Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ФЕНИЛАЛАНИНГИДРОКСИЛАЗА<.>)
Общее количество найденных документов : 29
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-29 
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 96.08-04М4.108

    Kowlessur, Devanand.
    Further studies of the role of Ser-16 in the regulation of the activity of phenylalanine hydroxylase [Text] / Devanand Kowlessur, Xiang-Jiao Yang, Seymour Kaufman // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1995. - Vol. 92, N 11. - P4743-4747 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Дальнейшее изучение роли Ser-16 в регуляции активности фенилаланингидроксилазы
Аннотация: We have applied site-directed mutagenesis to specifically replace Ser-16 with negatively charged amino acids, glutamic and aspartic; with polar uncharged amino acids, asparagine and glutamine; with the positively charged amino acid lysine; and with the nonpolar hydrophobic amino aced alanine. The wild-type and mutant enzymes were purified to homogeneity, and the importance of Ser-16 in the activation of phenylalanine hydroxylase was examined by comparing the state of activation of the phosporylated form of the wild-type hydroxylase with that of the mutants. The kinetic studies carried out on the wild-type phosphorylated hydroxylase showed that all the activation could be accounted for by an increase in V[max] with no change in K[m] for either phenylalanine or the pterin cofactor. Replacement of Ser-16 with a negatively charged residue, glutamate of aspartate, resulted in the activation of the hydroxylase by 2- to 4-fold, whereas replacement with glutamine, asparagine, lysine, or alanine resulted in a much more modest increase. США, Lab. Neurochemistry, Nat. Inst. Mental Health, Bethesda, MD 20892. Библ. 26
ГРНТИ  
34.39.41
ВИНИТИ 341.39.41.07.25
Рубрики: ФЕНИЛАЛАНИНГИДРОКСИЛАЗА
АКТИВНОСТЬ
РОЛЬ SER-16
ИЗУЧЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Yang, Xiang-Jiao; Kaufman, Seymour

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 97.11-04М4.47

   
    Short tandem repeat polymorphism in Japanese families with phenylketonuria [Text] / Y. Kang [et al.] // J. Inherit. Metab. Disease. - 1996. - Vol. 19, N 3. - P375-376 . - ISSN 0141-8955
Перевод заглавия: Полиморфизм коротких тандемных повторов в японских семьях с фенилкетонурией
Аннотация: Проведен анализ полиморфизма простого тандемного повтора в гене фенилаланингидроксилазы (ФАГ) в 19 семьях с фенилкетонурией из Японии и показано, что этот повтор информативен в рез-те высокой гетерозиготности (79%) в 15 из изученных семей. Не выявлено выраженных отличий в частотах аллельных вариантов данного повтора в нормальном гене ФАГ и гене ФАГ с мутацией. Япония, Dep. of Pediatrics, Osaka City Univ. Medical School, 1-5-7 Asahimachi, Abeno-ku, Osaka 545. Библ. 6
ГРНТИ  
34.39.41
ВИНИТИ 341.39.41.07.25
Рубрики: ФЕНИЛКЕТОНУРИЯ
ФЕНИЛАЛАНИНГИДРОКСИЛАЗА
ПДРФ
ПОВТОРЫ
ЧАСТОТЫ АЛЛЕЛЕЙ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Kang, Y.; Okano, Y.; Hase, Y.; Oura, T.; Isshiki, G.

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 99.04-04Т4.210

   
    Hepatic phenylalanine hydroxylase of Clethrionomys glareolus schreber as a bioindicator of pollution [Text] / John Donlon [et al.] // Biochem. Soc. Trans. - 1998. - Vol. 26, N 1. - S64 . - ISSN 0300-5127
Перевод заглавия: Печеночная фенилаланингидроксилаза Clethrionomys glareolus как биоиндикатор загрязнений
Аннотация: Определяли удельные активности фенилаланингидроксилазы (ФГ) печени с использованием кофакторов ВН[4] и DMPH[4] для 2-х групп мышей рыжей полевки и пашенной полевки; опытных помещенных в условия индустриального района (загрязнение SO[2]), и контрольных. Для 2-х групп животных и в контроле и опыте активность ФГ была ниже у рыжей полевки, чем у пашенной. Показано, что активность ФГ пашенной полевки и в контроле и опыте практически не отличалась, тогда как у рыжей полевки активность ФГ в опытной группе значительно снижалась по сравнению с контрольной. Ирландия, Dep. Biochemistry, Univ. College, Galway. Библ. 9
ГРНТИ  
34.47.51
ВИНИТИ 341.47.51.05
Рубрики: ФЕНИЛАЛАНИНГИДРОКСИЛАЗА
АКТИВНОСТЬ
БИОИНДИКАТОР
ЗАГРЯЗНЕНИЕ ОКРУЖАЮЩЕЙ СРЕДЫ
ПЕЧЕНЬ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Donlon, John; Fallon, Brigid; Barrett, Patrick; Carroll, Oliver; Henderson, Philip; Fairley, James S.

4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 99.07-04М4.5

   
    Correlation of rat hepatic phenylalanine hydroxylase, with tetrahydrobiopterin and GTP concentrations [Text] / Thomas Guerin [et al.] // Int. J. Biochem. and Cell Biol. - 1998. - Vol. 30, N 9. - P1047-1054 . - ISSN 1357-2725
Перевод заглавия: Связь между фенилаланингидроксилазой печени крыс и концентрациями тетрагидробиоптерина и ГТФ
Аннотация: В печени экспериментально диабетических крыс присутствует особенно активная фенилаланингидроксилаза (ФГ). В то же время печень животных, содержащихся на высокобелковой диете, где также превалирует глюконеогенез, содержит нормальное количество ФГ. При изучении действия других альтернативных субстратов глюконеогенеза в диете крыс обнаружили, что при содержании в диете 40% глицерина удельная активность ФГ печени уменьшается примерно на 60% от контроля. Не наблюдали действия глицерина на степень фосфорилирования фермента. В опытах по включению меченого лейцина в ФГ обнаружили снижение скорости ее синтеза. Аналогичным образом у животных, получающих корм, содержащий 85% фруктозы, активность ФГ значительно снижена. Во всех этих случаях, а также животных с индуцированным стрептозотоцином диабетом изменения в концентрации кофактора ФГ тетрагидроптерина и ГТФ хорошо коррелировали с действиями на активность фермента. Т. обр., у взрослых особей крыс концентрация тетрагидробиоптерина и экспрессия ФГ в печени регулируется с помощью ГТФ. Ирландия, Dep. Biochem., Nat. Univ. of Ireland, Galway, Galway. Библ. 39
ГРНТИ  
34.39.41
ВИНИТИ 341.39.41.07.02
Рубрики: ФЕНИЛАЛАНИНГИДРОКСИЛАЗА
АКТИВНОСТЬ
ТЕТРАГИДРОБИОПТЕРИН
ГТФ
КОНЦЕНТРАЦИОННО-ЗАВИСИМОЕ ВЛИЯНИЕ
ПЕЧЕНЬ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Guerin, Thomas; Walsh, Gerard A.; Donlon, John; Kaufman, Seymour

5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI51) 99.07-04И7.142

   
    Hepatic phenylalanine hydroxylase of Clethrionomys glareolus schreber as a bioindicator of pollution [Text] / John Donlon [et al.] // Biochem. Soc. Trans. - 1998. - Vol. 26, N 1. - S64 . - ISSN 0300-5127
Перевод заглавия: Печеночная фенилаланингидроксилаза Clethrionomys glareolus как биоиндикатор загрязнений
Аннотация: Определяли удельные активности фенилаланингидроксилазы (ФГ) печени с использованием кофакторов ВН[4] и DMPH[4] для 2-х групп мышей рыжей полевки и пашенной полевки; опытных помещенных в условия индустриального района (загрязнение SO[2]), и контрольных. Для 2-х групп животных и в контроле и опыте активность ФГ была ниже у рыжей полевки, чем у пашенной. Показано, что активность ФГ пашенной полевки и в контроле и опыте практически не отличалась, тогда как у рыжей полевки активность ФГ в опытной группе значительно снижалась по сравнению с контрольной. Ирландия, Dep. Biochemistry, Univ. College, Galway. Библ. 9
ГРНТИ  
34.33.27
ВИНИТИ 341.33.27.21.27.17
Рубрики: ФЕНИЛАЛАНИНГИДРОКСИЛАЗА
АКТИВНОСТЬ
БИОИНДИКАТОР
ЗАГРЯЗНЕНИЕ ОКРУЖАЮЩЕЙ СРЕДЫ
ПЕЧЕНЬ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Donlon, John; Fallon, Brigid; Barrett, Patrick; Carroll, Oliver; Henderson, Philip; Fairley, James S.

6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 00.11-04М4.87

   
    Structural basis of autoregulation of phenylalanine hydroxylase [Text] / Bostjan Kobe [et al.] // Nature Struct. Biol. - 1999. - Vol. 6, N 5. - P442-448 . - ISSN 1072-8368
Перевод заглавия: Структурные основы ауторегуляции фенилаланингидроксилазы
Аннотация: Обзор. Активность фенилаланингидроксилазы, катализирующей превращение фенилаланина в тирозин, регулируется фенилаланином и тетрагидробиоптерином, а также путем фосфорилирования. Детально рассмотрены данные рентгеноструктурного анализа дефосфорилированной и фосфорилированной форм димерного фермента. Выявлен каталитический домен, подвижно связанный с регуляторным доменом. Идентифицирована N-концевая ауторегуляторная последовательность, включающая фосфорилируемый остаток Ser16. Фенилаланин и фосфорилирование оказывают на активность фенилаланингидроксилазы согласованное действие. Австралия, St. Vincent's Inst. Med. Res., Fitzroy, Victoria 3065. Библ. 30
ГРНТИ  
34.39.41
ВИНИТИ 341.39.41.07.25
Рубрики: ФЕНИЛАЛАНИНГИДРОКСИЛАЗА
ДИМЕР
ФОСФОРИЛИРОВАННАЯ И ДЕФОСФОРИЛИРОВАННАЯ ФОРМЫ
КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА
АУТОРЕГУЛЯЦИЯ
СТРУКТУРНЫЕ ОСНОВЫ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 30

Доп.точки доступа:
Kobe, Bostjan; Jennings, Ian G.; House, Colin M.; Michell, Belinda J.; Goodwill, Kenneth E.; Santarsiero, Bernard D.; Stevens, Raymond C.; Cotton, Richard G.H.; Kemp, Bruce E.

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.12-04Б2.93

    Chen, Dawei.
    Phenylalanine hydroxylase from Chromobacterium violaceum. Uncoupled oxidation of tetrahydropterin and the role iron in hydroxylation [Text] / Dawei Chen, Perry A. Frey // J. Biol. Chem. - 1998. - Vol. 273, N 40. - P25594-25601 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Фенилаланингидроксилаза из Chromobacterium violaceum. Разобщенное окисление тетрагидроптерина и роль железа в гидроксилировании
Аннотация: Ген Chromobacterium violacens, кодирующий фенилаланингидроксилазу (ФАГ), клонирован и экспрессирован в клетках Escherichia coli. Очищенный фермент содержит медь, к-рая не поддерживает ферментативную активность. При удалении меди дитиотрейтолом (ДТТ) ФАГ содержит стехиометрические кол-ва кальция и цинка и практически не содержит ионов окислительно-восстановительных металлов. Лишенная меди ФАГ катализирует фенилаланин-зависимое окисление 6,7-диметилтетрагидроптерина (DMPH[4]) кислородом, причем фенилаланин не гидроксилируется и не подвергается химическому изменению и продуцируется H[2]O[2]. Аналоги фенилаланина также активируют окисление DMPH[4]. Показано, что ферменты с медью и без нее катализируют гидроксилирование фенилаланина в присутствии ДТТ и FeSO[4], причем H[2]O[2] не образуется. Значения K[м] для Fe{2+} и ДТТ составляют 0,28 мкМ и 1,1 мМ, соотв., при 1,0 мМ фенилаланина, 120 мкМ DMPH[4], pH 7,4 и 23'ГРАДУС'C, а значение k[cat] составляет 14,3 с{-1}. Кроме ДТТ гидроксилирование фенилаланина поддерживают глутатион, меркаптоэтанол и дигидролипоат. Инкубация лишенного меди фермента с FeSO[4], фенилаланином и ДТТ ведет к образованию железо-гидроксилазы, содержащей 1 молекулу железа на молекулу ФАГ. Считается, что железо участвует в гидроксилировании фенилаланина, но не в окислении DMPH[4]. США, Inst. Enzyme Res., Dep. Biochem., Coll. Agr. and Biol. Sci., Univ. Wisconsin-Madison, 1710 Univ. Ave., Madison, WI 53705. Библ. 33
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ФЕНИЛАЛАНИНГИДРОКСИЛАЗА
ХАРАКТЕРИСТИКА
ТЕТРАГИДРОПТЕРИН
РАЗОБЩЕННОЕ ОКИСЛЕНИЕ
ЖЕЛЕЗО
РОЛЬ
CHROMOBACTERIUM VIOLACEUM

Доп.точки доступа:
Frey, Perry A.

8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 01.04-04М3.199

   
    Missense mutations in the phenylalanine hydroxylase gene (PAH) can cause accelerated proteolytic turnover of PAH enzyme: A mechanism underlying phenylketonuria [Text] / P. J. Waters [et al.] // J. Inherit. Metab. Disease. - 1999. - Vol. 22, N 3. - P208-212 . - ISSN 0141-8955
Перевод заглавия: Миссенс-мутации в гене фенилаланингидроксилазы (ФАГ) могут приводить к ускоренному протеолитическому обращению фермента ФАГ: механизм, лежащий в основе фенилкетонурии
Аннотация: Проведен анализ влияния 6 вызывающих фенилкетонурию (ФКУ) миссенс-мутаций в гене ФАГ на скорость протеолиза мутантных форм ФАГ и показано, что в системе in vitro скорость протеолитической деградации ФАГ с миссенс-мутациями в 2-5 раз выше, чем для ФАГ дикого типа. Ускоренный протеолиз мутантной ФАГ может быть связан с патогенезом ФКН. Канада, A-717, deBelle Lab. for Biochemical Genetics, Montreal Children's Hospital, 2300 rue Tupper, Montreal, Quebec, H3H 1P3. E-mail MC77@musica.mcgill.ca. Библ. 14
ГРНТИ  
34.39.15
ВИНИТИ 341.39.15.37.17.13
Рубрики: ФЕНИЛАЛАНИНГИДРОКСИЛАЗА
ПРОТЕОЛИЗ
МУТАЦИЙ
ГЕН PAH
МИССЕНС-МУТАЦИИ
ФЕНИЛКЕТОНУРИЯ
КЛЕТОЧНАЯ ГЕНЕТИКА
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Waters, P.J.; Parniak, M.A.; Akerman, B.R.; Jones, A.O.; Scriver, C.R.

9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 01.09-04М4.62

    Daubner, S. Colette
    Reversing the substrate specificities of phenylalanine and tyrosine hydroxylase: Aspartate 425 of tyrosine hydroxylase is essential for L-DOPA formation [Text] / S.Colette Daubner, Julie Melendez, Paul F. Fitzpatrick // Biochemistry. - 2000. - Vol. 39, N 32. - P9652-9661 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Изменение субстратной специфичности фенилаланингидроксилазы и тирозингидроксилазы. Остаток Asp425 тирозингидроксилазы является существенным для образования L-дигидроксифенилаланина
Аннотация: Фенилаланингидроксилаза и тирозингидроксилаза имеют близкие по структуре каталитические домены, но проявляют различную субстратную специфичность. Методом направленного мутагенеза показано, что существенным для образования L-дигидроксифенилаланина остатком тирозингидроксилазы является остаток в положении 425. У мутанта тирозингидроксилазы Asp425Val специфичность к фенилаланину (относительно тирозина) возрастает в 80 000 раз. Двойной мутант фенилаланингидроксилазы Val379Asp/His264Gln проявляет высокую активность в реакции гидроксилирования тирозина США, Dep. Biochem. Biophys., 2128 TAMU, College Station, TX 77843-2128. Библ. 63
ГРНТИ  
34.39.41
ВИНИТИ 341.39.41.07.25
Рубрики: ТИРОЗИНГИДРОКСИЛАЗА
ОБРАЗОВАНИЕ L-ДОФА
АСПАРТАТ-425
РОЛЬ
ФЕНИЛАЛАНИНГИДРОКСИЛАЗА
РЕКОМБИНАНТНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
МУТАЦИИ
ВЛИЯНИЕ
ВЗАИМОПРЕВРАЩЕНИЯ СУБСТРАТНОЙ СПЕЦИФИЧНОСТИ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Melendez, Julie; Fitzpatrick, Paul F.

10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI25) 02.12-04М5.356

   
    Tetrahydrobiopterin-responsive phenylalanine hydroxylase deficiency in Dutch neonates [Text] / L. J.M. Spaapen [et al.] // J. Inherit. Metab. Disease. - 2001. - Vol. 24, N 3. - P352-358 . - ISSN 0141-8955
Перевод заглавия: Недостаточность чувствительной к тетрагидробиоптерину фенилаланингидроксилазы у новорожденных в Голландии
Аннотация: Нагрузка тетрагидробиоптерином у двух новорожденных с конц-ией фенилаланина в крови 258 и 1250 мкмоль/л вызывала ее значительное уменьшение. При одновременной нагрузке тетрагидробиоптерином и фенилаланином конц-ия последнего полностью нормализовалась в течение последующих 8 часов. Базальная конц-ия птеринов в моче и спинномозговой жидкости у всех новорожденных оставалась нормальной, а активность дигидроптеридинредуктазы уменьшалась до 50% контрольной величины. Ген фенилаланингидроксилазы у 4 новорожденных содержал мутации A313T и L367sinsC, V190A и R243X, A300S и A403V, R241C и A403V. Полученные результаты подтверждают наличие у новорожденных с недостаточностью фенилаланингидроксилазы мутантного фермента с пониженным сродством к кофактору тетрагидробиоптерину. Библ. 11
ГРНТИ  
34.39.51
ВИНИТИ 341.39.51.25
Рубрики: ФЕНИЛАЛАНИНГИДРОКСИЛАЗА
НЕДОСТАТОЧНОСТЬ
МУТАНТНЫЕ ФОРМЫ
ТЕТРАГИДРОБИОПТЕРИН
СРОДСТВО
ПОВЫШЕННОЕ СОДЕРЖАНИЕ
ВЛИЯНИЕ
НОВОРОЖДЕННЫЕ ДЕТИ

Доп.точки доступа:
Spaapen, L.J.M.; Bakker, J.A.; Velter, C.; Loots, W.; Rubio-Gonzalbo, M.E.; Forget, P.P.; Dorland, L.; De, Koning T.J.; Poll-The, B.T.; Ploos, Van Amstel H.K.

11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 05.06-04М4.50

   
    Human phenylalanine hydroxylase is activated by H[2]O[2]: A novel mechanism for increasing the L-tyrosine supply for melanogenesis in melanocytes [Text] / Karin U. Schallreuter [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 2004. - Vol. 322, N 1. - P88-92 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: У человека фенилаланингидроксилазу активирует H[2]O[2] новый механизм усиленного поступления в меланоциты L-тирозина для меланогенеза
Аннотация: Показали, что H[2]O[2] повышает в 4 раза V[max] очищенной рекомбинантной фенилаланингидроксилазы (ФГ) человека; поэтому образующийся под действием УФ-B H[2]O[2] позитивно регулирует поступление тирозина в эпидермис человека, способствуя меланогенезу de novo. Изучив обновление пулов фенилаланина/тирозина до и после воздействия УФ-B in vivo, обнаружили при FT-Раман-спектроскопии ослабление сигнала фенилаланина и повышение пика тирозина. Великобритания, Clin.a.Exp Dermatol., Dep. Biomed. Sci., Univ. Bradford BD7 1DP. Библ. 21
ГРНТИ  
34.39.41
ВИНИТИ 341.39.41.07.35
Рубрики: ФЕНИЛАЛАНИНГИДРОКСИЛАЗА
РЕКОМБИНАНТНАЯ ФОРМА
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
ФЕНИЛАЛАНИН/ТИРОЗИН
H[2]O[2]
МЕЛАНОГЕНЕЗ
ЭПИДЕРМИС
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Schallreuter, Karin U.; Wazir, Umar; Kothari, Sonal; Gibbons, Nicholas C.J.; Moore, Jeremy; Wood, John M.

12.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 06.08-04Н1.163

   
    Results of L-(1-{13}]phenylalanine breath test with air isotope ratio mass spectrometry can reflect the activity of phenylalanine hydroxylase in cirrhotic rat liver [Text] / W. Yan [et al.] // Rapid Commun. Mass Spectrom. - 2006. - Vol. 20, N 4. - P602-608 . - ISSN 0951-4198
Перевод заглавия: Результаты дыхательного теста с L-[1-{13}C]-фенилаланином методом масс-спектрометрии с изотопным соотношением в воздухе могут отражать активность фенилаланингидроксилазы в цирротической печени крысы
Аннотация: Изучали возможную взаимосвязь между параметрами дыхательного теста с применением L-[1-{13}C]-фенилаланина и активностью фенилаланингидроксилазы в печени крыс с экспериментальным циррозом, вызванным CCl[4]. Представлены данные, полученные для 12 параметров, включая уровень {13}C в печени, конц-ии {13}C при дыхании, кумулятивную экскрецию {13}C и ряд других. КНР, Dep. Nucl. Med., Shanghai Second Med. Univ., Shanghai 200127
ГРНТИ  
76.29.49
ВИНИТИ 761.29.49.21.07.05
Рубрики: ХИМИЧЕСКИЙ КАНЦЕРОГЕНЕЗ, ВЫЗВАННЫЙ ЧЕТЫРЕХХЛОРИСТЫМ УГЛЕРОДОМ
ФЕНИЛАЛАНИНГИДРОКСИЛАЗА
АКТИВНОСТЬ
L-(1-C{13})ФЕНИЛАЛАНИН
ДЫХАТЕЛЬНЫЙ ТЕСТ
ГЕПАТОЦИТЫ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Yan, W.; Xiong, P.; Liu, Z.; Huang, G.

13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 06.10-04М4.217

   
    Results of L-(1-{13}]phenylalanine breath test with air isotope ratio mass spectrometry can reflect the activity of phenylalanine hydroxylase in cirrhotic rat liver [Text] / W. Yan [et al.] // Rapid Commun. Mass Spectrom. - 2006. - Vol. 20, N 4. - P602-608 . - ISSN 0951-4198
Перевод заглавия: Результаты дыхательного теста с L-[1-{13}C]-фенилаланином методом масс-спектрометрии с изотопным соотношением в воздухе могут отражать активность фенилаланингидроксилазы в цирротической печени крысы
Аннотация: Изучали возможную взаимосвязь между параметрами дыхательного теста с применением L-[1-{13}C]-фенилаланина и активностью фенилаланингидроксилазы в печени крыс с экспериментальным циррозом, вызванным CCl[4]. Представлены данные, полученные для 12 параметров, включая уровень {13}C в печени, конц-ии {13}C при дыхании, кумулятивную экскрецию {13}C и ряд других. КНР, Dep. Nucl. Med., Shanghai Second Med. Univ., Shanghai 200127
ГРНТИ  
34.39.33
ВИНИТИ 341.39.33.39.15
Рубрики: ХИМИЧЕСКИЙ КАНЦЕРОГЕНЕЗ, ВЫЗВАННЫЙ ЧЕТЫРЕХХЛОРИСТЫМ УГЛЕРОДОМ
ФЕНИЛАЛАНИНГИДРОКСИЛАЗА
АКТИВНОСТЬ
L-(1-C{13})ФЕНИЛАЛАНИН
ДЫХАТЕЛЬНЫЙ ТЕСТ
ГЕПАТОЦИТЫ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Yan, W.; Xiong, P.; Liu, Z.; Huang, G.

14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 08.07-04М4.9

   
    The tetrahydrobiopterin loading test in 36 patients with hyperphenylalaninaemia: Evaluation of response and subsequent treatment [Text] / M. D. Boveda [et al.] // J. Inherit. Metab. Disease. - 2007. - Vol. 30, N 5. - P812 . - ISSN 0141-8955
Перевод заглавия: Оценка реакции 36-ти больных на пробную нагрузку их тетрагидробиоптерином и последующее лечение при гиперфенилаланинемии
Аннотация: В течение 24 ч после пробной нагрузки тетрагидробиоптерином у некоторых больных при умеренной связанной с дефицитом фенилаланингидроксилазы гиперфенилаланинемии и фенилкетонурии в возрасте от 7-15 дней до 32 лет происходило значительное понижение содержания фенилаланина в плазме крови. Существенное значение при этом имели особенности генотипа и фенотипа, а также возраст больных. Испания, Hospital Cl'иота'nico Univ., Santiago de Compostela
ГРНТИ  
34.39.41
ВИНИТИ 341.39.41.07.25
Рубрики: АЗОТИСТЫЙ ОБМЕН
ГИПЕРФЕНИЛАЛАНИНЕМИЯ
ФЕНИЛАЛАНИНГИДРОКСИЛАЗА
ТЕТРАГИДРОБИОПТЕРИН
ГЕНОТИП
ВОЗРАСТ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Boveda, M.D.; Couce, M.L.; Castineiras, D.E.; Cocho, J.A.; Perez, B.; Ugarte, M.; Fraga, J.M.

15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 11.10-04В3.63

   
    Nonflowering plants possess a unique folate-dependent phenylalanine hydroxylase that is localized chloroplasts [Text] / Anne Pribat [et al.] // Plant Cell. - 2010. - Vol. 22, N 10. - P3410-3422 . - ISSN 1040-4651
Перевод заглавия: Определение у нецветущих растений уникальной фолат-зависимой фенилаланингидроксилазы, локализованной в хлоропластах
ГРНТИ  
34.31.19
ВИНИТИ 341.31.19.27.45.07
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ФЕНИЛАЛАНИНГИДРОКСИЛАЗА
ГЕНЕТИКА
ВТОРИЧНЫЕ МЕТАБОЛИТЫ
АРОМАТИЧЕСКИЕ КОМПОНЕНТЫ

Доп.точки доступа:
Pribat, Anne; Noiriel, Alexandre; Morse, Alison M.; Davis, John M.; Fouquet, Romain; Loizeau, Karen; Ravanel, Stephane; Frank, Wolfgang; Haas, Richard; Reski, Ralf; Bedair, Mohamed

16.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI35) 13.09-04Т5.108

   
    Влияние мутаций в гене фенилаланингидроксилазы на предрасположенность к хроническому алкоголизму, отягощенному психоневрологическими расстройствами [Текст] / С. Е. Хальчицкий [и др.] // Естеств. и техн. науки. - 2012. - N 6. - С. 117-119 . - ISSN 1684-2626
Аннотация: Рассмотрено влияние мутаций в гене фенилаланингидроксилазы на особенности проявления психоневрологической симптоматики при хроническом алкоголизме и предрасположенность к данному заболеванию. Проведено сравнение частоты мутаций в гене фенилаланингидроксилазы у больных хроническим алкоголизмом и в контрольной группе. Россия, Ленинградская обл. клин. больница, Санкт-Петербург. Библ. 5
ГРНТИ  
34.47.67
ВИНИТИ 341.47.67.15.02.13
Рубрики: АЛКОГОЛИЗМ
ХРОНИЧЕСКИЙ
ФЕНИЛАЛАНИНГИДРОКСИЛАЗА
ГЕНЫ
МУТАЦИИ
ПСИХОНЕВРОЛОГИЧЕСКИЕ РАССТРОЙСТВА

Доп.точки доступа:
Хальчицкий, С.Е.; Булычева, И.А.; Никифорова, И.Ф.; Шапошников, А.М.; Комов, В.П.

17.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 14.01-04В2.454

   
    Dictyostelium phenylalanine hydroxylase is activated by its substrate phenylalanine [Text] / Hye-Lim Kim [et al.] // FEBS Lett. - 2012. - Vol. 586, N 20. - P3596-3600 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Фенилаланингидроксилаза Dictyostelium активируется ее субстратом фенилаланином
Аннотация: Очищенная фенилаланингидроксилаза из D. discoideum является тетрамером, содержит регуляторный и каталитический домены и активируется фенилаланином
ГРНТИ  
34.29.15
ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: ФЕНИЛАЛАНИНГИДРОКСИЛАЗА
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
СТРУКТУРА
РЕГУЛЯТОРНЫЙ ДОМЕН
D. DISCOIDEUM

Доп.точки доступа:
Kim, Hye-Lim; Park, Mi-Bee; Kim, Yumin; Yang, Yun Gyeong; Lee, Soo-Woong; Zhuang, Ningning; Lee, Kon Ho; Park, Young Shik

18.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 89.06-04М1.224

    Fisher, Michael J.
    Epidermal growth factor mimics the effect of insulin on phenylalanine hydroxylation in isolated liver cells [Text] / Michael J. Fisher, Alan J. Dickson // Biochem. Soc. Trans. - 1988. - Vol. 16, N 5. - P897-898 . - ISSN 0300-5127
Перевод заглавия: Фактор роста эпидермиса имитирует действие инсулина на гидроксилирование фенилаланина в изолированных клетках печени
Аннотация: Кл печени сытых крыс Sprague-Dawley инкубировали с 4-{3}H-фенилаланином в присутствии эффекторов для оценки гидроксилирования фенилаланина (I). Установлено, что 109} М глюкагон и 105} М норадреналин стимулируют гидроксилирование I. Фактор роста эпидермиса (ФРЭ) и инсулин (II) без др. эффекторов не влияют на гидроксилирование I. Однако в присутствие глюкагона или норадреналина ФРЭ, подобно II, понижает гормон-стимулированное гидроксилирование. Полумакс. эффективная конц-ия подавления гидроксилирования I, стимулированного 109} глюкагоном, составляет 101}{0} М. Заключено, что способность ФРЭ подавлять гидроксилирование I обусловлена, как и в случае II, изменением степени фосфорилирования I-гидроксилазы. Великобритания, Dep. of Biochem. Univ. of Liverpool, P. O. Box 147, L69, 3ВХ. Библ. 10.
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.15
Рубрики: ТЕПАТОЦИТЫ
КРЫСЫ
АМИНОКИСЛОТЫ
ФЕНПЛАЛАНИН
ГИДРОКСИЛИРОВАНИЕ
ФЕРМЕНТЫ
ФЕНИЛАЛАНИНГИДРОКСИЛАЗА
ГОРМОН-СТИМУЛИРОВАННАЯ АКТИВАЦИЯ
ИНСУЛИН
ЭПИДЕРМАЛЬНЫЙ ФАКТОР РОСТА
ИНГИБИРОВАНИЕ АКТИВАЦИИ

Доп.точки доступа:
Dickson, Alan J.

19.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.08-04Б2.105

   
    Mechanistic studies on phenylalanine hydroxylase from Chromobacterium violaceum. evidence for the formation of an enzyme-oxygen complex [Text] / Stephen O. Pember [et al.] // Biochemistry. - 1989. - Vol. 28, N 5. - P2124-2130 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Исследование механизма фенилаланингидроксилазы из Chromobacterium violaceum. Доказательство образования комплекса фермент-кислород
Аннотация: Фенилаланингидроксилаза (КФ 1.14.16.1; I) из Ch. violaceum содержит Cu и катализирует след. р-цию: тетрагидроптерин+фенилаланин+O[2] тирозин+H[2]O+дигидророптерин. Анализ стационарной кинетики этой р-ции показал, что она происходит по частично упорядоченному механизму, при этом первым к I присоединяется О[2]. Этот последний вывод получил подтверждение в экспериментах по "быстрому тушению", в к-рых предварительно сформированный комплекс фермент-кислород реагировал с анаэр. смесью 6,7-диметилтетрагидроптерина и L-фенилаланина с образованием продукта. Дополнительное доказательство присутствия комплекса фермент-кислород получено в опытах по измерению магнитной чувствительности молек. кислорода в присутствии и в отсутствие Cu-содержащей I. Магнитная чувствительность растворенного кислорода снижалась в присутствии восстановленной I (Cu+), что свидетельствует о прямом взаимодействии кислорода с металлом в I. Библ. 50. США, Dep. of Chem. and Biochem., The Pennsylvania State Univ., Univ. Park, PA 16 802.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.07.23.23
Рубрики: ФЕНИЛАЛАНИНГИДРОКСИЛАЗА
МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ
КОМПЛЕКС ФЕРМЕНТ-КИСЛОРОД
КИСЛОРОД
РАСТВОРЕННЫЙ КИСЛОРОД
МАГНИТНАЯ ЧУВСТВИТЕЛЬНОСТЬ
CHROMOBACTERIUM VIOLACEUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
Pember, Stephen O.; Johnson, Kenneth A.; Villafranca, Joseph J.; Benkovic, Stephen J.

20.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 89.09-04М4.67

   
    Untersuchungen zur Charakterisierung gereinigter phenylalaninhydroxylase aus leber und niere der ratte sowie humaner leber [Text] / Igor Rebrin [et al.] // Wiss. Z. E. M. Arndt-Univ., Greifswald. MED. R. - 1988. - Vol. 37, N 1. - S13-18 . - ISSN 0138-1067
Перевод заглавия: Исследования характерных свойств очищенных препаратов фенилаланингидроксилазы (изолированной) из печени и почек крысы, а также из печени человека
Аннотация: Приведены результаты биохим. и иммунологич. анализа фенилаланингидроксилазы (ФАГ-азы), изолированной методом аффинной и ионообменной хроматографии. Получены значения константы Михаэлиса для субстрата и кофактора и определены зависимость от pH, влияние ингибиторов и молекулярная масса фермента. Установленные факты указывают на значительное сходство между печеночной и почечной ФАГ-азами крыс, что, вероятно, исключает возможность существования ее изоферментов. Методом иммуноблотинга обнаружено наличие иммунореактивных белков с такой же, как у ФАГ-азы молекулярной массой и в др. органах и тканях крысы. ГДР, Inst. fur Med. Genetik der Ernst-Moritz-Arndt-Univ. Greifswald, Greifswald, DDR-2200. Библ. 26.
ГРНТИ  
34.39.33
ВИНИТИ 341.39.33.39.07 + 341.39.41.07.39
Рубрики: ПЕЧЕНЬ
ФЕРМЕНТЫ
ФЕНИЛАЛАНИНГИДРОКСИЛАЗА
КРЫСЫ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Rebrin, Igor; Grimm, Ulrich; Petruschka, Lothar; Herrmann, Falko H.
 1-20    21-29 
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)