СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=БЕЛОК ГТФ-СВЯЗЫВАЮЩИЙ<.>)

Общее количество найденных документов : 86
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-86

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.01-04Я6.39

Regulation of G protein-coupled receptors [Text] : [Pap.] Keystone Symp. Mol. and Cell. Biol. "Transmembrane Signal Transduct.: Struct., Mech. Regul. Evol.", Keystone, Colo, Febr. 6-13, 1994 / Jeffrey L. Benovic [et al.] // J. Cell. Biochem. - 1994. - Suppl. 18b. - P207 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Регуляция сопряженных с G белком рецепторов
Аннотация: Полагают, что киназа 'бета'-адренэргического рецептора и киназа родопсина являются членами мультигенного семейства. Сравнение аминокислотных последовательностей киназ сопряженных с G белком рецепторов показывает наличие двух ветвей этого семейства. Киназа 2'бета'-адренэргического рецептора и GPRK1 Drosophila наиболее близки к киназе 'бета'-адренэргического рецептора с идентичностью остатков 84 и 64% соотв. Киназа родопсина, IT11, киназы 5 и 6 сопряженного с G белком рецептора и GPRK2 гораздо менее гомологичны киназе 'бета'-адренэргического рецептора. Филогенетическая классификация семейства подтверждается функциональным анализом разл. киназ. США, Dept. Pharmacol. Jefferson Cancer Inst., Thomas Jefferson Univ., Philadelphia, PA 19107

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.05.13
Рубрики: РЕЦЕПТОРЫ
СОПРЯЖЕНИЕ
БЕЛОК ГТФ-СВЯЗЫВАЮЩИЙ
ДРОЗОФИЛА

Доп.точки доступа:
Benovic, Jeffrey L.; Kunapuli, Priya; Gomez, Jorge; Kim, Chong M.; Kong, Guanhgui

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.01-04Я6.226

Exocytosis from permeabilized bovine adrenal chromaffin cells is differently modulated by guanosine 5'-['гамма'-thio]thiphosphate and guanosine 5'-['бета''гамма'-imido]triphosphate: Evidence for the involvement of various guanine nucleotide-binding proteins [Text] / Gudrun Ahnert-Hilger [et al.] // Biochem. J. - 1992. - Vol. 284, N 2. - P321-326 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Экзоцитоз из пермеализованных хромаффинных клеток надпочечников быка по-разному модулируется гуанозин-5'-['гамма'-тио]трифосфатом и гуанозин-5'-['бета''гамма'-имидо]трифосфатом. Доказательство участия различных гуаниннуклеотид-связывающих белков
Аннотация: Хромаффинные клетки надпочечников быка пермеализовали для молекул с мол. м. до 3 кД с помощью альфатоксина и для белков с мол. м. до 150 кД с помощью стрептолизина O. Установлено, что аналоги GTP - гуанозин 5'['бета''гамма'-имидо]трифосфат и гуанозин 5'['гамма'-тио]трифосфат по-разному модулируют Ca{2+}-стимулируемый экзоцитоз в этих клетках. В клетках, обработанных альфатоксином, имидо-производное GTP в конц-ии до 20 мкМ активирует Ca{2+}-стимулируемый экзоцитоз. Более высокие конц-ии незначительно влияют на экзоцитоз или совсем не влияют на него. При оптимальных конц-иях свободного Ca{2+} (5 мкМ) и имидо-производного (7 мкМ) экзоцитоз увеличивается в 6 раз. Предварительная обработка клеток коклюшным токсином предотвращает активацию имидо-производным Ca{2+}-стимулируемого экзоцитоза. В клетках, обработанных стрептолизином O, имидо-производное GTP не активирует, а скорее ингибирует Ca{2+}-зависимое освобождение катехоламина при всех исследованных условиях. В высвобождающемся при пермеализации стрептолизином O материале обнаружены различные 'альфа'-субъединицы G-белка. В супернатанте контрольных пермеализованных клеток обнаружено около 15% клеточных 'альфа'-субъединиц. Показано, что имидо- и тио-производные GTP увеличивают в 2 раза освобождение 'альфа'-субъединиц, вызывая потерю около 30% клеточных 'альфа'-субъединиц, причем две субъединицы относятся к типу G[0]. Тио-производное GTP в процессе стимуляции Ca{2+} активирует экзоцитоз так же, как и имидо-производное. Однако при длительной инкубации тио-производное ингибирует Ca{2+}-индуцированный экзоцитоз. Этот эффект устойчив к действию коклюшного токсина. Считается, что активация Ca{2+}-стимулированного экзоцитоза имидо-производным GTP из хромаффинных клеток, обработанных альфатоксином, связана с одним из гетеротримерных G-белков, к-рый теряется при обработке клеток стрептолизином O. Предполагается, что ингибирующее действие тио-производного на экзоцитоз не опосредуется 'альфа'-субъединицами G-белков. Библ. 49. Германия, Med. Klin. und Poliklin., Abt. Gastroenterologie, Klinikum Steglitz FU Berlin, Hindenburgdamm 30, D-1000 Berlin 45

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.21.21
Рубрики: БЕЛОК ГТФ-СВЯЗЫВАЮЩИЙ
УЧАСТИЕ
ЭКЗОЦИТОЗ
ХРОМАФФИННЫЕ КЛЕТКИ
НАДПОЧЕЧНИКИ
СКОТ РОГАТЫЙ КРУПНЫЙ

Доп.точки доступа:
Ahnert-Hilger, Gudrun; Wegenhorst, Ulrike; Stecher, Brigitte; Spicher, Karsten; Rosenthal, Walter; Gratz, Manfred

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.04-04Я6.22

Visualization of N-formyl-peptide receptor induced activation of GI protein in HL 60 [Text] : [Pap.] Keystone Symp. Mol. and Cell. Biol. "Transmembrane Signal Transduct.: Struct., Mech. Regul. Evol.", Keystone, Colo, Febr. 6-13, 1994 / Cobi J. Heijnon [et al.] // J. Cell. Biochem. - 1994. - Suppl. 18b. - P218 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Визуализация индуцированной рецептором N-формилпептида активации белка G1 в мембранах клеток HL-60
Аннотация: Исследовав способность нативных мембран клеток HL-60 необратимо связывать негидролизуемый аналог АТФ в присутствии MgCl[2], показали, что формил-Met-Leu-Phe индуцирует специфическое связывание с белками 50, 115 и 240 кД. Показано преобладающее связывание с одним из этих 3 белков в зависимости от концентрации негидролизуемого аналога. Иммуноблоттинг с применением антитела G'альфа' 1,2 позволил выявить полосы, соответствующие белкам 50,115 и 240 кД. Нидерланды, Dep. Immunol., Univ. Children Hosp., Utrecht.

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.05.13
Рубрики: РЕЦЕПТОР N-ФОРМИЛПЕПТИДА
ИНДУКЦИЯ
БЕЛОК ГТФ-СВЯЗЫВАЮЩИЙ
АКТИВАЦИЯ
КЛЕТКИ HLGO
IMMUNOBLOTTING

Доп.точки доступа:
Heijnon, Cobi J.; Jeurissan, Frank; Feldman, Robert G.; Kavelaars, Annemieke

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.04-04Я6.64

Effect of cAMP on the association of small GTP-binding proteins with the cytoskeleton of human platelets [Text] / Giuseppe Ramaschi [et al.] // Biochim. et biophys. acta. Gen. Subj. - 1994. - Vol. 1199, N 1. - P20-26 . - ISSN 0304-4165
Перевод заглавия: Влияние cAMP на ассоциацию маленьких ГТФ-связывающих белков в тромбоцитах с цитоскелетом
Аннотация: Установлено, что Тритон X-100-нер-римом осадке покоящихся тромбоцитов человека выявляются 2 ГТФ-связывающихся белка с мол. м. 24 и 28 тыс. Стимуляция клеток тромбином или конканавалином А в условиях, предупреждающих их агрегацию, сопровождалась увеличением кол-ва белка с мол. м. 24 тыс. в нер-римом осадке. Предварительное увеличение конц-ии cAMP в цитоплазме тромбоцитов усиливало стимуляцию связывания с цитоскелетом белка с мол. м. 24 тыс. при активации клеток конканавалином А, но ослабляло при активации тромбином. В Тритон X-100-нер-римом осадке белок с мол. м. 24 тыс. пребывал в нефосфорилированном состоянии вне зависимости от конц-ии cAMP в цитоплазме тромбоцитов перед активацией и типа активатора. Италия, Dep. Biochem, Univ. Pavia, 27100 Pavia. Библ. 39

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.03
Рубрики: БЕЛОК ГТФ-СВЯЗЫВАЮЩИЙ
ЦИТОСКЕЛЕТ
АССОЦИАЦИЯ
ЦАМФ
ВЛИЯНИЕ
ТРОМБОЦИТЫ

Доп.точки доступа:
Ramaschi, Giuseppe; Balduini, Cesare; Torti, Mauro; Sinigaglia, Fabiola

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.04-04Я6.82

Remmers, Ann E.
Kinetics of guanine nucleotide binding and hydrolysis and G protein activation measured by fluorescent guanine nucleotide analogs [Text] : [Pap.] Keystone Symp. Mol. and Cell. Biol. "Transmembrane Signal Transduct.: Struct., Mech. Regul. Evol.", Keystone, Colo, Febr. 6-13, 1994 / Ann E. Remmers, Richard R. Neubig // J. Cell. Biochem. - 1994. - Suppl. 18b. - P226 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Кинетика связывания и гидролиза гуаниновых нуклеотидов и активации G-белка, измеренная с помощью флуоресцентных аналогов гуаниновых нуклеотидов
Аннотация: Флуоресцирующие аналоги гуаниновых нуклеотидов MANT-ГТФ'гамма'S и MANT-ГДФ, где MANT - N-метил-3{'}-o-антраноил, использовали для исследования механизма функционирования G-белков. При связывании MANT-ГТФ'гамма'S и MANT-ГДФ с G[0] происходит рост флуоресценции метки. При возбуждении излучения при 280 нм происходит резонансный перенос энергии возбуждения с сотатков триптофана G[0] на флуоресцентную метку. За увеличением флуоресценции MANT-ГТФ следует уменьшение флуоресценции, отслеживающее гидролиз MANT-ГТФ. Скорости связывания MANT-ГТФ'гамма'S с G[0] были низкими. Мастопаран увеличивает скорости с EC[50] 54 мкМ. Полагают, что мастопаран ускоряет конформационное изменение, связанное с активацией G[0]. В кинетике диссоциации MANT-ГТФ от G[0] наблюдали две компоненты с константами скоростей 0,414 и 0,0275 с{-1}. Амплитуда быстрой компоненты растет со временем и связана с диссоциацией MANT-ГДФ. Скорость медленной компоненты определяется суммой скоростей диссоциации MANT-ГТФ и гидролиза MANT-ГТФ. США, Dept. Pharmacol., Univ. Michigan, Ann Arbor, MI 48109

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.07.01
Рубрики: ГУАНИННУКЛЕОТИДЫ
ГИДРОЛИЗ
БЕЛОК ГТФ-СВЯЗЫВАЮЩИЙ
АКТИВАЦИЯ
КИНЕТИКА СВЯЗЫВАНИЯ
CONFORMATION

Доп.точки доступа:
Neubig, Richard R.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.05-04Я6.36

Prostaglandin F[2'альфа'] receptor is coupled to Gg in cDNA-transfected Chinese hamster ovary cells [Text] / Seiji Ito [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1994. - Vol. 200, N 2. - P756-762 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: В клетках яичника китайского хомячка, трансфицированных кДНК рецептора простагландина F2'альфа', этот рецептор сопряжен с [белком] Gg
Аннотация: Стабильная трансфекция клеток CHO с помощью кДНК рецептора простагландина F2'альфа' ведет к высокоаффинному связыванию лиганда с мембраной (k[D]=25,2 нМ). Под действием простагландина F2'альфа' в клетках повышается содержание Ca{2+} и усиливается метаболизм фосфоинозитидов. Описаны различия электрофизиологических характеристик трансфицированных клеток при действии простагландина на клетки в среде с Ca{2+} и в среде без Na{2+} с блокаторами калиевых каналов. Введение в такие клетки антитела к белку Gq'альфа' блокирует ионные потоки, индуцируемые простагландином F2'альфа'. Библ. 16. Япония, Dept. Cell Biol., Osaka Biosei. Inst., Suita 565

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.05.13
Рубрики: РЕЦЕПТОР ПРОСТАГЛАНДИНА F[2АЛЬФА]
СОПРЯЖЕНИЕ
БЕЛОК ГТФ-СВЯЗЫВАЮЩИЙ
КЛЕТКИ CHO
ION CHANNELS

Доп.точки доступа:
Ito, Seiji; Sakamoto, Kazuichi; Mochizuki-Oda, Noriko; Ezashi, Toshihiko; Miwa, Keiko; Okuda-Ashitaka, Emiko; Shevchenko, Valery I; Kiso, Yoshiaki; Hayaishi, Osamu

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.05-04Я6.103

Selective activation of phospolipase C by recombinant G-protein 'альфа'- and 'бета''гамма'-subunits [Text] / Jose L. Boyer [et al.] // J. Biol. Chem. - 1994. - Vol. 269, N 4. - P2814-2819 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Селективная активация фосфолипазы C рекомбинантными 'альфа'- и 'бета''гамма'-субъединицами G-белков
Аннотация: Исследовали механизмы опосредованной G-белками активации фосфолипазы C (Фл), не угнетаемой коклюшным токсином, и роль 'альфа'- и 'бета''гамма'-субъединиц (СЕ) G-белков в этом процессе. В опытах на препаратах Фл из мозга быка и из эритроцитов индюшки, фиксированных в униламеллярных липосомах, показано, что СЕ G'альфа'[11] и G'альфа'[q] (природные или рекомбинантные) активируют Фл, а СЕ G'альфа'[i1], G'альфа'[i2], G'альфа'[i3] и G'альфа'[0] не влияют на активность Фл. СЕ-опосредованная активация Фл угнетается всеми формами рекомбинантных 'бета''гамма'-CE. США, Dep. Pharmac., Univ. Sch. Med., Chapel Hill, NC 27599. Библ. 43

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.07.13
Рубрики: БЕЛОК ГТФ-СВЯЗЫВАЮЩИЙ
ОПОСРЕДОВАНИЕ
ФОСФОЛИПАЗА C
АКТИВАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Boyer, Jose L.; Graber, Stphen G.; Waldo, Gary L.; Harden, T.Kendall; Garrison, James C.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.06-04К1.12

Fluorescein isothiocyanate-labeled protein G as an affinity ligand in affinity/immunocapillary electrophoresis with fluorescence detection [Text] / Oscar-Werner Relf [et al.] // Anal. Chem. - 1994. - Vol. 66, N 22. - P4027-4033 . - ISSN 0003-2700
Перевод заглавия: Меченный флуоресцеинизотиоцианатом G белок в качестве аффинного лиганда в аффинном/иммунокапиллярном электрофорезе с флуоресцентной регистрацией
Аннотация: Антитела из сыворотки крови человека (h-IgG) метили флуоресцирующим красителем (флуоресцеинизотиоцианат, FITC), используя сродство FITC-меченного G белка к Fc-фрагменту антител. Комплексы регистрировали с помощью капиллярного зонального электрофореза в течение 1 мин, т. е. достаточно быстро, чтобы предотвратить их диссоциацию во время измерений. Когда использовали FITC-меченный G белок в концентрации 10{-6} M, с помощью индуцируемой лазером флуоресценции надежно регистрировали концентрации h-IgG от 10{-6} до 10{-9} M. Образцы сыворотки, содержащие h-IgG, и FITC-меченный G белок впрыскивали в капилляр в последовательных зонах, после чего накладывали электрическое поле. В течение 2 мин удавалось разрешить комплексы и определить содержание IgG в сыворотке. Последовательность впрыскивания не влияла на результат. Полученные результаты хорошо согласовались с данными метода радиальной иммунодиффузии. Метод использовали для обнаружения специфического антигена для h-IgG[1] в сыворотке крови человека. Германия, Inst. Tech. Chem., Univ. Hannover, 30167 Hannover. Библ. 20

ГРНТИ	34.43.05

ВИНИТИ 341.43.05.09
Рубрики: БЕЛОК ГТФ-СВЯЗЫВАЮЩИЙ
МЕЧЕННЫЙ ФЛУОРЕСЦЕИНИЗОТИОЦИАНАТ
ЭЛЕКТРОФОРЕЗ
КРОВЬ СЫВОРОТКА
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Relf, Oscar-Werner; Lausch, Ralf; Scheper, Thomas; Freltag, Ruth

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.07-04Б1.54

Lee, Patrick W. K.
Reovirus protein 'сигма'1: From cell attachment to protein oligomerization and folding mechanisms [Text] / Patrick W. K. Lee, Gustavo Leone // BioEssays. - 1994. - Vol. 16, N 3. - P199-206 . - ISSN 0265-9247
Перевод заглавия: Белок G1 реовируса. От присоединения к клетке до механизмов олигомеризации и укладки структуры
Аннотация: Обзор. Белок G1, обеспечивающий присоединение реовируса к клетке, имеет форму леденца на палочке с фибриллярным хвостом, заякоренным в вирионе. Этот белок является главной детерминантой инфекционности и тканевой избирательности реовируса. Его изучение облегчается тем фактом, что после его наработки в системе экспрессии белок G1 сохраняет способность связываться с клеточными рецепторами. Использование направленных и делеционных мутантов позволило идентифицировать и охарактеризовать заякоривание G1 в вирионе и описать домены, связывающиеся с рецептором. Белок G1 является гомотримером. Олигомеризация протекает через два независимых процесса тримеризации по N- и C-концевым половинам соотв. Это объясняет доминантный эффект повреждения при встраивании в тример мутантной субъединицы. Исследуется участие шаперонов в формировании структуры G1 и в процессах, протекающих при связывании его с клеточным рецептором. Белок G1 может служить удобной моделью для изучения присоединения вирусов и механизмов олигомеризации и укладки структуры белков. Канада, Dept Microbiol. & Infect. Dis., Univ. Calgary HSC, Calgary, Alta. T2N 4N1. Библ. 50

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: БЕЛОК ГТФ-СВЯЗЫВАЮЩИЙ
БЕЛОК G1
УКЛАДКА СТРУКТУРЫ
ОЛИГОМЕРИЗАЦИЯ
РОЛЬ
РЕОВИРУС
ПРИСОЕДИНЕНИЕ
КЛЕТКА
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 50

Доп.точки доступа:
Leone, Gustavo

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 95.07-04Б4.228

Pertussis toxin-catalyzed ADP-ribosylation of GTP-binding proteins with digoxigenin-conjugated NAD. Identification of the proteins in plasma membranes and nuclei [Text] / Yishinori Takei [et al.] // FEBS Lett. - 1994. - Vol. 338, N 3. - P264-266 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Катализируемое токсином коклюша АДФ-рибозилирование ГТФ-связывающих белков дигоксигенин-конъюгированным НАД. Идентификация белков в плазматических мембранах и ядрах
Аннотация: АДФ-рибозная группа, содержащая дигоксигенин, переносится токсином коклюша к 'альфа'-субъединице G[1] от дигоксигенин-конъюгированного НАД 'бета''гамма'-зависимым образом. Такое АДФ-рибозилирование ингибируется нативным НАД. Полученные результаты показывают, что не меченный радиоактивно дигоксигенин-конъюгированный НАД также служит субстратом для катализируемого токсином коклюша АДФ-рибозилирования G-белков. С использованием дигоксигенин-конъюгированного НАД и антитела на дигоксигенин, меченные флуоресцеинизотиоцианатом, показано, что чувствительные к токсину коклюша G-белки существуют как в ядрах, так и в плазматических мембранах клеток печени крысы и клеток HeLa. Япония, Dept. Sci., Tokyo Inst. Technology, Yokohama 227. Библ. 10

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.21.07.09
Рубрики: БЕЛОК ГТФ-СВЯЗЫВАЮЩИЙ
АДФ-РИБОЗИЛИРОВАНИЕ
КОКЛЮШНЫЙ ТОКСИН
КАТАЛИЗ
МЕМБРАНЫ ПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ
КЛЕТОЧНОЕ ЯДРО
ПЕЧЕНЬ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Takei, Yishinori; Takahashi, Katsunobu; Kanaho, Yasunori; Katada, Toshiaki

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.08-04Я6.137

Identification of the functional components of the ras signaling pathway regulating pituitary cell-specific gene expression [Text] / Kerry E. Conrad [et al.] // Mol. and Cell. Biol. - 1994. - Vol. 14, N 3. - P1553-1565 . - ISSN 0270-7306
Перевод заглавия: Идентификация функциональных компонентов сигнального пути Ras, регулирующего специфическую для клеток гипофиза экспрессию генов
Аннотация: Продукт гена ras представляет собой мелкий ГТФ-связывающих белок, участвующий в передаче сигнала от рецепторных тирозинкиназ. В конечном счете Ras изменяет активность специфических ядерных факторов транскрипции и регулирует экспрессию нового набора генов. В клетках опухоли гипофиза GH[4] трансфицированных конструкцией с репортерным геном под контролем промотора гена пролактина (ПГП) крыс, продемонстрировали селективную стимуляцию ПГП онкобелком Ras и активированной формой киназы Raf-1. Эффект киназы Raf полностью отменялся вектором, экспрессирующим доминантно-негативную киназу Raf. Активация ПГП Ras и Raf нарушается ингибиторными формами активируемой митогеном p42 протеинкиназы и фактора транскрипции Ets-2. Показали, что активация ПГП, отражающая специфическую для нейроэндокринных клеток регуляцию экспрессии гена пролактина, осуществляется благодаря следующей сигнальной цепи: Ras'-' киназа Raf'-' активируемая митогеном протеинкиназа '-' Ets. США, Dep. Med., Program in Mol. Biol., Univ. Colorado Hlth Service Cttr. Denver, CO 80262. Библ. 78

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.03
Рубрики: ОНКОГЕНЫ
ГЕН RAS
БЕЛОК
БЕЛОК ГТФ-СВЯЗЫВАЮЩИЙ
СИГНАЛЬНЫЕ ПУТИ
КОМПОНЕНТЫ
ТИРОЗИНКИНАЗЫ
РЕЦЕПТОРНЫЕ
КЛЕТКИ GH[4]
ОПУХОЛИ ГИПОФИЗА

Доп.точки доступа:
Conrad, Kerry E.; Oberwetter, James M.; Vaillancourt, Richard; Johnson, Gary L.; Gutierrez-Hartmann, Arthur

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.08-04Я6.143

Localization of the 'гамма'[5] subunit of signal transducing G proteins to regions of focal adhesion [Text] / Carl A. Hansen [et al.] // J. Cell. Biochem. - 1994. - Suppl. 18b. - P218 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Локализация субъединицы 'гамма'[5] сигнал-передающих G-белков в областях фокальной адгезии
Аннотация: Исследована субклеточная локализация 'гамма'-субъединиц G-белков. Используя антитела, специфические для каждой из известных пяти 'гамма'-субъединиц, исследовали сердечные фибробласты стандартными методами иммунохимии. 'гамма'[5]-Специфические антитела дают четкую картину флуоресцирующих областей на периферии клетки, к-рая распространяется и внутрь клетки в виде фибрилл. Показано, что 'гамма'[5] и винкулин локализованы рядом и что иммунофлуоресценция 'гамма'[5] находится на небольшом расстоянии от структуры винкулина вдоль силовых волокон. Полагают, что 'гамма'[5] локализована в областях фокальной адгезии. США, Geisinger Clinic, Weis Center Res., Danville, PA 17822.

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.03
Рубрики: БЕЛОК ГТФ-СВЯЗЫВАЮЩИЙ
СУБКЛЕТОЧНАЯ ЛОКАЛИЗАЦИЯ
ИММУНОХИМИЯ
ФИБРОБЛАСТЫ
СЕРДЦЕ

Доп.точки доступа:
Hansen, Carl A.; Schroering, Allen; Carey, David; Robishaw, Janet D.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.08-04Я6.291

G-proteins roles in regulating differentiation and development [Text] : abstr. Keystone Symp. "Adipose Cell", Park City, Utah, Jan. 14-21, 1994 / Hsien-Yu Wang [et al.] // J. Cell. Biochem. - 1994. - Suppl. 18a. - P152 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Роли G-белков в регуляции дифференцировки и развития
Аннотация: Полностью дифференцированные фибробласты 3T3-L1 мыши обнаруживают адипоцит-подобный фенотип, характеризующийся аккумуляцией липидов при индукции инсулином, дексаметазоном и метилизобутилксантином и другими агентами. Уровень G[s] сильно меняется в процессе дифференцировки. Олигодезоксинуклеотиды, античувствительные к G[s'альфа'] субъединице, ускоряют скорость дифференцировки, индуцируемой другими агентами, а также действуют и сами как агенты, индуцирующие дифференцировку. Активация G[s'альфа'] холерным токсином блокирует способность индуцирующих агентов вызывать дифференцировку, хотя повышение уровня цАМФ само по себе не блокирует дифференцировку. Тайвань, Dep. Biochem., Nat. Defence Med. Center, Taipei 10764. Библ. 3

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.15
Рубрики: БЕЛОК ГТФ-СВЯЗЫВАЮЩИЙ
РОЛЬ
ДИФФЕРЕНЦИРОВКА КЛЕТОЧНАЯ
ФИБРОБЛАСТЫ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Wang, Hsien-Yu; Gao, Ping; Hod, Yaacov; Moxham, Christopher M.; Su, Hui-Ling; Watkins, David C.; Malbon, Craig C.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 95.08-04Т1.168

Polastron, J.
Different subtypes of opioid receptors have different affinities for G-proteins [Text] : [Pap.] Symp. Struct. and Funct. Newly Identif. Membrane Recept. during INSERM 18th Eur. Symp. Hormones and Cell Regul., Mont Sainte Odile, Sept. 24-27, 1993 / J. Polastron, Ph. Jauzac // Cell. and Mol. Biol. - 1994. - Vol. 40, N 3. - P389-401 . - ISSN 0145-5680
Перевод заглавия: Различные подтипы опиоидных рецепторов неодинаковы по их сродству в отношении G-белков
Аннотация: В культивируемых клетках SK-N-BE нейробластомы человека обнаружены опиоидные рецепторы (200-300 фмоль/мг белка) в виде фармакологически гетерогенной популяции рецепторов, в том числе двух подтипов 'ДЕЛЬТА'-рецепторов, негативно сопряженных с аденилатциклазой посредством G[i]-белка. Молекулярные формы этих рецепторов резко отличны от прочнее связанных с G-белком 'ДЕЛЬТА'-рецепторов архетипа в гибридных клетках NG108-18. По гидродинамическим особенностям 'ДЕЛЬТА'-рецепторы клеток SK-N-BE близки 'мю'-рецепторам в мозжечке кролика; по-видимому, в клетках SK-N-BE имеются 'дельта'-рецепторы двух подтипов, один из которых близок 'мю'-рецепторам. По-видимому, различные опиоидные рецепторы образуют аллостерически взаимодействующие комплексы. Франция, CNRS URA 1829, Caen 14052. Библ. 40

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.15.57.02
Рубрики: РЕЦЕПТОР ОПИОИДОВ
ПОДТИПЫ
АФФИННОСТЬ
ОТНОШЕНИЕ
БЕЛОК ГТФ-СВЯЗЫВАЮЩИЙ
НЕЙРОБЛАСТОМА
ЧЕЛОВЕК
ALLOSTERIC INTERACTION

Доп.точки доступа:
Jauzac, Ph.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.09-04Я6.167

Gettys, Thomas W.
Selective activation of inhibitory G-protein 'альфа'-subunits by partial agonists of the human 5-HT[1A] receptor [Text] / Thomas W. Gettys, Timothy A. Fields, John R. Raymond // Biochemistry. - 1994. - Vol. 33, N 14. - P4283-4290 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Селективная активация ингибирующих 'альфа'-субъединиц G-белка частичными агонистами 5-HT[1А] рецептора человека
Аннотация: Плазматические мембраны клеток яичников китайского хомячка, трансфицированные рецептором серотонина 5-HT[1A] инкубировали с полными или частичными агонистами рецептора и фотореактивным аналогом ГТФ (4-азидоанилидо-['альфа'-{32}P]-ГТФ, [{32}P]-АА-ГТФ) для того, чтобы охарактеризовать взаимодействие рецептора с G-белком. Последующая солюбилизация и иммунопреципитация мембран с анти-G[i]'альфа'-2 или анти-G[i]'альфа'-3 иммуноглобулинами показала, что агонисты производят зависящее от концентрации мечение G-белков [{32}P]-АА-ГТФ. Полные агонисты (серотонин, 5-гидрокситриптамин и 8-гидрокси-2-(ди-н-пропиламино)тетралин производят 7-12-кратное увеличение мечения G[i]'альфа'-2 и G[i]'альфа'-3, в то время как частичные агонисты (рауволсцин и ипсапирон) вызывают меньшее введение (в 2-5 раз) [{32}P]-АА-ГТФ в G[i]'альфа'-2 и G[i]'альфа'-3. Обнаружена корреляция между декрементами мечения G[i]'альфа'-2 и ингибированием аденилатциклазы, чего не наблюдалось для G[i]'альфа'-3. США, Dept Med., Med. Univ. South Carolina, SC 29425. Библ. 55

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.03
Рубрики: БЕЛОК ГТФ-СВЯЗЫВАЮЩИЙ
ИНГИБИТОРНАЯ СУБЪЕДИНИЦА
РЕЦЕПТОР СЕРОТОНИНА
АГОНИСТЫ
АКТИВАЦИЯ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Fields, Timothy A.; Raymond, John R.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.09-04Я6.171

Localization of rabphilin-3A, a putative target protein for Rab3A, at the sites of Ca{2+}-dependent exocytosis in PC12 cells [Text] / Ken Wada [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1994. - Vol. 198, N 1. - P158-165 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Локализация Rabфилина-3A, предполагаемого белка-мишени для Rab3A, на центрах Ca{2+}-зависимого экзоцитоза в клетках PC12
Аннотация: Rab3A/Smg25A, маленький ГТФ-связывающий белок, сконцентрирован в пресинаптическом пространстве нейронов. Показано, что предполагаемый белок-мишень Rab3A, Rabфилин-3A, как и Rab3A, сконцентрирован в окончаниях нейритов, где происходит Ca{2+}-зависимый экзоцитоз. Полагают, что оба белка являются частью механизма для выброса нейромедиаторов. Япония, Dept Biochem., Kobe Univ. Sch. Med., Kobe 650. Библ. 23

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.07.01
Рубрики: БЕЛОК ГТФ-СВЯЗЫВАЮЩИЙ
RABФИЛИН-3A
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
ЦЕНТР CA-ЗАВИСИМОГО ЭКЗОЦИТОЗА
КЛЕТКИ HC12

Доп.точки доступа:
Wada, Ken; Mizoguchi, Akira; Kaibuchi, Kozo; Shirataki, Hiromichi; Ide, Chizuka; Takai, Yoshimi

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.09-04Т4.196

Possible involvement of a pertussis toxin-sensitive GTP-binding protein in protein transport into nuclei isolated from rat liver [Text] / Yoshinori Takei [et al.] // J. Biochem. - 1994. - Vol. 115, N 3. - P578-583 . - ISSN 0021-924X
Перевод заглавия: Возможное участие чувствительного к коклюшному токсину ГТФ-связывающего белка в белковом транспорте в ядра, изолированные из печени крысы
Аннотация: Показано, что ядерный белковый транспорт в проницаемых клетках HeLa, приготовленных из культуры с коклюшным токсином ингибирован, что указывает на участие токсин-чувствительных белков в ядерном белковом транспорте. Исследовали аккумуляцию белков, содержащих сигнальную последовательность ядерной локализации, в изолированных ядрах клеток печени крысы. Аккумуляция требует наличия АТФ и цитозольных белков и чувствительна к т-ре и к агглютинину из зародышей пшеницы. Негидролизуемые аналоги ГТФ, но не АТФ, ингибируют накопление белков, содержащих сигнальную последовательность ядерной локализации, в изолированных ядрах. Накопление ингибируется также предварительной обработкой коклюшным токсином и НАД и влияние токсина блокируется при добавлении гуанозин 5'-('гамма'-тио)трифосфата в процессе обработки токсина. Ингибирование коклюшным токсином и блокада гуанозин-5'-('гамма'-тио)трифосфатом хорошо коррелируют с АДФ-рибозилированием белка 40 кД в ядерной фракции. Получ. рез-ты говорят о том, что в процессе белкового ядерного транспорта принимает участие ядерный ГТФ-связывающий белок, чувствительный к коклюшному токсину. Япония, Dept. Life Sci., Tokyo Inst. Technol., Midori-ku, Yokahama 227. Библ. 26

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.15.99
Рубрики: БЕЛОК ГТФ-СВЯЗЫВАЮЩИЙ
ЧУВСТВИТЕЛЬНЫЙ
КОКЛЮШНЫЙ ТОКСИН
РОЛЬ
БЕЛОК
ТРАНСПОРТ
КЛЕТОЧНОЕ ЯДРО
ПЕЧЕНЬ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Takei, Yoshinori; Takahashi, Katsunobu; Kanaho, Yasunori; Kataka, Toshiaki

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.09-04Т4.201

Pertussis toxin-catalyzed ADP-ribosylation of GTP-binding proteins with digoxigenin-conjugated NAD. Identification of the proteins in plasma membranes and nuclei [Text] / Yishinori Takei [et al.] // FEBS Lett. - 1994. - Vol. 338, N 3. - P264-266 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Катализируемое токсином коклюша АДФ-рибозилирование ГТФ-связывающих белков дигоксигенин-конъюгированным НАД. Идентификация белков в плазматических мембранах и ядрах
Аннотация: АДФ-рибозная группа, содержащая дигоксигенин, переносится токсином коклюша к 'альфа'-субъединице G[1] от дигоксигенин-конъюгированного НАД 'бета''гамма'-зависимым образом. Такое АДФ-рибозилирование ингибируется нативным НАД. Полученные результаты показывают, что не меченный радиоактивно дигоксигенин-конъюгированный НАД также служит субстратом для катализируемого токсином коклюша АДФ-рибозилирования G-белков. С использованием дигоксигенин-конъюгированного НАД и антитела на дигоксигенин, меченные флуоресцеинизотиоцианатом, показано, что чувствительные к токсину коклюша G-белки существуют как в ядрах, так и в плазматических мембранах клеток печени крысы и клеток HeLa. Япония, Dept. Sci., Tokyo Inst. Technology, Yokohama 227. Библ. 10

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.15.99
Рубрики: БЕЛОК ГТФ-СВЯЗЫВАЮЩИЙ
АДФ-РИБОЗИЛИРОВАНИЕ
КОКЛЮШНЫЙ ТОКСИН
КАТАЛИЗ
МЕМБРАНЫ ПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ
КЛЕТОЧНОЕ ЯДРО
ПЕЧЕНЬ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Takei, Yishinori; Takahashi, Katsunobu; Kanaho, Yasunori; Katada, Toshiaki

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.10-04Я6.26

Domains of the human neutrophil N-formyl peptide receptor involved in G protein coupling. Mapping with receptor-derived peptides [Text] / Ronda E. Schreiber [et al.] // J. Biol. Chem. - 1994. - Vol. 269, N 1. - P326-331 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Домены N-формилпептидного рецептора нейтрофилов человека, участвующего в сопряжении G-белка. Картирование с помощью пептидов, полученных на основе рецептора
Аннотация: Синтетические пептиды и генноинженерный белок, полученные на основе внутриклеточных областей N-формилпептидного рецептора нейтрофилов человека, использовали для идентификации центров взаимодействия с G-белком. Пептид, полученный на основе второй внутриклеточной петли C12R, и пептиды F15R и S22L и белок, полученные на основе C-конца рецептора, ингибировали связывание анти-G[i'альфа'] антитела (R16, 17) с G[i'альфа'] . C12R также ингибировал G-белок-зависимое сильное связывание лиганда с рецептором и физическое сопряжение рецептора с G-белком. В противоположность этому, пептид, содержащий полную третью петлю рецептора, был полностью неактивен в таких тестах. Полученные данные показывают, что вторая внутриклеточная петля и C-концевая часть рецептора важны для эффективного сопряжения рецептора с G-белком. США, Dept Immunology, Scripps Res. Inst., La Jolla, CA 92037. Библ. 41

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.05.13
Рубрики: РЕЦЕПТОР НЕЙТРОФИЛОВ
ПЕПТИДНЫЙ
УЧАСТИЕ
БЕЛОК ГТФ-СВЯЗЫВАЮЩИЙ
СОПРЯЖЕНИЕ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Schreiber, Ronda E.; Prossnitz, Eric R.; Ye, Richard D.; Cochrane, Charles G.; Bokoch, Gary M.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.10-04Я6.35

Structure and function of G protein-coupled receptors [Text] / Catherine D. Strader [et al.] // Annu. Rev. Biochem. - Palo Alto (Calif.), 1994. - Vol.63. - P101-132 . - ISBN 0-8243-0063-8
Перевод заглавия: Структура и функция G белок-сопряженных рецепторов
Аннотация: Обзор, в котором рассмотрены следующие вопросы. Структура рецептора. Молекулярное моделирование G белок-сопряженных рецепторов. Локализация лиганд-связывающего домена. Лиганд-связывающий домен рецепторов биогенных аминов. Лиганд-связывающий домен рецепторов пептидов: структура пептид-связывающего центра; центр связывания непептидных антагонистов. Биофизический анализ G-белок-сопряженных рецепторов. Активация G белков рецепторами. США, Dept Mol. Pharmac. Biochem., Merck Res. Lab., Rahway, NJ 07065. Библ. 126

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.05.13
Рубрики: БЕЛОК ГТФ-СВЯЗЫВАЮЩИЙ
РЕЦЕПТОРЫ
СОПРЯЖЕНИЕ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 126

Доп.точки доступа:
Strader, Catherine D.; Fong, Tung Ming; Tota, Michael R.; Underwood, Dennis; Dixon, Richard A.F.

1-20 21-40 41-60 61-80 81-86

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска