СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ДИОКСИГЕНАЗЫ<.>)

Общее количество найденных документов : 137
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.01-04Б2.096

Junker, Frank.
3-Sulphocatechol 2,3-dioxygenase and other dioxygenases (ЕС 1.13.11.2 and EC 1.14.12.-) in the degradative pathways of 2-aminobenzenesulphonic, benzenesulphonic and 4-toluenesulphonic acids in Alcaligenes sp. strain O-1 [Text] / Frank Junker, Thomas Leisinger, Alasdair M. Cook // Microbiology. - 1994. - Vol. 140, N 7. - P1713- 1722 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: 3-Сульфокатехол-2,3-диоксигеназа и другие диоксигеназы (КФ 1.13.11.2 и КФ 1.14.12.) в путях расщепления 2-аминобензолсульфоновой, бензолсульфоновой и 4-толуолсульфоновой кислот у Alcaligenes sp. штамм O-1
Аннотация: Бактерия Alcaligenes sp. штамм О-1 (DSM-6325) утилизирует в качестве единственных источников углерода и энергии для роста бензолсульфонат (БС), 4-толуолсульфонат (ТС) и 2-амино-БС (АБС). Пути их расщепления в клетках, выращенных на АБС, включают трансмембранный транспорт, НАДН-зависимое диоксигенирование и мета-расщепление кольца. Удельная активность НАДНзависимого диоксигенирования максимальна в конце экспоненциальной фазы роста на каждом субстрате. Клетки, выращенные с каждым из субстратов, могут оксигенировать все три соединения, но только клетки, выращенные на АБС, потребляли два моля О[2] на моль АБС, БС или ТС. Клетки, выращенные на БС или ТС, неспособны оксигенировать 3-сульфокатехол (СК) - продукт оксигенирования АБС. Показано, что существует два пути десульфонирования в этой бактерии: один для АБС и один для БС и ТС. СК-2,3-диоксигеназа из клеток, выращенных на АБС, является мономером с Mr 42 000 и катализирует 2,3диоксигенирование СК до продукта, к-рый спонтанно распадается на сульфит и 2-гидроксимуконат. АБС-диоксигеназная система вызывает не только дезаминирование АБС, но также десульфонирование БС и ТС. Штамм О-1, по-видимому, содержит два независимо регулируемых оперона, один из к-рых кодирует АБС-диоксигеназу и СК-2,3-диоксигеназу, а другой - БС/ТС-диоксигеназную систему и катехол-2,4-диоксигеназу. Швейцария, Inst. of Microbilogy, Swiss Federal Inst. of Technology, ETH-Zentrum, CH-8092 Zurich. Библ. 34.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15 + 341.27.17.09.13
Рубрики: ALCALIGENES SP. (ВАST.)
ШТАММ DSM6325
ДИОКСИГЕНАЗЫ
СУЛЬФОКАТЕХОЛ-2,3-ДИОКСИГЕНАЗА
2-АМИНОБЕНЗОЛСУЛЬФОНАТДИОКСИГЕНАЗНАЯ СИСТЕМА
СВОЙСТВА
СУЛЬФОНАТЫ
БЕНЗОЛСУЛЬФОНАТ
ТОЛУОЛСУЛЬФОНАТ
АМИНОБЕНЗОЛСУЛЬФОНАТ
РАСЩЕПЛЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Leisinger, Thomas; Cook, Alasdair M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.04-04Б2.189

Genetic and biochemical analysis of PCB degradation by Rhodococcus globerulus P6 [Text] / J. A. Asturias [et al.] // ISBA'94: Int. Symp. Biol. Actinomycet., Moscow, July 10-15, 1994. Thes. - М., 1994. - P84
Перевод заглавия: Генетический и биохимический анализ деградации ПХБ Rhodococcus globerulus P6
Аннотация: Культура Rhodococcus globerulus Р6 разрушает различные полихлорбифенилы (ПХБ). Клонированы гены, кодирующие ферменты, участвующие в деградации ПХБ. Белки-ферменты, кодируемые кластером, включающим гены bphB и bphС1, - 2,3-диокси-4-фенилгекса4,6-диендегидрогеназа и 2,3-диоксибифенил-1,2-диоксигеназа, гомологичны соответствующим белкам, участвующим в процессах деградации ПХБ грамотрицательными бактериями. Белки, кодируемые дополнительными генами bphС2 и bphС3, не гомологичны ни одной из обнаруживаемых в разрушающих ПХБ бактериях белков. Ген bphС2 кодирует 2,3-диоксибифенил-1,2-диоксигеназу II, фермент высоко гомологичный ферменту, кодируемому геном bphС3. Биохимические исследования показали, что определяемые генами bphС2 и bphС3 ферменты принадлежат к новому классу экстрадиолдиоксигеназ. Германия, Nat. Res. Cent. of Biotechnol., D-38124 Braunschweig.

ГРНТИ	34.27.23

ВИНИТИ 341.27.23.15 + 341.27.17.09.13
Рубрики: RHODOCOCCUS GLOBERULUS (BACT.)
ШТАММ Р6
ПОЛИХЛОРБИФЕНИЛЫ
ДЕГРАДАЦИЯ
ЭКСТРАДИОЛДИОКСИГЕНАЗЫ
ГЕНЫ
ГЕНЫ, КОДИРУЮЩИЕ ДИОКСИГЕНАЗЫ
ГЕНЫ BPH

Доп.точки доступа:
Asturias, J.A.; Eltis, L.D.; Prucha, M.; Timmis, K.N.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.08-04Б2.121

Functional and structural relationship of various extradiol aromatic ring-cleavage dioxygenases of Pseudomonas origin [Text] / Jun Hirose [et al.] // FEMS Microbiol. Lett. - 1994. - Vol. 118, N 3. - P273-278 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Функциональное и структурное родство различных диоксигеназ Pseudomonas, разрезающих ароматическое кольцо экстрадиола
Аннотация: Клонировали гены диоксигеназ, разрезающих ароматическое кольцо экстрадиола, из различных видов Pseudomonas и получили их гетерологичную экспрессию в клетках Escherichia coli. Исследовали их субстратную специфичность в отношении различных катехольных компонентов. Сравнили 4 2,3-дигидроксибифенилдиоксигеназы бифенилутилизирующих псевдомонад; 3-метилкатехолдиоксигеназу утилизирующей толуол Pseudomonas putida F1; 1,2-дигидроксинафталендиоксигеназу, кодируемую плазмидой NAH7 и катехол-2,3-диоксигеназу (I), кодируемую плазмидой pWWO. Установили, что I обладает широкой субстратной специфичностью, а остальные дегидрогеназы обладают узкой субстратной специфичностью. Япония, Dep. of Agricultural Chemistry, Kyushu Univ., Hakozaki, Fukuoka 812. Библ. 19

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: PSEUDOMONAS (BACT.)
РАЗЛИЧНЫЕ ВИДЫ
ДИОКСИГЕНАЗЫ
ГЕТЕРОЛОГИЧНЫЙ СИНТЕЗ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ГЕНЫ
ГЕНЫ ДИОКСИГЕНАЗ
КЛОНИРОВАНИЕ
ГЕТЕРОЛОГИЧНАЯ ЭКСПРЕССИЯ

Доп.точки доступа:
Hirose, Jun; Kimura, Nobutada; Suyama, Akiko; Kobayashi, Akiko; Hayashida, Shinsaku; Furukawa, Kensuke

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.08-04Б2.174

Comparison of enzymatic and immunochemical properties of 2,3-dihydroxybiphenyl-1,2-dioxygenases from four Pseudomonas strains [Text] / Jeongrai Lee [et al.] // FEMS Microbiol. Lett. - 1994. - Vol. 120, N 3. - P355-361 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Сравнение ферментативных и иммунохимических свойств 2,3-дигидроксидифенил-1,2-диоксигеназ из четырех штаммов Pseudomonas
Аннотация: Фермент 2,3-дигидроксидифенил-1,2-диоксигеназа (ДДДО) придает штаммам Pseudomonas способность расти на дифениле или 4-хлородифениле в кач-ве единственных источников углерода и энергии. Этот фермент клонирован у штамма P. sp. DJ-12, изучены его свойства и сравнены с таковыми ДДДО других штаммов: P. pseudoalcaligenes KF707, P. sp. KKS102. и P. putida OU83. ДДДО штамма DJ-12 в форезе в ПАА-геле и в ПАА-геле с ДСН вела себя сходно с ДДДО штаммов KF707 и KKS102 и значительно отличалась от фермента штамма OU83. С другой стороны, именно ДДДО штаммов DJ-12 и OU83 проявили наибольшую ферментативную активность по отношению к метилкатехолу, а два других фермента - к дигидродифенилу. Иммунохимически ДДДО штаммов KF707 и KKS102 родственны друг другу, но отличаются от таковых штаммов DJ-12 и OU83. Южная Корея [Kim J.], College of Pharmacy, Chungbuk Nat. Univ., Cheongju 360-763. Библ. 21

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: PSEUDOMONAS SP. (BACT.)
ШТАММ DJ-12
PSEUDOMONAS PSEUDOALCALIGENES (BACT.)
ШТАММ KF707
PSEUDOMONAS SP. (BACT.)
ШТАММ KKS102
PSEUDOMONAS PUTIDA (BACT.)
ШТАММ OU 83
ФЕРМЕНТЫ
ГЕНЫ 2,3-ДИГИДРОКСИДИФЕНИЛ-1,2-ДИОКСИГЕНАЗЫ
КЛОНИРОВАНИЕ
СВОЙСТВА
СРАВНЕНИЕ
ХЛОРИРОВАННЫЕ ДИФЕНИЛЫ
ДЕГРАДАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Lee, Jeongrai; Sung, Tae Kyung; Moon, Jangho; Min, Kyung Rak; Kim, Chi-Kyung; Kim, Youngsoo

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.10-04Т4.110

Effecient degradation of trichloroethylene by a hybrid aromatic ring dioxygenase [Text] / Kensuke Furukawa [et al.] // J. Bacteriol. - 1994. - Vol. 176, N 7. - P2121-2123 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Эффективная деградация трихлорэтилена гибридной диоксигеназой ароматических колец
Аннотация: Конструирование гибридных кластеров генов из оперона tod метаболизма толуола (I) и оперона bph метаболизма бифенила (II) значительно повышает скорость биодеградации трихлорэтилена (III). Клетки Escherichia coli, к-рые содержат гибридный кластер генов, состоящий из гена tolC1 большой субъединицы терминальной диоксигеназы I из Pseudomonas putida F1 и гены bphA2 малой субъединицы терминальной оксидазы II, bphA3 ферредоксина и bphA4 ферредоксинредуктазы из Ps. pseudoalkaligenes KF707, разрушают III гораздо быстрее, чем клетки E. coli, содержащие исходные гены толуолдиоксигеназы (tolC1 C2BA) или бифенилдиоксигеназы (bphA1A2A3A4). Япония, Dep. of Agricultural Chem., Kyushu Univ., Hakozaki, Fukuoka 812. Библ. 15

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.15.15
Рубрики: БИОДЕГРАДАЦИЯ
ТРИХЛОРЭТИЛЕН
МЕХАНИЗМ
ГЕНЫ
ГЕН ДИОКСИГЕНАЗЫ I TOLC1
ГЕН ТЕРМИНАЛЬНОЙ ОКСИДАЗЫ II BPHA2
ГЕН ФЕРРЕДОКСИНА BPHA3
ГЕН ФЕРРЕДОКСИНРЕДУКТАЗЫ BPHA4
ГИБРИДНЫЙ КЛАСТЕР
ПОЛУЧЕНИЕ
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
PSEUDOMONAS PUTIDA (BACT.)

Доп.точки доступа:
Furukawa, Kensuke; Hirose, Jun; Hayashida, Shinsaku; Nakamura, Kanji

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 95.11-04Б4.253

Cytokine-mediated indoleamine 2,3-dioxygenase induction in response to Chlamydia infection in human macrophage cultures [Text] / A. M. Paguirigan [et al.] // Infec. and Immun. - 1994. - Vol. 62, N 4. - P1131-1136 . - ISSN 0019-9567
Перевод заглавия: Индукция индоламин-2,3-диоксигеназы, вызванная в культуре человеческих макрофагов в ответ на инфицирование Chlamydia
Аннотация: Выясняли, происходит ли метаболический распад триптофана в присутствии или отсутствии интерферона в культурах, инфицированных Chlamydia. На модели Chlamydia psittaci - культура человеческих макрофагов было показано, что увеличение уровня распада триптофана связано с увеличением индукции фермента индоламин-2,3-диоксигеназы. Степень индукции этого фермента зависит от дозы возбудителя. Комбинация нейтрализующих антител, IFN-'альфа', IFN-'бета' ингибирует индукцию фермента. Ил. 4. Табл. 1. Библ. 33

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.27.09
Рубрики: CHLAMYDIA PSITTACI (BACT.)
ИНДОЛАМИН-2,3-ДИОКСИГЕНАЗЫ
ИНДУКЦИЯ
ТРИПТОФАН
РАСПАД

Доп.точки доступа:
Paguirigan, A.M.; Byrne, G.I.; Becht, S.; Carlin, J.M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.12-04Б2.139

Terephthalate 1,2-dioxygenase system from Comamonas testosteroni T-2: Purification and some properties of the oxygenase component [Text] / Hans R. Schlafli [et al.] // J. Bacteriol. - 1994. - Vol. 176, N 21. - P6644-6652 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Терефталат-1,2-диоксигеназная система из Comamonas testosteroni T-2: очистка и некоторые свойства оксигеназного компонента
Аннотация: Клетки C.testosteroni T-2 при росте на среде с терефталатом (ТФ) синтезируют индуцибельные ферменты, к-рые превращают ТФ в (1R,2S)-дигридрокси-3,5-циклогесадиен-1,4-дикарбоновую к-ту (ДЦД) и протокатехат (ПК). В ходе анионообменной хроматографии бесклеточных экстрактов найдено две группы фракций (R и Z), необходимых для оксигенации ТФ до ДЦД. Эти активности названы диоксигеназной системой (ДОС). НАД-зависимая ДЦД-дегидрогеназа, к-рая превращает ДЦД в ПК, перекрывала все фракции R. Существенной очистки белков из фракции, к-рая содержит НАДН-зависимую редуктазную активность ДОС, не удалось достичь, тогда как во франции Z содержится компонент, имеющий спектральные характеристики [2 Fe-2,S]-белка Риске и являющийся оксигеназой (I). Эта I имеет M[r]'ЭКВИВ'126 000, состоит из двух субъединиц с Mr 49 000 ('альфа') и 18 000 ('бета') и имеет структуру 'альфа'[2]'бета'[2]. Определены последовательности N-концевых аминокислот в каждой субъединице. Активность I в 5 раз стимулировалась ионом Fe{2+}. В присутствии O[2], НАДН и фракции R компонент Z катализировал стехиометрическую трансформацию ТФ до ПК с промежуточным образованием ДЦД. С помощью {18}O[2] получено подтверждение того, что эта р-ция является диоксигеназной. Кроме ТФ, субстратами ДОС является 2,5-дикарбоксипиридин и 1,4-дикарбоксинафталин. Швейцария (Cook A. M.), Inst. of Microbiol. Swiss Federal Inst. of Technol. ETH-Zentrum, CH-8092 Zurich. Библ. 39

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ДИОКСИГЕНАЗЫ
ТЕРЕФТАЛАТ-1,2-ДИОКСИГЕНАЗНАЯ СИСТЕМА
COMAMONAS TESTOSTERONI (BACT.)
ШТАММ Т-2
ТЕРЕФТАЛАТЫ
БИОТРАНСФОРМАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Schlafli, Hans R.; Weiss, Martina A.; Leisinger, Thomas; Cook, Alasdair

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.01-04Б2.358

Metabolism of styrene by Rhodococcus rhodochrous NCIMB 13259 [Text] / A.Michael Warhurst [et al.] // Appl. and Environ. Microbiol. - 1994. - Vol. 60, N 4. - P1137-1145 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Метаболизм стирена у Rhodococcus rhodochrous NCIMB 13259
Аннотация: Бактерии Rhodococcus rhodochrous NCIMB 13259 способны усваивать в качестве единственного источника углерода стирен (I), толуол, бензол, этилбензол. При инкубации клеток с I в присутствии 3-фтор-катехина накапливается 3-винилкатехин (II), к-рый образуется вследствие действия диоксигеназы на кольцо. Установлено наличие катехол-1,2- и 2,3-диоксигеназной активности. С помощью ионообменной хроматографии эти ферменты были разделены, а также отделены от цисгликоль-дегидрогеназы и гидролазы 2-гидроксимуконовой к-ты полуальдегида. На среде с I накапливается 2-винилмуконат, а бесклеточные экстракты не содержат активности муконат-циклоизомеразы. Расщепление II под действием катехол-2,3-диоксигеназы приводит к соединению желтого цвета, идентифицированному как 2-гидрокси-6-оксоокта-2,4,7-триеновая к-та, из к-рой затем образуется акриловая к-та под действием вышеуказанной гидролазы. Полный метаболизм II, образующегося из I, происходит по пути мета-расщепления. Великобритания, Dep. of Biochemistry and Chemistry, Univ. of Glasgow, Glasgow G128QQ. Библ. 34

ГРНТИ	34.27.23

ВИНИТИ 341.27.23.15
Рубрики: RHODOCOCCUS RHODOCHROUS (BACT.)
ШТАММ NCIMB 13259
СТИРЕН
БИОДЕГРАДАЦИЯ
ФЕРМЕНТЫ
ДИОКСИГЕНАЗЫ
КАТЕХОЛ-2,3-ДИОКСИГЕНАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Warhurst, A.Michael; Clarke, kenneth F.; Hill, Robert A.; Holt, Robert A.; Fewson, Charles A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.01-04Б3.84

Metabolism of styrene by Rhodococcus rhodochrous NCIMB 13259 [Text] / A.Michael Warhurst [et al.] // Appl. and Environ. Microbiol. - 1994. - Vol. 60, N 4. - P1137-1145 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Метаболизм стирена у Rhodococcus rhodochrous NCIMB 13259
Аннотация: Бактерии Rhodococcus rhodochrous NCIMB 13259 способны усваивать в качестве единственного источника углерода стирен (I), толуол, бензол, этилбензол. При инкубации клеток с I в присутствии 3-фтор-катехина накапливается 3-винилкатехин (II), к-рый образуется вследствие действия диоксигеназы на кольцо. Установлено наличие катехол-1,2- и 2,3-диоксигеназной активности. С помощью ионообменной хроматографии эти ферменты были разделены, а также отделены от цисгликоль-дегидрогеназы и гидролазы 2-гидроксимуконовой к-ты полуальдегида. На среде с I накапливается 2-винилмуконат, а бесклеточные экстракты не содержат активности муконат-циклоизомеразы. Расщепление II под действием катехол-2,3-диоксигеназы приводит к соединению желтого цвета, идентифицированному как 2-гидрокси-6-оксоокта-2,4,7-триеновая к-та, из к-рой затем образуется акриловая к-та под действием вышеуказанной гидролазы. Полный метаболизм II, образующегося из I, происходит по пути мета-расщепления. Великобритания, Dep. of Biochemistry and Chemistry, Univ. of Glasgow, Glasgow G128QQ. Библ. 34

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.17.21
Рубрики: RHODOCOCCUS RHODOCHROUS
ШТАММ NCIMB 13259
СТИРЕН
БИОДЕГРАДАЦИЯ
ФЕРМЕНТЫ
ДИОКСИГЕНАЗЫ
КАТЕХОЛ-2,3-ДИОКСИГЕНАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Warhurst, A.Michael; Clarke, kenneth F.; Hill, Robert A.; Holt, Robert A.; Fewson, Charles A.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.03-04Б2.152

A manganese-dependent dioxygenase from Arthrobacter globiformis CM-2 belongs to the major extradiol dioxygenase family [Text] / Yvonne R. Boldt [et al.] // J. Bacteriol. - 1995. - Vol. 177, N 5. - P1225-1232 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Mn-зависимая диоксигеназа у Arthrobacter globiformis принадлежит к главному семейству экстрадиолдиоксигеназ
Аннотация: Mn-зависимая 3,4-диоксифенилацетат-2,3-диоксигеназа (I) из Arthrobacter globiformis CM-2, в отличие от Fe-зависимых экстрадиолдиоксигеназ (II), не активируется Н[2]O[2] и ингибируется Fe{3+}. В космидной библиотеке генов А. globiformis СМ-2 идентифицирован ген I (mndD), к-рый субклонирован в Escherichia coli на векторе pUC18 в составе SmaI-фрагмента длиной 2 т.п.н. Открытая рамка считывания mndD найдена на основании сравнения с известной N-концевой последовательностью I. 14 из 18 остатков, сохраняющихся у членов семейства Fe-зависимых II, сохранились и у I, так что I принадлежит к семейству II. Для этого семейства предложена следующая консенсусная последовательность: (G,T,N,R)X(H,A)XXXXXXX(V,I,L,U,F)YXX(D,E,J,N,A)PX(G,P)X{2,3}E, где числа в скобках означают брешь длиной 2 или 3 остатка. Гены, фланкирующие mndD, имеют значительную гомологию с генами xylJ и xylG Pseudomonas putida. США, Dep. of Biochem., Univ. of Minnesota, St. Paul, MN 55108. Библ. 49

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
3,4-ДИОКСИФЕНИЛАЦЕТАТ-2,3-ДИОКСИГЕНАЗЫ MNDD
СИНТЕЗ
СТРУКТУРА-АКТИВНОСТЬ СООТНОШЕНИЕ
ГЕНЫ
ГЕН 3,4-ДИОКСИФЕНИЛАЦЕТАТ-2,3-ДИОКСИГЕНАЗЫ MNDD
КЛОНИРОВАНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ARTHROBACTER GLOBIFORMIS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Boldt, Yvonne R.; Sadowsky, Michael J.; Ellis, Lynda B.M.; Que, Lawrence; Wackett, Lawrence P.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 96.03-04К1.220

Upregulation of interferon-induced indoleamine 2,3-dioxygenase in human macrophage cultures by lipopolysaccharide, muramyl tripeptide, and interleukin-1 [Text] / Bruce D. Hissong [et al.] // Cell. Immunol. - 1995. - Vol. 160, N 2. - P264-269 . - ISSN 0008-8749
Перевод заглавия: Усиление выработки, вызываемой интерфероном, индолеамина 2,3-диоксигеназы в культурах макрофагов человека, под влиянием липополисахарида, мурамилтрипептида и интерлейкина-1
Аннотация: The tryptophan decyclizing enzyme indoleamine 2,3-dioxygenase (IDO) was induced in huuman monocyte-derived macrophages (MDM) treated with human recombinant interferon-'бета' (IFN-'бета') or interferon-'бета' (IFN-'гамма'). Treated cells exhibited dose-dependent increases in IDO when assayed 48 hr after treatment. Cells exposed to IFN-'гамма' were observed to exhibit consistently higher peak levels of IDO when compared with cells incubated in the presence of IFN-'бета'. When IFN-'бета'-treated cells were incubated in the presence of specified amounts of bacterial lipopolysaccharide (LPS) or liposome-encapsulated muramyl tripeptide (MTP), peak IDO activity increased such that enzyme activity was comparable to maximal activity observed with IFN-'гамма'-treated cells. LPS and MTP also upregulated IFN-'гамма'-mediated IDO activity when suboptimal amounts of IFN-'гамма' were used. When macrophages were costimulated with various concentrations of human recombinant interleukin 1'альфа' (IL-1'альфа'), along with either maximum-stimulating amounts of IFN-'бета' or suboptimal amounts of IFN-'гамма', IDO activity was upregulated in a manner similar to results obtained using the microbial products as stimuli. While neither IL-1'альфа' or IL-1'бета' was detected in culture supernatants from macrophages treated with either LPS or MTP (alone or in combination with IFN), IL-1'альфа' was detected in cell lysates of macrophages treated with these upregulators. Although neutralizing antibody to IL-1'альфа' abolished the upregulatory effect of exogenous IL-1'альфа', it had no effect on upregulation by LPS or MTP. This suggests that although LPS and MTP may induce production of cell-associated IL-1'альфа', upregulation of IDO activity by these agents is independent of IL-1'альфа' production and may be mediated through distinct pathways. США, Dep. Microbiol., Miami Univ. Oxford, OH 45056. Библ. 44

ГРНТИ	34.43.29

ВИНИТИ 341.43.29.29.11
Рубрики: МАКРОФАГИ
ВЫРАБОТКА ИНДОЛЕАМИНА 2,3-ДИОКСИГЕНАЗЫ
УСИЛЕНИЕ
ИНТЕРФЕРОН ГАММА
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Hissong, Bruce D.; Byrne, Gerald I.; Padilla, Marcia L.; Carlin, Joseph M.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.08-04Б3.77

Multiple reactions catalyzed by multicomponent aromatic hydrocarbon dioxygenases [Text] : abstr. Keystone Symp. Environ. Biotechnol., Lake Tahoe, Calif., March 16-22, 1995 / David T. Gibson [et al.] // J. Cell. Biochem. - 1995. - Suppl. 21a. - P40 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Множество реакций, катализируемых многокомпонентными диоксигеназами ароматических углеводов
Аннотация: Pseudomonas putida F1, Pseudomonas putida NCIB 9816, and Pseudomonas species strain LB400 can grow with toluene, naphthalene, and biphenyl, respectively, as the sole source of carbon and energy. Earch strain catalyzes the enantiospecific incorporation (98% e.e.) of both atoms of molecular oxygen into the aromatic nucleus of their respective substrates to form cis-dihydrodiols in which the adjacent hydroxyl groups have a cis-relative sterochemistry and an R absolute stereochemistry for the hydroxyl group adjacent to the methyl and phenyl subsituents of toluene and biphenyl dihydrodiols and for the hydroxyl group adjacent to the bridgehead carbon in naphthalene dihydrodiol. Thus the three cis-dihydrodiol enantiomers are structurally similar even though application of the Cahn-Ingold-Prelog priority rules gives the impression that this is not the case. The enzymes catalyzing the cis-hidroxylation of toluene, naphthalene, and biphenyl each contain three proteins. These multicomponent enzyme systems have been designated toluene 2,3-, naphthalene 1,2- and biphenyl 2,3-dioxygenases, respectively. Studies with mutant strains, recombinant strains that express the individual dioxygenases, and purified enzymes have shown that in contrast to their enantioselectivity in forming cis-dihyrodiols from aromatic substrates, these enzymes are capable of oxidizing a wide range of chemicals, many of which bear little structural relationship to the aromatic hydrocarbon growth substrates. США, Dep. Microbiol. and Cent. Biocatalysis and Bioprocessing, the Univ. Iowa, Iowa City, IA 52242

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ОКСИГЕНАЗЫ
ДИОКСИГЕНАЗЫ АРОМАТИЧЕСКИХ УГЛЕВОДОРОДОВ
КАТАЛИТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ
МНОГОКОМПОНЕНТНЫЕ ФЕРМЕНТНЫЕ СИСТЕМЫ

Доп.точки доступа:
Gibson, David T.; Torok, Daniel S.; Lee, Kyoung; Resnick, Sol M.; Haddock, John D.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 96.09-04К1.439

Koide, Yukio.
The signal transduction mechanism responsible for gamma interferon-induced indoleamine 2,3-dioxygenase gene expression [Text] / Yukio Koide, Atsushi Yoshida // Infec. and Immun. - 1994. - Vol. 62, N 3. - P948-955 . - ISSN 0019-9567
Перевод заглавия: Механизм сигнальной трансдукции, ответственный за индуцируемую интерфероном экспрессию гена индоламин-2,3-диоксигеназы
Аннотация: Гамма-интерферон, (I) продуцируемый активированными T-лимфоцитами и большими гранулированными лимфоцитами, обладает плейотропным действием. В том числе, он ингибирует внутриклеточные патогены. Один из механизмов такого ингибирования заключается в том, что I индуцирует активность индоламин-2,3-диоксигеназы (II), к-рая расщепляет триптофан, необходимый для патогенов. Ранее было установлено, что I индуцирует транскрипцию гена II. Авт. исследовали механизм этой индукции, используя клеточную линию моноцитов человека THP-1. Било установлено, что I активирует тирозинкиназу, к-рая, в свою очередь, активирует киназу С и др. неизвестные сигналы. Все они синергически индуцируют экспрессию гена II. Поток Ca{2+} и киназы, зависимые от циклических нуклеотидов, не участвуют в этом сигнальном пути. Япония, Dep. Microb., Imm., Hamamatsu Univ. Sch. Med., Hamamatsu 431-31. Библ. 54

ГРНТИ	34.43.37

ВИНИТИ 341.43.37.25
Рубрики: ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
ГЕН ИНДОЛАМИН-2,3-ДИОКСИГЕНАЗЫ
ВЛИЯНИЕ
ГАММА-ИНТЕРФЕРОН
СИГНАЛЬНАЯ ТРАНСДУКЦИЯ
МЕХАНИЗМ
CHLAMIDIA PSITTACI (BACT.)
ПАТОГЕННЫЕ МИКРООРГАНИЗМЫ

Доп.точки доступа:
Yoshida, Atsushi

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.03-04Б3.214

Boominathan, K.
Induction of dioxygenases involved in catechin dissimilation [Text] / K. Boominathan, A. Mahadevan // Indian J. Exp. Biol. - 1994. - Vol. 32, N 12. - P869-872 . - ISSN 0019-5189
Перевод заглавия: Индукция диоксигеназ, участвующих в диссимиляции катехина
Аннотация: При деградации Pseudomonas solanacearum катехина выделяются катехол, протокатехоевая к-та и гидроксихинол. Клетки при выращивании в присутствии катехина содержат катехиноксигеназу, катехол-1,2-диоксигеназу, протокатехоат-3,4-диоксигеназу и гидроксихинол-1,2-диоксигеназу. Была изучена индукция этих диоксигеназ катехином, катехолом, протокатехоевой к-той и гидрохинолом. Индуктивная способность убывала в след. порядке: катехиноксигеназа, катехол-1,2-диоксигеназа, протокатехоат-3,4- диоксигеназа, гидрохино-1,2-диоксигеназа. Индия, Ctr. Adv. Study in Bot., Univ. Madras, Madras 600 025. Библ. 27

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.17.21
Рубрики: ОТХОДЫ
ПРОМЫШЛЕННЫЕ
БИОДЕГРАДАЦИЯ
КАТЕХИН
PSEUDOMONAS SOLANACEARUM (BACT.)
ДИОКСИГЕНАЗЫ
ИЗУЧЕНИЕ ИНДУКЦИИ

Доп.точки доступа:
Mahadevan, A.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.04-04Б2.98

Purification and characterization of the Comamonas testosteroni B-356 biphenyl dioxygenase components [Text] / Yves Hurtubise [et al.] // J. Bacteriol. - 1995. - Vol. 177, N 22. - P6610-6618 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Очистка и характеристика компонентов бифенилдиоксигеназы Comamonas testosteroni B-356
Аннотация: Описаны некоторые характеристики компонентов бифенил (BPH) хлорбифенилдиоксигеназной системы Comamonas tectosteroni B-356, включающей терминальную оксигеназу, железо-серный белок, (ISP[BPH]), состоящий из альфа- и бета-субъединиц, кодируемых bphA и bphE соответственно, ферредоксина (FER[BPH]), кодируемого bphF, ферредоксинредуктазы (RED[BHP]), кодируемой bphG. Субъединицы ISP[BPH] очищены из клеток B-356, выращенных на BPH. Поскольку высокоочищенные FER[BPH] и RED[BHP] трудно получить из штамма B-356, эти 2 компонента очищали из рекомбинантного штамма Escherichia coli. Предполагают, что RED[BPH] и FER[BPH] переносят электроны от NADH к ISP[BPH], к-рая активирует молекулярный кислород для включения в ароматический субстрат. Редуктаза содержит около 1 моль флавинадениндинуклеотида на моль белка и специфична к NADH. Ферредоксин содержит центр типа Риске [2Fe-2S], к-рый быстро теряется в ходе очистки и хранения белка. В присутствии FER[BPH] и RED[BPH] ISP[BPH] способна превращать ВРН в 2,3-дигидро-2,3-диоксибифенил и 3,4-дигидро-3,4-диоксибифенил. Канада, INRS-Sante, Inst. Natl. de la Recherche Sci., Pointe-Claire, Quebec H9R 1G6. Библ. 45

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: COMAMONAS TESTOSTERONI (BACT.)
ШТАММ B-356
ДИОКСИГЕНАЗЫ
БИФЕНИЛДИОКСИГЕНАЗА
КОМПОНЕНТЫ
ОЧИСТКА

Доп.точки доступа:
Hurtubise, Yves; Barriault, Diane; Powlowski, Justin; Sylvestre, Michel

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.05-04Б3.94

Purification and characterization of the Comamonas testosteroni B-356 biphenyl dioxygenase components [Text] / Yves Hurtubise [et al.] // J. Bacteriol. - 1995. - Vol. 177, N 22. - P6610-6618 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Очистка и характеристика компонентов бифенилдиоксигеназы Comamonas testosteroni B-356
Аннотация: Описаны некоторые характеристики компонентов бифенил (BPH) хлорбифенилдиоксигеназной системы Comamonas tectosteroni B-356, включающей терминальную оксигеназу, железо-серный белок, (ISP[BPH]), состоящий из альфа- и бета-субъединиц, кодируемых bphA и bphE соответственно, ферредоксина (FER[BPH]), кодируемого bphF, ферредоксинредуктазы (RED[BHP]), кодируемой bphG. Субъединицы ISP[BPH] очищены из клеток B-356, выращенных на BPH. Поскольку высокоочищенные FER[BPH] и RED[BHP] трудно получить из штамма B-356, эти 2 компонента очищали из рекомбинантного штамма Escherichia coli. Предполагают, что RED[BPH] и FER[BPH] переносят электроны от NADH к ISP[BPH], к-рая активирует молекулярный кислород для включения в ароматический субстрат. Редуктаза содержит около 1 моль флавинадениндинуклеотида на моль белка и специфична к NADH. Ферредоксин содержит центр типа Риске [2Fe-2S], к-рый быстро теряется в ходе очистки и хранения белка. В присутствии FER[BPH] и RED[BPH] ISP[BPH] способна превращать ВРН в 2,3-дигидро-2,3-диоксибифенил и 3,4-дигидро-3,4-диоксибифенил. Канада, INRS-Sante, Inst. Natl. de la Recherche Sci., Pointe-Claire, Quebec H9R 1G6. Библ. 45

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: COMAMONAS TESTOSTERONI (BACT.)
ШТАММ B-356
ДИОКСИГЕНАЗЫ
БИФЕНИЛДИОКСИГЕНАЗА
КОМПОНЕНТЫ
ОЧИСТКА

Доп.точки доступа:
Hurtubise, Yves; Barriault, Diane; Powlowski, Justin; Sylvestre, Michel

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 97.09-04В3.85

Prescott, Andy G.
Dioxygenases: Molecular structure and role in plant metabolism [Text] / Andy G. Prescott, Philip John // Annu. Rev. Plant Physiol, and Plant Mol. Biol. - Palo Alto (Calif.), 1996. - Vol. 47. - P245-271 . - ISBN 0-8243-0647-3
Перевод заглавия: Диоксигеназы: молекулярная структура и роль в метаболизме растений
Аннотация: В обзоре собраны последние данные, касающиеся растительных диоксигеназ, негеновых Fe-содержащих ферментов, участвующих в биосинтезе растительных сигнальных соединений, а также вторичных метаболитов. Указанные диоксигеназы разделяются на два класса: липоксигеназы и 2-оксокислота-зависимые диоксигеназы. Особое внимание уделено рассмотрению вопросов, связанных с синтезом гиббереллина, in vivo активностью 1-аминоциклопропан-1-карбоксилатоксидазы и взаимосвязи между молекулярной структурой и функцией. Обсуждаются сходства между ролями монооксигеназ и диоксигеназ. Великобритания, Dep. of Applied Genetics, John Innes Centre, Norwich. Библ. 167

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.07
Рубрики: ДИОКСИГЕНАЗЫ
СТРУКТУРА
ФУНКЦИИ
ВЫСШИЕ РАСТЕНИЯ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 167

Доп.точки доступа:
John, Philip

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 97.10-04Я6.129

Prescott, Andy G.
Dioxygenases: Molecular structure and role in plant metabolism [Text] / Andy G. Prescott, Philip John // Annu. Rev. Plant Physiol, and Plant Mol. Biol. - Palo Alto (Calif.), 1996. - Vol. 47. - P245-271 . - ISBN 0-8243-0647-3
Перевод заглавия: Диоксигеназы: молекулярная структура и роль в метаболизме растений
Аннотация: В обзоре собраны последние данные, касающиеся растительных диоксигеназ, негеновых Fe-содержащих ферментов, участвующих в биосинтезе растительных сигнальных соединений, а также вторичных метаболитов. Указанные диоксигеназы разделяются на два класса: липоксигеназы и 2-оксокислота-зависимые диоксигеназы. Особое внимание уделено рассмотрению вопросов, связанных с синтезом гиббереллина, in vivo активностью 1-аминоциклопропан-1-карбоксилатоксидазы и взаимосвязи между молекулярной структурой и функцией. Обсуждаются сходства между ролями монооксигеназ и диоксигеназ. Великобритания, Dep. of Applied Genetics, John Innes Centre, Norwich. Библ. 167

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.07.13
Рубрики: ДИОКСИГЕНАЗЫ
СТРУКТУРА
ФУНКЦИИ
ВЫСШИЕ РАСТЕНИЯ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 167

Доп.точки доступа:
John, Philip

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.12-04Б2.103

2,4-Dioxygenases catalyzing N-heterocyclic-ring cleavage and formation of carbon monoxide: Purification and some properties of 1H-3-hydroxy-4-oxoquinaldine 2,4-dioxygenase from Arthrobacter sp. Ru61a and comparison with 1H-3-hydroxy-4-oxoquinoline 2,4-dioxygenase from Pseudomonas putida 33/1 [Text] / Iris Bauer [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1996. - Vol. 240, N 3. - P576-583 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: 2,4-Диоксигеназы, катализирующие расщепление N-гетероциклического кольца и образование монооксида углерода. Очистка и некоторые свойства 1H-3-гидрокси-4-оксохинальдин-2,4-диоксигеназы Arthrobacter sp. Ru61a и сравнение с 1H-3-гидрокси-4-оксохинолин-2,4-диоксигеназой Pseudomonas putida 33/1
Аннотация: Осуществлена очистка и проведено сравнительное изучение основных свойств 1H-3-гидрокси-4-оксохинальдин-2,4-диоксигеназы (I) Arthrobacter и 1H-3-гидрокси-4-оксохинолин-2,4-диоксигеназы (II) P. putida. I очищена в 59 раз с выходом 22%, а II - в 119 раз с выходом 2%. Опыты в атмосфере ({18}O)O[2]/({16}O)O[2] доказали, что I и II являются истинными 2,4-диоксигеназами. I и II представляют собой мономерные белки с мол. м. 32 и 30 кД соотв. Значение K[M] для 1H-3-гидрокси-4-оксохинальдина равно у I 30 мкМ, а для 1H-3-гидрокси-4-оксохинолина у II - 24 мкМ. Вероятно, ни I, ни II не содержат хромофорных кофакторов или ионов металлов. Этилксантан, металл-хелатирующие агенты, реагенты на SH-группы и восстановители либо вообще не влияют на активность I и II, либо ингибируют их при высоких конц-иях. Германия, Inst. Mikrobiol., Univ. Hohenheim, Stuttgart. Библ. 33

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: 2,4-ДИОКСИГЕНАЗЫ
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
СРАВНЕНИЕ
БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Bauer, Iris; Max, Nicole; Fetzner, Susanne; Lingens, Franz

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 98.02-04Б3.34

2,4-Dioxygenases catalyzing N-heterocyclic-ring cleavage and formation of carbon monoxide: Purification and some properties of 1H-3-hydroxy-4-oxoquinaldine 2,4-dioxygenase from Arthrobacter sp. Ru61a and comparison with 1H-3-hydroxy-4-oxoquinoline 2,4-dioxygenase from Pseudomonas putida 33/1 [Text] / Iris Bauer [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1996. - Vol. 240, N 3. - P576-583 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: 2,4-Диоксигеназы, катализирующие расщепление N-гетероциклического кольца и образование монооксида углерода. Очистка и некоторые свойства 1H-3-гидрокси-4-оксохинальдин-2,4-диоксигеназы Arthrobacter sp. Ru61a и сравнение с 1H-3-гидрокси-4-оксохинолин-2,4-диоксигеназой Pseudomonas putida 33/1
Аннотация: Осуществлена очистка и проведено сравнительное изучение основных свойств 1H-3-гидрокси-4-оксохинальдин-2,4-диоксигеназы (I) Arthrobacter и 1H-3-гидрокси-4-оксохинолин-2,4-диоксигеназы (II) P. putida. I очищена в 59 раз с выходом 22%, а II - в 119 раз с выходом 2%. Опыты в атмосфере ({18}O)O[2]/({16}O)O[2] доказали, что I и II являются истинными 2,4-диоксигеназами. I и II представляют собой мономерные белки с мол. м. 32 и 30 кД соотв. Значение K[M] для 1H-3-гидрокси-4-оксохинальдина равно у I 30 мкМ, а для 1H-3-гидрокси-4-оксохинолина у II - 24 мкМ. Вероятно, ни I, ни II не содержат хромофорных кофакторов или ионов металлов. Этилксантан, металл-хелатирующие агенты, реагенты на SH-группы и восстановители либо вообще не влияют на активность I и II, либо ингибируют их при высоких конц-иях. Германия, Inst. Mikrobiol., Univ. Hohenheim, Stuttgart. Библ. 33

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: 2,4-ДИОКСИГЕНАЗЫ
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
СРАВНЕНИЕ
БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Bauer, Iris; Max, Nicole; Fetzner, Susanne; Lingens, Franz

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска