СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Queralt, Ethel$<.>)

Общее количество найденных документов : 6
Показаны документы с 1 по 6

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 07.04-04Б2.257

Queralt, Ethel.
Functional distinction between Cln1p and Cln2p cyclins in the control of the Saccharomyces cerevisiae mitotic cycle [Text] / Ethel Queralt, J.Carlos Igual // Genetics. - 2004. - Vol. 168, N 1. - P129-140 . - ISSN 0016-6731
Перевод заглавия: Функциональное различие между циклинами Cln1p и Cln2p в контроле митотического цикла Saccharomyces cerevisiae
Аннотация: Cln1p и Cln2p считаются эквивалентными циклинами на основании гомологии последовательностей, регуляции и функций. В данной работе описали различие между циклинами Cln1p и Cln2p в контроле транзиций Gl/S. Показали, что инактивация CLN2, но не CLN1 приводит к уменьшению размера клеток. Умеренная эктопическая экспрессия CLN2, но не CLN1 супрессирует летальность swi4swi6 и cdc28 мутантных штаммов. Отсутствие Cln1p не влияет на кинетику почкования, инициации репликации ДНК и активацию транскрипции, а потеря Cln2p, наоборот, вызывает задержку появления почек. Выявив первичную роль Cln2p в почкообразовании, показали также, что для функциональной специфичности Cln2p требуется его целостность. Испания, Dep. of Bioquimica I Biol. Mol., Univ. de Valencia, 46100 Burajassot. Библ. 36

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.11.03.07
Рубрики: МИТОЗ
РЕГУЛЯЦИЯ
БЕЛОК
ЦИКЛИНЫ CLN1P, CLN2P
ФУНКЦИЯ
КЛЕТКИ
КЛЕТКИ ДРОЖЖЕЙ
РАЗМЕР
ПОЧКОВАНИЕ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Igual, J.Carlos

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 07.08-04Б2.268

Downregulation of PP2A{Cdc55} phosphatase by separase initiates mitotic exit in budding yeast [Text] / Ethel Queralt [et al.] // Cell. - 2006. - Vol. 125, N 4. - P719-732 . - ISSN 0092-8674
Перевод заглавия: Снижение регуляции фосфатазы P2A CDC55 сепаразой инициирует выход из митоза в почкующихся дрожжах
Аннотация: После анафазы активность киназы Cdk снижается, приводя к выходу из митоза. В почкующихся дрожжах S. cerevisiae для этого активируется действующая совместно с Cdk фосфатаза Cdc14. В метафазу Cdc14 сохраняется не активной в ядре под действием ингибитора Net1. В анафазу Cdk- и Polo-зависимое фосфорилирование Net1 приводит к освобождению активного энзима Cdc14. В данной работе охарактеризовали детали этого процесса, в частности, участие фосфатазы P2A CDC55 в фосфорилировании Net1 в метафазу. Протеаза разделения сестринских хроматид - сепараза, активируется в анафазу, взаимодействует с малоактивной фосфатазой P2A CDC55, облегчая Cdk-зависимое фосфорилирование Net1. Снижение регуляции фосфатазы P2A CDC55 также способствует фосфорилированию Bfa1, внося вклад в активацию "выхода из митоза". Полученные данные позволили предложить количественную модель выхода из митоза в почкующихся дрожжах. Великобритания, Chromosome Segregation Lab., Cancer Res. UK London Res. Inst., Linkoln's Inn Fields Lab., 4 Linkoln's Inn Fields, London WC2A 3PX. Библ. 39

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.11.03.07
Рубрики: МИТОЗ
АНАФАЗА
СЕСТРИНСКИЕ ХРОМАТИДЫ
РАЗДЕЛЕНИЕ
ФЕРМЕНТЫ
ФОСФАТАЗА P2A CDC55
РЕГУЛЯЦИЯ
СЕПАРАЗА
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Queralt, Ethel; Lehane, Chris; Novak, Bela; Uhlmann, Frank

РЖ ВИНИТИ 34 (BI08) 07.10-04Я6.99

Downregulation of PP2A{Cdc55} phosphatase by separase initiates mitotic exit in budding yeast [Text] / Ethel Queralt [et al.] // Cell. - 2006. - Vol. 125, N 4. - P719-732 . - ISSN 0092-8674
Перевод заглавия: Снижение регуляции фосфатазы P2A CDC55 сепаразой инициирует выход из митоза в почкующихся дрожжах
Аннотация: После анафазы активность киназы Cdk снижается, приводя к выходу из митоза. В почкующихся дрожжах S. cerevisiae для этого активируется действующая совместно с Cdk фосфатаза Cdc14. В метафазу Cdc14 сохраняется не активной в ядре под действием ингибитора Net1. В анафазу Cdk- и Polo-зависимое фосфорилирование Net1 приводит к освобождению активного энзима Cdc14. В данной работе охарактеризовали детали этого процесса, в частности, участие фосфатазы P2A CDC55 в фосфорилировании Net1 в метафазу. Протеаза разделения сестринских хроматид - сепараза, активируется в анафазу, взаимодействует с малоактивной фосфатазой P2A CDC55, облегчая Cdk-зависимое фосфорилирование Net1. Снижение регуляции фосфатазы P2A CDC55 также способствует фосфорилированию Bfa1, внося вклад в активацию "выхода из митоза". Полученные данные позволили предложить количественную модель выхода из митоза в почкующихся дрожжах. Великобритания, Chromosome Segregation Lab., Cancer Res. UK London Res. Inst., Linkoln's Inn Fields Lab., 4 Linkoln's Inn Fields, London WC2A 3PX. Библ. 39

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.11.03.05
Рубрики: МИТОЗ
АНАФАЗА
СЕСТРИНСКИЕ ХРОМАТИДЫ
РАЗДЕЛЕНИЕ
ФЕРМЕНТЫ
ФОСФАТАЗА P2A CDC55
РЕГУЛЯЦИЯ
СЕПАРАЗА
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Queralt, Ethel; Lehane, Chris; Novak, Bela; Uhlmann, Frank

РЖ ВИНИТИ 34 (BI08) 09.10-04Я6.27

Rot1 plays an antagonistic role to Clb2 in actin cytoskeleton dynamics throughout the cell cycle [Text] / M.Angeles Juanes [et al.] // J. Cell Sci. - 2007. - Vol. 120, N 14. - P2390-2401 . - ISSN 0021-9533
Перевод заглавия: Rot1 играет антагонистическую роль относительно циклина Clb2 в динамике актинового цитоскелета по мере протекания клеточного цикла
Аннотация: Показали, что Rot1 вовлечен в контроль состояния актинового цитоскелета по ходу клеточного цикла, негативно влияя на циклин Clb2. Инактивация ROT1 в дрожжевых клетках вызывает утрату их способности как к апикальному росту, так и к поляризации актинового цитоскелета в области шейки к концу митоза, что ведет к дефектности образования клеточной перегородки и деления клетки. Подтвержден функциональный антагонизм Rot1 и Clb2; Rot1 вовлечен в деградацию белка Clb2. Испания, Univ. Valencia, 46100 Burjassot. E-mail: jcigual@uv.es. Библ. 56

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.07.03.01
Рубрики: КЛЕТОЧНЫЙ ЦИКЛ
ЦИТОСКЕЛЕТ
АКТИН
МИТОЗ
ЦИКЛИН

Доп.точки доступа:
Juanes, M.Angeles; Queralt, Ethel; Bano, M.Carmen; Igual, J.Carlos

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 10.07-04М1.71

Queralt, Ethel.
Separase cooperates with Zds1 and Zds2 to activate Cdc14 phosphatase in early anaphase [Text] / Ethel Queralt, Frank Uhlmann // J. Cell Biol. - 2008. - Vol. 182, N 5. - P873-883 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Сепараза кооперированно с Zds1 и Zds2 активирует фосфорилазу Cdc14 в ранней анафазе
Аннотация: Подтвердили взаимодействие белков Zds1 и Zds2 с фосфатазой PP2A Cdk55 и их необходимость для высвобождения ядрышком Cdc14 в начале анафазы. Эти белки функционируют после сепаразы, инициируя активацию Cdc14 в начале анафазы и, по-видимому, регулируя PP2A. Великобритания, Canc. Res. UK London Res. Inst., London WC2A 3PX. E-mail: uhlmann@cancer.org.uk. Библ. 52

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.11.03.05
Рубрики: АНАФАЗА
БЕЛКИ
ФОСФОРИЛАЗА
ФОСФАТАЗА
СЕПАРАЗА

Доп.точки доступа:
Uhlmann, Frank

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 14.01-04М1.176

Zds1 regulates PP2A{Cdc55} activity and Cdc14 activation during mitotic exit through its Zds'ПСИ' motif [Text] / Ines Calabria [et al.] // J. Cell Sci. - 2012. - Vol. 125, N 12. - P2875 . - ISSN 0021-9533
Перевод заглавия: Zds1 регулирует активность PP2A{Cdc55} и активацию Cdc14 во время выхода из митоза с участием мотива Zdc_C

ГРНТИ	34.19.25

ВИНИТИ 341.19.25.07
Рубрики: МИТОЗ
КЛЕТОЧНЫЙ ЦИКЛ
ФОСФАТАЗЫ
ДРОЖЖИ

Доп.точки доступа:
Calabria, Ines; Baro, Barbara; Rodriguez-Rodriguez, Jose-Antonio; Russinol, Nuria; Queralt, Ethel

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска