Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>A=Hoekstra, Dick$<.>)
Общее количество найденных документов : 34
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-34 
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.07-04Я6.154

   

    Fluorescent, short-chain C[6]-NBD-sphingomyelin, but not C[6]-NBO-glucosylceramide, is subject to extensive degradation in the plasma membrane: Implications for signal transduction related to cell differentiation [Text] / Jan Willem Kok [et al.] // Biochem. J. - 1995. - Vol. 309, N 3. - P905-912 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Короткоцепочечный флуоресцентный C[6]-NBD-сфингомиелин, а не C[6]-NBD-глюкозилцерамид, быстро деградирует в плазматической мембране: применение к передаче сигналов при дифференцировке клеток
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.19.03
Рубрики: КЛЕТОЧНАЯ ДИФФЕРЕНЦИРОВКА
СИГНАЛЫ

C[6]-NBD-СФИНГОМИЕЛИН


Доп.точки доступа:
Kok, Jan Willem; Babia, Teresa; Klappe, Karin; Hoekstra, Dick


2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 97.11-04М1.229

   

    Differential and cell development-dependent localization of myelin mRNAs in oligodendrocytes [Text] / Vries Hans de [et al.] // J. Neurosci. Res. - 1997. - Vol. 47, N 5. - P479-488 . - ISSN 0360-4012
Перевод заглавия: Дифференциальная и зависящая от развития клеток локализация миелиновых мРНК в олигодендроцитах
Аннотация: В олигодендроцитах (ОДЦ) из спинного мозга крысы мРНК для разных миелиновых белков расположена в разных внутриклеточных областях. Методом гибридизации in situ обнаружены 3 разных локализации этих мРНК. мРНК ассоциированного с миелином гликопротеина MAG расположена в околоядерной области (ОЯО). мРНК из оформы 14 кД основного белка миелина МВР (I) находится в отростках. мРНК 2',3'-циклонуклеотидфосфатазы и белка PLP найдены в ОЯО и в первичных отростках. Локализация миелиновых мРНК коррелирует с положением кодируемых ими белков. Т. к. разные изоформы I имеют разную локализацию в трансфицированных клетках HeLa, изучена локализация в ОДЦ разных мРНК с использованием зондов, специфичных для экзона-2 (Э-2) или не содержащих Э-2 (Э-2{-}). мРНК I Э-2{-} транспортируется далеко в отростки, а мРНК Э-2{+} обнаружена только в клеточном теле. Т. обр. сортировка и движение мРНК I зависят от присутствия или отсутствия Э-2. Во время созревания ОДЦ мРНК Э-2{+} исчезает, а мРНК Э-2{-} накапливается. Регулируемая развитием экспрессия транскриптов Э-2{-} позволяет предположить, что их белковые продукты участвуют скорее в дифференцировке, чем в миелинизации. Нидерланды, Dep. of Physiol. Chem., Faculty of Med. Sci., Univ. of Groningen, 9713 AV Groningen. Библ. 28
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.41.15.17.16
Рубрики: РНК МАТРИЧНАЯ
МИЕЛИН

ЛОКАЛИЗАЦИЯ

ОЛИГОДЕНДРОЦИТЫ

СПИННОЙ МОЗГ

РАЗВИТИЕ

КРЫСЫ


Доп.точки доступа:
de, Vries Hans; de, Jonge Jenny C.; Schrage, Cobi; van, der Haar Marjan E.; Hoekstra, Dick


3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 97.12-04Я6.118

   

    Differential and cell development-dependent localization of myelin mRNAs in oligodendrocytes [Text] / Vries Hans de [et al.] // J. Neurosci. Res. - 1997. - Vol. 47, N 5. - P479-488 . - ISSN 0360-4012
Перевод заглавия: Дифференциальная и зависящая от развития клеток локализация миелиновых мРНК в олигодендроцитах
Аннотация: В олигодендроцитах (ОДЦ) из спинного мозга крысы мРНК для разных миелиновых белков расположена в разных внутриклеточных областях. Методом гибридизации in situ обнаружены 3 разных локализации этих мРНК. мРНК ассоциированного с миелином гликопротеина MAG расположена в околоядерной области (ОЯО). мРНК из оформы 14 кД основного белка миелина МВР (I) находится в отростках. мРНК 2',3'-циклонуклеотидфосфатазы и белка PLP найдены в ОЯО и в первичных отростках. Локализация миелиновых мРНК коррелирует с положением кодируемых ими белков. Т. к. разные изоформы I имеют разную локализацию в трансфицированных клетках HeLa, изучена локализация в ОДЦ разных мРНК с использованием зондов, специфичных для экзона-2 (Э-2) или не содержащих Э-2 (Э-2{-}). мРНК I Э-2{-} транспортируется далеко в отростки, а мРНК Э-2{+} обнаружена только в клеточном теле. Т. обр. сортировка и движение мРНК I зависят от присутствия или отсутствия Э-2. Во время созревания ОДЦ мРНК Э-2{+} исчезает, а мРНК Э-2{-} накапливается. Регулируемая развитием экспрессия транскриптов Э-2{-} позволяет предположить, что их белковые продукты участвуют скорее в дифференцировке, чем в миелинизации. Нидерланды, Dep. of Physiol. Chem., Faculty of Med. Sci., Univ. of Groningen, 9713 AV Groningen. Библ. 28
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.19.07.01 + 341.19.19.15
Рубрики: РНК МАТРИЧНАЯ
МИЕЛИН

ЛОКАЛИЗАЦИЯ

ОЛИГОДЕНДРОЦИТЫ

СПИННОЙ МОЗГ

РАЗВИТИЕ

КРЫСЫ


Доп.точки доступа:
de, Vries Hans; de, Jonge Jenny C.; Schrage, Cobi; van, der Haar Marjan E.; Hoekstra, Dick


4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 98.06-04М1.22

   

    Protein involvement in the fusion between the equatorial segment of acrosome-reacted human spermatozoa and liposomes [Text] / Eugene G. J.M. Arts [et al.] // Biochem. J. - 1997. - Vol. 325, N 1. - P191-198 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Вовлечение белка в слияние экваториального сегмента сперматозоидов человека с реакцией акросомы и липосом
Аннотация: Изучали взаимодействие содержащих гидрофобный флуоресцирующий зонд фосфатидилсериновых липосом с сперматозоидами человека (СЧ). При использовании СЧ с прошедшей реакцией акросомы отмечается начальная точечная флуоресценция экваториальных участков СЧ, отражающая связывание липосом с этим участком, и последующая диффузная флуоресценция экваториального участка СЧ, отражающая слияние липосом с мембранами экваториального участка СЧ. Обработка СЧ протеазой после прохождения реакции акросомы слабо влияет на связывание липосом с экваториальным участком СЧ, но полностью подавляет их слияние. Обработка СЧ протеазой перед реакцией акросомы не влияет на последующее слияние липосом с мембранами экваториального участка СЧ. Т. обр. белковые остатки акросомального матрикса вовлечены в слияние липосом с мембранами экваториального участка СЧ. Нидерланды, Section Reprod. Med., Dep. Obstetrics and Gynecol., Univ. Hosp. Groningen, NL-9700 Groningen. Библ. 41
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.21.15.11.19
Рубрики: СПЕРМАТОЗОИДЫ
СЛИЯНИЕ ЭКВАТОРИАЛЬНОГО СЕГМЕНТА

БЕЛОК

РОЛЬ

ЧЕЛОВЕК


Доп.точки доступа:
Arts, Eugene G.J.M.; Wijchman, Janny G.; Jager, Siemen; Hoekstra, Dick


5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 98.08-04М3.71

   

    Regulation of oligodendrocyte differentiation: Protein kinase C activation prevents differentiation of O2A progenitor cells toward oligodendrocytes [Text] / Wia Baron [et al.] // Glia. - 1998. - Vol. 22, N 2. - P121-129 . - ISSN 0894-1491
Перевод заглавия: Регуляция дифференцировки олигодендроцитов: активация протеинкиназы C предотвращает дифференцировку клеток-предшественниц О2А в олигодендроциты
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.15.15
Рубрики: НЕЙРОГЛИЯ
ПРОТЕИНКИНАЗА С

ДИФФЕРЕНЦИРОВКА

ОЛИГОДЕНДРОЦИТЫ

КЛЕТКИ-ПРЕДШЕСТВЕННИЦЫ О2А

КУЛЬТУРА КЛЕТОК


Доп.точки доступа:
Baron, Wia; De, Jonge Jenny C.; De, Vries Hans; Hoekstra, Dick


6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 98.08-04М3.163

   

    Transport of proteolipid protein to the plasma membrane does not depend on glycosphingolipid contransport in oligodendrocyte cultures [Text] / der Haar Marjan E. van [et al.] // J. Neurosci. Res. - 1998. - Vol. 51, N 3. - P371-381 . - ISSN 0360-4012
Перевод заглавия: Транспорт [миелинового] "протеолипидного" белка к плазматической мембране не зависит от котранспорта гликосфинголипида в культуре олигодендроцитов
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.15.37.11.09
Рубрики: МИЕЛИН
"ПРОТЕОЛИПИДНЫЙ" БЕЛОК

ГАЛАКТОЗИЛЦЕРАМИД

СУЛЬФАТИДЫ

БЕЛКОВО-ЛИПИДНЫЙ ТРАНСПОРТ

МИЕЛИНИРОВАНИЕ

ОЛИГОДЕНДРОЦИТЫ

КЛЕТКИ CHO

МОЗГ

КРЫСЫ


Доп.точки доступа:
van, der Haar Marjan E.; Visser, H.Willy; de, Vries Hans; Hoekstra, Dick


7.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 99.02-04Н1.127

    Zegers, Mirjam M. P.

    Sphingolipid transport to the apical plasma membrane domain in human hepatoma cells is controlled by PKC and PKA activity: A correlation with cell polarity in HepG2 cells [Text] / Mirjam M. P. Zegers, Dick Hoekstra // J. Cell Biol. - 1997. - Vol. 138, N 2. - P307-321 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Транспорт сфинголипидов в домен апикальной плазматической мембраны клеток гепатомы человека контролируется активностью протеинкиназ C и A: корреляция с полярностью клеток HepG2
Аннотация: Исследовали регуляцию транспорта сфинголипидов (Сл) в апикальные мембраны желчевыводящих канальцев высокодифференцированных клеток гепатомы HepG2 человека. В опытах с флуоресцентным аналогом Сл идентифицированы 2 пути транспорта Сл между транс-Гольджи-сетью и апикальными мембранами, один из к-рых зависит от трансцитоза, а др. не зависит. Форболовый эфир - активатор протеинкиназы C (ПК) подавляет транспорт Сл по обоим путям, а специфические ингибиторы ПК-C стимулируют апикальный транспорт Сл. Активация ПК-A ассоциирована со стимуляцией обоих путей внутриклеточного транспорта Сл. Эффекты активаторов и ингибиторов ПК-A и -C коррелируют с их действием на полярность клеток. Нидерланды, Dep. Physiol. Sci., Fac. Med. Sci., Univ., 9713 AV Groningen. Библ. 50
ГРНТИ  
ВИНИТИ 761.29.49.19.11.07
Рубрики: СФИНГОЛИПИДЫ
ТРАНСПОРТ

ПРОТЕИНКИНАЗЫ

ТИП A И C

АКТИВАЦИЯ

ЧЕЛОВЕК

КЛЕТКИ ГЕПАТОМЫ ЛИНИИ HEPG2

ПОЛЯРНОСТЬ


Доп.точки доступа:
Hoekstra, Dick


8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 99.04-04Я6.249

   

    Segregation of glucosylceramide and sphingomyelin occurs in the apical to basolateral transcytotic route in HepG2 cells [Text] / Ijzendoorn Sven C. D. van [et al.] // J. Cell Biol. - 1997. - Vol. 137, N 2. - P347-357 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Сегрегация глюкозилцерамида и сфингомиелина происходит на апикально-базолатеральном пути трансцитоза в клетках HepG2
Аннотация: У клеток гепатомы HepG2 смежные апикальные мембраны образуют замкнутые участки, соответствующие желчным канальцам (ЖК). Для изучения динамики ассоциированных с ЖК сфинголипидов глюкозилцерамида (I) и сфингомиелина (II) использованы их производные (IA и IIA соотв.), флуоресцентно меченные 6-[N-(7-нитробенз-2-окси-1,3-диазолил)амино]-гексановой к-той. Исследовали кинетику, степень и внутриклеточные сайты перераспределения расположенных апикально IA и IIA. Показано, что IA локализуется преимущественно в апикальной области (АО), а IIA - в базолатеральной области (БЛО). Такое предпочитание проявляется во время трансцитоза из АО в БЛО. Большая часть апикального IIA быстро транслоцируется в БЛО, а большая часть IIA направляется в ЖК. В таком перераспределении IIA не участвует движение через аппарат Гольджи, но участвуют везикулярные компартменты, смежные с апикальной мембраной. Обработка клеток дибутирил-цАМФ усиливает локализацию IA в АО и приводит к процессингу возвращенного апикально IIA по тому же пути, что и IA. Т. обр. сегрегация I и II происходит во время трансцитоза из АО в БЛО и приводит к преимущественной локализации I в АО и II в БЛО. Нидерланды, Dep. Physiol. Chem., Univ. Groningen, 9713 AV Groningen. Библ. 37
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.19.21.99
Рубрики: КЛЕТКИ HEPG2
ГЛЮКОЗИЛЦЕРАМИД/СФИНГОМИЕЛИН

ТРАНСЦИТОЗ


Доп.точки доступа:
van, Ijzendoorn Sven C.D.; Zegers, Mirjam M.P.; Kok, Jan Willem; Hoekstra, Dick


9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 99.05-04Я6.157

    Zegers, Mirjam M. P.

    Sphingolipid transport to the apical plasma membrane domain in human hepatoma cells is controlled by PKC and PKA activity: A correlation with cell polarity in HepG2 cells [Text] / Mirjam M. P. Zegers, Dick Hoekstra // J. Cell Biol. - 1997. - Vol. 138, N 2. - P307-321 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Транспорт сфинголипидов в домен апикальной плазматической мембраны клеток гепатомы человека контролируется активностью протеинкиназ C и A: корреляция с полярностью клеток HepG2
Аннотация: Исследовали регуляцию транспорта сфинголипидов (Сл) в апикальные мембраны желчевыводящих канальцев высокодифференцированных клеток гепатомы HepG2 человека. В опытах с флуоресцентным аналогом Сл идентифицированы 2 пути транспорта Сл между транс-Гольджи-сетью и апикальными мембранами, один из к-рых зависит от трансцитоза, а др. не зависит. Форболовый эфир - активатор протеинкиназы C (ПК) подавляет транспорт Сл по обоим путям, а специфические ингибиторы ПК-C стимулируют апикальный транспорт Сл. Активация ПК-A ассоциирована со стимуляцией обоих путей внутриклеточного транспорта Сл. Эффекты активаторов и ингибиторов ПК-A и -C коррелируют с их действием на полярность клеток. Нидерланды, Dep. Physiol. Sci., Fac. Med. Sci., Univ., 9713 AV Groningen. Библ. 50
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.19.21.99
Рубрики: СФИНГОЛИПИДЫ
ТРАНСПОРТ

ПРОТЕИНКИНАЗЫ

ТИП A И C

АКТИВАЦИЯ

ЧЕЛОВЕК

КЛЕТКИ ГЕПАТОМЫ ЛИНИИ HEPG2

ПОЛЯРНОСТЬ


Доп.точки доступа:
Hoekstra, Dick


10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 99.07-04Я6.132

    Zegers, Mirjam M.

    Use of photoactivatable sphingolipid analogues to monitor lipid transport in mammalian cells [Text] / Mirjam M. Zegers, Jan Willem Kok, Dick Hoekstra // Biochem. J. - 1997. - Vol. 328, N 2. - P489-498 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Использование фотоактивируемых сфинголипидных аналогов для монитора липидного транспорта в клетках млекопитающих
Аннотация: Синтезировали фотоактивируемые производные церамида (ЦМ), глюкозилкерамида (ГК) и сфингомиелина (СМ) и использовали в опытах для идентификации распределения специфических белков, включенных в сортировку или метаболизм сфинголипидов (СЛ), в клетках HT29 и BHK. Найдено, что аналог ЦМ входит в клетку путем мономерной диффузии при 4'ГРАДУС', в то время как ГК интернализуется только при 37'ГРАДУС', путем эндоцитоза. КМ метаболизирует в соотв. аналог СМ, но при этом синтезируется небольшое кол-во ГК и галактозилкерамида. Вновь синтезированный аналог СМ транспортируется к клеточной поверхности (процесс ингибируется брефельдином А). Инкубация СЛ при 4'ГРАДУС' приводит к их ассоциации со специфическими белками. Белки, меченные КМ и ГК, различны. Большинство белков, меченных СМ, в детергенте нерастворимы, локализованы в микродоменах плазматической мембраны. Нидерланды, Univ. Groningen, 9713 AV Groningen. Библ. 33
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.19.07.11
Рубрики: СФИНГОЛИПИДЫ
АНАЛОГИ

ИСПОЛЬЗОВАНИЕ

ЛИПИДЫ

ТРАНСПОРТ

КЛЕТКИ HT29

МЛЕКОПИТАЮЩИЕ


Доп.точки доступа:
Kok, Jan Willem; Hoekstra, Dick


11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 00.01-04Я6.173

   

    Ceramide transport from endoplasmic reticulum to Golgi apparatus is not vesicle-mediated [Text] / Jan Willem Kok [et al.] // Biochem. J. - 1998. - Vol. 333, N 3. - P779-786 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Транспорт церамида из эндоплазматического ретикулума к аппарату Гольджи не опосредован через везикулы
Аннотация: Показано, что понижение т-ры инкубации клеток до 15'ГРАДУС'С или обработка клеток O-стрептолизином, которая приводит к снижению внутриклеточного АТФ, Ca{2+} или цитозольных компонентов, не влияет на биосинтез церамидных моногексозидов и сфингомиелина, но блокирует транспорт гликопротеина вируса стоматита. Сделан вывод о том, что перенос церамидов от эндоплазматического ретикулума к аппарату Гольджи не зависит от везикулярных переносчиков. Нидерланды, Univ. Groningen, Dep. Physiol. Chem., 9713 AV Groningen. Библ. 43
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.19.21.99
Рубрики: ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЙ ТРАНСПОРТ
ЦЕРАМИДЫ

УЧАСТИЕ

МЕХАНИЗМ


Доп.точки доступа:
Kok, Jan Willem; Babia, Teresa; Klappe, Karin; Egea, Gustavo; Hoekstra, Dick


12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 00.03-04Т1.128

   

    PDMP blocks brefeldin A-induced retrograde membrane transport from golgi to ER: Evidence for involvement of calcium homeostasis and dissociation from sphingolipid metabolism [Text] / Jan Willem Kok [et al.] // J. Cell Biol. - 1998. - Vol. 142, N 1. - P25-38 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: PDMP блокирует индуцированный брефелдином А ретроградный мембранный транспорт от комплекса Гольджи до эндоплазматического ретикулума (ER). Доказательство вовлечения гомеостаза кальция и отсутствие корреляции с метаболизмом сфинголипидов
Аннотация: В опытах на культуре клеток HT29G{+} показано, что инкубация с брефелдином A(I) в конц-ии 5 мкг/мл в течение 30 мин при 37'ГРАДУС'C индуцирует ретроградный транспорт комплекса церамида с 6-(N-[7-нитро-2.1.3-бензоксадиазол-4-ил]амино)гексаноилом из комплекса Гольджи до эндоплазматического ретикулума. Преинкубация клеток с D,L-трео-1-фенил-2-деканоиламино-3-морфолино-пропанолом (II) в конц-ии 100 мкМ блокировала ретроградный транспорт. Внесение II в среду инкубации после I не влияло на индукцию ретроградного транспорта. Влияние II на мембранный транспорт не коррелировало с ингибированием биосинтеза сфингомиелина и его эффект не мог быть имитирован экзогенным C[6]-церамидом. В то же время ингибитор белка, обеспечивающего множественную резистентность к лекарственным средствам, MK571, имитировал эффект II. Обнаружено, что II индуцирует освобождение Ca{2+} из 2-х независимых внутриклеточных депо и блокирует поступление Ca{2+} в клетки, индуцированное АТФ или тапсигаргином. Обсуждена связь между множественной резистентностью к лекарственным средствам, гомеостазом Ca{2+} и мембранным транспортом в системе комплекс Гольджи/эндоплазматический ретикулум. Нидерланды, Univ. of Groningen, 9713 AV Groningen. Библ. 56
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.45.15.09.39
Рубрики: БРЕФЕЛДИН
PDMP

РЕТРОГРАДНЫЙ ТРАНСПОРТ

ЦЕРАМИДЫ

MK 571

ГОМЕОСТАЗ КАЛЬЦИЯ

ГОЛЬДЖИ КОМПЛЕКС

ЭНДОПЛАЗМАТИЧЕСКИЙ РЕТИКУЛУМ

КЛЕТКИ HT29G{+}

РЕЗИСТЕНТНОСТЬ К ЛЕКАРСТВЕННЫМ СРЕДСТВАМ


Доп.точки доступа:
Kok, Jan Willem; Babia, Teresa; Filipeanu, Catalin M.; Nelemans, Adriaan; Egea, Gustavo; Hoekstra, Dick


13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 01.05-04Я6.212

   

    The subapical compartment and its role in intracellular trafficking and cell polarity [Text] / Ijzendoorn Sven C. D. van [et al.] // J. Cell. Physiol. - 2000. - Vol. 184, N 2. - P151-160 . - ISSN 0021-9541
Перевод заглавия: Субапикальный компартмент и его роль во внутриклеточном транспорте и клеточной полярности
Аннотация: Обзор. В поляризованных эпителиальных клетках (Кл), гепатоцитах апикальная и базолатеральная области плазматической мембраны (ПМ) различаются по молекулярному строению. В последние годы обнаружено, что субапикальный компартмент (СК) играет важную роль в специфических для каждого домена ПМ сортировке и таргетинге белков и липидов, перемещающихся между разными участниками ПМ. Главное внимание в статье уделено потенциальной субкомпартментализации СК, связи СК с эндосомной системой и аппаратом Гольджи (особенно с его trans-сетью), благодаря к-рым генерируется и поддерживается полярность Кл. В регуляции транспорта макромолекул в поляризованных Кл, осуществляемой СК, решающая роль принадлежит протеинкиназам, rab-белкам и взаимодействию между СК и trans-сетью аппарата Гольджи. Нидерланды [D. Hoekstra], Univ. of Groningen, NL-9713 AV. d.hoekstra@med.rug.nl. Библ. 90
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.19.21.09
Рубрики: ЭПИТЕЛИАЛЬНЫЕ КЛЕТКИ
ПОЛЯРНОСТЬ

ПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ МЕМБРАНА

ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЙ ТРАНСПОРТ

СУБАПИКАЛЬНЫЙ КОМПАРТМЕНТ

ПРОТЕИНКИНАЗЫ

БЕЛКИ RAB

ОБЗОРЫ

БИБЛ. 90


Доп.точки доступа:
van, Ijzendoorn Sven C.D.; Maier, Olaf; van, der Wouden Johanna M.; Hoekstra, Dick


14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 01.08-04Я6.169

    Hoekstra, Dick.

    Lipid trafficking and sorting: How cholesterol is filling gaps [Text] / Dick Hoekstra, IJzendoorn Sven C. D. van // Curr. Opinion Cell Biol. - 2000. - Vol. 12, N 4. - P496-502 . - ISSN 0955-0674
Перевод заглавия: Транспорт и сортировка липидов: каким образом холестерин использует "лакуны"
Аннотация: Обзор. Рассматривают роль холестерина (ХЛ) как модулятора внутриклеточного транспорта и сортировки сфингомиелина. Эта сортировка зависит от ацильной цепи видов фосфолипидов плазматической мембраны, в к-рой происходит селективное разделение липидов в латеральные домены. ХЛ-обогащенные микродомены-кавеолы играют важную роль в распределении липидов. Новосинтезированный ХЛ транспортируется из эндоплазматической сети в плазматические мембраны через кавеолы. Этот транспорт связан с шаперонным комплексом, состоящем из кавеолина, белка теплового шока 56 и циклофилинов. Биосинтез и транспорт сфингомиелина связан с пулом ХЛ плазматической мембраны. Сфингомиелин играет уникальную роль в организации микродоменов мембран. Новейшие данные указывают на важное значение гомеостаза ХЛ в регуляции транспорта и сортировки фосфолипидов. Нидерланды, Univ. Groningen, 9713 AV Groninger, e-mail: d.hoekstra@med.rug.nl. Библ. 49
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.19.21.99
Рубрики: ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЙ ТРАНСПОРТ
ТРАНСПОРТ СФИНГОМИЕЛИНА

ПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ МЕМБРАНЫ

КАВЕОЛЫ

ХОЛЕСТЕРИН

БОЛЕЗНИ НАКОПЛЕНИЯ

БОЛЕЗНЬ НИМАННА-ПИКА

ОБЗОРЫ

БИБЛ. 49


Доп.точки доступа:
van, IJzendoorn Sven C.D.


15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 01.08-04М4.134

    Hoekstra, Dick.

    Lipid trafficking and sorting: How cholesterol is filling gaps [Text] / Dick Hoekstra, IJzendoorn Sven C. D. van // Curr. Opinion Cell Biol. - 2000. - Vol. 12, N 4. - P496-502 . - ISSN 0955-0674
Перевод заглавия: Транспорт и сортировка липидов: каким образом холестерин использует "лакуны"
Аннотация: Обзор. Рассматривают роль холестерина (ХЛ) как модулятора внутриклеточного транспорта и сортировки сфингомиелина. Эта сортировка зависит от ацильной цепи видов фосфолипидов плазматической мембраны, в к-рой происходит селективное разделение липидов в латеральные домены. ХЛ-обогащенные микродомены-кавеолы играют важную роль в распределении липидов. Новосинтезированный ХЛ транспортируется из эндоплазматической сети в плазматические мембраны через кавеолы. Этот транспорт связан с шаперонным комплексом, состоящем из кавеолина, белка теплового шока 56 и циклофилинов. Биосинтез и транспорт сфингомиелина связан с пулом ХЛ плазматической мембраны. Сфингомиелин играет уникальную роль в организации микродоменов мембран. Новейшие данные указывают на важное значение гомеостаза ХЛ в регуляции транспорта и сортировки фосфолипидов. Нидерланды, Univ. Groningen, 9713 AV Groninger, e-mail: d.hoekstra@med.rug.nl. Библ. 49
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.41.07.29.15
Рубрики: ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЙ ТРАНСПОРТ
ТРАНСПОРТ СФИНГОМИЕЛИНА

ПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ МЕМБРАНЫ

КАВЕОЛЫ

ХОЛЕСТЕРИН

БОЛЕЗНИ НАКОПЛЕНИЯ

БОЛЕЗНЬ НИМАННА-ПИКА

ОБЗОРЫ

БИБЛ. 49


Доп.точки доступа:
van, IJzendoorn Sven C.D.


16.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI28) 02.02-04Н3.216

   

    Synthetic amphiphiles as non-viral vectors in gene therapy. Development and mechanisms [Text] : abstr. W. Mejbaum-Katzenellenbogen's Mol. Biol. Semin. "6.Liposomes and Relat. Struct.", Wroclaw-Szklarska Poreba, June 10-12, 1999 / Dick Hoekstra [et al.] // Cell. and Mol. Biol. Lett. - 1999. - Vol. 4, N 2. - P226-227 . - ISSN 1425-8153
Перевод заглавия: Синтетические амфифилы как невирусные векторы в генной терапии. Разработка и механизм
Аннотация: В кач-ве синтетич. амфифилов для приготовления липосом использован набор новых 2-цепочечных амфифилов "SAINT" (I), основанных на пиридинии. Эффективность трансфекции клеток млекопитающих зависит от длины цепи, степени ненасыщенности и структуры головной группы. По сравнению с известными амфифилами I проявляют более высокую эффективность трансфекции и очень низкую токсичность. Их повышенная эффективность связана с усиленной доставкой ДНК в клетки и не зависит от присутствия сыворотки. Механизм трансфекции, вероятно, состоит в доставке ДНК через поры. Критич. аспектом доставки является диссоциация от носителя. Нидерланды, Dep. Physiol. Chem., Univ. Groningen, 9713 EV Groningen
ГРНТИ  
ВИНИТИ 761.29.49.55.15
Рубрики: ВЕКТОРЫ
НЕВИРУСНЫЕ

АМФИФИЛЫ

СИНТЕТИЧЕСКИЕ

ИСПОЛЬЗОВАНИЕ

ТРАНСФЕКЦИЯ

ЭФФЕКТИВНОСТЬ


Доп.точки доступа:
Hoekstra, Dick; Oberle, Volker; Audouy, Sandrine; Zuhorn, Inge; Engberts, Jan


17.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 02.02-04Н1.33

   

    Synthetic amphiphiles as non-viral vectors in gene therapy. Development and mechanisms [Text] : abstr. W. Mejbaum-Katzenellenbogen's Mol. Biol. Semin. "6.Liposomes and Relat. Struct.", Wroclaw-Szklarska Poreba, June 10-12, 1999 / Dick Hoekstra [et al.] // Cell. and Mol. Biol. Lett. - 1999. - Vol. 4, N 2. - P226-227 . - ISSN 1425-8153
Перевод заглавия: Синтетические амфифилы как невирусные векторы в генной терапии. Разработка и механизм
Аннотация: В кач-ве синтетич. амфифилов для приготовления липосом использован набор новых 2-цепочечных амфифилов "SAINT" (I), основанных на пиридинии. Эффективность трансфекции клеток млекопитающих зависит от длины цепи, степени ненасыщенности и структуры головной группы. По сравнению с известными амфифилами I проявляют более высокую эффективность трансфекции и очень низкую токсичность. Их повышенная эффективность связана с усиленной доставкой ДНК в клетки и не зависит от присутствия сыворотки. Механизм трансфекции, вероятно, состоит в доставке ДНК через поры. Критич. аспектом доставки является диссоциация от носителя. Нидерланды, Dep. Physiol. Chem., Univ. Groningen, 9713 EV Groningen
ГРНТИ  
ВИНИТИ 761.29.49.03.05
Рубрики: ВЕКТОРЫ
НЕВИРУСНЫЕ

АМФИФИЛЫ

СИНТЕТИЧЕСКИЕ

ИСПОЛЬЗОВАНИЕ

ТРАНСФЕКЦИЯ

ЭФФЕКТИВНОСТЬ


Доп.точки доступа:
Hoekstra, Dick; Oberle, Volker; Audouy, Sandrine; Zuhorn, Inge; Engberts, Jan


18.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 03.03-04М3.93

    de, Vries Hans.

    On the biogenesis of the myelin sheath: Cognate polarized trafficking pathways in oligodendrocytes [Text] / Vries Hans de, Dick Hoekstra // Glycoconjugate J. - 2000. - Vol. 17, N 3-4. - P181-190 . - ISSN 0282-0080
Перевод заглавия: О биогенезе миелиновой оболочки: пути поляризованного переноса в олигодендроцитах
Аннотация: Обзор. Олигодендроциты переносят белки и липиды, в особенности галактосфинголипиды, в миелиновые оболочки (МО). Благодаря высокому содержанию гликосфинголипидов и холестерина МО сходны с апикальным доменом поляризованной клетки. В олигодендроцитах существуют апикальные пути и пути базолатерального переноса, однако, большинство белков МО не следует этими путями, а перенос апикального типа обычно ограничен телом клетки олигодендроцита. Описаны возможные механизмы разделения мембранных доменов в олигодендроците. Нидерланды, Dep. Membr. Cell Biol., Fac. Med. Sci., Univ. Groningen, 9713. Библ. 56
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.15.37.11.09
Рубрики: МИЕЛИН
ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ

ОЛИГОДЕНДРОЦИТЫ

ОБЗОРЫ

БИБЛ. 56


Доп.точки доступа:
Hoekstra, Dick


19.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 03.08-04М4.90

    Zuhorn, Inge S.

    Lipoplex-mediated transfection of mammalian cells occurs through the cholesterol-dependent clathrin-mediated pathway of endocytosis [Text] / Inge S. Zuhorn, Ruby Kalicharan, Dick Hoekstra // J. Biol. Chem. - 2002. - Vol. 277, N 20. - P18021-18028 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Опосредуемая липоплексом трансфекция клеток млекопитающего происходит путем зависимого от холестерина опосредуемого клатрином эндоцитоза
Аннотация: Показали, что опосредуемая липоплексом трансфекция ингибируется вследствие истощения пула мембранного холестерина под действием метил-'бета'-циклодекстрина; при этом ингибируется исключительно лишь интернализация без нарушения связывания с клеткой. Восполнением пула холестерина восстанавливается способность к трансфекции. Интернализованные липоплексы ко-локализуются в клетке с трансферрином в ранних эндоцитозных компартментах; интернализация липоплексов ингибируется в среде без K и в клетках, сверхэкспрессирующих доминантно-негативные мутанты Eps15. Нидерланды, Dep. Membrane Cell Biol., Univ. Groningen 9713 AV. Библ. 46
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.41.07.29.15
Рубрики: ЛИПОПЛЕКСЫ
ТРАНСФЕКЦИЯ КЛЕТОК

МЕХАНИЗМ


Доп.точки доступа:
Kalicharan, Ruby; Hoekstra, Dick


20.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 03.09-04Я6.172

    Zuhorn, Inge S.

    Lipoplex-mediated transfection of mammalian cells occurs through the cholesterol-dependent clathrin-mediated pathway of endocytosis [Text] / Inge S. Zuhorn, Ruby Kalicharan, Dick Hoekstra // J. Biol. Chem. - 2002. - Vol. 277, N 20. - P18021-18028 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Опосредуемая липоплексом трансфекция клеток млекопитающего происходит путем зависимого от холестерина опосредуемого клатрином эндоцитоза
Аннотация: Показали, что опосредуемая липоплексом трансфекция ингибируется вследствие истощения пула мембранного холестерина под действием метил-'бета'-циклодекстрина; при этом ингибируется исключительно лишь интернализация без нарушения связывания с клеткой. Восполнением пула холестерина восстанавливается способность к трансфекции. Интернализованные липоплексы ко-локализуются в клетке с трансферрином в ранних эндоцитозных компартментах; интернализация липоплексов ингибируется в среде без K и в клетках, сверхэкспрессирующих доминантно-негативные мутанты Eps15. Нидерланды, Dep. Membrane Cell Biol., Univ. Groningen 9713 AV. Библ. 46
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.19.21.23
Рубрики: ЛИПОПЛЕКСЫ
ТРАНСФЕКЦИЯ КЛЕТОК

МЕХАНИЗМ


Доп.точки доступа:
Kalicharan, Ruby; Hoekstra, Dick


 1-20    21-34 
 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)