СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=PPX<.>)

Общее количество найденных документов : 5
Показаны документы с 1 по 5

РЖ ВИНИТИ 34 (BI19) 98.12-04И4.18

Koh, Cheng Gee.
Serine/threonine phosphatases of the pufferfish, Fugu rubripes [Text] / Cheng Gee Koh, Swee Huat Oon, Sydney Brenner // Gene. - 1997. - Vol. 198, N 1-2. - P223-228 . - ISSN 0378-1119
Перевод заглавия: Серин-треонинфосфатазы сростночелюстной рыбы Fugu rubripes
Аннотация: Из геномной клонотеки рыбы фугу F. rubripes (отряд сростночелюстные), выбранной в качестве генетического объекта благодаря очень небольшому и "генно-компактному" геному, выделены 3 гена, кодирующие серин-треонинфосфатазы - PP2A'альфа', PP2A'бета' и PPX. При скрининге клонотеки с помощью ПЦР использованы зонды, синтезированные на материале гомологичных генов, известных у высших позвоночных. В целом, полученные данные подтвердили основную тенденцию - при существенном сходстве кодируемых продуктов (включая аминокислотные последовательности), имеются значительные различия генов фугу и млекопитающих по длине гена: PP2A'альфа' - 25,8 т. п. н. в геноме человека и 3,94 т. п. н. в геноме фугу, PP2A'бета' - соотв., 28,7 и 4 т. п. н., PPX - 8,5 и 2,2 т. п. н. При этом положение и структура экзон-интронных границ в тестированных генах фугу и млекопитающих практически полностью идентичны. В целом, полученные данные подтвердили наличие единой систему протеинфосфатаз PP2A/PPX у низших и высших позвоночных. Сингапур, Inst. Mol. & Cell Biol., Nat. Univ. Singapore, 0511. Библ. 10

ГРНТИ	34.33.33

ВИНИТИ 341.33.33.10
Рубрики: ПРОТЕИНФОСФАТАЗЫ
СЕРИН/ТРЕОНИНОВЫЕ
ГЕНЫ
PP2A'АЛЬФА'
PP2A'БЕТА'
PPX
КЛОНИРОВАНИЕ
СЕКВЕНИРОВАНИЕ
ЭКЗОН-ИНТРОННАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ
FUGU RUBRIPES

Доп.точки доступа:
Oon, Swee Huat; Brenner, Sydney

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 01.12-04В2.461

Genetic analysis of glutathione peroxidase in oxidative stress response of Saccharomyces cerevisiae [Text] / Yoshiharu Inoue [et al.] // J. Biol. Chem. - 1999. - Vol. 274, N 38. - P27002-27009 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Генетический анализ глутатионпероксидазы в ответе на окислительный стресс Saccharomyces cerevisiae
Аннотация: В геноме Saccharomyces cerevisiae имеются 3 гомолога генов глутатионпероксидазы (I): YKL026C, YBR244W и YI037W/HYR1-, переименованные соотв. в GPX1, PPX2 и GPX3. Мутант gpx3'ДЕЛЬТА' гиперчувствителен к гидропероксидам, в нулевые мутации в генах GPX1 и GPX2 не вызывают заметного фенотипа. Активность I понижена на 57% в мутанте gpx3'ДЕЛЬТА' и на 97% в тройном мутанте gpx1'ДЕЛЬТА'/gpx2'ДЕЛЬТА'/gpx3'ДЕЛЬТА' по сравнению с диким типом. Различные стрессы не влияют на экспрессию гена GPX3. Ген GPX1 индуцируется глюкозным голоданием, а ген GPX2 - окислительным стрессом при участии белка Yap1p. Ген TSA1 кодирует тиоредоксинредуктазу, восстанавливающую пероксиды с использованием тиоредоксина. Разрушение гена TSA1 повышает базальный уровень экспрессии таких мишенных генов Yap1p, как GSH1, GLR1 и GPX2, и увеличивает валовый уровень глутатиона (II) и активность I и глутатионредуктазы. Экспрессия гена TSA1 не усиливается в мутанте gpx1'ДЕЛЬТА'/gpx2'ДЕЛЬТА'/gpx3'ДЕЛЬТА'. Таким образом, синтез de novo и рециклирование II увеличиваются в мутанте tsa1'ДЕЛЬТА' для эффективного поддержания каталитического цикла реакции I. Япония, Res. Inst. for Food Sci., Kyoto Univ., Kyoto 611-0011. Библ. 62

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: ГЛУТАТИОНПЕРОКСИДАЗЫ
ГЕНЫ
GPX1, PPX2 И GPX3
МУТАЦИИ
АНАЛИЗ
СТРЕСС
ОКИСЛИТЕЛЬНЫЙ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Inoue, Yoshiharu; Matsuda, Toshifumi; Sugiyama, Kei-ichi; Izawa, Shingo; Kimura, Akira

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 06.01-04Б2.260

Gomez-Garcia, Maria R.
Concurrent transcriptional activation of ppa and ppx genes by phosphate deprivation in the cyanobacterium Synechocystis sp. strain PCC 6803 [Text] / Maria R. Gomez-Garcia, Manuel Losada, Aurelio Serrano // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 2003. - Vol. 302, N 3. - P601-609 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Конкурентная транскрипционная активация генов ppa и ppx при дефиците фосфата в цианобактерии Synechocystis sp. штамм PCC 6803
Аннотация: С помощью Нозерн-блот анализа показали, что обе копии генов ppa и ppx, кодирующих белки гидролиза фосфатных полимеров в цианобактерии Synechocystis sp. штамм PCC 6803, индуцируются при недостатке неорганического фосфата P[1], а уровни транскриптов увеличиваются в 10-20 раз в P[1]-дефектных клетках. Наблюдали конкурентное увеличение специфических активностей как PPA, так и PPX и уровней белков при дефиците P[1]. С другой стороны показали, что функция PPA важна для выживаемости клеток. В ppx-мутанте, характеризующимся более низкой скоростью роста и недостатком активности PPX при сравнении с клетками дикого типа, наблюдали снижение уровней PPA. Эти результаты свидетельствуют об участии как PPA, так и PPX во внутриклеточном энзиматическом процессе рецикла P[1], активируемом при недостатке P[1]. Испания, Inst. de Bioqumica Vegetal y Fotosintessis, CSIC-Univ. de Sevilla, Sevilla. Библ. 40

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: ГОЛОДАНИЕ
ГОЛОДАНИЕ ПО ФОСФАТУ
АДАПТАЦИЯ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
ТРАНСКРИПЦИЯ
КОНКУРЕНТНАЯ АКТИВАЦИЯ
ГЕНЫ БЕЛКОВ ГИДРОЛИЗА ФОСФАТНЫХ ПОЛИМЕРОВ PPA, PPX
РЕГУЛЯЦИЯ
SYNECHOCYSIS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Losada, Manuel; Serrano, Aurelio

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 07.09-04Б2.78

Molecular characterization of polyphosphate (PolyP) operon from Serratia marcescens [Text] / Seung-Jin Lee [et al.] // J. Basic Microbiol. - 2006. - Vol. 46, N 2. - P108-115 . - ISSN 0233-111X
Перевод заглавия: Молекулярная характеристика оперона полифосфата (PolyP) из Serratia marcescens
Аннотация: Оперон полифосфата (полиФ) клонировали из геномной библиотеки Serrotia marcescens KCTC2172 методом Саузерн-гибридизации, используя ген полифосфаткиназы ppK в качестве зонда. Оперон полиФ состоял из промотора гена полифосфата, гена ppK и гена экзополифосфатазы ppx. Потенциальный участок связывания CRP и box-последовательность гена pho были найдены в области лежащей выше предполагаемого промотора в регуляторной области. Ген ppK состоит из 2,063 нуклеотидов и кодирует 686 аминокислот, синтезируя белок с молекулярной массой 70 kDa. Ген ppx содержит 1611 нуклеотидов кодирует 536 аминокислот с молекулярной массой 58 kDa. Штамм Escherichia coli трансформировали геном ppK, увеличивающего в 16 раз полифосфаткиназную активность, в то время введение гена ppx производило увеличение полифосфатазной активности в 25 раз. Штаммы E. coli, трансформированные генами ppK и ppx, также демонстрировали увеличение аккумуляции полифосфата. Южная Корея, Division of Biotechnology, Fac. of Natural Resources and Life Science, Dong-A Univ., Busan, 604-714, e-mail: ylchoi@dau.ac.kr. Библ. 28

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ОПЕРОНЫ
ОПЕРОН ПОЛИФОСФАТА
КЛОНИРОВАНИЕ
СТРУКТУРА
ХАРАКТЕРИСТИКА
SERRATIA MARCESCENS (BACT.)
САУЗЕРН-ГИБРИДИЗАЦИЯ
ГЕН ПОЛИФОСФАТКИНАЗЫ PPK
ГЕН ЭКЗОПОЛИФОСФАТАЗЫ PPX

Доп.точки доступа:
Lee, Seung-Jin; Lee, Yong-Seok; Lee, Young-Choon; Choi, Yong-Lark

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 09.12-04Б2.199

Личко, Л. П.
Особенности потребления и накопления полифосфатов в цитозоле дрожжей Saccharomyces cerevisiae при инактивации генов экзополифосфатаз PPX1 и PPN1 [Текст] / Л. П. Личко, Т. В. Кулаковская, И. С. Кулаев // Микробиология. - 2009. - Т. 78, N 3. - С. 342-346 . - ISSN 0026-3656
Аннотация: Изучено влияние инактивации генов PPX1 и PPN1, кодирующих экзополифосфатазы дрожжей, на активность этих ферментов и содержание полифосфатов в цитозоле дрожжей Saccharomyces cerevisiae при дефиците и избытке P[i] в среде культивирования. При дефиците P[i] экзополифосфатазная активность возрастала у штамма CRN с инактивированным геном PPN1 и родительского штамма CRY в 3 и 'ЭКВИВ'1.5 раза соответственно. У штамма CRX с инактивированным геном PPX1 экзополифосфатазная активность при дефиците P[i] не изменялась. При переносе с P[i]-дефицитной на P[i]-обогащенную среду экзополифосфатазные активности в цитозоле штаммов CRY, CRX и CRN возрастали в 'ЭКВИВ'1.7 раза. У двойного мутанта во всех указанных условиях культивирования экзополифосфатазная активность в цитозоле практически отсутствовала. Содержание полифосфатов в цитозоле изученных штаммов кардинально уменьшалось при дефиците P[i]. При переносе с P[i]-дефицитной на P[i]-обогащенную среду сверхнакопление полифосфатов наблюдали только в цитозоле штаммов CRX и CNX, где их содержание возрастало в 'ЭКВИВ'1.3 и 3.5 раза. Такого сверхнакопления не наблюдали ни у родительского штамма CRY, ни у дефицитного по гену PPN1 штамма CRN. Полученные данные свидетельствуют в пользу того, что экзополифосфатазы, кодируемые генами PPX1 и PPN1, не принимают участия в синтезе полифосфатов. Россия, Ин-т биохимии и физиологии микроорганизмов им. Г. К. Скрябина РАН, Пущино. Библ. 15

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.11.17.03
Рубрики: ПОЛИФОСФАТЫ
СИНТЕЗ
ГЕНЫ
ГЕНЫ ЭКЗОПОЛИФОСФАТАЗЫ
PPN1
PPX1
МУТАНТЫ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
ВЛИЯНИЕ НА
PI
КОНЦЕНТРАЦИЯ
ИЗМЕНЕНИЯ
СРЕДА КУЛЬТИВИРОВАНИЯ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
ЦИТОЗОЛЬ

Доп.точки доступа:
Кулаковская, Т.В.; Кулаев, И.С.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска