Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=СЕРИНАЦЕТИЛТРАНСФЕРАЗА<.>)
Общее количество найденных документов : 12
Показаны документы с 1 по 12
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.08-04Б2.250

   
    Clustering and Co-transcription of the Bacillus subtilis genes encoding the aminoacyl-tRNA synthetases specific for glutamate and for cysteine and the first enzyme for cysteine biosynthesis [Text] / Yves Gagnon [et al.] // J. Biol. Chem. - 1994. - Vol. 269, N 10. - P7473-7482 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Группировка и котранскрипция генов Bacillus subtilis, кодирующих аминоацил-тРНК-синтетазы, специфичные для глутамата и для цистеина, и первого фермента биосинтеза цистеина
Аннотация: У Bacillus subtilis гены cysE серинацетилтрансферазы и cysS цистеинил-тРНК-синтетазы расположены с 3'-стороны от гена gltX глутамил-тРНК-синтетазы. Такая же организация этих генов найдена у Bac. stearothermophilus, причем у обеих бацилл кодирующие последовательности cysE и cysS перекрываются, что указывает на трансляц. сопряжение. При экспрессии генов cysE и cysS Bac. subtilis в Escherichia coli с индуцибельного промотора trc они комплементируют соответствующие мутанты. Разрушение генов gltX и cysS кэмпбелловской вставкой плазмиды летально для Bac. subtilis. Картирование стартового сайта транскрипции (ССТ) гена gltX показало, что транскрипция контролируется промотором для 'сигма'{A} и что ССТ расположен на расстоянии 42 п. н. перед стартовым кодоном. Между генами gltX и cysE находятся последовательность Т-блока и Rha-независимый терминатор транскрипции и нет промотора для 'сигма'{A}. Кэмпбелловская вставка плазмиды, нарушающая транскрипцию с промотора gltX, летальна. Это позволяет предположить, что гены gltX, cysE и cysS образуют оперон. Канада, Dep. of Biochem., Facultedes Sci. et de Genie, Univ. Laval, Quebec G1K 7P4. Библ. 52
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
СЕРИНАЦЕТИЛТРАНСФЕРАЗА
ЦИСТЕИНИЛ-ТРНК-СИНТЕТАЗА
СИНТЕЗ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
ГЕН СЕРИНАЦЕТИЛТРАНСФЕРАЗЫ CYSE
ГЕН ЦИСТЕИНИЛ-ТРНК-СИНТЕТАЗЫ CYSS
BACILLUS SUBTILIS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Gagnon, Yves; Breton, Rock; Putzer, Harald; Pelchat, Martin; Grunberg-Manago, Marianne; Lapointe, Jacques

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.04-04Б2.284

   
    Overproduction of L-cysteine and L-cystine by Escherichia coli strains with a genetically altered serine acetyltransferase [Text] / Shigeru Nakamori [et al.] // Appl. and Environ. Microbiol. - 1998. - Vol. 64, N 5. - P1607-1611 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Гиперпродукция L-цистеина и L-цистина штаммами Escherichia coli с генетически измененной серинацетилтрансферазой
Аннотация: Получены штаммы Escherichia coli K-12, гиперпродуцирующие L-цистеин (I) и L-цистин (II) из глюкозы. Методом сайт-направленного мутагенеза клонированного гена cysE серинацетилтрансферазы (III) сконструированы замены остатка Met[256] на 19 др. аминок-тных остатков или замену на стоп-кодон, вызывающую отсутствием в I остатков 256-273. Ауксотрофный по I шт. JM39 трансформировали плазмидами, несущими измененные гены cysE, и отбирали клоны, не нуждающиеся в I. У большинства трансформантов III имеет пониженную чувствительность к ретроингибированию I, чем III дикого типа. Эти трансформанты продуцируют 'ПРИБЛ='200 мг/л I+II, однако продукция I+II очень нестабильна из-за присутствия таких деградирующих I ферментов, как цистеиндесульфидраза. Из шт. JM39 получены индуцированные N-метил-N'-нитро-N-нитрозогуанидином мутанты, не использующие I. При трансформации этих мутантов плазмидами с измененным геном cysE получены штаммы, у к-рых продукция I+II значительно усилена. Япония, Dep. Biosci., Fukui Prefectural Univ., Fukui 919-1195. Библ. 14
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.11.99
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММЫ-ПРОДУЦЕНТЫ
L-ЦИСТЕИН
L-ЦИСТИН
ГЕНЫ
ГЕН CYSE
СЕРИНАЦЕТИЛТРАНСФЕРАЗА
МУТАГЕНЕЗ САЙТ-НАПРАВЛЕННЫЙ

Доп.точки доступа:
Nakamori, Shigeru; Kobayashi, Shin-Ichiro; Kobayashi, Chitose; Takagi, Hiroshi

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 01.01-04В3.129

    Inoue, Kenji.
    Determination of the sites required for the allosteric inhibition of serine acetyltransferase by L-cysteine in plants [Text] / Kenji Inoue, Masaaki Noji, Kazuki Saito // Eur. J. Biochem. - 1999. - Vol. 266, N 1. - P220-227 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Выявление центров, необходимых для аллостерического ингибирования серинацетилтрансферазы L-цистеином у растений
Аннотация: У растений серинацетилтрансфераза существует в двух формах - чувствительной к аллостерическому ингибированию L-цистеином (САТ-1) и форме, к-рая не ингибируется L-цистеином (САТ-2). Для изучения природы чувствительности фермента к ингибирующему действию L-цистеину получены химерные формы фермента, используя САТ-1 арбуза и САТ-2 Arabidopsis. Анализ действия L-цистеина на эти формы показал, что ответственным за чувствительность к L-цистеину в САТ-1 является фрагмент Pro-276 - Phe-285. Определяющими остатками в этом фрагменте являются Gly-277 и Met-280. N-Концевой фрагмент САТ-1 также вносит вклад в чувствительность фермента к аллостерическому ингибированию L-цистеину. Япония, Fac. Pharmaceutical Scis, Chiba Univ., Chiba 263-8522. Библ. 33
ГРНТИ  
34.31.19
ВИНИТИ 341.31.19.27.45.09
Рубрики: СЕРИНАЦЕТИЛТРАНСФЕРАЗА
ИЗОФОРМЫ
АЛЛОСТЕРИЧЕСКИЕ ЦЕНТРЫ ИНГИБИРОВАНИЯ
ВЫЯВЛЕНИЕ
ЦИСТЕИН L
ФУНКЦИЯ
РАСТЕНИЯ

Доп.точки доступа:
Noji, Masaaki; Saito, Kazuki

4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 01.09-04Б3.70

   
    Effects of bienzyme complex formation of cysteine synthetase from Escherichia coli on some properties and kinetics [Text] / Koshiki Mino [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 2000. - Vol. 64, N 8. - P1628-1640 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Влияние образования биферментного комплекса на некоторые свойства и кинетику цистеинсинтетазы Escherichia coli
Аннотация: Проведено сравнительное изучение свойств свободных форм серинацетилтрансферазы и O-ацетилсеринсульфгидрилазы-A Escherichia coli и их биферментного комплекса. Комплексообразование слабо влияет на зависимость активности от pH и структурную стабильность серинацетилтрансферазы. Нативная серинацетилтрансфераза и ее мутантная форма, лишенная 20 C-концевых аминокислотных остатков, функционируют по кинетическому механизму пинг-понг-би-би. L-Цистеин ингибирует обе формы по смешанному механизму. Образование биферментного комплекса не влияет на кинетические показатели серинацетилтрансферазы. Комплексообразование не влияет на структурную стабильность O-ацетилсеринсульгидрилазы-A и ее кинетический механизм, но снижает величину V[m] и повышает значения K[d] для субстратов. Япония, Fac. Eng., Okayama Univ., Okayama 700-8530. Библ. 33
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ЦИСТЕИНСИНТЕТАЗА
СВОЙСТВА
КИНЕТИЧЕСКАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА
СЕРИНАЦЕТИЛТРАНСФЕРАЗА
АЦЕТИЛСЕРИНСУЛЬФГИДРАЛАЗА A
СВОБОДНЫЕ ФОРМЫ
БИФЕРМЕНТНЫЙ КОМПЛЕКС
СРАВНИТЕЛЬНОЕ ИЗУЧЕНИЕ СВОЙСТВ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Mino, Koshiki; Yamanoue, Tsuyoshi; Sakiyama, Takaharu; Eisaki, Naoki; Matsuyama, Asahi; Nakanishi, Kazuhiro

5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 01.10-04В3.101

   
    Expression of a bacterial serine acetyltransferase in transgenic potato plants leads to increase levels of cysteine and glutathione [Text] / Karstn Harms [et al.] // Plant J. - 2000. - Vol. 22, N 4. - P335-343 . - ISSN 0960-7412
Перевод заглавия: Экспрессия бактериальной серинацетилтрансферазы в трансгенных растениях картофеля, ведущая к повышению содержания цистеина и глютатиона
Аннотация: В геном растений картофеля введена кодирующая последовательность дикого типа цис-восприимчивого гена Esherichia coli cysE, кодирующего фермент биосинтеза цистеина серинацетилтрансферазу (SAT). Трансгенные растения обнаружили высокое накопление мРНК cysE. Экстракты листьев трансгенных растений имели активность SAT в 20 раз выше, чем экстракты растений дикого типа. Растения картофеля трансгенного типа, экспрессирующие ген E. coli, обнаружили также повышение содержания цистеина и глютатиона в листьях в 2 раза по отношению к контрольным растениям. Представленные результаты показали важность SAT в биосинтезе цистеина растений и показали, что продукция цистеина и связанных серосодержащих соединений может быть повышена метаболической инженерией. Германия, Max-Planck-Inst. fur Molekulare Pflanzenphysiologie, D-14476 Golm. Библ. 54
ГРНТИ  
34.31.19
ВИНИТИ 341.31.19.27.45.09
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
СЕРИНАЦЕТИЛТРАНСФЕРАЗА
ГЕНЕТИКА
КАРТОФЕЛЬ
ТРАНСГЕННЫЕ РАСТЕНИЯ

Доп.точки доступа:
Harms, Karstn; von, Ballmoos Peter; Brunold, Christian; Hofgen, Rainer; Hesse, Holger

6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 02.09-04Б3.90

   
    Increase in the stability of serine acetyltransterase from Escherichia coli against cold inactivation and proteolysis by forming a beinzyme complex [Text] / Koshiki Mino [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 2001. - Vol. 65, N 4. - P865-874 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Увеличение стабильности серинацетилтрансферазы из Escherichia coli к инактивации холодом и протеолиз образующимся биферментным комплексом
Аннотация: Цистеинсинтетаза из Escherichia coli является биферментным комплексом, состоящим из серинацетилтрансферазы (SAT) и O-ацетилсеринсульфгидролазы-A (OASS). Изучали влияние образования комплекса на стабильность SAT к инактивации холодом и протеолиз. SAT была обратимо инактивирована при охлаждении до 0'ГРАДУС'C. С помощью ультрацентрифугирования показано, что являющаяся гексамером SAT диссоциировала на два тримера при охлаждении до 0'ГРАДУС'C в отсутствие OASS, тогда как в присутствии OASS один тример субъединиц SAT образовывал комплекс с димером OASS субъединиц. В присутствии OASS не только скорость инактивации снижалась, но и скорость реактивации повышалась. Более того, SAT становится стабильной против протеолитического действия 'альфа'-химотрипсина и V8 протеазы за счет образования комплекса с OASS. Т. обр., SAT деградировалась трипсином одинаково в присутствии и в отсутствие OASS. Различные тенденции в стабильности против протеолиза с различными протеазами обсуждались в отношении субстратной специфичности протеаз и аминокислотной последовательности N-концевого участка SAT, который взаимодействует с OASS. Япония, Dep. Biosci. and Biotechnol., Fac. Eng., Okayama Univ., 3-1-1 Tsushimanaka, Okayama 700-8530. Библ. 27
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
СЕРИНАЦЕТИЛТРАНСФЕРАЗА
ИНАКТИВАЦИЯ
ОХЛАЖДЕНИЕ
ПОВЫШЕНИЕ СТАБИЛЬНОСТИ
ПРОТЕОЛИЗ
БИФЕРМЕНТНЫЙ КОМПЛЕКС
ИЗУЧЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Mino, Koshiki; Imamura, Koreyoshi; Sakiyama, Takaharu; Eisaki, Naoki; Matsuyama, Asahi; Nakanishi, Kazuhiro

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI21) 02.10-04И2.32

   
    Characterization of transsulfuration and cysteine biosynthetic pathways in the protozoan hemoflagellate, Trypanosoma cruzi. Isolation and molecular characterization of cystathionine 'бета'-synthase and serine acetyltransferase from Trypanosoma [Text] / Tomoyoshi Nozaki [et al.] // J. Biol. Chem. - 2001. - Vol. 276, N 9. - P6516-6523 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Характеристика путей транссульфурирования и биосинтеза цистеина в простейшей гемофлагелляте Trypanosoma crusi. Выделение и молекулярная характеристика цистатион-'бета'-синтазы и серинацетилтрансферазы из Trypanosoma
Аннотация: Клонирована и охарактеризована кДНК, кодирующая цистатион-'бета'-синтазу (ЦС), являющуюся ключевым ферментом пути транссульфурирования, из гемофлагеллятного простейшего паразита Trypanosoma crusi. ЦС T. crusi, в отличие от ЦС млекопитающих, лишен регуляторного C-конца, не содержит гема и не активируется S-аденозилметионином. Обнаружено, что мРНК фермента из T. crusi экспрессируется, по крайней мере, в виде шести независимых изотипов с микрогетерогенностью последовательности из тандемно связанных многокопийных генов. Установлено, что ЦС образует гомотетрамер и, в дополнение к цистатион-'бета'-синтазной активности, имеет серинсульфогидрилазную и цистеинсинтазную активности in vitro. Экспрессия ЦС в клетках Saccharomyces cerevisiae и Escherichia coli показала, что активности цистатион-'бета'-синтазы и цистеинсинтазы функциональны in vivo. Установлено, что экстракты T. crusi содержат дополнительный фермент цистеинсинтазы и существует специфичный к стадии контроль экспрессии синтаз. Клонирована и охарактеризована кДНК паразита, кодирующая серинацетилтрансферазу, являющуюся ключевым ферментом ассимилирующего сульфат пути биосинтеза цистеина. В отличие от ферментов бактерий и растений серинацетилтрансфераза T. crusi аллостерически ингибируется L-цистеином, L-цистином и, в меньшей степени, глутатионом. Япония, Dep. Parasitology, Nat. Inst. Infect. Dis., 1-23-1 Toyama, Shihjuku-ku, Tokyo 162-8640. Библ. 60
ГРНТИ  
34.33.23
ВИНИТИ 341.33.23.15.13.07.09.17
Рубрики: ЦИСТАТИОНИН-'БЕТА'-СИНТАЗА
СЕРИНАЦЕТИЛТРАНСФЕРАЗА
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
TRYPANOSOMA

Доп.точки доступа:
Nozaki, Tomoyoshi; Shigeta, Yasuo; Saito-Nakano, Yumiko; Imada, Mihoko; Kruger, Warren D.

8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 04.04-04В3.84

   
    Functional analysis of cytoplasmic serine acetyltransferase (SAT-c) involved in sulfur assimilation in Arabidopsis [Text] : тез. [Annual Meeting and Symposia of the 2003 Annual Meeting (Nara) of the Japanese Society of Plant Physiologists (JSPP), Osaka, March 27-29, 2003] / Masaaki Noji [et al.] // Plant and Cell Physiol. - 2003. - Vol. 44, прил. - P98 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Функциональный анализ цитоплазматической серинацетилтрансферазы (SAT-c), участвующей в ассимиляции серы у арабидопсиса
Аннотация: Серинацетилтрансфераза (SATаза) катализирует формирование O-ацетил-L-серина (OAS) как предшественника биосинтеза цистеина. В геноме арабидопсиса есть 5 генов изоферментов SATазы. Активность цитоплазматической SAT-c высокочувствительна к ингибированию цистеином по типу обратной связи и может играть важную роль в ассимиляции S у арабидопсиса. Для выяснения роли SAT-c в ассимиляции S идентифицировали инсерционного Т-ДНК-мутанта гена SAT-c (КОС) с содержанием цистеина на 'ЭКВИВ'50% ниже, чем у дикого типа арабидопсиса, хотя у КОС-растений не было существенных изменений в содержании OAS и глутатиона. Проводится дальнейший анализ ДНК и импакта SAT-c-мутации. Япония, Chiba Univ., Univ. Tokyo
ГРНТИ  
34.31.19
ВИНИТИ 341.31.19.27.45.09
Рубрики: СЕРИНАЦЕТИЛТРАНСФЕРАЗА
ЦИТОПЛАЗМА
ARABIDOPSIS SP.
СЕРА
АССИМИЛЯЦИЯ

Доп.точки доступа:
Noji, Masaaki; Saito, Fumiko; Watanabe, Mutsumi; Shirano, Yumiko; Kato, Tomohuko; Hayashi, Hiroaki; Shibata, Daishuke; Tabata, Satoshi; Saito, Kazuki

9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 04.05-04В3.80

    Blaszczyk, A.
    Modification of serine acetyltransferase activity as the way to study cysteine metabolism in plants [Text] : тез. [Congress on in vitro Biology, Orlando, Fla, June 25-29, 2002] / A. Blaszczyk, A. Sirko // In Vitro Cell. and Dev. Biol. Anim. - 2002. - Vol. 38. - P32 . - ISSN 1071-2690
Перевод заглавия: Модификация активности серинацетилтрансферазы как путь для исследования метаболизма цистеина у растений
Аннотация: Биосинтез цистеина (ЦТ) у растений, также как у микроорганизмов, зависит от активности серинацетилтрансферазы (САТ), которая катализирует образование O-ацетилсерина, являющегося лимитирующим фактором для уровней ЦТ и глутатиона (ГЛ). ГЛ играет центральную роль в поддержании окислительно-восстановительного гомеостаза у растений. Экспрессировали бактериальный ген, кодирующий САТ, в растениях табака. В результате наблюдали повышенное содержание ЦТ и ГЛ, что коррелировало с повышенной устойчивостью трансгенных растений к окислительному стрессу. Трансгенные растения, продуцирующие бактериальную САТ, не регулируемую факторами регуляции свойственной растениям САТ, являются хорошей моделью для исследования предполагаемых регуляторных факторов на метаболизм ЦТ. Заключают, что активность САТ является лимитирующим фактором для накопления ЦТ и ГЛ в растениях. Польша, Inst. Biochem. and Biophys., Polish Acad. Sci., 02-106 Warsaw
ГРНТИ  
34.31.19
ВИНИТИ 341.31.19.27.45.09
Рубрики: СЕРИНАЦЕТИЛТРАНСФЕРАЗА
АКТИВНОСТЬ
ЦИСТЕИН
ГЛУТАТИОН
НАКОПЛЕНИЕ
ТРАНСГЕННЫЕ РАСТЕНИЯ
ТАБАК

Доп.точки доступа:
Sirko, A.

10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 04.07-04В3.86

   
    Biochemical analysis of transgenic tobacco lines producing bacterial serine acetyltransferase [Text] / Anna Blaszczyk [et al.] // Plant Sci. - 2002. - Vol. 162, N 4. - P589-597 . - ISSN 0168-9452
Перевод заглавия: Биохимический анализ линий трансгенного табака, продуцирующих бактериальную серинацетилтрансферазу
Аннотация: Проведен предварительный биохимический анализ линий трансгенного табака, продуцирующих серинацетилтрансферазу (SAT) Escherichia coli в хлоропластах или в цитозоле. У всех гиперпродуцентов SAT повышался уровень небелковых тиолов в сравнении с контролем и генерировалась повышенная устойчивость тканей листьев к окислительному стрессу, вызываемому H[2]O[2]. Эти 2 фактора тесно позитивно коррелировали только в растениях, продуцирующих бактериальную SAT в цитозоле. В цитозольной, но не в хлоропластной группе, была тесная негативная корреляция уровней глутатиона и сульфата. Листья большинства SAT-гиперпродуцентов содержали больше белка, S, Ca и Fe, но меньше P, K и Na, чем контрольные. Большинство трансгенных растений имели повышенную активность глутатион-S-трансферазы, и все растения, продуцирующие чужеродную SAT в цитозоле, имели повышенную активность О-ацетилсерин(тиол)лиазы, тогда как большинство растений хлоропластной группы характеризовались этой активностью на уровне контроля. Польша, Inst. of Biochemistry and Biophysics, Polish Acad. of Sci., 02-106 Warsaw
ГРНТИ  
34.31.19
ВИНИТИ 341.31.19.27.45.09
Рубрики: СЕРИНАЦЕТИЛТРАНСФЕРАЗА
СВОЙСТВА
ТАБАК

Доп.точки доступа:
Blaszczyk, Anna; Sirko, Leszek; Hawkesford, Malcolm J.; Sirko, Agnieszka

11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 13.03-04В3.236

    Na, GunNam.
    Differential regulation of serine acetyltransferase is involved in nickel hyperaccumulation in Thaspi goesingense [Text] / GunNam Na, David E. Salt // J. Biol. Chem. - 2011. - Vol. 286, N 47. - P40423-40432 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Дифференциальная регуляция серинацетилтрансферазы (SAT), участвующей в гипераккумуляции никеля у Thlaspi goesingense (Tg)
Аннотация: В нативных местообитаниях Tg гипераккумулирует Ni до 1,2% от сухой массы побегов. Толерантность к Ni у Tg связывают с повышенной активностью SAT, ингибирующей по типу обратной связи L-цистеином (Ces), и конц-ией глутатиона. Все 3 изоформы SAT у Tg не чувствительны к Ces-ингибированию. Пролин и аланин в С-терминальном регионе цитозольной формы SAT(SAT-c)Tg ответственны за конвертирование фермента из Ces-чувствительной в Ces-нечувствительную форму. Последняя обеспечивает повышенную устойчивость к Ni при экспрессии у Escherichia coli и Arabidopsis thaliana, исполняя роль регулятора изменений SAT с помощью Cys в Ni-толерантности у Tg. США, Horticulture and Landscape, Purdue Univ., West Lafayette, Indiana 47907. Библ. 42
ГРНТИ  
34.31.35
ВИНИТИ 341.31.35.17.27
Рубрики: СЕРИНАЦЕТИЛТРАНСФЕРАЗА
THLASPI GOESINGENSE
НИКЕЛЬ
ГИПЕРАККУМУЛЯЦИЯ

Доп.точки доступа:
Salt, David E.

12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 94.12-04В3.089

    Ruffet, Marie-Line.
    Purification and kinetic properties of serine acetyltransferase free of O-acetylserine(thiol)lyase from spinach chloroplasts [Text] / Marie-Line Ruffet, Michel Droux, Roland Douce // Plant Physiol. - 1994. - Vol. 104, N 2. - P597-604 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Очистка и кинетические свойства серинацетилтрансферазы из хлоропластов шпината, свободной от О-ацетилсерин(тиол)лиазы
Аннотация: С помощью фракционирования (NH[4])[2]SO[4], ИОХ на трисакриле-М-ДЭАЭ и Моно Q, хроматографии на гидроксилапатите и гель-фильтации на супердексе-200 серинацетилтрансфераза (САТ), ключевой фермент биосинтетического пути L-цистеина, была очищена в 300 000 раз из стромы хлоропластов листьев шпината. Показано, что очищенная САТ свободна от О-ацетилсерин(тиол)лиазы (АСЛ), другого ферментативного компонента биосинтетического пути L-цистеина, и имеет по данным ЭФ в ПААГ с ДДС Na мол. массу 33 кД. Кажущиеся величины К[м] у выделенной САТ для двух субстратов, L-серина и ацетил-КоА, соответственно равнялись 2,29 и 0,35 мМ. Измерение сравнительных уровней АСЛ и САТ в строме хлоропластов выявило, что активность первого фермента в 345 раз превосходит активность второго. Библ. 29.
ГРНТИ  
34.31.19
ВИНИТИ 341.31.19.27.45.09
Рубрики: СЕРИНАЦЕТИЛТРАНСФЕРАЗА
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
АЦЕТИЛСЕРИН(ТИОЛ)ЛИАЗА*О-
ХЛОРОПЛАСТЫ
ШПИНАТ

Доп.точки доступа:
Droux, Michel; Douce, Roland
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)