СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=АРАБИНОФУРАНОЗИДАЗЫ<.>)

Общее количество найденных документов : 19
Показаны документы с 1 по 19

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 98.05-04Б3.77

Безбородов, А. М.
Очистка и характеристика арабинофуранозидаз из Geotrichum candidum 3C [Текст] / А. М. Безбородов, Н. А. Родионова // Всерос. науч. конф. "Актуал. пробл. создания нов. лекарств. средств", Санкт-Петербург, 21-23 нояб., 1996. - СПб, 1996. - С. 8
Аннотация: Культуральная жидкость целлюлолитического гриба Geotrichum candidum обладала большей активностью по отношению к арабиноглюкуроноксилану из пшеничной соломы. 'альфа'-L-арабинофуранозидазы (КФ 3.2.1.55) при действии на 'альфа'-L-арабинозиды, 'альфа'-L-арабинаны, арабиногалактаны, арабиноксиланы, гидролитически удаляющие с невосстанавливающего конца терминальные арабинофуранозильные остатки, были очищены из культуральной жидкости Geotrichum candidum 3C до гомогенного состояния гель-фильтрацией, ионообменной и высокоэффективной жидкостной хроматографией. Степень очистки была 235, выход по активности -33%. Мол. массы арабинофуранозидазы-1 и арабинофуранозидазы-2 - 80 и 60 кД, соотв., pI - 4,00 и 3,85. Даны кинетические характеристики двух форм при гидролизе p-нитрофенил - 'альфа'-L-арабинозида, pH и температурные оптимумы, стабильность, субстратная специфичность. Россия, Ин-т биохимии им. А. М. Баха РАН, Москва

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: АРАБИНОФУРАНОЗИДАЗЫ
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ ХАРАКТЕРИСТИКИ
GEOTRICHUM CANDIDUM (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Родионова, Н.А.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.01-04Б2.59

Substrate specificities of 'альфа'-L-arabinofuranosidases produced by two species of Aspergillus niger [Text] / Satoshi Kaneko [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1998. - Vol. 62, N 4. - P695-699 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Субстратные специфичности 'альфа'-L-арабинофуранозидаз, продуцируемых двумя видами Aspergillus niger
Аннотация: Установлено, что 'альфа'-L-Araf-дазы из A. niger 5-16 и A. niger (Megazyme) (АФ-I и АФ-II) гидролизуют арабинан и арабинан, лишенный разветвлений, с одинаковой скоростью. АФ-II преимущественно отщепляет концевые остатки Araf в боковых цепях арабинана и не проявляет эндо-гликозидазной активности. Чувствительность Ara-фуранозидной связи к гидролизу снижается в ряду 1'-'51'-'21'-'3. У АФ-I эффективность расщепления различных типов связи падает в ряду 1'-'21'-'31'-'5. Япония, Inst. Appl. Biochem., Univ. Tsukuba, Tsukuba, Ibaraki 305. Библ. 20

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: 'АЛЬФА'-L-АРАБИНОФУРАНОЗИДАЗЫ
СВОЙСТВА
ASPERGILLUS NIGER

Доп.точки доступа:
Kaneko, Satoshi; Ishii, Tadashi; Kobayashi, Hideyuki; Kusakabe, Isao

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 99.01-04Б3.104

Substrate specificities of 'альфа'-L-arabinofuranosidases produced by two species of Aspergillus niger [Text] / Satoshi Kaneko [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1998. - Vol. 62, N 4. - P695-699 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Субстратные специфичности 'альфа'-L-арабинофуранозидаз, продуцируемых двумя видами Aspergillus niger
Аннотация: Установлено, что 'альфа'-L-Araf-дазы из A. niger 5-16 и A. niger (Megazyme) (АФ-I и АФ-II) гидролизуют арабинан и арабинан, лишенный разветвлений, с одинаковой скоростью. АФ-II преимущественно отщепляет концевые остатки Araf в боковых цепях арабинана и не проявляет эндо-гликозидазной активности. Чувствительность Ara-фуранозидной связи к гидролизу снижается в ряду 1'-'51'-'21'-'3. У АФ-I эффективность расщепления различных типов связи падает в ряду 1'-'21'-'31'-'5. Япония, Inst. Appl. Biochem., Univ. Tsukuba, Tsukuba, Ibaraki 305. Библ. 20

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: 'АЛЬФА'-L-АРАБИНОФУРАНОЗИДАЗЫ
СВОЙСТВА
ASPERGILLUS NIGER

Доп.точки доступа:
Kaneko, Satoshi; Ishii, Tadashi; Kobayashi, Hideyuki; Kusakabe, Isao

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 99.09-04В3.294

'альфа'-L-arabinofuranosidases from Aspergillus terreus with potential application in enology: Induction, purification, and characterization [Text] / Florence Le Clinch [et al.] // J. Agr. and Food Chem. - 1997. - Vol. 45, N 7. - P2379-2383 . - ISSN 0021-8561
Перевод заглавия: 'альфа'-L-Арабинофуранозидазы из Aspergillus terreus с возможным применением в энологии: индукция, очистка и характеристика
Аннотация: Показано, что в присутствии L-арабитола как единственного источника углерода, Aspergillus terreus продуцирует три 'альфа'-L-арабинофуранозидазы (Аф), названные Аф1, Аф2 и Аф3, с мол. м. 90, 82 и 78,5 кД. Синтез этих ферментов находится под углеродной катаболитной репрессией. Western-блот-анализ выявил, что Аф2 иммунологически сходна с 'альфа'-L-арабинофуранозидазой B, ранее выделенной из A. niger. Три указанные Аф были очищены до гомогенного состояния. Все они были кислыми белками с оптимумами pH 5,0 для Аф1 и Аф2 и 5,5 для Аф3 и оптимумами т-р 50, 60 и 65'ГРАДУС'C, соотв. Определены кинетические константы для очищенных Аф с использованием п-нитрофенил 'альфа'-L-арабинофуранозида в качестве субстрата. Испания, Dep. de Biotecnol. de Alimentos, Inst. de Agroquimica y Tecnol. de Alimentos, Burjassot, Valencia. Библ. 15

ГРНТИ	34.31.35

ВИНИТИ 341.31.35.02
Рубрики: ASPERGILLUS TERREUS (FUNGI)
АРАБИНОФУРАНОЗИДАЗЫ
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА

Доп.точки доступа:
Clinch, Florence Le; Pinaga, Francisco; Ramon, Daviel; Valles, Salvador

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.12-04Б2.358

The abfB gene encoding the major 'альфа'-L-arabinofuranosidase of Aspergillus nidulans: Nucleotide sequence, regulation and construction of a disrupted strain [Text] / Marco Gielkens [et al.] // Microbiology. - 1999. - Vol. 145, N 3. - P735-741 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Ген abfB, кодирующий главную 'альфа'-L-арабинофуранозидазу Aspergillus nidulans: нуклеотидная последовательность, регуляция и конструирование разрушенного штамма
Аннотация: С использованием в кач-ве зонда фрагмента ДНК с геном abfB Aspergillus niger из геномной библиотеки HindIII-фрагментов ДНК A. nidulans был клонирован гомологичный ген abfB. Секвенирование показало, что ген abfB A. nidulans высокогомологичен генам 'альфа'-арабинофуранозидаз (I) - ксилозидаз: abfB A. niger, abf-1 Trichoderma reesei и I T. koningii. Регуляция экспрессии I изучена в культурах, индуцированных L-арабитом (II). Изучены также накопление мРНК abfB, валовая активность I и уровень белка AbfB (III) у штамма A. nidulans дикого типа и различных его мутантов. Показано, что у мутантов затронуты ответ на рН среды (мутанты palA1 и pacA{c}14), углеродная катаболитная экспрессия (мутант creA{d}4) и способность использовать II в кач-ве источника C. Экспрессия гена abfB повышается при кислом рН и супериндуцируется у двойного мутанта araA1 creA{d}4. Разрушение гена abfB показало, что II является главным гидролизующим нитрофенил-'альфа'-L-арабинозид ферментом, но у A. nidulans экспрессируется по меньшей мере 1 минорная активность, участвующая в освобождении L-арабинозы из полисахаридов. Нидерланды, Section Mol. Genet. Industrial Microorganisms, Wageningen Agr. Univ., NL-6703 HA Wageningen. Библ. 31

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.11.17.03
Рубрики: ГЕНЫ
ГЕН 'АЛЬФА'-L АРАБИНОФУРАНОЗИДАЗЫ ABFB
КЛОНИРОВАНИЕ
СЕКВЕНИРОВАНИЕ
РЕГУЛЯЦИЯ ЭКСПРЕССИИ
МРНК ABFB
НАКОПЛЕНИЕ
МУТАЦИОННЫЙ АНАЛИЗ
ASPERGILLUS NIGER (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Gielkens, Marco; Gonzalez-Candelas, Luis; Sanchez-Torres, Paloma; van, de Vondervoort Peter; de, Graaff Leo; Visser, Jaap; Ramon, Daniel

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 99.12-04В2.189

The abfB gene encoding the major 'альфа'-L-arabinofuranosidase of Aspergillus nidulans: Nucleotide sequence, regulation and construction of a disrupted strain [Text] / Marco Gielkens [et al.] // Microbiology. - 1999. - Vol. 145, N 3. - P735-741 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Ген abfB, кодирующий главную 'альфа'-L-арабинофуранозидазу Aspergillus nidulans: нуклеотидная последовательность, регуляция и конструирование разрушенного штамма
Аннотация: С использованием в кач-ве зонда фрагмента ДНК с геном abfB Aspergillus niger из геномной библиотеки HindIII-фрагментов ДНК A. nidulans был клонирован гомологичный ген abfB. Секвенирование показало, что ген abfB A. nidulans высокогомологичен генам 'альфа'-арабинофуранозидаз (I) - ксилозидаз: abfB A. niger, abf-1 Trichoderma reesei и I T. koningii. Регуляция экспрессии I изучена в культурах, индуцированных L-арабитом (II). Изучены также накопление мРНК abfB, валовая активность I и уровень белка AbfB (III) у штамма A. nidulans дикого типа и различных его мутантов. Показано, что у мутантов затронуты ответ на рН среды (мутанты palA1 и pacA{c}14), углеродная катаболитная экспрессия (мутант creA{d}4) и способность использовать II в кач-ве источника C. Экспрессия гена abfB повышается при кислом рН и супериндуцируется у двойного мутанта araA1 creA{d}4. Разрушение гена abfB показало, что II является главным гидролизующим нитрофенил-'альфа'-L-арабинозид ферментом, но у A. nidulans экспрессируется по меньшей мере 1 минорная активность, участвующая в освобождении L-арабинозы из полисахаридов. Нидерланды, Section Mol. Genet. Industrial Microorganisms, Wageningen Agr. Univ., NL-6703 HA Wageningen. Библ. 31

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: ГЕНЫ
ГЕН 'АЛЬФА'-L АРАБИНОФУРАНОЗИДАЗЫ ABFB
КЛОНИРОВАНИЕ
СЕКВЕНИРОВАНИЕ
РЕГУЛЯЦИЯ ЭКСПРЕССИИ
МРНК ABFB
НАКОПЛЕНИЕ
МУТАЦИОННЫЙ АНАЛИЗ
ASPERGILLUS NIGER (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Gielkens, Marco; Gonzalez-Candelas, Luis; Sanchez-Torres, Paloma; van, de Vondervoort Peter; de, Graaff Leo; Visser, Jaap; Ramon, Daniel

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.02-04Б2.165

arfI and arfII, two genes encoding 'альфа'-L-arabinofuranosidases in Cytophaga xylanolytica [Text] / Kwi S. Kim [et al.] // Appl. and Environ. Microbiol. - 1998. - Vol. 64, N 5. - P1919-1923 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Два гена, arfI и arfII, кодирующие 'альфа'-L-арабинофуранозидазу у Cytophaga xylanolytica
Аннотация: Удалось клонировать и секвенировать гены arfI и arfII, кодирующие 2 субъединицы арабинофуранозидазы I Cytophaga xylanolytica. Продукты обоих клонированных генов способны высвобождать арабинозу из арабинана и арабиноксилана. Аминокислотные последовательности субъединиц ArfI и ArfII содержат определенное кол-во районов, идентичных друг другу и районам в гомологичных белках Bacillus ovatus, Bacillus subtilis и Clostridium stercorarium. США, (Breznak J. A.) Dep. of Microbiol. and Center for Microb. Ecol., Michigan State Univ., East Lansing, MI 48824-1101. Библ. 10

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: CYTOPHAGA XYLANOLYTICA (BACT.)
ГЕНЫ
ГЕН ARFI
ГЕН ARFII
ГЕНЫ 'АЛЬФА'-L-АРАБИНОФУРАНОЗИДАЗЫ
КЛОНИРОВАНИЕ
СЕКВЕНИРОВАНИЕ
ГОМОЛОГИЯ

Доп.точки доступа:
Kim, Kwi S.; Lilburn, Timothy G.; Renner, Michael J.; Breznak, John A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 02.07-04Б3.139

Saha, Badal C.
'альфа'-L-arabinofuranosidases: Biochemistry, molecular biology and application in biotechnology [Text] / Badal C. Saha // Biotechnol. Adv. - 2000. - Vol. 18, N 5. - P403-423 . - ISSN 0734-9750
Перевод заглавия: Биохимия, молекулярная биология и использование в биотехнологии 'альфа'-L-арабинофуранозидаз
Аннотация: Обзор. В последние годы повысился интерес к изучению 'альфа'-L-арабинофуранозидаз в связи с их использованием при переработке различных гемицеллюлозных материалов в ферментируемые сахара, применяемые для производства топливного спирта. Совместное использование ксиланаз и 'альфа'-L-арабинофуранозидаз позволяет расщеплять ксилан до сахаров. В обзоре изложены современные представления, касающиеся индукции, физико-химических свойств, субстратной специфичности и молекулярной биологии 'альфа'-L-арабинофуранозидаз. США, Fermentation Biochem. Res. Unit, Nat. Ctr. Agr. Utilization Res., Agr. Res. Service, Peoria, IL 61604. Библ. 131

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.29
Рубрики: 'АЛЬФА'-L-АРАБИНОФУРАНОЗИДАЗЫ
ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
ИНДУКЦИЯ
СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
МОЛЕКУЛЯРНАЯ БИОЛОГИЯ
ТОПЛИВО
СПИРТ
ПОЛУЧЕНИЕ
ГЕМИЦЕЛЛЮЛОЗНЫЕ МАТЕРИАЛЫ
ПЕРЕРАБОТКА ДО ФЕРМЕНТИРУЕМЫХ САХАРОВ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 02.10-04Б2.165

Purification, characterization and gene cloning of two 'альфа'-L-arabinofuranosidases from Streptomyces chartreusis GS901 [Text] / Noriki Matsuo [et al.] // Biochem. J. - 2000. - Vol. 346, N 1. - P9-15 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Очистка, характеристика и клонирование генов двух 'альфа'-L-арабинофуранозидаз из Streptomyces chartreusis GS901
Аннотация: Из среды культивирования Streptomyces chartreusis GS901 выделили и очистили 'альфа'-L-арабинофуранозидазы I и II с мол. массами 80 и 37 кД и pI 6,6 и 7,5 соотв. Оба фермента активны в отношении арабиноксилана и арабиногалактина, но не гидролизуют арабиноксило-олигосахариды. Арабинофуранозидаза I гидролизует все типы 'альфа'-связей, она гидролизует примерно 30% арабинанов, но не действует на линейные арабинаны. Арабинофуранозидаза II гидролизует только (1'-'5)-арабинофуранобиозид, но не гидролизует арабинотриозид. Клонированы и секвенированы гены 'альфа'-L-арабинофуранозидаз I и II. Анализ выведенной аминокислотной последовательности показал, что 'альфа'-L-арабинофуранозидаза I принадлежит к семейству 51 гликозидгидролаз, состоит из центрального каталитического домена и N- и C-концевых доменов, функция которых не известна. 'альфа'-L-арабинофуранозидаза II принадлежит к семейству 43 гликозидгидролаз и представляет новый тип ферментов. Япония, Central Res. Lab., Godo Shusei Co. Ltd., Kamihongo, Matsudo, Chiba 271-0064. Библ. 33

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: 'АЛЬФА'-L-АРАБИНОФУРАНОЗИДАЗЫ
ГЕНЫ
КЛОНИРОВАНИЕ
СЕКВЕНИРОВАНИЕ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
STREPTOMYCES CHARTREUSIS GS901 (BACT.)

Доп.точки доступа:
Matsuo, Noriki; Kaneko, Satoshi; Kino, Atsushi; Kobayashi, Hideyuki; Kusakabe, Isao

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 05.01-04Б3.74

Sakamoto, T.
Purification and properties of two type-B 'альфа'-l-arabinofuranosidases produced by Penicillium chrysogenum [Text] / T. Sakamoto, H. Kawasaki // Biochim. et biophys. acta. Gen. Subj. - 2003. - Vol. 1621, N 2. - P204-210 . - ISSN 0304-4165
Перевод заглавия: Очистка и свойства двух 'альфа'-1-арабинофуранозидаз типа B, продуцируемых Penicillium chrysogenum
Аннотация: Из фильтрата культуральной жидкости Penicillium chrysogenum 31B были выделены и очищены две отдельные внеклеточные 'альфа'-1-арабинофуранозидазы (AFases, EC 3.2.1.55). С помощью SDS-PAGE были определены мол. массы выделенных ферментов; 79 kD для AFQ1 и 52 kD для AFS1. Оба фермента проявляли максимальную активность при 50'ГРАДУС'C и были стабильны вплоть до 50'ГРАДУС'С. Ферментативные активности AFQ1 и AFS1 были максимальными при pH 4,0-6,5 и pH 3,3-5,0, соответственно. Добавление в реакционную среды арабинозы (10 мг/мл) способствовало снижению активности AFS1, и сильно влияло на AFQ1. Оба фермента характеризовались широкой субстратной специфичностью. Они способствовали высвобождению арабинозы из разветвленного арабинана, неразветвленного арабинана, арабиноксилана, арабиногалактана и арабиноолигосахаридов. AFS1 демонстрировал низкую активность в отношении р-нитрофенил-'бета'-D-ксилопиранозида. Экзоарабинаназа, которая катализирует высвобождение арабинобиозы из линейного арабинана в невосстанавливающих условиях действует синергидно с обоими ферментами при продукции 1-арабинозы из разветвленного арабинана

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: PENICILLIUM CHRYSOGENUM (FUNGI)
ШТАММ 31B
'АЛЬФА'-1-АРАБИНОФУРАНОЗИДАЗЫ
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
МОЛЕКУЛЯРНАЯ МАССА
СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
КАТАЛИТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Kawasaki, H.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 06.10-04Б3.51

Numan, Mondher Th.
'альфа'-L-Arabinofuranosidases: The potential applications in biotechnology [Text] / Mondher Th. Numan, Narayan B. Bhosle // J. Ind. Microbiol. and Biotechnol. - 2006. - Vol. 33, N 4. - P247-260 . - ISSN 1367-5435
Перевод заглавия: 'альфа'-L-арабинофуранозидазы: возможность использования в биотехнологии
Аннотация: Усилившийся в последнее время интерес к 'альфа'-L-арабинофуранозидазам (EC3.2.1.55) связан с их роль в деградации лигноцеллюлоз, а также с их положительным воздействием на активность др. ферментов, действующих на лигноцеллюлозы. В результате 'альфа'-L-арабинофуранозидазы используются в самых разных областях биотехнологии, в т. ч. в виноделии, очистка фруктовых соков, хлебопечении и кормопроизводства. Эти ферменты могут служить для усовершенствования существующих технологий и для разработки новых. В представленном обзоре рассматриваются вопросы связанные с продукцией, механизмом действия, синергизмом, биохимическими свойствами, субстратной специфичностью, молекулярной биологией и биотехнологическим использованием 'альфа'-L-арабинофуранозидаз. Индия, Nat. Inst. Oceanography, 403004 Dona Poula, Goa

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: 'АЛЬФА'-L-АРАБИНОФУРАНОЗИДАЗЫ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ПЕРСПЕКТИВЫ ИСПОЛЬЗОВАНИЯ
БИОТЕХНОЛОГИЯ
ВИНОДЕЛИЕ
ХЛЕБОПЕЧЕНИЕ
ЛИГНОЦЕЛЛЮЛОЗНЫЕ МАТЕРИАЛЫ
ДЕГРАДАЦИЯ
ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ ГИДРОЛИЗ

Доп.точки доступа:
Bhosle, Narayan B.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 10.11-04Б2.173

Improved cloning vectors for bifidobacteria, based on the Bifidobacterium catenulatum pBC1 replicon [Text] / Pablo Alvarez-Martin [et al.] // Appl. and Environ. Microbiol. - 2008. - Vol. 74, N 15. - P4656-4665 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Улучшенные вектора клонирования для бифидобактерий на основе репликона pBC1 Bifidobacterium catenulatum
Аннотация: Разработали несколько векторов клонирования для бифидобактерий на основе репликона pBC1 Bifidobacterium catenulatum L48. В данных векторах гены антибиотикоустойчивости, кодирующие устойчивость к эритромицину или тетрациклину, действуют как селективные маркеры, способные к репликации в сериях из восьми видов Bifidobacterium с частотами от 4,0*10{1} до 1,0*10{5} трансформантов/мкг, но не в Lactococcus lactis или Lactococcus casei. Вектора характеризуются относительным числом копий 'ЭКВИВ'30 молекул на хромосому и хорошей сегрегационной стабильностью, содержат множественные сайты клонирования различных длин и ген lacZ'альфа', введенный в одну из молекул, что позволяет легко отбирать колонии, несущие рекомбинантные плазмиды. Функциональность векторов оценивали путем клонирования и исследования экспрессии в гене 'альфа'-L-арабинофуранозидазы, относящегося к Bifidobacterium longum. Рекомбинантные клоны Bifidobacterium pseudocatenulatum и E. coli были стабильными и показали увеличение активности 'альфа'-арабинофуранозидазы в 100 раз по сравнению с не трансформированными хозяевами. Испания, Dep. de Microbiologia y Bioquimica, Inst. de Productos Lacteos de Asturias (CSIC), 33300 Villaviciosa, Asturias. Библ. 55

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.11
Рубрики: ВЕКТОРЫ КЛОНИРОВАНИЯ
ПЛАЗМИДА PBC1
НЕ ТРАНСФОРМИРОВАННЫЕ ХОЗЯЕВА
BIFIDOBACTERIUM CATENULATUM (BACT.)
КОНСТРУИРОВАНИЕ
ГЕНЫ
ГЕН 'АЛЬФА'-АРАБИНОФУРАНОЗИДАЗЫ
ГЕТЕРОЛОГИЧНАЯ ЭКСПРЕССИЯ
АКТИВНОСТЬ
ПОВЫШЕНИЕ
BIFIDOBACTERIUM PSEUDOCATENULATUM (BACT.)
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ТРАНСФОРМАНТЫ

Доп.точки доступа:
Alvarez-Martin, Pablo; Florez, Ana Belen; Margolles, Abelardo; del, Solar Gloria; Mayo, Baltasar

13.

Патент 2388824 Российская Федерация, МКИ C12N 15/56.

Ген ABFB-1 Penicillium funiculosum [Текст] / Жан Мари Франсуа [и др.] ; Адиссео Франс С.А.С. - № 2007140566/13 ; Заявл. 03.05.2006 ; Опубл. 10.05.2010
Аннотация: Изобретение представляет собой полипептид, обладающий 'альфа'-L-арабинофуранозидазной активностью, выбранный из следующих полипептидов: полипептид с SEQ ID No.2, полипептид, аминокислотная последовательность которого находится между положениями 28 и 507 SEQ ID No.2, фрагмент полипептида с SEQ ID No.2, обладающий активностью 'альфа'-L-арабинофуранозидазы полипептид, обладающий активностью 'альфа'-L-арабинофуранозидазы В и проявляющий, по меньшей мере, 90% идентичность с полипептидом SEQ ID No.2. Изобретение также относится к полинуклеотиду, кодирующему данный полипептид, экспрессионной кассете и вектору, содержащим полинуклеотид, и организму-хозяину, содержащему данный полипептид. Изобретение позволяет расширить арсенал средств для гидролиза 'альфа'-L-арабинофуранозильных связей арабинофуранозилолигосахаридных соединений

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.25
Рубрики: 'АЛЬФА'-L-АРАБИНОФУРАНОЗИДАЗЫ
ГЕН AFFB-1
КЛЕТКИ-ХОЗЯЕВА
РЕКОМБИНАНТНЫЕ БЕЛКИ
ГИДРОЛИЗ АРАБИНОФУРАНОЗИЛОЛИГОСАПАРИДОВ
ПАТЕНТЫ
РОССИЯ

Доп.точки доступа:
Франсуа, Жан Мари; Парру, Жан-Люк; Туррасс, Оливье; Нор, Оливье; Адиссео Франс С.А.С.
Свободных экз. нет

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 12.05-04Б4.120

Substrate specificity of three recombinant 'альфа'-L-arabinofuranosidases from Bifidobacterium adolescentis and their divergent action on arabinoxylan and arabinoxylan oligosaccharides [Text] / Stijn Lagaert [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 2010. - Vol. 402, N 4. - P644-650 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Субстратная специфичность трех рекомбинантных 'альфа'-L-арабинофуранозидаз Bifidobacterium adolescentis и их дивергентное действие на арабиноксилан и арабиноксилановые олигосахариды
Аннотация: На основе данных по исследованию субстратной специфичности трех арабинофуранозидаз (AbfA, AbfB и АХН-d3) Bifidobacterium adolescentis и их способности к гидролизу арабиноксилановых олигосахаридов (АХОS) обсуждается механизм поглощения и гидролиза этим организмом AXOS. Бельгия, Lab. Food Chem. and Biochem. and Leuven Food Sci. and Nutr. Res. Ctr., (LFoRCe), Katholieke Univ. Leuven, Box 2463, 2001 Leuven. Библ. 27

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.25.99
Рубрики: 'АЛЬФА'-L-АРАБИНОФУРАНОЗИДАЗЫ
ТРИ РЕКОМБИНАНТНЫХ ФЕРМЕНТА
СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ОЛИГОСАХАРИДЫ
АРАБИНОКСИЛАНОВЫЕ ОЛИГОСАХАРИДЫ
МЕХАНИЗМ ГИДРОЛИЗА
BIFIDOBACTERIUM ADOLESCENTIS

Доп.точки доступа:
Lagaert, Stijn; Pollet, Anick; Delcour, Jan A.; Lavigne, Rob; Courtin, Chrisophe M.; Volckaert, Guido

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 14.03-04Б3.114

Distinct actions by Paenibacillus sp. stain E18 'альфа'-L-arabinofuranosidases and xylanase in xylan degradation [Text] / Pengjun Shi [et al.] // Appl. and Environ. Microbiol. - 2013. - Vol. 79, N 6. - P1990-1991 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Индивидуальные действия 'альфа',L-арабинофуранозидаз и ксилатазы штамма Paenibacillus sp. E18 при деградации ксилана

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.31
Рубрики: КСИЛАН
ДЕГРАДАЦИЯ
УЧАСТИЕ ФЕРМЕНТОВ
МЕХАНИЗМ
PAENIBACILLUS SP. (BACT.)
ШТАММ Е18
РЕКОМБИНАНТНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
'АЛЬФА',L-АРАБИНОФУРАНОЗИДАЗЫ
КСИЛАНАЗЫ

Доп.точки доступа:
Shi, Pengjun; Chen, Xiaoyan; Meng, Huoqing; Bai, Yingguo; Luo, Huiying; Yang, Peilong; Yao, Bin

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 89.10-04Б3.42

Безбородов, А. М.
Ферменты микроорганизмов, катализирующие расщепление полисахаридов клеточных стенок высших растений [Текст] / А. М. Безбородов, Н. А. Родионова // Всес. конф. Регуляция микроб. метаболизма, Пущино, 12-14 июня, 1989. - Пущино, 1989. - С. 38
Аннотация: При культивировании на целлюлозо-, гемицеллюлозо-, пектин-содержащих материалах целлюлолитические грибы образуют системы ферментов, расщепляющих клеточные стенки высших растений. Первыми на стенку, по-видимому, действуют ферменты, расщепляющие неупорядоченным образом молекулу частично этерифицированного 'альфа'-D-рамногалактуронана (пектина) срединных пластинок и первичных клеточных стенок: полигалактуроназы (КФ 3.2.1.15), пектиплиазы (КФ 4.2.2.9), вызывая мацерацию растительных тканей до отдельных клеток, разрушая поперечные мостики, соединяющие между собой покрытые гемицеллюлозами целлюлозные волокна в первичной клеточной стенке. Действие этих ферментов усиливают ферменты, гидролизующие 'альфа'-L-1,5-арабинаны, 1,4-'бета'-D-галактаны, расщепляющие связи между перечисленными полимерами стенки. Наиболее распространенные гемицеллюлозы - арабиноглюкуроноксиланы расщепляются до мономеров при совместном действии эндо-1,4-'бета'-ксиланаз (КФ 3.2.1.8) и экзо-1,4-'бета'ксилозидаз (КФ 3.2.1.37), соответственно гидролизующих основную цепь ксиланов до ксилоолигосахаридов и отщепляющих ксилозу с невосстанавливающих концов ксилоолигосахаридов. Боковые ветви, образованные 'альфа'-D-глюкуроновой кислотой и 'альфа'-L-арабинофуранозой отщепляют соответственно 'альфа'-глюкуронидаза и 'альфа'-L-арабинофуранозидаза (КФ 3.2.1.55). После удаления гемицеллюлоз целлюлоза становится доступной расщепляющим ее целлюлолитическим ферментам: эндо-1,4-'бета'-глюканазам (КФ 3.2.1.4), экзо-целлобиогидролазам (КФ 3.2.1.91) и 'бета'-глюкозидазам (КФ 3.2.1.21). В расщеплении лигноуглеводного комплекса участвуют эндо-1,4-'бета'-ксиланазы и 'бета'-глюкозидазы.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07 + 341.27.39.09.31
Рубрики: ЦЕЛЛЮЛОТИЧЕСКИЕ МИКРООРГАНИЗМЫ
ГРИБЫ
АКТИВНОСТЬ
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
ЦЕЛЛЮЛОЗА
ГЕМИЦЕЛЛЮЛОЗА
ПЕКТИН
БИОДЕГРАДАЦИЯ
ЦЕЛЛЮЛОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
КСИЛАНАЗЫ
КСИЛОЗИДАЗЫ
ГЛЮКУРОНИДАЗЫ-АЛЬФА
АРАБИНОФУРАНОЗИДАЗЫ-L-АЛЬФА
ЭНДОГЛЮКАНАЗЫ 1,4-БЕТА
ЭКЗО-ЦЕЛЛЮЛОБИОГИДРОЛАЗЫ
РАСТИТЕЛЬНОЕ СЫРЬЕ
БИОДЕГРАДАЦИЯ
КОНФЕРЕНЦИИ
ВСЕСОЮЗНАЯ КОНФЕРЕНЦИЯ
СССР
ПУЩИНО
ИЮНЬ
1989 Г.

Доп.точки доступа:
Родионова, Н.А.

17.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI28) 90.01-04Н3.26

Temperature dependent pHinstability of some 'альфа'-L-arabinofuranosidases [Text] / G. Butschak [et al.] // Arch. Geschwulstforsch. - 1989. - Vol. 59, N 3. - P165-170
Перевод заглавия: pH-лабильность некоторых 'альфа'-L-арабинофуранозидаз, зависящая от температуры
Аннотация: 'альфа'-L-Арабинозидазу (I) получали из различных грибов класса Ascomycetes и Deuteromycetes. Препараты выделяли и очищали осаждением (NH[4])[2]SO[4] и ацетоном, хроматографировали на сефадексе G-100. Устойчивость фермента и ее зависимость от рН и т-ры зависит от его происхождения. Например, I получ. из А. niger К1, при 37'ГРАДУС' С и рН 7,4 через 6 ч сохранил 85% активности, а I из G. Myabena через 10 мин инкубации при рН 7,4, 37'ГРАДУС' С сохранил лишь 10% активности. При рН 6,5 I независимо от происхождения был практически устойчив. Считают, что принимая во внимание зависимость устойчивости от рН, I можно использовать как носители противоопухолевых препаратов. ГДР, Central Institute of Molecular Biology, Acad. Sci. GDR, Berlin-Buch. Ил. 5. Табл. 3. Библ. 10.

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.55.07.05
Рубрики: АРАБИНОФУРАНОЗИДАЗЫ*'АЛЬФА',L-
РНЛАБИЛЬНОСТЬ
ТЕМПЕРАТУРНАЯ ЗАВИСИМОСТЬ
ASCOMYCETES
DEUTEROMYCETES

Доп.точки доступа:
Butschak, G.; Kuster, A.; Schulze, B.; Graffi, A.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 93.11-04Б2.171

Hespell, Robert B.
Purification and characterization of an 'альфа'-L-arabinofuranosidase from Butyrivibrio fibrisolvens GS113 [Text] / Robert B. Hespell, Patricia J. O'Bryan // Appl. and Environ. Microbiol. - 1992. - Vol. 58, N 4. - P1082-1088 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Очистка и характеристика 'альфа'-L-арабинофуранозидазы из Butyrivibrio fibrisolvens GS113
Аннотация: 'альфа'-L-Арабинофуранозидаза (I) очищена из цитоплазмы B. fibrisolvens GS113 с помощью фракционирования сульфатом аммония и хр-фии на фенил-агарозе, моно-Q и тойоперле HW55. Очищенная I имеет Mr 240 000, состоит из восьми субъединиц с Mr по 31 000, имеет pI 6,0, оптимумы при pH 6,0-6,5 и т-ре 45'ГРАДУС' С. Величины К и V[м][а][к][с] для п-нитрофенил-'альфа'-L-арабинофуранозида равны 0,7 мМ и 109 мкмоль/мин/мг белка соответственно. I специфична к фуранозидной конфигурации субстрата и расщепляет также метилумбеллиферил-'альфа'-L-арабинофуранозид. Продуктом гидролиза ксилана или арабинана является арабиноза. Арабиноксилобиоза расщеплялась до арабинозы и ксилобиозы. Поскольку данная бактерия не имеет внеклеточной I, главная роль очищенной I состоит в ассимиляции арабинозосодержащих ксилоолигосахаридов, образуемых при действии различных ферментов на ксилан. Ил. 5. Табл. 3. Библ. 33. США, Fermentation Biochem. Res. Unit, Nat. Center for Agric. Utilization Res., Agric. Res. Service, U.S. Dep. of Agric., Peoria, IL 61604.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: BUTYRIVIBRIO FIBRISOLVENS (BACT.)
ШТАММ GS 113
АЛЬФА-L-АРАБИНОФУРАНОЗИДАЗЫ
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
АРАБИНОКСИЛОБИОЗА
РАСЩЕПЛЕНИЕ

Доп.точки доступа:
O'Bryan, Patricia J.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 93.11-04Б2.172

Tajana, Eleonora.
Purification and characterization of two 'альфа'-L-arabinofuranosidases from Streptomyces diastaticus [Text] / Eleonora Tajana, Armin Fiechter, Wolfgang Zimmermann // Appl. and Environ. Microbiol. - 1992. - Vol. 58, N 5. - P1447-1450 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Очистка и характеристика двух 'альфа'-L-арабинофуранозидаз из Streptomyces diastaticus
Аннотация: Из почвы выделен неспорообразующий штамм S. diastaticus ET, синтезирующий две внеклеточные 'альфа'-L-арабинофуранозидазы (С1 и С2). Очистка ферментов включала ИОХ на моно-Q, моно-S и хроматофокусирование. Очищенные ферменты имеют Mr 38 000 (С1) и 60 000 (С2) и соотв. pI 8,8 о 8,3. Оптимальный диапазон pH для активности обоих ферментов 4-7. Значения К для п-нитрофенил-'альфа'-L-арабинофуранозида равны 10 мМ (С1) и 12,5 мМ (С2). С1 сохраняла 50% активности после инкубации при 25'ГРАДУС' С в течение 8 ч, а С2 сохраняла 80% активности в этих условиях. После 3 ч инкубации при 50'ГРАДУС' С, С1 теряла 90% исходной активности, а С2 только 40%. Очищенные ферменты выделяли арабинозу из арабиноксилана и 'бета'-1,5-арабинана, лишенного боковых цепей. Ил. 3. Табл. 2. Библ. 22. Швейцария, Inst. of Biotechnol., ETH-Honggerberg, CH-8093 Zurich.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: STREPTOMYCES DIASTATICUS (BACT.)
ШТАММ ET
АЛЬФА-L-АРАБИНОФУРАНОЗИДАЗЫ
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
АРАБИНОЗА
ОБРАЗОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Fiechter, Armin; Zimmermann, Wolfgang

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска