Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ТРИПТОФАНАЗА<.>)
Общее количество найденных документов : 16
Показаны документы с 1 по 16
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.02-04Б2.40

    Mizobata, Tomohiro.
    The folding characteristics of tryptophanase from Escherichia coli [Text] / Tomohiro Mizobata, Yasushi Kawata // J. Biochem. - 1995. - Vol. 117, N 2. - P384-391 . - ISSN 0021-924X
Перевод заглавия: Характеристика укладки структуры триптофаназы из Escherichia coli
Аннотация: Исследовали денатурацию гуанидинхлоридом и ренатурацию триптофаназы из E. coli (КФ 4.1.99.1). В ходе денатурации сначала диссоциирует кофермент пиридоксаль-5'-фосфат, что значительно дестабилизирует структуру и приводит к ее разворачиванию. На стадии разворачивания глобулы образуется интермедиат, имеющий, по данным светорассеяния, сильную тенденцию к необратимой агрегации. После денатурации белок к полной ренатурации не способен, что связано с неспецифической агрегацией при укладке. Проверено влияние различных условий, способных ограничивать агрегацию. При инициации укладки при пониженных т-рах агрегация в определенной степени подавляется и растет выход нативной формы. Япония, Fac. Eng., Tottori Univ., Koyama-cho Minami, Tottori 680. Библ. 26
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ТРИПТОФАНАЗА
УКЛАДКА СТРУКТУРЫ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Kawata, Yasushi

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.06-04Б2.66

   
    Cold inactivation and dissociation into dimers of Escherichia coli tryptophanase and its W330F mutant form [Text] / Tali Erez [et al.] // Biochim. et biophys. acta. Protein Struct. and Mol. Enzymol. - 1998. - Vol. 1384, N 2. - P365-372 . - ISSN 0167-4838
Перевод заглавия: Холодовая инактивация и диссоциация на димеры триптофаназы из Escherichia coli и ее мутантной формы W330F
Аннотация: Триптофаназа Escherichia coli является тетрамерным ферментом, к-рый претерпевает холодовую инактивацию, замедляемую ионами K{+}, а мутантный фермент W330F быстро инактивируется на холоду, независимо от присутствия K{+}. Все варианты холодовой инактивации триптофаназы ассоциированы с снижением пиков КД и поглощения при 420 нм и с коротковолновым сдвигом максимума поглощения. Эти спектральные изменения являются следствием разрыва внутренней альдиминовой связи и высвобождения кофермента. По данным ВЭЖХ, образующийся при этом апофермент диссоциирует на димеры в р-ции, к-рая существенно зависит от анионного состава среды. США, Dep. Chem., Univ., Athens, GA 30602. Библ. 17
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ТРИПТОФАНАЗА
МУТАНТНАЯ ФОРМА
ИНАКТИВАЦИЯ
ДИССОЦИАЦИЯ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Erez, Tali; Gdalevsky, Garik Ya.; Torchinsky, Yuri M.; Phillips, Robert S.; Parola, Abraham H.

3.
Патент 5916781 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12P 13/22.

   
    Method for producing D-tryptophan [Текст] / Hiroaki Yamamoto [и др.] ; Daicel Chemical Ind., Ltd. - № 09/005110 ; Заявл. 09.01.1998 ; Опубл. 29.06.1999 ; Приор. 09.01.1997, № 9-002228 (Япония)
Перевод заглавия: Способ получения D-триптофана
Аннотация: Разработан высокопроизводительный способ получения D-триптофана с высокой оптической чистотой. Способ основан на использовании триптофаназы, специфически расщепляющей L-триптофан, находящийся в смеси с D-триптофаном. В качестве источника фермента используют продуцирующие его микроорганизмы различных родов и видов, или рекомбинантные микроорганизмы с клонированным из последних геном триптофаназы. Возможно также применение очищенного фермента
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.09
Рубрики: D-ТРИПТОФАН
ПОЛУЧЕНИЕ
МЕТОДИКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
ТРИПТОФАНАЗА
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
ПАТЕНТЫ
США

Доп.точки доступа:
Yamamoto, Hiroaki; Mitsuhashi, Kazuya; Matsuyama, Akinobu; Tomita, Fusao; Daicel Chemical Ind.; Ltd.
Свободных экз. нет
4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 04.02-04Б2.255

    Gong, Feng.
    Reproducing tna operon regulation in vitro in an S-30 system. Tryptophan induction inhibits cleavage of TnaC peptidyl-tRNA [Text] / Feng Gong, Charles Yanofsky // J. Biol. Chem. - 2001. - Vol. 276, N 3. - P1974-1983 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Воспроизведение регуляции оперона tna in vitro в системе S-30. Индукция триптофаном подавляет расщепление пептидил-тРНК TnaC
Аннотация: Экспрессия оперона триптофаназы (tna) Escherichia coli регулируется катаболитной репрессией и индуцируемой триптофаном антитерминацией (А) транскрипции (Тр). Катаболитная репрессия регулирует инициацию Тр, тогда как избыток триптофана индуцирует АТр на Rho-зависимых сайтах терминации (Т) в лидерной области оперона. Для АТр важен синтез лидерного пептида TnaC. Для ТТр необходимы BoxA и rut-сайты перед стоп-кодоном tnaC. В системе S-30 изучали регуляцию оперона tna. Показали, что инициация Тр зависит от цАМФ и не индуцируется триптофаном. Для продолжения Тр после лидерного пептида необходимы синтез лидерного пептида TnaC и присутствие триптофана в индуцирующей концентрации. Индукция приводит к повышению синтеза слитого белка TnaA-TrpE, не содержащего триптофан, в 15-20 раз. Замена кодона Trp-12 tnaC на Arg или замена стартового кодона стоп-кодоном устраняет индукцию. Добавление ингибитора фактора Rho повышает базальный уровень Tp. В отсутствие индуктора Тр прекращается и транскрипты разрушаются. В присутствии индуктора АТр усиливает синтез "сквозного" транскрипта. ТnaC синтезируется с бесклеточной системе. В присутствии триптофана появляется пептидил-тРНК, TnaC-тРНК{Pro}. Предполагается, что индуктор предотвращает расщепление пептидил-тРНК TnaC. Рибосомы, ассоциированные с пептидил-тРНК, задерживаются на стоп-кодоне tnaC, блокируя поступление Rho к сайтам BoxA и rut и предотвращая ТТр. США, Dep. Biol. Sci., Stanford Univ., Stanford, CA 94305. Библ. 37
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: ОПЕРОНЫ
TNA
ТРИПТОФАНАЗА
РЕГУЛЯЦИЯ
ТРИПТОФАН
ИНДУКЦИЯ
ПЕПТИДИЛ-ТРНК
TNAC
ПОДАВЛЕНИЕ РАСЩЕПЛЕНИЯ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Yanofsky, Charles

5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 06.08-04Б4.82

   
    Paralysis and killing of Caenorhabditis elegans by enteropathogenic Escherichia coli requires the bacterial tryptophanase gene [Text] / Akwai Anyanful [et al.] // Mol. Microbiol. - 2005. - Vol. 57, N 4. - P988-1007 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Паралич и гибель Caenorhabditis elegans, вызываемые энтеропатогенными штаммами Escherichia coli, происходит при обязательном участии бактериального гена триптофаназы
Аннотация: Предлагается генетически легко контролируемая модель вирулентности патогенных штаммов Escherichia coli, в основе которой лежит вызываемый энтеротоксином патогена паралич и гибель нематоды Caenorhabditis elegans. Установлено, что вирулентность E. coli зависит от наличия триптофана и фермента триптофаназы. Отсутствие в среде триптофана или делеция в гене триптофаназы лишают бактерии способности вызывать паралич и гибель нематоды. Показано, что экзогенные метаболиты триптофана не могут комлементировать триптофаназный мутант, комплементация достигается при экспрессии самого фермента или в клетках патогена, или в ко-культивируемом штамме К-12. Таким образом, один из метаболитов триптофаназы, продуцируемый патогеном, прямо или косвенно регулирует синтез токсина. Установлено, что мутации в локусе LEE, островке патогенности, снижают способность бактерий вызывать паралич у нематоды, а триптофаназная активность необходима для полной активации промотора LEE1. Показано, что у нематоды гены hif-1 и egl-9 определяют чувствительность к бактериальному токсину, тогда как гены sec-1, mek-1, mev-1, pgp-1,3 и vhl-1 участвуют в системе устойчивости к токсину. Кроме того, чувствительность к патогену зависит от генов, контролирующих продолжительность жизни C. elegans - daf-2, age-1 и daf-16. Итак, предложенная система C. elegans/энтеропатогенные E. coli может эффективно использоваться для выявления новых факторов, существенных для болезней человека. США, Dept. Pathol., Emory Univ., Atlanta, GA. Библ. 95
ГРНТИ  
34.27.29
ВИНИТИ 341.27.29.07.13.07.07
Рубрики: ВИРУЛЕНТНОСТЬ
КОРРЕЛЯЦИЯ
ЭНТЕРОТОКСИН
ТРИПТОФАН
ТРИПТОФАНАЗА
ОСТРОВОК ПАТОГЕННОСТИ LEE1
МУТАЦИИ
ФАКТОРЫ
СУЩЕСТВЕННОСТЬ ДЛЯ БОЛЕЗНЕЙ ЧЕЛОВЕКА
МОДЕЛИ
ESCHERICHIA COLI - CAENORHABDITIS ELEGANS

Доп.точки доступа:
Anyanful, Akwai; Dolan-Livengood, Jennifer M.; Lewis, Taiesha; Sneth, Seema; DeZalia, Mark N.; Sherman, Melanie A.; Kamlan, Lisa V.; Benian, Guy M.; Kalman, Daniel

6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI36) 13.09-04А4.18

    Shimada, A.
    Effect of 'гамма'-ray irradiation on the activity of tyrptophanase and tryptophan syntase [Text] / A. Shimada, N. Fujii, T. Saito // KURRI Progr. Rept. - 2012. - P189 . - ISSN 0919-1038
Перевод заглавия: Влияние 'гамма'-излучения на активность типтофаназы и триптофансинтазы
Аннотация: В целях дальнейшего сравнения с триптофансинтазой изучали зависимость активности триптофаназы (I), от дозы 'гамма'-излучения. Раствор фермента в калий-фосфатном буфере облучали в дозах 0-5400 Гр. Активность I постепенно снижалась при дозах 600-2000 Гр, затем это снижение убыстрялось, а при дозах 4000-5400 Гр, активность I практически не определялась. В диапазоне малых доз (0-600 Гр) обнаружено некоторое увеличение активности I, которое авторы объясняют изменением четвертичной структуры фермента, приводящим к его активации. Япония, Res. Reactor Inst., Kyoto
ГРНТИ  
34.49.17
ВИНИТИ 341.49.17.25
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ТРИПТОФАНАЗА
АКТИВНОСТЬ
ДОЗОВАЯ ЗАВИСИМОСТЬ
ГАММА-ИЗЛУЧЕНИЕ
ВОДНЫЕ РАСТВОРЫ

Доп.точки доступа:
Fujii, N.; Saito, T.

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.11-04Б2.187

    Zakomirdina, L. N.
    Conformational changes in the active site of tryptophanase revealed by the circular dichroism method [Text] / L. N. Zakomirdina, I. S. Sakharova, Y. M. Torchinsky // Biochimie. - 1989. - Vol. 71, N 4. - P545-550 . - ISSN 0300-9004
Перевод заглавия: Конформационные изменения в активном центре триптофаназы, выявленные методом кругового дихроизма
Аннотация: Триптофаназа (I) из Escherichia coli демонстрирует положительный круговой дихроизм (КД) в полосах поглощения кофермента (пиридоксаль-5'-фосфата) при 337 и 420 нм. Разрыв внутренней кофермент-лизиниминной связи при р-ции с гидроксиламином или аминооксиацетатом сопровождается сильным уменьшением положительного КД. Взаимодействие I с L-треонином и 'бета'-фенил-D,L-серином (треоформа) приводит к снижению поглощения при 337 нм и к увеличению поглощения при 425 нм. Это ассоциировано с обращением знака КД, т. е. с исчезновением положительного КД в полосе 420 нм и его заменой отрицательным КД. L-Фенилаланин, 'альфа'-метил-D,L-серин и D-аланин вызывают увеличение поглощения при 425-430 нм и уменьшение положительного КД в этой полосе. В присутствии D-аланина и индола отрицательный КД появляется в районе 400-450 нм. Это означает, что при взаимодействии вышеуказанных аминокислот с I образуется внешний кофермент-квазисубстратный альдимин. L-Аланин и оксиндолил-L-аланин вызывают появление интенсивной узкой полосы поглощения при 500 нм, приписываемой хиноноидному интермедиату. В этой полосе наблюдается положительный КД. Фактор диссимметрии 'ДЕЛЬТА'А/А в полосе 500 нм намного меньше, чем в полосе поглощения I без лигандов. Обращение знака КД при образовании внешнего альдимина и снижение фактора диссимметрии в хиноноидной полосе указывают на то, что в ходе каталитического действия I происходят переориентации кофермента. Ил. 5. Табл. 1. Библ. 20. СССР, Ин-т молек. биологии АН СССР, Москва В-334, 117984.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.11.21
Рубрики: ТРИПТОФАНАЗА
ПОЛОЖИТЕЛЬНЫЙ КРУГОВОЙ ДИХРОИЗМ
КОФЕРМЕНТЫ
ПИРИДОКСАЛЬ-5ФОСФАТ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Sakharova, I.S.; Torchinsky, Y.M.

8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 90.08-04Б3.124

   
    Overproduction and crystallization of tryptophanase from recombinant cells of Escherichia coli [Text] / Shunsuke Tani [et al.] // Biotechnol. and Appl. Biochem. - 1990. - Vol. 12, N 1. - P28-33 . - ISSN 0885-4513
Перевод заглавия: Суперпродукция и кристаллизация триптофаназы из рекомбинантных клеток Escherichia coli
Аннотация: В составе плазмиды рBR322 в Кл Escherichia coli K-12 MD55 клонирован структурный ген триптофаназы из E. coli B/1t7-А. Клонированные Кл синтезировали большое кол-во данного фермента, к-рый составлял до 30% суммарного растворимого белка. Используя фермент, полученный с помощью данной суперпродуцирующей системы, методом "подвешенной" капли удалось получить 3 типа кристаллов фермента - апофермент, глофермент и комплекс голофермента с L-аланином. В кач-ве осадителей были взяты ПЭГ 4000 или фосфат калия. Библ. 22. Япония, Dept. of Chem., Fac. of Sci. Kyoto Univ., Sakyo-ku, Kyoto 606.
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.17.03 + 341.27.21.02.17
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ГЕНЫ
ГЕН ТРИПТОФАНАЗЫ
МОЛЕКУЛЯРНОЕ КЛОНИРОВАНИЕ
РЕКОМБИНАНТНЫЕ КЛЕТКИ
СУПЕРПРОДУКЦИЯ
ФЕРМЕНТЫ
ТРИПТОФАНАЗА
КРИСТАЛЛИЧЕСКИЕ ФОРМЫ

Доп.точки доступа:
Tani, Shunsuke; Tsujimoto, Nobuharu; Kawata, Yasushi; Tokushige, Masanobu

9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.05-04Б2.515

    Gollnick, Paul.
    tRNA translation of leader peptide codon 12 and other factors that regulate expression of the tryptophanase operon [Text] / Paul Gollnick, Charles Yanoesky // J. Bacteriol. - 1990. - Vol. 172, N 6. - P3100-3107 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Трансляция кодона 12 лидерного пептида тРНК и другие факторы, регулирующие экспрессию оперона триптофаназы
Аннотация: Изучали механизмы регуляции экспрессии гена триптофаназы (tnaA) в Кл E. coli. Известно, что синтез этого фермента индуцируется триптофаном (I), и что в лидерной области этого гена имеется короткая открытая рамка считывания (tnaC) для пептида длиной в 24 аминокислотных остатка. Эта рамка считывания каким-то образом принимает участие в регуляции экспрессии tnaA. В составе tnaC, в 12-ом положении имеется кодон I. Показано, что замена этого кодона на терминирующий кодон или кодон аргинина приводит к утрате способности tnaA регулироваться I. Мутации, приводящие к сдвигу рамки в tnaC или к удалению терминирующего кодона в этой рамке считывания, вызывали конститутивную экспрессию tnaA. К таким же результатам приводило и удаление сайта связывания ро-фактора, расположенного после tnaC. Обсуждаются возможные механизмы регуляторного действия I в этой системе и высказывается предположение, что оно связано с какими-то антитерминационными эффектами. Библ. 40. США, Dep. of Biol. Sci., Stanford Univ., Stanford, CA 94305-5020.
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ SVS1100
ФЕРМЕНТЫ
ТРИПТОФАНАЗА
РЕГУЛЯЦИЯ СИНТЕЗА
ГЕНЫ
ГЕН ТРИПТОФАНАЗЫ TNAA
ЭКСПРЕССИЯ
ВЛИЯНИЕ ТРИПТОФАНА
САЙТ-НАПРАВЛЕННЫЙ МУТАГЕНЕЗ

Доп.точки доступа:
Yanoesky, Charles

10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.09-04Б2.464

   
    L-tryptophan production by the application of expressed tryptophanase in Escherichia coli [Text] / Terasawa Masato [et al.] // Process Biochem. - 1990. - Vol. 25, N 5. - P172-175 . - ISSN 0032-9592
Перевод заглавия: Синтез L-триптофана с применением высокоэкспрессируемой триптофаназы в Escherichia coli
Аннотация: Сообщается о высоком уровне экспрессии гена триптофаназы (I) в клетках E. coli, несущих многокопийную мини-плазмиду pBR 322F-tnaA, кодирующую I под контролем trp-промотора. Удельная активность I в E. coli, несущей pBR 322F-tnaA, увеличивается в 500 раз вследствие дерепрессии гена I засчет разложения репрессора транскрипции - L-Trp-I на ранних стадиях. Исследован ферментативный синтез L-триптофана из индола и L-серина: образуется около 1 моля L-триптофана в 1 л реакционной смеси при 37'ГРАДУС' С после 4-х часов роста. Ил. 5. Библ. 16. Япония, Tsukuba Res. Centre Mitsibushi Petrochemical Co. Ltd, 8-3-1, Inashiki, Ibaraki, 300-03.
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.11.02
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ ATCC 27325(F}
АМИНОКИСЛОТЫ
ТРИПТОФАН
СИНТЕЗ
ВЫСОКОЭКСПРЕССИРУЕМАЯ ТРИПТОФАНАЗА
ВЛИЯНИЕ
ПЛАЗМИДА PBR322F-TNA A
TRP-ПРОМОТОР

Доп.точки доступа:
Masato, Terasawa; Makiko, Fukushima; Yasurou, Kurusu; Hideaki, Yukawa

11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.12-04Б2.141

   
    Preliminary X-ray crystallographic analysis of tryptophanase from Escherichia coli [Text] / Yasushi Kawata [et al.] // FEBS Lett. - 1991. - Vol. 284, N 2. - P270-272 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Предварительное рентгеноструктурное исследование триптофаназы из Escherichia coli
Аннотация: Получены кристаллы триптофаназы из Escherichia coli методом диффузии в парах из р-ра сульфата аммония. Кристаллы относятся к пространственной группе Р4[1]2[1]2 или Р4[3]3[1]2, имеют параметры ячейки а=b=113,4, с= =232,2 A. Одну элементарную ячейку составляют две субъединицы. Получены дифракционные картины с разрешением до 3 A. Кристаллы пригодны для рентгеноструктурного исследования. Библ. 25. Япония, Dep. Chem., Fac. Sci., Kyoto Univ., Sakyo-ku, Kyoto 606.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ MD 55
ТРИПТОФАНАЗА
КРИСТАЛЛИЗАЦИЯ
РЕНТГЕНОСТРУКТУРНЫЙ АНАЛИЗ

Доп.точки доступа:
Kawata, Yasushi; Tani, Shunsuke; Sato, Mamoru; Katsube, Yukiteru; Tokushige, Masanobu

12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.02-04Б2.209

    Metzler, Carol M.
    Equilibria and absorption spectra of tryptophanase [Text] / Carol M. Metzler, Rukmani Viswanath, David E. Metzler // J. Biol. Chem. - 1991. - Vol. 266, N 15. - P9374-9381 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: [Исследование ксилотно-основного] равновесия триптофаназы методом абсорбционной спектроскопии
Аннотация: Из Escherichia coli выделена триптофаназа (холофермент). Измерены и проанализированы ее спектры поглощения при различных значениях pH, что позволило оценить ее кислотно-основные свойства. Путем диализа против фосфата Na и аланина выделена апо-форма фермента. Путем добавления к апоферменту пиридоксаль-5'фосфата оценены молекулярные коэф. поглощения для отдельных полос этого кофермента в белке. Кривая спектрофотометрич. титрования имеет среднюю точку при pH 7,6 (в 0,1 М К-фосфатных буферах) и отражает определенную кооперативность диссоциации пары протонов. Разрешение спектров поглощения на лог-нормальные компоненты, соответствующие отдельным ионным формам фермента, показало, что по форме полос поглощения они близки к модельным шиффовым основаниям в аспартатаминотрансферазе. Оценены кол-ва отдельных таутомерных форм. Кроме кетоэнамина и энолимина или ковалентного аддукта при высоких pH, по-видимому, имеется 'ЭКВИВ'18% формы с дипольным ионным кольцом (протонированной по N кольца и имеющей фенолятный ион -0{-}). Предположено, что эта форма каталитически активна. Переоценены св-ва равновесия триптофаназы с L-аланином. Библ. 54. США, Dep. Biochem. Biophys., Iowa St. Univ., Ames, IA 50011.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ТРИПТОФАНАЗА
КИСЛОТНО-ОСНОВНОЕ РАВНОВЕСИЕ
АБСОРБЦИОННАЯ СПЕКТРОСКОПИЯ

Доп.точки доступа:
Viswanath, Rukmani; Metzler, David E.

13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.03-04Б2.184

   
    Crystallization and preliminary X-ray analysis of tryptophanase from Escherichia coli [Text] / Yasushi Kawata [et al.] // 1st Int. Congr. "Vitam. and Biofactors Life Sci." (ICVB), Kobe, Sept. 16-20, 1991. - Kobe, 1991. - P83
Перевод заглавия: Кристаллизация и предварительный рентгеноструктурный анализ триптофаназы из Escherichia coli
Аннотация: Клетки Escherichia К-12MD55/pMD6В, содержащие плазмиду pMD6В со структурным геном триптофаназы (I), синтезировали I в кол-ве 'ЭКВИВ'60% от общего содержания растворимого белка. С использованием полиэтиленгликоля и фосфата калия получено 5 различных кристаллов I. Хотя эти кристаллы имеют достаточно большие размеры, их качество не позволяет провести детальный анализ. Для получения хорошо упорядоченных кристаллов I была очищена методом аффинной хроматографии. Кристаллы нового типа, полученные из р-ра сульфата аммония, относятся к пространственной группе Р4[1]2[1]2 или ее энантиоморфу Р4[3]2[1]2. Размеры элементарной ячейки а=b=113,4A, с=232,2A. Каждая асимметричная ячейка содержит две субъединицы фермента. Кристаллы позволяют получить разрешение по крайней мере 3 A. Япония, Dept. of Chemistry, Fac. of Science, Kyoto Univ., Kyoto 606.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ К-12MD55/PMD6В
ТРИПТОФАНАЗА
КРИСТАЛЛИЗАЦИЯ
РЕНТГЕНОСТРУКТУРНЫЙ АНАЛИЗ
СВЕРХПРОДУЦЕНТ ТРИПТОФАНАЗЫ

Доп.точки доступа:
Kawata, Yasushi; Tani, Shunsuke; Sato, Mamoru; Katsube, Yukiteru; Tokushige, Masanobu

14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.08-04Б2.136

   
    Purification and properties of thermosctable tryptophanase from an Obligately Symbiotic Thermophile, Symbiobacterium thermophilum [Text] / Seibun Suzuki [et al.] // Agr. and Biol. Chem. - 1991. - Vol. 55, N 12. - С 3059-3066 . - ISSN 0002-1369
Перевод заглавия: Очистка и свойства термостойкой триптофаназы из облигатного симбионта-термофила Symbiobacterium thermophilum
Аннотация: Из компоста выделили не известный ранее организм Symbiobacterium thermophilum, штамм Т, облигатный симбионт другого термофильного штамма Bacillus S. Для производственных целей выделяли из клеток S. thermophilum триптофаназу (ТА), катализирующую обратимую реакцию 'альфа','бета'-элиминирования, приводящую к превращению L-триптофана в индол, пируват и аммиак. Приводится способ получения гомогенной ТА с использованием нескольких видов хроматографии, а также молекулярные и ферментативные свойства ТА. Молекула ТА была устойчива в течение 20 мин при 65'ГРАДУС', а температурный оптимум активности в течение 20 мин достигал 70'ГРАДУС'. В ходе обратной реакции ТА катализирует превращение индола и пирувата в присутствии высоких конц-ий ацетата аммония в независимую аминокислоту триптофан. Библ. 26. Япония, Dep. Agric. Chem., Fac. of Agric., The Univ. of Tokyo, Yayoi 1-1-1, Bunkyo-Ky, Tokyo 113.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ТРИПТОФАНАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
ТРИПТОФАН
ФЕРМЕНТАТИВНОЕ ОБРАЗОВАНИЕ
ИНДОЛ
ПИРУВАТ
SYMBIOBACTERIUM THERMOPHILUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
Suzuki, Seibun; Hirahara, Toshikatsu; Horinouchi, Sucharu; Beppu, Teruhiko

15.
Патент 5055594 Соединенные Штаты Америки, МКИ C07D 311/90.

    Mize, P. D.
    Preparation of fluorogenic tryptophanase substrates [Текст] / P. D. Mize ; Becton, Dickinson, Co. ; Заявл. 08.10.1991 ; Приор. 19.07.1990, № 554506. - [Б. м. : б. и.]
Перевод заглавия: Получение флуорогенных субстратов для триптофаназы
Аннотация: Разработана процедура получения флуорогенных субстратов для обнаружения триптофаназы при идентификации неизвестных микроорганизмов. Флуоресцентный краситель 'бета'-нафтиламин, родамин, флуоресцеин или производные кумарина связывают через карбаматную или тиокарбаматную группу с цистеином, треонином или серином. Полученный субстрат наносят на бумажные диски, к-рые затем высушивают и хранят до использования. Диски помещают в ячейки микротитрационных плат, смачивают буфером и инкубируют с суспензией анализируемых микроорганизмов. Интенсивность флуоресценции измеряют на флуориметре Fluoroskan II (Flow Lab.) при длине волны возбуждения 355 нм, излучения-440 нм. Определение дополнительного фермента триптофаназы позволяет повысить точность идентификации бактерий семейства Enterobacteriaceae
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.07
Рубрики: ТРИПТОФАНАЗА
ОБНАРУЖЕНИЕ
ФЛУОРЕСЦЕНЦИЯ
БАКТЕРИИ
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
ПАТЕНТЫ
США

Доп.точки доступа:
Becton; Dickinson; Co.
Свободных экз. нет
16.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 16.01-04Б3.38

   
    Analysis of the tryptophanase expression in Symbiobacterium thermophilum in a coculture with Geobacillus stearothermophilus [Text] / Tomo-o Watsuji [et al.] // Appl. Microbiol. and Biotechnol. - 2014. - Vol. 98, N 24. - P10177-10186 . - ISSN 0175-7598
Перевод заглавия: Анализ экспрессии триптофаназы в Symbiobacterium thermophilum при сокультивировании с Geobacillus stearothermophilus
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: SYMBIOBACTERIUM THERMOPHILUM (BACT.)
КОММЕНСАЛИЗМ
МЕХАНИЗМЫ
ТРИПТОФАНАЗА
АНАЛИЗ ЭКСПЕРССИИ
GEOBACILLUS STEAROTHERMOPHILUS (BACT.)
СОКУЛЬТИВИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Watsuji, Tomo-o; Takano, Hideaki; Yamabe, Tomoya; Tamazawa, Satoshi; Ikemura, Hiroka; Ohishi, Takanori; Matsuda, Tohyo; Shiratori-Takano, Hatsumi; Beppu, Teruhiko; Ueda, Kenji
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)