Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ТРАНСГЛИКОЗИЛАЗА<.>)
Общее количество найденных документов : 16
Показаны документы с 1 по 16
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.05-04Б2.068

    Ursinus, Astrid.

    Purification and properties of a membrane-bound lytic transglycosylase from Escherichia coli [Text] / Astrid Ursinus, Joachim-Volker Holtje // J. Bacteriol. - 1994. - Vol. 176, N 2. - P338- 343 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Очистка и свойства связанной с мембранами литической трансгликозилазы из Escherichia coli
Аннотация: Связанная с мембранами литическая трансгликозилаза (I) из E. coli MUF 16 была солюбилизирована смесью тритона Х-100 (2%) с NaCl (0,5 М) из мутанта, дефектного по растворимой I (Mr 70 000). Мембранная I была очищена до гомогенности на SP-сефарозе и моно-S, а также на гепаринсефарозе и поли(U)-сефарозе 4В. Очищенная I имеет Mr 38 000. Оптимумы для активности I рН 4,0-4,5 и т-ра 28-30'ГРАДУС' С. Фермент стимулировался в 2,5 раза ионами Mg{2}{+} (10 мМ) и терял активность при т-рах 30'ГРАДУС' С. Кроме нерастворимой муреиновой саккулы, I способна расщеплять гликановые нити, выделенные из муреина с помощью амидазы. С муриновой саккулой в качестве субстрата К составила 52,6 мг/л, а максимальная скорость р-ции 2,2 мг/л/мин. Аминокислотные последовательности четырех протеолитических пептидов I не выявили идентичности с известными последовательностями из банка данных. Эта I является третьим белком из E. coli, имеющим литическую трансгликозилазную активность. Германия, Abt. Biochemie, Max-Planck-Inst. fur Entwicklungsbiologie, 72076 Tubingen. Библ. 29.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.
МУТАНТ MUF 16

ТРАНСГЛИКОЗИЛАЗА

ВЫДЕЛЕНИЕ

СВОЙСТВА

АКТИВНОСТЬ


Доп.точки доступа:
Holtje, Joachim-Volker


2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 95.07-04В3.092

    Maclachlan, Gordon.

    Endo-1,4-'бета'-glucanase, xyloglucanase, and xyloglucan endo-transglycosylase activities versus potential substrates in ripening tomatoes [Text] / Gordon Maclachlan, Colin Brady // Plant Physiol. - 1994. - Vol. 105, N 3. - P965-974 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Эндо-1,4-'бета'-глюканаза, ксилоглюканаза и ксилоглюкан-эндо-трансгликозилазная активность в зависимости от потенциальных субстратов в созревающих томатах
Аннотация: Показано, что в зрелых плодах томата содержание целлюлозы и ксилоглюкана (КГ) постоянно в период размягчения тканей, при этом относительная мол. масса КГ уменьшается заметно, тогда как целлюлозы незначительно. Эти изменения связываются с активностью неспецифической эндо-1,4-'бета'-глюканазы и/или буфер-растворимой КГ-эндотрансгликозилазы. Экстракты томата уменьшали вязкость растворов КГ, особенно в присутствии добавленных КГ-олигосахаридов. Это деполимеризующая (КГ-аза) способность отличается от активностей 'бета'-глюканаз и КГ-трансгликозилаз полной нерастворимостью в буфере и снижением осаждаемости в период размягчения плода. Найдено, что КГ-аза наиболее активна на ранних стадиях развития плода. Обнаружено, что во время старения плодов мол. массы целлюлозы и КГ в мутанте rin (у к-рого ингибировано созревание) не изменяются и активности 'бета'-глюканаз и КГ-трансгликозилаз были меньше, чем в томате дикого типа. Содержание КГ уменьшалось в период размягчения плода, что связывается с поддержанием высокой активности КГ-азы в мутанте в отличие от дикого типа. Канада, Dep. of Biology, McGill Univ., Montreal, Quebec Н3А 1В1. Библ. 33.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.31.27.19
Рубрики: ГЛЮКАНАЗА* ЭНДО-1,4-'БЕТА'-
КСИЛОГЛЮКАНАЗА

КСИЛОГЛЮКАН-ЭНДО-ТРАНСГЛИКОЗИЛАЗА

ПЛОД

СОЗРЕВАНИЕ

ТОМАТ


Доп.точки доступа:
Brady, Colin


3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.06-04Б2.183

   

    tRNA-guanine transglycosylase from Escherichia coli is a zinc metalloprotein. Site-Directed mutagenesis studies to identify the zinc ligands [Text] / Shaorong Chong [et al.] // Biochemistry. - 1995. - Vol. 34, N 11. - P3694-3701 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: тРНК-гуанин-трансгликозилаза из Escherichia coli является цинк-металлопротеином. Идентификация с помощью сайт-направленного мутагенеза лигандов цинка
Аннотация: тРНК-гуанин-трансгликозилаза из Escherichia coli катализирует обмен предшественника квеуина в тРНК, как часть пути биосинтеза посттранскрипционно модифицированного основания квеуина. Не установлено значительных гомологий последовательности этого фермента и последовательностей других известных ферментов. Обнаружено необычное распределение остатков цистеина в районе фермента (остатки 302-321), имеющем структурное сходство с цинк-связывающим мотивом у других белков. В этом районе фермента расположено 6 остатков - 4 цистеина и 2 гистидина, любые 4 из них могут служить в качестве лигандов цинка. Установлено, что фермент дикого типа содержит около 0,8 молей цинка на моль субъединицы. Для определения остатков, участвующих в связывании цинка, проведен сайт-направленный мутагенез фермента. Показано, что лигандами цинка являются остатки Cys302, Cys304, Cys307 и His317, а цинк-связывающий участок необходим для формирования гомотримера фермента и для связывания тРНК. США, Interdep. Program Med. Chem., Coll. Pharm., Univ. Michigan, Ann Arbor, MI 48109-1065. Библ. 26
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ТРНК-ГУАНИН-ТРАНСГЛИКОЗИЛАЗА
САЙТ-НАПРАВЛЕННЫЙ МУТАГЕНЕЗ

ESCHERICHIA COLI


Доп.точки доступа:
Chong, Shaorong; Curnow, Alan W.; Huston, Ted J.; Garcia, George A.


4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.06-04Б2.203

   

    Outer membrane localization of murein hydrolases: MltA, a third lipoprotein lytic transglycosylase in Escherichia coli [Text] / Jurgen Lommatzsch [et al.] // J. Bacteriol. - 1997. - Vol. 179, N 17. - P5465-5470 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Локализация во внешней мембране муреингидролаз: третья липопротеиновая литическая трансгликозилаза MltA у Escherichia coli
Аннотация: Ген nltA литической трансгликозилазы MltA (I) с мол. м. 38 кД картирован на 63-ей мин генетической карты Escherichia coli K-12 клонирован методами обратной генетики и секвенирован. I содержит липопротеиновую консенсусную последовательность и является липопротеином, т. к. метится {3}Н-пальмитатом. Распределение I в мембранных фракциях при центрифугировании в градиенте конц-ии сахарозы показало, что I ассоциирована с внешней мембраной. Гиперэкспрессия I вызывает образование сферопластов при 30'ГРАДУС' (оптимальной температуре для активности I), но не при 37'ГРАДУС'. Делец. мутант mltA, двойные мутанты mltA sltY и mltA mltB, дефектные по другим литич. трансгликозилазам (II), и тройной мутант mltA mltB sltY не имеет заметного фенотипа. Однако у них изменена структура муреинового мешка, так что II участвует в его созревании. Германия, Abteilung Biochem., Max. Planck-Inst. fur Entwicklungsbiol., 72076 Tubingen. Библ. 58
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ГЕНЫ
ГЕН ТРАНСГЛИКОЗИЛАЗЫ MLTA

КАРТИРОВАНИЕ

КЛОНИРОВАНИЕ

СЕКВЕНИРОВАНИЕ

ТРАНСГЛИКОЗИЛАЗА

MLTA

ЛОКАЛИЗАЦИЯ

ВНЕШНЯЯ МЕМБРАНА

ФУНКЦИИ

ESCHERICHIA COLI (BACT.)


Доп.точки доступа:
Lommatzsch, Jurgen; Templin, Markus F.; Kraft, Angelika R.; Vollmer, Waldemar; Holtje, Joachim-Volker


5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.01-04Б2.27

   

    Structural analysis of Bacillus megaterium KM spore peptidoglycan and its dynamics during germination [Text] / Abdelmadjid Atrih [et al.] // Microbiology. - 1999. - Vol. 145, N 5. - P1033-1041 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Структурный анализ пептидогликана спор у Bacillus megaterium КМ и его динамика при прорастании
Аннотация: Изучали состав и строение пептидогликана (ПГ) покоящихся спор Bacillus megaterium КМ. Аминокислотный анализ и масс-спектрометрия обнаружили в составе ПГ 21 муропептид (МП), выявленный после инкубации ПГ с ферментным препаратом целлозилом с последующей жидкостной хроматографией высокого разрешения в обращенной фазе. Основная структура ПГ спор B. megaterium напоминает таковую B. subtilis: 44,2% остатков мурамовой к-ты, замещенных 'дельта'-лактамом, 28,8% - одиночным L-аланином, 25,1% - тетрапептидом и только 1,8% - трипептидом. Показатель поперечных сшивок в споровом ПГ равнялся 2,2% от всех остатков мурамовой к-ты. ПГ содержал 2,9% муропептидов с незамещенной N-ацетилмурамовой к-той. Эти МП, вероятно, являются промежуточными продуктами образования 'дельта'-лактама. Анализ динамики МП при прорастании выявил активность, по крайней мере, двух гидролитических ферментов, N-ацетилглюкозаминидазы и литической трансгликозилазы. Экстракт 30-минутных проросших спор B. megaterium КМ р-ром 4М LiCl вызывал изменения, подобные таковым у проросших спор (в сторону проницаемости) у B. megaterium и B. subtilis, но не у мутанта B. subtilis cw1D. МП-анализ обработанных спор обнаружил присутствие таких продуктов, к-рые вызываются активностью глюкозаминидазы. Великобритания (S. J. Foster), Dep. of Molec. Biol., Univ. of Sheffield, Firth Court, Western Bank, Sheffield S10 2TN, E-mail: S. Foster@sheffield.ac.uk Библ. 20
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.07.13
Рубрики: ПЕПТИДОГЛИКАН
СТРУКТУРА

МУРОПЕПТИД

СПОРЫ

BACILLUS MEGATERIUM (BACT.)

ШТАММ КМ

ГЛЮКОЗАМИНИДАЗА

ТРАНСГЛИКОЗИЛАЗА


Доп.точки доступа:
Atrih, Abdelmadjid; Bacher, Gerold; Korner, Roman; Allmaier, Gunter; Foster, Simon J.


6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 05.06-04Б2.318

   

    VirB1 orthologs from Brucella suis and pKM101 complement defects of the lytic transglycosylase required for efficient type IV secretion from Agrobacterium tumefaciens [Text] / Christoph Hoppner [et al.] // J. Bacteriol. - 2004. - Vol. 186, N 5. - P1415-1422 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Ортологи VirB1 из Brucella suis и pKM101 комплементируют дефекты литической трансгликозилазы, требуемой для эффективной секреции IV-типа в Agrobacterium tumefaciens
Аннотация: Исследовали гетерологичную комплементацию бактерии Agrobacterium tumefaciens, дефектной по гену virB1, ортологами из Brucella suis (VirB1) и IncN плазмиды pKM101 (TraL). Экспрессия генов, кодирующих VirB1 ортологи из IncN плазмиды и острова патогенности cag Helicobacter pylori (HP0523), не комплементировала VirB1 функции. Комлементация VirB1 активности была успешной при образовании T-пилей, образовании опухоли на растениях и при переносе плазмид IncQ. Замена остатка Glu на Ala устраняла комплементацию VirB1 с B. suis и TraL, свидетельствуя, что гетерологичная комплементация требует неповрежденного сайта литической трансгликозилазы. Германия, Bereich Mikrobiol., Dep. Biol. I., Ludwig-Maximilians-Univ. Munchen, D-80638 Munich. Библ. 56
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: ГЕНЫ
ГЕН ТРАНСГЛИКОЗИЛАЗЫ VIRB1

ГЕТЕРОЛОГИЧНАЯ КОМПЛЕМЕНТАЦИЯ

ФЕРМЕНТЫ

ТРАНСГЛИКОЗИЛАЗА

СТРУКТУРА

ФУНКЦИЯ

BRUCELLA SUIS (BACT.)


Доп.точки доступа:
Hoppner, Christoph; Liu, Zhenying; Domke, Natalie; Binns, Andrew N.; Baron, Christian


7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 06.01-04Б2.231

    Serruto, Davide.

    The signal peptide sequence of a lytic transglycosylase of Neisseria meningitidis is involved in regulation of gene expression [Text] / Davide Serruto, Cesira L. Galeotti // Microbiology. - 2004. - Vol. 150, N 5. - P1427-1437 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Последовательность сигнального пептида литической трансгликозилазы Neisseria meningitidis участвует в регуляции экспрессии гена
Аннотация: Установлено, что 60-членная сигнальная последовательность мембранной литической трансгликозилазы (MltA) Neisseria meningitidis, гомолога GNA33, подавляет экспрессию GNA33 как с T7-, так и с P[lac] - промоторов в Escherichia coli. Указанное подавление наблюдается на транскрипционном/посттранскрипционном уровнях и, возможно, объясняется образованием вторичной структуры "стебель-петля" внутри сигнального пептида, что препятствует сопряжению транскрипции/трансляции. Поиск синонимических мутаций в сигнальной последовательности, которые снимают описанный эффект, привел к выделению нескольких делеционных мутантов, утративших участки, образующие вторичные структуры. В этих мутантах отмечено увеличение постоянного уровня мРНК mltA до 300 раз, по сравнению с мутантами замещения. Полученные результаты подтверждают гипотезу о том, что скорость транскрипции контролирует образование вторичной структуры в районе GNA33 транскрипта, соответствующем сигнальному пептиду. Италия, IRIS, Chiron, S.r.l. Via Fiorentina 1, 53100 Siena. Библ. 27
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: ТРАНСКРИПЦИЯ
РЕГУЛЯЦИЯ

ТРАНСГЛИКОЗИЛАЗА

СИГНАЛЬНЫЙ ПЕПТИД

ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА

NEISSERIA MENINGITIDIS (BACT.)


Доп.точки доступа:
Galeotti, Cesira L.


8.
Патент 7067620 Соединенные Штаты Америки, МКИ C07K 9/00.

    Chen, Qi-Qi.
    Antibacterial agents [Текст] / Qi-Qi Chen, John H. Griffin, Martin S. Linsell ; Theravance, Inc. - № 10/274557 ; Заявл. 21.10.2002 ; Опубл. 27.06.2006
Перевод заглавия: Антибактериальные лекарственные средства
Аннотация: Патентуется ряд новых производных ванкомицина, являющихся ковалентно сшитыми лигандами (2-10) субстрата фермента трансгликозилазы. Новые антибиотики характеризуются действием на метициллинорезистентные Staphylococcus aureus и ванкомицинорезистентные Enterococcus spp
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.45.21.95.11.45
Рубрики: ВАНКОМИЦИН
ПРОИЗВОДНЫЕ

ТРАНСГЛИКОЗИЛАЗА

СПЕКТР ПРОТИВОМИКРОБНОГО ДЕЙСТВИЯ


Доп.точки доступа:
Griffin, John H.; Linsell, Martin S.; Theravance; Inc.
Свободных экз. нет

9.
Патент 7067620 Соединенные Штаты Америки, МКИ C07K 9/00.

    Chen, Qi-Qi.
    Antibacterial agents [Текст] / Qi-Qi Chen, John H. Griffin, Martin S. Linsell ; Theravance, Inc. - № 10/274557 ; Заявл. 21.10.2002 ; Опубл. 27.06.2006
Перевод заглавия: Антибактериальные лекарственные средства
Аннотация: Патентуется ряд новых производных ванкомицина, являющихся ковалентно сшитыми лигандами (2-10) субстрата фермента трансгликозилазы. Новые антибиотики характеризуются действием на метициллинорезистентные Staphylococcus aureus и ванкомицинорезистентные Enterococcus spp
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.29.25.07
Рубрики: ВАНКОМИЦИН
ПРОИЗВОДНЫЕ

ТРАНСГЛИКОЗИЛАЗА

СПЕКТР ПРОТИВОМИКРОБНОГО ДЕЙСТВИЯ


Доп.точки доступа:
Griffin, John H.; Linsell, Martin S.; Theravance; Inc.
Свободных экз. нет

10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 11.10-04Б4.111

    Heffron, Jared D.

    In vitro studies of peptidoglycan binding and hydrolysis by the Bacillus anthracis germination-specific lytic enzyme SleB [Text] / Jared D. Heffron, Nora Sherry, David L. Popham // J. Bacteriol. - 2011. - Vol. 193, N 1. - P125-131 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Изучение in vitro связывания и гидролиза пептидогликана у специфичного для прорастания литического фермента SleB Bacillus anthracis
Аннотация: При прорастания эндоспор Bacillus anthracis пептидогликан их оболочки расщепляется специфичными для прорастания литическими ферментами (GSLE). Для полного удаления оболочки споры обычно используется несколько GSLE, но имеется литич. фермент SleB, способный в одиночку провести гидролиз оболочки до такой степени, что эндоспора становится чувствительной к внешним воздействиям. Фермент SleB суперэкспрессирован, очищен, и in vitro путем измерения потери оптич. плотности и растворения субстрата изучены его возможности деполимеризации оболочки. Белок SleB оказался литической трансгликозилазой, его субстратом служат как целые оболочки, так и их фрагменты. Большинство муропептидов, образующихся в рез-те активности SleB, являются потенциальными субстратами для других GSLE. N-концевой домен белка SleB необходим для стабильного связывания с пептидогликаном, а С-концевой - участок с гидролитич. активностью. Может быть, выяснение условий и ограничений активности белка SleB поможет определить факторы, стимулирующие прорастание незрелых спор B. anthracis, что повысит вероятность уничтожения этого микроорганизма при обеззараживании. США (Popham D.L.) Dep. of Biol. Sci., Virginia Tech. Life Sci. I., MC0910, Washtington St., Blacksburg, VA 24061. Библ. 43
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.29.07.17
Рубрики: ЭНДОДСПОРЫ
ПРОРАСТАНИЕ

ОБОЛОЧКА

ПЕПТИДОГЛИКАН

РАСЩЕПЛЕНИЕ

ЛИТИЧЕСКИЙ ФЕРМЕНТ SLEB

ЛИТИЧЕСКАЯ ТРАНСГЛИКОЗИЛАЗА

BACILLUS ANTHRACIS (BACT.)

ОБЕЗЗАРАЖИВАНИЕ


Доп.точки доступа:
Sherry, Nora; Popham, David L.


11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 13.06-04Б4.86

    Fibriansah, G.

    On the mechanism of peptidoglycan binding and cleavage by the endo-specific lytic transglycosylase MItE from Escherichia coli [Text] / G. Fibriansah, F. I. Gliubich, A. -M.W.H. Thunnissen // Biochemistry. - 2012. - Vol. 51, N 45. - P9164-9177 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: О механизме связывания пептидогликана и расщепления эндо-специфичной литической трансгликозилазой MltE из Escherichia coli
Аннотация: Фермент MltE из E. сoli расщепляет 'бета'-1,4-гликозидные связи между N-аетилнейраминовой кисотой и остатками N-ацетилглюкозамина в пептидгликанах клеточных стенок с образованием 1,6-антигидромуропептидов. Исследование связанной с субстратом структуры MltE показало наличие шести сахарид-связывающих субсайтов в пептидогликан-связывающей области. Методом сайт-направленного мутагенеза показали роль Coli 64 как каталитической кислоты/основания. Обнаружено продуктивное конформационное состояние субстрата в субсайтах расщепления гликозидной связи
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.29.07.13.07.07
Рубрики: ТРАНСГЛИКОЗИЛАЗА MLTE
ОЧИСТКА

СТРУКТУРА

МЕХАНИЗМ РЕАКЦИИ

ПЕПТИДОГЛИКАНЫ

'БЕТА'-1,6-ГЛИКОЗИДНЫЕ СВЯЗИ

E. COLI


Доп.точки доступа:
Gliubich, F.I.; Thunnissen, A.-M.W.H.


12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 14.11-04Б2.76

   

    MreB and MurG as scaffolds for the cytoplasmic steps of peptidoglycan biosynthesis [Text] / S. Favini-Stabile [et al.] // Environ. Microbiol. - 2013. - Vol. 15, N 12. - P3218-3228 . - ISSN 1462-2912
Перевод заглавия: Белки MreB и MurG как основа цитоплазматической стадии биосинтеза пептидогликанов
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.09.07
Рубрики: ПЕПТИДОГЛИКАНЫ
МУРЕИН

БИОСИНТЕЗ ПРЕДШЕСТВЕННИКОВ В ЦИТОПЛАЗМЕ

БЕЛОК MREB

БЕЛОК ЦИТОСКЕЛЕТА

БЕЛОК MURG

ТРАНСГЛИКОЗИЛАЗА

ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ

БЛОТТИНГ


Доп.точки доступа:
Favini-Stabile, S.; Contreras-Martel, C.; Thielens, N.; Dessen, A.


13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.09-04Б2.130

   

    Control of the activity of the soluble lytic transglycosylase by the stringent response in Escherichia coli [Text] / A. S. Betzner [et al.] // FEMS Microbiol. Lett. - 1990. - Vol. 67, N 1-2. - P161-164 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Контроль активности растворимой литической трансгликозилазы у Escherichia coli путем строго отклика
Аннотация: Растворимая литическая трансгликозилаза (I), кодируемая геном slt, является сильной муреингидролазой in vitro и действует как автолизин in vivo. Однако клетки, содержащие плазмиду pAB58 с геном slt и синтезирующие в 30 раз больше I, чем клетки дикого типа, устойчивы к автолизу. Это свидетельствует о существовании у E. coli эффективного механизма, к-рый контролирует активность I, а не ее синтез. Быстрый автолиз клеток-сверхпродуцентов I индуцировался ингибиторами белкового синтеза (тетрациклином или канамицином), к-рые также блокируют образование гуанозин-5'-дифосфат-3'-дифосфата. Если для ингибирования синтеза белка использовали метод голодания по аминокислотам (изолейцину), то I-зависимый автолиз подавлялся в штаммах relA+, но происходил в штаммах с мутацией relA Эти рез-ты указывают на существование строгого, RelA-зависимого контроля активности I in vivo у E. coli. Ил. 2. Табл. 1. Библ. 21. ФРГ, Max-Planck-Inst. fur Entwicklungsbiol., Abt. Biochem., 7400 Tubingen.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.11.21
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ГИБРОЛАЗЫ

МУРЕИНГИДРОЛАЗА

ТРАНСГЛИКОЗИЛАЗА

ГЕН SET

РАСТВОРИМАЯ ЛИТИЧЕСКАЯ ТРАНСГЛИКОЗИЛАЗА

МУРЕИН

АВТОЛИЗ

АКТИВНОСТЬ

КОНТРОЛЬ АКТИВНОСТИ

RELA-ЗАВИСИМЫЙ КОНТРОЛЬ


Доп.точки доступа:
Betzner, A.S.; Ferreira, L.C.S.; Holtje, J.-V.; Keck, W.


14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.05-04Б3.212

    Kondo, Ryuichiro.

    Bioconversion of a lignin model compound into its glucoside during the hydrolysis of cellobiose by mycelia of wood-rotting fungi [Text] / Ryuichiro Kondo, Takeshi Iimori, Hiroyuki Imamura // Мокудзай гаккайси = J. Jap. Wood Res. Soc. - 1990. - Vol. 36, N 6. - P501-505 . - ISSN 0021-4795
Перевод заглавия: Биоконверсия модельного соединения лигнина в глюкозид в процессе гидролиза целлобиозы грибамидреворазрушителями
Аннотация: У грибов-древоразрушителей Coriolus versicolor и Tyromyces palustris, растущих на среде с целлобиозой, изучали регуляцию активности трансгликозилазы. В кач-ве субстрата использовали мономер лигнина вератриловый спирт, к-рый под действием фермента превращается в вератрил-'бета'-D-глюкозид. При этом моделируется гликозилирование токсичных фенолсодержащих продуктов распада лигнина, приводящее к их инактивации и сопровождающее природный процесс делигнификации древесины грибами. Эффективность гликозилирования зависит от скорости поступления свободной глюкозы и т. обр. определяется активностью 'бета'-глюкозидазы. Уд. активность обоих ферментов у С. versicolor намного выше, чем у T. palustris, их рН оптимум находится в нейтральной области и при рН 7,3 трансгликозилирование максимально. Библ. 14. Япония, Fac. Agr., Kyushu Univ., Fukuoka 812.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.31
Рубрики: ВЕРАТРИЛОВЫЙ СПИРТ
МОДЕЛЬНОЕ СОЕДИНЕНИЕ ЛИГНИНА

ФЕРМЕНТАТИВНАЯ ТРАНСФОРМАЦИЯ

ГЛИКОЗИЛИРОВАНИЕ

ГРИБЫ

CORIOLUS VERSICOLOR

TYROMYCES PALUSTRIS

ДРЕВОРАЗРУШИТЕЛИ

КУЛЬТИВИРОВАНИЕ

РЕГУЛЯЦИЯ ФЕРМЕНТАТИВНОЙ АКТИВНОСТИ

ГЛЮКОЗИДАЗА 'БЕТА'-

И ТРАНСГЛИКОЗИЛАЗА

АКТИВНОСТЬ

ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА

WOOD-ROTTING FUNGI

TRANSGLUCOSYLATION

DETOXIFICATION


Доп.точки доступа:
Iimori, Takeshi; Imamura, Hiroyuki


15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.05-04Б2.145

    Walderich, Brigitte.

    Subcellular distribution of the soluble lytic transglycosylase in Escherichia coli [Text] / Brigitte Walderich, Joachim-Volker Holtje // J. Bacteriol. - 1991. - Vol. 173, N 18. - P5668-5676 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Субклеточное распределение растворимой литической трансгликозилазы у Escherichia coli
Аннотация: Электронно-микроскопич. методом исследовали субклеточную локализацию растворимой литич. трансгликозилазы (I) на ультратонких срезах Escherichia coli, меченных антисывороткой к I и комплексом белок А-золото. I расположена гл. обр. в клеточной оболочке и лишь на 20-30% остается в цитоплазме. Связь I с муреиновой саккулой была очень прочной и не разрушалась даже после кипячения в 4% р-ре ДДСNa. Комплекс I с муреином образовывался in vitro при инкубации муреиновых саккул с очищенной I при 0'ГРАДУС' С. Каждая саккула содержала 'ЭКВИВ'1000 связывающих сайтов для I. Показано, что I связана исключительно с наружной поверхностью саккулы. Предполагается, что I специфически присоединяется к релаксированным наружным частям саккулы, к-рые не противостоят давлению изнутри и активно вовлечены в обмен муреина. Библ. 47. ФРГ (Holtje J.-V.) Abteilung Biochemie, MPI fur Entwicklungsbiologie, 7400 Tubingen.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ТРАНСГЛИКОЗИЛАЗА

ЛИТИЧЕСКАЯ ТРАНСГЛИКОЗИЛАЗА

РАСТВОРИМАЯ ТРАНСГЛИКОЗИЛАЗА

СУБЛЕТОЧНОЕ РАСПРЕДЕЛЕНИЕ

ИММУНОЗОЛОТАЯ МЕТКА


Доп.точки доступа:
Holtje, Joachim-Volker


16.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 92.05-04Б3.047

    Walderich, Brigitte.

    Subcellular distribution of the soluble lytic transglycosylase in Escherichia coli [Text] / Brigitte Walderich, Joachim-Volker Holtje // J. Bacteriol. - 1991. - Vol. 173, N 18. - P5668-5676 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Субклеточное распределение растворимой литической трансгликозидазы у Escherichia coli
Аннотация: Электронно-микроскопич. методом исследовали субклеточную локализацию растворимой литич. трансгликозилазы (I) на ультратонких срезах Escherichia coli, меченных антисывороткой к I и комплексом белок А-золото. I расположена гл. обр. в клеточной оболочке и лишь на 20-30% остается в цитоплазме. Связь I с муреиновой саккулой была очень прочной и не разрушалась даже после кипячения в 4% р-ре ДДСNa. Комплекс I с муреином образовывался in vitro при инкубации муреиновых саккул с очищенной I при 0'ГРАДУС' С. Каждая саккула содержала 'ЭКВИВ'1000 связывающих сайтов для I. Показано, что I связана исключительно с наружной поверхностью саккулы. Предполагается, что I специфически присоединяется к релаксированным наружным частям саккулы, к-рые не противостоят давлению изнутри и активно вовлечены в обмен муреина. Библ. 47. ФРГ, Abteilung Biochemie, MPI fur Entwicklungsbiologie, 7400 Tubingen.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ТРАНСГЛИКОЗИЛАЗА

ЛИТИЧЕСКАЯ ТРАНСГЛИКОЗИЛАЗА

РАСТВОРИМАЯ ТРАНСГЛИКОЗИЛАЗА

СУБКЛЕТОЧНОЕ РАСПРЕДЕЛЕНИЕ

ИММУНОЗОЛОТАЯ МЕТКА


Доп.точки доступа:
Holtje, Joachim-Volker


 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)