СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=КАРБОКСИЛЭСТЕРАЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 157
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.01-04Т4.097

Yin, Hequn.
Slow-binding inhibition of carboxylesterase and other serine hydrolases by chlorodifluoroacetaldehyde [Text] / Hequn Yin, Jeffrey P. Jones, M. W. Anders // Chem. Res. Toxicol. - 1993. - Vol. 6, N 5. - P630-634
Перевод заглавия: Ингибирование карбоксилэстеразы и других сериновых гидролаз при медленном связывании хлордифторацетальдегидом
Аннотация: Показано, что хлордифторацетальдегид (I) проявляет св-ва медленно связывающегося ингибитора ацетилхолинэстеразы (АХЭ) из электрического органа угря с К[i]=1,5*10{-}{7} M. Для АХЭ из эритроцитов человека, ХЭ из сыворотки крови лошади и карбоксилэстеразы печени свиньи эти значения были снижены до 1,7*10{-}{9}, 3,7*10{-}{9}, и 2,3*10{-}{1}{1} M соотв. Ингибиторного воздействия I на 'альфа'-химотрипсин не обнаружено. Методом ЯМР на ядрах {1}H показано, что в водной среде отношение I:I-гидрат составляет 1:157. Считают, что метаболиты гидрохлорфторуглеродов оказывают выраженное биологическое действие. США, Biol., Univ. of Rochester, Rochester, New York 14642. Библ. 30.

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.15.15
Рубрики: ХЛОРДИФТОРАЦЕТАЛЬДЕГИД
АЦЕТИЛХОЛИНЭСТЕРАЗА
КАРБОКСИЛЭСТЕРАЗА
АЛЬФА- ХИМОТРИПСИН

Доп.точки доступа:
Jones, Jeffrey P.; Anders, M.W.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI35) 95.01-04Т5.069

Charaterization of a cocaine carboxylesterase that catalyzes the ethanol-mediated transesterification of cocaine to cocaethylene [Text] : [Abstr.] Res. Soc., of Alcoh. Meet., June 19-24, 1993, San Antonio, Texas / M. R. Brzezinski [et al.] // Alcoholism.: Clin. and Exp. Res. - 1993. - Vol. 17, N 2. - P496 . - ISSN 0145-6008
Перевод заглавия: Характеристика карбоксилэстеразы кокаина, катализирующей опосредуемую этанолом трансэтерификацию кокаина в кокаэтилен
Аннотация: С помощью ИОХ, гель-фильтрации и изоэлектрофокусировки из печени человека выделена и очищена карбоксилэстераза (КЭ), осуществляющая опосредуемое этанолом метаболическое превращение кокаина в этиловый эфир бензоилэкгонина (кокаэтилен). Мол. масса субъединицы КЭ составляла 57 000 Да, а мол. масса холофермента - 170 000 Да. Показано, что КЭ является гликопротеидом. Секвенированы 14 пептидов, входящих в состав КЭ. США, Indiana Univ. School of Medicine, Indianapolis, IN 46202-5122.

ГРНТИ	34.47.67

ВИНИТИ 341.47.67.11.19
Рубрики: КОКАИН
МЕТАБОЛИЗМ
КОКАЭТИЛЕН
КАРБОКСИЛЭСТЕРАЗА

Доп.точки доступа:
Brzezinski, M.R.; Abraham, T.L.; Dean, R.A.; Bosron, W.F.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.07-04Б3.49

Захаренко, И. Н.
Биосинтез внеклеточной карбоксилэстеразы мицелиальным грибом Aspergillus varians БИМ-10 [Текст] / И. Н. Захаренко, Р. В. Михайлова, А. Г. Лобанок // Прикл. биохимия и микробиол. - 1994. - Т. 30, N 6. - С. 857-862 . - ISSN 0555-1099
Аннотация: Показано, что синтез карбоксилэстеразы Aspergillus varians БИМ-10 происходит в постэкспоненциальной фазе развития культуры. Макс. удельная скорость роста продуцента (0,22 ч{-1}) достигалась к 24 ч культивирования, опережая момент достижения макс. скорости синтеза фермента более чем на сутки. Установлено, что 'бета'-нафтилацетат индуцировал образование карбоксилэстеразы активно растущей культурой и отмытым мицелием. Катаболитная репрессия синтеза карбоксилэстеразы реализовалась на уровне транскрипции и частично снималась при внесении экзогенного ц-3', 5'-АМФ. Белорусь, Ин-т микробиологии АН Беларуси, Минск. Библ. 22

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: КАРБОКСИЛЭСТЕРАЗА
ВНЕКЛЕТОЧНЫЙ ФЕРМЕНТ
БИОСИНТЕЗ
ASPERGILLUS VARIANS
ШТАММ БИМ-10 - ПРОДУЦЕНТ

Доп.точки доступа:
Михайлова, Р.В.; Лобанок, А.Г.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.08-04Б2.133

Quax, W. J.
Development of a new Bacillus carboxyl esterase for use in the resolution of chiral drugs [Text] / W. J. Quax, C. P. Broekhuizen // Appl. Microbiol. and Biotechnol. - 1994. - Vol. 41, N 4. - P425-431 . - ISSN 0175-7598
Перевод заглавия: Получение новой карбоксилэстеразы из Bacillus и ее применение для разделения хиральных лекарственных соединений
Аннотация: Найдена новая карбоксилэстераза Bacillus, с помощью к-рой возможно разделение энантиомеров R,S-напроксена. Фермент не обладает липазной активностью, характеризуется высокой стереоспецифичностью к S-напроксену и имеет повышенную устойчивость к продуктам р-ции. Получен рекомбинантный шт. Bacillus subtilis с клонированным геном стереоселективной карбоксилэстеразы и обладающий высокой способностью к экспрессии последней, что позволило разработать экономичный способ получения карбоксилэстеразы. Нидерланды, Res. & Devel., Wateringseweg 1, 2611 XT Delft. Библ. 19

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: БЕЛКИ РЕКОМБИНАНТНЫЕ
КАРБОКСИЛЭСТЕРАЗА
НОВАЯ
ИЗ BACILLUS
ПОЛУЧЕНИЕ
ПРИМЕНЕНИЕ
РАЗДЕЛЕНИЕ ЭНАНТИОМЕРОВ
BACILLUS SUBTILIS
ПРОДУЦЕНТ РЕКОМБИНАНТНЫЙ

Доп.точки доступа:
Broekhuizen, C.P.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.08-04Б2.146

Purification and characterization of a carboxylesterase from Pseudomonas sp. KWI-56 [Text] / Akio Sugihara [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1994. - Vol. 58, N 4. - P752-755 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Очистка и характеристика карбоксилэстеразы из Pseudomonas sp KWI-56
Аннотация: Внутриклеточная карбоксилэстераза из Pseudomonas sp KWI-56 была сверхпродуцирована в клетки E. coli и очищена до гомогенности путем хр-фии на колонке Сефарозы CL-6B, гель-фильтрации и гидрофобной хр-фии. Мол. масса фермента при определении путем ЭФ в ПААГ+ДДС Na составляла 28 кДа, при определении гель-фильтрацией на Суперозе 10/30 - около 50 кДа. На основании этих данных заключают, что активный фермент является димерным белком. Изоэлектрич. точка фермента - 5,9. Фермент термостабилен, имеет максим. активность при 22'ГРАДУС'C (рН 7,5). При использовании в качестве субстратов метиловых эфиров жирных к-т наибольшая скорость гидролиза получена для метилпропионата. Фенилметилсульфонилфторид, динитрофторбензол, n-хлормеркурибензоат и HgCl[2] значительно ингибировали активность фермента, т.е. серин и/или цистеин находятся в активном центре фермента или вблизи активного центра. Япония, Osaka Municipal Techn. Res. Inst., 6-50, Morinomiya 1-chome, Joto-ku, Osaka 536. Библ. 31

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: КАРБОКСИЛЭСТЕРАЗА
ВНУТРИКЛЕТОЧНАЯ
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
БЕЛОК
ДИМЕРНЫЙ
PSEUDOMONAS SP KWI-56

Доп.точки доступа:
Sugihara, Akio; Shimada, Yuji; Nagao, Toshihiro; Iizumi, Taro; Nakamura, Koichi; Fukase, Tetsuro; Tominaga, Yoshio

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 96.02-04В2.189

Захаренко, И. Н.
Биосинтез внеклеточной карбоксилэстеразы мицелиальным грибом Aspergillus varians БИМ-10 [Текст] / И. Н. Захаренко, Р. В. Михайлова, А. Г. Лобанок // Прикл. биохимия и микробиол. - 1994. - Т. 30, N 6. - С. 857-862 . - ISSN 0555-1099
Аннотация: Показано, что синтез карбоксилэстеразы Aspergillus varians БИМ-10 происходит в постэкспоненциальной фазе развития культуры. Макс. удельная скорость роста продуцента (0,22 ч{-1}) достигалась к 24 ч культивирования, опережая момент достижения макс. скорости синтеза фермента более чем на сутки. Установлено, что 'бета'-нафтилацетат индуцировал образование карбоксилэстеразы активно растущей культурой и отмытым мицелием. Катаболитная репрессия синтеза карбоксилэстеразы реализовалась на уровне транскрипции и частично снималась при внесении экзогенного ц-3', 5'-АМФ. Белорусь, Ин-т микробиологии АН Беларуси, Минск. Библ. 22

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: КАРБОКСИЛЭСТЕРАЗА
ВНЕКЛЕТОЧНЫЙ ФЕРМЕНТ
БИОСИНТЕЗ
ASPERGILLUS VARIANS
ШТАММ БИМ-10 - ПРОДУЦЕНТ

Доп.точки доступа:
Михайлова, Р.В.; Лобанок, А.Г.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 96.04-04Т2.148

Cyclic somatostatin analogs bind specifically to pI 6.1 carboxylesterase of rat liver cells [Text] / Uwe Wenzel [et al.] // Biochem. Pharmacol. - 1995. - Vol. 49, N 4. - P479-487 . - ISSN 0006-2952
Перевод заглавия: Циклические аналоги соматостатина специфически связываются с pI 6,1 карбоксилэстеразой клеток печени крысы
Аннотация: Ранее было показано, что желчные к-ты и циклосоматостатин (I), цикло(Phe-Thr-Cys-Trp-Phe-DPro) имеют общие места связывания на гепатоцитах. I использовали в качестве лиганда для выделения белков мембраны с помощью аффинной хроматографии. Из солюбилизированных плазматических мембран два белка с мол. массой 58 и 60 кД специфически связывались с I, т. е. с ароматическим циклопептидом, но не с линейными пептидами или производными таурохолата. Аминокислотная последовательность белка с мол. массой 58 кД была идентична последовательности pI 6,1 карбоксилэстеразы микросом. Полагают, что этот фермент, локализующийся в мембранах клеток синусоидов печени, специфически связывает I. Германия, Inst. of Pharmacology and Toxicology, Justus-Liebig-Univ. 35392 Giessen; 65926 Frankfurt a. M. Библ. 37

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.65.15.15
Рубрики: СОМАТОСТАТИН
ЦИКЛИЧЕСКИЙ АНАЛОГ
КАРБОКСИЛЭСТЕРАЗА
КЛЕТКИ ПЕЧЕНИ КРЫСЫ
СВЯЗЫВАНИЕ
ЖЕЛЧНЫЕ КИСЛОТЫ
СИСТЕМА ТРАНСПОРТА

Доп.точки доступа:
Wenzel, Uwe; Jouvenal, Karin; Tripier, Didier; Ziegler, Kornelia

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 96.05-04М3.131

Localization of an isoform of carboxylesterase in rat brain differs from that in human brain [Text] / T. Yamada [et al.] // Brain Res. - 1995. - Vol. 674, N 1. - P175-179 . - ISSN 0006-8993
Перевод заглавия: Локализация изоформ карбоксилэстеразы в мозге крыс отличается от локализации их в мозге человека
Аннотация: Liver carboxylesterase (CE) is an enzyme capable of metabolizing drugs, and may also function as a regulator of lipid metabolism. The authors examined two isoforms of CE (RH1 and RL1) by immunohistochemistry in rat brain. The anti-RL1 antibody did not stain any brain structures. The anti-RH1 antibody, however, stained oligodendrocytes in all brain tissues and tanycytes, as well as some neurons in the deep cingulate gyrus, various hypothalmic nuclei and the spinal trigeminal nucleus. In the central nervous system, rat CE may function as a protective factor against foreign chemicals in these glial and neuronal cells. The distribution differed from that of the homologous human isoform which has been previously found only in endothelial cells in human brain. Библ. 12

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.37.17.13
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
КАРБОКСИЛЭСТЕРАЗА
ИЗОФОРМЫ
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
СТРУКТУРЫ МОЗГА
ЧЕЛОВЕК
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Yamada, T.; Kawaguchi, N.; Hosokawa, M.; Satoh, T.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 96.06-04Т4.174

Induction of nasal carboxylesterase in F344 rats following inhalation exposure to pyridine [Text] / K. J. Nikula [et al.] // Drug Metab. and Disposit.: Biol. Fate Chem. - 1995. - Vol. 23, N 5. - P529-535 . - ISSN 0090-9556
Перевод заглавия: Индукция карбоксилэстеразы в [слизистой оболочке] носа крыс F344 после ингаляционного воздействия пиридина
Аннотация: Крыс 'MARS''MARS' F344 подвергали воздействию паров пиридина (I) в конц-ии 5,1 или 444 ч. на млн. через носовые ходы по 6 ч в день на протяжении 4 дней. Иммуногистохимическими методами показано, что воздействие I сопровождалось повышением содержания иммунореактивной карбоксилэстеразы (КЭ) в Боуменовых железах. В поддерживающих клетках слизистой оболочки носа повышение иммунореактивной КЭ было наиболее значительным после воздействия I в конц-ии 5 ч. на млн. Делают вывод, что I индуцирует синтез ферментов, не участвующих в его метаболизме. США, Inhalation Toxicology Research Institute, Albuquerque, NM 87185. Ил. 7. Библ. 31

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.17.17 + 341.47.03.11
Рубрики: ПИРИДИН
НОСОВАЯ ПОЛОСТЬ
СЛИЗИСТАЯ ОБОЛОЧКА
КАРБОКСИЛЭСТЕРАЗА

Доп.точки доступа:
Nikula, K.J.; Novak, R.F.; Chang, I.Y.; Dahl, A.R.; Kracko, D.A.; Zangar, R.C.; Kim, S.G.; Lewis, J.L.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 96.09-04М4.582

Cyclic somatostatin analogs bind specifically to pI 6.1 carboxylesterase of rat liver cells [Text] / Uwe Wenzel [et al.] // Biochem. Pharmacol. - 1995. - Vol. 49, N 4. - P479-487 . - ISSN 0006-2952
Перевод заглавия: Циклические аналоги соматостатина специфически связываются с pI 6,1 карбоксилэстеразой клеток печени крысы
Аннотация: Ранее было показано, что желчные к-ты и циклосоматостатин (I), цикло(Phe-Thr-Cys-Trp-Phe-DPro) имеют общие места связывания на гепатоцитах. I использовали в качестве лиганда для выделения белков мембраны с помощью аффинной хроматографии. Из солюбилизированных плазматических мембран два белка с мол. массой 58 и 60 кД специфически связывались с I, т. е. с ароматическим циклопептидом, но не с линейными пептидами или производными таурохолата. Аминокислотная последовательность белка с мол. массой 58 кД была идентична последовательности pI 6,1 карбоксилэстеразы микросом. Полагают, что этот фермент, локализующийся в мембранах клеток синусоидов печени, специфически связывает I. Германия, Inst. of Pharmacology and Toxicology, Justus-Liebig-Univ. 35392 Giessen; 65926 Frankfurt a. M. Библ. 37

ГРНТИ	34.39.33

ВИНИТИ 341.39.33.11
Рубрики: СОМАТОСТАТИН
ЦИКЛИЧЕСКИЙ АНАЛОГ
КАРБОКСИЛЭСТЕРАЗА
КЛЕТКИ ПЕЧЕНИ КРЫСЫ
СВЯЗЫВАНИЕ
ЖЕЛЧНЫЕ КИСЛОТЫ
СИСТЕМА ТРАНСПОРТА

Доп.точки доступа:
Wenzel, Uwe; Jouvenal, Karin; Tripier, Didier; Ziegler, Kornelia

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 96.10-04М4.3

Interindividual variation in carboxylesterase levels in human liver microsomes [Text] / Masakiyo Hosokawa [et al.] // Drug Metab. and Disposit.: Biol. Fate Chem. - 1995. - Vol. 23, N 10. - P1022-1027 . - ISSN 0090-9556
Перевод заглавия: Индивидуальные различия содержания карбоксилэстеразы в микросомах печени человека
Аннотация: Microsomal carboxylesterase activities in 12 human livers were determined using 10 kinds of carboxylesterase substrates (p-nitrophenylacetate, p-nitrophenylpropionate, p-nitrophenylbutyrate, butanilicaine, isocarboxazid, palmitoyl-coenzyme-A, malathion, clofibrate, acetanilide, and phenacetin). There were large individual differences in the 12 humans based on experimental results in the past several years in our laboratory. We found that all human liver microsomes have RH1-immunoreactive carboxylesterase, and the carboxylesterase content in liver also showed large individual differences. The RH1-immunoreactive carboxylesterase concentration correlated well with those of p-nitrophenylesters, clofibrate, butanilicaine, and isocarboxazid, and anti-RH1 immunoglobulin G strongly inhibited human liver hydrolase activity. These findings indicate that one major carboxylesterase isozyme that is immunoreactive with anti-RH1 in human liver microsomes has catalytic activity on major carboxylesterase substrates, and thus hydrolase activity in human liver depends on the expression level of this carboxylesterase isozyme. These observations should be useful in understanding the action of carboxylesterases on drug metabolism in humans. Япония, Lab. Biochem. Pharmac. Biotoxicology, Chiba Univ., Chiba 263. Библ. 21

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.02
Рубрики: КАРБОКСИЛЭСТЕРАЗА
ЭКСПРЕССИЯ
МИКРОСОМЫ ПЕЧЕНИ
ЧЕЛОВЕК
КСЕНОБИОТИКИ
ВЛИЯНИЕ

Доп.точки доступа:
Hosokawa, Masakiyo; Endo, Takahiko; Fujisawa, Masae; Hara, Shuichi; Iwata, Nobuhisa; Sato, Yoshinobu; Satoh, Tetsuo

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 96.10-04М4.147

Acyl-coenzyme A: Cholestrol O-acyltransferase is not identical to liver microsomal carboxylesterase [Text] / Margareta A. Diczfalusy [et al.] // Arteriosclerosis, Thrombosis and Vasc. Biol. - 1996. - Vol. 16, N 4. - P606-610 . - ISSN 1079-5642
Перевод заглавия: Ацил-КоА: холестерол-О-ацилтрансфераза не идентична карбоксилэстеразе микросом печени
Аннотация: We have used inhibitors to elucidate the relation between microsomal carboxylesterase, acyl-CoA hydrolase (ACH), and ACAT activities in rat liver. Low concentrations of serine esterase inhibitors strongly inhibited carboxylesterase and acyl-CoA hydrolase activities but stimulated ACAT activity. At higher concentrations, ACAT activity was also inhibited. A sulfhydryl-modifying agent was found to be a potent inhibitor of ACAT without affecting carboxylesterase activity. Similarly, two specific ACAT inhibitors, DL-melinamide and PD 138142-15, inhibited ACAT activity but did not affect carboxylesterase or ACH activities. Our data thus exclude ACAT as a liver microsomal carboxylesterase

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.29.02
Рубрики: ЛИПИДЫ
АЦИЛ-КОА-ХОЛЕСТЕРОЛ-О-АЦИЛТРАНСФЕРАЗА
КАРБОКСИЛЭСТЕРАЗА

Доп.точки доступа:
Diczfalusy, Margareta A.; Bjorkhem, Ingemar; Einarsson, Kurt; Alexson, Stefan E.H.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 96.12-04И3.292

Кулиева, А. М.
Карбоксилэстераза гусеницы хлопковой совки Heliothis armigera: субстратная и ингибиторная специфичность [Текст] / А. М. Кулиева, Л. И. Кугушева, Е. В. Розенгарт // Ж. эволюц. биохимии и физиол. - 1996. - Т. 32, N 2. - С. 204-211 . - ISSN 0044-4529
Аннотация: Исследован ряд энзимологических свойств карбоксилэстеразы (КЭ) различных тканей (кишечника, жирового тела, гемолимфы) гусениц V, VI возрастов хлопковой совки Heliothis armigera из Туркмении в сравнении со свойствами КЭ разных тканей мыши. Методом определения с помощью различных субстратов чувствительности к разным по структуре фосфорорганическим ингибиторам (ФОИ) установлена гомогенность ферментных препаратов КЭ в изученных тканях совки. На основании данных исследования субстратной специфичности при использовании набора карбоновых эфиров n-нитрофенола и индофенола выявлено своеобразие свойств КЭ совки по сравнению с КЭ других насекомых и млекопитающих. При исследовании ингибиторной специфичности КЭ совки с помощью гомологических рядов пропаргиловых и виниловых ФОИ обнаружена их высокая антикарбоксилэстеразная активность на фоне низкой эффективности по отношению к ацетилхолинэстеразе нервной цепочки совки. Это дает основание предположить, что исследованные ФОИ могут быть синергистами инсектицидов. Библ. 9

ГРНТИ	34.33.19

ВИНИТИ 341.33.19.45.15.15
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
КАРБОКСИЛЭСТЕРАЗА
ТКАНИ
СПЕЦИФИЧНОСТЬ
HELIOTHIS ARMIGERA
ИНСЕКТИЦИДЫ
СИНЕРГИСТЫ

Доп.точки доступа:
Кугушева, Л.И.; Розенгарт, Е.В.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 97.06-04Т1.306

Tantcheva, L.
Influence of hydrocortisone on the analgesic effect, toxicity and metabolism of aspirin in mice [Text] / L. Tantcheva, T. Stoytchev, D. Rangelova // Gen. Pharmacol. - 1997. - Vol. 28, N 1. - P123-128 . - ISSN 0306-3623
Перевод заглавия: Влияние гидрокортизона на анальгезирующее действие, токсичность и метаболизм аспирина у мышей
Аннотация: Введение белым мышам 'MARS''MARS' гидрокортизона (I) в дозе 80 мг/кг, в/б оказывало анальгезирующее действие в тесте горячей пластинки через 10 и 30 мин. При п/о введении аспирина (II) в дозе 160 мг/кг максимум анальгетического эффекта отмечен через 60 мин, а при совместном введении с I - через 30 мин. Токсичность II в дозе 2000 мг/кг при введении с I снижалась. При ежедневном введении I и II в течение 4 дн ульцерогенный эффект II не изменялся. При введении I в дозе 80 мг/кг в течение 4 дн активность карбоксилэстеразы (КЭ) снижалась с 0,905 до 0,662 ед. При введении II в дозе 160 мг/кг в течение 4 дн активность КЭ возрастала до 1,658 ед., а при совместном введении I и II - до 1,174 ед. Показано, что I не влиял на активность эстеразы кишечника и препятствовал ее повышению под действием II. Сделан вывод, что I модулирует эффекты II. Болгария, Inst. of Physiology, Sofia 1113. Библ. 66

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.15.57.19
Рубрики: ГИДРОКОРТИЗОН
АСПИРИН
КАРБОКСИЛЭСТЕРАЗА
АНАЛЬГЕЗИРУЮЩЕЕ ДЕЙСТВИЕ
ТОКСИЧНОСТЬ
МЕТАБОЛИЗМ

Доп.точки доступа:
Stoytchev, T.; Rangelova, D.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 97.07-04Т2.133

Tantcheva, L.
Influence of hydrocortisone on the analgesic effect, toxicity and metabolism of aspirin in mice [Text] / L. Tantcheva, T. Stoytchev, D. Rangelova // Gen. Pharmacol. - 1997. - Vol. 28, N 1. - P123-128 . - ISSN 0306-3623
Перевод заглавия: Влияние гидрокортизона на анальгезирующее действие, токсичность и метаболизм аспирина у мышей
Аннотация: Введение белым мышам 'MARS''MARS' гидрокортизона (I) в дозе 80 мг/кг, в/б оказывало анальгезирующее действие в тесте горячей пластинки через 10 и 30 мин. При п/о введении аспирина (II) в дозе 160 мг/кг максимум анальгетического эффекта отмечен через 60 мин, а при совместном введении с I - через 30 мин. Токсичность II в дозе 2000 мг/кг при введении с I снижалась. При ежедневном введении I и II в течение 4 дн ульцерогенный эффект II не изменялся. При введении I в дозе 80 мг/кг в течение 4 дн активность карбоксилэстеразы (КЭ) снижалась с 0,905 до 0,662 ед. При введении II в дозе 160 мг/кг в течение 4 дн активность КЭ возрастала до 1,658 ед., а при совместном введении I и II - до 1,174 ед. Показано, что I не влиял на активность эстеразы кишечника и препятствовал ее повышению под действием II. Сделан вывод, что I модулирует эффекты II. Болгария, Inst. of Physiology, Sofia 1113. Библ. 66

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.65.39
Рубрики: ГИДРОКОРТИЗОН
АСПИРИН
КАРБОКСИЛЭСТЕРАЗА
АНАЛЬГЕЗИРУЮЩЕЕ ДЕЙСТВИЕ
ТОКСИЧНОСТЬ
МЕТАБОЛИЗМ

Доп.точки доступа:
Stoytchev, T.; Rangelova, D.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 97.07-04Т4.87

Kaliste-Korhonen, E.
Interspecies differences in enzymes reacting with organophosphates and their inhibition by paraoxon in vitro [Text] / E. Kaliste-Korhonen, K. Tuovinen, O. Hanninen // Hum. and Exp. Toxicol. - 1996. - Vol. 15, N 12. - P972-978 . - ISSN 0144-5952
Перевод заглавия: Межвидовые различия ферментов, реагирующих с фосфорорганическими соединениями, и их ингибирование параоксоном in vitro
Аннотация: Базальная активность холинэстеразы (ХЭ) сыворотки крови человека, мыши, морской свинки и кролика составляла 4800, 4800, 2800 и 200 мкмолей/мин/мл соотв. В присутствии параоксона (I) в конц-ии 1,8 мкмоля/мл ее активность во всех образцах сыворотки была ингибирована практически полностью. Активность карбоксилэстеразы (КЭ) у мышей и морских свинок составляла 'ЭКВИВ'3000 и 2000 мкмолей/мин/мл соотв., а у человека и кролика была снижена до 200 мкмолей/мин/мл. Активность КЭ в присутствии I в сыворотке крови человека и кролика не изменялась, а у мыши и морской свинки снижалась до 200 мкмолей/мин/мл. ХЭ сыворотки мыши и кролика, ингибированная I, подвергалась в течение 24 ч спонтанной реактивации, предотвращаемой ЭДТА. Обращено внимание на высокую активность параоксоназы в сыворотке кролика, достигавшую 3500 мкмолей/мин/мл. Финляндия, Univ. of Kuopio, FIN-70211 Kuopio. Ил. 6. Табл. 2. Библ. 23

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.13 + 341.47.21.25.11
Рубрики: ПАРАОКСОН
СЫВОРОТКА КРОВИ
ХОЛИНЭСТЕРАЗА
КАРБОКСИЛЭСТЕРАЗА
АКТИВНОСТЬ
ВИДОВЫЕ РАЗЛИЧИЯ
ЧЕЛОВЕК
МЫШЬ
МОРСКАЯ СВИНКА
КРОЛИК

Доп.точки доступа:
Tuovinen, K.; Hanninen, O.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI46) 97.11-04И6.167

Bartkowiak, Donna J.
Avian plasma carboxylesterase activity as a potential biomarker of aorganophosphate pesticide exposure [Text] / Donna J. Bartkowiak, Barry W. Wilson // Environ. Toxicol. and Chem. - 1995. - Vol. 14, N 12. - P2149-2153 . - ISSN 0730-7268
Перевод заглавия: Активность карбоксилэстеразы плазмы птиц как возможный биомаркер воздействия фосфорорганических пестицидов
Аннотация: У сизых голубей выявлены 2 группы птиц, у к-рых активность карбоксилэстеразы (КЭ) плазмы составляла в ср. 12,4 и 138 нмолей/мин/мл. У хищных птиц различных видов активность КЭ оказалась 20 нмолей/мин/мл. В течение 1 ч после введения этилпаратиона в дозе 0,4 мг/кг п/о активность ХЭ плазмы снижалась у голубей до 10% по сравнению с контролем и восстанавливалась в течение последующих 30 ч. Активность КЭ снижалась при этом до 30%, через 2 ч - до 70% и через 6 ч - до 90%. Не обнаружено различий в активности ХЭ в плазме у голубей с различным уровнем активности КЭ. Считают, что активность КЭ является менее чувствительным показателем воздействия ФОС, чем активность ХЭ. США, Univ. of California, Davis, CA 95616. Ил. 4. Табл. 1. Библ. 17

ГРНТИ	34.33.27

ВИНИТИ 341.33.27.19.31
Рубрики: ПТИЦЫ
ГОЛУБИ
ХИЩНЫЕ ПТИЦЫ
ПЕСТИЦИДЫ ФОСФОРОРГАНИЧЕСКИЕ
ЭТИЛПАРАТИОН
КАРБОКСИЛЭСТЕРАЗА
АКТИВНОСТЬ В ПЛАЗМЕ
БИОМАРКЕР ВОЗДЕЙСТВИЯ ПЕСТИЦИДА

Доп.точки доступа:
Wilson, Barry W.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 97.11-04Т4.140

Bartkowiak, Donna J.
Avian plasma carboxylesterase activity as a potential biomarker of organophosphate pesticide exposure [Text] / Donna J. Bartkowiak, Barry W. Wilson // Environ. Toxicol. and Chem. - 1995. - Vol. 14, N 12. - P2149-2153 . - ISSN 0730-7268
Перевод заглавия: Активность карбоксилэстеразы плазмы птиц как возможный биомаркер воздействия фосфорорганических пестицидов
Аннотация: У сизых голубей выявлены 2 группы птиц, у к-рых активность карбоксилэстеразы (КЭ) плазмы составляла в ср. 12,4 и 138 нмолей/мин/мл. У хищных птиц различных видов активность КЭ оказалась 20 нмолей/мин/мл. В течение 1 ч после введения этилпаратиона в дозе 0,4 мг/кг п/о активность ХЭ плазмы снижалась у голубей до 10% по сравнению с контролем и восстанавливалась в течение последующих 30 ч. Активность КЭ снижалась при этом до 30%, через 2 ч - до 70% и через 6 ч - до 90%. Не обнаружено различий в активности ХЭ в плазме у голубей с различным уровнем активности КЭ. Считают, что активность КЭ является менее чувствительным показателем воздействия ФОС, чем активность ХЭ. США, Univ. of California, Davis, CA 95616. Ил. 4. Табл. 1. Библ. 17

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.25.11
Рубрики: ПТИЦЫ
ГОЛУБИ
ХИЩНЫЕ ПТИЦЫ
ПЕСТИЦИДЫ ФОСФОРОРГАНИЧЕСКИЕ
ЭТИЛПАРАТИОН
КАРБОКСИЛЭСТЕРАЗА
АКТИВНОСТЬ В ПЛАЗМЕ
БИОМАРКЕР ВОЗДЕЙСТВИЯ ПЕСТИЦИДА

Доп.точки доступа:
Wilson, Barry W.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.12-04Б3.74

Isolation of a novel carboxylesterase from Bacillus coagulans with high enantioselectivity toward racemic esters of 1,2-O-isopropylideneglycerol [Text] / Francesco Molinari [et al.] // Enzyme and Microb. Technol. - 1996. - Vol. 19, N 7. - P551-556 . - ISSN 0141-0229
Перевод заглавия: Выделение новой карбоксилэстеразы из Bacillus coagulans, характеризующейся высокой энантиоселективностью по отношению к рацемической смеси эфиров 1,2-О-изопропилиденглицерина
Аннотация: Была очищена и охарактеризована внутриклеточная карбоксилэстераза из Bacillus coagulans NCIMB 9365, характеризующаяся высокой стереоспецифической гидролитической активностью по отношению к рацемической смеси эфиров 1,2-О-изопропилиденглицерина. Микроорганизм содержал две внутриклеточные карбоксилэстеразы, обозначенные как карбоксилэстеразы A и B. Очистка проводилась в три стадии: преципитации в сульфате аммония из клеточного лизата, ионообмена и гель-фильтрации. Карбоксилэстераза A являлась стереоселективной, обладала мол. массой 70-73 кД, изоэлектрической точкой 4,7 и макс. активности (тестированной на 'альфа'-нафтилкаприлате) при pH 7,0 и т-ре 65'ГРАДУС'C. Фермент обладал значительным сродством к (R)-бензоил-1,2-изопропилиденглицерину (K[M]=1,05 mM) и его активность на этом субстрате конкурентно ингибировалась (S)-бензоил-1,2-изопропилиденглицерином. Очищ. фермент обеспечивал выход (S)-1,2-О-изопропилиденглицерина с энантиомерным избытком (e. e.) в результате разделения рацемических эфиров (97% e. e. исходя из эфира бензоата). Италия, Dip. Sci. e Technol. Alim. e Microbiol. Ser. Microbiol. Industriale, Univ. degli Studi di Milano. Библ. 17

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: КАРБОКСИЛЭСТЕРАЗА
ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЙ ФЕРМЕНТ
ВЫДЕЛЕНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
СТЕРЕОСЕЛЕКТИВНОСТЬ
BACILLUS COAGULANS (BACT.)
ШТАММ NCIMB 9365-ПРОДУЦЕНТ

Доп.точки доступа:
Molinari, Francesco; Brenna, Oreste; Valenti, Mario; Aragozzini, Fabrizio

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 98.04-04В3.104

Melati, M. R.
Carboxylesterase activity in the carrot seed and seedling [Text] / M. R. Melati, A. Scialabba, M. L. Bellani // Eur. j. Histochem. - 1996. - Vol. 40, N 2. - P159-166 . - ISSN 1121-760X
Перевод заглавия: Карбоксилэстеразная активность в семенах и проростках моркови
Аннотация: Показано, что карбоксилэстеразная активность у моркови коррелирует с дифференциацией первичных проводящих тканей. Эта активность также была обнаружена в эпидермальных клетках, локализованных между внешним и внутренним интегументами, и в клетках эндосперма. Отмечается возможность использования определения карбоксилэстеразной активности в качестве молекулярного маркера при изучении сосудистой дифференциации. Италия, Dip. di Sci. Bot., Univ. di Palermo, Palermo. Библ. 20

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.11
Рубрики: КАРБОКСИЛЭСТЕРАЗА
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
ПРОРОСТКИ
МОРКОВЬ

Доп.точки доступа:
Scialabba, A.; Bellani, M.L.

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска