубрики: BOMBYX MORI (LEP.)
ГЕМОЛИМФА
ПРОФЕНОЛОКСИДАЗА
АКТИВАЦИЯ
ФЕРМЕНТЫ
ТУТОВЫЙ ШЕЛКОПРЯД
ЧЕШУЕКРЫЛЫЕ

Доп.точки доступа:
Ochiai, M.; Ashida, M.
8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 95.02-04И3.473

    Yamasaki, H. I.
    Activation of laccase-type prophenoloxidase in the cuticle of insect. X. Properties of prolaccase in adult cuticle of silkworm. Bombyx mori [Text] : [Abstr.] 64th Annu. Meet. Zool. Soc. Jap., Okinawa, Nov. 20-23, 1993 / H. I. Yamasaki // Zool. Sci. - 1993. - Vol. 10, N 6 Suppl. - P11 . - ISSN 0289-0003
Перевод заглавия: Активация лакказы - тип профенолоксидазы в кутикуле насекомого. Х. Свойства пролакказы в кутикуле имаго тутового шелкопряда Bombyx mori
Аннотация: Механизм отвердения и потемнения кутикулы интенсивно изучали при превращении гусеницы в куколку. Лакказа (I), тип фенолоксидазы, была обнаружена в кутикулярном матриксе и было высказано предположение, что фермент опосредует процесс отвердения и потемнения кутикулы. Неактивная пролакказа находится во вновь образуемой кутикуле куколки, тесно связанной с кутикулой гусеницы. Она может быть солюбилизирована с помощью протеиназ, очищена и проанализирована с помощью биохим. методов. Характеристики I при превращении куколки в имаго сравнивали с таковыми при превращении гусеницы в куколки. С помощью 'альфа'-химотрипсина I выделяли в виде 60 кДа профермента из имагинальной кутикулы перед вылуплением. Отмечают, что имагинальная пролакказа, имеющая меньшую мол. массу, чем профермент из куколок, активируется трипсином.
ГРНТИ  
34.33.19
ВИНИТИ 341.33.19.49.25.17
Рубрики: BOMBYX MORI (LEP.)
КУТИКУЛА
ФЕРМЕНТЫ
ЛАККАЗА
ТУТОВЫЙ ШЕЛКОПРЯД
ЧЕШУЕКРЫЛЫЕ
9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 95.02-04И3.474

   
    A function of bombyxin: Regulation of the carbohydrate metabolism in the silkworm, Bombyx mori [Text] : [Abstr.] 64th Annu. Meet. Zool. Soc. Jap., Okinawa, Nov. 20-23, 1993 / S. Satake [et al.] // Zool. Sci. - 1993. - Vol. 10, N 6 Suppl. - P142 . - ISSN 0289-0003
Перевод заглавия: Функция бомбиксина: регуляция углеводного метаболизма у тутового шелкопряда Bombyx mori
Аннотация: Мозг B. mori синтезирует и секретирует два различных нейропептида, обладающих проторакотропной активностью. Один из них является истинным проторакотропным гормоном В. mori. Другой - бомбиксин (I) - активирует проторакальные железы (ПЖ) у Samia cynthia ricini. Этот пептид не оказывает существенного влияния на ПЖ у В. mori. Т. обр., функция I у В. mori остается неясной. Т. к. I структурно гомологичен инсулину, то предположили, что между этими пептидами должно быть и функциональное сходство. Поэтому исследовали влияние I на конц-ию углеводов в гемолимфе В. mori. Для этого гусеницам последнего возраста накладывали лигатуру на шею и спустя 3 ч им вводили синтезированный бомбиксин. Показано, что I значительно снижал конц-ию трегалозы в гемолимфе. Влияние I на глюкозу гемолимфы не выяснено. Предполагают, что I вовлекается в регуляцию углеводного метаболизма у гусениц В. mori. Япония, Dept. of Biol., Sch. of Sci., Nagoya Univ., Nagoya.
ГРНТИ  
34.33.19
ВИНИТИ 341.33.19.49.25.17
Рубрики: BOMBYX MORI (LEP.)
УГЛЕВОДЫ
МЕТАБОЛИЗМ
БОМБИКСИН
НЕЙРОПЕПТИДЫ
ФУНКЦИИ
ТУТОВЫЙ ШЕЛКОПРЯД
ЧЕШУЕКРЫЛЫЕ

Доп.точки доступа:
Satake, S.; Mizoguchi, A.; Nagata, K.; Suzuki, A.; Ishizaki, H.
10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 95.03-04И3.257

   
    Structure and activity of Bombyx PBAN [Text] / Hiromichi Nagasawa [et al.] // Arch. Insect Biochem. and Physiol. - 1994. - Vol. 25, N 4. - P261-270 . - ISSN 0739-4462
Перевод заглавия: Структура и активность PBAN Bombyx
Аннотация: Из голов имаго тутового шелкопряда выделены нейропептиды (PBANs), активирующие биосинтез феромона тутового шелкопряда бомбикола. PBAN-I состоит из 33 аминокислотных остатков. Изучены структурно-функциональные св-ва PBAN-I и установлено, что минимальный фрагмент нейропептида, обладающий функциональной активностью представлен С-концевым пентапептидом. Совершенно необходим для активности амид С-концевой аминокислоты лейцина. Окисление трех остатков метионина до сульфоксидов вызывает существенное увеличение активности. Анализ гексапептидов - аналогов С-концевого участка PBAN показывает, что модификация Сконцевой аминокислоты приводит к наиболее значительному увеличению активности, что, видимо, связано с повышением стабильности пептида в гемолимфе. PBANs обладают С-концевым пептидом (фен-Х-про-арг-лей-NH[2]), идентичным миотропному пептиду саранчи и таракана. PBAN и его аналоги обладают миотропной активностью, сопоставимой с миотропными пептидами, тогда как миотропные пептиды проявляют высокую феромонотропную активность. У тутового шелкопряда PBANs активируют образование бомбикола путем превращения его ацила в спирт, что является последней стадией биосинтеза феромона. Япония, Dept. of Agricultural Chemistry, Faculty of Agriculture, Univ. of Tokyo.
ГРНТИ  
34.33.19
ВИНИТИ 341.33.19.45.15.23
Рубрики: ГОРМОНЫ
НЕЙРОПЕПТИДЫ
СТРУКТУРА
ФУНКЦИИ
BOMBYX MORI (LEP.)
НАСЕКОМЫЕ

Доп.точки доступа:
Nagasawa, Hiromichi; Hisato, Arima Rika; Kawano, Tsuyoshi; Ando, Tetsu; Suzuki, Akinori
11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 95.04-04И3.272

    Yao, Xiang.
    Электронно-микроскопическое изучение образования секрета в коллетериальных железах Bombyx mori [Text] / Xiang Yao, Mori Tadasu, Fugo Hajime // Canye kexue = Acta sericol. sin. - 1994. - Vol. 20, N 1. - С. 39-42 . - ISSN 0257-4799
Аннотация: Секреторный материал, синтезируемый в области разветвления коллетериальной железы достигает аппарата Гольджи через гранулярный эндоплазматический ретикулюм, а затем формируется в покрытые мембраной секреторные частицы. Частицы выделяются в секреторную трубку, а затем в полость железы. КНР, Suzhou Sericultural College, Suzhou 215151. Библ. 3.
ГРНТИ  
34.33.19
ВИНИТИ 341.33.19.49.25.07
Рубрики: BOMBYX MORI (LEP.)
КОЛЛЕТЕРИАЛЬНЫЕ ЖЕЛЕЗЫ
СЕКРЕТ
СИНТЕЗЫ
ВЫДЕЛЕНИЕ
ТУТОВЫЙ ШЕЛКОПРЯД
ЧЕШУЕКРЫЛЫЕ

Доп.точки доступа:
Tadasu, Mori; Hajime, Fugo
12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 95.04-04И3.273

   
    Изучение сцепления у белка гемолимфы, названного "белком молодых гусениц-А4 (PYL-A4)", тутового шелкопряда Bombyx mori [Text] / Yutaka Banno [et al.] // Nihon sanshigaku zasshi = J. Sericult. Sci. Jap. - 1994. - Vol. 63, N 4. - С. 299-302 . - ISSN 0037-2455
Аннотация: Белки молодых гусениц - А и В (PYL-A и PYL-B), являющиеся основными белками гемолимфы, представляют собой специфические компоненты гемолимфы гусениц раннего возраста тутового шелкопряда. Показано, что доминирующий белок, названный PYL-A4 (29 кДа), проявляет полиморфную изменчивость при гельэлектрофорезе. Генетический анализ PYL-A4 продемонстрировал, что ген, кодирующий этот белок, кодоминантно экспрессируется и находится на 20-й группе сцепления. Этот ген был обозначен символом Pyl. Используя ген oh (0,0) и Lp (6,2) в качестве маркеров, локус Pyl был картирован в 11,2 положении на 20-й группе сцепления. Япония, Fac. of Agriculture, Kyushu Univ. Библ. 4.
ГРНТИ  
34.33.19
ВИНИТИ 341.33.19.49.25.17
Рубрики: BOMBYX MORI (LEP.)
ТУТОВЫЙ ШЕЛКОПРЯД
ГУСЕНИЦЫ
ГЕМОЛИМФА
БЕЛКИ
ГРУППЫ СЦЕПЛЕНИЯ
ЧЕШУЕКРЫЛЫЕ

Доп.точки доступа:
Banno, Yutaka; Noda, Kazuhiro; Kawaguchi, Yutaka; Koga, Katsumi; Doira, Hiroshi
13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 95.04-04И3.277

   
    Выведение новой породы FANHUA*CHUNMEI для весенней выкормки [Text] / He-rui Chen [et al.] // Canye kexue = Acta sericol. sin. - 1994. - Vol. 20, N 1. - С. 26-29 . - ISSN 0257-4799
Аннотация: Китайская порода FANHUA с ограниченной полом меткой и японская порода CHUNMEI отличаются высокой массой коконной нити, хорошим качеством коконов и шелка. Они были выведены путем скрещивания и селекции в течение 10 лет. Гибрид F1 этих двух пород был здоровым и легко выкармливался. Он характеризовался хорошим качеством коконов и шелка, а также урожаем коконов и длиной нити, большими, чем у родителей. КНР, Sericultural Res. Inst., Zhejiang Acad. of Agr. Sci., Hangzhou, 310021. Библ. 2.
ГРНТИ  
34.33.19
ВИНИТИ 341.33.19.49.25.23
Рубрики: BOMBYX MORI (LEP.)
ПОРОДЫ
ГИБРИДЫ
ВЕСЕННИЕ ВЫКОРМКИ
ТУТОВЫЙ ШЕЛКОПРЯД
ШЕЛКОВОДСТВО
ЧЕШУЕКРЫЛЫЕ

Доп.точки доступа:
Chen, He-rui; Jin, Yun-yu; Huang, Zi-xiu; Ruan, guan-hua; Yao, Lu-song
14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 95.05-04И3.242

    Sachiko, Ichimura.
    Protein ubiquitination in the posterior silk glands of Bombyx mori [Text] / Ichimura Sachiko, Mita Kazuei, Numata Mitsuhiro // Insect Biochem. and Mol. Biol. - 1994. - Vol. 24, N 7. - P717-722 . - ISSN 0965-1748
Перевод заглавия: Экспрессия белков, связывающих убихинон в заднем отделе шелкоотделительной железы Bombyx mori
Аннотация: Исследована экспрессия гена убихинона и убихиноновых белков (УБ) в заднем отделе шелкоотделительной железы Bombyx mori и их роль в синтезе и деградации фиброина. Установлено, что два убихиноновых транскрипта экспрессируются на всем протяжении личиночного развития и их уровень участвует в регуляции клеточной дифференцировки. Из гусениц 5-го возраста выделен и охарактеризован УБ с мол. массой 65 кДа, экспрессия этого белка возрастает в период шелкоотделения. Считают, что УБ участвуют в дегенерации шелкоотделительной железы. Япония, Division of Biology, National Ins. of Radiological Sciences, Anagawa, Inage-ku, Chiba-shi 263. Библ. 15.
ГРНТИ  
34.33.19
ВИНИТИ 341.33.19.45.15.55.99
Рубрики: БЕЛКИ
УБИХИНОН
СВЯЗЫВАНИЕ
СИНТЕЗ
ШЕЛКООТДЕЛИТЕЛЬНАЯ ЖЕЛЕЗА
BOMBYX MORI (LEP.)
НАСЕКОМЫЕ

Доп.точки доступа:
Kazuei, Mita; Mitsuhiro, Numata
15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 95.05-04И3.292

    Miura, Mikihiko.
    Fitting smooth paths to the movement of the orifice of the spinneret of silkworms [Text] / Mikihiko Miura, Akitoshi Sugiura, Hideaki Morikawa // Nihon sanshigaku zasshi = J. Sericult. Sci. Jap. - 1994. - Vol. 63, N 1. - P28-38 . - ISSN 0037-2455
Перевод заглавия: Составление выровненных траекторий перемещения отверстия прядильного сосочка шелкопрядов
Аннотация: Исследовали характер перемещений отверстия прядильного сосочка шелкопрядов Bombux mori и Anthreraea yamamai, производимых гусеницами до завивки кокона. Использовали серии трехмерных данных положения отверстия. Затем определяли траекторию движений отверстия. Для этого применяли метод определения центра пространства (пазухи) для завивки кокона, а также метод составления проективной плоскости положений отверстия. Оценивали дисперсию отдельных проективных положений. Установлено, что комплекс движений отверстия может быть представлен несколькими типами, прежде чем начнется завивка кокона. Япония, Faculty of Textile Science and Technology, Shinshu University. Библ. 13.
ГРНТИ  
34.33.19
ВИНИТИ 341.33.19.49.25.63
Рубрики: BOMBYX MORI (LEP.)
ANTHERAEA YAMAMAI (LEP.)
ГУСЕНИЦЫ
ПРЯДИЛЬНЫЕ СОСОЧКИ
ОТВЕРСТИЯ
ТРАЕКТОРИИ ДВИЖЕНИЙ
КОКОНЫ
ЗАВИВКИ
ЧЕШУЕКРЫЛЫЕ

Доп.точки доступа:
Sugiura, Akitoshi; Morikawa, Hideaki
16.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 95.06-04И3.232

    Shinbo, Hiroshi.
    Low-cost artificial diets for polyphagous silkworms [Text] / Hiroshi Shinbo, Hiro-aki Yanagawa // JARQ. - 1994. - Vol. 28, N 4. - P262-267 . - ISSN 0021-3551
Перевод заглавия: Дешевые искусственные диеты для многоядных линий тутового шелкопряда
Аннотация: На основе изучения пищевых потребностей разработаны дешевые искусственные диеты с помощью метода линейного программирования. Кроме того, изучены пищевые р-ции гусениц на диеты и их наследование. Выведены линии многоядного шелкопряда с высокой приспособленностью к диетам. Япония, Dep. of Sericult., Nat. Inst. of Sericult. and Entomol. Sci., Tsukuba, Ibaraki, 305. Библ. 11.
ГРНТИ  
34.33.19
ВИНИТИ 341.33.19.49.25.39
Рубрики: BOMBYX MORI (LEP.)
МНОГОЯДНЫЕ ЛИНИИ
РАЗВЕДЕНИЕ
ИСКУССТВЕННЫЕ ДИЕТЫ
ШЕЛКОВОДСТВО
ТУТОВЫЙ ШЕЛКОПРЯД
ЧЕШУЕКРЫЛЫЕ

Доп.точки доступа:
Yanagawa, Hiro-aki
17.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 95.06-04И3.234

    Shimizu, Kunimitu.
    Разработка метода долгосрочного хранения диапаузирующих яиц тутового шелкопряда и отбор пород на холодостойкость [Text] / Kunimitu Shimizu, Eiichi Kosegawa, Late Fuminobu Shimizu // Sanshi konchu nogyo gijutsu kenkyujo kenkyu hokoku = Bull. Nat. Inst. Sericult. and Entomol. Sci. - 1994. - N 11. - С. 45-52 . - ISSN 0915-2652
Аннотация: Яица 366 пород шелкопряда подвергали экспериментальному охлаждению в течение 470, 570, 620 и 690 сут с целью разработки метода долгосрочного хранения (1 года) диапазирующих яиц. По результатам отрождения из яиц гусениц 68 пород оказались чувствительными к охлаждению. Высокий уровень отрождения гусениц проявили 13 пород после 690 сут охлаждения. Хорошие результаты получены с породами китайского происхождения. Высокий уровень выживания яиц зависел гл. обр. от наличия высокой влажности в помещении при хранении. Наиболее пригодной для хранения признана т-ра в -2,5'ГРАДУС' С. Япония, Nat. Inst. of Sericult. and Entomol. Sci., Tsukuba Ibaraki 305. Библ. 7.
ГРНТИ  
34.33.19
ВИНИТИ 341.33.19.49.25.55
Рубрики: BOMBYX MORI (LEP.)
ПОРОДЫ
ГРЕНА
ХРАНЕНИЕ
ХОЛОДОСТОЙКОСТЬ
ОТБОР
ТУТОВЫЙ ШЕЛКОПРЯД
ЧЕШУЕКРЫЛЫЕ

Доп.точки доступа:
Kosegawa, Eiichi; Shimizu, Late Fuminobu
18.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 95.07-04И3.026

    Nagy, Lisa.
    Morphogenesis in the early embryo of the lepidopteran Bombyx mori [Text] / Lisa Nagy, Lynn Riddiford, Kenji Kiguchi // Dev. Biol. - 1994. - Vol. 165, N 1. - P137-151 . - ISSN 0012-1606
Перевод заглавия: Морфогенез в раннем эмбрионе бабочки Bombyx mori
Аннотация: Исследованы местные характеристики делений ядер и клеток, а также изменения в размерах и форме эмбриона до начала гаструляции. Обнаружено, что выселение ядер на периферию и последующая целлюляризация происходят спереди назад. Соответственно этому отсутствует стадия синцитиальной бластодермы, на которой все ядра одновременно находятся на периферии. Кроме того, самые задние бластодермальные клетки не образуют полярные клетки. Перед гаструляцией клетки бластодермы претерпевают существенные морфологические перестройки. Полученные результаты подтверждают и расширяют известные сведения об эмбриогенезе тутового шелкопряда. США, Howard Hughes Med. Inst., Lab. of Mol. Biol., Univ. of Wisconsin-Madison, Madison, Wisconsin 53706. Библ. 51.
ГРНТИ  
34.33.19
ВИНИТИ 341.33.19.27.71
Рубрики: ЭМБРИОГЕНЕЗ
ЯДЕРНЫЕ МИГРАЦИИ
БЛАСТОДЕРМА
ОБРАЗОВАНИЕ
ЦЕЛЛЮЛЯРИЗАЦИЯ
BOMBYX MORI (LEP.)
НАСЕКОМЫЕ

Доп.точки доступа:
Riddiford, Lynn; Kiguchi, Kenji
19.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 95.07-04И3.203

   
    Reassessment of changes in substrate specificity of aldolase isozymes during embryogenesis in Bombyx mori [Text] / S. Nagaoka [et al.] // Nihon sanshigaku rasshi = J. Sericult. Sci. Jap. - 1994. - Vol. 63, N 2. - P171-173
Перевод заглавия: Переоценка изменений субстратной специфичности изоферментов альдолазы в эмбриогенезе Bombyx mori
Аннотация: Исследована экспрессия альдолазы (КФ 4.1.2.13) в процессе эмбриогенеза тутового шелкопряда: у этого вида данный фермент представлен 2 изоформами - S и F, - различающимися по т. н. "отношению ЕВР/F1Р", т. е. специфичности к субстрату: FBP - фруктозо-1-бифосфат, F1Р - фруктозо-1-фосфат. Отмечено, что полученные данные по величине этого соотношения не соотв. ранее определенным показателям - FBP/F1Р -3,0 и 1,0 для Sи F-изоформ, соотв. Полученные данные интерпретированы как подтверждение постепенного вытеснения на поздних этапах эмбриогенеза (наиболее вероятно, на стадии 26, когда происходит пигментация головы) S-изоформы альдолазы F-изоформой: физиол. значение этой "замены" обсуждается. Япония, Lab. Sericult., Fac. Agricult., Kyushu Univ., Hakozaki, Higashi-ku, Fukuoka 812. Библ. 4.
ГРНТИ  
34.33.19
ВИНИТИ 341.33.19.45.15.15
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
АЛЬДОЛАЗА
ИЗОФОРМЫ
ЭМБРИОГЕНЕЗ
BOMBYX MORI (LEP.)
НАСЕКОМЫЕ

Доп.точки доступа:
Nagaoka, S.; Sugimoto, Y.; Yara, M.; Koga, K.
20.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 95.07-04И3.213

    Amanai, K.
    Involvement of lectin in early development of Bombyx mori in a maternal effect manner [Text] : [Abstr.] 64th Annu Meet. Zool. Soc. Jap., Okinawa, Nov. 20-23, 1993. 10 / K. Amanai, Y. Suzuki, T. Ohtaki // Zool. Sci. - Ohinawa, 1993. - P43
Перевод заглавия: Участие лектина в раннем развитии Bombyx mori посредством материнского влияния
Аннотация: Изучали экспрессию гена лектина во время оогенеза эмбрионального развития у Bombyx mori. Во время развития ооцитов ген лектина в 50 кД транскрибируется в питающих клетках (Кл). Затем транскрипты переносятся через кольцевые канальцы из цитоплазмы питающих Кл в ооплазму и откладываются в кортикальной ооплазме. В неоплодотворенных яйцах транскрипты ограничены кортексом, место образования Кл у эмбрионов. У ранних эмбрионов транскрипты и их продукты накапливаются только в цитоплазме серозных Кл и небольшое кол-во лектинов откладывается в др. регионах яйца, таких как зародышевый диск. Это распределение указывает на то, что лектины играют важную роль в формировании серозы в раннем эмбриогенезе. Япония, Dep. of Dev. Biol., Nat. Inst for Basic Biol., Okazaki.
ГРНТИ  
34.33.19
ВИНИТИ 341.33.19.45.15.55.41
Рубрики: ЭМБРИОГЕНЕЗ
ЛЕКТИН
ГЕНЫ
ЭКСПРЕССИЯ
BOMBYX MORI (LEP.)
НАСЕКОМЫЕ

Доп.точки доступа:
Suzuki, Y.; Ohtaki, T.
 1-20    21-40   41-60   61-80   81-100   101-120      
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)