Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ИММУНОГЛОБУЛИНОВЫЕ ДОМЕНЫ<.>)
Общее количество найденных документов : 8
Показаны документы с 1 по 8
1.
Патент 5225538 Соединенные Штаты Америки, МКИ C07K 13/00.

    Capon, Daniel J.
    Lymphocyte homing receptor/immunoglobulin fusion proteins [Текст] / Daniel J. Capon, Laurence A. Lasky ; Genentech, Inc. - № 808122 ; Заявл. 16.12.1991 ; Опубл. 06.07.1993
Перевод заглавия: Слитые белки: рецептор хоминга лимфоцитов/иммуноглобулин
Аннотация: Предлагаются рекомбинантные белки, представляющий собой рецептор хоминга лимфоцитов (РХЛ), соединенный со стабильным плазматическим белком (константные домены иммуноглобулинов разл. изотипов), к-рый способен увеличить полупериод жизни РХЛ в организме. Также предлагаются ДНК, кодирующие белок, различные способы соединения РХЛ с иммуноглобулинами, метод экспрессии белков в рекомбинантной клеточной культуре. Очищенный белок м. б. использован для проведения антивирусной, иммуномодулирующей терапии, для изменения клеточной адгезии, для выполнения диагностических исследований
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.43.05.99
Рубрики: РЕЦЕПТОРЫ
ХОМИНГА ЛИМФОЦИТОВ

ИММУНОГЛОБУЛИНОВЫЕ ДОМЕНЫ

РЕКОМБИНАНТНЫЕ БЕЛКИ

ПОЛУЧЕНИЕ

ПАТЕНТ США


Доп.точки доступа:
Lasky, Laurence A.; Genentech; Inc.
Свободных экз. нет

2.
Патент 5225538 Соединенные Штаты Америки, МКИ C07K 13/00.

    Capon, Daniel J.
    Lymphocyte homing receptor/immunoglobulin fusion proteins [Текст] / Daniel J. Capon, Laurence A. Lasky ; Genentech, Inc. - № 808122 ; Заявл. 16.12.1991 ; Опубл. 06.07.1993
Перевод заглавия: Слитые белки: рецептор хоминга лимфоцитов/иммуноглобулин
Аннотация: Предлагаются рекомбинантные белки, представляющий собой рецептор хоминга лимфоцитов (РХЛ), соединенный со стабильным плазматическим белком (константные домены иммуноглобулинов разл. изотипов), к-рый способен увеличить полупериод жизни РХЛ в организме. Также предлагаются ДНК, кодирующие белок, различные способы соединения РХЛ с иммуноглобулинами, метод экспрессии белков в рекомбинантной клеточной культуре. Очищенный белок м. б. использован для проведения антивирусной, иммуномодулирующей терапии, для изменения клеточной адгезии, для выполнения диагностических исследований
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.27.07.15
Рубрики: РЕЦЕПТОРЫ
ХОМИНГА ЛИМФОЦИТОВ

ИММУНОГЛОБУЛИНОВЫЕ ДОМЕНЫ

РЕКОМБИНАНТНЫЕ БЕЛКИ

ПОЛУЧЕНИЕ

ПАТЕНТ США


Доп.точки доступа:
Lasky, Laurence A.; Genentech; Inc.
Свободных экз. нет

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 97.12-04К1.121

    Ranheim, Todd S.

    Homophilic adhesion mediated by the neural cell adhesion molecule involves multiple immunoglobulin domains [Text] / Todd S. Ranheim, Gerald M. Edelman, Bruce A. Cunningham // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1996. - Vol. 93, N 9. - P4071-4075 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Гомофильная адгезия, опосредуемая молекулами адгезии нейральных клеток, вовлекает множественные иммуноглобулиновые домены
Аннотация: Изучали роль 5 иммуноглобулиновых доменов (Ig I-V) и двух фибронектиновых повтора типа III (Fn[III] 1-2) в молекулах адгезии нейральных клеток N-CAM в опосредуемой N-CAM гомофильной адгезии. Получили р-римые рекомбинантные пептиды, соотв-щие этим участкам N-CAM. Показали, что пептиды, соотв-щие всем доменам Ig I-V, подавляли агрегацию покрытых N-CAM микросфер и изолированных нейронов мозга куриных эмбрионов. Пептиды, соответствующие участкам Fn[III] 1-2, не участвовали в гомофильной адгезии N-CAM-N-CAM. США, Dep. Neurobiol., Scripps Res. Inst., La Jolla, CA 92037. Библ. 35
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.43.29.31
Рубрики: МОЛЕКУЛЫ АДГЕЗИИ
АДГЕЗИЯ

ГОМОФИЛЬНАЯ

ИММУНОГЛОБУЛИНОВЫЕ ДОМЕНЫ

НЕЙРАЛЬНЫЕ КЛЕТКИ


Доп.точки доступа:
Edelman, Gerald M.; Cunningham, Bruce A.

4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 00.11-04Б1.129

   

    The first immunoglobulin-like domain of HveC is sufficient to bind herpes simplex virus gD with full affinity, while the third domain is involved in oligomerization of HveC [Text] / Claude Krummenacher [et al.] // J. Virol. - 1999. - Vol. 73, N 10. - P8127-8137 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Первый иммуноглобулинподобный домен HveC является достаточным для связывания гликопротеина D(gD) вируса герпеса простого с полным сродством, в то время как третий домен участвует в олигомеризации HveC
Аннотация: Медиатор проникновения вируса герпеса человека C(HveC/PRR1) является членом семейства иммуноглобулинов, к-рые используются в качестве рецепторов клетки для альфагерпесвирусов: вируса герпеса простого (ВГП), вируса псевдобешенства и бычьего вируса герпеса типа 1. Показано прямое связывание очищенного эктодомена HveC с очищенным gD ВГП типов 1 и 2. Использовали экспрессирующую систему бакуловируса для конструирования и очистки усеченных форм рецептора, содержащего 1 [HveC(143t)], 2 [HveC(245t)] или все 3 сходных с иммуноглобулином домена [HveC(346t)] из экстрацеллюлярной области. Все 3 конструкции не различались по способности конкурировать с HveC(346t) за связывание с gD. Вариабельные домены связывались с вирионом и блокировали инфекцию ВГП, как и HveC(346t). Считают, что все связывание с рецептором происходит внутри первого иммуноглобулинподобного домена, или домена VHveC. Измерили с помощью биосенсорного анализа сродство связывания gD из штаммов KOS и rid 1 с двумя формами HveC. Растворимые gD из штамма KOS ВГП-1 обладали таким же сродством с HveC(143t) и HveC(346t). Мутант gD (rid 1t) обладал повышенным сродством к HveC(346t) и HveC(143t) за счет более прочного образования комплекса. HveC(346t) являлся в растворе тетрамером, тогда как HveC(143t) и HveC(245t) формировали димеры. Это указывает на роль третьего домена, сходного с иммуноглобулином, в олигомеризации HveC. Библ. 61
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.19.09
Рубрики: ВИРУС ГЕРПЕСА ПРОСТОГО
АДСОРБЦИЯ

ПРОНИКНОВЕНИЕ

МЕДИАТОРЫ

ИММУНОГЛОБУЛИНОВЫЕ ДОМЕНЫ


Доп.точки доступа:
Krummenacher, Claude; Rux, Ann H.; Whitbeck, J.Charles; Ponce-de-Leon, Manuel; Lou, Huan; Baribaud, Isabelle; Hou, Wangfang; Zou, Changhua; Geraghty, Robert J.; Spear, Patricia G.; Eisenberg, Roselyn J.; Cohen, Gary H.

5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 00.11-04К1.582

   

    The first immunoglobulin-like domain of HveC is sufficient to bind herpes simplex virus gD with full affinity, while the third domain is involved in oligomerization of HveC [Text] / Claude Krummenacher [et al.] // J. Virol. - 1999. - Vol. 73, N 10. - P8127-8137 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Первый иммуноглобулинподобный домен HveC является достаточным для связывания гликопротеина D(gD) вируса герпеса простого с полным сродством, в то время как третий домен участвует в олигомеризации HveC
Аннотация: Медиатор проникновения вируса герпеса человека C(HveC/PRR1) является членом семейства иммуноглобулинов, к-рые используются в качестве рецепторов клетки для альфагерпесвирусов: вируса герпеса простого (ВГП), вируса псевдобешенства и бычьего вируса герпеса типа 1. Показано прямое связывание очищенного эктодомена HveC с очищенным gD ВГП типов 1 и 2. Использовали экспрессирующую систему бакуловируса для конструирования и очистки усеченных форм рецептора, содержащего 1 [HveC(143t)], 2 [HveC(245t)] или все 3 сходных с иммуноглобулином домена [HveC(346t)] из экстрацеллюлярной области. Все 3 конструкции не различались по способности конкурировать с HveC(346t) за связывание с gD. Вариабельные домены связывались с вирионом и блокировали инфекцию ВГП, как и HveC(346t). Считают, что все связывание с рецептором происходит внутри первого иммуноглобулинподобного домена, или домена VHveC. Измерили с помощью биосенсорного анализа сродство связывания gD из штаммов KOS и rid 1 с двумя формами HveC. Растворимые gD из штамма KOS ВГП-1 обладали таким же сродством с HveC(143t) и HveC(346t). Мутант gD (rid 1t) обладал повышенным сродством к HveC(346t) и HveC(143t) за счет более прочного образования комплекса. HveC(346t) являлся в растворе тетрамером, тогда как HveC(143t) и HveC(245t) формировали димеры. Это указывает на роль третьего домена, сходного с иммуноглобулином, в олигомеризации HveC. Библ. 61
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.43.59.13
Рубрики: ВИРУС ГЕРПЕСА ПРОСТОГО
АДСОРБЦИЯ

ПРОНИКНОВЕНИЕ

МЕДИАТОРЫ

ИММУНОГЛОБУЛИНОВЫЕ ДОМЕНЫ


Доп.точки доступа:
Krummenacher, Claude; Rux, Ann H.; Whitbeck, J.Charles; Ponce-de-Leon, Manuel; Lou, Huan; Baribaud, Isabelle; Hou, Wangfang; Zou, Changhua; Geraghty, Robert J.; Spear, Patricia G.; Eisenberg, Roselyn J.; Cohen, Gary H.

6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 01.09-04М1.220

   

    Neurolin Ig domain 2 patricipates in retinal axon guidance and Ig domains 1 and 3 in fasciculation [Text] / Christian A. Leppert [et al.] // J. Cell Biol. - 1999. - Vol. 144, N 2. - P339-349 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Иммуноглобулиновый домен 2 нейролина участвует в регуляции роста аксонов сетчатки, а домены 1 и 3 во фасцикуляции
Аннотация: Ранее показано, что рост аксонов ганглиозных клеток сетчатки в сторону оптического диска и фасцикуляция (формирование пучков нейральных волокон) существенно нарушались в присутствии поликлональных антител против нейролина (Нл). Последний относится к иммуноглобулиновому (Ig) суперсемейству нейральных молекул клеточной адгезии. В работе получены новые моноклональные антитела против Нл золотой рыбки, молекулы адгезии и узнавания, содержащей 5 Ig-доменов. Исследовали специфичность каждого из доменов в плане их роли в регуляции роста аксонов и фасцикуляции. По способности узнавать Кл яичников китайского хомячка, экспрессирующие рекомбинантный Нл с делециями конкретных Ig-доменов, полученные моноклональные антитела подразделены на три группы, содержащие 1-ый, 2-ой или 3-й Ig-домены. Выяснено, что при повторяющихся внутриглазных инъекциях антител против Ig-домена 2 нарушается ориентированный к зрительному диску рост аксонов. С помощью повременной видеозаписи меченых конусов роста, выяснено, что аксоны растут в неверных направлениях и не достигают мишени, хотя и собираются в пучки. Кроме того, существенно увеличивается число случаев выхода конусов роста аксонов за пределы основного пути пучка. Антитела против Ig-домена 1 и 3 вызывают только нарушения в формировании плотных пучков нейральных волокон, но не нарушают пути роста. Делается вывод, что нейролиновый Ig-домен 2 ответственен за определение пути для продвижения конусов роста в сторону оптического диска и, возможно, является частью рецептора (или комплекса), входящего в компонент, управляющий ростом аксонов. Германия, [C.A.O.S.], Dep. Biol., Univ. of Konstanz, D-78457. Библ. 49
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.41.35.27.07.07
Рубрики: АКСОНЫ
РЕГУЛЯЦИЯ РОСТА

МОЛЕКУЛЫ КЛЕТОЧНОЙ АДГЕЗИИ

ИММУНОГЛОБУЛИНОВЫЕ ДОМЕНЫ

ФУНКЦИЯ

НЕЙРОЛИН

СЕТЧАТКА


Доп.точки доступа:
Leppert, Christian A.; Diekmann, Heike; Paul, Claudia; Laessing, Ute; Marx, Monica; Bastmeyer, Martin; Stuermer, Claudia A.O.

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 01.10-04Я6.25

   

    Neurolin Ig domain 2 patricipates in retinal axon guidance and Ig domains 1 and 3 in fasciculation [Text] / Christian A. Leppert [et al.] // J. Cell Biol. - 1999. - Vol. 144, N 2. - P339-349 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Иммуноглобулиновый домен 2 нейролина участвует в регуляции роста аксонов сетчатки, а домены 1 и 3 во фасцикуляции
Аннотация: Ранее показано, что рост аксонов ганглиозных клеток сетчатки в сторону оптического диска и фасцикуляция (формирование пучков нейральных волокон) существенно нарушались в присутствии поликлональных антител против нейролина (Нл). Последний относится к иммуноглобулиновому (Ig) суперсемейству нейральных молекул клеточной адгезии. В работе получены новые моноклональные антитела против Нл золотой рыбки, молекулы адгезии и узнавания, содержащей 5 Ig-доменов. Исследовали специфичность каждого из доменов в плане их роли в регуляции роста аксонов и фасцикуляции. По способности узнавать Кл яичников китайского хомячка, экспрессирующие рекомбинантный Нл с делециями конкретных Ig-доменов, полученные моноклональные антитела подразделены на три группы, содержащие 1-ый, 2-ой или 3-й Ig-домены. Выяснено, что при повторяющихся внутриглазных инъекциях антител против Ig-домена 2 нарушается ориентированный к зрительному диску рост аксонов. С помощью повременной видеозаписи меченых конусов роста, выяснено, что аксоны растут в неверных направлениях и не достигают мишени, хотя и собираются в пучки. Кроме того, существенно увеличивается число случаев выхода конусов роста аксонов за пределы основного пути пучка. Антитела против Ig-домена 1 и 3 вызывают только нарушения в формировании плотных пучков нейральных волокон, но не нарушают пути роста. Делается вывод, что нейролиновый Ig-домен 2 ответственен за определение пути для продвижения конусов роста в сторону оптического диска и, возможно, является частью рецептора (или комплекса), входящего в компонент, управляющий ростом аксонов. Германия, [C.A.O.S.], Dep. Biol., Univ. of Konstanz, D-78457. Библ. 49
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.17.05.17
Рубрики: АКСОНЫ
РЕГУЛЯЦИЯ РОСТА

МОЛЕКУЛЫ КЛЕТОЧНОЙ АДГЕЗИИ

ИММУНОГЛОБУЛИНОВЫЕ ДОМЕНЫ

ФУНКЦИЯ

НЕЙРОЛИН

СЕТЧАТКА


Доп.точки доступа:
Leppert, Christian A.; Diekmann, Heike; Paul, Claudia; Laessing, Ute; Marx, Monica; Bastmeyer, Martin; Stuermer, Claudia A.O.

8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 13.02-04К1.26

   

    Genomic and functional characterization of the diverse immunoglobulin domain-containing protein (DICP) family [Text] / Robert N. Haire [et al.] // Genomics. - 2012. - Vol. 99, N 5. - P282-291 . - ISSN 0888-7543
Перевод заглавия: Геномная и функциональная характеристика семейства белков, содержащих разнообразные иммуноглобулиновые домены (DICP)
Аннотация: В геноме полосатого данио идентифицировали ранее неизвестное семейство генов, кодирующих белки с разнообразными иммуноглобулиновыми (Ig) доменами (DICP). В 3 хромосомных областях картировали 29 локусов, кодирующих рецептороподобные белки с IG-эктодоменами 2 классов (D1 и D2). Аминокислотные последовательности и число Ig-доменов, трансмембранных участков и сигнальных мотивов варьируют у разных DICP. В их разнообразие входят вклад индивидуальные отличия и альтернативный процессинг РНК. Рекомбинантные Ig-домены белков DICP связывают липиды, подобно членам семейства белков СВ300 и TREM млекопитающих
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.43.33.05
Рубрики: ВРОЖДЕННЫЙ ИММУНИТЕТ
БЕЛОК

ИММУНОГЛОБУЛИНОВЫЕ ДОМЕНЫ

ХАРАКТЕРИСТИКА

СВЯЗЫВАНИЕ ЛИПИДОВ

ПОЛОСАТЫЙ ДАНИО


Доп.точки доступа:
Haire, Robert N.; Cannon, John P.; Driscoll, Marci L.; Ostrov, David A.; Mueller, M.Gail; Turner, Poem M.; Litman, Ronda T.; Litman, Gary W.; Yoder, Jeffrey A.

 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)