СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=СИГНАЛЬНЫЕ ПЕПТИДЫ<.>)

Общее количество найденных документов : 64
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-64

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.09-04Б2.143

Izard, Jennifer W.
Signal peptides: Exquisitely designed transport promoters [Text] / Jennifer W. Izard, Debra A. Kendall // Mol. Microbiol. - 1994. - Vol. 13, N 5. - P765-773 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Сигнальные пептиды: тонко сконструированные транспортные промоторы
Аннотация: Краткий обзор, посвященный структуре и механизму функционирования сигнальных последовательностей в молекулях секретируемых белков. Основное внимание уделено секретируемым белкам E. coli, на примере к-рых обсуждается взаимосвязь первичной структуры и физико-химических свойств с возможностью выполнения многофункциональной роли сигнальных пептидов в процессе транслокации белков через клеточную мембрану. США, Dep. of Molec. and Cell Biol., The Univ. of Connecticut, Storrs, Connecticut 06269. Библ. 104

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11
Рубрики: БЕЛОК
СЕКРЕТИРУЕМЫЕ БЕЛКИ
СТРУКТУРА
ФУНКЦИОНИРОВАНИЕ
СИГНАЛЬНЫЕ ПЕПТИДЫ
КЛЕТОЧНЫЕ МЕМБРАНЫ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 104
ТРАНСЛОКАЦИЯ БЕЛКОВ

Доп.точки доступа:
Kendall, Debra A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.11-04Б2.120

Chen, Mario.
Effect of alteration of charged residues at the N termini of signal peptides on protein export in Bacillus subtilis [Text] / Mario Chen, Vasantha Nagarajan // J. Bacteriol. - 1994. - Vol. 176, N 18. - P5796-5801 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Влияние замены заряженных остатков на N-концах сигнальных пептидов на экспорт белков у Bacillus subtilis
Аннотация: Роль положительно заряженных остатков на N-концах сигнальных пептидов щелочной протеазы (I) и нейтральной протеазы (II) изучалась посредством их замены и конъюгирования со зрелой левансахаразой (III). Определяли влияния различных изменений на экспорт III у Bacillus subtilis. Замена положительно заряженных остатков на нейтральные у обоих сигнальных пептидов (I и II) приводила к небольшому изменению экспорта III у B. subtilis. Введение отрицательно заряженного остатка (аспартата) на N-конце сигнального пептида II блокировало экспорт III. Однако, сигнальный пептид I с зарядом - 3 (3 аспартата) все еще был функционально активен. США, V. Nagarajan, Central Res. Development Division, E. I. duPont de Nemours and Company, Wilmington, DE 19880-0328. Библ. 30

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: BACILLUS SUBTILIS (BACT.)
ЭКСПОРТ БЕЛКОВ
СИГНАЛЬНЫЕ ПЕПТИДЫ
N-КОНЦЫ
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ЗАМЕНЫ
ВЛИЯНИЕ
ЛЕВАНСАХАРАЗА
ЩЕЛОЧНАЯ ПРОТЕАЗА

Доп.точки доступа:
Nagarajan, Vasantha

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.12-04Б2.220

Chen, Mario.
Effect of alteration of charged residues at the N termini of signal peptides on protein export in Bacillus subtilis [Text] / Mario Chen, Vasantha Nagarajan // J. Bacteriol. - 1994. - Vol. 176, N 18. - P5796-5801 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Влияние замены заряженных остатков на N-концах сигнальных пептидов на экспорт белков у Bacillus subtilis
Аннотация: Роль положительно заряженных остатков на N-концах сигнальных пептидов щелочной протеазы (I) и нейтральной протеазы (II) изучалась посредством их замены и конъюгирования со зрелой левансахаразой (III). Определяли влияния различных изменений на экспорт III у Bacillus subtilis. Замена положительно заряженных остатков на нейтральные у обоих сигнальных пептидов (I и II) приводила к небольшому изменению экспорта III у B. subtilis. Введение отрицательно заряженного остатка (аспартата) на N-конце сигнального пептида II блокировало экспорт III. Однако, сигнальный пептид I с зарядом - 3 (3 аспартата) все еще был функционально активен. США, V. Nagarajan, Central Res. Development Division, E. I. duPont de Nemours and Company, Wilmington, DE 19880-0328. Библ. 30

ГРНТИ	34.27.17

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.09-04Б1.74

Influence of promoter and signal peptide on the expression and secretion of recombinant porcine LH extracellular domain in baculovirus/lepidopteran cells or the caterpillar system [Text] / V. Bozon [et al.] // J. Mol. Endocrinol. - 1995. - Vol. 14, N 3. - P277-284 . - ISSN 0952-5041
Перевод заглавия: Влияние промотора и сигнального пептида на экспрессию и секрецию рекомбинантного внеклеточного домена рецептора лютеинизирующего гормона свиньи в системе бакуловирус/клетки чешуйчатокрылых (насекомых) и в системе из гусеницы
Аннотация: В клетках насекомых, инфицированных рекомбинантным бакуловирусом с вставкой кДНК внеклеточного домена рецептора лютеинизирующего гормона свиньи (ВКД), имеет место суперэкспрессия ВКД и его внутриклеточное накопление в виде агрегатов, но не секреция в среду. Описаны новые бакуловирусные конструкции, экспрессирующие ВКД под контролем промоторов генов P10 и полиэдрина. Эти конструкции кодируют ВКД с сигнальным пептидом меллитина пчелы. Клетки Sf9 насекомых или клетки гусеницы, трансформированные этими конструкциями, секретируют в среду активный ВКД, способный к высокоаффинному связыванию гормона-лиганда. Франция, Unite Ingenierie Proteines; INRA-Biotechnol., 78352 Jouy-en-Josas Cedex. Библ. 37

ГРНТИ	34.25.05

ВИНИТИ 341.25.05.39
Рубрики: РЕЦЕПТОР ЛЮТРОПИНА
ВНЕКЛЕТОЧНЫЙ ДОМЕН
СВИНЬИ
СУПЕРЭКСПРЕССИЯ
ПРОМОТОРЫ
СИГНАЛЬНЫЕ ПЕПТИДЫ
ВЛИЯНИЕ
КЛЕТКИ НАСЕКОМЫХ

Доп.точки доступа:
Bozon, V.; Remy, J.-J.; Pajot-Augy, E.; Couture, L.; Biache, G.; Severini, M.; Salesse, R.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 96.10-04И2.159

Peptidergic messengers: A new perspective of the nervous system of parasitic platyhelminths [Text] / D. W. Halton [et al.] // J. Parasitol. - 1992. - Vol. 78, N 2. - P179-193 . - ISSN 0022-3395
Перевод заглавия: Пептидергические информаторы: новая перспектива в исследованиях нервной системы паразитических плоских гельминтов
Аннотация: Обзор. Описывается новое направление изучения нервной системы (НС) паразитических плоских гельминтов (ПГ) на основе выявления в последние годы новых сигнальных молекул в форме регуляторных пептидов. Все вместе эти пептидергические информаторы и связанные с их метаболизмом ферменты, а также их рецепторы составляют пептидергическую систему. Именно эта система представляет новые функциональные особенности НС ПГ и, с прикладной точки зрения, новое направление терапевтических исследований по поиску потенциальных лекарственных препаратов против ПГ. В обзоре рассматривается концепция пептидергической системы, данные по разнообразию нейропептидов и их распространению среди ПГ по результатам иммуноцитохимических исследований с конфокальной лазерной сканирующей микроскопией, результаты сравнения некоторых химических характеристик пептидов ПГ и их хозяев по результатам их выделения методами хроматографии и изучения их последовательностей и в заключении рассматривается действие некоторых новых лекарственных препаратов на пептидергическую систему ПГ. Великобритания, Comparative Endocrinol. Res. Group, Sch. Biol. and Biochem., The Queen's Univ. Belfast, Belfast, Northern Ireland BT7 1NN. Библ. 54

ГРНТИ	34.33.23

ВИНИТИ 341.33.23.17.02
Рубрики: ГЕЛЬМИНТЫ
ПЛОСКИЕ
НЕРВНАЯ СИСТЕМА
ФИЗИОЛОГИЯ
СИГНАЛЬНЫЕ ПЕПТИДЫ
СТРУКТУРА
ФУНКЦИИ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 54

Доп.точки доступа:
Halton, D.W.; Maule, A.G.; Johnston, C.F.; Fairweather, I.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 98.07-04Я6.78

Cline, Kenneth.
Import and routing of nucleus-encoded chloroplast proteins [Text] / Kenneth Cline, Ralph Henry // Annu. Rev. Cell and Dev. Biol. - Palo Alto (Calif.), 1996. - Vol. 12. - P1-26 . - ISBN 0-8243-3112-5
Перевод заглавия: Импорт и движение кодируемых ядром белков хлоропластов
Аннотация: Обзор. Большинство белков хлоропластов (ХП) кодируется ядром, синтезируется в цитоплазме в виде больших предшественников, после трансляции импортируется в ХП и находится в 6 разных отделениях. Импорт через внутреннюю и внешнюю мембраны ХП является главным путем вхождения белков, направляющихся в строму, тилакоидные мембраны (ТМ) и просвет тилакоидов (ПТ). В аппарат транслокации входят 2 связывающих ГТФ белка (I), к-рые участвуют в ранних событиях импорта и регулируют узнавание предшественников и продвижение. Локализация импортированных белков в ТМ и ПТ осуществляется 4 разными механизмами: два гомологичны системам транспорта белков бактерий и эндоплазматич. сети, третий является уникальным, а 4-й может быть спонтанным. Присутствие I в системе транслокации через оболочку ХП указывает на иной по сравнению с митохондриями процесс узнавания предшественников. Механизмы локализации белков частично происходят от прокариотич. эндосимбионта, но более необычны и разнообразны, чем ожидалось ранее. США, Horticultural Sci. Dep., Univ. of Florida, Gainesville, FL 32611. Библ. 102

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.07.09 + 341.19.19.21.19
Рубрики: ХЛОРОПЛАСТЫ
ТРАНСПОРТ БЕЛКОВ
СИГНАЛЬНЫЕ ПЕПТИДЫ
МЕМБРАНЫ ТИЛАКОИДНЫЕ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 102

Доп.точки доступа:
Henry, Ralph

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 99.11-04М2.130

Impaired cotranslational processing as a mechanism for type I antithrombin deficiency [Text] / Alison C. Fitches [et al.] // Blood. - 1998. - Vol. 92, N 12. - P4671-4676 . - ISSN 0006-4971
Перевод заглавия: Нарушение процесса котрансляции как механизм недостаточности антитромбина типа I
Аннотация: У человека с тромботическим поражением вен и недостаточностью антитромбина типа I идентифицирована новая мутация 2436T'-'Ct (-10)P, влияющая на центральный гидрофобный домен сигнального пептида антитромбина. Полученные данные предполагают, что способность сигнального пептида направлять антитромбин в эндоплазматический ретикулум зависит от сохранности гидрофобных св-в района, включающего остаток -10. Новая Зеландия, Univ. Otago, Dunedin. Библ. 32

ГРНТИ	34.39.27

ВИНИТИ 341.39.27.07.37.25
Рубрики: АНТИКОАГУЛЯНТЫ
АНТИТРОМБИНЫ
НЕДОСТАТОЧНОСТЬ
СИГНАЛЬНЫЕ ПЕПТИДЫ
ТРОМБОЗЫ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Fitches, Alison C.; Appleby, Ruth; Lane, David A.; De, Stefano Valerio; Leone, Giuseppe; Olds, Robin J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 99.11-04М4.173

Apolipoprotein B signal peptide and apolipoprotein E genotypes as determinants of the hepatic secretion of VLDL apoB in obese men [Text] / F. M. Riches [et al.] // J. Lipid Res. - 1998. - Vol. 39, N 9. - P1752-1758 . - ISSN 0022-2275
Перевод заглавия: Генотипы сигнального пептида аполипопротеина В и аполипопротеина Е в качестве детерминантов секреции апоВ ЛПОНП у тучных мужчин
Аннотация: Определили фракционную скорость обновления апоВ ЛПОНП при двух генотипах сигнального пептида апоВ, состоящего из 27 и 24 аминокислотных остатков (соотв. П27 и П24) и при наличии транспортера аполипопротеина (апо) Е или его отсутствии. У лиц с отсутствием транспортера апоЕ и гетеро- или гомозиготных по аллелю П24 секреция апоВ ЛПОНП печенью была значительно ниже, чем при аллеле П27 (15,8'+-'12,9 мг/кг нежировой массы тела/дн и в тех же единицах 27,4'+-'11,5 соотв.). Австралия, Univ. Dep. of Medicine and Western Australian Heart Research Inst. Библ. 42

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.29.19
Рубрики: ЛИПОПРОТЕИНЫ
СИГНАЛЬНЫЕ ПЕПТИДЫ
ПЕЧЕНОЧНАЯ СЕКРЕЦИЯ
ОЖИРЕНИЕ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Riches, F.M.; Watts, G.F.; van, Bockxmeer F.M.; Hua, J.; Song, S.; Humphrics, S.E.; Talmud, P.J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 00.01-04Я6.103

Guth, Silvia.
The fate signal peptides after processing of presecretory proteins by signal peptidase [Text] : [Pap.] 22 Annu. Meet. Dtsch Ges. Zellbiol., Saarbrucken, March 15-19, 1998 / Silvia Guth, Richard Zimmermann // Eur. J. Cell Biol. - 1998. - Vol. 75, Suppl. n48. - P97 . - ISSN 0171-9335
Перевод заглавия: Судьба сигнальных пептидов после процессинга пресекреторных белков сигнальной пептидазой
Аннотация: Исследовали судьбу сигнальных пептидов (СП) секреторных пре-белков, отщепляемых сигнальной пептидазой в процессе транслокации пре-белков через микросомные мембраны. Показано, что СП препролактина и пре-белков класса I ГКГС высвобождаются в цитозоль и разрушаются протеасомами. Германия, Med. Biochem., Univ. Saarlandes, D-66421 Hamburg. Библ. 3

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.03
Рубрики: ПЕПТИДЫ
СИГНАЛЬНЫЕ ПЕПТИДЫ
РАЗРУШЕНИЕ
ПРОТЕАСОМЫ

Доп.точки доступа:
Zimmermann, Richard

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 00.01-04Б1.183

Kubota, Satoshi.
A cis-acting peptide signal in human immunodeficiency virus type I Rev which inhibits nuclear entry of small proteins [Text] / Satoshi Kubota, Roger J. Pomerantz // Oncogene. - 1998. - Vol. 16, N 14. - P1851-1861 . - ISSN 0950-9232
Перевод заглавия: Цис-действующий пептидный сигнал в [белке] Rev вируса типа 1 иммунодефицита человека, который ингибирует поступление малых пептидов в ядро
Аннотация: В белке Rev ВИЧ-1 картирован пептидный сигнал (ПС), контролирующий ядерно-цитоплазматический транспорт этого белка. ПС локализован на N-конце Rev, а его мутации имеют следствием накопление Rev вне ядра. Замена N-конца белка p21 вируса T-лимфоцитарного лейкоза/лимфомы человека, имеющего равномерное внутриклеточное распределение, на мутантный ПС из Rev имеет следствием аккумулирование p21 в цитоплазме. По данным мутационного анализа, для этого эффекта ПС достаточна его длина, равная 14 аминок-там. Описанный ПС, ингибирующий транспорт Rev в ядро, содержит консервативный гидрофильный мотив, образующий амфипатическую спираль. США, Dorrance H. Hamilton Lab., Ctr Human Virology, Div. Infectious Diseases, Dep. Med., Jefferson Med. Coll., Thomas Jefferson Univ., Philadelphia. PA 19107. Библ. 69

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.09
Рубрики: ВИЧ-1
БЕЛОК REV
СИГНАЛЬНЫЕ ПЕПТИДЫ
ТРАНСПОРТ

Доп.точки доступа:
Pomerantz, Roger J.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 01.02-04Б4.137

Harboe, Morten.
Secreted proteins of Mycobacterium leprae [Text] : abstr. 15th International Leprosy Congress, Beijing, 7-12 Sept., 1998 / Morten Harboe, Harald G. Wiker // Int. J. Leprosy. - 1998. - Vol. 66, N 4. - P113A . - ISSN 0148-916X
Перевод заглавия: Белки, секретируемые Mycobacterium leprae

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.25.09
Рубрики: MYCOBACTERIUM LEPRAE (BACT.)
БЕЛКИ
СИГНАЛЬНЫЕ ПЕПТИДЫ
ГЕНЫ
КОДИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Wiker, Harald G.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 02.05-04Б4.190

Wiker, Harald G.
Extracytoplasmic proteins of Mycobacterium tuberculosis - mature secreted proteins often start with aspartic acid and proline [Text] / Harald G. Wiker, Mike A. Wilson, Gary K. Shoolnik // Microbiology. - 2000. - Vol. 146, N 7. - P1525-1533 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Внецитоплазматические белки Mycobacterium tuberculosis - зрелые секретируемые белки часто начинаются с аспарагиновой кислоты и пролина
Аннотация: Слияния с бактериальным геном phoA использованы для идентификации генов Mycobacterium tuberculosis, кодирующих экспортируемые белки, и промоторных областей, требующихся для их экспрессии в M. smegmatis. Соответствующие гены идентифицировали в полностью секвенированном геноме M. tuberculosis. Компьютерные методы применены для установления мотивов сигнального пептида (СП), трансмембранных доменов и мембранного прикрепления липопротеинов. Из 34 идентифицированных с помощью phoA генов 22 кодируют потенциальные растворимые секретируемые белки, 6 - мембранные липопротеины и 6 - потенциальные мембранные белки. Показано, что микобактериальные СП по размеру похожи на СП грамположительных бактерий, но имеют следующие отличия: 1) N-концевым положительно заряженным остатком является арг, а не лей; 2) в гидрофобном трансмембранном сегменте МП преобладают остатки ала, а не лей; 3) на C-конце СП содержится мотив AXA, т. е. остатки ала преобладают в положениях -3 и особенно -1. Значительное число зрелых последовательностей содержит на N-конце мотив DP с остатками асп в положении +1 и про в положении +2. Этот мотив может служить сигналом сортировки после транслокации и расщепления сигнальной пептидазой I или частью сайта узнавания для сигнальной пептидазы. Норвегия, Dep. Environ. Med., Nat. Inst. Public Hlth., N-0403 Oslo. Библ. 41

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.25.09
Рубрики: БЕЛОК
СЕКРЕТИРУЕМЫЕ БЕЛКИ
МЕМБРАННЫЕ ЛИПОПРОТЕИНЫ
ПОТЕНЦИАЛЬНЫЕ МЕМБРАННЫЕ БЕЛКИ
СИГНАЛЬНЫЕ ПЕПТИДЫ
N-КОНЦЫ
АСПАРАГИН
ПРОПИН
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
MYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Wilson, Mike A.; Shoolnik, Gary K.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 02.06-04Б2.239

Sarker, Shameema.
Revised translation start site for secM defines an atypical signal peptide that regulates Escherichia coli secA expression [Text] / Shameema Sarker, Kenneth E. Rudd, Donald Oliver // J. Bacteriol. - 2000. - Vol. 182, N 19. - P5592-5595 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Пересмотренный стартовый сайт трансляции гена secM определяет нетипичный сигнальный пептид, регулирующий экспрессию гена secA Escherichia coli
Аннотация: У Escherichia coli в регуляции гена секреции secA участвует сопряжение его трансляции с трансляцией и секрецией продукта регуляторного 5'-флангового гена secM. Пересмотрено положение стартового сайта трансляции secM. Обнаружена новая сигнальная последовательность с расширенной N-концевой областью. Мутационный анализ показал, что некоторые нетипичные остатки на этой расширенной области критичны для правильной регуляции гена secA. США, Dep. Mol. Biol. and Biochem., Wesleyan Univ., Middletown, CT 06459. Библ. 24

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.07
Рубрики: ТРАНСЛЯЦИЯ
СТАРТОВЫЙ САЙТ ТРАНСЛЯЦИИ
ПЕРЕСМОТР ПОЛОЖЕНИЯ
СИГНАЛЬНЫЕ ПЕПТИДЫ
ВЛИЯНИЕ НА
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
ГЕН SECA
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Rudd, Kenneth E.; Oliver, Donald

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 02.08-04Б2.216

Wiker, Harald G.
Extracytoplasmic proteins of Mycobacterium tuberculosis - mature secreted proteins often start with aspartic acid and proline [Text] / Harald G. Wiker, Mike A. Wilson, Gary K. Shoolnik // Microbiology. - 2000. - Vol. 146, N 7. - P1525-1533 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Внецитоплазматические белки Mycobacterium tuberculosis - зрелые секретируемые белки часто начинаются с аспарагиновой кислоты и пролина
Аннотация: Слияния с бактериальным геном phoA использованы для идентификации генов Mycobacterium tuberculosis, кодирующих экспортируемые белки, и промоторных областей, требующихся для их экспрессии в M. smegmatis. Соответствующие гены идентифицировали в полностью секвенированном геноме M. tuberculosis. Компьютерные методы применены для установления мотивов сигнального пептида (СП), трансмембранных доменов и мембранного прикрепления липопротеинов. Из 34 идентифицированных с помощью phoA генов 22 кодируют потенциальные растворимые секретируемые белки, 6 - мембранные липопротеины и 6 - потенциальные мембранные белки. Показано, что микобактериальные СП по размеру похожи на СП грамположительных бактерий, но имеют следующие отличия: 1) N-концевым положительно заряженным остатком является арг, а не лей; 2) в гидрофобном трансмембранном сегменте МП преобладают остатки ала, а не лей; 3) на C-конце СП содержится мотив AXA, т. е. остатки ала преобладают в положениях -3 и особенно -1. Значительное число зрелых последовательностей содержит на N-конце мотив DP с остатками асп в положении +1 и про в положении +2. Этот мотив может служить сигналом сортировки после транслокации и расщепления сигнальной пептидазой I или частью сайта узнавания для сигнальной пептидазы. Норвегия, Dep. Environ. Med., Nat. Inst. Public Hlth., N-0403 Oslo. Библ. 41

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.09
Рубрики: БЕЛОК
СЕКРЕТИРУЕМЫЕ БЕЛКИ
МЕМБРАННЫЕ ЛИПОПРОТЕИНЫ
ПОТЕНЦИАЛЬНЫЕ МЕМБРАННЫЕ БЕЛКИ
СИГНАЛЬНЫЕ ПЕПТИДЫ
N-КОНЦЫ
АСПАРАГИН
ПРОПИН
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
MYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Wilson, Mike A.; Shoolnik, Gary K.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 02.10-04Б2.114

Разработка системы suc2 для улавливания сигнальных последовательностей [Text] / Qing Sun [et al.] // Yichuan xuebao = Acta genet. sin. - 2001. - Vol. 28, N 4. - С. 379-384 . - ISSN 0379-4172
Аннотация: Разработана генетическая система Saccharomyces cerevisiae для скрининга в библиотеке кДНК последовательностей, кодирующих сигнальные пептиды. Для этого сконструированы: 1) штамм дрожжей EGY48-'ДЕЛЬТА'suc с разрушением хромосомного гена suc2 инвертазы; 2) плазмидный вектор, несущий ген suc2 под контролем дрожжевого промотора P-ADH1 и содержащий множественные клонирующие сайты между suc2 и P-ADH1. клетки EGY48-'ДЕЛЬТА'suc, трансформированные вектором, могут использовать в кач-ве источника С глюкозу (I), но не раффинозу (II). Встраивание в вектор последовательностей сигнальных пептидов suc2 или 'альфа'-цепи человеч. интерлейкина-2 с сохранением рамки считывания гена suc2 обеспечивает рост трансформантов на средах с I или II. КНР, Dep. Biochem. and Mol. Biol., Fourth Military Med. Univ., Xi'an 710032. Библ. 10

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.05.15
Рубрики: ДНК КОМПЛИМЕНТАРНАЯ
БИБЛИОТЕКИ
СКРИНИНГ
СУКЛЕОТИДНЫЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ
СИГНАЛЬНЫЕ ПЕПТИДЫ
СИСТЕМА SUC2
РАЗРАБОТКА
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Sun, Qing; Wang, Ji-Shu; Li, Rong; Zhou, Peng; Huang, Hong-Yan; Han, Hua

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 03.06-04Б2.33

Bolhuis, Albert.
Protein transport in the halophilic archaeon Halobacterium sp. NRC-1: A major role for the twin-arginine translocation pathway? [Text] / Albert Bolhuis // Microbiology. - 2002. - Vol. 148, N 11. - P3335-3346 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Транспорт белка у галофильной архебактерии Halobacterium sp. NRC-1: основная роль двухаргининного пути транслокации?
Аннотация: Обзор. Рассмотрены системы переноса белков Sec, Tat с их соответствующими компонентами - белками-переносчиками. Описаны системы адресования белков, доменная структура сигнальных пептидов, классификация их последовательностей. Расшифровка геномной последовательности Halobacterium sp. NRC-1 и построение протеомной карты позволили провести их анализ с использованием доступных программ (сервер SignalP2.0) с целью предсказания секретируемых белков (белков с предполагаемыми сигнальными пептидами). Приведены результаты такого анализа для 103 белков (сигнальные пептиды типа Sec, типа Tat и липопротеиновые домены): в сводной таблице приведены сигнальные пептиды с двухаргининным доменом (его содержат 60% всех сигнальных пептидов) и H-доменом, а также мотивом, характерным для липопротеинов. Отмечено, что путь Tat, по-видимому, играет большую роль в транслокации белков галобактерий, и приведены возможные объяснения этому факту. Великобритания, Dep. of Biol. Sci., Univ. of Warwick, Coventry CV4 7AL Fax: +44 24 76523701 E-mail: abolhuis@bio.warwick.ac.uk. Библ. 76

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11
Рубрики: ТРАНСПОРТ БЕЛКА
СИСТЕМЫ АДРЕСОВАНИЯ БЕЛКОВ
СИГНАЛЬНЫЕ ПЕПТИДЫ
ДОМЕННАЯ СТРУКТУРА
КЛАССИФИКАЦИЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЕЙ
HALOBACTERIUM (BACT.)
ШТАММ NRC-1

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 03.07-04Б3.39

Bolhuis, Albert.
Protein transport in the halophilic archaeon Halobacterium sp. NRC-1: A major role for the twin-arginine translocation pathway? [Text] / Albert Bolhuis // Microbiology. - 2002. - Vol. 148, N 11. - P3335-3346 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Транспорт белка у галофильной архебактерии Halobacterium sp. NRC-1: основная роль двухаргининного пути транслокации?
Аннотация: Обзор. Рассмотрены системы переноса белков Sec, Tat с их соответствующими компонентами - белками-переносчиками. Описаны системы адресования белков, доменная структура сигнальных пептидов, классификация их последовательностей. Расшифровка геномной последовательности Halobacterium sp. NRC-1 и построение протеомной карты позволили провести их анализ с использованием доступных программ (сервер SignalP2.0) с целью предсказания секретируемых белков (белков с предполагаемыми сигнальными пептидами). Приведены результаты такого анализа для 103 белков (сигнальные пептиды типа Sec, типа Tat и липопротеиновые домены): в сводной таблице приведены сигнальные пептиды с двухаргининным доменом (его содержат 60% всех сигнальных пептидов) и H-доменом, а также мотивом, характерным для липопротеинов. Отмечено, что путь Tat, по-видимому, играет большую роль в транслокации белков галобактерий, и приведены возможные объяснения этому факту. Великобритания, Dep. of Biol. Sci., Univ. of Warwick, Coventry CV4 7AL Fax: +44 24 76523701 E-mail: abolhuis@bio.warwick.ac.uk. Библ. 76

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.02
Рубрики: ТРАНСПОРТ БЕЛКА
СИСТЕМЫ АДРЕСОВАНИЯ БЕЛКОВ
СИГНАЛЬНЫЕ ПЕПТИДЫ
ДОМЕННАЯ СТРУКТУРА
КЛАССИФИКАЦИЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЕЙ
HALOBACTERIUM (BACT.)
ШТАММ NRC-1

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 03.11-04А3.713

Zhang, Zemin.
A profile hidden Markov model for signal peptides generated by HMMER [Text] / Zemin Zhang, William I. Wood // Bioinformatics. - 2003. - Vol. 19, N 2. - P307-308 . - ISSN 1367-4803
Перевод заглавия: Профильные скрытые марковские модели для сигнальных пептидов, создаваемые программами HMMER
Аннотация: Хотя пакет программ HMMER успешно используется для формирования профильных скрытых марковских моделей (ПСММ) для предсказания белковых доменов, имеются трудности в создании ПСММ для сигнальных пептидов. Предложен метод создания сложных моделей для сигнальных пептидов эукариот при помощи стандартного пакета HMMER. Предсказание этим методом сигнального пептида имеет чувствительность 95,6% и специфичность 95,7%. ПСММ для сигнальных пептидов, массивы данных и прописи для анализа данных доступны для некоммерческого использования по адресу: http://share.gene.com/. США, Dep. Bioinformatics, Genentech, Inc., South San Francisco, CA 94080. Библ. 9

ГРНТИ	34.05.25

ВИНИТИ 341.05.25.15.29
Рубрики: ПЕПТИДЫ
СИГНАЛЬНЫЕ ПЕПТИДЫ
ПРЕДСКАЗАНИЕ
ПРОФИЛЬНЫЕ СКРЫТЫЕ МАРКОВСКИЕ МОДЕЛИ
КОМПЬЮТЕРНАЯ ПРОГРАММА HMMER
АДРЕС В ИНТЕРНЕТЕ

Доп.точки доступа:
Wood, William I.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI20) 05.01-04И3.294

Wilson, Claire L.
Extracellular peptidases of imaginal discs of Drosophila melanogaster [Text] / Claire L. Wilson, Alan D. Shirras, R.Elwyn Isaac // Peptides. - 2002. - Vol. 23, N 11. - P2007-2014 . - ISSN 0196-9781
Перевод заглавия: Внеклеточные пептидазы имагинальных дисков Drosophila melanogaster
Аннотация: При изучении пептидаз имагинальных дисков дрозофилы с использованием в качестве субстратов ряда пептидов и флуорогенных пептидных субстратов на поверхности интактных дисков обнаружен ангиотензин-превращающий фермент Ance и амастатин-чувствительная аминопептидаза. В гомогенатах дисков обнаружены также неприлизин-подобная протеаза и трипсиноподобная сериновая эндопептидаза. Считают, что в имагинальных дисках содержатся пептидазы, относящиеся к разным классам ферментов, которые расщепляют разнообразные белки и пептиды. Некоторые из этих пептидаз ответственны за активацию и инактивацию сигнальных пептидов, а также включены в образование дипептидов и аминокислот, необходимых для белкового синтеза и осмотического баланса в процессе морфогенеза. Великобритания, Mol. Cell Biosci Fac. Biol. Sci Univ. Leeds, Leeds

ГРНТИ	34.33.19

ВИНИТИ 341.33.19.45.15.15
Рубрики: ПЕПТИДАЗЫ
ВНЕКЛЕТОЧНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
СВОЙСТВА
ФУНКЦИИ
СИГНАЛЬНЫЕ ПЕПТИДЫ
АКТИВАЦИЯ/ИНАКТИВАЦИЯ
ИМАГИАЛЬНЫЕ ДИСКИ
ДРОЗОФИЛЫ

Доп.точки доступа:
Shirras, Alan D.; Isaac, R.Elwyn

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 06.07-04В3.77

Signal peptide-dependent rargeting of a rice 'альфа'-amylase and cargo proteins to plastids and extracellular compartments of plant cells [Text] / Min-Huei Chen [et al.] // Plant Physiol. - 2004. - Vol. 135, N 3. - P1367-1377 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Зависимая от сигнального пептида ориентация 'альфа'-амилазы и транспортных белков риса в пластиды и внеклеточные компартменты клеток растений
Аннотация: Изучая субклеточную локализацию 'альфа'-амилаз клеток растений риса, добились экспрессии его 'альфа'-амилазы 'альфа'Amy3 с или без ее собственного сигнального пептида (SP) в трансгенном табаке. Анализ потери функции показал, что SP нужен для ориентации 'альфа'Amy3 в хлоропласты и/или амилопласты и стенки клеток и/или межклетники листьев и суспензионных клеток, и транслокации 'бета'-глюкуронидазы (GUS) и слитого с ней белка зеленой флуоресценции в трансгенном табаке или рисе в их хлоропласты и/или амилопласты и стенки клеток в соответствующих суспензионных культурах. SP другой рисовой 'альфа'-амилазы, 'альфа'Amy8, сходным образом ориентировал двойную локализацию GUS в листьях трансгенного табака. КНР, Inst. of Molecular Biology, Acad. Sinica, Nankang, Taipei, 11529 Taiwan. Библ. 27

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.11
Рубрики: АМИЛАЗА * АЛЬФА-
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
СИГНАЛЬНЫЕ ПЕПТИДЫ
ПРОРОСТКИ
РИС
ТАБАК

Доп.точки доступа:
Chen, Min-Huei; Huang, Li-Fen; Li, Hsou-min; Chen, Yung-Reui; Yu, Su-May

1-20 21-40 41-60 61-64

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска