СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Moskovitz, Jackob$<.>)

Общее количество найденных документов : 7
Показаны документы с 1 по 7

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 95.11-04М2.36

Moskovitz, Jackob.
Characterization of the 30-kDa enzyme from red blood cells that cleaves ubiquitin-protein conjugates [Text] / Jackob Moskovitz // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1994. - Vol. 205, N 1. - P354-360 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Характеристика 30 кД-фермента эритроцитов, который расщепляет коньюгаты убиквитин-белок
Аннотация: Из лизата эритроцитов быка аффинной хр-фий на убиквитин (Ук)-сефарозе выделен 30 кД-белок, к-рый обладает гидролазной активностью и расщепляет Ук по C-концу и изопептидную связь в коньюгатах Ук-гистон. Анализ эффектов Ук-альдегида, иодацетамида и тепловой инактивации показал, что изопептидазная и Ук-гидролазная активности фермента имеют разную чувствительность к этим воздействиям. Обсуждается роль 30 кД-фермента в биосинтетическом образовании Ук из его предшественника и в восстановлении фонда свободного Ук путем высвобождения Ук из Ук-белковых коньюгатов. Израиль, Unit Biochem., Fac. Med., Rappaport Inst. Res. Med. Sci., Technion-Israel Inst. Technol., Haifa 31-096. Библ. 26

ГРНТИ	34.39.27

ВИНИТИ 341.39.27.07.19.07.19
Рубрики: БЕЛОК
ГИДРОЛАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
ХРОМАТОГРАФИЯ АФФИННАЯ
РОЛЬ
УБИКВИТИН
РАСЩЕПЛЕНИЕ
ЭРИТРОЦИТЫ
СКОТ РОГАТЫЙ КРУПНЫЙ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 98.01-04М1.6

Chromosomal localization of the mammalian peptide-methionine sulfoxide reductase gene and its differential expression in various tissues [Text] / Jackob Moskovitz [et al.] // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1996. - Vol. 93, N 8. - P3205-3208 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Хромосомная локализация гена пептидметионинсульфоксидредуктазы млекопитающих и его дифференциальная экспрессия в разных тканях
Аннотация: Пептидметионинсульфоксидредуктаза (ПМСР) - это широко распространенный фермент, восстанавливающий остатки метионин-сульфоксида в белках и различные метил-сульфоксидные соединения. По данным иммуноцитохим. анализа, белок ПМСР содержится во всех исследованных органах крысы. Его содержание особенно велико в мозговом слое почек, в пигментном эпителии сетчатки, в нейронах всех отделов мозга. Высокое содержание ПМСР характерно также для циркулирующих и альвеолярных макрофагов. Ген ПМСР картирован в центральной области хромосомы 14 мыши, в участке ее гомологии с хромосомами 13 и 8p21 человека. США, Roche Inst. Mol. Biol., Roche Res. Ctr, Nutley, NJ 07110-1199. Библ. 27

ГРНТИ	34.41.05

ВИНИТИ 341.41.05.11.13
Рубрики: ПЕПТИДМЕТИОНИНСУЛЬФОКСИДРЕДУКТАЗА
ГЕН
ХРОМОСОМНАЯ ЛОКАЛИЗАЦИЯ
ЭКСПРЕССИЯ
ТКАНИ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Moskovitz, Jackob; Jenkins, Nancy A.; Gilbert, Debra J.; Copealand, Neal G.; Jursky, Franisek; Weissbach, Herbert; Brot, Nathan

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 01.11-04Б1.156

HIV-2 protease is inactivated after oxidation at the dimer interface and activity can be partly restored with methionine sulphoxide reductase [Text] / David A. Davis [et al.] // Biochem. J. - 2000. - Vol. 346, N 2. - P305-311 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Протеаза ВИЧ-2 инактивируется после окисления на поверхности контакта димера, и активность может быть частично восстановлена метионинсульфоксидредуктазой
Аннотация: Вирусы иммунодефицита человека кодируют гомодимерную протеазу, которая важна для продуцирования инфекционного вируса. Ранее показано, что протеаза ВИЧ-1 инактивируется при окислении остатка Cys95 на поверхности контакта димера и активность может быть восстановлена химически и ферментативно. Обнаружено, что обработка протеазы ВИЧ-2 H[2]O[2] приводит к превращению двух остатков Met76 и Met95 в сульфоксид метионина, что вызывает полную инактивацию протеазы. Активность может быть частично восстановлена (до 40%) при обработке окисленной протеазы метионинсульфоксидредуктазой. Эта обработка приводит к восстановлению остатка сульфоксида метионина-95, но не сульфоксида метионина-76, до метионина. Показано, что обработка незрелых частиц ВИЧ-2 H[2]O[2] ведет к ингибированию процессинга полипротеина в зрелые вирусные частицы. Сделан вывод, что две различные ретровирусные протеазы чувствительны к инактивации после незначительной модификации остатка 95 на поверхности контакта димера. США, HIV and AIDS Malignancy Branch, Nat. Canc. Inst., Building 10, Rom 12N226, 9000 Rockville Pike, Nat. Inst. Hlth, Bethesda, MD 20892-1906. Библ. 30

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.17
Рубрики: ВИЧ-1
ПРОТЕАЗЫ
ИНАКТИВАЦИЯ
АКТИВАЦИЯ
РЕДУКТАЗЫ
МЕТИОНИНСУЛЬФОКСИДРЕДУКТАЗА

Доп.точки доступа:
Davis, David A.; Newcomb, Fonda M.; Moskovitz, Jackob; Wingfield, Paul T.; Stahl, Stephen J.; Kaufman, Joshua; Fales, Henry M.; Levine, Rodney; Yarchoan, Robert

РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 02.02-04А1.98

Methionine residues may protect proteins from critical oxidative damage [Text] / Rodney L. Levine [et al.] // Mech. Ageing and Dev. - 1999. - Vol. 107, N 3. - P323-332 . - ISSN 0047-6374
Перевод заглавия: Метиониновые остатки, возможно, защищают белки от окислительного разрушения
Аннотация: Цистеин (Ц) и метионин (М) - два аминокислотных остатка, содержащих серу, - в норме присутствуют в белках. Остатки Ц функционируют в каталитических циклах многих ферментов, они образуют дисульфидные связи, структурируя полипептидные цепи. Значение остатков М по-прежнему неизвестно. Высказывается предположение, что они являются составной частью системы антиоксидантной защиты. Разнообразные окислители активно реагируют с М, образуя оксиды серы. Поверхностно экспонированные остатки М создают очень высокую конц-ию реагента, обеспечивая тем самым надежную защиту от окислительного разрушения. В качестве модели in vitro была выбрана глутамин-синтетаза E. coli, на к-рой изучалось действие перекиси водорода. Было выявлено, что подверженные окислению остатки М экспонированы на поверхности, между тем, как интактные остатки М погружены в середину белковой глобулы. Доступные для окисления остатки в основном сгруппированы в области, преграждающей доступ к активному центру белка. Переход М из окисленного состояния в интактное осуществляется ферментом метионин-сульфоксид-редуктазой. Тем самым создается эффект амплификации антиоксидантного переноса каждого остатка М. Принимая во внимание важность окислительного стресса в процессе старения, необходимо экспериментальное изучение функциональных с-в остатков М как антиоксидантов. США, Lab. Biochemistry, National Heart, Lung, and Blood Inst., National Inst. Health, Bethesda, MD 20892-0320; E-mail: rlevine@nih.gov. Библ. 27

ГРНТИ	34.03.27

ВИНИТИ 341.03.27.11.07.15
Рубрики: БЕЛКИ
ОКИСЛИТЕЛЬНЫЙ СТРЕСС
МЕТИОНИН
СТАРЕНИЕ
АНТИОКСИДАНТЫ

Доп.точки доступа:
Levine, Rodney L.; Berlett, Barbara S.; Moskovitz, Jackob; Mosoni, Laurent; Stadtman, Earl R.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 03.10-04Б4.84

Peptide methionine sulfoxide reductase (MsrA) is not a major virulence determinant for the oral pathogen Actinobacillus actinomycetemcomitans [Text] / Keith P. Mintz [et al.] // Microbiology. - 2002. - Vol. 148, N 11. - P3695-3703 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Пептид метионинсульфоксидредуктаза (MrsA) не основная детерминанта вирулентности для патогена ротовой полости Actinobacillus actinomycetemcomitans
Аннотация: Actinobacillus actinomycetemcomitans - патоген, вызывающий периодонтоз и другие инфекции. Хроническое воспаление, связанное с периодонтозом, привело к предположению, что эта бактерия способна нейтрализовать окислительные интермедиаты, чтобы выжить в тканях хозяина. Метионинсульфоксидредуктаза (MrsA) - фермент, защищающий от окисления и необходимый для экспрессии или поддержания функции сцепления с поверхностью нек-рых патогенных бактерий. Выделили гомолог mrsA и сконструировали инсерционный хромосомный мутант методом аллельного замещения. Инактивация гена привела к полной потере ферментной активности по отношению к субстрату. Однако изогенный мутант не был более чувствителен к окислительному стрессу по сравнению с родительским штаммом. Сделан вывод, что данный штамм A. actinomycetemcomitans имеет избыточные системы, компенсирующие недостаток активности MrsA. США, Dep. of Microbiology and Molecular Genetics, Univ. of Vermont, Burlington, VT 05405. Библ. 54

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.13.07.99
Рубрики: БАКТЕРИИ-ХОЗЯИН ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ПАТОГЕННЫЕ БАКТЕРИИ
СЦЕПЛЕНИЕ
ПОВЕРХНОСТЬ ХОЗЯИНА
ИНФЕКЦИИ
ПЕРИОДОНТОЗ
ГЕНЫ
ГЕН MRSA
МУТАНТЫ
КОНСТРУИРОВАНИЕ
МЕТИОНИНСУЛЬФОКСИДРЕДУКТАЗА
ФЕРМЕНТАТИВНАЯ АКТИВНОСТЬ
ОТСУТСТВИЕ
ACTINOBACILLUS ACTINOMYCETEINCOMITANS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Mintz, Keith P.; Moskovitz, Jackob; Wu, Hui; Fives-Taylor, Paula M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 15.07-04А1.50

Induction of methionine-sulfoxide reductases protects neurons from amyloid 'бета'-protein insults in vitro and in vivo [Text] / Jackob Moskovitz [et al.] // Biochemistry. - 2011. - Vol. 50, N 49. - P10687-10697 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Индукция метионин-сульфоксидредуктаз защищает нейроны от повреждающих воздействий 'бета'-амилоидного белка in vitro и in vivo
Аннотация: Известно, что при болезни Альцгеймера в мозгу возрастает доля 'бета'-амилоидного белка (A'бета'), содержащего метионинсульфоксид в положении 35 его С-концевого фрагмента, и окисление метионина A'бета' в положении 35 с образованием сульфоксида снижает его полимеризацию с образованием фибрилл и уменьшает нейротоксичность. Показано, что низкая токсичность A'бета'-сульфоксида коррелирует с индукцией метионин-сульфоксидредуктазы (Мр), являющейся компонентом антиоксидантной системы клетки. У мышей MsrA{-/-} с отсутствием Мр различия в токсичности A'бета' и A'бета'-сульфоксида отсутствуют. Введение мышам N-ацетил-метионин-сульфоксида индуцировало активность Мр и защищало нейрональные клетки от токсического воздействия A'бета'. Сделано заключение о нейропротекторной роли системы Мр мозга при болезни Альцгеймера. США, School of Pharmacy, Univ. of Kansas, Lawrence, Kansas 66045

ГРНТИ	34.03.27

ВИНИТИ 341.03.27.11.07.15.03
Рубрики: БОЛЕЗНЬ АЛЬЦГЕЙМЕРА
БЕТА-АМИЛОИДНЫЙ ПЕПТИД
МЕТИОНИН
НЕЙРОТОКСИЧНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Moskovitz, Jackob; Maiti, Panchanan; Lopes, Dahabada H.J.; Oien, Derek B.; Attar, Aida; Liu, Tingyu; Mittal, Shivina; Hayes, Jane; Bitan, Gal

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 15.07-04М3.29

Induction of methionine-sulfoxide reductases protects neurons from amyloid 'бета'-protein insults in vitro and in vivo [Text] / Jackob Moskovitz [et al.] // Biochemistry. - 2011. - Vol. 50, N 49. - P10687-10697 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Индукция метионин-сульфоксидредуктаз защищает нейроны от повреждающих воздействий 'бета'-амилоидного белка in vitro и in vivo
Аннотация: Известно, что при болезни Альцгеймера в мозгу возрастает доля 'бета'-амилоидного белка (A'бета'), содержащего метионинсульфоксид в положении 35 его С-концевого фрагмента, и окисление метионина A'бета' в положении 35 с образованием сульфоксида снижает его полимеризацию с образованием фибрилл и уменьшает нейротоксичность. Показано, что низкая токсичность A'бета'-сульфоксида коррелирует с индукцией метионин-сульфоксидредуктазы (Мр), являющейся компонентом системы антиоксидантной системы клетки. У мышей MsrA{-/-} с отсутствием Мр различия в токсичности A'бета' и A'бета'-сульфоксида отсутствуют. Введение мышам N-ацетил-метионин-сульфоксида индуцировало активность Мр и защищало нейрональные клетки от токсического воздействия A'бета'. Сделано заключение о нейропротекторной роли системы Мр мозга при болезни Альцгеймера. США, School of Pharmacy, Univ. of Kansas, Lawrence, Kansas 66045

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.23.33
Рубрики: БОЛЕЗНЬ АЛЬЦГЕЙМЕРА
БЕТА-АМИЛОИДНЫЙ ПЕПТИД
МЕТИОНИН
НЕЙРОТОКСИЧНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Moskovitz, Jackob; Maiti, Panchanan; Lopes, Dahabada H.J.; Oien, Derek B.; Attar, Aida; Liu, Tingyu; Mittal, Shivina; Hayes, Jane; Bitan, Gal

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска