СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=НУКЛЕОПРОТЕИН (NP)<.>)

Общее количество найденных документов : 6
Показаны документы с 1 по 6

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 14.04-04Б1.117

Studies on the binding modes of Lassa nucleoprotein complexed m7GpppG and dTTP by molecular dynamic simulations and free energy calculations [Text] / Liang Lin [et al.] // J. Biomol. Struct. and Dyn. - 2013. - Vol. 31, N 3-4. - P299-315 . - ISSN 0739-1102
Перевод заглавия: Изучение модели связывания нуклеопротеина Ласса в комплексе с m7GppG и dTTP с помощью моделирования молекулярной динамики и подсчета свободной энергии
Аннотация: Впервые проанализированы взаимодействия между молекулами dTТP и NP с целью разработки компьютерной модели на основе водородных связей и гидрофобных взаимодействий. Осуществлен детальный анализ взаимодействия m7GppG и NP. Полученные рез-ты могут быть использованы для дизайна лекарственных препаратов. Китай, Nat. Synchrotron Radiat. Lab., Univ. Sci. Technol. China, 230029 Hefei

ГРНТИ	34.25.29

ВИНИТИ 341.25.29.17.33 + 341.25.17.09.11 + 341.25.05.45
Рубрики: АРЕНАВИРУСЫ
ВИРУС ЛИХОРАДКИ ЛАССА
НУКЛЕОПРОТЕИН (NP)
КОМПЛЕКС С M7GPPG И DTTP
ДИНАМИЧЕСКИЕ МОДЕЛИ
СВОБОДНАЯ ЭНЕРГИЯ СВЯЗЕЙ
ГИДРОФОБНЫЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ
ТРЕХМЕРНАЯ МОДЕЛЬ
ДИЗАЙН ИНГИБИТОРОВ РЕПЛИКАЦИИ

Доп.точки доступа:
Lin, Liang; Li, Dan; Chen, Hang; Han, Ju-Guang

РЖ ВИНИТИ 34 (BI05) 14.11-04И8.81

Structure of Schmallenberg orthobunyavirus nucleoprotein suggests a novel mechanism of genome encapsidation [Text] / H. Dong [et al.] // J. Virol. - 2013. - Vol. 87, N 10. - P5593-5601 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Структура нуклеопротеина вируса Шмалленберга предполагает новый механизм геномной инкапсидации
Аннотация: Рентгено-структурный и функциональный анализ белка нуклеопротеина (NP) вируса Шмалленберга показал значение N- и С-терминальных участков во взаимодействии NP и их олигомеризации, что влияет на синтез вирусной РНК. Представлен новый механизм инкапсидации и транскрипции. Великобритания, Biomed. Res. Centre, Norwich Med. Sch., Univ. East Angli, Norwich. Библ. 32

ГРНТИ	34.23.59

ВИНИТИ 341.23.59.02.25
Рубрики: БУНЬЯВИРУСЫ
ОРТОБУНЬЯВИРУС ШМАЛЛЕНБЕРГА
ВИРУСНЫЕ БЕЛКИ
НУКЛЕОПРОТЕИН (NP)
ОЛИГОМЕРИЗАЦИЯ
ИНКАПСИДАЦИЯ РНК
МЕХАНИЗМЫ РЕПЛИКАЦИИ
РЕНТГЕНО-СТРУКТУРНЫЙ АНАЛИЗ

Доп.точки доступа:
Dong, H.; Li, P.; Elliott, R.M.; Dong, C.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 14.12-04Б1.42

Structure of Schmallenberg orthobunyavirus nucleoprotein suggests a novel mechanism of genome encapsidation [Text] / H. Dong [et al.] // J. Virol. - 2013. - Vol. 87, N 10. - P5593-5601 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Структура нуклеопротеина вируса Шмалленберга предполагает новый механизм геномной инкапсидации
Аннотация: Рентгено-структурный и функциональный анализ белка нуклеопротеина (NP) вируса Шмалленберга показал значение N- и С-концевых участков во взаимодействии NP и их олигомеризации, что влияет на синтез вирусной РНК. Представлен новый механизм инкапсидации и транскрипции. Великобритания, Biomed. Res. Centre, Norwich Med. Sch., Univ. East Angli, Norwich. Библ. 32

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11 + 341.25.29.17.31
Рубрики: БУНЬЯВИРУСЫ
ОРТОБУНЬЯВИРУС ШМАЛЛЕНБЕРГА
ВИРУСНЫЕ БЕЛКИ
НУКЛЕОПРОТЕИН (NP)
ОЛИГОМЕРИЗАЦИЯ
ИНКАПСИДАЦИЯ РНК
МЕХАНИЗМЫ РЕПЛИКАЦИИ
РЕНТГЕНОСТРУКТУРНЫЙ АНАЛИЗ

Доп.точки доступа:
Dong, H.; Li, P.; Elliott, R.M.; Dong, C.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 15.08-04Б1.39

The structure of the C-terminal domain of the Zaire ebolavirus nucleoprotein [Text] / P. J. Dziubanska [et al.] // Acta crystallogr. D. - 2014. - Vol. 70, N 9. - P2420-2429 . - ISSN 0907-4449
Перевод заглавия: Структура С-концевого домена нуклеопротеина вируса Эбола, штамм Заир
Аннотация: Белок нклеопротеина (NP) вируса Эбола состоит из двух доменов, причем С-концевая область не имеет гомологии ни с одним из известных белков и, как предполагается, служдит узлом белок-белковых взаимодействий внутри нуклеокапсида. Определена граница между N- и С-концевыми доменами вируса Эбола (шт. Заир); показано, что они могут экспрессироваться как стабильные рекомбинантные белки в Escherichia coli. Определена атомная структура С-концевого домена (остатки 641-739) в двух кристаллических формах при разрешении 1.98 и 1.75A. Описана пространственная структура этого домена. США, Dep. Mol. Physiol. Biol. Phys., UNiv. Virginia Sch. Med. Charlottesville, VA

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11 + 341.25.29.17.43
Рубрики: ЭБОЛА ВИРУС
ШТАММ ЗАИР
БЕЛКИ
НУКЛЕОПРОТЕИН (NP)
С-КОНЦЕВОЙ ДОМЕН
РЕКОМБИНАНТНЫЕ БЕЛКИ
ЭКСПРЕССИЯ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
РЕНТГЕНОСТРУКТУРНЫЙ АНАЛИЗ
ПРОСТРАНСТВЕННАЯ СТРУКТУРА
РАЗРЕШЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Dziubanska, P.J.; Derewenda, U.; Ellena, J.F.; Engel, D.A.; Derewenda, Z.S.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 16.05-04Б1.57

Influenza A virus nucleoprotein selectively decreases neuraminidase gene-segment packaging while enhancing viral fitness and transmissibility [Text] / Christopher B. Brooke [et al.] // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 2014. - Vol. 111, N 47. - P16854-16859. - 37 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Нуклеопротеин вируса гриппа А селективно снижает упаковку геносегмента нейраминидазы, одновременно повышая вирусную репликативность и трансмиссивность
Аннотация: Показаны новые функции нуклеопротеина в селективном контроле упаковки в вирион генов вируса гриппа А и балансировании экспрессии гликопротеинов. США, Lab. Viral. Dis., NI AID, NIH, Bethesda, MD 20892.

ГРНТИ	34.25.19	, 34.25.29	, 34.25.05

ВИНИТИ 341.25.19.07 + 341.25.29.17.39 + 341.25.05.23.31
Рубрики: ВИРУСЫ ГРИППА
A
ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНЫЕ ИНФЕКЦИИ
МОРСКИЕ СВИНКИ
ВЕРХНИЙ РЕСПИРАТОРНЫЙ ТРАКТ
МЕХАНИЗМЫ РЕПЛИКАЦИИ
ГЕНОМНЫЕ СЕГМЕНТЫ
СЕЛЕКТИВНАЯ УПАКОВКА
ВИРУСНЫЕ БЕЛКИ
НУКЛЕОПРОТЕИН (NP)
АДАПТАЦИОННЫЕ МУТАЦИИ

Доп.точки доступа:
Brooke, Christopher B.; Ince, William L.; Wei, Jiajie; Benninkl, Jack R.; Yewdell, Jonathan W.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 16.07-04Б1.78

Intracellular expression of camelid single-domain antibodies specific for influenza virus nucleoprotein uncovers distinct features of its nuclear localization [Text] / J. Ashour [et al.] // J. Virol. - 2015. - Vol. 89, N 5. - P2792-2800. - 59 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: При внутриклеточной экспрессии однодоменных антител верблюдовых, специфичных к нуклеопротеину вируса гриппа, выявлены различия в особенностях ядерной локализации [белка]
Аннотация: Получена панель однодоменных антител (VHHs) верблюжьего происхождения против белка нуклеопротеина (NP). Показано, что VHHs связываются с NP и влияют на его функционирование в ходе инфекционного цикла. По специфичности VHHs подразделили на 2 группы. Все VHHs предотвращают импорт вирусных РНП, но не NP вне комплекса. США, Tufts Cummings Sch. Vet. Med., N. Grafton, MA.

ГРНТИ	34.25.17	, 34.25.23	, 34.25.29

ВИНИТИ 341.25.17.09.17 + 341.25.23.11 + 341.25.29.17.39
Рубрики: ВИРУСЫ ГРИППА
ВИРУСНЫЕ БЕЛКИ
НУКЛЕОПРОТЕИН (NP)
ФУНКЦИИ
АНТИТЕЛА
ОДНОДОМЕННЫЕ АНТИТЕЛА ВЕРБЛЮДОВЫХ
ЭПИТОПНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ЦИТОЗОЛЬНАЯ ЭКСПРЕССИЯ
РЕПЛИКАЦИЯ
РАННИЕ СТАДИИ
ИМПОРТ РНП
IN VITRO

Доп.точки доступа:
Ashour, J.; Schmidt, F.I.; Hanke, L.; Cragnolini, J.; Cavallari, M.; Altenburg, A.; Brewer, R.; Ingram, J.; Shoemaker, C.; Ploegh, H.L.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска