СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=АНТИПОРТЕРЫ<.>)

Общее количество найденных документов : 20
Показаны документы с 1 по 20

РЖ ВИНИТИ 34 (BI17) 96.04-04И1.29

Role of the invertebrate electrogenic 2Na{+}/1H{+} antiporter in monovalent and divalent cation transport [Text] / G. A. Ahearn [et al.] // J. Exp. Biol. - 1994. - Vol. 196. - P319-335 . - ISSN 0022-0949
Перевод заглавия: Роль электрогенного антипортера 2Na{+}/1H{+} у беспозвоночных в транспортере одно- и двухвалентных катионов
Аннотация: В последние годы в мембранах щеточных каемок кишечника, почек и жабр беспозвоночных найден электрогенный антипортер 2Na{+}/1H{+}, сильно отличающийся от физиол. свойствам от антипортера Na{+}/H{+} клеток позвоночных. Он реагирует на наведенный трансмембранный потенциал и имеет сильное сродство к Ca{2+}. Транспорт Ca{2+} в клетки беспозвоночных через щеточную каемку в значительной степени обеспечивается этими антипортерами, процессу мешают Zn и Cd. США, Dep. of Zoology, Univ. of Hawaii at Manoa, Honolulu, H1 96822. Ил. 12. Табл. 1. Библ. 27

ГРНТИ	34.33.15

ВИНИТИ 341.33.15.02.29
Рубрики: БЕСПОЗВОНОЧНЫЕ
КАТИОНЫ
ТРАНСПОРТ
ЭЛЕКТРОГЕННЫЕ АНТИПОРТЕРЫ

Доп.точки доступа:
Ahearn, G.A.; Zhuang, Z.; Duerr, J.; Pennington, V.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.05-04Я6.303

Role of the invertebrate electrogenic 2Na{+}/1H{+} antiporter in monovalent and divalent cation transport [Text] / G. A. Ahearn [et al.] // J. Exp. Biol. - 1994. - Vol. 196. - P319-335 . - ISSN 0022-0949
Перевод заглавия: Роль электрогенного антипортера 2Na{+}/1H{+} у беспозвоночных в транспортере одно- и двухвалентных катионов
Аннотация: В последние годы в мембранах щеточных каемок кишечника, почек и жабр беспозвоночных найден электрогенный антипортер 2Na{+}/1H{+}, сильно отличающийся от физиол. свойствам от антипортера Na{+}/H{+} клеток позвоночных. Он реагирует на наведенный трансмембранный потенциал и имеет сильное сродство к Ca{2+}. Транспорт Ca{2+} в клетки беспозвоночных через щеточную каемку в значительной степени обеспечивается этими антипортерами, процессу мешают Zn и Cd. США, Dep. of Zoology, Univ. of Hawaii at Manoa, Honolulu, H1 96822. Ил. 12. Табл. 1. Библ. 27

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.19
Рубрики: БЕСПОЗВОНОЧНЫЕ
КАТИОНЫ
ТРАНСПОРТ
ЭЛЕКТРОГЕННЫЕ АНТИПОРТЕРЫ

Доп.точки доступа:
Ahearn, G.A.; Zhuang, Z.; Duerr, J.; Pennington, V.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.01-04Б2.58

Inaba, Masami.
Na{+}/H{+} antiporters of the cyanobacterium Synechocystis sp. PCC 6803 [Text] : abstr. Annu. Meet. and 37th Symp. Jap. Soc. Plant Physiol., March 27-29, 1997 / Masami Inaba, Atsushi Sakamoto, Nono Murata // Plant and Cell Physiol. - 1997. - Vol. 38, Suppl. - P105 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Na{+}/H{+}антипортеры цианобактерии Synechocystis sp. PCC 6803
Аннотация: Na{+}/H{+} антипортеры могут играть существенную роль в регуляции внутриклеточного значения pH и конц-ии Na{+} при фотосинтезе. Недавно была полностью определена последовательность нуклеотидов в геноме одноклеточной цианобактерии Synechocystis sp. PCC 6803. Было постулировано, что Na{+}/H{+} антипортеры кодируются 3 возможными генами (ORF): sil 689, sir 415 и sir 1595. Чтобы идентифицировать белки, кодируемые этими генами, авт. трансформировали мутантный штамм E. coli NM81, дефектный по Na/H антипортерам, с помощью плазмиды, содержащей PCR-фрагмент sir 689. Трансформированные клетки росли в присутствии 0,7 М NaCl и при pH 7,5, т. е. в условиях, ингибирующих рост исходного штамма E. coli NM81. Авт. сообщают о попытках измерить активность Na{+}/H{+} антипорта в вывернутых мембранных везикулах, полученных из клеток штамма NM81 и трансформанта. Япония, Sch. of Life Sci. Grad. Univ. Advanced Studies, Okazaki 444

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11
Рубрики: SYNECHOCYSTIS (BACT.)
ШТАММ РСС 6803
АНТИПОРТЕР
NA(+)/H(+)
ГЕНЫ
ГЕНЫ, КОДИРУЮЩИЕ АНТИПОРТЕРЫ

Доп.точки доступа:
Sakamoto, Atsushi; Murata, Nono

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.02-04Б2.32

Roles of conserved arginine residues in the metal-tetracycline/H{+} antiporter of Escherichia coli [Text] / Tomomi Kimura [et al.] // Biochemistry. - 1998. - Vol. 37, N 16. - P5475-5480 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Роли консервативных остатков аргинина в антипортере металлтетрациклин/H{+} Escherichia coli
Аннотация: С использованием точкового направленного мутагенеза получены мутантные формы антипортера тетрациклин/H{+}, в котором остатки Arg заменена на Ala, Lys или Cys. Замещения Arg 31, Arg 67, Arg 71 и Arg 238 на Ala, Cys или Lys не влияли на устойчивость клеток E. coli к тетрациклину. Только мутант Arg 238'-'Ala имел пониженную транспортную активность мембранных везикул, вероятно, из-за нестабильности мутантного белка. Замещения Arg 70 и Arg 127 на Ala или Cys сильно понижали устойчивость к антибиотику и приводили к почти полной потере транспортной активности. Эффект тетрациклина на связывание [{14}C]-N-этилмалеимида в комбинированном мутанте S 65C/R101A или L97C/R101A свидетельствует о том, что Arg 101 может вызывать индуцированные субстратом конформационные изменения антипортера. Япония, Dep. Cell Membr. Biol., Inst. Sci Industrial Res., Osaka Univ., Osaka 567. Библ. 30

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11
Рубрики: АНТИПОРТЕРЫ
МЕТАЛЛ-ТЕТРАЦИКЛИН/Н{+}
МУТАЦИИ
КОНСЕРВАТИВНЫЕ ОСТАТКИ
ФУНКЦИИ

Доп.точки доступа:
Kimura, Tomomi; Nakatani, Mariko; Kawabe, Tetsuhiro; Yamaguchi, Akihito

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 00.05-04В2.33

Inaba, Masami.
Mammalian-type Na{+}/H{+} antiporters in Synechocystis sp. PCC 6803 [Text] : abstr. Annu. Meet. and 38th Symp. Jap. Soc. Plant Physiol., [Kyoto], May 3-5, 1998 / Masami Inaba, Atsushi Sakamoto, Norio Murata // Plant and Cell Physiol. - 1998. - Vol. 39, Suppl. - P132 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Антипортеры Na{+}/H{+} животного типа у Synechocystis sp. РСС-6803
Аннотация: Изоформы NHE обменных антипортеров Na{+}/H{+} в животных клетках выделяют H{+} в обмен на поглощение Na{+} из цитоплазматической мембраны при активации факторами роста, гормонами и при подкислении цитоплазмы. Обнаружены 2 гена гомологов NHE (spa1 и spa2) в геноме Synechocystis sp. РСС-6803. Эти гены, предположительно, играют важную роль в регуляции внутриклеточной pH и конц-ии Na{+}. Экспрессия spa1 под контролем Na{+}-зависимого промотера Escherichia coli восстанавливала толерантность к Na{+} и Li{+} у Na{+}/H{+}-дефицитно-антипортерного мутанта E. coli. Инверсионные мембранные пузырьки, полученные из трансформированных клеток, проявляли Na{+}/H{+}-антипорт-активность. Обсуждается возможная роль spa1 и spa2 у Synechocystis на базе свойств разрушителей генов, полученных вставочным мутагенезом. Япония, Sch. of Life Sci., Grad. Univ. Advanced Studies, Okazaki 444U

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: CYANOPHYTA (ALGAE)
SYNECHOCYSTIS (ALGAE)
АНТИПОРТЕРЫ
СВОЙСТВА

Доп.точки доступа:
Sakamoto, Atsushi; Murata, Norio

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.06-04Б2.64

Inaba, Masami.
Mammalian-type Na{+}/H{+} antiporters in Synechocystis sp. PCC 6803 [Text] : abstr. Annu. Meet. and 38th Symp. Jap. Soc. Plant Physiol., [Kyoto], May 3-5, 1998 / Masami Inaba, Atsushi Sakamoto, Norio Murata // Plant and Cell Physiol. - 1998. - Vol. 39, Suppl. - P132 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Антипортеры Na{+}/H{+} животного типа у Synechocystis sp. РСС-6803
Аннотация: Изоформы NHE обменных антипортеров Na{+}/H{+} в животных клетках выделяют H{+} в обмен на поглощение Na{+} из цитоплазматической мембраны при активации факторами роста, гормонами и при подкислении цитоплазмы. Обнаружены 2 гена гомологов NHE (spa1 и spa2) в геноме Synechocystis sp. РСС-6803. Эти гены, предположительно, играют важную роль в регуляции внутриклеточной pH и конц-ии Na{+}. Экспрессия spa1 под контролем Na{+}-зависимого промотера Escherichia coli восстанавливала толерантность к Na{+} и Li{+} у Na{+}/H{+}-дефицитно-антипортерного мутанта E. coli. Инверсионные мембранные пузырьки, полученные из трансформированных клеток, проявляли Na{+}/H{+}-антипорт-активность. Обсуждается возможная роль spa1 и spa2 у Synechocystis на базе свойств разрушителей генов, полученных вставочным мутагенезом. Япония, Sch. of Life Sci., Grad. Univ. Advanced Studies, Okazaki 444U

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11
Рубрики: CYANOPHYTA (ALGAE)
SYNECHOCYSTIS (ALGAE)
АНТИПОРТЕРЫ
СВОЙСТВА

Доп.точки доступа:
Sakamoto, Atsushi; Murata, Norio

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.06-04Б2.65

CHR, a novel family of prokaryotic proton motive force-driven transporters probably containg chromate/sulfate antiporters [Text] / Dietrich H. Nies [et al.] // J. Bacteriol. - 1998. - Vol. 180, N 21. - P5799-5802 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: CHR, новое семейство прокариотических переносчиков, движимых протонным градиентом, вероятно, содержащих хроматсульфатные антипортеры
Аннотация: Описано небольшое семейство белков, Chr, к-рое содержит переносчики, переносящие хромат и/или сульфат. Белки Chr встречаются у бактерий и архебактерий. Они состоят из 'ЭКВИВ'400 аминокислотных остатков, вероятно, имеют 10 трансмембранных 'альфа'-спиральных доменов и необычное их расположение (4 в первой половине полипептида и 6 трансмембранных спиралей во второй половине белка). Приведена модель топологии Chr, основанная на том предположении, что белок функционирует в одиночку и является мономером. Поскольку все белки семейства Chr состоят из двух гомологичных половин, предполагается, что они возникли в результате внутригенной дупликации. Германия, Inst. fur Mikrobiol., D-06099, Halle. Fax: (49)345-552-7010. E-mail: D.Nies@mikrobiologie.uni-halle.de. Библ. 29

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11
Рубрики: БЕЛОК
БЕЛКИ CHR
ПРОКАРИОТИЧЕСКИЕ ПЕРЕНОСЧИКИ
НОВОЕ СЕМЕЙСТВО
АНТИПОРТЕРЫ
ТОПОЛОГИЯ
ХРОМАТЫ
СУЛЬФАТЫ
ЭУБАКТЕРИИ
АРХЕБАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Nies, Dietrich H.; Koch, Sandra; Wachi, Shinichiro; Peitzsch, Nicola; Saier, Milton H.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 00.11-04В2.257

Nass, Richard.
Novel localization of a Na{+}/H{+} exchanger in a late endosomal vompartment of yeast. Implications for vacuole biogenesis [Text] / Richard Nass, Rajini Rao // J. Biol. Chem. - 1998. - Vol. 273, N 33. - P21054-21060 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Новооткрытая локализация Na{+}/H{+}-антипортеров в компартменте поздних эндосом у дрожжей: к вопросу о биогенезе вакуолей
Аннотация: Антипортеры Na{+}/H{+} контролируют трансмембранный перенос и играют ключевую роль в устойчивости в отношении Na{+}, в регуляции клеточного объема и рН. Хорошо изучены изоформы антипортера плазматической мембраны NHE1-4. Гомолог Nhx1 NHE дрожжей локализуется лишь в превакуолярных компартментах, эквивалентных поздним эндосомам в клетках животных. В дрожжевых клетках эти компартменты примыкают биполярно к вакуолярной мембране. Nhx1 служит основателем нового кластера гомологов антипортеров у дрожжей, червей и человека. Участвуя в компартментализации Na{+}, внутриклеточные антипортеры участвуют в обеспечении галотолерантности. Предложена гипотеза, согласно которой перенос воды и солей во внутриклеточные пузырьки позволяет регулировать их объем и рН их содержимого и таким путем влиять на биогенез вакуолей. США, Dep. Physiol., Johns Hopkins Univ. Sch. Med., Baltimore MD 21205. Библ. 39

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: АНТИПОРТЕРЫ NA{+}/H{+}
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
ЭНДОСОМЫ
ДРОЖЖИ

Доп.точки доступа:
Rao, Rajini

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 02.10-04М4.124

Изменение степени участия ADP/ATP антипортера и аспартат/глутаматного антипортера в разобщающем действии жирных кислот в митохондриях печени под влиянием катионного детергента цетилтриметиламмонийбромида [Текст] / В. Н. Самарцев [и др.] // Биохимия. - 2001. - Т. 66, N 8. - С. 1137-1143 . - ISSN 0320-9725
Аннотация: Изучали действие положительно заряженного амфифильного соединения цетилтриметиламмонийбромида (ЦТАБ) на разобщающее действие пальмитиновой и лауриновой кислот и на ресопрягающие эффекты карбоксиатрактилата и глутамата в митохондриях печени. ЦТАБ (40 мкМ) в присутствии 3 мМ MgCl[2] почти не влиял на стимуляцию дыхания митохондрий пальмитиновой кислотой, но увеличивал ресопрягающий эффект глутамата и настолько же уменьшал ресопрягающий эффект карбоксиатрактилата, при этом их суммарный респорягающий эффект (составляющий около 80%) не изменялся. Таким образом, ЦТАБ уменьшал вклад ADP/ATP антипортера и настолько же увеличивал вклад аспартат/глутаматного антипортера в разобщающее действие жирных кислот. В присутствии ЦТАБ ресопрягающие эффекты карбоксиатрактилата и глутамата в меньшей степени зависели от pH среды инкубации, чем в его отсутствие. Полученные данные объясняются предположением о том, что жирные кислоты в анионной форме лучше доступны для ADP/ATP антипортера, а нейтральные формы - для аспартат/глутаматного антипортера, и что ЦТАБ изменяет степень участия анионных переносчиков в разобщающем действии жирных кислот вследствие того, что он образует с анионами жирных кислот нейтральные комплексы. Россия, Ин-т физико-химической биологии МГУ, Москва. Библ. 20

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.29.15
Рубрики: ЖИРНЫЕ КИСЛОТЫ
РАЗОБЩАЮЩЕЕ ДЕЙСТВИЕ
АНТИПОРТЕРЫ
АДФ/АТФ
АСПАРТАТ/ГЛУТАМАТ
СТЕПЕНЬ УЧАСТИЯ
ЦЕТИЛТРИМЕТИЛАМММОНИЙБРОМИД
РОЛЬ
МИТОХОНДРИИ ПЕЧЕНИ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Самарцев, В.Н.; Маркова, О.В.; Чезганова, С.А.; Мохова, Е.Н.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 03.11-04Б2.30

Salt stress response: A paradigm for acclimation to environmental stress in cyanobacteria [Text] / Martin Hagemann [et al.] // 5 European Workshop on the Molecular Biology of Cyanobacteria, Stockholm, June 9-12, 2002. - Stockholm, 2002. - P83
Перевод заглавия: Отклик на солевой стресс. Набор представлений о приспособляемости цианобактерий к стрессу в неблагоприятной среде
Аннотация: Рассмотрены внутриклеточные биомолекулы и физиологические процессы, связанные с явлением стресса у цианобактерий (ЦБ). Приспособляемость ЦБ к изменениям солености обеспечивается накоплением в клетках совместимых растворенных веществ (compatible solutes) и выбросом из клетки неорганических ионов. К первым относится глюкозилглицерол. Его синтез регулируется на биохимическом уровне и на уровне экспрессии генов. Напротив, белки-антипортеры Na{+}/H{+}, обеспечивающие выброс ионов, очевидно, вырабатываются конститутивно. Существуют две группы белков, участвующих в приспособлении ЦБ к солености и другим стрессовым условиям. Молекулярно-биологические основы физиологических явлений, связанных с приспособленностью к солености, изучены неплохо. Механизмы, касающиеся ощущения клеткой солености и соответствующих ее р-ций, по большей части неизвестны. Используя функциональную геномику, авторы анализировали участие в последних явлениях предполагаемых сенсоров и передатчиков сигнала, подобных сигма-факторам и протеинкиназам. Показали, что в индукции нескольких стрессовых белков, вероятно, участвует альтернативный сигма-фактор SigF. Мутанты, недостаточные по генам, кодирующим специфические гистидинкиназы, проявляли изменения в солевой устойчивости и измененную индукцию экспрессии генов, "включаемых" действием соли. На уровне целостного генома изучали изменения в экспрессии генов у таких мутантов с помощью микрочашечного анализа ДНК (microarray analysis). Показали совместное участие нескольких гистидинкиназ в улавливании солевого стресса и в соответствующей активации генов. Германия, Univ. Rostock, Plant Physiology, D-18051 Rostock (E-mail: martin.hageman@biologie.uni-rostock.de)

ГРНТИ	34.27.19

ВИНИТИ 341.27.19.13.07
Рубрики: ЦИАНОБАКТЕРИИ
СОЛЕВОЙ СТРЕСС
ВЛИЯНИЕ
БЕЛОК
БЕЛКИ-АНТИПОРТЕРЫ
СИГМА-ФАКТОР SIGF

Доп.точки доступа:
Hagemann, Martin; Marin, Kaya; Huckauf, Jana; Fulda, Sabine; Mikkat, Stefan; Karandashova, Inga; Elanskaya, Irina; Suzuki, Iwane; Murata, Norio

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 03.12-04Б3.17

Salt stress response: A paradigm for acclimation to environmental stress in cyanobacteria [Text] / Martin Hagemann [et al.] // 5 European Workshop on the Molecular Biology of Cyanobacteria, Stockholm, June 9-12, 2002. - Stockholm, 2002. - P83
Перевод заглавия: Отклик на солевой стресс. Набор представлений о приспособляемости цианобактерий к стрессу в неблагоприятной среде
Аннотация: Рассмотрены внутриклеточные биомолекулы и физиологические процессы, связанные с явлением стресса у цианобактерий (ЦБ). Приспособляемость ЦБ к изменениям солености обеспечивается накоплением в клетках совместимых растворенных веществ (compatible solutes) и выбросом из клетки неорганических ионов. К первым относится глюкозилглицерол. Его синтез регулируется на биохимическом уровне и на уровне экспрессии генов. Напротив, белки-антипортеры Na{+}/H{+}, обеспечивающие выброс ионов, очевидно, вырабатываются конститутивно. Существуют две группы белков, участвующих в приспособлении ЦБ к солености и другим стрессовым условиям. Молекулярно-биологические основы физиологических явлений, связанных с приспособленностью к солености, изучены неплохо. Механизмы, касающиеся ощущения клеткой солености и соответствующих ее р-ций, по большей части неизвестны. Используя функциональную геномику, авторы анализировали участие в последних явлениях предполагаемых сенсоров и передатчиков сигнала, подобных сигма-факторам и протеинкиназам. Показали, что в индукции нескольких стрессовых белков, вероятно, участвует альтернативный сигма-фактор SigF. Мутанты, недостаточные по генам, кодирующим специфические гистидинкиназы, проявляли изменения в солевой устойчивости и измененную индукцию экспрессии генов, "включаемых" действием соли. На уровне целостного генома изучали изменения в экспрессии генов у таких мутантов с помощью микрочашечного анализа ДНК (microarray analysis). Показали совместное участие нескольких гистидинкиназ в улавливании солевого стресса и в соответствующей активации генов. Германия, Univ. Rostock, Plant Physiology, D-18051 Rostock (E-mail: martin.hageman@biologie.uni-rostock.de)

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.02
Рубрики: ЦИАНОБАКТЕРИИ
СОЛЕВОЙ СТРЕСС
ВЛИЯНИЕ
БЕЛОК
БЕЛКИ-АНТИПОРТЕРЫ
СИГМА-ФАКТОР SIGF

Доп.точки доступа:
Hagemann, Martin; Marin, Kaya; Huckauf, Jana; Fulda, Sabine; Mikkat, Stefan; Karandashova, Inga; Elanskaya, Irina; Suzuki, Iwane; Murata, Norio

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 07.07-04В3.72Д

Луньков, Р. В.
Роль H{+}-АТФазы и Na{+}/H{+} антипортера плазматической мембраны клеток корня в водном обмене галофита Suaeda altissima [Текст] : автореф. Дис. на соиск. уч. степ. канд. биол. наук / Р. В. Луньков ; Ин-т физиол. раст. РАН, Москва. - Москва, 2006. - 26 с. : ил.

ГРНТИ	34.31.21

ВИНИТИ 341.31.21.07
Рубрики: МЕМБРАННЫЙ ТРАНСПОРТ
НАТРИЙ
ВОДОРОД
ИОНЫ
АНТИПОРТЕРЫ
АТФАЗА*H{+}
ВОДНЫЙ РЕЖИМ
SUAEDA ALTISSIMA
КОРНИ
ВОДА
ТРАНСПОРТ

Доп.точки доступа:
Ин-т физиол. раст. РАН, Москва
Свободных экз. нет

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 07.07-04В3.86

Apse, Maris P.
Vacuolar cation/H{+} exchange, ion homeostasis, and leaf development are altered ina T-DNA insertional mutant of AtNHX1, the Arabidopsis vacuolar Na{+} /H{+} antiporter [Text] / Maris P. Apse, Jordan B. Sottosanto, Eduardo Blumwald // Plant J. - 2003. - Vol. 36, N 2. - P229-239 . - ISSN 0960-7412
Перевод заглавия: Вакуолярный катион/H{+}-обмен, гомеостаз ионов и развитие листьев, изменяемые у вставочного Т-ДНК-мутанта AtNHX1, вакуолярного Na{+}/H{+}-антипортера арабидопсиса
Аннотация: Создавая возможность аккумуляции Na{+} вне цитозоля, клетки растений могут предотвращать ионотоксикоз и использовать вакуолярный Na{+} как осмотик для поддержания тургора. Т. к. многие гены, кодирующие Na{+}/H{+}-антипортеры, клонированы и у солечувствительных растений, возможно их участие и в других областях, кроме солетолерантности. Это подтверждает широкая экспрессия Na-протонного обменника-1 арабидопсиса (AtNHX1). Выделена Т-ДНК вставочного мутанта AtNHX1 вакуолярного Na{+}/H{+}-антипортера арабидопсиса. Вакуоли, выделенные из листьев nhx1-растений, имели намного ниже Na{+}/H{+} и K{+}/H{+}-обменную активность, и у этих растений изменялось развитие листьев, реже встречались крупные эпидермальные клетки и уменьшалась общая площадь листа в сравнении с растениями дикого типа. Сверхэкспрессия AtNHX1 на фоне nhx1 комплементировала эти фенотипы. В присутствии NaCl приживаемость проростков nhx1 снижалась. По этим данным, AtNHX1 является доминантным K{+} и Na{+}/H{+}-антипортером вакуолей листьев арабидопсиса и вносит важный вклад в гомеостаз по линии солетолерантности и общего развития

ГРНТИ	34.31.21

ВИНИТИ 341.31.21.19
Рубрики: СОЛЕУСТОЙЧИВОСТЬ
ЛИСТ
ARABIDOPSIS SP.
МУТАНТ
НАТРИЙ
ВОДОРОД
АНТИПОРТЕРЫ
РАЗВИТИЕ

Доп.точки доступа:
Sottosanto, Jordan B.; Blumwald, Eduardo

14.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI28) 09.02-04Н3.40

Lo, Maisie.
The X[c]{-} cystine/glutamate antiporter: A potential target for therapy of cancer and other diseases [Text] / Maisie Lo, Yu-Zhuo Wang, Peter W. Gout // J. Cell. Physiol. - 2008. - Vol. 215, N 3. - P593-602 . - ISSN 0021-9541
Перевод заглавия: Антипортер x[c]{-} цистина/глутамата: возможная мишень для терапии рака и других заболеваний
Аннотация: Обзор посвящен экспрессии и функции x[c]{-} транспортера в клетках и тканях и его роли в патогенезе заболеваний. Отмечают возможность использования ингибиторов x{-}[c], в частности, сульфазалазина, для блокирования опухолевого роста. Канада, Univ. Britich Columbia, Vancuver. Библ. 120

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.55.07.04
Рубрики: ОПУХОЛИ ЗЛОКАЧЕСТВЕННЫЕ
ПАТОГЕНЕЗ
МИШЕНИ ДЛЯ ТЕРАПИИ
АНТИПОРТЕРЫ
X{-}[C] ЦИСТИН/ГЛУТАМАТ
IN VITRO

Доп.точки доступа:
Wang, Yu-Zhuo; Gout, Peter W.

15.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 09.02-04Н1.58

Lo, Maisie.
The X[c]{-} cystine/glutamate antiporter: A potential target for therapy of cancer and other diseases [Text] / Maisie Lo, Yu-Zhuo Wang, Peter W. Gout // J. Cell. Physiol. - 2008. - Vol. 215, N 3. - P593-602 . - ISSN 0021-9541
Перевод заглавия: Антипортер x[c]{-} цистина/глутамата: возможная мишень для терапии рака и других заболеваний
Аннотация: Обзор посвящен экспрессии и функции x[c]{-} транспортера в клетках и тканях и его роли в патогенезе заболеваний. Отмечают возможность использования ингибиторов x{-}[c], в частности, сульфазалазина, для блокирования опухолевого роста. Канада, Univ. Britich Columbia, Vancuver. Библ. 120

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.19.02
Рубрики: ОПУХОЛИ ЗЛОКАЧЕСТВЕННЫЕ
ПАТОГЕНЕЗ
МИШЕНИ ДЛЯ ТЕРАПИИ
АНТИПОРТЕРЫ
X{-}[C] ЦИСТИН/ГЛУТАМАТ
IN VITRO

Доп.точки доступа:
Wang, Yu-Zhuo; Gout, Peter W.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 14.05-04Б4.184

Candida glabrata Drug:H{+} antiporter CgQdr2 confers imidazole drug resistance, being activated by transcription factor CgPdr1 [Text] / Catarina Costa [et al.] // Antimicrob. Agents and Chemother. - 2013. - Vol. 57, N 7. - P3159-3167 . - ISSN 0066-4804
Перевод заглавия: Лекарство:Н{+} антипортер CgQdr2 Candida glabrata обеспечивает лекарственную устойчивость к имидазолу через активацию фактора транскрипции CgPdr1

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.25.07
Рубрики: ЛЕКАРСТВЕННАЯ УСТОЙЧИВОСТЬ
ИМИДАЗОЛ
АНТИПОРТЕРЫ
CGQDR2
ГЕНЫ
АКТИВАЦИЯ
ФАКТОРЫ ТРАНСКРИПЦИИ
CGPDR1
CANDIDA GLABRATA (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Costa, Catarina; Pires, Carla; Cabrito, Tania R.; Renaudin, Adeline; Ohno, Michiyo; Chibana, Hiroji; Sa-Correia, Isabel; Teixeira, Miguel C.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.12-04Б2.530

DeMoss, John A.
NarK enhances nitrate uptake and nitrite excretion in Escherichia coli [Text] / John A. DeMoss, Pei-Young Hsu // J. Bacteriol. - 1991. - Vol. 173, N 11. - P3303-3310 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: NarK ускоряет поглощение нитрата и выделение нитрита в Escherichia coli
Аннотация: Мутант nar K Escherichia coli практически не отличается от дикого штамма по скорости метаболизма нитрата и нитрита в процессе роста на среде с глюкозой и нитратом в анаэр. условиях. В отличие от дикого штамма мутант nar K не выделяет в среду нитрит в этих условиях. При блокировании образования нитритредуктазы мутант nar K выделяет нитрит в среду, а скорость восстановления нитрата до нитрита существенно ниже у мутанта, чем у штамма дикого типа. Т. обр. E. coli способны поглощать нитрат и выделять нитрит в отсутствие функционального белка NarK, но в растущих Кл этого белок существенно ускоряет оба процесса. Ил. 5. Табл. 2. Библ. 21. США, Dep. of Biochemistry and Molecular Biol., Univ. of Texas Medical School, Houston, Texas 77030.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
МУТАНТЫ NARK
НИТРАТЫ
НИТРИТЫ
ТРАНСПОРТ ИОНОВ
ВЫДЕЛЕНИЕ
МЕТАБОЛИЗМ
КОРРЕЛЯЦИЯ
АНТИПОРТЕРЫ
БЕЛОК NAR K

Доп.точки доступа:
Hsu, Pei-Young

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 92.09-04Я6.315

Hebert, Daniel N.
Uniporters and anion antiporters [Text] / Daniel N. Hebert, Anthony Carruthers // Curr. Opinion Cell Biol. - 1991. - Vol. 3, N 4. - P702-709 . - ISSN 0955-0674
Перевод заглавия: Унипортеры и анионные антипортеры
Аннотация: Обзор. Подробно рассмотрены св-ва переносчиков глюкозы к-рые относятся к классу унипортеров. Приведены рез-ты исследований соотношения структуры и активности переносчиков глюкозы, их связь с гликолитич. ферментами, контроль переносчиков со стороны инсулина и участвующие в контроле сигнальные мех-мы. Кратко рассмотрены рез-ты исследований унипортеров, переносящих нуклеозиды, и аспартат-глутаматного антипортера. США, Univ. Massachusetts Med. Crt., Worcester, МА 01605. Библ. 50.

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.19
Рубрики: ИОННЫЕ КАНАЛЫ
УНИПОРТЕРЫ
АНТИПОРТЕРЫ
ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ
ТРАНСМЕМБРАННЫЙ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 50

Доп.точки доступа:
Carruthers, Anthony

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 93.09-04Я6.250

Cabantchik, Z. I.
Chemical probes for anion transporters of mammalian cell membranes [Text] / Z. I. Cabantchik, R. Greger // Amer. J. Physiol. - 1992. - Vol. 262, N 4. - С803-С827 . - ISSN 0002-9513
Перевод заглавия: Химические зонды [для изучения] анионных транспортеров мембран клеток млекопитающих
Аннотация: Обзор. Рассмотрены вопросы изучения Cl{-}-каналов (Cl{-}-анионные симпортер-контраспортеры и анионобменные антипортеры) при помощи различных зондов: св-ва (хим. превращения, ингибиторные эффекты, физиол. влияние, влияние на Cl{-}-каналы, Na{+}-независимые Cl{-}-HCO[3]{-}-обменники, эритроидные и неэритроидные Кл) некоторых зондов (арилалкилсульфонаты, дисульфостильбены, некоторые сульфонамидные диуретики, ариламиноалкильные бензоаты), приведены формулы основных зондов, дается информация об их терапевтическом значении. Иерусалим, Inst. Hebrew Univ. Jerusalem, Jerusalem 91904. Библ. 211.

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.19
Рубрики: ИОННЫЕ КАНАЛЫ
КОТРАНСПОРТ
АНИОНЕБМЕННЫЕ АНТИПОРТЕРЫ
ХИМИЧЕСКИЕ ЗОНДЫ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 211

Доп.точки доступа:
Greger, R.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 15.09-04В3.120

Рибченко, Ж. I.
Функцiонування Na{+}-H{+}-антипортерiв плазматичних i вакуолярних мембран у рослинних клiтинах за умов засоленого середовища та вплив на них бiологiчно активних препаратiв [Текст] / Ж. I. Рибченко, Т. О. Палладiна // Доп. НАНУ. - 2013. - N 2. - С. 158-1962 . - ISSN 1025-6415
Перевод заглавия: Функционирование Na{+}-H{+}-антипортеров плазматических и вакуолярных мембран растительных клеток в условиях засоления среды и влияние на них биологически активных препаратов
Аннотация: Исследована роль в солестойкости растений вторично-активных Na{+}-H{+}-насосов и влияние на них биологически активных препаратов на проростках кукурузы, экспонированных на 0,1 М NaCl. Активность Na{+}-H{+}-антипортеров в вакуолярных мембранах клеток корней была на порядок выше, чем в плазматических мембранах. в присутствии NaCl активность антипортеров, особенно в вакуолярных мембранах, значительно повышалась, усиливаясь со временем. Обработка семян препаратом метиур, к-рый обладет сильным солепротекторным эффектом, усиливала активность Na{+}-H{+}-антипортеров, особенно в условиях солевой экспозиции, тогда как влияние более слабого препарата ивин оказалось незначительным. Установлено, что солепротекторная способность метиура объясняется в основном его способностью усиливать функционирование Na{+}-H{+}-антипортеров, к-рые выводят из цитоплазмы клеток токсический для них Na{+} во внешнее и вакуолярное пространство

ГРНТИ	34.31.21

ВИНИТИ 341.31.21.19
Рубрики: ЗАСОЛЕНИЕ
МЕМБРАНЫ
NA{+}-H{+}-АНТИПОРТЕРЫ
ВЫСШИЕ РАСТЕНИЯ

Доп.точки доступа:
Палладiна, Т.О.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска