СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Russell, R. R.B.$<.>)

Общее количество найденных документов : 7
Показаны документы с 1 по 7

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 95.08-04Б4.271

Russell, R. R.B.
New approaches in oral microbiology [Text] / R. R.B. Russell // J. Roy. Soc. Med. - 1994. - Vol. 87, N 11. - P669-671 . - ISSN 0141-0768
Перевод заглавия: Новые подходы к микробиологии рта
Аннотация: Обзор. Автор рассматривает различные методы молекулярной биологии (клонирование генов, генетическое зондирование и фингерпринтирование), применяющиеся в исследовании ротовой полости бактерий и, прежде всего, Streptococcus mutans, основного этиологического агента зубного кариеса. Эти микроорганизмы привлекают внимание исследователей своей относительной безопасностью и могут быть использованы в качестве моделей для разработки методов, к-рые затем можно применить при исследовании вирулентных пневмококков и стрептококков группы A. Великобритания, Univ. of Newcastle Dental School, Newcastle upon Tyne NE2 4BW. Библ. 13

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.25.19
Рубрики: ГЕНОМ
СТРУКТУРА
ИЗУЧЕНИЕ
ГЕННОИНЖЕНЕРНЫЕ МЕТОДЫ
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 13
STREPTOCOCCUS MUTANS (BACT.)

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.10-04Б2.110

Monchois, V.
Isolation of key amin acid residues at the N-terminal end of the core region Streptococcus downei glucansucrase, GTF-1 [Text] / V. Monchois, M. Vignon, R. R.B. Russell // Appl. Microbiol. and Biotechnol. - 1999. - Vol. 52, N 5. - P660-665 . - ISSN 0175-7598
Перевод заглавия: Выявление важных для активности аминокислотных остатков в N-концевой части кора глюкансахаразы Streptococcus downei, GTF-1
Аннотация: При исследовании мутантных форм глюкансахаразы S. downei, GTF-1 установлено, что в N-концевой части кора фермента присутствуют важные для активности аминок-тные остатки. Trp344 и His355, по-видимому, включены в механизм действия GTF-1. His355 участвует также в связывании субсайта, необходимого для удлинения олигосахарида и глюкана. Великобритания, Dep. Oral Biol. Dental Sch. Univ., Newcastle. Библ. 18

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ГЛЮКАНСАХАРАЗА
N-КОНЕЦ КОРА
ФУНКЦИОНАЛЬНО АКТИВНЫЕ УЧАСТКИ
STREPTOCOCCUS DOWNEI GTF-1

Доп.точки доступа:
Vignon, M.; Russell, R.R.B.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.12-04Б2.485

Ferretti, J. J.
Sequence analysis of the wall-associated protein precursor of Streptococcus mutans antigen A [Text] / J. J. Ferretti, R. R.B. Russell, M. L. Dao // Mol. Microbiol. - 1989. - Vol. 3, N 4. - P469-478
Перевод заглавия: Анализ последовательности ассоциированного с клеточной стенкой белка - предшественника антигена А Streptococcus mutans
Аннотация: Определены нуклеотидные последовательности генов белка A (wap A), ассоциированного с клеточной стенкой, из штаммов Ingbritt и GS 5 серотипа С Streptococcus mutans. Они оказались фактически идентичными за исключением того, что ген wap A из шт. GS 5 имеет делецию размером в 25 п. н. Показано, что оба гена wap A кодируют сигнальный пептид из 29 аминокислот; зрелый белок шт. Ingbritt содержит 424 аминокислотных остатка (Mr 45276), а шт. GS5416 аминокислот (Mr 44846). Установлено, что аминокислотная последовательность С-концевой части белка A S. mutans обладает значительным сходством с участком связывания с мембраной стафилококковых белков - белка группы A и IgG связывающего белка группы G. Показано, что примыкающий к участку связывания с мембраной район молекулы белка А отличается ярко выраженными гидрофильными свойствами, к-рые могут определять способность белка "затягивать" клеточную стенку. Представлены доказательства наличия на внешней поверхности клеточной стенки области, где происходит протеолитическое расщепление, необходимое для высвобождения антигена А Mr 29000 в культуральную жидкости. Т. обр. можно предположить, что ассоциированный с клеточной стенкой белок А является предшественником антигена А Mr 29000. Библ. 51. США, Department of Microbiology and Immunology, University of Oklahoma Health Sciences Center, PO Box 26901, Oklahoma City, Oklahoma 73190.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.02.03
Рубрики: STREPTOCOCCUS MUTANS (BACT.)
ГЕНЫ
ГЕН БЕЛКА А, ПРЕДШЕСТВЕННИКА АНТИГЕНА А
НУКЛЕОТИДНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ПОВЕРХНОСТНЫЕ АНТИГЕНЫ
АНТИГЕН А
АМИНОКИСЛОТНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
С-КОНЦЕВОЙ УЧАСТОК
ГОМОЛОГИИ
МЕХАНИЗМ СЕКРЕЦИИ

Доп.точки доступа:
Russell, R.R.B.; Dao, M.L.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 90.10-04Б4.241

Antigenic and structural analysis of Treponema denticola [Text] / A. Cockayne [et al.] // J. Gen. Microbiol. - 1989. - Vol. 135, N 12. - P3209-3218 . - ISSN 0022-1287
Перевод заглавия: Антигенный и структурный анализ Treponema denticola
Аннотация: Treponema denticola (T. d.) шт. АТСС 33520 выращивали в анаэробных условиях при т-ре 37'ГРАДУС' в течение 3 дн. на жидкой среде, содержащей 10% фетальной Св, отмывали, и инкубировали в 100 мМ трис с рН 8,0, содержащем 0,2% тритон Х-100, в течение 30 мин. при т-ре 37'ГРАДУС'. Тритон-растворимую фракцию (I) отделяли от тритон-нерастворимого осадка (II) центрифугированием при 11 600 g в течение 10 мин. Фракцию T. d., обогащенную ЛПС (III), получали кипячением T. d. в буфере с последующей обработкой протеиназой К. Очищенную фракцию жгутиков T. d. (IV) выделяли из гомогената T. d., обработанных тритоном Х-100 с помощью дифференциального центрифугирования. Методами ЭФ в SDS-ПААГ и иммуноблотинга получены полипептидные и антигенные профили целых клеток T. d., растворимых при т-ре 37'ГРАДУС' и при кипячении и отдельных клеточных фракций. Фракция I содержала в основном антигенноактивные компоненты с мол. м. 72, 68, 54, 52 и 40 кД, хотя довольно много минорных компонентов также обнаружено в этой фракции. Полипептиды с мол. м. 38 кД и 35 кД присутствовали исключительно во фракции II и не выявлялись во фракции I. Фракция III содержала только резистентные к протеиназе К полипептиды с мол. м. 110 и 90 кД и 3 антигенноактивных компонента с мол. м. от 28 до 18 кД. Полипептиды с мол. м. 38, 35, 32 и 28 кД идентифицированы во фракции IV. Электронно-микроскопическое исследование показало, что обработка T. d. тритоном Х-100 удаляет наружный слой T. d., обнажая жгутики. С помощью иммуноэлектронной микроскопии, радиоизотопного метода и иммуноблотинга установили поверхностную локализацию полипептидов T. d. с мол. м. 72, 68, 54 и 52 кД. Ил. 3. Библ. 35. Великобритания, Univ. of Birmingham, Birmingham В15 2ТТ.

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.21.07.07
Рубрики: TREPONEMA DENTICOLA (BACT.)
УЛЬТРАСТРУКТУРА
АНТИГЕНЫ
КЛЕТОЧНАЯ СТЕНКА
ЛИПОПОЛИСАХАРИДЫ
БЕЛКИ
ЖГУТИКИ
МИКРОСКОПИЯ ИММУНОЭЛЕКТРОННАЯ
РАДИОАКТИВНАЯ МЕТКА
ИММУНОБЛОТИНГ

Доп.точки доступа:
Cockayne, A.; Sanger, R.; Ivic, A.; Strugnell, R.A.; Macdougall, J.H.; Russell, R.R.B.; Penn, C.W.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.04-04Б2.420

Russell, R. R.B.
Nucleotide sequence of the dextran glucosidase (dexB) gene of Streptococcus mutans [Text] / R. R.B. Russell, J. J. Ferretti // J. Gen. Microbiol. - 1990. - Vol. 136, N 5. - P803-810 . - ISSN 0022-1287
Перевод заглавия: Нуклеотидная последовательность гена декстранглюкозидазы (dexB) streptococcus mutants
Аннотация: При анализе нуклеотидной последовательности фрагмента ДНК Streptococcus mutans, соседствующего с ранее идентифицированным геном gtfA, выявлено присутствие 2 открытых рамок считывания. Одна из них соответствует гену dexB и кодирует внутриклеточную экзодекстраназу декстранглюкозидазу), к-рая использует в качестве субстрата короткие изомальтосахариды. Сравнение с др. оубликованными последоватенльностями показало, что продукт гена dexB содержит районы, сходные с таковыми у ферментов, разл. происхождения, к-рые в качестве субстрата используют другие полимеры глюкозы. Библ. 37. Великобритания, Hunterian Dental Research Unit, London Hospital Medical College, Turner Street, London E1 2AD.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: STREPTOCOCCUS MUTANS (BACT.)
ГЕНЫ
ГЕН ДЕКСТРАНГЛЮКОЗИДАЗЫ DEXB
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
НУКЛЕОТИДНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ГОМОЛОГИИ
ПОЛИСАХАРИДЫ
ГИДРОЛИЗ
ДЕКСТРАНАЗЫ
ЭКХОДЕКСТРАНАЗЫ

Доп.точки доступа:
Ferretti, J.J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.07-04Б2.444

Characterization of the product of the gtfS gene of Streptococcus downei, a primer-independent enzyme synthesizing oligo-isomaltosaccharides [Text] / R. R.B. Russell [et al.] // J. Gen. Microbiol. - 1990. - Vol. 136, N 8. - P1631-1637 . - ISSN 0022-1287
Перевод заглавия: Характеристика продукта гена gtfS Streptoccus downei, независимого от затравки фермента, синтезирующего олигоизомальтсахариды
Аннотация: Ген gtfS Streptococcus downei кодирует фермент глюкозилтрансферазу, с помощью к-рого образуются водорастворимые глюканы. Из шт. MFe28 (мутантный серотип h) ген gtf S клонировали в фаговый вектор 'лямбда'М7, а затем субклонировали в плазмиду pACYC185 в Escherichia coli. Рекомбинантный и нативный ферменты сходны по мол. м., изоэлектрич. точке, иммунологич. св-вам, оптимальным величинам рН и К[м]. Глюканы, синтезирующиеся из сахарозы с помощью данных ферментов, представляют собой 'альфа'-1,6-связанные линейные олигоизомальтсахариды без ветвящихся сайтов. Клонированный ген gtfS S. downei гибридизуется с фрагментом хромосомной ДНК S. sobrinus шт. АНТ. Библ. 33. Великобритания, London Hospital Medical College, London E1 2AD.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.11
Рубрики: STREPTOCOCCUS DOWNEI (BACT.)
ШТАММ MFE28
ГЕНЫ
ГЕН GTFS ГЛЮКОЗИЛТРАНСФЕРАЗЫ
ГЛЮКОЗИЛТРАНСФЕРАЗА
КЛОНИРОВАНИЕ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
РЕКОМБИНАНТНЫЕ БЕЛКИ
ФЕРМЕНТАТИВНАЯ АКТИВНОСТЬ
КИНЕТИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
ГЛЮКАНЫ
СИНТЕЗ

Доп.точки доступа:
Russell, R.R.B.; Gilpin, M.L.; Hanada, N.; Yamashita, Y.; Shibata, Y.; Takehara, T.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.11-04Б2.502

Biochemical and genetic analysis of Streptococcus mutans 'альфа'-galactosidase [Text] / J. Aduse-Opoku [et al.] // J. Gen. Microbiol. - 1991. - Vol. 137, N 4. - P757-764 . - ISSN 0022-1287
Перевод заглавия: Биохимические и генетические исследования 'альфа'-галактоидазы у Streptococcus mutans
Аннотация: Выделен ген aga, кодирующий 'альфа'-галактозидазу ('альфа'-Г) в Sreptococcus mutans, в библиотеке рекомбинантных генов, созданной на фаге 'лямбда'. Ген субклонирован на плазмидных векторах и определяет новый белок с M 82022. Показано, что 'альфа'-Г. из S. mutans и рекомбинантной E. coli, экспрессирующей aga, функционирует в виде тетрамера. Обнаружены участки гомологии с 'альфа'-Г., кодируемыми плазмидами Raf E. coli и Bacillus stearothermophilus. Инактивация гена aga в S. mutans приводит к потере всей 'альфа'-галактозидазной активности и способности к ферментации мелибиозы. Ил. 4. Табл. 2. Библ. 36. США, Dep. Microbiology and Immunology, Univ. of Oklahoma, Oklahoma City, OK 73190.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.11
Рубрики: STREPTOCOCCUS MUTANS (BACT.)
ГЕНЫ
ГЕН ГАЛАКТОЗИДАЗЫ*АЛЬФА AGD
КЛОНИРОВАНИЕ
ГЕТЕРОЛОГИЧНАЯ ЭКСПРЕССИЯ
ГАЛАКТОЗИДАЗА*АЛЬФА-
БИОХИМИЧЕСКАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА

Доп.точки доступа:
Aduse-Opoku, J.; Tao, Lin; Ferretti, J.J.; Russell, R.R.B.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска