СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ФОСФОРИБОЗИЛТРАНСФЕРАЗЫ<.>)

Общее количество найденных документов : 6
Показаны документы с 1 по 6

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.03-04Б2.262

Sauer, Jorgen.
Expression of the Methanobacterium thermoautotrophicum hpt gene, encoding hypoxanthine (guanine) phosphoribosyltransferase, in Escherichia coli [Text] / Jorgen Sauer, Per Nygaard // J. Bacteriol. - 1999. - Vol. 181, N 6. - P1958-1962 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Экспрессия в Escherichia coli гена hpt Methanobacterium thermoautotrophicum, кодирующего гипоксантин(гуанин)фосфорибозилтрансферазу
Аннотация: Методом функциональной комплементации ген hpt гипоксантин(гуанин)фосфорибозилтрансферазы Methanobacterium thermoautotrophicum клонирован в Escherichia coli. По предсказанной аминок-тной последовательности белок Hpr (I) наиболее похож на аденинфосфорибозилтрансферазы, но активен только с гипоксантином и гуанином. Синтез рекомбинантного I ограничен кодонами арг (АТА и АТГ) и иле (АУА) в гене hpt. Выделен гомогенный препарат рекомбинантного I. Дания, Dep. Biol. Chem., Univ. Copenhagen, 1307 Copenhagen K. Библ. 36

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ГЕНЫ
ГЕН ГИПОКСАНТИН (ГУАНИН)-ФОСФОРИБОЗИЛТРАНСФЕРАЗЫ HPT
КЛОНИРОВАНИЕ
ГЕТЕРОГОГИЧНАЯ ЭКСПРЕССИЯ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ХОЗЯЙСКИЕ КЛЕТКИ
METHANOBACTERIUM THERMOAUTOTROPHICUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
Nygaard, Per

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 08.02-04Б2.181

Clade-specific flucytosine resistance is due to a single nucleotide change in the FUR1 gene of Candida albicans [Text] / Andrew R. Dodgson [et al.] // Antimicrob. Agents and Chemother. - 2004. - Vol. 48, N 6. - P2223-2227 . - ISSN 0066-4804
Перевод заглавия: Клайд-специфичная устойчивость к флуцитозину обусловлена изменением одного нуклеотида в гене FUR1 Candida albicans
Аннотация: Популяционные исследования показали, что природная устойчивость к флуцитозину (5FC) Candida albicans ограничена одним из основных клайдов, клайдом I. Для определения генетической основы этой клайд-специфичной устойчивости секвенировали два гена, участвующие в метаболизме 5FC (ген цитозиндезаминазы и ген фосфорибозилтрансферазы), в 48 изолятах из всех клайдов. Показали, что изменение одного нуклеотида с цитозина на тимин в позиции 301 в гене фосфорибозилтрансферазы (FUR1) отвечает за устойчивость к 5FC. Мутантный аллель нашли только в изолятах I-группы. МИК 5FC для штаммов без копии мутантного аллеля составила 0,25 мкг/мл, для штаммов с одной копией аллеля 0,5 мкг/мл, с двумя копиями - 16 мкг/мл. Таким образом, два аллеля были кодоминантными. Присутствие этого аллеля в популяции C. albicans объясняет механизм устойчивости к 5FC. США, Dep. of Biol. Sci. and Pathology, The Univ. of Iowa City, Iowa City, Iowa 52242. Библ. 43

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.11.33
Рубрики: УСТОЙЧИВОСТЬ
ФЛУКОЦИТОЗИН
КЛАЙД-СПЕЦИФИЧНАЯ УСТОЙЧИВОСТЬ
ГЕНЫ
ГЕН ФОСФОРИБОЗИЛТРАНСФЕРАЗЫ FUR1
ГЕН ЦИТОЗИНДЕЗАМИНАЗЫ
ФУНКЦИЯ
РАЗЛИЧНЫЕ АЛЛЕЛИ
CANDIDA ALBICANS (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Dodgson, Andrew R.; Dodgson, Kirsty J.; Pujol, Claude; Pfaller, Michael A.; Soll, David R.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 09.01-04Т4.37

Inhibition of erythrocyte phosphoribosyltransferases (APRT and HGPRT) and decreased energy charge value in rats chronically exposed to lead [Text] : тез. [42 Meeting of the Polish Biochemical Society, Szczecin, Sept. 18-21, 2007] / Irena Baranowska-Bosiacka [et al.] // Acta biochim. pol. - 2007. - Vol. 54, прил. 4. - P92 . - ISSN 0001-527X
Перевод заглавия: Ингибирование фосфорибозилтрансфераз (APRT и HGPRT) эритроцитов и величины энергетического заряда у крыс при хроническом воздействии свинца
Аннотация: Опыты поставлены на крысах, получавших на протяжении 9 мес. питьевую воду, концентрация в которой Pb ацетата составляла 1%. К концу эксперимента концентрация Pb в крови возрастала по сравнению с контролем с 0,32 до 6,98 мг/100 мл. Однако концентрация АТФ падала на 32%, а концентрация АДФ, аденозина и АМФ возрастала на 28,5, 56 и 56% соотв. При этом энергетический заряд снижался на 8% в среднем. Активность фосфорибозилтрансферазы APRT гемолизатов у этих животных была снижена на 35%, а активность фосфорибозилтрансферазы HGPRT - на 30%. Сделан вывод, что хроническое воздействие Pb вызывает нарушение энергетического обмена эритроцитов. Польша, Pomeranian Medical Univ., Szczecin

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.11.15
Рубрики: СВИНЕЦ
АЦЕТАТ
ВЛИЯНИЕ
ФОСФОРИБОЗИЛТРАНСФЕРАЗЫ
ИНГИБИРОВАНИЕ
ЭРИТРОЦИТЫ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Baranowska-Bosiacka, Irena; Dziedziejko, Violetta E.; Safranow, Krzysztof; Dolegowska, Barbara B.; Marchlewicz, Mariola; Skotnicka, Ewa; Dudzinska, Wioleta; Wiszniewska, Barbara; Chlubek, Dariusz

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 12.07-04Б2.179

Aklujkar, Muktak.
Two ATP phosphoribosyltransferase isozymes of Geobacter sulfurreducens contribute to growth in the presence or absence of histidine and under nitrogen fixation conditions [Text] / Muktak Aklujkar // Can. J. Microbiol. - 2011. - Vol. 57, N 7. - P547-558 . - ISSN 0008-4166
Перевод заглавия: Два изозима АТФ-фосфорибозилтрансферазы оказывают влияние на рост Geobacter dulfurreducens в присутствии или отсутствии гистидина и в условиях фиксации азота
Аннотация: Geobacter sulfurreducens обладает двумя АТФ-фосфорибозилтрансферазами, катализирующими первую реакцию пути биосинтеза гистидина. Эта необычная избыточность была изучена с помощью мутационного анализа. Показано, что делеции гена hisG[L] не вызывают нарушений роста бактерий, тогда как делеции в гене hisG[S]-hisZ приводят к снижению скорости роста при недостатке гистидина в среде. Делеции в обоих генах hisG[L] и hisG[S] приводят к возрастанию уровня транскрипции hisZ, а у мутантов 'ДЕЛЬТА'hisG[S] и 'ДЕЛЬТА'hisZ наблюдается увеличение содержания транскрипта hisG[L]. Показано, что рост G. sulfurreducens у мутантов 'ДЕЛЬТА'hisG[S] и 'ДЕЛЬТА'hisZ ускоряется в условиях фиксации азота, нежели при использовании аммония в качестве источника азота. Делеции hisZ замедляют рост при всех тестированных условиях. Полагают, что рост бактерий прежде всего зависит от hisG[S]Z изозима, а фермент HisG[L] функционирует в условиях фиксации азота. США, Dept. Microbiol., Univ. Massachusetts Amherst, 203 Morrill IVN, North Pleasant St., Amherst, MA 01003

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ГИСТИДИН
БИОСИНТЕЗ
АТФ-ФОСФОРИБОЗИЛТРАНСФЕРАЗЫ
ГЕНЫ
ГЕН HISG
ГЕН HISZ
ФИКСАЦИЯ АЗОТА
GEOBACTER SULFURREDUCENS (BACT.)
РОСТ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.05-04Б2.375П

Furter, Rolf.
Das TRP4-Gen von/Saccharomyces cerevisiae: Klonierung, Struktur und Regulation [Text] : diss. : Автореф. дис. на соиск. учен. степ. Dokt. Naturwiss / Rolf Furter ; Eidgenoess Techn., Hochsch. Zuerich. - Hochsch. Zuerich, 1986. - IV, 103 с. : ил.
Перевод заглавия: Ген TRP4 Saccharomyces cerevisiae: клонирование, структура и регуляция
Аннотация: Диссертация. Ген TRP4 фосфорибозилтрансферазы (I) дрожжей клонирован в составе фрагмента SalZ-EcoRV длиной 2000 п. н. Секвенирование этого фрагмента обнаружило 1 открытую рамку считывания, к-рая кодирует белок из 380 аминокислотных остатков (мол. м. 41370), гомологичный I Escherichia coli и Bacillus subtilis. В 5'-фланговой области гена TRP4 имеется элемент UAS (ТГАТГЦ). Экспрессия и регуляция гена TRP4, клонированного на векторах Ер24 и рJDВ207, такие же, как у хромосомного гена TRP4. Делеционный анализ показал, что с 5'-стороны от положения -273 нет важных промоторных элементов, а в области между -161 и -127 расположена последовательность, необходимая для базальной экспрессии I. Ген TRP4 регулируется на уровне транскрипции системой общего контроля биосинтеза аминокислот. Стартовые точки транскрипции расположены между положениями -127 и -123 в условиях репрессии и между положениями -31 и -26 или -14 и -17 в условиях дерепрессии. Высказано предположение, что регуляторный белок GCN4 специфически маскирует инициирующую последовательность в промоторе ТRP4. Библ. 119.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.02.03
Рубрики: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
ГЕНЫ
ГЕН ФОСФОРИБОЗИЛТРАНСФЕРАЗЫ ТRP4
КЛОНИРОВАНИЕ
СТРУКТУРА
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
РЕГУЛЯЦИЯ
СИСТЕМА ОБЩЕГО АМИНОКИСЛОТНОГО КОНТРОЛЯ
ДИССЕРТАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Eidgenoess Techn., Hochsch. Zuerich
Свободных экз. нет

РЖ ВИНИТИ 34 (BI36) 89.11-04А4.90

Burkhart-Schultz, K.
Mouse model for somatic mutation at the HPRT gene: Molecular and cellular analyses [Text] / K. Burkhart-Schultz, C. L. Strout, I. M. Jones // Environ. and Mol. Mutagenes. - 1989. - Vol. 14, suppl. - P31 . - ISSN 0893-6692
Перевод заглавия: Экспериментальная модель на мышах соматических мутаций по гену ГФРТ. Молекулярный и клеточный анализ
Аннотация: Изучены факторы, влияющие на частоту и молек. природу мутаций (Мц). Выявлены различия между Т-лимфоцитами тимуса и селезенки при индукции тиогуанин-устойчивых мутантов, а также различия, связанные с типом ткани, мутагеном или возрастом. Частота Мц в случае нитрозоэтилмочевины повышается линейно до дозы 72 мг/кг, а в случае 'гамма'-лучей {1}{3}{7}Cb повышается криволинейно. Фракционирование дозы снижает мутагенность только ионизирующего Обл. При остром Обл мыши среди Мц увеличивается доля делеций гена HPRT, нитрозоэтилмочевина не индуцирует делеций. Помимо делеций, выявлены также Мц типа сдвига рамки и 3 различные замены в кодоне, инициирующем синтез белка.

ГРНТИ	34.49.19

ВИНИТИ 341.49.19.15.45
Рубрики: МУТАЦИИ
МОЛЕКУЛЯРНАЯ ПРИРОДА
ЧАСТОТА
ГЕН ГУАНИН-ФОСФОРИБОЗИЛТРАНСФЕРАЗЫ
ЛИМФОЦИТЫ
ТИМУС
СЕЛЕЗЕНКА
РАЗЛИЧИЯ
ГАММА-ИЗЛУЧЕНИЕ
НИТРОЗОЭТИЛМОЧЕВИНА
МЫШИ
ЖИВОТНЫЕ

Доп.точки доступа:
Strout, C.L.; Jones, I.M.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска