СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Личко, Л. П.$<.>)

Общее количество найденных документов : 28
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-28

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.01-04Б2.138

Личко, Л. П.
H{+}-АТРаза и H{+}-пирофосфатаза вакуолярной мембраны дрожжей [Текст] / Л. П. Личко // Биохимия. - 1995. - Т. 60, N 6. - С. 851-863 . - ISSN 0320-9725
Аннотация: В вакуолях дрожжей Saccharomyces carlsbergensis обнаружена ATPаза, к-рая отличается по св-вам от известных ATPаз плазматической мембраны и митохондрий, а также от других фосфогидролаз вакуолей. Вакуолярная ATPаза дрожжей является электрогенной H{+}-транслоказой. H{+}-ATPаза встроена в мембрану липосом с сохранением функциональной активности. ATPаза вакуолярной мембраны не образовывала фосфорилированный интермедиат. В состав очищенной вакуолярной ATPазы входят три основные полипептида с мол. м. около 72, 62 и 16 кД. В вакуолях S.-carlsbergensis обнаружена также пирофосфатазная (PPаза) активность, которая по св-вам отличается от других фосфогидролаз вакуолей. Мембраносвязанная PPаза вакуолей является протонным насосом. При функциональной мол. м. 120 кДа мембранная РРаза состояла из трех субъединиц по 41 кД каждая. Р-римая PPаза вакуолярного сока имела мол. м. около 82 кД и состояла из трех субъединиц с мол. м. около 28 кД. Россия, Ин-т биохимии и физиологии микроорганизмов РАН. Пущино, Москов. обл. Библ. 90

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: АТФАЗА H{+}
ПИРОФОСФАТАЗА Н{+}
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА
ДРОЖЖИ
ВАКУОЛИ
МЕМБРАНЫ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.06-04Б2.155

Обнаружение полифосфатазной активности в изолированных ядрах Saccharomyces cerevisiae [Текст] / Л. П. Личко [и др.] // Биохимия. - 1995. - Т. 60, N 11. - С. 1911-1916 . - ISSN 0320-9725
Аннотация: Изолированы интактные ядра из клеток диплоидного штамма дрожжей Saccharomyces cerevisiae. Отношение белка к ДНК в ядрах составляло 11. Впервые обнаружены пирофосфатазная, триполифосфатазная и экзополифосфатазная активности в ядрах, изолированных из S. cerevisiae, которые составляли соответственно около 400, 130 и 55 мЕ/мг. Россия, Ин-т биохимии и физиологии микроорганизмов РАН, Пущино. Библ. 30

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ПОЛИФОСФАТАЗА
ЯДЕРНЫЕ КЛЕТКИ
SACCHAROMYCES SEREVISIAE

Доп.точки доступа:
Личко, Л.П.; Кулаковская, Т.В.; Дмитриев, В.В.; Кулаев, И.С.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.06-04Б2.209

Сравнительная характеристика полифосфатаз различных копартментов дрожжевой клетки [Текст] / Т. В. Кулаковская [и др.] // Конф. "Биосинтез и деград. микроб. полимеров. Фундам. прикл. аспекты", Пущино, 13-17 июня, 1995. - Пущино, 1995. - С. 33 . - ISBN 5-201-14269-9

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ПОЛИФОСФАТАЗЫ
СРАВНЕНИЕ
КЛЕТОЧНАЯ ОБОЛОЧКА
ВАКУОЛИ
ЦИТОЗОЛЬ
ЯДРО
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Кулаковская, Т.В.; Андреева, Н.А.; Личко, Л.П.; Кулаев, И.С.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.07-04Б3.50

Сравнительная характеристика полифосфатаз различных копартментов дрожжевой клетки [Текст] / Т. В. Кулаковская [и др.] // Конф. "Биосинтез и деград. микроб. полимеров. Фундам. прикл. аспекты", Пущино, 13-17 июня, 1995. - Пущино, 1995. - С. 33 . - ISBN 5-201-14269-9

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.02
Рубрики: ПОЛИФОСФАТАЗЫ
СРАВНЕНИЕ
КЛЕТОЧНАЯ ОБОЛОЧКА
ВАКУОЛИ
ЦИТОЗОЛЬ
ЯДРО
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Кулаковская, Т.В.; Андреева, Н.А.; Личко, Л.П.; Кулаев, И.С.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.05-04Б2.81

Иммуноферментный анализ полифосфатаз различных компартментов дрожжевой клетки [Текст] / Т. В. Кулаковская [и др.] // Биохимия. - 1995. - Т. 60, N 12. - С. 2040-2044 . - ISSN 0320-9725
Аннотация: Антитела к очищенной полифосфатазе клеточной оболочки дрожжей Saccharomyces cerevisiae ингибировали активность как этого фермента, так и полифосфатазы цитозоля и не влияли на полифосфатазную активность изолированных вакуолей и ядер этих же дрожжей. Методом иммуноблоттинга показано, что в препарате очищенной полифосфатазы из клеточной оболочки и частично очищенной полифосфатазы цитозоля с антителами взаимодействует полипептид с мол. массой около 40 кД, что согласуется с результатами определения мол. массы этих полифосфатаз др. методами. В препарате вакуолей с антителами взаимодействуют два основных полипептида с мол. массами около 72 и 40 кДа, а в препарате ядер - с мол. массами около 64 и 32 кДа. Россия, ИБФМ РАН, Пущино, Московская обл. Библ. 13

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ИММУНОАНАЛИЗ
ИММУНОФЕРМЕНТНЫЙ АНАЛИЗ
ПОЛИФОСФАТАЗЫ
КОМПАРТМЕНТЫ ДРОЖЖЕВОЙ КЛЕТКИ
ОПРЕДЕЛЕНИЕ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Кулаковская, Т.В.; Андреева, Н.А.; Личко, Л.П.; Кулаев, И.С.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 98.02-04А1.52

Эволюция функций неорганических полифосфатов на разных этапах филогенетического развития живых существ [Текст] / И. С. Кулаев [и др.] // Ж. эволюц. биохимии и физиол. - 1997. - Т. 33, N 1. - С. 74-82 . - ISSN 0044-4529
Аннотация: На примере полифосфатов (ПФ) показано, что в процессе эволюции функции компонентов клетки меняются. У прокариот основной является роль ПФ в биоэнергетике. В обмене в-в низших эукариот главная функция ПФ - резервирование фосфата в осмотически инертной форме, а у высших эукариот на первое место выдвигается участие их в транспорте в-в через мембраны, а также в регуляции активности генома. Россия, Ин-т биохимии и физиологии микроорганизмов РАН, Пущино. Библ. 54

ГРНТИ	34.03.17

ВИНИТИ 341.03.17.27.17
Рубрики: ЭВОЛЮЦИЯ
СРАВНИТЕЛЬНАЯ БИОХИМИЯ
НЕОРГАНИЧЕСКИЕ ПОЛИФОСФАТЫ
ФУНКЦИИ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 54

Доп.точки доступа:
Кулаев, И.С.; Кулаковская, Т.В.; Андреева, Н.А.; Личко, Л.П.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 98.05-04Б3.73

Личко, Л. П.
Обнаружение и некоторые свойства мембраносвязанной и растворимой полифосфатазы в митохондриях дрожжей Saccharomyces cerevisiae [Текст] / Л. П. Личко, Т. В. Кулаковская, И. С. Кулаев // Биохимия. - 1997. - Т. 62, N 10. - С. 1339-1345 . - ISSN 0320-9725
Аннотация: В митохондриях дрожжей Saccharomyces cerevisiae обнаружена прочно ассоциированная с мембранами полифосфатаза, которая отличается по ряду свойств от растворимой полифосфатазы этих органелл. Молекулярная масса мембраносвязанных полифосфатаз составляет 120 и 76 кД, а растворимой полифосфатазы - 36 кД. Все три фермента являются, по-видимому, мономерными белками, так как при иммуноблоттинге антитела против очищенной полифосфатазы клеточной оболочки S. cerevisiae связывались с полипептидами с молекулярной массой 'ЭКВИВ'115, 78 и 37 кД. Мембраносвязанная и растворимая полифосфатазные активности максимальны при нейтральных pH. Растворимая полифосфатазная активность стимулируется катионами двухвалентных металлов в отличие от мембранной, которая ингибируется этими же катионами, включая Mg{2+}. Моновалентные катионы практически не изменяют активность растворимого фермента, но стимулируют полифосфатазную активность мембранной фракции. Удельные активности при гидролизе полифосфатов со средней длиной цепи от 9 до 188 фосфатных остатков возрастают в мембранной фракции с увеличением полимерности субстрата и практически не меняются в растворимой. Сродство к полифосфатам растворимой формы фермента в 5-10 раз выше, чем мембраносвязанной. В растворимой фракции митохондрий обнаружена высокая триполифосфатазная активность, которая составляет 'ЭКВИВ'80% от таковой в изолированных митохондриях. Россия, Ин-т биохимии и физиологии микроорганизмов РАН, Пущино, Московск. обл. Библ. 24

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ПОЛИФОСФАТАЗЫ
ОБНАРУЖЕНИЕ
СВОЙСТВА
МИТОХОНДРИИ
ДРОЖЖИ

Доп.точки доступа:
Кулаковская, Т.В.; Кулаев, И.С.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.07-04Б2.112

Личко, Л. П.
Обнаружение и некоторые свойства мембраносвязанной и растворимой полифосфатазы в митохондриях дрожжей Saccharomyces cerevisiae [Текст] / Л. П. Личко, Т. В. Кулаковская, И. С. Кулаев // Биохимия. - 1997. - Т. 62, N 10. - С. 1339-1345 . - ISSN 0320-9725
Аннотация: В митохондриях дрожжей Saccharomyces cerevisiae обнаружена прочно ассоциированная с мембранами полифосфатаза, которая отличается по ряду свойств от растворимой полифосфатазы этих органелл. Молекулярная масса мембраносвязанных полифосфатаз составляет 120 и 76 кД, а растворимой полифосфатазы - 36 кД. Все три фермента являются, по-видимому, мономерными белками, так как при иммуноблоттинге антитела против очищенной полифосфатазы клеточной оболочки S. cerevisiae связывались с полипептидами с молекулярной массой 'ЭКВИВ'115, 78 и 37 кД. Мембраносвязанная и растворимая полифосфатазные активности максимальны при нейтральных pH. Растворимая полифосфатазная активность стимулируется катионами двухвалентных металлов в отличие от мембранной, которая ингибируется этими же катионами, включая Mg{2+}. Моновалентные катионы практически не изменяют активность растворимого фермента, но стимулируют полифосфатазную активность мембранной фракции. Удельные активности при гидролизе полифосфатов со средней длиной цепи от 9 до 188 фосфатных остатков возрастают в мембранной фракции с увеличением полимерности субстрата и практически не меняются в растворимой. Сродство к полифосфатам растворимой формы фермента в 5-10 раз выше, чем мембраносвязанной. В растворимой фракции митохондрий обнаружена высокая триполифосфатазная активность, которая составляет 'ЭКВИВ'80% от таковой в изолированных митохондриях. Россия, Ин-т биохимии и физиологии микроорганизмов РАН, Пущино, Московск. обл. Библ. 24

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ПОЛИФОСФАТАЗЫ
ОБНАРУЖЕНИЕ
СВОЙСТВА
МИТОХОНДРИИ
ДРОЖЖИ

Доп.точки доступа:
Кулаковская, Т.В.; Кулаев, И.С.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 99.10-04В2.91

Личко, Л. П.
Характеристика полифосфатной активности изолированных митохондрий дрожжей Saccharomyces cerevisiae [Текст] / Л. П. Личко, Т. В. Кулаковская, И. С. Кулаев // Биохимия. - 1996. - Т. 61, N 9. - С. 1664-1671 . - ISSN 0320-9725

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: ЭКЗОПОЛИФОСФАТАЗЫ
ХАРАКТЕРИСТИКА
МИТОХОНДРИИ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE

Доп.точки доступа:
Кулаковская, Т.В.; Кулаев, И.С.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.10-04Б2.47

Личко, Л. П.
Характеристика полифосфатной активности изолированных митохондрий дрожжей Saccharomyces cerevisiae [Текст] / Л. П. Личко, Т. В. Кулаковская, И. С. Кулаев // Биохимия. - 1996. - Т. 61, N 9. - С. 1664-1671 . - ISSN 0320-9725

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ЭКЗОПОЛИФОСФАТАЗЫ
ХАРАКТЕРИСТИКА
МИТОХОНДРИИ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE

Доп.точки доступа:
Кулаковская, Т.В.; Кулаев, И.С.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 01.02-04Б3.84

Личко, Л. П.
Очистка и характеристика растворимой полифосфатазы из митохондрий Saccharomyces cerevisiae [Текст] / Л. П. Личко, Т. В. Кулаковская, И. С. Кулаев // Биохимия. - 2000. - Т. 65, N 3. - С. 421-427 . - ISSN 0320-9725
Аннотация: Из растворимой фракции митохондрий Saccharomyces cerevisiae получен практически гомогенный препарат полифосфатазы с удельной активностью 2,2 Е на 1 мг белка. Полифосфатаза является мономерным белком с молекулярной массой 'ЭКВИВ'41 кДа. Очищенный фермент в равной степени гидролизует полифосфаты со средней длиной цепи от 9 до 208 фосфатных остатков, однако его активность в 'ЭКВИВ'2 раза выше с триполифосфатом. Фермент практически неактивен с АТР, PP[i] и п-нитрофенилфосфатом. Величины K[m] при гидролизе полифосфатов с длинами цепей 3, 15 и 188 фосфатных остатков составили 300, 18 и 0,25 мкМ соответственно. Активность фермента возрастает в 1,2-27 раз в присутствии некоторых катионов двухвалентных металлов, которые по их активирующему влиянию можно расположить в следующем порядке: Mg{2+}=Co{2+}=Mn{2+}Zn{2+}. Определение N-концевой последовательности белка и сопоставление ее с базой данных EMBL свидетельствуют, что растворимая полифосфатаза митохондрий S. cerevisiae не кодируется геном основной дрожжевой полифосфатазы PPX1. Россия, Ин-т биохимии и физиологии микроорганизмов РАН. Библ. 22

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ПОЛИФОСФАТАЗА
РАСТВОРИМАЯ ФОРМА
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
МИТОХОНДРИИ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE

Доп.точки доступа:
Кулаковская, Т.В.; Кулаев, И.С.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.03-04Б2.79

Личко, Л. П.
Очистка и характеристика растворимой полифосфатазы из митохондрий Saccharomyces cerevisiae [Текст] / Л. П. Личко, Т. В. Кулаковская, И. С. Кулаев // Биохимия. - 2000. - Т. 65, N 3. - С. 421-427 . - ISSN 0320-9725
Аннотация: Из растворимой фракции митохондрий Saccharomyces cerevisiae получен практически гомогенный препарат полифосфатазы с удельной активностью 2,2 Е на 1 мг белка. Полифосфатаза является мономерным белком с молекулярной массой 'ЭКВИВ'41 кДа. Очищенный фермент в равной степени гидролизует полифосфаты со средней длиной цепи от 9 до 208 фосфатных остатков, однако его активность в 'ЭКВИВ'2 раза выше с триполифосфатом. Фермент практически неактивен с АТР, PP[i] и п-нитрофенилфосфатом. Величины K[m] при гидролизе полифосфатов с длинами цепей 3, 15 и 188 фосфатных остатков составили 300, 18 и 0,25 мкМ соответственно. Активность фермента возрастает в 1,2-27 раз в присутствии некоторых катионов двухвалентных металлов, которые по их активирующему влиянию можно расположить в следующем порядке: Mg{2+}=Co{2+}=Mn{2+}Zn{2+}. Определение N-концевой последовательности белка и сопоставление ее с базой данных EMBL свидетельствуют, что растворимая полифосфатаза митохондрий S. cerevisiae не кодируется геном основной дрожжевой полифосфатазы PPX1. Россия, Ин-т биохимии и физиологии микроорганизмов РАН. Библ. 22

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ПОЛИФОСФАТАЗА
РАСТВОРИМАЯ ФОРМА
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
МИТОХОНДРИИ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE

Доп.точки доступа:
Кулаковская, Т.В.; Кулаев, И.С.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 01.08-04В2.417

Личко, Л. П.
Очистка и характеристика растворимой полифосфатазы из митохондрий Saccharomyces cerevisiae [Текст] / Л. П. Личко, Т. В. Кулаковская, И. С. Кулаев // Биохимия. - 2000. - Т. 65, N 3. - С. 421-427 . - ISSN 0320-9725
Аннотация: Из растворимой фракции митохондрий Saccharomyces cerevisiae получен практически гомогенный препарат полифосфатазы с удельной активностью 2,2 Е на 1 мг белка. Полифосфатаза является мономерным белком с молекулярной массой 'ЭКВИВ'41 кДа. Очищенный фермент в равной степени гидролизует полифосфаты со средней длиной цепи от 9 до 208 фосфатных остатков, однако его активность в 'ЭКВИВ'2 раза выше с триполифосфатом. Фермент практически неактивен с АТР, PP[i] и п-нитрофенилфосфатом. Величины K[m] при гидролизе полифосфатов с длинами цепей 3, 15 и 188 фосфатных остатков составили 300, 18 и 0,25 мкМ соответственно. Активность фермента возрастает в 1,2-27 раз в присутствии некоторых катионов двухвалентных металлов, которые по их активирующему влиянию можно расположить в следующем порядке: Mg{2+}=Co{2+}=Mn{2+}Zn{2+}. Определение N-концевой последовательности белка и сопоставление ее с базой данных EMBL свидетельствуют, что растворимая полифосфатаза митохондрий S. cerevisiae не кодируется геном основной дрожжевой полифосфатазы PPX1. Россия, Ин-т биохимии и физиологии микроорганизмов РАН. Библ. 22

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: ПОЛИФОСФАТАЗА
РАСТВОРИМАЯ ФОРМА
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
МИТОХОНДРИИ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE

Доп.точки доступа:
Кулаковская, Т.В.; Кулаев, И.С.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 04.11-04Б2.112

Личко, Л. П.
Частичная очистка и характеристика экзополифосфатазы ядер штамма Saccharomyces cerevisiae с инактивированным геном PPX1, кодирующим основную экзополифосфатазу дрожжей [Текст] / Л. П. Личко, Т. В. Кулаковская, И. С. Кулаев // Биохимия. - 2004. - Т. 69, N 3. - С. 338-343 . - ISSN 0320-9725
Аннотация: Инактивация гена РРX1, кодирующего экзополифосфатазу цитозоля РРX1 Saccharomyces cerevisiae, не повлияла на экзополифосфатную активность изолированных ядер по сравнению с таковой у родительского штамма. Экзополифосфатаза ядер дрожжей S. cerevisiae, дефицитных по гену РРX1, очищена в 10 раз и по данным гель-фильтрации на суперозе 6 имеет молекулярную массу 'ЭКВИВ'200 кДа и в равной степени гидролизует полифосфаты со средней длиной цепи 15 и 208 фосфорных остатков. Активность с триполифосфатом была существенно ниже. Величины K[m] в присутствии 2,5 мМ Mg{2+} для полифосфатов с длинами цепей 15 и 208 фосфорных остатков составили 133 и 25 мкМ соответственно. Mg{2+} (2,5 мМ) и Co{2+} (0,1 мМ) стимулировали активность фермента в 15 и 31 раза соответственно. РНК не влияла на экзополифосфатазную активность ядер, а полилизин увеличивал ее в 2 раза. Россия, Ин-т биохимии и физиологии микроорганизмов РАН, Пущино. Библ. 24

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ЭКЗОПОЛИФОСФАТАЗА
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
ПОЛИФОСФАТЫ
ЯДРА
SACCHAROMYCES CEREVISIAE

Доп.точки доступа:
Кулаковская, Т.В.; Кулаев, И.С.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 07.04-04Б2.309

Инактивация гена PPN1 по-разному влияет на метаболизм неорганических полифосфатов в цитозоле и вакуолях дрожжей Saccharomyces cerevisiae [Текст] / Л. П. Личко [и др.] // Микробиология. - 2006. - Т. 75, N 3. - С. 305-311 . - ISSN 0026-3656
Аннотация: Инактивация гена PPN1, кодирующего один из ферментов, участвующих в гидролизе полифосфатов у дрожжей Saccharomyces cerevisiae, приводит к уменьшению экзополифосфатазной активности в цитозоле и вакуолях. Этот эффект наиболее выражен в стационарной фазе роста по сравнению с фазой активного роста дрожжей. При этом происходит также исчезновение 'ЭКВИВ'440-кДа экзополифосфатазы в вакуолях. Эта инактивация не влияет на другую ранее неизвестную экзополифосфатазу вакуолей с молекулярной массой 1000 кДа, отличающуюся от вышеназванной по потребности в двухвалентных катионах и чувствительности к гепарину. При инактивации гена PPN1 содержание полифосфатов в цитозоле не изменялось, а в вакуолях повышалось более чем в 2 раза. При этом длина цепи полифосфатов в цитозоне увеличивалась с 10-15 до 130 фосфатных остатков как в стационарной, так и в фазе активного роста. В вакуолях инактивация PPN1 приводила к сходному увеличению длины цепи только в стационарной фазе. Таким образом, продукт гена PPN1 по-разному участвует в метаболизме полифосфатов в обоих компартаментах. Россия, Ин-т биохимии и физиологии микроорганизмов им. Г. К. Скрябина РАН, Пущино. Библ. 19

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.11.35.03
Рубрики: ГЕНЫ
ГЕН ЭКЗОПОЛИФОСФАТАЗЫ PPN1
ИНАКТИВАЦИЯ
ЭКЗОПОЛИФОСФАТАЗЫ
АКТИВНОСТЬ
УМЕНЬШЕНИЕ
ПОЛИФОСФАТЫ
НЕОРГАНИЧЕСКИЙ
МЕТАБОЛИЗМ
ЦИТОЗОЛЬ
ВАКУОЛЬ
ФАЗА РОСТА
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Личко, Л.П.; Кулаковская, Т.В.; Пестов, Н.А.; Кулаев, И.С.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 07.10-04Б2.120

Влияние инактивации генов экзополифосфатазы PPX1 и эндополифосфатазы PPN1 на содержание полифосфатов различных фракций у Saccharomyces cerevisiae [Текст] / Т. В. Кулаковская [и др.] // Микробиология. - 2006. - Т. 75, N 1. - С. 35-39 . - ISSN 0026-3656
Аннотация: Инактивация генов основных ферментов деградации полифосфатов, экзополифосфатазы PPXI и эндополифосфатазы PPNI, по-разному сказывается на содержании отдельных фракций полифосфатов у дрожжей Saccharomyces cerevisiae. Содержание относительно низкомолекулярных кислоторастворимых полифосфатов возрастало у мутантных штаммов параллельно уменьшению экзополифосфатазной активности в цитозоле. В то же время указанные мутации не повлияли на содержание полифосфатов солерастворимой фракции. Содержание высокомолекулярных щелочерастворимых полифосфатов увеличивалось вдвое только у двойного мутанта с инактивированными генами как экзополифосфатазы, так и эндополифосфатазы. Полученные данные подтверждают представление о различии путей метаболизма полифосфатов отдельных фракций у дрожжей. Россия, Институт биохимии и физиологии микроорганизмов им. Г. К. Скрябина РАН, Пущино. Библ. 11

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.27.03
Рубрики: МЕТАБОЛИЗМ
ПОЛИФОСФАТЫ
ГЕНЫ
ГЕНЫ ЭКЗОПОЛИФОСФАТАЗЫ PPXI
ГЕНЫ ЭНДОПОЛИФОСФАТАЗЫ PPNI
ИНАКТИВАЦИЯ
ФУНКЦИИ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Кулаковская, Т.В.; Трилисенко, Л.В.; Личко, Л.П.; Вагабов, В.М.; Кулаев, И.С.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 09.12-04Б2.199

Личко, Л. П.
Особенности потребления и накопления полифосфатов в цитозоле дрожжей Saccharomyces cerevisiae при инактивации генов экзополифосфатаз PPX1 и PPN1 [Текст] / Л. П. Личко, Т. В. Кулаковская, И. С. Кулаев // Микробиология. - 2009. - Т. 78, N 3. - С. 342-346 . - ISSN 0026-3656
Аннотация: Изучено влияние инактивации генов PPX1 и PPN1, кодирующих экзополифосфатазы дрожжей, на активность этих ферментов и содержание полифосфатов в цитозоле дрожжей Saccharomyces cerevisiae при дефиците и избытке P[i] в среде культивирования. При дефиците P[i] экзополифосфатазная активность возрастала у штамма CRN с инактивированным геном PPN1 и родительского штамма CRY в 3 и 'ЭКВИВ'1.5 раза соответственно. У штамма CRX с инактивированным геном PPX1 экзополифосфатазная активность при дефиците P[i] не изменялась. При переносе с P[i]-дефицитной на P[i]-обогащенную среду экзополифосфатазные активности в цитозоле штаммов CRY, CRX и CRN возрастали в 'ЭКВИВ'1.7 раза. У двойного мутанта во всех указанных условиях культивирования экзополифосфатазная активность в цитозоле практически отсутствовала. Содержание полифосфатов в цитозоле изученных штаммов кардинально уменьшалось при дефиците P[i]. При переносе с P[i]-дефицитной на P[i]-обогащенную среду сверхнакопление полифосфатов наблюдали только в цитозоле штаммов CRX и CNX, где их содержание возрастало в 'ЭКВИВ'1.3 и 3.5 раза. Такого сверхнакопления не наблюдали ни у родительского штамма CRY, ни у дефицитного по гену PPN1 штамма CRN. Полученные данные свидетельствуют в пользу того, что экзополифосфатазы, кодируемые генами PPX1 и PPN1, не принимают участия в синтезе полифосфатов. Россия, Ин-т биохимии и физиологии микроорганизмов им. Г. К. Скрябина РАН, Пущино. Библ. 15

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.11.17.03
Рубрики: ПОЛИФОСФАТЫ
СИНТЕЗ
ГЕНЫ
ГЕНЫ ЭКЗОПОЛИФОСФАТАЗЫ
PPN1
PPX1
МУТАНТЫ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
ВЛИЯНИЕ НА
PI
КОНЦЕНТРАЦИЯ
ИЗМЕНЕНИЯ
СРЕДА КУЛЬТИВИРОВАНИЯ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
ЦИТОЗОЛЬ

Доп.точки доступа:
Кулаковская, Т.В.; Кулаев, И.С.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 12.06-04А1.50

Особенности биогенного образования минеральных фосфорных соединений микроорганизмами, находящимися на различных стадиях эволюции [Текст] / И. С. Кулаев [и др.] // Проблемы зарождения и эволюции биосферы. - М., 2008. - С. 137-144 . - ISBN 978-5-397-00279-0
Аннотация: Сравнительное изучение особенностей поглощения и резервирования фосфата микроорганизмами, стоящими на разных ступенях эволюционной лестницы, представляет интерес с точки зрения эволюции фосфорного и энергетического обмена, лежащих в основе жизнедеятельности всех живых существ. Показано, что микроорганизмы, относящиеся к различным систематическим группам, различаются по своим фосфатным резервам. У галофильных архей и бактерий рода Brevibacterium резервные фосфорные соединения представлены MgPO[4]OH * 4 H[2]O и NH[3]MgPO[4] * 6 H[2]O соответственно, тогда как у Acetobacter xylinum в зависимости от условий культивирования преобладает либо ортофосфат, либо высокомолекулярные неорганические полифосфаты. У эукариотических микроорганизмов, дрожжей Saccharomyces cerevisiae, резервные фосфорные соединения представлены высокомолекулярными неорганическими полифосфатами. Россия, Ин-т биохимии и физиологии микроорганизмов им. Скрфбина Г.К. РАН

ГРНТИ	34.03.17

ВИНИТИ 341.03.17.27.99
Рубрики: МИКРООРГАНИЗМЫ
ФОСФОРНЫЕ СОЕДИНЕНИЯ
БИОГЕННОЕ ОБРАЗОВАНИЕ
ЭВОЛЮЦИЯ

Доп.точки доступа:
Кулаев, И.С.; Кулаковская, Т.В.; Вагабов, В.М.; Личко, Л.П.; Андреева, Н.А.; Трилисенко, Л.В.; Рязанова, Л.П.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 12.06-04Б2.23

Особенности биогенного образования минеральных фосфорных соединений микроорганизмами, находящимися на различных стадиях эволюции [Текст] / И. С. Кулаев [и др.] // Проблемы зарождения и эволюции биосферы. - М., 2008. - С. 137-144 . - ISBN 978-5-397-00279-0
Аннотация: Сравнительное изучение особенностей поглощения и резервирования фосфата микроорганизмами, стоящими на разных ступенях эволюционной лестницы, представляет интерес с точки зрения эволюции фосфорного и энергетического обмена, лежащих в основе жизнедеятельности всех живых существ. Показано, что микроорганизмы, относящиеся к различным систематическим группам, различаются по своим фосфатным резервам. У галофильных архей и бактерий рода Brevibacterium резервные фосфорные соединения представлены MgPO[4]OH * 4 H[2]O и NH[3]MgPO[4] * 6 H[2]O соответственно, тогда как у Acetobacter xylinum в зависимости от условий культивирования преобладает либо ортофосфат, либо высокомолекулярные неорганические полифосфаты. У эукариотических микроорганизмов, дрожжей Saccharomyces cerevisiae, резервные фосфорные соединения представлены высокомолекулярными неорганическими полифосфатами. Россия, Ин-т биохимии и физиологии микроорганизмов им. Скрфбина Г.К. РАН

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.02
Рубрики: МИКРООРГАНИЗМЫ
ФОСФОРНЫЕ СОЕДИНЕНИЯ
БИОГЕННОЕ ОБРАЗОВАНИЕ
ЭВОЛЮЦИЯ

Доп.точки доступа:
Кулаев, И.С.; Кулаковская, Т.В.; Вагабов, В.М.; Личко, Л.П.; Андреева, Н.А.; Трилисенко, Л.В.; Рязанова, Л.П.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 12.10-04Б3.157

Особенности биогенного образования минеральных фосфорных соединений микроорганизмами, находящимися на различных стадиях эволюции [Текст] / И. С. Кулаев [и др.] // Проблемы зарождения и эволюции биосферы. - М., 2008. - С. 137-144 . - ISBN 978-5-397-00279-0
Аннотация: Сравнительное изучение особенностей поглощения и резервирования фосфата микроорганизмами, стоящими на разных ступенях эволюционной лестницы, представляет интерес с точки зрения эволюции фосфорного и энергетического обмена, лежащих в основе жизнедеятельности всех живых существ. Показано, что микроорганизмы, относящиеся к различным систематическим группам, различаются по своим фосфатным резервам. У галофильных архей и бактерий рода Brevibacterium резервные фосфорные соединения представлены MgPO[4]OH * 4 H[2]O и NH[3]MgPO[4] * 6 H[2]O соответственно, тогда как у Acetobacter xylinum в зависимости от условий культивирования преобладает либо ортофосфат, либо высокомолекулярные неорганические полифосфаты. У эукариотических микроорганизмов, дрожжей Saccharomyces cerevisiae, резервные фосфорные соединения представлены высокомолекулярными неорганическими полифосфатами. Россия, Ин-т биохимии и физиологии микроорганизмов им. Скрфбина Г.К. РАН

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.23
Рубрики: МИКРООРГАНИЗМЫ
ФОСФОРНЫЕ СОЕДИНЕНИЯ
БИОГЕННОЕ ОБРАЗОВАНИЕ
ЭВОЛЮЦИЯ

Доп.точки доступа:
Кулаев, И.С.; Кулаковская, Т.В.; Вагабов, В.М.; Личко, Л.П.; Андреева, Н.А.; Трилисенко, Л.В.; Рязанова, Л.П.

1-20 21-28

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска