Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ИЗОЛЕЙЦИН<.>)
Общее количество найденных документов : 166
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-40   41-60   61-80   81-100   101-120      
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 95.04-04М4.158

   

    Release of peptide histidine isoleucine-like immunoreactivity from the rat gastric fundus [Text] / Diego Curro [et al.] // Pol. J. Pharmacol. - 1994. - Vol. 46, N 4. - P260-261 . - ISSN 1230-6002
Перевод заглавия: Освобождение из фундального отдела желудка крыс гистидин-изолейцин-подобной иммунореактивности
Аннотация: Полоски продольных мышц, обработанные блокаторами, оставлявшими эффективной только неадренергическую и нехолинергич. нервную передачу, подвергались импульсному полевому раздражению с частотой 8; 16 и 32 гц. Затем радиоиммунным методом с помощью С- и N-терминальных антипептидгистидиновых сывороток определялось содержание в ткани пептид-гистидил-глициновой и пептид-гистидил-валиновой иммунной активности. Обнаружили, что полевое раздражение пропорционально росту частоты увеличивало содержание в ткани пептидгистидил-изолейциновой и в меньшей степени пептидгистидил-валиновой иммунной активности. Обработка ткани ТТХ или в бескальциевых р-рах этот феномен устраняла. Предполагается, что пептид гистидил-глицин и пептид гистидил-валин, наряду с ВИП, являются медиаторами в нехолинергической и неадренергич. системы. Италия, Catholic Univ. School of Medicine, Rome.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.33.23.02
Рубрики: ЖЕЛУДОК
ФУНДАЛЬНЫЙ ОТДЕЛ

ГИСТИДИН-ИЗОЛЕЙЦИН

ИММУНОРЕАКТИВНОСТЬ

КРЫСЫ


Доп.точки доступа:
Curro, Diego; Preziosi, Paolo; Ragazzoni, Enzo; Ciabattoni, Giovanni


2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI05) 95.05-04И8.158

    Batterham, E. S.

    Utilization of ileal digestible amino acids by growing pigs: isoleucine [Text] / E. S. Batterham, L. M. Andersen // Brit. J. Nutr. - 1994. - Vol. 71, N 4. - P531-541 . - ISSN 0007-1145
Перевод заглавия: Использование переваримых в подвздошной кишке аминокислот растущими свиньями: изолейцин
Аннотация: У свиней определяли переваримость в подвздошной кишке (ПК) аминокислот муки из зерен хлопчатника (МХ), люпина (МЛ) и сои (МС). Во 2-м опыте разработали 3 рациона, дефицитных по изолейцину (I), с содержанием переваримого в ПК I 0,23 г/МДж переваримой энергии и с 3 разными конц-иями белка как единственного источника I в основанных на сахарозе рационах. Кроме того, составили еще 3 рациона с добавками I. Эффективность рационов определяли у поросят массой 20-45 кг. Переваримость I в ПК при 3 разных конц-иях белка в рационе составила 0,68; 0,86 и 0,86 (от общей) для МХ, МЛ и МС, соотв. Обнаружена недостоверная разница между поросятами, получавшими 3 разных рациона с кол-вом переваримого в ПК I 0,23 г/МДж, по суточным величинам прироста и отложения белка: 590 и 84 г, 613 и 87 г, 594 и 91 г для МХ, МЛ и МС, соотв. У поросят, получавших МХ, несколько ниже задержка переваримого в ПК I (0,65), чем у получавших МС (0,73). Заключили: переваримость I в ПК более тесно отражает долю возможно использованного свиньями I, чем то же самое для др. аминокислот: лизина, треонина и метионина. Австралия, NSW Agriculture, Wollongbar Agricultural Institute, Wollongbar. Библ. 18.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.57.53.81
Рубрики: ПЕРЕВАРИМОСТЬ
КОРМА

АМИНОКИСЛОТЫ

ИЗОЛЕЙЦИН

СВИНЬИ


Доп.точки доступа:
Andersen, L.M.


3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.05-04Б2.058

    Zittrich, Stefan.

    Quantitative discrimination of carrier-mediated excretion of isoleucine from uptake and diffusion in Corynebacterium glutamicum [Text] / Stefan Zittrich, Reinhard Kramer // J. Bacteriol. - 1994. - Vol. 176, N 22. - P6892-6899 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Количественное отличие опосредованной переносчиком секреции изолейцина от поглощения и диффузии у Corynebacterium glutamicum
Аннотация: Различные виды переноса аминокислот через плазматическую мембрану Corynebacterium glutamicum функционально подразделяются на пассивную диффузию, опосредованную переносчиком секрецию, опосредованное переносчиком поглощение. Благодаря введению в среду для культивирования смесей изолейцинсодержащих пептидов стал возможен детальный кинетический анализ посредством контролируемых изменений внутреннего содержания изолейцина от очень низких до 100 мМ конц-ий. Диффузия изолейцина происходит с константой скорости р-ции первого порядка 0,083 мин{-}{1} или 0,13 мкл/мин на 1 мг сухой массы, что соответствует проницаемости 2* 10{-}{8} см*с{-}{1}. Поглощение изолейцина происходит постоянно со скоростью 1,1 нмоль/мин на 1 мг сухой массы. Опосредованная переносчиком секреция не происходит, если конц-ия изолейцина ниже 8 мМ. Выше этого уровня наблюдалась кинетика Михаэлиса-Ментен с К[м] 21 мМ (13 мМ+8 мМ - пороговый уровень) и V[m][a][x] 14,5 нмоль/мин на 1 мг сухой массы. Активность секреторного переносчика изолейцина зависела от присутствия мембранного потенциала. Секреция специфична к L-изолейцину и, предположительно, к L-лейцину и ингибируется SH-реагентами. Германия, Inst. Biotechnologie, Forschungszentrum Julich 52425 Julich. Библ. 23.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.11
Рубрики: CORYNEBACTERIUM GLUTAMICUM (BACT.)
ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ

ИЗОЛЕЙЦИН

СЕКРЕЦИЯ

ПЕРЕНОСЧИК

ДИФФУЗИОННЫЙ ПЕРЕНОС

ПОГЛОЩЕНИЕ

КОЛИЧЕСТВЕННЫЕ ОТЛИЧИЯ


Доп.точки доступа:
Kramer, Reinhard


4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI05) 95.06-04И8.066

    Langer, S.

    The effect of excessive amounts of branched-chain amino acids on amino acid utilization in growing pigs [Text] : [Abstr.] Sci. Meet. Nutr. Soc., Edinburgh, 7-8 Apr., 1994 / S. Langer, M. F. Fuller // Proc. Nutr. Soc. - 1994. - Vol. 53, N 3. - P108А . - ISSN 0029-6651
Перевод заглавия: Влияние избыточного количества аминокислот с разветвленной цепью на усвоение аминокислот у растущих поросят
Аннотация: Растущие поросята (живая масса 30-40 кг) получали 4 рациона: сбалансированный по аминокислотам (Wang and Fuller; 1989); недостаточные (минус 20%) по метионину, валину или изолейцину с добавками лейцина (100% избытка) или аминокислот с разветвленной цепью (каждая 100% избытка). Все рационы были изонитрогенными и изокалорийными. Качество протеина было значительно снижено при лимитировании рациона по метионину, валину или изолейцину. Добавки лейцина в рацион, лимитированный по изолейцину, значительно снижали усвоение N. На рационе с недостаточностью (минус 20%) валина установлена такая же тенденция. При недостаточности метионина и избытке лейцина или всех трех аминокислот с разветвленной цепью (лейцин, валин и изолейцин) усвоение N увеличивалось. Великобритания, Rowett Res. Inst., Aberdeen AB2 9SB. Библ. 2.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.57.25.63
Рубрики: АМИНОКИСЛОТЫ
КОРМЛЕНИЕ СВИНЕЙ

МЕТИОНИН

ЛЕЙЦИН

ВАЛИН

ИЗОЛЕЙЦИН

АЗОТ

УСВОЕНИЕ


Доп.точки доступа:
Fuller, M.F.


5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 95.12-04И3.275

    Halarnkar, Premjit P.

    A comparative catabolism study of isoleucine by insect and mammalian tissues [Text] / Premjit P. Halarnkar, David A. Schooley // Compar. Biochem. and Physiol. B. - 1995. - Vol. 110, N 2. - P357-365 . - ISSN 0305-0491
Перевод заглавия: Сравнительное исследование катаболизма изолейцина тканями насекомых и млекопитающих
Аннотация: Исследовали метаболизм [U-{1}{4}C]изолейцина в разл. тканях пяти видов бабочек и четырех видов насекомых др. отрядов. Срезы жирового тела, эпидермиса, мальпигиевых сосудов, кишки и мышц инкубировали в среде, содержащей [U-{1}{4}C]изолейцин. Показано, что ткани бабочек выделяют значительные кол-ва метаболитов, включающих 2-кето-4-метилвалерат, 2-метилбутират, пропионат и ацетат. Ткани насекомых др. видов выделяют небольшие кол-ва этих к-т. Определение активности изолейцинтрансаминазы в тканях нечешуекрылых насекомых выявило в них значительную активность этого фермента. Полученные результаты показывают, что ткани бабочек обладают уникальной способностью выделять в среду образующиеся из изолейцина к-ты с короткой цепью. Установлено также выделение кислотных метаболитов изолейцина разл. тканями крысы. Отмечено, что мышцы обладают наибольшей активностью в выделении кеток-ты, тогда как сердце выделяет значительные кол-ва 2-метилбутирата. Печень выделяла незначительные кол-ва метаболитов изолейцина. США, Dep. of Biochemistry, Univ. of Nevada, Reno, NV 89557. Библ. 22.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.33.19.45.15.55.02
Рубрики: ЖИРОВОЕ ТЕЛО
МЕТАБОЛИЗМ

ИЗОЛЕЙЦИН

ВИДОСПЕЦИФИЧНОСТЬ

ТКАНЕСПЕЦИФИЧНОСТЬ

НАСЕКОМЫЕ


Доп.точки доступа:
Schooley, David A.


6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 96.02-04М4.32

    Fan, Fan.

    Substitution of isoleucine residues at the adenine binding site activate horse liver alcohol dehydrogenase [Text] / Fan Fan, Bryce V. Plapp // Biochemistry. - 1995. - Vol. 34, N 14. - P4709-4713 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Активирование алкогольдегидрогеназы печени лошади в результате замещения изолейциновых остатков при адениновом связывающем центре
Аннотация: Исследовали участие изолейциновых остатков 224 и 269 алкогольдегидрогеназы (АДГ) печени лошади в связывании аденинового фрагмента НАД и катализе путем замещения Ile-224 глицином (1224G) и Ile-269 серином (1269S). Изучали кинетич. механизмы ферментов дикого типа и мутантных форм. Найдено, что сродство некоторых аденозиновых производных снижалось в 5-50 раз в результате обоих замещений. Мутация 1269S в различной степени дестабилизировала связывание полного кофермента, сродство к НАД{+} и НАДH снижалось примерно в 60 раз для 1224G фермента и в 350 раз для 1269S фермента. Замещение 1269S увеличивало константы скорости для конформационного изменения, которое наблюдается при связывании НАД{+}. Максимальные скорости для окисления этанола увеличивались в 7 раз с 1224G ферментом и в 26 раз с 1269S ферментом благодаря быстрому освобождению НАДH. Константы ингибирования для субстратных аналогов, 2,2,2-трифторэтанола и N-метилформамида, и каталитич. эффективность (U/K[m]) для этанола и ацетальдегида не изменялись в результате мутаций. Это указывает на то, что связывание аденозинового фрагмента кофермента не является необходимым для последующей р-ции с субстратами. США, Dep. Biochem. Univ. Iowa, Iowa City, Iowa 52242. Библ. 43
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.41.07.02
Рубрики: АЛКОГОЛЬДЕГИДРОГЕНАЗА
ИЗОЛЕЙЦИН

ОСТАТКИ

ЗАМЕЩЕНИЕ

АКТИВИРОВАНИЕ

ПЕЧЕНЬ

ЛОШАДЬ


Доп.точки доступа:
Plapp, Bryce V.


7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 96.05-04М4.46

   

    Tiglyglycine excreted in urine in disorders of isoleucine metabolism and the respiratory chain measured by stable isotope dilution GC-MS [Text] / Michael J. Bennett [et al.] // Clin. Chem. - 1994. - Vol. 40, N 10. - P1879-1883 . - ISSN 0009-9147
Перевод заглавия: Выделение тиглилглицина с мочой при нарушении метаболизма изолейцина и использование его в качестве диагностического маркера при нарушении дыхательной цепи, применяя для определения стабильные изотопы, газовую хроматографию и масс-спектрометрию
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.41.07.25
Рубрики: АМИНОКИСЛОТЫ
ИЗОЛЕЙЦИН

ТИГЛИЛГЛИЦИН

ЧЕЛОВЕК


Доп.точки доступа:
Bennett, Michael J.; Powell, Susan; Swartling, Daniel J.; Gibson, K.Michael


8.
Патент 5362637 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12P 13/06.

    Kino, Kuniki.
    Process for producing L-isoleucine and ethionine by isoleucine analog resistant strains of E. coli [Текст] / Kuniki Kino, Yoshiyuki Kuratsu ; Kyowa Hakko Kogy Co., Ltd. - № 973452 ; Заявл. 09.11.1992 ; Опубл. 08.11.1994
Перевод заглавия: Процесс получения L-изолейцина и этионина с помощью штаммов E. coli, устойчивых к аналогу изолейцина
Аннотация: Предложен процесс получения L-изолейцина, состоящий в культивировании микроорганизма, относящегося к роду Escherichia и устойчивого к изолейциновому аналогу, а также к этионин- или аргинин-гидроксамату, продукции L-изолейцина и аккумуляции его в культуре
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.09.07
Рубрики: L-ИЗОЛЕЙЦИН
ПОЛУЧЕНИЕ

ESCHERICHIA COLI

УСТОЙЧИВЫЙ К АНАЛОГУ ИЗОЛЕЙЦИНА ШТАММ

КУЛЬТИВИРОВАНИЕ

УСЛОВИЯ

ПАТЕНТЫ

США


Доп.точки доступа:
Kuratsu, Yoshiyuki; Kyowa Hakko Kogy Co.; Ltd.
Свободных экз. нет

9.
Патент 5362637 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12P 13/06.

    Kino, Kuniki.
    Process for producing L-isoleucine and ethionine by isoleucine analog resistant strains of E. coli [Текст] / Kuniki Kino, Yoshiyuki Kuratsu ; Kyowa Hakko Kogy Co., Ltd. - № 973452 ; Заявл. 09.11.1992 ; Опубл. 08.11.1994
Перевод заглавия: Процесс получения L-изолейцина и этионина с помощью штаммов E. coli, устойчивых к аналогу изолейцина
Аннотация: Предложен процесс получения L-изолейцина, состоящий в культивировании микроорганизма, относящегося к роду Escherichia и устойчивого к изолейциновому аналогу, а также к этионин- или аргинин-гидроксамату, продукции L-изолейцина и аккумуляции его в культуре
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.09
Рубрики: L-ИЗОЛЕЙЦИН
ПОЛУЧЕНИЕ

ESCHERICHIA COLI

УСТОЙЧИВЫЙ К АНАЛОГУ ИЗОЛЕЙЦИНА ШТАММ

КУЛЬТИВИРОВАНИЕ

УСЛОВИЯ

ПАТЕНТЫ

США


Доп.точки доступа:
Kuratsu, Yoshiyuki; Kyowa Hakko Kogy Co.; Ltd.
Свободных экз. нет

10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 96.07-04М4.490

    Curro, D.

    Vasoactive intestinal polypeptide- and peptide histidine isoleucine-like immunoreactivity Co-release by the rat gastric fundus [Text] : [Pap.] 1st Eur. Congr. Pharmacol., Milan, June 16-19, 1995 / D. Curro, P. Preziosi, G. Ceabattoni // Pharmacol. Res. - 1995. - Vol. 31, Suppl. - P12 . - ISSN 1043-6618
Перевод заглавия: Совместное выделение в фундальной части желудка крысы иммунореактивности, соответствующей вазоактивному интестинальному полипептиду и пептиду гистидин-изолейцину
Аннотация: В фундаментальной области желудка крысы в условиях эл. полевой стимуляции регистрировали выделение иммунореактивности, соответствующей ВИП (I; 99 пкг и 141 пг при стимуляции соответственно с частотой 13 или 16 Гц) и пептиду гистидин-изолейцину (II; 271 пг и 385 пг при тех же частотах стимуляции). Расчет молярного соотношения показал, что выделение II примерно в 2 раза превышало выделение I. Делают вывод о совместном выделении I и II в фундальной части желудка. Италия, Inst. of Pharmacol., Catholic Univ. School of Med., Rome
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.33.11
Рубрики: ПЕПТИДЫ
ГИСТИДИН-ИЗОЛЕЙЦИН

ВИП

ЖЕЛУДОК


Доп.точки доступа:
Preziosi, P.; Ceabattoni, G.


11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 96.10-04М4.49

    Luo, Ming Jiang.

    Short-chain 3-hydroxy-2-methylacyl-CoA dehydrogenase from rat liver: Purification and characterization of a novel enzyme of isoleucine metabolism [Text] / Ming Jiang Luo, Li-Feng Mao, Horst Schulz // Arch. Biochem. and Biophys. - 1995. - Vol. 321, N 1. - P214-220 . - ISSN 0003-9861
Перевод заглавия: Короткоцепочечная 3-гидрокси-2-метилацил-КоА дегидрогеназа из печени крыс: очистка и характеристика нового фермента обмена изолейцина
Аннотация: Короткоцепочечная L-3-гидрокси-2-метилацил-КоА дегидрогеназа (КЦ-ГМД) очищена из митохондрий печени крыс в 6000 раз с выходом 6%. Очищенная КЦ-ГМД - гомогенна, по данным ЭФ в ПААГ с ДДС-Na; имеет мол. массу 28 кД и 66 кД в денатурирующих и неденатурирующих условиях соотв. и, вероятно, является димером, состоящим из двух идентичных 28 кД-субъединиц. Относительная активность фермента с тиоэфирами 3-гидрокси-2-метилацил-КоА с 4, 5, 10 и 16 атомами С составляет 88, 100, 16 и 0% соотв. Неразветвленные тиоэфиры 3-гидроксиацил-КоА также субстраты КЦ-ГМДЖ K[m] для L-3-гидрокси-2-метилбутирил-КоА и L-3-гидроксибутирил-КоА составляют 5 и 19 мкмоль соотв. Вероятно КЦ-ГМД катализирует 2-ю реакцию дегидрирования при 'бета'-окислении метаболита изолейцина - 2-метилбутирил-КоА. США, Dept. Chemistry, City College City Univ. New York. Библ. 28
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.41.07.02
Рубрики: ГИДРОКСИ-2-МЕТИЛАЦИЛ-КОА-ДЕГИДРОГЕНАЗА 3
КОРОТКОЦЕПОЧЕЧНАЯ

ОЧИСТКА

ХАРАКТЕРИСТИКА

ИЗОЛЕЙЦИН

ОКИСЛЕНИЕ

МИТОХОНДРИИ ПЕЧЕНИ

КРЫСЫ


Доп.точки доступа:
Mao, Li-Feng; Schulz, Horst


12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.02-04Б3.225

    Макаренко, К. В.

    Количественные и качественные аспекты анаэробной микробиологической конверсии лейцина и изолейцина в метан [Текст] / К. В. Макаренко, И. В. Литовченко, Т. И. Стручалина // Сб. науч. тр., посвящ. 40-летию образ.АН Кыргыз. Респ. - Бишкек, 1995. - Ч. 3. - С. 69-72
Аннотация: Проведенные исследования показали, что конверсия аминокислот, в частности лейцина и изолейцина проходит с последовательным потреблением интермедиатов процесса. При этом лейцин конвертируется более легко, чем изолейцин. По-видимому, лимитирующей стадией анаробной микробиологической конверсии изолейцина является образование таких высоких жирных к-т, как пропионовая и валериановая, что препятствует конверсии. Тем не менее, для утилизации стоков микробиологической промышленности можно рекомендовать применение метода анаэробного сбраживания. Киргизия, Ин-т химии и хим. технологии НАН Кыргызской Республики. Библ. 9
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.21
Рубрики: БИОКОНВЕРСИЯ
МИКРОБИОЛОГИЧЕСКАЯ КОНВЕРСИЯ

АНАЭРОБНЫЕ УСЛОВИЯ

ЛЕЙЦИН

ИЗОЛЕЙЦИН

МЕТАН

ОБРАЗОВАНИЕ

СТОЧНЫЕ ВОДЫ

ПРОМЫШЛЕННЫЕ СТОКИ

УТИЛИЗАЦИЯ


Доп.точки доступа:
Литовченко, И.В.; Стручалина, Т.И.


13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.07-04Б3.121

   

    Glucose-controlled L-isoleucine fed-batch production with recombinant strains of Corynebacterium glutamicum [Text] / Ralf Kelle [et al.] // J. Biotechnol. - 1996. - Vol. 50, N 2-3. - P123-136 . - ISSN 0168-1656
Перевод заглавия: Биосинтез L-изолейцина рекомбинантными штаммами Corynebacterium glutamicum в периодической культуре с подпиткой и автоматическим контролем содержания глюкозы
Аннотация: Для получения L-изолейцина использовали два лейцинзависимых рекомбинантных шт. Corynebacterium glutamicum:SM1 с устойчивыми к ретроингибированию ключевыми ферментами биосинтеза аминокислоты-аспартаткиназой, гомосериндегидрогеназой и треониндезаминазой, и DR17, отличающийся большей копийностью гена гомосериндегидрогеназы. Для каждого штамма разработана система комплексного контроля процесса, позволяющая, в частности, непрерывно фиксировать, благодаря проточному ферментному датчику, конц-ию глюкозы в среде и ее потребление клетками. Определены оптимальные значения скорости подачи лейцина и фосфата, обусловливающие макс. выход изолейцина и практически не стимулирующие накопление побочного продукта, лизина. Показано, что специфический активный выброс изолейцина из клетки начинается после того, как его содержание в среде достигнет 140 мМ. Данные, полученные для ферментера объемом 30 л, были скорректированы при масштабировании процесса в ферментере 300 л. Макс. активность культур составляет 150 мМ (21 г/л), продуктивность 4,3 мМ/л*ч. Согласно углеродному балансу, к 35 ч ферментации на долю CO[2] приходится 68% углерода, на долю биомассы 13% и на долю изолейцина 14%. Германия, Inst. Biotechnol., Res. Ctr Julich, 52425 Julich. Библ. 26
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.09
Рубрики: ИЗОЛЕЙЦИН
БИОСИНТЕЗ

CORYNEBACTERIUM GLUTAMICUM (BACT.)

РЕКОМБИНАНТНЫЕ ШТАММЫ

ГЕНЫ ФЕРМЕНТОВ БИОСИНТЕЗА ИЗОЛЕЙЦИНА

ПЕРИОДИЧЕСКОЕ КУЛЬТИВИРОВАНИЕ

С ПОДПИТКОЙ

КОНТРОЛЬ СОДЕРЖАНИЯ ГЛЮКОЗЫ


Доп.точки доступа:
Kelle, Ralf; Hermann, Thomas; Weister-Botz, Dirk; Eggeling, Lothar; Kramer, Reinhard; Wandrey, Christian


14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.08-04Б2.24

   

    Glucose-controlled L-isoleucine fed-batch production with recombinant strains of Corynebacterium glutamicum [Text] / Ralf Kelle [et al.] // J. Biotechnol. - 1996. - Vol. 50, N 2-3. - P123-136 . - ISSN 0168-1656
Перевод заглавия: Биосинтез L-изолейцина рекомбинантными штаммами Corynebacterium glutamicum в периодической культуре с подпиткой и автоматическим контролем содержания глюкозы
Аннотация: Для получения L-изолейцина использовали два лейцинзависимых рекомбинантных шт. Corynebacterium glutamicum:SM1 с устойчивыми к ретроингибированию ключевыми ферментами биосинтеза аминокислоты-аспартаткиназой, гомосериндегидрогеназой и треониндезаминазой, и DR17, отличающийся большей копийностью гена гомосериндегидрогеназы. Для каждого штамма разработана система комплексного контроля процесса, позволяющая, в частности, непрерывно фиксировать, благодаря проточному ферментному датчику, конц-ию глюкозы в среде и ее потребление клетками. Определены оптимальные значения скорости подачи лейцина и фосфата, обусловливающие макс. выход изолейцина и практически не стимулирующие накопление побочного продукта, лизина. Показано, что специфический активный выброс изолейцина из клетки начинается после того, как его содержание в среде достигнет 140 мМ. Данные, полученные для ферментера объемом 30 л, были скорректированы при масштабировании процесса в ферментере 300 л. Макс. активность культур составляет 150 мМ (21 г/л), продуктивность 4,3 мМ/л*ч. Согласно углеродному балансу, к 35 ч ферментации на долю CO[2] приходится 68% углерода, на долю биомассы 13% и на долю изолейцина 14%. Германия, Inst. Biotechnol., Res. Ctr Julich, 52425 Julich. Библ. 26
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.09.07
Рубрики: ИЗОЛЕЙЦИН
БИОСИНТЕЗ

CORYNEBACTERIUM GLUTAMICUM (BACT.)

РЕКОМБИНАНТНЫЕ ШТАММЫ

ГЕНЫ ФЕРМЕНТОВ БИОСИНТЕЗА ИЗОЛЕЙЦИНА

ПЕРИОДИЧЕСКОЕ КУЛЬТИВИРОВАНИЕ

С ПОДПИТКОЙ

КОНТРОЛЬ СОДЕРЖАНИЯ ГЛЮКОЗЫ


Доп.точки доступа:
Kelle, Ralf; Hermann, Thomas; Weister-Botz, Dirk; Eggeling, Lothar; Kramer, Reinhard; Wandrey, Christian


15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 97.08-04М4.637

   

    Selective use of L-valine and L-isoleucine for the biosynthesis of branched-chain fatty acids in rat skin [Text] / Hirosuke Oku [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1995. - Vol. 59, N 5. - P891-895 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Избирательное использование L-валина и L-изолейцина для биосинтеза жирных кислот с разветвленными цепями в коже крыс
Аннотация: Изучали стереоспецифичность биосинтеза в коже крыс разветвленных жирных к-т (ЖК) и спиртов, а также зависимость биосинтеза от содержания в пище валина (Val) и изолейцина (Ile). Найдено, что ткани млекопитающих специфически используют L-изомеры Val и Ile для биосинтеза изо- и антеизо-ЖК. D-изомеры не включаются в этот процесс. Япония, Univ. Ryukyus, Okinawa-ken 903-01. Библ. 18
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.45
Рубрики: ЖИРНЫЕ КИСЛОТЫ
РАЗВЕТВЛЕННЫЕ

БИОСИНТЕЗ

СТЕРЕОСПЕЦИФИЧНОСТЬ

АМИНОКИСЛОТЫ

L-ВАЛИН

L-ИЗОЛЕЙЦИН

УЧАСТИЕ

МЛЕКОПИТАЮЩИЕ


Доп.точки доступа:
Oku, Hirosuke; Onotogi, Masako; Nagata, Junichi; Wada, Kouji; Chinen, Isao


16.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.10-04Б2.186

    Eisenstein, Edward.

    Allosteric regulation of biosynthetic threonine deaminase from Escherichia coli: Effects of isoleucine and valine on active-site ligand binding and catalysis [Text] / Edward Eisenstein // Arch. Biochem. and Biophys. - 1995. - Vol. 316, N 1. - P311-318 . - ISSN 0003-9861
Перевод заглавия: Аллостерическая регуляция биосинтетической треониндезаминазы из Escherichia coli: влияние изолейцина и валина на связывание лиганда активного центра и катализ
Аннотация: Сигмоидальная стационарная кинетика треониндезаминазы из Escherichia coli аллостерически контролируется изолейцином и валином. D-треонин связывается кооперативно с 4 участками свободного фермента со средней константой диссоциации 19,8 мМ. В присутствии насыщающих конц-ий валина или изолейцина D-треонин связывается некооперативно с константами диссоциации 3,9 и 24,8 мМ, соотв. Скорость ассоциации D-треонина с ферментом в присутствии регуляторных лигандов бифазна. Валин действует, изменяя связывание D-треонина с активным участком фермента через сдвиг равновесия между низкоаффинным и высокоаффинным состояниями. Изолейцин действует на фермент сложнее (как на связывание, так и на катализ). США, Ctr. Adv. Res. Biotechnol., Univ. Maryland Biotechnol. Inst., Rockville, MD 20850. Библ. 27
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ТРЕОНИНДЕЗАМИНАЗА
КАТАЛИТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ

АКТИВНЫЙ ЦЕНТР

ЛИГАНД

СВЯЗЫВАНИЕ

ИЗОЛЕЙЦИН И ВАЛИН

АЛЛОСТЕРИЧЕСКАЯ РЕГУЛЯЦИЯ

ESCHERICHIA COLI



17.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.11-04Б3.103

    Eisenstein, Edward.

    Allosteric regulation of biosynthetic threonine deaminase from Escherichia coli: Effects of isoleucine and valine on active-site ligand binding and catalysis [Text] / Edward Eisenstein // Arch. Biochem. and Biophys. - 1995. - Vol. 316, N 1. - P311-318 . - ISSN 0003-9861
Перевод заглавия: Аллостерическая регуляция биосинтетической треониндезаминазы из Escherichia coli: влияние изолейцина и валина на связывание лиганда активного центра и катализ
Аннотация: Сигмоидальная стационарная кинетика треониндезаминазы из Escherichia coli аллостерически контролируется изолейцином и валином. D-треонин связывается кооперативно с 4 участками свободного фермента со средней константой диссоциации 19,8 мМ. В присутствии насыщающих конц-ий валина или изолейцина D-треонин связывается некооперативно с константами диссоциации 3,9 и 24,8 мМ, соотв. Скорость ассоциации D-треонина с ферментом в присутствии регуляторных лигандов бифазна. Валин действует, изменяя связывание D-треонина с активным участком фермента через сдвиг равновесия между низкоаффинным и высокоаффинным состояниями. Изолейцин действует на фермент сложнее (как на связывание, так и на катализ). США, Ctr. Adv. Res. Biotechnol., Univ. Maryland Biotechnol. Inst., Rockville, MD 20850. Библ. 27
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ТРЕОНИНДЕЗАМИНАЗА
КАТАЛИТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ

АКТИВНЫЙ ЦЕНТР

ЛИГАНД

СВЯЗЫВАНИЕ

ИЗОЛЕЙЦИН И ВАЛИН

АЛЛОСТЕРИЧЕСКАЯ РЕГУЛЯЦИЯ

ESCHERICHIA COLI



18.
Патент 5460958 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12P 13/06.

    Nakano, Tetsuo.
    Process for producing L-isoleucine by S-2-aminoethyl-L-cysteine or D-serine resistant strains of E coli [Текст] / Tetsuo Nakano, Tomoki Azuma, Yoshiyuki Kuratsu ; Kyowa Hakko Kogyo Co., Ltd. - № 141078 ; Заявл. 26.10.1993 ; Опубл. 24.10.1995
Перевод заглавия: Процесс получения L-изолейцина при помощи штаммов Escherichia coli, устойчивых к S-2-аминоэтил-L-цистеину или D-серину
Аннотация: На основе продуцента L-изолейцина шт. Escherichia coli Н-8664, ауксотрофного по метионину и устойчивого к 'альфа'-амино-'бета'-оксивалерату, рифампицину, тиаизолейцину, гидроксамату аргинина и этионину, получен ряд вариантов, растущих на среде с 0,8 г/л S-2-аминоэтил-L-цистеина в присутствии метионина и треонина. Один из них, Н-8670, превосходит родительский штамм по продукции изолейцина (12,2 и 9,0 г/л, соотв.). На следующем этапе селекции отбирали производные Н-8670, устойчивые к 20 г/л D-серина. Среди них был выбран клон Н-8683, накапливающий в культуральной жидкости до 14,1 г/л изолейцина. Япония, Kyowa Hakko Kogyo Co., Ltd., Tokyo. Библ. 5
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.09
Рубрики: ИЗОЛЕЙЦИН
БИОСИНТЕЗ

ESCHERICHIA COLI (BACT.)

ПРОДУЦЕНТЫ

СКРИНИНГ

ПАТЕНТЫ

США


Доп.точки доступа:
Azuma, Tomoki; Kuratsu, Yoshiyuki; Kyowa Hakko Kogyo Co.; Ltd.
Свободных экз. нет

19.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 98.03-04В3.95

   

    Leucine synthesis in chloroplasts: Leucine/isoleucine aminotransferase and valine aminotransferase are different enzymes in spinach chloroplasts [Text] / Petra Hagelstein [et al.] // J. Plant Physiol. - 1997. - Vol. 150, N 1-2. - P23-30 . - ISSN 0176-1617
Перевод заглавия: Синтез лейцина в хлоропластах: лейцин/изолейцин-аминотрансфераза и валин-аминотрансфераза различные ферменты в хлоропластах шпината
Аннотация: Показано, что выделенные очищенные хлоропласты шпината, инкубированные с 2-оксоизовалератом, включают (2-{14}C) ацетат только в лейцин. Лейцин/изолейцин-аминотрансфераза (1) и валин-аминотрансфераза (2) как терминальные ферменты синтеза разветвленных аминокислот были выделены из стромы хлоропластов и очищены примерно в 110 раз. Показано, что эти ферменты сильно различаются по их субстратной специфичности. Кажущиеся величины K[M] для 2-оксоизокапроата и 2-оксо-3-метилвалерата у 1 и для 2-оксоизовалерата у 2 равнялись соответственно 0,12, 0,089 и 1,13 ммол/л. Оптимум pH аминотрансферазной реакции равнялся 8,9. Отмечается, что оба фермента конкурентно ингибируются высокими конц-иями лейцина, изолейцина и валина. Германия, Botanisches Inst., Hannover. Библ. 45
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.31.19.27.45.09
Рубрики: ЛЕЙЦИН
СИНТЕЗ

ХЛОРОПЛАСТЫ

ЛЕЙЦИН/ИЗОЛЕЙЦИН-АМИНОТРАНСФЕРАЗА

ВАЛИН-АМИНОТРАНСФЕРАЗА

ВЫДЕЛЕНИЕ

ОЧИСТКА

СВОЙСТВА

ШПИНАТ


Доп.точки доступа:
Hagelstein, Petra; Sieve, Bernhard; Klein, Michael; Jans, Herma; Schultz, Gernot


20.
Патент 5474918 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12P 13/08,C12P 13/06.

   
    Process for the production of L-threonine and L-isoleucine by fermentation of Escherichia coli [Текст] / Kuniki Kino [и др.] ; Kyowa Kakko Kogyo Co., Ltd. - № 282816 ; Заявл. 29.07.1994 ; Опубл. 12.12.1995 ; Приор. 25.02.1992, № 4-038121 (Япония)
Перевод заглавия: Процесс получения L-треонина и L-изолейцина путем ферментации с помощью Escherichia coli
Аннотация: На основе двух штаммов-продуцентов L-треонина Escherichia coli получены мутанты, устойчивые к аналогам пурина, 6-диметиламинопурину (ДМАП) и 6-метиламинопурину. Также получен устойчивый к ДМАП вариант штамма E. coli, продуцирующего L-изолейцин. Выход треонина у аналогорезистентных штаммов составляет 74-76 г/л, что превышает продуктивность родительских штаммов на 15-17%, а накопление изолейцина у мутанта равно 30 г/л и соотв. выше, чем у штамма-предшественника, на 13%
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.09
Рубрики: L-ТРЕОНИН
L-ИЗОЛЕЙЦИН

ПОЛУЧЕНИЕ

ESCHERICHIA COLI (BACT.)

МУТАНТНЫЕ ШТАММЫ-ПРОДУЦЕНТЫ

ПОЛУЧЕНИЕ

ФЕРМЕНТАЦИЯ

УСЛОВИЯ

ПАТЕНТЫ

США


Доп.точки доступа:
Kino, Kuniki; Okamoto, Kazuyuki; Takeda, Yasuya; Kuratsu, Yoshiyuki; Kyowa Kakko Kogyo Co.; Ltd
Свободных экз. нет

 1-20    21-40   41-60   61-80   81-100   101-120      
 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)