Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=TOLA<.>)
Общее количество найденных документов : 13
Показаны документы с 1 по 13
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.12-04Б2.16

   
    The TolB protein interacts with the porins of Escherichia coli [Text] / Alain Rigal [et al.] // J. Bacteriol. - 1997. - Vol. 179, N 23. - P7274-7279 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Белок TolB взаимодействует с поринами Escherichia coli
Аннотация: TolB является периплазматическим белком, входящим в состав комплекса Tol клеточной оболочки. Он частично ассоциирован с мембраной благодаря взаимодействию с липопротеином наружной мембраны PAL (липопротеин, ассоциированный с пептидогликаном), к-рый тоже относится к системе Tol. С использованием производного TolB (несущего 6-гистидиновый заместитель) исследовано взаимодействие TolB с тримерными поринами OmpF, OmpC, PhoE, LamB. TolB взаимодействует с тримерами, но не мономерной денатурированной формой TolA, независимо от присутствия липополисахарида. TolA - внутренний мембранный компонент системы Tol, также взаимодействует с 3-мерами поринов. За это взаимодействие отвечает его центральный периплазматический домен. В присутствии этого домена комплексы TolB-порин распадались с образованием комплексов TolAIIHis-порин. Результаты свидетельствуют о возможности взаимодействия TolA и TolB с поринами in vivo, а также о возможном участии Tol в сборке поринов в наружной мембране. Франция, Lab. d'Ingenierie et de Dynamique des Macromolecules, Inst. de Biol. Structurale et Microbiol., Ctr. Natl. de la Recherche Sci., 13402 Marseille Cedex 20. Библ. 25
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.07.09
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
БЕЛОК TOLB
ПОРИНЫ
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
СИСТЕМА TOL
БЕЛОК TOLA

Доп.точки доступа:
Rigal, Alain; Bouveret, Emmanuelle; Lloubes, Roland; Lazdunski, Claude; Benedetti, Helene

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.03-04Б2.388

   
    The TolA protein interacts with colicin E1 differently than with other group A colicins [Text] / S. L. Schendel [et al.] // J. Bacteriol. - 1997. - Vol. 179, N 11. - P3683-3690 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Белок TolA взаимодействует с колицином Е1 иначе, чем с другими колицинами группы А
Аннотация: Сконструированы делеции остатков 56-169 (TolA'ДЕЛЬТА'1) 166-287 (TolA'ДЕЛЬТА'2) или 54-287 (TolA'ДЕЛЬТА'3), удаляющие N- или С-концевую половину или весь 'альфа'-спиральный домен ('альфа'-СД) белка TolA (I), требующегося для транспорта колицинов группы А (II). I и его делеционных мутантов экспрессированы с плазмид в штамме Escherichia coli, не имеющем хромосомного гена tolA. Все делеционные мутанты I повышают чувствительность клеток к дезоксихолату, так что для стабильности клеточной оболочки требуется более половины 'альфа'-СД. Удаление любой из половин 'альфа'-СД понижает в 5 раз цитотоксичность IIA, E1, E3 и N. В клетках, экспрессирующих I-'ДЕЛЬТА'3, цитотоксичность IIA и E3 понижена более чем в 3000 раз, и эти II не вызывают утечку K{+}. Однако эти клетки имеют нормальную чувствительность к цитотоксическому действию II E1, к-рый вызывает утечку K{+}. Т. обр., по механизму опосредованного I поглощения клетками II E1 отличается от др. II. США, Dep. Biol. Sci., Purdue Univ., West Lafayette, IN 47907-1392. Библ. 44
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.25
Рубрики: ТРАНСПОРТ БЕЛКОВ
КОЛИЦИНЫ
ГРУППА А
БЕЛОК TOLA
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ПЛАЗМИДЫ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Schendel, S.L.; Click, E.M.; Webster, R.E.; Cramer, W.A.

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.04-04Б2.181

    Sen, Keya.
    Isolation and characterizaton ot the Haemophilus influenzae tolQ, tolR, tolA and tolB genes [Text] / Keya Sen, Daniel J. Sikkema, Timothy F. Murphy // Gene. - 1996. - Vol. 178, N 1-2. - P75-81 . - ISSN 0378-1119
Перевод заглавия: Выделение и характеристика генов tolQ, tolR, tolA и tolB Haemophilus influenzae
Аннотация: Из ДНК Haemophilus influenzae клонированы и секвенированы гены tolQ, tolR, tolA и tolB. Белки TolQ, TolR, TolA и TolB на 67, 63, 41 и 62% идентичны белкам TolQ, TolR, TolA и TolB Escherichia coli, соотв. Эти 4 белка участвуют в транспорте колицинов и бактериофагов через клеточную оболочку. Стоп-кодон трансляции белка TolB (последний ген кластера) расположен на 23 основания выше стартового кодона гена липопротеина P6. Показано, что начало транскрипта P6 находится внутри гена tolB. При анализе нуклеотидной последовательности области tolQRABP6 выявлено, что точка терминации транскрипции расположена сразу за геном P6. По-видимому, кластер генов tolQRABP6 представляет собой оперон. США, Div. of Infect. Dis. of Dep. of Med., St. Univ. of New York at Buffalo, Buffalo, NY 14215. Библ. 15
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ГЕНЫ
ГЕН TOLQ
TOLR
TOLA
TOLB
КЛОНИРОВАНИЕ
СЕКВЕНИРОВАНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
КЛАСТЕР ГЕНОВ TOLQRABP6
ОПЕРОННАЯ СТРУКТУРА
HAEMOPHILUS INFLUENZAE (BACT.)

Доп.точки доступа:
Sikkema, Daniel J.; Murphy, Timothy F.

4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.11-04Б2.141

   
    Mutational analysis of the Escherichia coli K-12 TolA N-terminal region and characterization of its TolQ-interacting domain by genetic suppression [Text] / Pierre Germon [et al.] // J. Bacteriol. - 1998. - Vol. 180, N 24. - P6433-6439 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Мутационный анализ N-концевой области белка TolA Escherichia coli и характеристика его взаимодействующего с TolQ домена методом генетической супрессии
Аннотация: Сконструирован набор мутаций в N-концевой трансмембранной области белка TolA (I) внешней мембраны Escherichia coli и изучено их влияние на взаимодействие I с TolQ (II) и TolR (III). Мутации, влияющие на ф-цию I, устраняют или изменяют взаимодействия I-II и III-I, но не влияют на образование комплексов II-III. Подтверждена важность остатков сер[18] и гис[22], входящих в мотив SHLS, высококонсервативной у I и родственных белков TonB из различных организмов. Изучена генетич. супрессия, восстанавливающая активность нек-рых мутантов tolA. Все супрессорные мутации влияют на первую трансмембранную спираль II. Полученные данные подтверждают существенную роль трансмембранного домена I в запуске взаимодействия с II и III. Франция, Lab. Microbiol. et Genet. Mol., CNRS-Univ. Lyon I, F-69622 Villeurbanne. Библ. 44
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.02
Рубрики: БЕЛОК
TOLA
N-КОНЦЕВАЯ ТРАНСМЕМБРАННАЯ ОБЛАСТЬ
МУТАЦИИ
ВЛИЯНИЕ НА
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
БЕЛОК TOLQ
БЕЛОК TOLR
СУПРЕССОРНЫЕ МУТАЦИИ
ВЛИЯНИЕ НА
ПЕРВАЯ ТРАНСМЕМБРАННАЯ СПИРАЛЬ TOLQ
ESHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Germon, Pierre; Clavel, Thierry; Vianney, Anne; Portalier, Raymond; Lazzaroni, Jean Claude

5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.10-04Б2.316

   
    Role of TolR N-terminal, central, and C-terminal domains in dimerization and interaction with TolA and TolQ [Text] / Laure Journet [et al.] // J. Bacteriol. - 1999. - Vol. 181, N 15. - P4476-4484 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Роль N-концевого, центрального и C-концевого доменов TolR в димеризации и взаимодействии с TolA и TolQ
Аннотация: Изучены взаимодействия между белками TolA (I), TolQ (II) и TolR (III) в цитоплазматич. мембране клеток Escherichia coli. Изучение сшивок и супрессорных мутантов показало, что первый трансмембранный домен (ТМД) II взаимодействует с ТМД I, а третий ТМД III - с ТМД II. Сшивка и иммунопреципитация использованы для идентификации белков Tol, взаимодействующих с II. Подтверждено взаимодействие III с I и II. Показано, что III димеризуется и образующийся димер взаимодействует с I. Делец. анализ показал, что ТМД III участвует во взаимодействиях c I и II, а центральный и C-концевой домены III - в димеризации III. Продемонстрированы роль С-концевого домена III во взаимодействии с I и его ассоциация с мембранами. Филогенетич. анализ показал, что N-концевой, центральный и С-концевой домены III и уровень индукции III важны для импорта колицина А и поддержания целостности клеточной мембраны. Франция, Inst. Biol. Structurale et Microbiol., CNRS, 13402 Marseille. Библ. 54
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: МЕМБРАННЫЕ БЕЛКИ
БЕЛОК ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКОЙ МЕМБРАНЫ TOLR
СТРУКТУРА-ФУНКЦИИ ВЗАИМООТНОШЕНИЯ
БЕЛОК-БЕЛКОВОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
МЕМБРАННЫЙ БЕЛОК TOLA
МЕМБРАННЫЙ БЕЛОК TOLQ
МЕХАНИЗМ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Journet, Laure; Rigal, Alain; Lazdunski, Claude; Benedetti, Helene

6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 02.12-04Б2.299

   
    Energy-dependent conformational change in the TolA protein of Escherichia coli involves its N-terminal domain, TolQ, and TolR [Text] / Pierre Germon [et al.] // J. Bacteriol. - 2001. - Vol. 183, N 14. - P4110-4114 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: В зависящей от энергии экспрессии конформации белка TolA Escherichia coli участвуют его N-концевой домен, TolQ и TolR
Аннотация: Белки TolA (I), TolQ (II) и TolR (III) участвуют в поддержании стабильности внешней мембраны Escherichia coli. Методом ограниченного протеолиза изучено влияние протонодвижущей силы (ПДС) на конформацию I. Показано, что после рассеяния ПДС разобщающими агентами (РО) обработка протеиназой K (IV) вызывает образование фрагмента I, к-рый не образуется в отсутствие РО. Этот фрагмент образуется в мутантах 'ДЕЛЬТА'tolQ, 'ДЕЛЬТА'tolR и tolA(H22A) даже в отсутствие РО. Поведение I в мутантах lpp такое же, как в клетках дикого типа, но при обработке IV фрагмент I не образуется в мутанте 'ДЕЛЬТА'rfa. Эти данные позволили предположить, что I способен к зависящему от ПДС изменению конформации, к-рое требует II, III и N-концевого домена I. Обсуждается роль изменения конформации I в стабильности внешней мембраны. Франция, Unite Microbiol. et Genet., CNRS-INSA, Univ. Lyon I, 69622 Villeurbanne. Библ. 53
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: ВНЕШНЯЯ МЕМБРАНА
СТАБИЛЬНОСТЬ
ПОДДЕРЖИВАНИЕ
МЕХАНИЗМ
БЕЛОК
БЕЛОК ВНЕШНЕЙ МЕМБРАНЫ TOLA
КОНФОРМАЦИЯ
ВЛИЯНИЕ
БЕЛОК TOLQ
БЕЛОК TOLR
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Germon, Pierre; Ray, Marie-Celine; Vianney, Anne; Lazzaroni, Jean Claude

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 03.06-04Б2.286

    Cascales, Eric.
    The TolQ-TolR proteins energize TolA and share homologies with the flagellar motor proteins MotA-MotB [Text] / Eric Cascales, Roland Lloubes, James N. Sturgis // Mol. Microbiol. - 2001. - Vol. 42, N 3. - P795-807 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Белки TolQ-TolR снабжают энергией белок TolA и проявляют гомологию с белками жтугикового мотора MotA-MotB
Аннотация: Показано, что у Escherichia coli для взаимодействия белка внутренней мембраны TolA (I) с липопротеином внешней мембраны Pal (II) существенны белки TolQ (III) и TolR (IV). Точечная мутация в третьем трансмембранном сегменте (ТМС) III сильно влияет на взаимодействие I-II, а супрессорная мутация в ТМС IV восстанавливает это взаимодействие. Выравнивание последовательностей гомологов III и IV из многих геномов грамотрицательных бактерий и анализ различных мутантов tolQ-tolR показали, что III и IV структурно и функционально гомологичны не только белкам ExbB и ExbD системы TonB, но и белкам MotA и MotB жгутикового мотора. Обсуждаются ф-ции этих 3 систем как молекулярных моторов, приводимых в движение ионным потенциалом. Франция, Lab. Ingenierie Systems Macromoleculaires, Inst. Biol. Structurale et Microbiol., 13402 Marseille. Библ. 67
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: ЖГУТИКИ
ЖГУТИКОВЫЙ МОТОР
ДВИЖЕНИЕ
МЕХАНИЗМ
БЕЛОК
БЕЛОК ВНЕШНЕЙ МЕМБРАНЫ TOLA
БЕЛОК-БЕЛКОВОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ВЛИЯНИЕ
БЕЛКИ TOLQ-TOLR
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Lloubes, Roland; Sturgis, James N.

8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 09.03-04Б2.226

    Weitzel, Alicia C.
    Differential complementation of 'ДЕЛЬТА'toIA Escherichia coli by a Yersinia enterocolitica TolA homologue [Text] / Alicia C. Weitzel, Ray A. Larsen // FEMS Microbiol. Lett. - 2008. - Vol. 282, N 1. - P81-88 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Различная комплементация 'ДЕЛЬТА'tolE Escherichia coli гомологом TolA Yersinia enterocolitica
Аннотация: Система Tol - интерактивный набор белков оболочки, включающий как наружные, так и цитоплазматические мембранные белки. Центральное звено этой системы - TolA. Для идентификации мотивов, участвующих в межбелковых взаимодействиях с участием TolA, исследовали способность филогенетически отдаленного белка TolA Yersinia enterocolitica функционировать в системе Tol Escherichia coli. Несмотря на разницу в 59 кодонов и только 67% идентичности с гомологом E. coli, ген tolA Yersinia enterocolitica, кодировал белок, поддерживающий физиологическую функцию системы Tol в E. coli и нес чувствительность к TolA-зависимым колицинам A, K и E1, но не к колицину N. Корреляция фенотипа со сходством и различием последовательностей обеспечивал первый этап определения структурных мотивов и их специфичный вклад в функцию. США, Dep. of Biol. Sci., Bowling Green State Univ., Bowling Green, OH
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: БЕЛОК
МЕМБРАННЫЙ БЕЛОК TOLE
МЕМБРАННЫЙ БЕЛОК TOLA
КОМПЛЕМЕНТАЦИЯ
АНТИБИОТИКОУСТОЙЧИВОСТЬ
КОЛИЦИНЫ A, K, E1
YERSINIA ENTEROCOLITICA (BACT.)

Доп.точки доступа:
Larsen, Ray A.

9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.08-04Б2.268

    Levengood, Sharyn K.
    Nucleotide sequences of the tolA and tolB genes and localization of their products, components of a multistep translocation system in Escherichia coli [Text] / Sharyn K. Levengood, Robert E. Webster // J. Bacteriol. - 1989. - Vol. 171, N 12. - P6600-6609 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Нуклеотидная последовательность генов tol А и tol B и локализация их продуктов, компонентов многостадийной системы транслокации у Escherichia coli
Аннотация: Различные мутации в кластере генов tol QRAB Escherichia coli приводят к возникновению устойчивости к высоким концентрациям колицинов Е, А или К и устойчивости к нитевидным фагам. Секвенирован фрагмент ДНК размером 2,8 т. п. н., содержащий гены tolA и tolB. Продукт гена TolA состоит из 421 аминокислотного остатка и имеет молекулярную массу 44190 кДа. Данный белок связан с внутренней мембраной. Связывание с мембраной обеспечивается последовательностью из 21 гидрофобной аминокислоты между сайтами 13 и 35. Карбоксильная часть белка, содержащая 387 аминокислотных остатков, локализована в периплазме. Предполагается, что внутри данной области расположена длинная спиральная структура из 230 аминокислот, обогащенная аланином, лизином, глутаматом и аспартатом. Продукт гена tol B состоит из 431 аминокислотного остатка. С использованием мини-клеток показано, что ген tol B кодирует 2 белка. Белок с мол. м. 47,5 кД локализован в мембране; белок размером 43 кД является периплазматич. белком. Ил. 9. Библ. 42. США, (R. E. Webster), Dep. of Biochemistry, Duke Univ. Med. Center, Durham, NC 27710.
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.02.03
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT)
ГЕНЫ
ГЕН TOLA
ГЕН TOLB
СЕКВЕНИРОВАНИЕ
ПРОТЕИНЫ
ПРОТЕИНЫ СИСТЕМЫ ТРАНСЛОКАЦИИ
АМИНОКИСЛОТНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ЛОКАЛИЗАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Webster, Robert E.

10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.08-04Б2.407

    Amouroux, Catherine.
    Isolation and characterization of extragenic suppressor mutants of the tolA-876 periplasmic-leaky allele in Escherichia coli K-12 [Text] / Catherine Amouroux, Jean-Claude Lazzaroni, Raymond Portalier // FEMS Microbiol. Lett. - 1991. - Vol. 78, N 2-3. - P305-313 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Выделение и характеристика внегенных супрессорных мутантов периплазматически-слабого аллеля tolA-876 у Escherichia coli K-12
Аннотация: Из мутанта tolA-876 Escherichia coli выделены супрессорные мутанты, устойчивые к холевой кислоте и не освобождающие периплазматич. РНКазу I. Один из классов супрессоров имеет мутации в гене staA, картированном на 41-ой мин. У штаммов tolA-876 staA частично восстановился фенотип дикого типа: они экспортируют щел. фосфатазу и 'бета'-лактамазу в периплазму, освобождают лишь небольшое количество периплазматич. белков, чувствительны к колицинам Е[1] и А и более устойчивы к различным ингибиторам роста. Штаммы tolA-876 staA-2 и tolA+ staA-2 в 10-2700 раз более устойчивы к фагам TuIa, TuIb, T4 и TuII, рецепторами к-рых являются главные белки внешней мембраны OmpF, OmpC и OmpA. В оболочке клеток staAэти белки содержатся в нормальном кол-ве, но мутация staA-2 понижает экспрессию слияния генов ompF-phoA в 2 раза. Анализ двойных мутантов, имеющих мутацию staA-2 в сочетании с мутациями tolA, tolB, excC или excD, показал, что супрессия под действием staA аллель-специфична, что указывает на прямое взаимодействие белков TolA и StaA. Библ. 25. Франция, Lab. de Microbiologie et Genetigue Moleculaire, Univ. Claude Bernard Lyon I, F-69622 Villeurbanne.
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.17.11
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ CGSC4444
СУПРЕССОРНЫЕ МУТАЦИИ
СУПРЕССОРНАЯ МУТАЦИЯ ВНЕГЕННАЯ
АЛЛЕЛЬ ГЕНА ТРАНСПОРТНОГО БЕЛКА TOLA-876
ПОЛУЧЕНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
БЕЛОК TOLA
БЕЛОК STA
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ

Доп.точки доступа:
Lazzaroni, Jean-Claude; Portalier, Raymond

11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.04-04Б2.170

   
    Excretion and rapid purification of 'гамма'-glutamyltranspeptidase from Escherichia coli K-12 [Text] / Jaime Obien Claudio [et al.] // J. Ferment. and Bioeng. - 1991. - Vol. 72, N 2. - P125-127
Перевод заглавия: Секреция и быстрая очистка 'гамма'-глутамилтранспептидазы из Escherichia coli K-12
Аннотация: Штамм tolA E. coli, несущий плазмиды, содержащие ген ggt, выделяет в среду около 70% своей 'гамма'-глутамилтранспептидазы (КФ 2.3.2.2). С помощью фракционирования сульфатом аммония и хроматофокусирования фермент очищен до гомогенного состояния с выходом 51%. Библ. 25. Япония, Dep. Food Sci and Technol., Fac. Agr., Kyoto Univ., Sakyo-ku, Kyoto 606.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ESCHERICHIA COLI K-12 (BACT.)
МУТАНТ TOLA
ГЛУТАМИЛТРАНСПЕПТИДАЗА* ГАММА-
СЕКРЕЦИЯ
БЫСТРАЯ ОЧИСТКА

Доп.точки доступа:
Claudio, Jaime Obien; Suzuki, Hideyuki; Kumagai, Hidehiko; Tochikura, Tatsurokuro

12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 93.03-04Б1.169

    Levengood, Sharyn K.
    TolA: A membrane protein involved in colicin uptake contains an extended helical region [Text] / Sharyn K. Levengood, Wayne F. Beyer, Robert E. Webster // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1992. - Vol. 88, N 14. - P5939-5943 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: TolA: мембранный белок, участвующий в поглощении колицина, содержит протяженную спиральную область
Аннотация: Колицины гр. А и ДНК многих однонитевых филаментозных бактериофагов используют Tol белки для проникновения в мембрану или цитоплазму. TolA белок состоит из трех доменов. Домен I, состоящий из 47 аминоконцевых аминок-т, содержит 21-аминок-тный гидрофобный сегмент, прикрепляющий белок к внутренней мембране. Оставшиеся 374 амнок-ты, составляющие домены II и III, расположены в периплазматич. пространстве. Домен III (120 карбоксиконцевых остатков), как полагают, является функциональным. Внутренние 262 аминок-ты составляют домен II. Этот домен содержит большое число 3-5-членных аланиновых последовательностей, многие из к-рых имеют повтор Lys,-Ala-Ala-Ala(Glu/Asp). Анализ кругового дихроизма позволил установить, что домен II является преимущественно 'альфа'-спиральным, в то время как домен III содержит 'ПРИБЛ='10% спиральных структур. США, Dep. of Biochem., Duke Univ. Med. Ctr., Durham, NC 27 710. Библ. 30.
ГРНТИ  
34.25.19
ВИНИТИ 341.25.19.09
Рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
БЕЛОК TOLA
СТРУКТУРА
КОЛИЦИНЫ
ПОГЛОЩЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Beyer, Wayne F.; Webster, Robert E.

13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 93.08-04Б1.176

   
    Anti-tolA antibody in non-A, non-A chronic liver disease [Text] / Makoto Nakamuta [et al.] // Fukuoka Jgaku ZasshiFukuaka Acta Med. - 1992. - Vol. 83, N 10. - P367-376
Перевод заглавия: Антитела против tolA при хронических заболеваниях печени ни А ни В
Аннотация: Сконструировали библиотеку кДНК из плазмы б-ных с обострением цирроза печени ни А ни В. Выделили клон 'ЛЯМБДА' 22С, к-рый содержал вставку из 1,2 тыс. пар нукл. и взаимодействовал с сыв. б-ных хронич. поражением печени ни А ни В. Определение последовательности нуклеотидов и гибридизация идентифицировали эту вставку, как ген tolA E. coli. Антитела против tolA обнаружены у 54,5% б-ных с хронич. заболеваниями печени ни А ни В, к-рые не содержали антитела против гепатита СЭ(ВГС) - С100, и только у 14,6% б-ных, содержащих эти антитела. В нормальном контроле антитела против tolA обнаружены в 4,2%. 50% б-ных с антителами против tolA, но не С100, содержали антитела против сердцевины ВГС. Считают, что существует общий эпитоп между белком tolA и агентом, связанным с гепатитом ни А ни В, возможно, мутантом области С100 ВГС. Япония, Dep. of Internal Med., Fukuoka City Hosp., Fukuoka 812. Библ. 28.
ГРНТИ  
34.25.23
ВИНИТИ 341.25.23.11
Рубрики: ГЕПАТИТЫ
ГЕПАТИТЫ НИ А НИ В
АНТИТЕЛА
АНТИ-TOLA АНТИТЕЛА
ВЫЯВЛЕНИЕ
АНТИГЕННАЯ МИМИКРИЯ

Доп.точки доступа:
Nakamuta, Makoto; Sugimura, Takashi; Kotoh, Kazuhiro; Fukutomi, Takayoshi; Sakamoto, Shigeru; Yamamoto, Mikio; Nawata, Hajime
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)