СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Rice, Phoebe$<.>)

Общее количество найденных документов : 6
Показаны документы с 1 по 6

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.07-04Б1.49

Rice, Phoebe.
Formation of active complexes by MuA protein with short linear DNAs [Text] : [Pap.] Keystone Symp. Mol. and Cell Biol. "Transp. and Site-Spec. Recomb.: Mech. and Biol., Park City, Utah, Jan. 21-28, 1994 / Phoebe Rice, Harri Savilahti, Kiyoshi Mizuuchi // J. Cell. Biochem. - 1994. - Suppl. 18b. - P35 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Формирование активных комплексов белка MuA с короткими линейными ДНК
Аннотация: Белок MuA, катализирующий транспозицию фага Mu благодаря образованию разрывов на концах генома Mu, существует в активной форме в виде связанного с ДНК тетрамера. Для оценки необходимых условий образования ДНК-белкового комплекса (кроме известных - сверхспиральности матрицы, двухвалентных катионов, нек-рых хозяйских белков) использовали олигонуклеотиды с сайтами R1 и R2 связывания MuA. Устойчивый к конкурентной ДНК комплекс образуется и в отсутствии DMSO, однако в случае ДНК с разрывом он компетентен к переносу нити, а с разветвленной ДНК (как для т. наз. комплекса с переносом нити) комплекс катализирует удаление сегмента адресной нити ДНК. В последнем комплексе нить высвобождается в виде внутримолек. петли, а не соединения 2 половин непрерывной адресной нити. С синтезированными кристаллами фрагмента белка проводят кристаллографич. анализ структуры комплекса. США, NIDDK / NIH, Bethesda, MD 20892.

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ MU
БЕЛОК
БЕЛОК MUA
ДНК
КОРОТКАЯ ЛИНЕЙНАЯ
КОМПЛЕКСЫ АКТИВНЫЕ
ОБРАЗОВАНИЕ
MU GENOME
R1/R2 MU-BINDING SITES
STRAND TRANSFER REACTION

Доп.точки доступа:
Savilahti, Harri; Mizuuchi, Kiyoshi

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 97.01-04Б1.239

Savilahti, Harri.
The phage Mu transpososome core: DNA requirements for assembly and function [Text] / Harri Savilahti, Phoebe A. Rice, Kiyoshi Mizuuchi // EMBO Journal. - 1995. - Vol. 14, N 19. - P4893-4903 . - ISSN 0261-4189
Перевод заглавия: Сердцевина транспозосомы фага Mu: требования к ДНК для сборки и функции
Аннотация: Расщепление донорной ДНК и перенос нити при транспозиционной рекомбинации фага Mu происходят в транспозосомах (ТC) - ДНК-белковых комплексах высшего порядка, в сердцевине к-рых находится тетрамер транспоназы (I), связанный с 2 концами генома Mu. Хотя для сборки ТС обычно требуется несколько факторов, при определенных условиях достаточно I и короткого фрагмента ДНК. Изучены требования, предъявляемые к ДНК при сборке ТС, стабильность и активность образующихся комплексов. 2-валентные катионы, обычно необходимые для сборки ТС, можно исключить, если в субстрате предварительно образовались разрывы нитей, если фланговая ДНК очень коротка или если 2 фланкирующие нити комплементарны. Присутствие 1 нуклеотида за концом генома Mu в неразрезанной нити играет критич. роль в стабильности ТС. Для расщепления донорной ДНК дополнительно требуются по меньшей мере 2 нуклеотида в расщепляемой нити. В ТС фланкирующая двойная спираль ДНК дестабилизирована, что указывает на искажение структуры ДНК около активного центра I. Хотя для расщепления донорной ДНК необходим Mg{2+}, перенос нити может происходить и в присутствии Ca{2+}. Это позволяет предположить, что конформации активного центра I на 2 стадиях транспозиции неодинаковы. США, Lab. of Molecular Biol., Nat. Inst. of Diabetes and Digestive and Kidney Diseases, NIH, Bethesda, MD 20892. Библ. 52

ГРНТИ	34.25.21

ВИНИТИ 341.25.21.07
Рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ MU
ТРАНСПОЗИЦИЯ
МЕХАНИЗМ
ДНК-БЕЛКОВОЕ УЗНАВАНИЕ
ТРАНСПОЗОСОМА
ОБРАЗОВАНИЕ
СТРУКТУРА
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Rice, Phoebe A.; Mizuuchi, Kiyoshi

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 97.12-04Б1.76

Rice, Phoebe.
Retroviral integrases and their cousins [Text] / Phoebe Rice, Robert Craigie, David R. Davies // Curr. Opinion Struct. Biol. - 1996. - Vol. 6, N 1. - P76-83 . - ISSN 0959-440X
Перевод заглавия: Ретровирусные интегразы и их кузины
Аннотация: Работа посвящена структурно-функциональным свойствам интеграз (Ин), кодируемых ретровирусными геномами. Сравнительный анализ последовательностей обнаруживает выраженное сходство между Ин ВИЧ-1 и вируса саркомы птиц, а также - между ретровирусными Ин, Mu-транспозазой и нек-рыми нуклеазами (РНКаза H, RuvC и другие). Эти ферменты расщепляют полинуклеотиды с образованием свободных 3'-OH и 5'-фосфатных групп. Ин и транспозаза обладают также активностью переноса нитей ДНК при рекомбинации. Структурное сходство между полинуклеотид-трансферазами этого суперсем-ва указывает, повидимому, на общие мех-змы их каталитической активности. США, Lab. Mol. Biol., NIDDKD, Bldg 5, NIH, Bethesda, MD 20892-0540. Библ. 65

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: ИНТЕГРАЗЫ
ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
СРАВНИТЕЛЬНЫЙ АНАЛИЗ
КАТАЛИТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ
МЕХАНИЗМ
РЕТРОВИРУСЫ

Доп.точки доступа:
Craigie, Robert; Davies, David R.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 08.05-04Б2.266

Rice, Phoebe A.
Visualizing Mu transposition: Assembling the puzzle pieces [Text] / Phoebe A. Rice // Genes and Dev. - 2005. - Vol. 19, N 7. - P773-775 . - ISSN 0890-9369
Перевод заглавия: Визуализация транспозиции Mu: сборка деталей пазлов
Аннотация: Бактериофаг Mu - первая система транспозиции, исследованная in vitro и помогающая понять механизм действия мобильных элементов ДНК. В статье рассматриваются биохимические и структурные данные, полученные в области визуализации изображений бактериофага Mu при помощи электронной микроскопии, и позволившие предложить трехмерную модель комплекса ДНК-белок, ответственного за транспозицию Mu. Исследования структуры при помощи ЯМР и рентгеноскопии позволили определить все домены белка MuA, состоящего из 663 остатков. Минимальная активная транспозосома Mu содержит 4 копии MuA и два сегмента ДНК из 50 п. н. оснований. Рассматривается возможная картина сборки транспозосомы. США, Dep. of Biochemistry and Mol. Biol., The Univ. of Chicago, Chicago, Illinois 60637. Библ. 19

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.07.03
Рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ MU
ТРАНСПОЗИЦИЯ
МОБИЛЬНЫЕ ГЕНЕТИЧЕСКИЕ ЭЛЕМЕНТЫ
ДНК-БЕЛКОВОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ТРЕХМЕРНАЯ МОДЕЛЬ
БЕЛОК
БЕЛОК ТРАНСПОЗИЦИИ MUA
ТРАНСПОЗОСОМА
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 08.09-04Б2.267

Mouw, Kent W.
Shaping the Borrelia burgdorferi genome: Crystal structure and binding properties of the DNA-bending protein Hbb [Text] / Kent W. Mouw, Phoebe A. Rice // Mol. Microbiol. - 2007. - Vol. 63, N 5. - P1319-1330 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Архитектоника генома Borrelia burgdorferi: кристаллическая структура и связывающие свойства ДНК-бэндирующего белка Hbb
Аннотация: Геном спирохеты Borrelia burgdorferi, возбудителя болезни Лайма, кодирует единственный полипептид Hbb, относящийся к семейству "DNABII" или (IHF)/HU хозяйских факторов интеграции, белков, ассоциированных с нуклеоидом. DNABII белки индуцируют формирование больших бэндов в ДНК и являются факторами, определяющими архитектуру (пространственную организацию) многих клеточных процессов. Изучена кристаллическая структура комплекса Hbb-ДНК, в которой ДНК повернута на 180'ГРАДУС'. Показано, что подобно IHF, связывание с ДНК у Hbb происходит через непрямое узнавание сайта-мишени. Кроме того, установлено, что последовательности, узнаваемые Hbb и IHF родственны, но не идентичны. Полученные данные углубляют наше понимание механизмов "непрямого узнавания" в ДНК-белковом взаимодействии. США, Dep. Biochem. & Mol. Biol., Univ. Chicago, Chicago, IL. Библ. 71

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: БОЛЕЗНИ
БОЛЕЗНЬ ЛАЙМА
ВОЗБУДИТЕЛЬ
ХАРАКТЕРИСТИКА
БЕЛОК
ХОЗЯЙСКИЙ ФАКТОР ИНТЕГРАЦИИ HBB
ДНК-БЕЛКОВОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
БЭНДЫ
ОБРАЗОВАНИЕ
BORRELIA BURGDORFERI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Rice, Phoebe A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 94.06-04Б1.085

HIV reverse transcriptase: Structure and specificity for tRNA [Text] : [Pap.] Keystone Symp. Mol. and Cell Biol. "Mol. Biol. Hum. Pathogenic Viruses", Lake Tahoe, Calif., March 13-18, 1993 / Thomas A. Steitz [et al.] // J. Cell. Biochem. - Suppl. 17 D. - P9 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Обратная транскриптаза ВИЧ: структура и специфичность для тРНК
Аннотация: Исследовали структуру RT ВИЧ 1, кокристализированной с неконкурентным ингибитором невирапином, с разрешением 3,2А. Показано, что гетеродимерная молекула р66/р51 обладает ассиметрич. структурой. Из анализа этой структуры следует, что, по-видимому, каталит. субдомены полимераз происходят от общего предшественника. Представлена модель взаимодействия RT с невирапином, объясняющая механизм его действия. Из представленной модели следует, что взаимодействия между белком и матрицей являются важным фактором в определении выбора ферментом дезокситрифосфатов RT может использовать in vitro либо тРНК{л}[3]{и}, либо тРНК[3]{л}{н} в к-ве затравок синтеза ДНК без добавления каких-либо белковых факторов. 8-членная нуклеотидная последовательность, соседствующая с сайтом связывания с праймером, содержит 6 нуклеотидов, к-рые комплементарны антикодоновой петле в тРНК. США, Yale Univ., New Haven, СТ 06511.

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: ВИРУС ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
ОБРАТНАЯ ТРАНСКРИПТАЗА
СТРУКТУРА
СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ТРНК

Доп.точки доступа:
Steitz, Thomas A.; Kohlstaedt, Lori A.; Wang, Jimin; Rice, Phoebe A.; Boisver, David; Friedman, Jonathan M.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска