СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ЦИТОХРОМ С-ОКСИДАЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 27
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-27

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.03-04Б2.096

The heme-copper oxidase family consists of three distinct types of terminal oxidases and is related to nitric oxide reductase [Text] / der Oost John van [et al.] // FEMS Microbiol. Lett. - 1994. - Vol. 121, N 1. - P1-10 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Семейство гемово-медных оксидаз состоит из трех отдельных типов терминальных оксидаз и родственно редуктазе окиси азота
Аннотация: Обзор. За последнее время описано множество прокариотических терминальных оксидаз. Биохимический анализ выявил различия, касающиеся их субъединичного состава и природы физиологического субстрата, к-рым может служить цитохром C или хинол. При сравнении аминокислотных последовательностей установлено, что цитохром C-оксидаза aa[3]-типа и хинолоксидаза bo[3]-типа являются вариантами одной и той же гемово-медной оксидазы. Третьим членом этого семейства является недавно обнаруженная цитохром c-оксидаза cbb[3]-типа. Все эти мембранные ферменты выполняют функцию протонных помп. Сообщается, что редуктаза окиси азота (цитохром bc-типа), участвующая в денитрификации, по многим важным свойствам близка к терминальным оксидазам. Обсуждаются структурные, функциональные и эволюционные взаимосвязи между этими ферментами. Нидерланды, Dep. Molecul. and Cell. Biol., Bio Centrum Amsterdam, Vrije Univ., 1087, NL-1081 HV Amsterdam. Библ. 34.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ОКСИДАЗЫ
ГЕМОВО-МЕДНЫЕ ОКСИДАЗЫ
ТЕРМИНАЛЬНЫЕ ОКСИДАЗЫ
ВАРИАНТЫ
МЕМБРАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ФУНКЦИИ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 34
ЦИТОХРОМ С-ОКСИДАЗА
ХИНОЛОКСИДАЗА

Доп.точки доступа:
van, der Oost John; de, Boer Anthonius P.N.; de, Gier Jan-Willem L.; Zumft, Walter G.; Stouthamer, Adriaan H.; van, Spanning Rob J.M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 96.11-04М6.333

Cytochrome C oxidase in rat adrenal and liver: Effects of anti-androgen treatment and studies in testicular feminized rats [Text] / Fayig El-Migdadi [et al.] // Endocrine Res. - 1996. - Vol. 22, N 1. - P59-75 . - ISSN 0743-5800
Перевод заглавия: Цитохром с-оксидаза в надпочечниках и печени крысы. Влияние антиандрогенов и изучение у крыс с тестикулярной феминизацией
Аннотация: Изучали роль рецепторов андрогенов в связанных с андрогенами изменениях цитохром с-оксидазы (I) в надпочечниках и печени крыс Sprague-Dawley. Группе самцов и самок крыс вводили антиандроген флутамид (II) в дозе 3 мг в дн в течение 4 дн. Это вызывало снижение активности I в надпочечниках самцов крыс на 28% и самок крыс - на 19%; активность I в печени самцов и самок крыс снижалась соответственно на 25% и на 27%. Под влиянием II снижалось содержание белка субъединиц I в митохондриях печени и надпочечников как самцов, так и самок крыс. II существенно не влиял на уровень мРНК I в печени и надпочечниках. В др. опыте изучали активность I в надпочечниках и печени крыс с тестикулярной феминизацией (2-я гр). Активность I в митохондриях надпочечников самцов крыс 1-й гр. была в 2,6 раза выше, чем у самок крыс 1-й гр. и в 2,8 раза выше, чем у крыс 2-й гр. Сходные соотношения активности I были в печени и в мозге, в то время как в митохондриях сердца активность I была наиболее высокой и не различалась у самцов и самок крыс 1-й гр. и у крыс 2-й гр. Активность I в митохондриях печени составляла по сравнению с ее активностью в надпочечниках 37% у самцов крыс 1-й гр., 63% - у самок крыс 1-й гр. и 78% - у крыс 2-й гр. Данные указывают, что эффект андрогенов на активность I в надпочечниках и печени опосредуется через имеющиеся в этих тканях рецепторы андрогенов. Библ. 40

ГРНТИ	34.39.39

ВИНИТИ 341.39.39.21.65.31.13
Рубрики: АНДРОГЕНЫ
РЕЦЕПТОРЫ
НАДПОЧЕЧНИКИ
ПЕЧЕНЬ
ЦИТОХРОМ С-ОКСИДАЗА
ТЕСТИКУЛЯРНАЯ ФЕМИНИЗАЦИЯ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
El-Migdadi, Fayig; Alfano, Josephine; Brownie, Alexander C.; Gallant, Samuel

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 96.11-04Т2.226

Cytochrome C oxidase in rat adrenal and liver: Effects of anti-androgen treatment and studies in testicular feminized rats [Text] / Fayig El-Migdadi [et al.] // Endocrine Res. - 1996. - Vol. 22, N 1. - P59-75 . - ISSN 0743-5800
Перевод заглавия: Цитохром с-оксидаза в надпочечниках и печени крысы. Влияние антиандрогенов и изучение у крыс с тестикулярной феминизацией
Аннотация: Изучали роль рецепторов андрогенов в связанных с андрогенами изменениях цитохром с-оксидазы (I) в надпочечниках и печени крыс Sprague-Dawley. Группе самцов и самок крыс вводили антиандроген флутамид (II) в дозе 3 мг в дн в течение 4 дн. Это вызывало снижение активности I в надпочечниках самцов крыс на 28% и самок крыс - на 19%; активность I в печени самцов и самок крыс снижалась соответственно на 25% и на 27%. Под влиянием II снижалось содержание белка субъединиц I в митохондриях печени и надпочечников как самцов, так и самок крыс. II существенно не влиял на уровень мРНК I в печени и надпочечниках. В др. опыте изучали активность I в надпочечниках и печени крыс с тестикулярной феминизацией (2-я гр). Активность I в митохондриях надпочечников самцов крыс 1-й гр. была в 2,6 раза выше, чем у самок крыс 1-й гр. и в 2,8 раза выше, чем у крыс 2-й гр. Сходные соотношения активности I были в печени и в мозге, в то время как в митохондриях сердца активность I была наиболее высокой и не различалась у самцов и самок крыс 1-й гр. и у крыс 2-й гр. Активность I в митохондриях печени составляла по сравнению с ее активностью в надпочечниках 37% у самцов крыс 1-й гр., 63% - у самок крыс 1-й гр. и 78% - у крыс 2-й гр. Данные указывают, что эффект андрогенов на активность I в надпочечниках и печени опосредуется через имеющиеся в этих тканях рецепторы андрогенов. Библ. 40

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.65.45.19
Рубрики: АНДРОГЕНЫ
РЕЦЕПТОРЫ
НАДПОЧЕЧНИКИ
ПЕЧЕНЬ
ЦИТОХРОМ С-ОКСИДАЗА
ТЕСТИКУЛЯРНАЯ ФЕМИНИЗАЦИЯ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
El-Migdadi, Fayig; Alfano, Josephine; Brownie, Alexander C.; Gallant, Samuel

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 97.02-04М4.9

Cytochrome C oxidase in rat adrenal and liver: Effects of anti-androgen treatment and studies in testicular feminized rats [Text] / Fayig El-Migdadi [et al.] // Endocrine Res. - 1996. - Vol. 22, N 1. - P59-75 . - ISSN 0743-5800
Перевод заглавия: Цитохром с-оксидаза в надпочечниках и печени крысы. Влияние антиандрогенов и изучение у крыс с тестикулярной феминизацией
Аннотация: Изучали роль рецепторов андрогенов в связанных с андрогенами изменениях цитохром с-оксидазы (I) в надпочечниках и печени крыс Sprague-Dawley. Группе самцов и самок крыс вводили антиандроген флутамид (II) в дозе 3 мг в дн в течение 4 дн. Это вызывало снижение активности I в надпочечниках самцов крыс на 28% и самок крыс - на 19%; активность I в печени самцов и самок крыс снижалась соответственно на 25% и на 27%. Под влиянием II снижалось содержание белка субъединиц I в митохондриях печени и надпочечников как самцов, так и самок крыс. II существенно не влиял на уровень мРНК I в печени и надпочечниках. В др. опыте изучали активность I в надпочечниках и печени крыс с тестикулярной феминизацией (2-я гр). Активность I в митохондриях надпочечников самцов крыс 1-й гр. была в 2,6 раза выше, чем у самок крыс 1-й гр. и в 2,8 раза выше, чем у крыс 2-й гр. Сходные соотношения активности I были в печени и в мозге, в то время как в митохондриях сердца активность I была наиболее высокой и не различалась у самцов и самок крыс 1-й гр. и у крыс 2-й гр. Активность I в митохондриях печени составляла по сравнению с ее активностью в надпочечниках 37% у самцов крыс 1-й гр., 63% - у самок крыс 1-й гр. и 78% - у крыс 2-й гр. Данные указывают, что эффект андрогенов на активность I в надпочечниках и печени опосредуется через имеющиеся в этих тканях рецепторы андрогенов. Библ. 40

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.02
Рубрики: АНДРОГЕНЫ
РЕЦЕПТОРЫ
НАДПОЧЕЧНИКИ
ПЕЧЕНЬ
ЦИТОХРОМ С-ОКСИДАЗА
ТЕСТИКУЛЯРНАЯ ФЕМИНИЗАЦИЯ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
El-Migdadi, Fayig; Alfano, Josephine; Brownie, Alexander C.; Gallant, Samuel

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 11.09-04М2.331

Taylor, Cormac T.
Nitric oxide, cytochrome C oxidase, and the cellular response to hypoxia [Text] / Cormac T. Taylor, Salvador Moncada // Arteriosclerosis, Thrombosis, and Vasc. Biol. - 2010. - Vol. 30, N 4. - P643-647, 641-642 . - ISSN 1079-5642
Перевод заглавия: Оксид азота, цитохром С-оксидаза и реакция клеток на гипоксию
Аннотация: Обзор. Цитохром С-оксида (ЦО) в клетке служит основным потребителем кислорода, утилизирующим его в окислительном фосфорилировании с образованием АТФ. Одним из эндогенных модуляторов активности ЦО является оксид азота (ОА). Функциональные взаимоотношения между ЦО и ОА в существенной мере определяется внутриклеточной конц-ией О[2], участвующего в регуляции кислоро-чувствительных метаболических путей, сопряженных с природой внутриклеточной р-ции в условиях гипоксии. Ирландия, UCD Conway Institute, Dublin. Библ. 68

ГРНТИ	34.39.31

ВИНИТИ 341.39.31.53
Рубрики: ДЫХАНИЕ
ГИПОКСИЯ
ОКСИД АЗОТА
ЦИТОХРОМ С-ОКСИДАЗА
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 68

Доп.точки доступа:
Moncada, Salvador

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 11.09-04М1.139

Taylor, Cormac T.
Nitric oxide, cytochrome C oxidase, and the cellular response to hypoxia [Text] / Cormac T. Taylor, Salvador Moncada // Arteriosclerosis, Thrombosis, and Vasc. Biol. - 2010. - Vol. 30, N 4. - P643-647, 641-642 . - ISSN 1079-5642
Перевод заглавия: Оксид азота, цитохром С-оксидаза и реакция клеток на гипоксию
Аннотация: Обзор. Цитохром С-оксида (ЦО) в клетке служит основным потребителем кислорода, утилизирующим его в окислительном фосфорилировании с образованием АТФ. Одним из эндогенных модуляторов активности ЦО является оксид азота (ОА). Функциональные взаимоотношения между ЦО и ОА в существенной мере определяется внутриклеточной конц-ией О[2], участвующего в регуляции кислоро-чувствительных метаболических путей, сопряженных с природой внутриклеточной р-ции в условиях гипоксии. Ирландия, UCD Conway Institute, Dublin. Библ. 68

ГРНТИ	34.19.23

ВИНИТИ 341.19.23.09
Рубрики: ДЫХАНИЕ
ГИПОКСИЯ
ОКСИД АЗОТА
ЦИТОХРОМ С-ОКСИДАЗА
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 68

Доп.точки доступа:
Moncada, Salvador

РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 12.06-04А1.30

Ballard, J. William O.
Early life benefits and later life costs of a two amino acid deletion in Drosophila simulans [Text] / J. William O. Ballard, Richard G. Melvin // Evolution (USA). - 2011. - Vol. 65, N 5. - P1400-1412 . - ISSN 0014-3820
Перевод заглавия: В ранней жизни благоприятна, а в поздней жизни требует затрат делеция двух аминокислот у Drosophila simulans
Аннотация: У D. simukans ядерных ген кодирует белок, к-рый передается в митохондрион и формирует субъединицу комплекса IV цепи транспорта электронов (ген cox). Мухи, гомозиготные по делеции аминокислот, имеют преимущество в раннем периоде жизни, но вынуждены расплачиваться в позднем. Т. обр., организм отвечает на делецию сложным образом, что проявляется в механизмах, к-рые влияют на митохондриальную энергетику и физиологию организма

ГРНТИ	34.03.17

ВИНИТИ 341.03.17.17.17
Рубрики: ГЕНЕТИЧЕСКАЯ ИЗМЕНЧИВОСТЬ
СВЯЗЬ С ФЕНОТИПОМ
МУТАЦИИ
ЦИТОХРОМ С-ОКСИДАЗА
КОМПЛЕКС IV
DROSOPHILA SIMULANS

Доп.точки доступа:
Melvin, Richard G.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 12.08-04И9.202

Ballard, J. William O.
Early life benefits and later life costs of a two amino acid deletion in Drosophila simulans [Text] / J. William O. Ballard, Richard G. Melvin // Evolution (USA). - 2011. - Vol. 65, N 5. - P1400-1412 . - ISSN 0014-3820
Перевод заглавия: В ранней жизни благоприятна, а в поздней жизни требует затрат делеция двух аминокислот у Drosophila simulans
Аннотация: У D. simulans ядерных ген кодирует белок, к-рый передается в митохондрии и формирует субъединицу комплекса IV цепи транспорта электронов (ген cox). Мухи, гомозиготные по делеции аминокислот, имеют преимущество в раннем периоде жизни, но вынуждены расплачиваться в позднем. Т. обр., организм отвечает на делецию сложным образом, что проявляется в механизмах, к-рые влияют на митохондриальную энергетику и физиологию организма

ГРНТИ	34.33.19

ВИНИТИ 341.33.19.45.19.31
Рубрики: ГЕНЕТИЧЕСКАЯ ИЗМЕНЧИВОСТЬ
СВЯЗЬ С ФЕНОТИПОМ
МУТАЦИИ
ЦИТОХРОМ С-ОКСИДАЗА
КОМПЛЕКС IV
DROSOPHILA SIMULANS

Доп.точки доступа:
Melvin, Richard G.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 89.07-04М1.304

Hood, David A.
Chronic stimulation of rat skeletal muscle induces coordinate increases in mitochondrial and nuclear mRNAs of cytochrome-c-oxidase subunits [Text] / David A. Hood, Radovan Zak, Dirk Pette // Science. - 1988. - Vol. 242, N 4881. - P1042-1045 . - ISSN 0036-8075
Перевод заглавия: Хроническая стимуляция скелетных мышц крыс индуцирует координированное увеличение содержания митохондриальной и ядерной субъединиц цитохром c-оксидазы
Аннотация: Исследовали влияние хронической низкочастотной стимуляции нерва мышц tibialis anterior (10 Hz, 10 часов ежедневно) на биосинтез и активность цитохром с-оксидазы (ЦО). Установлено, что такое воздействие приводит к постепенному возрастанию активности ЦО в мышце, к-рая устраивается по истечении 35 дней стимуляции. При этом уменьшалась активность глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы и снижался уровень ее мРНК на фоне возрастания содержания ЦО-мРНК. Уровень мРНК возрастал в 2,4 и 1,8 раз для митохондриальной и ядерной субъединиц фермента соотв. Параллельное возрастание содержания мРНК обеих субъединиц ЦО предполагает координированную регуляцию их биосинтеза. Библ. 32.

ГРНТИ	34.19.23

ВИНИТИ 341.19.23.07.13
Рубрики: МИОЦИТЫ
СКЕЛЕТНЫЕ
КРЫСЫ
ФИЗИЧЕСКИЕ ФАКТОРЫ
УЛЬТРАЗВУК
НИЗКАЯ ЧАСТОТА
ФЕРМЕНТЫ
ЦИТОХРОМ С-ОКСИДАЗА

Доп.точки доступа:
Zak, Radovan; Pette, Dirk

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI52) 89.07-04Т6.421

Horakova, L.
Interaction of local anesthetics with cytochrome c oxidase [Text] / L. Horakova, H. Szocsova, S. Stolc // Pharmazie. - 1989. - Vol. 44, N 2. - P161-162 . - ISSN 0031-7144
Перевод заглавия: Взаимодействие цитохром С-оксидазы и местных анестетиков
Аннотация: Определяли связывание цитохром С-оксидазы (I) с субмитохондр. частицами клеток печени. Прокаин (II) и дибукаин (III) увеличивали К[m] и снижали макс. скорость р-ции, т. е. взаимодействовали с I по смешаному типу. Карбанилатные производные пентакаин и карбисокаин не влияли на К[m] и снижали V[м][a][к][с] , т. е. угнетали фермент неконкурентно. Взаимодействие анестетиков с белком ферментов неспецифическое. К[m] для II и III соотв. составила 12,4 и 1,85. Обсуждают взаимосвязь между структурой местных анестетиков и их способностью ингибировать I. Отмечают значение липофильности в-в для их способности взаимодействовать с ферментом. ЧССР, Slovak Acad. of Sci., Bratislava, Библ. 14.

ГРНТИ	34.45.01

ВИНИТИ 341.45.01.99
Рубрики: НОВОКАИН
ЦИТОХРОМ С-ОКСИДАЗА
ГЕПАТОЦИТЫ
ДИБУКАИН
ПЕНТАКАИН
КАРБИСОКАИН

Доп.точки доступа:
Szocsova, H.; Stolc, S.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.11-04Б2.240

Driessen, Arnold J. M.
Transport of basic amino acids by membrane vesicles of Lactococcus lactis [Text] / Arnold J. M. Driessen, Cornelis van Leeuwen, Wil N. Konings // J. Bacteriol. - 1989. - Vol. 171, N 3. - P1453-1458 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Транспорт щелочных аминокислот мембранными пузырьками Lactobacillus lactis
Аннотация: Исследовали поглощение щелочных аминокислот аргинина, орнитина и лизина (I) мембранными пузырьками L. lactis. Эти пузырьки были слиты с липосомами, содержащими цитохром c-оксидазу из митохондрий бычьего сердца в кач-ве генератора протондвижущей силы (ПДС). В присутствии аскорбата, N,N,N',N'-тетраметилфенилендиамина и цитохрома c эти слитые мембраны накапливали I, но не орнитин или аргинин в аэр. условиях. Механизм сопряжения транспорта I с энергией исследовали в мембранных пузырьках L. lactis subsp. cremoris при создании искусственного электрического потенциала ('эпсилон''ПСИ') или рН-градиента (или обоих), а также в слитых мембранах этих пузырьков с содержащими цитохром c-оксидазу липосомами, в к-рых 'ДЕЛЬТА''ПСИ' и 'ДЕЛЬТА'рН варьировали с помощью ионофоров. Показано, что поглощение I сопряжено с ПДС и, в особенности, с 'ДЕЛЬТА''ПСИ', что свидетельствует о механизме симпорта с протонами. Переносчик I, по-видимому, специфичен к L- и D-изомерам аминокислот с гуанидиновой или NH[2]-группой при С6 атоме боковой цепи. Поглощение I блокировалось П-хлормеркурибензолсульфоновой к-той, но не малеимидами. Противоток I не обнаружен у L. lactis subsp, cremoris, но в Кл L. lactis subsp. lactis, содержащих аргинин-орнитиновый антипортер, происходил быстрый противоток. Этот антипортер осуществлял гомологичный обмен I и гетерологичный обмен аргинина и I. ПДС-движимый транспорт I в этих мембранах неконкурентно ингибировался аргинином, тогда как I стимулировал транспорт аргинина. Эти результаты согласуются с моделью, в к-рой циркауляция I через его переносчик и аргинин-орнитиновый антипортер приводит к накоплению аргинина. Ил. 5. Табл. 1. Библ. 23. Нидерланды, Dep. of Microbiology, University of Groningen, Kerklaan 30, 9751 NN Haren.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.17.19
Рубрики: АМИНОКИСЛОТЫ
АРГИНИН
ОРНИТИН
ЛИЗИН
ТРАНСПОРТНАЯ СИСТЕМА
МЕМБРАННЫЕ ВЕЗИКУЛЫ
LACTOBACILLUS LACTIS (BACT.)
ЦИТОХРОМ С-ОКСИДАЗА
ПРОТОНДВИЖУЩАЯ СИЛА

Доп.точки доступа:
Leeuwen, Cornelis van; Konings, Wil N.

12.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 89.11-04Н1.509

Hallberg, Einar.
Effect of 7-hydroxymethyl-12-methylbenz['альфа']anthracene and 1,3-bis-(2-chloroethyl)-1-nitrosourea on enzyme activities and oxidation of glutathione in cultured rat adrenal cells [Text] / Einar Hallberg, Jan Rydstrom // Xenobiotica. - 1989. - Vol. 19, N 3. - P315-327 . - ISSN 0049-8254
Перевод заглавия: Влияние 7-гидроксиметил-12-метилбенз(а)антрацена и 1,3-бис-(2-хлорэтил)-1-нитрозомочевины на активность ферментов окисления глутатиона в культивируемых клетках надпочечников крыс
Аннотация: Изучали активность ферментов, участвующих в регенеративном восстановлении глутатиона (I), и их субклеточное распределение в культивируемых Кл надпочечника крыс Спрейг-Доули (), инкубируемых с 7-гидроксиметил12-метилбенз('альфа')антраценом (II) или 1,3-бис-(2-хлорэтил)-1-нитрозомочевиной (III). II вызывает уменьшение содержания цитохром С-оксидазы, никотинамиднуклеотидтрансгидрогеназы, изоцитратдегидрогеназы и цитозольной глутатионредуктазы, в то время как активность ЛДГ и цитратсинтетазы не изменяется. III инактивирует цитозольную и митохондриальную глутатионредуктазу. Окисление митохондриального I, индуцированное II, указывает, что глутатионредуктаза не является скорость-лимитирующим ферментом в регенерации I. Фракционирование Кл с увеличивающейся конц-ией дигитонина вызывает значительное высвобождение цитратсинтетазы из Кл, обработанных II, в сравнении с контролем, что возможно указывает на повреждение II митохондриальной мембраны. Швеция, Dep. of Biochemistry, Arrhenius Laboratory, Univ. of Stockholm. 106 91 Stockholm. Библ. 38.

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.21.17.27
Рубрики: КАНЦЕРОГЕНЕЗ ХИМИЧЕСКИЙ
ГИДРОКСИМЕТИЛ-12-МЕТИЛБЕНЗ(А)АНТРАЦЕН*7-
БИС-(2-ХЛОРЭТИЛ-1НИТРОЗОМОЧЕВИНА*1,3-
ГЛУТАТИОН
ОКИСЛЕНИЕ
ФЕРМЕНТЫ
ЦИТОХРОМ С-ОКСИДАЗА
НИКОТИНАМИДНУКЛЕТИДТРАНСГИДРОГЕНАЗА
ИЗОЦИТРАТДЕГИДРОГЕНАЗА
ГЛУТАТИОНРЕДУКТАЗА
КУЛЬТУРА КЛЕТОК
НАДПОЧЕЧНИКИ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 38
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Rydstrom, Jan

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.12-04Б2.143

The variety of molecular properties of bacterial cytochromes containing heme a [Text] / Tateo Yamanaka [et al.] // Cytochrome Oxidase. - New York (N. Y), 1988. - P39-46 . - ISBN 0-89766-484-1
Перевод заглавия: Разнообразие молекулярных свойств бактериальных цитохромов, содержащих гем a
Аннотация: Статья посвящена сравнительному изучению особенностей молекул циторомов бактерий, содрежащих гем a. Особое внимание уделено субъединичному составу, наличию атомов меди и цинка, положению 'альфа'-пика в спектре. Обычно бактериальная цитохром c-оксидаза (ЦО) (aa[3]-тип), состоящая из 2-3 субъединиц, содержит 2 гема a и 2 атома меди. Отмечается новая субъединичная структура ЦО аэр. фотогетеротрофа Erythrobacter longus. Приводятся данные о содержании цинка, меди, железа, магния в различных очищенных ЦО. Делается вывод о том, что наличие атома цинка в молекуле ЦО (aa[3]-типа) не является необходимым для окисления феррицитохрома c. Рассматриваются молекулярные особенности ЦО Nitrosomonas europea, названного цитохромом a[1], содержание в нем меди. Сравниваются св-ва ЦО (aa[3]-типа) и цитохрома a[1]. Ил. 4. Табл. 3. Библ. 18. Япония, Dep. of Life Scie. Fac. of Scie. Tokyo Inst. of Technol. O-okayama, Meguro-ku Tokyo 152.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.21
Рубрики: ЦИТОХРОМЫ
БАКТЕРИАЛЬНЫЕ ЦИТОХРОМЫ
СРАВНИТЕЛЬНОЕ ИЗУЧЕНИЕ
ЦИТОХРОМ С-ОКСИДАЗА
ГЕМ A
АТОМЫ МЕДИ
ERYTHROBACTER LONGUS (BACT.)
NITROSOMONAS EUROPAE (BACT.)

Доп.точки доступа:
Yamanaka, Tateo; Fukumori, Yoshihiro; Numata, Masahiko; Yamazaki, Takeshi

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 90.01-04М4.136

Ralston, N. V.C.
Effect of dietary copper on platelet volume and cytochrome C oxidase (CCO) in platelets (PLT) [Text] / N. V.C. Ralston, D. B. Milne // FASEB Journal. - 1989. - Vol. 3, N 3. - P357 . - ISSN 0892-6638
Перевод заглавия: Воздействие меди рациона на объем тромбоцитов и цитохром C-оксидазу тромбоцитов
Аннотация: Крысы линии Sprague Dawley получали рационы с нормальным (6 ppm) или сниженным (1 ppm) содержанием Cu. Через 5 нед. у животных второй группы отмечали ухудшение обеспеченности Cu, выражающееся в снижении Cu в печени и плазме, а также уровня церулоплазмина. Дефицит Cu приводил к снижению в тромбоцитах (Тц) активности цитохром C-оксидазы с 21,8 до 1,4 удельных единиц и супероксиддисмутазы с 4,1 до 0,7. Средний объем Тц при дефиците Cu возрастал. Аналогичные данные получены на крысах Fisher. Заключают, что активность цитохром Cоксидазы в Тц является чувствительным индикатором статуса Cu в организме. США, USDA, ARS, Grand Forks Human Nutrition Research Center, Grand Forks, ND 58202.

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.21.15.49
Рубрики: ПИТАНИЕ
МЕДЬ
ТРОМБОЦИТЫ
ЦИТОХРОМ С-ОКСИДАЗА
ЦЕРУЛОПЛАЗМИН
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Milne, D.B.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.02-04Б2.73

Ильясова, Д. И.
Заимодействие цитохром c-оксидазы и цитохрома C[5][5][1] из аэробной бактерии Micrococcus lysodeikticus, встроенных в липосомы [Текст] / Д. И. Ильясова, А. С. Капрельянц, Д. Н. Островский // Биол. мембраны. - 1989. - Т. 6, N 10. - С. 1046-1052 . - ISSN 0233-4755
Аннотация: Методом индуктивно-резонансного переноса энергии зафиксировано ассоциативное взаимодействие цитохромов терминального участка дыхательной цепи Micrococcus lysodeikticus в реконструированной системе. В кач-ве донора использовали флуоресцеинизотиоцианат, ковалентно связанный с цитохромоксидазой aa[3]-типа; акцептором служил гидрофобный цитохром c[5][5][1]. Время жизни ассоциата цитохромов превышает 108}-107} с. Циклодекапептидный антибиотик грамицидин S усиливал, а линолевая к-та снижала ассоциацию цитохромов. Предполагается, что терминальный участок дыхательной цепи M, lysodeikticus представляет собой ассоциат и находящиеся с ним в равновесии свободные молекулы цитохрома c[5][5][1] и цитохром с - оксидазы.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.21
Рубрики: ЦИТОХРОМЫ
ЦИТОХРОМ С 551
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ЦИТОХРОМ С-ОКСИДАЗА
ДЫХАТЕЛЬНАЯ ЦЕПЬ
MICROCOCCUS LYSODEIKTICUS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Капрельянц, А.С.; Островский, Д.Н.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 90.06-04М4.381

Rothwell, Nancy J.
Surgical removal of brown fat results in rapid and complete compensation by other depots [Text] / Nancy J. Rothwell, Michael J. Stock // Amer. Y. Physiol. - 1989. - Vol. 257, N 2. - PR253-R258 . - ISSN 0002-9513
Перевод заглавия: Быстрая и полная компенсация функций бурой жировой ткани после ее частичного удаления, за счет оставшихся жировых депо
Аннотация: У крыс с массой тела 300'+-'4 г удаляли межлопаточную, лопаточную и шейную бурую жировую ткань (БЖ, эксперимент. крысы, ЭК), что составляло около 40% всей БЖТ. У контрольных крыс (КК) производили ложную операцию. Животным обеих групп скармливали низкобелковый рацион с 8% белка в течение 9 или 16 дней. Увеличение массы тела, потребление энергии, энергозатраты и энергетическая эффективность рациона были 'ЭКВИВ' одинаковыми у ЭК и КК. Через 4 дня после операции максим. термогенный ответ на введение норадреналина у ЭК был на 30% меньше, чем у КК, а через 13 дней это различие исчезало. Через 9 дней после операции активность цитохром с-оксидазы в оставшейся БЖТ у ЭК была сходной, а кол-во белка ниже, чем у КК. Индекс термогенной активности у ЭК оказался значительно выше, чем у КК. На 16 день после операции не обнаружили признаков регенерации удаленной БЖТ, но оставшаяся часть БЖТ почти полностью компенсировала функции удаленной БЖТ. Великобритания, St. George's Hospital Medical School, Tooting, London SW17 ОRE. Библ. 23.

ГРНТИ	34.39.43

ВИНИТИ 341.39.43.09
Рубрики: БУРАЯ ЖИРОВАЯ ТКАНЬ
ЧАСТИЧНОЕ УДАЛЕНИЕ
КОМПЕНСАЦИЯ
ЦИТОХРОМ С-ОКСИДАЗА
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Stock, Michael J.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.08-04Б2.126

Effects of low environmental manganese concentrations on the respiratory chains of Paracoccus denitrificans [Text] / J. A.M. Hubbard [et al.] // FEMS Microbiol. - 1990. - Vol. 67, N 1-2. - P197-200 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Влияние низких концентраций марганца во внешней среде на дыхательные цепи Paracoccus denitrificans
Аннотация: Исследовано влияние Mn и Cu на дыхательные цепи P. denitrificanes в условиях непрерывного культивирования клеток при дефиците Mn, Cu или обоих металлов. Дефицит по Mn не оказывает влияния на рост или содержание цитохром с-оксидазы, но кол-во цитохромов с-типа уменьшается до уровня, равного 35% от контрольного, а также синтезируется СО-связывающий цитохром b-типа. Однако, цитохром с-оксидаза остается оксидазой, функционирующей главным образом. ЭПР и оптические сигналы Cu присутствуют или отсутствуют, в зависимости от выращивания Кл в присутствии или отсутствии Cu соответственно, независимо от конц-ии Mn. Это позволяет изучать ЭПР-св-ва нативной и Cuдефицитной цитохром с-оксидазы по спектрам, не скрытым сигналами от Mn. Библ. 19. Великобритания, Dept. of Chem., King's Coll. London (Kensington Cumpus). London.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.25.07.07 + 341.27.19.13.07
Рубрики: PARACOCCUS DENITRIFICANS (BACT.)
ДЫХАТЕЛЬНАЯ ЦЕПЬ
МАРГАНЕЦ
НИЗКИЕ КОНЦЕНТРАЦИИ
МЕДЬ
ВЛИЯНИЕ
ЦИТОХРОМЫ
ЦИТОХРОМ С
ЦИТОХРОМ С-ОКСИДАЗА
ЭПР

Доп.точки доступа:
Hubbard, J.A.M.; Hughes, M.N.; Poole, R.K.; Williams, H.D.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 90.10-04Т4.52

Muller, Ludwig.
Subclinical response to cadmium in liver cells [Text] / Ludwig Muller, Neill H. Stacey // Biol. Trace Elem. Res. - 1989. - Vol. 21, Complete. - P317-323 . - ISSN 0163-4984
Перевод заглавия: Субклинические реакции клеток печени на кадмий
Аннотация: Крысам Sprague-Dawley в/ж 5 дн в нед в течение 6 нед вводили Cd в дозе 0,2 мкмоля/кг. В др. серии эксперимента изолированные гепатоциты (ГЦ) крыс инкубировали с Cd в конц-ии 25 мкМ в течение 30 мин. Cd вызывал снижение активности цитохром с-оксидазы (Цс-О) на 50% in vivo и на 35% in vitro. При этом отмечали увеличение конц-ии Cd в ГЦ (in vivo) с 4,8 (контроль) до 9,3 пмоля/мг белка и снижение на 30% содержания прогема (ПГ) в митохондриях. Изменений со стороны внемитохондриального ПГ и цитохрома Р-450 не отмечали. При инкубации ГЦ крыс, получавших предварительно фенобарбитал, с Cd в конц-ии 25 мкМ отмечали снижение активности Цс-О, хотя содержание митохондриального ПГ не изменялось. При внесении в инкубационную среду дитиотреитола в конц-ии 2,5 или 5 мМ отмечали снижение Г-SH, содержания Cd в митохондриях и активности Цс-О без существенных изменений со стороны ПГ. При внесении l-бутионинсульфоксимина в конц-ии 250 мкМ или диэтилмалеата (к-рые не влияли на захват Cd) отмечали снижение содержания ПГ без изменений со стороны Цс-О. Сделан вывод, что Cd способен вызывать изменения в митохондриях ГЦ in vivo и in vitro при отсутствии изменений в образовании металлотионеина. Влияние Cd на Цс-О и ПГ не имеет прямой связи. ФРГ, Inst. Toxicology, Univ. Dusseldorf. Библ. 21.

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.11.11
Рубрики: КАДМИЙ
ГЕПАТОЦИТЫ
МИТОХОНДРИИ
ЦИТОХРОМ С-ОКСИДАЗА
ЦИТОХРОМ Р-450
ПРОГЕМ
ГЛУТАТИОН

Доп.точки доступа:
Stacey, Neill H.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 90.10-04Т4.174

Effects on rats of subacute intoxication with deltamethrin via an osmotic pump [Text] / R. Catinot [et al.] // Drug and Chem. Toxicol. - 1989. - Vol. 12, N 3-4. - P173-196 . - ISSN 0148-0545
Перевод заглавия: Влияние на крыс подострой интоксикации дельтаметрином, поступающим через осмотический насос
Аннотация: В брюшную полость крыс Sprague-Dawley имплантировали осмотический насос, к-рый обеспечивал в/б поступление дельтаметрина (I) в дозе 7,2 мг/кг в день в течение 28 дн. I вызывал недостоверное снижение массы тела, увеличение в периферической крови кол-ва эозинофилов, содержания Na со 147,6 до 151,1 нмоля/л, активности цитохром с-оксидазы с 6,25 до 16,22 мкмоля/мин на 1 мг белка, морфологические и морфометрические изменения в обл. средней доли печени. I не влиял на содержание цитохромов Р-450 и b[5], активность НАДФ-Н-цитохром с-редуктазы, эстераз и оксидаз со смешанными функциями. Франция, UDC CNRS-INSERM, UA 400, Univ. Rene Descartes, Faculte de Med., PARIS. Библ. 45.

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.25.23
Рубрики: ДЕЛЬТАМЕТРИН
ТОКСИЧНОСТЬ
ПЕЧЕНЬ
ЦИТОХРОМ С-ОКСИДАЗА

Доп.точки доступа:
Catinot, R.; Hoellinger, H.; Pfister, A.; Sonnier, M.; Simon, M.- T.

20.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 90.12-04Н1.304

Expression of mitochondrial cytochrome c oxidase in human colonic cell differentiation, transformation, and risk for colonic cancer [Text] / Barbara G. Heerdt [et al.] // Cancer Res. - 1990. - Vol. 50, N 5. - P1596-1600 . - ISSN 0008-5472
Перевод заглавия: Экспрессия митохондриальной цитохром-с-оксидазы при дифференцировке и трансформации клеток толстой кишки человека и риск рака кишок
Аннотация: Анализировали экспрессию гена митохондриальной цитохром-с-оксидазы (ЦО) в биопсийных образцах нормальных и злокачественных тканей толстой кишки (ТК) человека, а также клетках (Кл) НТ-29 в процессе дифференцировки и трансформации Кл in vitro и in vivo. Установлено, что экспрессия ЦО связана с нормальной дифференцировкой эпителиальных Кл ТК, а уменьшение экспрессии м. б. маркером увеличения степени риска развития рака ТК; выявлено 2 группы лиц с высоким риском-семейный полипоз и семейный рак ТК. Кол-во ДНК ЦОIII (иммуноблоттинг) указывает, что изменение экспрессии не обусловлено изменением числа митохондриальных геномов. США, Dept. Oncology, Montefiore and Albert Einstein Medical Centers, Bronx, NY 10467. Библ. 34.

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.21.17.02
Рубрики: ЦИТОХРОМ С-ОКСИДАЗА
МИТОХОНДРИИ
ЭКСПРЕССИЯ
КУЛЬТУРА КЛЕТОК
РАК ТОЛСТОЙ КИШКИ
ДИФФЕРЕНЦИРОВКА
ТРАНСФОРМАЦИЯ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 34
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Heerdt, Barbara G.; Halsey, Heidi K.; Lipkin, Martin; Augenlicht, Leonard H.

1-20 21-27

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска