Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=АМИЛОИДНЫЙ 'БЕТА'-БЕЛОК<.>)
Общее количество найденных документов : 12
Показаны документы с 1 по 12
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 95.07-04А1.094

   
    Effect of amyloid beta-protein on membrane properties [Text] : abstr. 3rd Int. Conf. Alzheimer's Disease and Relat. Disorders, Abano Terme, July 12-17, 1992 / Ved P. S. Chauhan [et al.] // Neurobiol. Aging. - 1992. - Vol. 13, Suppl. N1. - P39 . - ISSN 0197-4580
Перевод заглавия: Влияние бета-белка амилоида на свойства мембран
Аннотация: Изучали влияние амилоидного 'бета'-белка (А'бета') на липосомальную агрегацию. Липосомы агрегировали в присутствии А'бета' 1-40, А'бета' уменьшал текучесть мембран (опыты с использованием в качестве зонда 1,6-дифенил1,3,5-гексатриена), индуцировал разделение липидной фазы мембран и мог переходить от многослойнх липосом в однослойные, т. е. растворенный А'бета' взаимодействовал с мембранами. Авт. полагают, что А'бета' может разрушить нормальную архитектуру клеточных мембран и способствовать нейрональной дегенерации. США, New York St. Inst. for basic Res. in Developmental Disabilities, Staten Island, NY 10314.
ГРНТИ  
34.03.27
ВИНИТИ 341.03.27.11.07.15
Рубрики: СТАРЕНИЕ
НЕЙРОДЕГЕНЕРАТИВНЫЕ БОЛЕЗНИ
АЛЬЦГЕЙМЕРА БОЛЕЗНЬ
МОЛЕКУЛЯРНЫЕ МЕХАНИЗМЫ
БЕЛКИ
АМИЛОИДНЫЙ 'БЕТА'-БЕЛОК
МЕМБРАНОАКТИВНЫЕ СВОЙСТВА
ВЛИЯНИЕ НА ЛИПОСОМЫ

Доп.точки доступа:
Chauhan, Ved P.S.; Chauhan, Abha; Wisniewski, Henryk M.; Brockerhoff, Hans
2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 98.09-04М3.107

    Sawada, Masashi.
    Amyloid 'бета' proteins reduce the GABA-induced Cl{-} current in identified Aplysia neurons [Text] / Masashi Sawada, Mitsuyuki Ichinose // Neurosci. Lett. - 1996. - Vol. 213, N 3. - P213-215 . - ISSN 0304-3940
Перевод заглавия: Амилоидные 'бета'-белки уменьшают вызванный ГАМК Cl{-}-ток в идентифицируемых нейронах Aplysia
Аннотация: Амилоидный 'бета'-белок (БА) является главным компонентом амилоидных отложений, характерных для болезни Альцгеймера. Фокальная аппликация БА 1-40 (100 нМ) уменьшала ГАМК-зависимую гиперполяризацию при потенциале покоя и вызванный ГАМК Cl{-}-ток при -50 мВ. Добавление в р-р фрагментов БА 1-40 и 25-35 (но не 1-16) тормозило ГАМК-зависимый Cl{-}-ток и Cl{-}-ток, вызванный мусцимолом, но не влияло на проводимость покоя и ток фиксации. Предполагают, что БА может повышать возбудимость нейронов вследствие подавления ГАМК-зависимого Cl{-}-тока в нейронах ЦНС млекопитающих. Библ. 16
ГРНТИ  
34.39.15
ВИНИТИ 341.39.15.25.11
Рубрики: НЕЙРОНЫ
ГАМК-ОТВЕТЫ
ХЛОРНЫЕ ТОКИ
АМИЛОИДНЫЙ 'БЕТА'-БЕЛОК
ТОРМОЗНАЯ МОДУЛЯЦИЯ
МОЛЛЮСКИ

Доп.точки доступа:
Ichinose, Mitsuyuki
3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI17) 98.10-04И1.326

    Sawada, Masashi.
    Amyloid 'бета' proteins reduce the GABA-induced Cl{-} current in identified Aplysia neurons [Text] / Masashi Sawada, Mitsuyuki Ichinose // Neurosci. Lett. - 1996. - Vol. 213, N 3. - P213-215 . - ISSN 0304-3940
Перевод заглавия: Амилоидные 'бета'-белки уменьшают вызванный ГАМК Cl{-}-ток в идентифицируемых нейронах Aplysia
Аннотация: Амилоидный 'бета'-белок (БА) является главным компонентом амилоидных отложений, характерных для болезни Альцгеймера. Фокальная аппликация БА 1-40 (100 нМ) уменьшала ГАМК-зависимую гиперполяризацию при потенциале покоя и вызванный ГАМК Cl{-}-ток при -50 мВ. Добавление в р-р фрагментов БА 1-40 и 25-35 (но не 1-16) тормозило ГАМК-зависимый Cl{-}-ток и Cl{-}-ток, вызванный мусцимолом, но не влияло на проводимость покоя и ток фиксации. Предполагают, что БА может повышать возбудимость нейронов вследствие подавления ГАМК-зависимого Cl{-}-тока в нейронах ЦНС млекопитающих. Библ. 16
ГРНТИ  
34.33.15
ВИНИТИ 341.33.15.35.09.11.29
Рубрики: НЕЙРОНЫ
ГАМК-ОТВЕТЫ
ХЛОРНЫЕ ТОКИ
АМИЛОИДНЫЙ 'БЕТА'-БЕЛОК
ТОРМОЗНАЯ МОДУЛЯЦИЯ
МОЛЛЮСКИ

Доп.точки доступа:
Ichinose, Mitsuyuki
4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 98.12-04М3.35

   
    High constitutive NF-'каппа'B activity mediates resistance to oxidative stress in neuronal cells [Text] / Frank Lezoualc'h [et al.] // J. Neurosci. - 1998. - Vol. 18, N 9. - P3224-3232 . - ISSN 0270-6474
Перевод заглавия: Высококонститутивная активность NF-kB опосредует сопротивление нервных клеток окислительному стрессу
ГРНТИ  
34.39.15
ВИНИТИ 341.39.15.23
Рубрики: АЛЬЦГЕЙМЕРА БОЛЕЗНЬ
АМИЛОИДНЫЙ 'БЕТА'-БЕЛОК
NF-KB
ОКИСЛИТЕЛЬНЫЙ СТРЕСС
ГЛЮКОКОРТИКОИДЫ
НЕЙРОПРОТЕКЦИЯ

Доп.точки доступа:
Lezoualc'h, Frank; Sagara, Yutaka; Holsboer, Florian; Behl, Christian
5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 99.01-04Я6.247

    Suzuki, Atsushi.
    Amyloid 'бета'-protein induces necrotic cell death mediated by ICE cascade in PC12 cells [Text] / Atsushi Suzuki // Exp. Cell Res. - 1997. - Vol. 234, N 2. - P507-511 . - ISSN 0014-4827
Перевод заглавия: Амилоидный 'бета'-белок вызывает некротическую гибель клеток, опосредованную каскадом ICE в клетках PC12
Аннотация: Амилоидный 'бета'-белок (I) проявляет цитолитич. активность по отношению к клеткам феохромоцитомы PC12, вызывая их некротич. гибель (НГ). Инкубация клеток PC12 с синтетич. ингибиторами каспаз YVAD-CHO или DEVD-CHO предотвращает НГ клеток PC12, вызванную I. Во время индуцированной I НГ активация протеаз подсемейства ICE предшествует активации протеаз подсемейства CPP32. Высказано предположение, что I индуцирует НГ, опосредованную каскадом ICE, и что этот каскад может участвовать в патогенезе болезни Альцгеймера. Япония, Drug Safety Research Lab., Daiichi Pharmacentical Co., Ltd., Tokyo 134. Библ. 26
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.23
Рубрики: СМЕРТЬ КЛЕТОК
КЛЕТКИ PC12
АМИЛОИДНЫЙ 'БЕТА'-БЕЛОК
АКТИВАЦИЯ ПРОТЕАЗ ICE
6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 01.05-04А1.102

    Strosznajder, Robert P.
    Amyloid beta protein affects poly(ADP-ribose) polymerase activity in PC-12 cells in culture [Text] / Robert P. Strosznajder, Marek Banasik // Acta neurobiol. exp. - 2000. - Vol. 60, N 2. - P215 . - ISSN 0065-1400
Перевод заглавия: В культурах клеток PC-12 амилоидный бета-белок влияет на активность поли(АДФ-рибоза)полимеразы
Аннотация: Клетки PC-12 инкубировали 1 ч при 37'ГРАДУС'C с фрагментом амилоидного бета-белка-A'бета'(25-35). 1 мкМ этого фрагмента вызывал активацию поли(АДФ-рибоза)полимеразы, к-рая была более значительна при конц-иях фрагмента 10 мкМ. Конц-ии A'бета'(25-35), равные 20, 30 и 100 мкм ингибировали активность данного фермента. Эффекты A'бета'(25-35) зависели от pH и активность поли(АДФ-рибоза)полимеразы при его действии и pH 9,0 были на 50% выше, чем при pH=8,0. Обработка клеток A'бета'(25-35) не приводила к фрагментации ДНК и кол-во апоптозных клеток было 5%. Польша, Med. Research Centre, Polish Academy of Sciences, 02-106 Warsaw. Библ. 3
ГРНТИ  
34.03.27
ВИНИТИ 341.03.27.11.09.15
Рубрики: КУЛЬТУРА КЛЕТОК
КЛЕТКИ PC-12
ПОЛИ(АДФ-РИБОЗА)ПОЛИМЕРАЗА
АКТИВАЦИЯ
АПОПТОЗ
АМИЛОИДНЫЙ 'БЕТА'-БЕЛОК
ФРАГМЕНТЫ

Доп.точки доступа:
Banasik, Marek
7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 01.05-04Я6.259

    Strosznajder, Robert P.
    Amyloid beta protein affects poly(ADP-ribose) polymerase activity in PC-12 cells in culture [Text] / Robert P. Strosznajder, Marek Banasik // Acta neurobiol. exp. - 2000. - Vol. 60, N 2. - P215 . - ISSN 0065-1400
Перевод заглавия: В культурах клеток PC-12 амилоидный бета-белок влияет на активность поли(АДФ-рибоза)полимеразы
Аннотация: Клетки PC-12 инкубировали 1 ч при 37'ГРАДУС'C с фрагментом амилоидного бета-белка-A'бета'(25-35). 1 мкМ этого фрагмента вызывал активацию поли(АДФ-рибоза)полимеразы, к-рая была более значительна при конц-иях фрагмента 10 мкМ. Конц-ии A'бета'(25-35), равные 20, 30 и 100 мкм ингибировали активность данного фермента. Эффекты A'бета'(25-35) зависели от pH и активность поли(АДФ-рибоза)полимеразы при его действии и pH 9,0 были на 50% выше, чем при pH=8,0. Обработка клеток A'бета'(25-35) не приводила к фрагментации ДНК и кол-во апоптозных клеток было 5%. Польша, Med. Research Centre, Polish Academy of Sciences, 02-106 Warsaw. Библ. 3
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.23
Рубрики: КУЛЬТУРА КЛЕТОК
КЛЕТКИ PC-12
ПОЛИ(АДФ-РИБОЗА)ПОЛИМЕРАЗА
АКТИВАЦИЯ
АПОПТОЗ
АМИЛОИДНЫЙ 'БЕТА'-БЕЛОК
ФРАГМЕНТЫ

Доп.точки доступа:
Banasik, Marek
8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 05.10-04А1.129

   
    Влияние ганглиозида GM1 на структурные изменения N-концевого участка предшественника амилоидного 'бета'-белка [Text] / Ji-Xin Ding [et al.] // Shengwuhuaxue yu shengwuwuli jinzhan = Progr. Biochem. and Biophys. - 2003. - Vol. 30, N 1. - С. 107-111 . - ISSN 1000-3282
Аннотация: Сердцевину сенильных бляшек при болезни Альцгеймера составляет амилоидный 'бета'-белок (А'бета'), который образуется из предшественника амилоидного 'бета'-белка (ПАБ). Получен рекомбинантный белок ПАБ(28-123) и исследована его способность связывать ганглиозид GM1. В присутствии фосфатидилхолиновых везикул с GM1 или GM1 в растворе интенсивность собственной флуоресценции ПАБ(28-123) увеличивалась, а спектр смещался в коротковолновую сторону на 20 нм. По данным КД в растворе во вторичной структуре ПАБ(28-123) преобладают 'альфа'-спирали. При инкубации ПАБ(28-123) с GM1 в растворе или с везикулами, содержащими GM1, содержание 'альфа'-спиралей значительно возрастало. По-видимому, GM1 может влиять на физиологические функции ПАБ, изменять его проникновение в мембрану и влиять на транспорт ПАБ и его интернализацию, заякоривая его молекулу в мембране, что может обеспечивать более эффективное расщепление 'гамма'-секретазой, повышая генерирование A'бета' в клетке. КНР, Inst. Mental Health, Beijing 100083. Библ. 19
ГРНТИ  
34.03.27
ВИНИТИ 341.03.27.11.09.15
Рубрики: БЕЛОК A'БЕТА'
АМИЛОИДНЫЙ 'БЕТА'-БЕЛОК
ПРЕДШЕСТВЕННИК
РЕКОМБИНАНТНАЯ ФОРМА
ГАНГЛИОЗИД GM1
СВЯЗЫВАНИЕ
ВЛИЯНИЕ
N-КОНЦЕВОЙ УЧАСТОК
СТРУКТУРНЫЕ ИЗМЕНЕНИЯ

Доп.точки доступа:
Ding, Ji-Xin; Sha, Yin-Lin; Ruan, Yuan; Zhu, Zhong-Jun; Huang, Li-Xin; Geng, Hui-Min; Nie, Song-Qing; Zhang, Dai
9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 08.06-04А1.161

   
    Elucidating amyloid {'бета'}-protein folding and assembly: A multidisciplinary approach [Text] / David B. Teplow [et al.] // Accounts Chem. Res. - 2006. - Vol. 39, N 9. - P635-645 . - ISSN 0001-4842
Перевод заглавия: Изучение укладки и сборки амилоидного 'бета'-белка. Мультидисциплинарный подход
Аннотация: Считается, что сборка олигомерного нейротоксичного амилоидного белка служит причиной болезни Альцгеймера и других нейродегенеративных заболеваний. Разработка специфичных к таким олигомерам терапевтических агентов требует понимания механизмов процесса олигомеризации. Сложность этой задачи связана с тем, что олигомеры амилоидогенных белков часто метастабильны и имеют структурно неоднородную популяцию с равновесием между мономерами и фибриллами. Какой-то один методический подход не может обеспечить выяснения полной картины процесса сборки белка; необходимо иметь интегрированную мультидисциплинарную программу исследования. Обсуждается совместное применение методов in hydro, in vacuo и in silico для изучения амилоидного 'бета'-белка, служащего ключевым патогенным агентом при болезни Альцгеймера. США, Dep. Neurol., David Geffen Sch. Med., Brain Res. Inst., Univ. California, Los. Angeles, CA 90095
ГРНТИ  
34.03.27
ВИНИТИ 341.03.27.11.09.15
Рубрики: АМИЛОИДНЫЙ 'БЕТА'-БЕЛОК
УКЛАДКА
СБОРКА
СТРУКТУРНАЯ НЕСТАБИЛЬНОСТЬ
МУЛЬТИДИСЦИПЛИНАРНЫЙ ПОДХОД
БОЛЕЗНЬ АЛЬЦГЕЙМЕРА

Доп.точки доступа:
Teplow, David B.; Lazo, Noel D.; Bitan, Gal; Bernstein, Summer; Wyttenbach, Thomas; Bowers, Michael T.; Baumketner, Andrij; Shea, Joan-Emma; Urbanc, Britita; Cruz, Luis
10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 11.09-04А1.141

   
    Amyloid 'бета'-protein assembly and Alzheimer disease [Text] / Robin Roychaudhuri [et al.] // J. Biol. Chem. - 2009. - Vol. 284, N 8. - P4749-4753 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Сборка амилоидного 'бета'-белка и болезнь Альцгеймера
Аннотация: Краткий обзор. Рассмотрена структура фибрилл амилоидного 'бета'-белка и механизмы их сборки. Обсуждаются вопросы связи сборки фибрилл и факторов, влияющих на этот процесс, с развитием болезни Альцгеймера. США, Dep. Neurology, David Geffen Sch. Med., Univ. California, Los Angeles, CA 90095. Библ. 50
ГРНТИ  
34.03.27
ВИНИТИ 341.03.27.11.09.15
Рубрики: АМИЛОИДНЫЙ 'БЕТА'-БЕЛОК
СТРУКТУРА ФИБРИЛЛ
МЕХАНИЗМЫ СБОРКИ
ФАКТОРЫ
БОЛЕЗНЬ АЛЬЦГЕЙМЕРА
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 50

Доп.точки доступа:
Roychaudhuri, Robin; Yang, Mingfeng; Hoshi, Minako M.; Teplow, David B.
11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 12.12-04М3.76

   
    Amyloid 'бета'-protein assembly and Alzheimer disease [Text] / Robin Roychaudhuri [et al.] // J. Biol. Chem. - 2009. - Vol. 284, N 8. - P4749-4753 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Сборка амилоидного 'бета'-белка и болезнь Альцгеймера
Аннотация: Краткий обзор. Рассмотрена структура фибрилл амилоидного 'бета'-белка и механизмы их сборки. Обсуждаются вопросы связи сборки фибрилл и факторов, влияющих на этот процесс, с развитием болезни Альцгеймера. США, Dep. Neurology, David Geffen Sch. Med., Univ. California, Los Angeles, CA 90095. Библ. 50
ГРНТИ  
34.39.15
ВИНИТИ 341.39.15.23.33
Рубрики: АМИЛОИДНЫЙ 'БЕТА'-БЕЛОК
СТРУКТУРА ФИБРИЛЛ
МЕХАНИЗМЫ СБОРКИ
ФАКТОРЫ
БОЛЕЗНЬ АЛЬЦГЕЙМЕРА
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 50

Доп.точки доступа:
Roychaudhuri, Robin; Yang, Mingfeng; Hoshi, Minako M.; Teplow, David B.
12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 14.03-04А1.97

   
    Solid-state NMR analysis of the 'бета'-strand orientation of the protofibrils of amyloid 'бета'-protein [Text] / Takashi Doi [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 2012. - Vol. 428, N 4. - P458-452 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Анализ с помощью ЯМР в твердом состоянии ориентации 'бета'-нитей протофибрилл амилоидного 'бета'-белка
Аннотация: Показано, что 'бета'-нити протофибрилл амилоидного 'бета'-белка не находятся в параллельной ориентации. Мономеры амилоидного белка образуют протофибриллы с конформацией 'бета'-нитей и потом трансформируются в фибриллы путем образования межмолекулярных параллельных 'бета'-складок. Япония, Grad Sch. Pharm. Sci., Tohoku Univ., 6-3 Aza-Aoba, Aramaki, Aoba-ku, Sendai 980-8578. Библ. 33
ГРНТИ  
34.03.27
ВИНИТИ 341.03.27.11.09.15
Рубрики: АМИЛОИДНЫЙ 'БЕТА'-БЕЛОК
'БЕТА'-НИТИ ПРОТОФИБРИЛЛ
ОРИЕНТАЦИЯ
ЯМР
БОЛЕЗНЬ АЛЬЦГЕЙМЕРА

Доп.точки доступа:
Doi, Takashi; Masuda, Yuichi; Irie, Kazuhiro; Akagi, Ken-ichi; Monobe, Youko; Imazawa, Takayoshi; Takegoshi, K.
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)