Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>A=Klipp, Werner$<.>)
Общее количество найденных документов : 11
Показаны документы с 1 по 11
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.02-04Б2.104

    Klipp, Werner.
    Molybdenum and alternative nitrogenases in Rhodobacter capsulatus: transcriptional regulation by molybdenum [Text] / Werner Klipp, Sieglinde Angermuller, Kerstin Schuddekopf // 8th Int. 1994 Пшототропшиц Прокарыотес Урвино, Септ. 10-15, 194. - S. l., 1994. - P64
Перевод заглавия: Молибден и альтернативные нитрогеназы у Rhodobacter capsulatus: регуляция молибденом на уровне транскрипции
Аннотация: Пурпурная несерная бактерия Rhodobacter capsulatus образует 2 генетически различные нитрогеназные системы: нитрогеназы, содержащая молибден (Nif) и альтернативная нитрогеназа, не содержащая металлов (Anf). Идентифицированы 36 генов, ответственных за синтез и регуляцию Мо-нитрогеназы, и лишь 2 структурных гена, кодирующих альтернативную нитрогеназу. Экспрессия генов обеих нитрогеназ отрицательно регулируется фиксированным азотом. Кроме того синтез альтернативной нитрогеназы репрессируется следовыми количествами Mo. Обсуждаются механизмы регуляции нитрогеназы R. capsulatus. Германия, Lehrstuhl fur Genetik, Univ. Bielefeld, D-33501 Bielefeld.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15 + 341.27.17.09.09.17
Рубрики: RHODOBACTER CAPSULATUS (BACT.)
НИТРОГЕНАЗА
АЛЬТЕРНАТИВНЫЕ НИТРОГЕНАЗЫ
МОЛИБДЕНСОДЕРЖАЩАЯ НИТРОГЕНАЗА
НЕ СОДЕРЖАЩАЯ МОЛИБДЕН НИТРОГЕНАЗА
СИНТЕЗ
РЕГУЛЯЦИЯ
РЕГУЛЯЦИЯ МОЛИБДЕНОМ
ГЕНЫ
ГЕНЫ НИТРОГЕНАЗ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ

Доп.точки доступа:
Angermuller, Sieglinde; Schuddekopf, Kerstin
2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.08-04Б2.170

    Masepohl, Bernd.
    The draTG gene region of Rhodobacter capsulatus is required for post-translational regulation of both the molybdenum and the alternative nitrogenase [Text] / Bernd Masepohl, Reiner Krey, Werner Klipp // J. Gen. Microbiol. - 1993. - Vol. 139, N 11. - P2667-2675 . - ISSN 0022-1287
Перевод заглавия: Участок генов draTG Rhodobacter capsulatus необходим для посттрансляционной регуляции молибденовой и альтернативной нитрогеназ
Аннотация: У Rhodobacter capsulatus обнаружены гены, соответствующие генам draTG Rhodospirillum rubrum и Azospirillum brasilence. Проведено их секвенирование, похоже, что они представляют одну транскрипционную единицу. Гены draTG R.capsulatus не находятся перед структурными генами нитрогеназного комплекса nifHDK, а отделены участком в 1000 п. н. Делеция генов draTG введена как в штамм R.capsulatus дикого типа, так и в делеционный мутант nifHDK, в этих мутантах изучена посттрансляционная регуляция нитрогеназного комплекса. В ответ на аммоний и темноту у нормального штамма обнаруживается как немодифицированная, так и модифицированная формы комплекса П молибденовой и альтернативной нитрогеназ, а нитрогеназная активность уменьшается. Нитрогеназная активность мутантов draTG в ответ на репрессирующие факторы не изменяется. Таким образом, гены draTG R.capsulatus необходимы для посттрансляционной регуляции как молибденовой, так и альтернативной нитрогеназ. Рис. 5. Табл. 1. Библ. 41. Германия, (Klipp W.) Lehrstuht fur Genet., Fak. fur Biol., Univ. Bielefeld, D-33501 Bielefeld
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: RHODABACTER CAPSULATUS (BACT.)
ГЕНЫ
ГЕНЫ DRATG
СЕКВЕНИРОВАНИЕ
МОЛИБДЕНОВАЯ НИТРОГЕНАЗА
АЛЬТЕРНАТИВНАЯ НИТРОГЕНАЗА
КОМПЛЕКС II
МОДИФИКАЦИЯ
ПОСТТРАНСЛЯЦИОННАЯ МОДИФИКАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Krey, Reiner; Klipp, Werner
3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.04-04Б2.143

    Keuntje, Barbara.
    Expression of the putA gene encoding proline dehydrogenase from Rhodobacter capsulatus is independent of NtrC regulation but requires and Lrp-like activator protein [Text] / Barbara Keuntje, Bernd Masepohl, Werner Klipp // J. Bacteriol. - 1995. - Vol. 177, N 22. - P6432-6439 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Экспрессия гена putA, кодирующего пролиндегидрогеназу из Rhodobacter capsulatus не зависит от регуляции [под действием] NtrC, но требует Lrp-подобного активаторного белка
Аннотация: С помощью случайного мутагенеза с использованием транспозона Tn5 получили 4 мутанта Rhodobacter capsulatus, неспособных расти на пролине, как единственном источнике азота. Инсерции Tn5 картированы в 2 соседних EcoRI-фрагментах. Анализ нуклеотидной последовательности этого участка выявил 3 открытых рамки считывания (ОРС), названные selD, putR и putA. Ген putA кодирует белок из 1127 аминок-т, гомологичный белку putA из Salmonella typhimurium и Escherichia coli. Центральная часть putA R. capsulatus гомологична также пролиндегидрогеназам Saccharomyces cerevisiae (Put1) и Drosophila melanogaster (SlgA). C-концевая часть putA R. capsulatus гомологична пирролин-5-карбоксилатдегидрогеназе (Put2) S. cerevisiae и альдегиддегидрогеназам различных организмов. Т. обр., у R. capsulatus так же, как у энтеробактерий обе стадии деградации пролина катализирует один полипептид PutA. Белок PutR R. capsulatus состоит из 154 аминок-т и гомологичен небольшим регуляторным белкам Lpr, BkdR и AsnC. Ген putR транскрибируется в противоположном putA направлении и кодирует активатор экспрессии putA. Экспрессию putA индуцирует пролин, но она не зависит от присутствия в среде аммония или др. аминок-т. Кроме того, экспрессия putA регулируется собственным продуктом. Мутации по генам glnB, nifR1 (ntrC) и nifR4 (ntrA, кодирующий 'сигма'{54}) не влияют на экспрессию генов put. ОРС, расположенная после гена putR R. capsulatus, высоко гомологична гену selD E. coli, к-рый участвует в метаболизме селена. Мутанты R. capsulatus по гену selD имеют фенотип Put{+}, т. е. selD не требуется ни для жизнеспособности, ни для утилизации пролина. Германия, Lehrstuhl Genet., Fak. Biol., Univ. Bielefeld, D-33501 Bielefeld. Библ. 50
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: ГЕНЫ
ГЕН PUTA
ПРОЛИНДЕГИДРОГЕНАЗА
ТРАНСКРИПЦИЯ
ПРОЛИН
ДЕГРАДАЦИЯ
RHODOBACTER CAPSULATUS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Masepohl, Bernd; Klipp, Werner
4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.07-04Б2.164

   
    Xanthine dehydrogenase from the phototrophic purple backerium Rhodobacter capsulatus is more similar to its eukaryotic counterparts than to prokaryotic molybdenum enzymes [Text] / Silke Leimkuhler [et al.] // Mol. Microbiol. - 1998. - Vol. 27, N 4. - P853-869 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Ксантиндегидрогеназа фототрофной пурпурной бактерии Rhodobacter capsulatus более сходна с эукариотическим аналогичным ферментом, чем с прокариотическими молибденовыми ферментами
Аннотация: Методом случайного мутагенеза Tn5 выделены 14 мутантов Rhodobacter capsulatus, не способные расти на ксантине в качестве единственного источника азота. 5 из этих инсерций Tn5 картировали в 2 смыкающихся хромосомных фрагментах EcoR1, гибридизующихся с олигонуклеотидами, синтезированными в соответствии с консервативными районами эукариотических ксантиндегидрогеназ (КсДГ). Анализ последовательности ДНК выявил наличие 2 открытых рамок считывания, обозначенных как xdhA и xdhB, кодирующих КсДГ. Выведенная аминокислотная последовательность продукта XDHA содержит сайты связывания двух [2Fe-2S] кластеров и ФАД, тогда как XDHB содержит молибдоптериновый кофактор. В отличие от R. capsulatus, эти три сайта связывания кофактора находятся в одиночной полипептидной цепи в эукариотических КсДГ. Аминокислотная последовательность КсДГ R. capsulatus более сходна с эукариотическими КсДг, чем с альдегидоксидоредуктазой Desulfovibrio gigas, родственной КсДГ. Экспрессия конъюгированных xdhA-lacZ индуцировалась добавлением гипоксантина или ксантина в качестве единственного источника азота. Исследована регуляция экспрессии генов xdh. КсДГ R. capsulatus очищена до гомогенного состояния. Фермент состоит из 2 субъединиц с мол. м. 85 и 50 кД. N-концевое секвенирование обеих субъединиц подтвердило предсказанные стартовые кодоны. Мол. м. нативного фермента 275 кД, что свидетельствует о его 'альфа'[2]'бета'[2]-субъединичной структуре. Молибденовый кофактор содержит молибдоптерин. Германия, (W. Klipp), Ruhr-Univ. Bochum, Fak. fur Biol., Lehrstuhl fur Biol. der Mikroorganismen, D-44780. Bochum. Библ. 73
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: RHODOBACTER CAPSULATUS (BACT.)
МУТАГЕНЕЗ TN5
МУТАНТЫ
КСАНТИНДЕГИДРОГЕНАЗА
ГЕНЫ XDHA, XDHB
ПРОДУКТЫ XDHA, XDHB
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ
ЭКСПРЕССИЯ
СТРУКТУРА КСАНТИНДЕГИДРОГЕНАЗА
ГОМОЛОГИЯ

Доп.точки доступа:
Leimkuhler, Silke; Kern, Monika; Solomon, Peter S.; McEwan, Alastair G.; Schwarz, Gunter; Mendel, Ralf R.; Klipp, Werner
5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 98.07-04Б3.54

   
    Xanthine dehydrogenase from the phototrophic purple backerium Rhodobacter capsulatus is more similar to its eukaryotic counterparts than to prokaryotic molybdenum enzymes [Text] / Silke Leimkuhler [et al.] // Mol. Microbiol. - 1998. - Vol. 27, N 4. - P853-869 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Ксантиндегидрогеназа фототрофной пурпурной бактерии Rhodobacter capsulatus более сходна с эукариотическим аналогичным ферментом, чем с прокариотическими молибденовыми ферментами
Аннотация: Методом случайного мутагенеза Tn5 выделены 14 мутантов Rhodobacter capsulatus, не способные расти на ксантине в качестве единственного источника азота. 5 из этих инсерций Tn5 картировали в 2 смыкающихся хромосомных фрагментах EcoR1, гибридизующихся с олигонуклеотидами, синтезированными в соответствии с консервативными районами эукариотических ксантиндегидрогеназ (КсДГ). Анализ последовательности ДНК выявил наличие 2 открытых рамок считывания, обозначенных как xdhA и xdhB, кодирующих КсДГ. Выведенная аминокислотная последовательность продукта XDHA содержит сайты связывания двух [2Fe-2S] кластеров и ФАД, тогда как XDHB содержит молибдоптериновый кофактор. В отличие от R. capsulatus, эти три сайта связывания кофактора находятся в одиночной полипептидной цепи в эукариотических КсДГ. Аминокислотная последовательность КсДГ R. capsulatus более сходна с эукариотическими КсДг, чем с альдегидоксидоредуктазой Desulfovibrio gigas, родственной КсДГ. Экспрессия конъюгированных xdhA-lacZ индуцировалась добавлением гипоксантина или ксантина в качестве единственного источника азота. Исследована регуляция экспрессии генов xdh. КсДГ R. capsulatus очищена до гомогенного состояния. Фермент состоит из 2 субъединиц с мол. м. 85 и 50 кД. N-концевое секвенирование обеих субъединиц подтвердило предсказанные стартовые кодоны. Мол. м. нативного фермента 275 кД, что свидетельствует о его 'альфа'[2]'бета'[2]-субъединичной структуре. Молибденовый кофактор содержит молибдоптерин. Германия, (W. Klipp), Ruhr-Univ. Bochum, Fak. fur Biol., Lehrstuhl fur Biol. der Mikroorganismen, D-44780. Bochum. Библ. 73
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: RHODOBACTER CAPSULATUS (BACT.)
МУТАГЕНЕЗ TN5
МУТАНТЫ
КСАНТИНДЕГИДРОГЕНАЗА
ГЕНЫ XDHA, XDHB
ПРОДУКТЫ XDHA, XDHB
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ
ЭКСПРЕССИЯ
СТРУКТУРА КСАНТИНДЕГИДРОГЕНАЗА
ГОМОЛОГИЯ

Доп.точки доступа:
Leimkuhler, Silke; Kern, Monika; Solomon, Peter S.; McEwan, Alastair G.; Schwarz, Gunter; Mendel, Ralf R.; Klipp, Werner
6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.09-04Б2.293

   
    Evidence for a regulatory link of nitrogen fixation and photosynthesis in Rhodobacter capsulatus via HvrA [Text] / Monika Kern [et al.] // J. Bacteriol. - 1998. - Vol. 180, N 7. - P1965-1969 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Доказательство регуляторной связи фиксации азота и фотосинтеза у Rhodobacter capsulatus через HvrA
Аннотация: Репортерский штамм Rhodobacter capsulatus, несущий конститутивно экспрессирующийся ген nifA и слияние nifH-lacZ, использован для случайного мутагенеза транспозоном Tn5 и поиска генов, требующихся для не зависящей от NtrC репрессии аммонием (I) активности NifA. Мутация в гене hvrA, участвующем в активации аппарата фотосинтеза при низкой интенсивности света, устраняет контроль I и O[2] экспрессии nifH в этом штамме. Это указало на регуляторную связь между фиксацией N[2] и фотосинтезом через белок HvrA (II). В клетках, выращенных в условиях фиксации N[2], значительно увеличивается содержание бактериохлорофилла (III). II не участвует в этой позитивной регуляции III, для к-рой необходимо присутствие активной нитрогеназы, т. к. в различных мутантах nif содержание III не увеличивается. Германия, Lehrstuhl Biol. Mikroorganismen, Fak. Biol., Ruhr-Univ. Bochum., D-44780 Bochum. Библ. 29
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.31.02
Рубрики: ГЕНЫ
ГЕНЫ NIFH
УСТРАНЕНИЕ КОНТРОЛЯ АММОНИЕМ
O[2]
МУТАЦИИ ГЕНА HVRA
АЗОТФИКСАЦИЯ
РЕГУЛЯТОРНАЯ СВЯЗЬ
ФОТОСИНТЕЗ
БЕЛОК HVRA
RHODOBACTER CAPSULATUS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Kern, Monika; Kamp, Paul-Bartram; Paschen, Annette; Masepohl, Bernd; Klipp, Werner
7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 02.05-04Б2.176

    Klipp, Werner.
    Biosynthesis and regulation of molybdenum containing enzymes in Rhodobacter capsulatus [Text] / Werner Klipp, Christiane Krall, Silke Leimkuhler // 10th Int. Symp. Phototroph. Prokaryotes, Barcelona, Aug. 26-31, 2000. - Barcelona, 2000. - P58
Перевод заглавия: Биосинтез и регуляция ферментов, содержащих молибден у Rhodobacter capsulatus
Аннотация: В клетках пурпурных бактерий Rhodobacter capsulatus присутствуют три типа молибден-содержащих ферментов - нитрогеназа с ионом Mo{2+} в качестве кофактора, ксантиндегидрогеназа, включающая молибдоптерин, и DMSO-редуктаза, содержащая молибдоптерин-гуанидинуклеотид. Установлено, что присоединение GMP к молибдоптерину обеспечивается MobA, а синтез самого молибдоптерина осуществляется 4 генами, присутствующими в 2 аллельных формах - оперон moaA1-moaD-moaB-moaC и моноцистронный moaA2, расположенный на некотором расстоянии. Мутанты с дефектом в moaA1 не способны к синтезу активной DMSO-редуктазы, тогда как активность ксантиндегидрогеназы не изменяется. Активности этих двух ферментов могут быть восстановлены при высоких концентрациях молибдена в мутантах mogA, тогда как в мутантах moeA может быть реактивирована только ксантиндегидрогеназа. Эти примеры подтверждают мнение о существовании различных путей биосинтеза молибден-содержащих кофакторов. Германия, Lehrstuhl Biol. Mikroorg., Ruhr-Univ., D-44780 Bochum
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
MO{+2}-СОДЕРЖАЩИЕ
БИОСИНТЕЗ
РЕГУЛЯЦИЯ
RHODOBACTER CAPSULATUS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Krall, Christiane; Leimkuhler, Silke
8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 02.07-04Б2.286

   
    Urea utilization in the phototrophic bacterium Rhodobacter capsulatus is regulated by the transcriptional activator NtrC [Text] / Bernd Masepohl [et al.] // J. Bacteriol. - 2001. - Vol. 183, N 2. - P637-643 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Использование мочевины у прототрофной бактерии Rhodobacter capsulatus регулируется транскрипционным активатором NtrC
Аннотация: Клетки Rhodobacter capsulatus могут использовать мочевину (I) в кач-ве единственного источника С. Три индуцированные транспозоном Tn5 мутации (Xan-9, Xan-10 и Xan-19), вызывающие фенотип Ure{-}, картированы в генах ureF и ureC. Две другие вставки Tn5 (Xan-20 и Xan-22) затрагивают соотв. гены ntrC и ntrB. У R. capsulatus имеется кластер генов ureDABC-orf136-ureEFG, включающий гены ureADC уреазы (II) и сборке металлоцентра Ni (ureD и ureEFG). В базах данных не найдены гомологи белка Orf136. Мутационный анализ показал, что открытая рамка считывания orf136 не нужна для активности II и роста на I. С использованием слияния ureDA-lacZ установлено, что макс. экспрессия генов исходит в условиях ограничения по N (напр. при использовании серина или I в кач-ве единственного источника N). Экспрессия генов ure не индуцируется I и строго зависит от NtrC (III). Фактор 'сигма'{54} несущественна для активности II. Экспрессия генов ure понижается в 3,5 раза в присутствии аммония (IV) в условиях ограничения по N, но остается в 10 раз выше, чем у мутанта ntrC. Таким образом, репрессия IV генов ure также требует II. Продемонстрировано связывание III с сайтами перед промотором ureD, к-рое усиливается в 8 раз при фосфорилировании III. Показано также, что активность нитрогеназы не репрессируется I. Германия, Ruhr-Univ. Bochum, Fak. Biol., Lehrstuhl Biol. Mikroorganismen, D-44780 Bochum. Библ. 31
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: БИОДЕГРАДАЦИЯ
МОЧЕВИНА
МЕХАНИЗМ
ГЕНЫ
ГЕНЫ КАТАБОЛИЗМА МОЧЕВИНЫ URE
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
РЕГУЛЯТОРНЫЕ БЕЛКИ
АКТИВАТОР ТРАНСКРИПЦИИ NTRC
ФУНКЦИЯ
RHODOBACTER CAPSULATUS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Masepohl, Bernd; Kaiser, Bjorn; Isakovic, Nazila; Richard, Cynthia L.; Kranz, Robert G.; Klipp, Werner
9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.11-04Б2.450

   
    The Rhizobium meliloti fdxN gene encoding a ferredoxin-like protein is necessary for nitrogen fixation and is cotranscribed with nifA and nifB [Text] / Werner Klipp [et al.] // Mol. and Gen. Genet. - 1989. - Vol. 216, N 2-3. - P293-302 . - ISSN 0026-8925
Перевод заглавия: Ген fdxN Rhizobium meliloti, кодирующий ферридоксин-подобный белок, необходим для азотфиксации и транскрибируется вместе с генами nifA и nifB
Аннотация: Определена нуклеотидная последовательность оперона клубеньковых бактерий люцерны (Rhizobium meliloti), состоящего из генов nifA, nifB, fdxN, а также дополнительной открытой рамки считывания (ORF3). Мол. м. белкового продукта гена fdxN составляет 6830, ORF3-8708. Распределение остатков цистеина в аминокислотной последовательности белка FdxN типично для низкомолекулярных бактериальных ферридоксинов. Применение методики интерпозонового мутагенеза (встраивание в изучаемый оперон гена, кодирующего устойчивость к тетрациклину, in vitro) показало, что ген fdxN участвует в симбиотической азотфиксации, а ORF3 - не участвует. Ген nifB может транскрибироваться как с промотора, находящегося перед nifA, так и с собственного промотора, активируемого продуктом гена nifA (во втором случае интенсивность транскрипции в 5 раз ниже, чем при активации гена nifH, также контролируемой nifA). Библ. 46. ФРГ, Lehrstuhl fur Genetik, Fakultat fur Biologie, Universitat Bielefeld, Postfach 8640, D-4800 Bielefeld 1.
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.02.03
Рубрики: RHIZOBIUM MELILOTI (BACT.)
КЛУБЕНЬКОВЫЕ БАКТЕРИИ
ОПЕРОНЫ
ФЕРРИДОКСИН-ПОДОБНОГО БЕЛКА FDXN
ГЕНЫ АЗОТФИКСАЦИИ NIF
НУКЛЕОТИДНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ТРАНСКРИПЦИЯ

Доп.точки доступа:
Klipp, Werner; Reilander, Helmut; Schluter, Andreas; Krey, Reiner; Puhler, Alfred
10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.11-04Б2.462

   
    DNA sequence and genetic analysis of the Rhodobacter capsulatus nifENX gene region: Homology between NifX and NifB suggests involvement of NifX in processing of the iron-molybdenum cofactor [Text] / Conrado Moreno-Vivian [et al.] // Mol and Gen. Genet. - 1989. - Vol. 216, N 2-3. - P353-363 . - ISSN 0026-8925
Перевод заглавия: Последовательность ДНК и генетический анализ района генов nif ENX Rhodobacter capsulatus: гомология между NifX т NifB указывает на вовлеченность NifX в процессинг железо-молибденового кофактора
Аннотация: Путем секвенирования фрагмента 4282 п. н. района nifA генома R. capsulatus идентифицировано присутствие в нем генов, идентичных геном nifE, nifN и nifX Klebsiella pneumoniae. Выявлены открытые рамки считывания для белков с M[r] 51188 (NifE), 49459 (NifN), 17459/(NifX) и 17472 (неидентифицированный продукт рамки ORF4). В последовательности 377 п. н., расположенной перед кодирующим районом nifE, находится типичный промотор nif, активируемый белком NifA, а также 2 возможных сайта связывания с этим белком. Сравнение вычисленных АКпоследовательностей белков NifE и NifN R. capsulatus выявило гомологию не только с аналогичными белками других азотфиксирующих организмов, но и 'альфа' и 'бета' субъединицами Fe-Mo-белка нитрогеназы. Кроме того эти белки NifE и NifN выраженно гомологичны между собой. Показано, что у R. capsulatus, как и у K. pneumoniae ген nifX расположен ниже nifEN, а соответствующие белки практически идентичны по мол. массе. Вместе с тем, белок NifX R. capsulatus более родственен С-концевому участку белка NifY K. pneumoniae, чем NifX. Наиболее выраженная гомология между NifX и NifY касается небольшого домена из 33 АК, обнаруживаемого также у всех известных белков NifB. Отмечается, что эта гомология указывает на эволюционное родство nifX, nifY и nifB, а также на то, что NifX и NifY могут играть роль в созревании и/или стабилизации Fe-Mo-кофактора. Открытая рамка считывания (ORF4) ниже nifX u R. capsulatus имеется также у Azotobacter vinelandii, но не у K. pneumoniae. Анализ полученных инсерционных и делеционных мутантов показал, что гены nifE и nifN необходимы для азотфиксации у R. capsulatus. Напротив, nifX и ORF4, по-видимому, не играют существенной роли в этом процессе. Ил. 5. Табл. 1. Библ. 49. ФРГ, Univ. Biclefeld, Postfach 8640, D-4800 Bielefeld 1.
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.02.13
Рубрики: RHODOBACTER CAPSULATUS (BACT.)
АЗОТФИКСАЦИЯ
МЕХАНИЗМ
ГЕНЫ
ГЕН СУБЪЕДИНИЦЫ*АЛЬФА-FE-MO-БЕЛКА НИТРОГЕНАЗЫ NIFE
ГЕН СУБЪЕДИНИЦЫ*БЕТА-FE-MO-БЕЛКА НИТРОГЕНАЗЫ NIFN
ГЕН NIFX
НУКЛЕОТИДНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
KLEBSIELLA PNEUMONIA (BACT.)
ГЕНЫ
ГЕН NIFE
ГЕН NIFN
ГЕН NIFY
ГЕН NIFB
ГОМОЛОГИЯ
ЭВОЛЮЦИЯ
КОФЕРМЕНТЫ
FE-MO-КОФЕРМЕНТ
СОЗРЕВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Moreno-Vivian, Conrado; Schmehl, Manfred; Masepohl, Bernd; Arnold, Walter; Klipp, Werner
11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.02-04Б2.295

   
    Open reading frame 5 (ORF5), encoding a ferredoxinlike protein, and nifQ are cotranscribed with nifE, nifN, nifX, and ORF4 in Rhodobacter capsulatus [Text] / Conrado Moreno-Vivian [et al.] // J. Bacteriol. - 1989. - Vol. 171, N 5. - P2591-2598 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Открытая рамка считывания 5 (ORF5) кодирующая ферредоксинподобный белок, и ген nifQ транскрибируются вместе с генами nif E, nif N, nif X и ORF 4 в Rhodobacter capsulatus
Аннотация: Секвенировали фрагменты ДНК размером 1,6 т. п. н., расположенный после генов nif ENX в nif области А Rhodobacter capsulatus. Показали 2 дополнительные открытые рамки считывания (ORF): ORF5, кодирующая ферредоксиноподобный белок (Ф), и ORF, кодирующая ген nif Q. Ф содержит 2 цистеиновых кластера, типичных для ферредоксинов, но расстояние между ними не типично для ферредоксинов с низким молекулярным весом. Продукт гена nif Q R. capsulatus проявляет высокую степень гомологии с белком Nif Q Klebsiella pneumoniae и Azotobacter vinelandii. nifQ-инсерционные мутанты и мутанты с двойной делецией ORF5-nif Q показывают нормальный диазотрофный рост только при высокой концентрации молибдата. Делают вывод, что ген, кодирующий Ф, не имеет значения для азотфиксации. Анализ слияния nifQ-lacZYA показал, что транскрипция гена nifQ инициируется с промотора, расположенного перед геном nifE. Кроме того, в отличие от других азотфиксирующих бактерий, гены nifE, nifX, ORF4, ORF5 и ген nifQ R. capsulatus образуют одну транскрипционную единицу. Библ. 47. Табл. 3. Рис. 4. ФРГ, Lehrstuhl fur Genetik, Fakultat fur Biol., Univ. Bielefeld, Post fach 8640, D-4800 Bielefeld 1.
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.02.03
Рубрики: RHODOBACTER CAPSULATUS (BACT.)
ШТАММ В10S
АЗОТФИКСАЦИЯ
МЕХАНИЗМ
ГЕНЫ
ОТКРЫТАЯ РАМКА СЧИТЫВАНИЯ ФЕРРОДОКСИНПОДОБНОГО БЕЛКА ORF-
ГЕН NIF Q
НУКЛЕОТИДНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
СТРУКТУРА
ФУНКЦИЯ
ТРАНСКРИПЦИЯ
РЕГУЛЯЦИЯ
СЛИТЫЕ ГЕНЫ NIF Q-LAC LYA
ИНИЦИАЦИЯ ТРАНСКРИПЦИИ

Доп.точки доступа:
Moreno-Vivian, Conrado; Hennecke, Silke; Puhler, Alfred; Klipp, Werner
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)