СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=РНК-СВЯЗЫВАЮЩИЙ ДОМЕН<.>)

Общее количество найденных документов : 7
Показаны документы с 1 по 7

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 98.03-04Б1.72

Fernandez, Andres.
RNA helicase activity of the plum pox potyvirus CI protein expressed in Escherichia coli. Mapping of an RNA binding domain [Text] / Andres Fernandez, Sonia Lain, Juan Antonio Garcia // Nucl. Acids Res. - 1995. - Vol. 23, N 8. - P1327-1332 . - ISSN 0305-1048
Перевод заглавия: РНК-геликазная активность белка CI потивируса скрытой мозаики сливы, экспрессированного в Escherichia coli. Картирование РНК-связывающего домена
Аннотация: Белок CI цилиндрического включения потивируса скрытой мозаики сливы, слитый с мальтозосвязывающим белком, синтезирован в клетках Escherichia coli и очищен с помощью аффинной хроматографии. В отсутствие др. вирусных факторов слитый продукт имеет НТФазную, РНК-связывающую и РНК-геликазную активности. Эти активности in vitro не изменяются при удалении последних 103 аминок-т белка CI. Другие делеции в С-концевой части белка резко нарушают его способность раскручивать двухцепочечную РНК и гидролизовать НТФ. Мутантный белок, лишенный последних 225 остатков, сохраняет способность взаимодействовать с РНК. РНК-связывающий домен белка находится между остатками 350 и 402. Испания, Ctr. Nacl Biotecnol. (CSIC), Campus Univ. Autonoma Madrid, 28049 Madrid. Библ. 42

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: БЕЛОК СТ
ДЕЛЕЦИОННЫЕ ФОРМЫ
РНК-ГЕЛИКАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
РНК-СВЯЗЫВАЮЩИЙ ДОМЕН
КАРТИРОВАНИЕ
ПОТИВИРУС СКРЫТОЙ МОЗАИКИ
СЛИВА

Доп.точки доступа:
Lain, Sonia; Garcia, Juan Antonio

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.04-04Б2.284

Nowatzke, William L.
Function of the novel subdomain in the RNA binding domain of transcription termination factor Rho from Micrococcus luteus [Text] / William L. Nowatzke, Christopher M. Burns, John P. Richardson // J. Biol. Chem. - 1997. - Vol. 272, N 4. - P2207-2211 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Функция нового субдомена в РНК-связывающем домене фактора терминации транскрипции Rho из Micrococcus luteus
Аннотация: Фактор терминации транскрипции Rho из Micrococcus luteus, грамположительной бактерии с высоким содержанием G+C в ДНК, содержит необычную последовательность в РНК-связывающем домене (обогащен аминокислотами Арг, Глу и Асп и дефицитен по гидрофобным остаткам). Для определения роли этой последовательности сравнивали биохимические свойства варианта фактора Rho, у к-рого отсутствует почти вся эта последовательность, dex(60-300)Rho, и нативного фактора Rho. Обе формы имели весьма схожие свойства, за исключением того, что dex(60-300)Rho оказался неспособен к терминации транскрипции с РНК-полимеразой E. coli на проксимальных к промотору сайтах (в качестве матрицы использовали ДНК 'лямбда' cro), но был способен к терминации на проксимальных сайтах в случае, когда ITP замещал GTP в реакционной смеси. РНК-связывающие свойства двух форм фактора Rho с нормальной и инозит-замещенной РНК полностью коррелировали с их способностью к терминации. Полученные данные указывают, что обогащенная аргинином последовательность непосредственно участвует в выборе сайта терминации. Таким образом, эти данные согласуются с гипотезой, согласно к-рой указанная последовательность имеется в M. luteus для облегчения связывания с транскриптами M. luteus, которые, весьма вероятно, имеют высоко стабильную вторичную структуру из-за большого содержания остатков гуанина. США, Dep. of Chemistry, Indiana Univ., Bloomington, IN 47405

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: ФАКТОРЫ
ФАКТОР ТЕРМИНАЦИИ
ТРАНСКРИПЦИЯ RHO
РНК-СВЯЗЫВАЮЩИЙ ДОМЕН
СТРУКТУРА-ФУНКЦИИ СООТНОШЕНИЕ
MICROCOCCUS LUTEUS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Burns, Christopher M.; Richardson, John P.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 03.05-04Н1.66

Li, Kim K. C.
Transcriptional activation by the Ewing's sarcoma (EWS) oncogene can be cis-repressed by the EWS RNA-binding domain [Text] / Kim K. C. Li, Kevin A. W. Lee // J. Biol. Chem. - 2000. - Vol. 275, N 30. - P23053-23058 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Транскрипционная активация онкогена саркомы Юинга (EWS) может быть цис-репрессирована РНК-связывающим доменом EWS
Аннотация: В состав онкогена EWS входят N-концевой домен транскрипционной активации (т. наз. EAD) и С-концевой РНК-связывающий домен RBD. В трансфицированных клетках JEG3 цис-сцепленный RBD специфически репрессирует транс-активацию CAT-репортерного гена, индуцированную EAD. В RBD-опосредованной репрессии не участвуют домен цинкового пальца и домен RRM (RM4), а весь эффект репрессии определяется RGG2-областью (в меньшей степени RGG1- или RM3-областью RBD). RBD не влияет, сама по себе, на ядерное накопление тестируемого гена или ДНК-связывание (по данным опытов in vitro), а функционирует непосредственно на промоторе и репрессирует его транс-активацию. RBD-опосредованная репрессия обнаруживает определенную специфичность в отношении EAD и не реализуется при действии др. транс-активаторов, например ATF1. Обсуждают функционирование EWS, роль RBD в транскрипции и возможную связь RBD-опосредованной репрессии и онкогенеза. КНР, Hong Kong Univ. Sci., Kowloon, Hong Kong. Библ. 58

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.03.19
Рубрики: САРКОМЫ ЮИНГА
ОНКОГЕНЫ
EWS
АКТИВАЦИЯ
РНК-СВЯЗЫВАЮЩИЙ ДОМЕН
ЦИС-РЕПРЕССОРНОЕ ДЕЙСТВИЕ

Доп.точки доступа:
Lee, Kevin A.W.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 04.11-04Я6.39

Crystallization and characterization of Smaug: A novel RNA-binding motif [Text] / Justin B. Green [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 2002. - Vol. 297, N 5. - P1085-1088 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Кристаллизация и характеристика белка Smaug - нового РНК-связывающего мотива
Аннотация: При эмбриогенезе Drosophila белок Smaug репрессирует трансляцию мРНК Nanos путем взаимодействия с ее 3'-НТО. Репрессия происходит в большей части цитоплазмы эмбриона. Однако трансляция Nanos продолжается в специализированной цитоплазме на заднем полюсе. Таким образом, создается градиент Nanos, обеспечивающий правильную абдоминальную сегментацию. Закристаллизован РНК-связывающий домен белка Smaug Drosophila. Кристаллы относятся к пространственной группе R3, параметры ячейки составляют a=b=129,3 A, c=33,1 A; 'альфа'='бета'=90'ГРАДУС', 'гамма'=120'ГРАДУС'. С использованием синхротронного излучения кристаллы отражают рентгеновские лучи с пределом разрешения 1,8 A. Предварительные данные говорят о том, что исследуемый домен содержит новый РНК-связывающий мотив. США, Struct. Biol. Program, Dep. Physiol. & Biophys., Mount Sinai Sch. Med., New York, 10029 NY. Библ. 19

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.01
Рубрики: БЕЛОК SMAUG
РНК-СВЯЗЫВАЮЩИЙ ДОМЕН
КРИСТАЛЛИЗАЦИЯ
ПРЕДВАРИТЕЛЬНОЕ РЕНТГЕНО-СТРУКТУРНОЕ ИССЛЕДОВАНИЕ
DROSOPHILA

Доп.точки доступа:
Green, Justin B.; Edwards, Thomas A.; Trincao, Jose; Escalante, Carlos R.; Wharton, Robin P.; Aggarwal, Aneel K.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 89.07-04Б1.150

Fujimura, Tsutomu.
Gene overlap results in a viral protein having an RNA binding domain and a major coat protein domain [Text] / Tsutomu Fujimura, Reed B. Wickner // Cell. - 1988. - Vol. 55, N 4. - P663-671 . - ISSN 0092-8674
Перевод заглавия: Перекрывание генов приводит к образованию вирусного белка, содержащего РНК-связывающий домен и домен основного белка оболочки
Аннотация: Изучали механизмы репликации вирусоподобных частиц (ВПЧ), обнаруживаемых в клетках дрожжей и содержащих двунитвую РНК (дцРНК). В клетках дрожжей содержится несколько типов таких частиц, и один из них содержит так называемую L-A днРНК длиной около 4600 п. н. (Последовательность нуклеотидов в большей части L-А днРНК не известна). В данной работе обнаружено, что пустые (не содержащие РНК) ВПЧ способны связывать плюс-цепи L-А РНК и образовывать с ними достаточно прочный комплекс. При наличии определенного клеточного фактора (или факторов) из не содержащих ВПЧ клеток дрожжей, в этой системе наблюдается синтез минус-цепей L-А РНК с образованием дцРНК и формированием зрелых ВПЧ. С помощью блоттинга показано, что способностью связывать L-А плюс-РНК в составе ВПЧ обладает минорный белок с мол. массой 180 кД. Показано, что этот белок реагирует как с антителами к основному капсидному белку ВПЧ (ген этого белка локализуется в 5'-концевом участке L-А РНК), так и с антителами к полипептиду, кодируемому 3'-концевой частью L-А РНК. Предполагается, что 180 кД-белок образуется в результате сдвига рамки или проскока через терминатор трансляции в гене капсидного белка. Предлагается модель механизма репликации и сборки ВПЧ дрожжей и подчеркиваются черты сходства между этими ВПЧ и ретровирусами. США, Section on Genetics of Simple Eukaryotes Lab. of Biochem. Pharmacology Nat. Inst. of Diabetis Bethesda, Maryland 20892. Библ. 28.

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11 + 341.25.19.07
Рубрики: ДРОЖЖИ
РЕПЛИКАЦИЯ
ВИРУСОПОДОБНЫЕ ЧАСТИЦЫ
РНК
СИНТЕЗ
МИНУС-ЦЕПИ L-А
БЕЛОК МИНОРНЫЙ
РНК-СВЯЗЫВАЮЩИЙ ДОМЕН
БЕЛОК ОБОЛОЧКИ

Доп.точки доступа:
Wickner, Reed B.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 91.04-04Б1.166

Southgate, Christopher.
Activation of transcription by HIV-1 Tat protein tethered to nascent RNA through another protein [Text] / Christopher Southgate, Maria L. Zapp, Michael R. Green // Nature,. - 1990. - Vol. 345, N 6276. - P640-642 . - ISSN 0028-0836
Перевод заглавия: Активация транскрипции Tat белком HIV-1, прикрепленным к копии РНК посредством другого белка
Аннотация: Сообщение о том, что Tat белок может активировать транскрипцию, когда он связан с копией РНК через РНКсвязывающий домен др. HIV-1 белка, Rev. Rev является специфичным для последовательности РНК-связывающим белком, к-рый взаимодействует с элементом вирусной РНК RRE. Слитый белок Tat-Rev эффективно активирует транскрипцию с производного HIV-1 промотора, в к-ром TAR заменен на RRE. Считают, что активация транскрипции белком Tat может происходить путем прямого связывания с копией РНК и что единственной функцией TAR м. б. обеспечение Tat-связывающего сайта. Предполагают, что клеточные белки, связывающиеся специфически с TAR РНК или TAR ДНК, м. б. не существенными для ответа на Tat. США, Dep. of Biochem and Molecular Biology, Harvard Univ. 7 Divinity Avenue. Cambridge, Massachusetts 02138.

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
СЕРОТИП 1
БЕЛОК FAT
БЕЛОК REV
РНК-СВЯЗЫВАЮЩИЙ ДОМЕН
АКТИВАЦИЯ ТРАНСКРИПЦИИ

Доп.точки доступа:
Zapp, Maria L.; Green, Michael R.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 16.11-04Б1.78

Crystal structure-based exploration of the important role of Arg106 in the RNA-binding domain of human coronavirus OC43 nucleocapsid protein [Text] / I.-Jung Chen [et al.] // Biochim. et biophys. acta. Proteins and Proteomics. - 2013. - Vol. 1834, N 6. - P1054-1062 . - ISSN 1570-9639
Перевод заглавия: Основанное на кристаллической структуре исследование важной роли Arg106 в РНК-связывающем домене белка нуклеокапсида коронавируса ОС43 человека

ГРНТИ	34.25.17	, 34.25.29

ВИНИТИ 341.25.17.09.17 + 341.25.29.17.41
Рубрики: КОРОНАВИРУСЫ
HCOV-OC43 ЧЕЛОВЕКА
БЕЛКИ НУКЛЕОКАПСИДА
СТРУКТУРА
РНК-СВЯЗЫВАЮЩИЙ ДОМЕН
ARG106
ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ РОЛЬ
РЕНТГЕНОСТРУКТУРНЫЙ АНАЛИЗ

Доп.точки доступа:
Chen, I.-Jung; Jeu-Ming, P.Yuann; Chang, Yu-Ming; Lin, Shing-Yen; Zhao, Jincun; Perlman, Stanley; Shen, Yo-Yu; Huang, Tai-Huang; Hou, Ming-Hon

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска