Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=АДЕНИЛОСУКЦИНАТСИНТЕТАЗА<.>)
Общее количество найденных документов : 11
Показаны документы с 1 по 11
1.
РЖ ВИНИТИ 68 (BI04) 97.03-04В5.15

   
    Adenylosuccinate synthetase: Site of action of hydantocidin, a microbial phytotoxin [Text] / Daniel L. Siehl [et al.] // Plant Physiol. - 1996. - Vol. 110, N 3. - P753-758 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Аденилосукцинатсинтетаза: место воздействия хидантоцидина-микробного фитотоксина
Аннотация: Установили, что хидантоцидин, антибиотик из Streptomyces hydroscopicus, внесенный вместе с АМФ при прорастании семян Arabidopsis thaliana блокировал синтез de novo пуринов. Синтез пуринов осуществляется при участии аденилсукцинатсинтетазы и аденилсукцинатлиазы. Эти ферменты, выделенные из кукурузы, в условиях in vitro не ингибировались, однако N-ацетил-5'-фосфохидантоцидин подавлял лилазу, но не затрагивал синтетазу. Полагают, что хидантоцидин специфически воздействует на аденилсукцинатсинтетазу. США, Sandoz Agro, Inc., Res. Division, Palo Alto, California 94304-1104. Библ. 20
ГРНТИ  
68.37.07
ВИНИТИ 681.37.07.13
Рубрики: АНТИБИОТИКИ
ХИДАНТОЦИДИН
STREPTOMYCES HYDROSCOPICUS
ARABIDOPSIS THALIANA
АДЕНИЛОСУКЦИНАТСИНТЕТАЗА
ПРОРАСТАНИЕ СЕМЯН
ПУРИНЫ
СИНТЕЗ
АДЕНИЛСУКЦИНАТЛИАЗА
ФИТОТОКСИНЫ

Доп.точки доступа:
Siehl, Daniel L.; Subramanian, Mani V.; Walters, Eric W.; Lee, Shy-Fuh; Anderson, Richard J.; Toschi, Anne G.

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 97.03-04В3.300

   
    Adenylosuccinate synthetase: Site of action of hydantocidin, a microbial phytotoxin [Text] / Daniel L. Siehl [et al.] // Plant Physiol. - 1996. - Vol. 110, N 3. - P753-758 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Аденилосукцинатсинтетаза: место воздействия хидантоцидина-микробного фитотоксина
Аннотация: Установили, что хидантоцидин, антибиотик из Streptomyces hydroscopicus, внесенный вместе с АМФ при прорастании семян Arabidopsis thaliana блокировал синтез de novo пуринов. Синтез пуринов осуществляется при участии аденилсукцинатсинтетазы и аденилсукцинатлиазы. Эти ферменты, выделенные из кукурузы, в условиях in vitro не ингибировались, однако N-ацетил-5'-фосфохидантоцидин подавлял лилазу, но не затрагивал синтетазу. Полагают, что хидантоцидин специфически воздействует на аденилсукцинатсинтетазу. США, Sandoz Agro, Inc., Res. Division, Palo Alto, California 94304-1104. Библ. 20
ГРНТИ  
34.31.35
ВИНИТИ 341.31.35.15.17
Рубрики: АНТИБИОТИКИ
ХИДАНТОЦИДИН
STREPTOMYCES HYDROSCOPICUS
ARABIDOPSIS THALIANA
АДЕНИЛОСУКЦИНАТСИНТЕТАЗА
ПРОРАСТАНИЕ СЕМЯН
ПУРИНЫ
СИНТЕЗ
АДЕНИЛСУКЦИНАТЛИАЗА
ФИТОТОКСИНЫ

Доп.точки доступа:
Siehl, Daniel L.; Subramanian, Mani V.; Walters, Eric W.; Lee, Shy-Fuh; Anderson, Richard J.; Toschi, Anne G.

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.04-04Б2.42

   
    Characterisation of plant adenylosuccinate synthetase the target enzyme of hydantocidine [Text] : abstr. Plant Biol.'97: Annu. Meet. Amer. Soc. Plant. Physiol. and Can. Soc. Plant Physiol. with Invit. Particip. Jap. Soc. Plant Physiol. and Austral. Soc. Plant Physiol., Vancouver, Aug. 2-6, 1997 / R. Fonne-Pfister [et al.] // Plant Physiol. - 1997. - Vol. 114, N 3 Suppl. - P156 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Характеристика растительной аденилосукцинатсинтетазы - фермента-мишени гидантоцидина
Аннотация: Гидантоцидин образуется почвенной бактерией Streptomyces hygroscopicus и проявляет гербицидную активность по отношению к широкому ряду одно- и двудольных и нетоксичен для других организмов. Исследование механизма действия гидантоцидина показало, что его молекула является прогербицидом, а после фосфорилирования по 5'-положению он ингибирует аденилосукцинатсинтетазу (АдСС; КФ 6.3.4.4), участвующую в биосинтезе АМФ de novo. Методом рентгеноструктурного анализа изучено связывание гидантоцидин-5'-монофосфата с АдСС. АдСС очищена из проростков пшеницы. Будучи экспрессированной в E. coli, она проявляет высокую ферментативную активность, проведен ингибиторный анализ природного и сверхэкспрессированного ферментов. Швейцария, Novartis Crop Protection, Basel
ГРНТИ  
34.27.23
ВИНИТИ 341.27.23.11
Рубрики: STREPTOMYCES HYGROSCOPICUS (BACT.)
ГИДАНТОЦИДИН
ПРОГЕРБИЦИД
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
АДЕНИЛОСУКЦИНАТСИНТЕТАЗА
РАСТИТЕЛЬНАЯ АДЕНИЛОСУКЦИНАТСИНТЕТАЗА
ИНГИБИРОВАНИЕ
МЕХАНИЗМ ГЕРБИЦИДНОГО ДЕЙСТВИЯ

Доп.точки доступа:
Fonne-Pfister, R.; Chemla, P.; Cowan-Jacob, S.; Volrath, S.; Potter, S.; Ward, E.; Kreuz, K.E.; Schar, H.P.; Girardet, M.

4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 98.08-04Б3.77

   
    A study of Escherichia coli adenylosuccinate synthetase association states and the interface residues of the homodimer [Text] / Wenyan Wang [et al.] // J. Biol. Chem. - 1997. - Vol. 272, N 11. - P7078-7084 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Изучение аденилосукцинатсинтетазы Escherichia coli в ассоциированном состоянии и пограничных (аминокислотных) остатков гомодимера
Аннотация: Изучали аденилосукцинатсинтетазу (АСС) Escherichia coli в агрегированном состоянии и роль пограничных аминокислот (Arg{143} и Asp{231}). Мутантные белки с заменой Arg{143} на Leu и Lys, Asp{231} - на Ala очистили; мол. масса субъединиц - 48 кД. Вторичная структура близка к исходной АСС. Определены кинетические параметры для ГТФ, ИМФ и аспартата. K[м] для аспартата не меняется, Км для ГТФ и ИМФ резко возрастают у мутантных АСС (соотв., в 2-20 раз и 100-60 раз). Методами масс-спектроскопии и аналитического центрифугирования выявили смесь димеров и мономеров у мутантной и нормальной АСС. В отсутствие лигандов активного центра преобладают мономеры, в присутствии - равновесие сдвинуто в сторону мономеров только у АСС исходной. Результаты указывают на стабилизирующую роль Arg{143} и Asp{231} в связывании АТФ и ИМФ; последний индуцирует димеризацию АСС. США, Dep. Biochem. Biophysics, Iowa State Univ., Ames, IA 50011. Библ. 40
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: АДЕНИЛОСУКЦИНАТСИНТЕТАЗА
СТРУКТУРНОЕ СОСТОЯНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Wang, Wenyan; Gorrell, Andrea; Honzatko, Richard B.; Fromm, Herbert J.

5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 98.09-04В3.102

   
    Adenylosuccinate synthetase from maize: Purification, properties, and mechanism of inhibition by 5'-phosphohydantocidin [Text] / Eric W. Walters [et al.] // Plant Physiol. - 1997. - Vol. 114, N 2. - P549-555 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Аденилосукцинатсинтетаза из кукурузы: очистка, свойства и механизм ингибирования 5'-фосфогидантоцидином
Аннотация: Проведена очистка аденилосукцинатсинтетаза из 4-5-дневных этиолированных проростков кукурузы. Очищенный в 5800 раз фермент имел мол. массу по данным ЭФ в ПААГ с ДДС Na 48 кД и ИЭТ 6,1. Величины K[M] для трех субстратов ИМФ, ГТФ и аспартата равнялись соответственно 21, 16 и 335 мкМ. Ингибирование выделенного фермента 5'-фосфогидантоцидином (ФГ) было явно зависимо от времени. Это ингибирование было конкурентным по отношению к ИМФ с кажущейся К[i], равной 22 нМ. Заключается, что ФГ ингибирует связывание фермента с ИМФ, образуя с ним прочный комплекс. США, Novartis Crop Protection, Res. Division, Palo Alto, California. Библ. 25
ГРНТИ  
34.31.19
ВИНИТИ 341.31.19.27.45.17
Рубрики: АДЕНИЛОСУКЦИНАТСИНТЕТАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
ПРОРОСТКИ
КУКУРУЗА
ФОСФОГИДАНТОЦИН *5'-

Доп.точки доступа:
Walters, Eric W.; Lee, Shy-Fu; Niderman, Thierry; Bernasconi, Paul; Subraminian, Mani V.; Siehl, Daniel L.

6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 99.01-04Б3.88

    Рыжова, Т. А.
    Аденилосукцинат-синтетаза дрожжей Saccharomyces cerevisiae: Очистка и свойства [Текст] / Т. А. Рыжова, Ю. В. Андрейчук, В. Д. Домкин // Биохимия. - 1998. - Т. 63, N 6. - С. 773-780 . - ISSN 0320-9725
Аннотация: Сообщается о свойствах аденилосукцинатсинтетазы (АСС) дрожжей Saccharomyces cerevisiae. Разработана четырехстадийная схема выделения и очистки фермента из клеток штамма-продуцента. Определены pH- и температурный оптимумы активности АСС (7,0 и 35'ГРАДУС' соотв.). Изучены pH- и термостабильность фермента. Нативная форма фермента - димер. Величины K[M] для IMP, GTP и L-аспартата равны 1,7, 0,16 и 6,7 мМ соотв. АТФ не может заменить GTФ в качестве субстрата. UTФ служит субстратом как аналог JTФ. Впервые обнаружено ингибирование АСС промежуточными продуктами биосинтеза пуриновых нуклеотидов. NH[2]OH и аналоги аспартата не являются субстратами, но многие являются ингибиторами; для эффективного связывания важно наличие четырехуглеродного скелета и незамещенной аминогруппы; заряженность 'бета'-карбоксильной группы не обязательна. Россия, Санкт-Петербургский гос. ун-т, Санкт-Петербург. Библ. 33
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: АДЕНИЛОСУКЦИНАТСИНТЕТАЗА
СВОЙСТВА
ДРОЖЖИ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Андрейчук, Ю.В.; Домкин, В.Д.

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.04-04Б2.45

    Рыжова, Т. А.
    Аденилосукцинат-синтетаза дрожжей Saccharomyces cerevisiae: очистка фермента и изучение его субстратной специфичности [Текст] / Т. А. Рыжова, О. Ю. Егидарова, В. Д. Домкин // 2 Съезд Биохим. о-ва РАН, Москва, 19-23 мая, 1997. - Пущино, 1997. - Ч.1. - С. 63-64 . - ISBN 5-201-14334-2
Аннотация: Работа посвящена исследованию свойств и субстратной специфичности аденилосукцинатсинтетазы (АСС). Разработана схема выделения и очистки дрожжевой АСС, определены мол. масса субъединицы АСС (48 кД) и мол. масса нативного фермента (92 кД). Т. обр., показано, что каталитически активная форма АСС дрожжей S. cerevisiae - гомодимер. Установлено, что фермент активен в широком интервале pH (5-9; pH-оптимум 7,0), является Mg-зависимым и термочувствительным. Определены величины K[м] и V[max] для природных субстратов фермента ИМФ, ГТФ и аспартата. В качестве потенциальных субстратов и ингибиторов испытано большое число аналогов всех трех субстратов. Из результатов проверки аналогов аспартата следует, что для сродства к АСС важно сохранение четырехуглеродного скелета молекулы субстрата и что для прохождения реакции критически важны обе карбоксильные группы аспартата. Россия, Биол. НИИ С.-Петербург. гос. ун-та, С.-Петербург. Библ. 1
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: АДЕНИЛОСУКЦИНАТСИНТЕТАЗА
ОЧИСТКА
КАТАЛИТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ
СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE

Доп.точки доступа:
Егидарова, О.Ю.; Домкин, В.Д.

8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 99.04-04Б3.80

    Рыжова, Т. А.
    Аденилосукцинат-синтетаза дрожжей Saccharomyces cerevisiae: очистка фермента и изучение его субстратной специфичности [Текст] / Т. А. Рыжова, О. Ю. Егидарова, В. Д. Домкин // 2 Съезд Биохим. о-ва РАН, Москва, 19-23 мая, 1997. - Пущино, 1997. - Ч.1. - С. 63-64 . - ISBN 5-201-14334-2
Аннотация: Работа посвящена исследованию свойств и субстратной специфичности аденилосукцинатсинтетазы (АСС). Разработана схема выделения и очистки дрожжевой АСС, определены мол. масса субъединицы АСС (48 кД) и мол. масса нативного фермента (92 кД). Т. обр., показано, что каталитически активная форма АСС дрожжей S. cerevisiae - гомодимер. Установлено, что фермент активен в широком интервале pH (5-9; pH-оптимум 7,0), является Mg-зависимым и термочувствительным. Определены величины K[м] и V[max] для природных субстратов фермента ИМФ, ГТФ и аспартата. В качестве потенциальных субстратов и ингибиторов испытано большое число аналогов всех трех субстратов. Из результатов проверки аналогов аспартата следует, что для сродства к АСС важно сохранение четырехуглеродного скелета молекулы субстрата и что для прохождения реакции критически важны обе карбоксильные группы аспартата. Россия, Биол. НИИ С.-Петербург. гос. ун-та, С.-Петербург. Библ. 1
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: АДЕНИЛОСУКЦИНАТСИНТЕТАЗА
ОЧИСТКА
КАТАЛИТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ
СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Егидарова, О.Ю.; Домкин, В.Д.

9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 89.02-04М4.10

    Van, Waarde Aren.
    Operation of the purine nucleotide cycle in animal tissues [Text] / Waarde Aren Van // Biol. Rev. Cambridge Phil. Soc. - 1988. - Vol. 63, N 2. - P259-298
Перевод заглавия: Функционирование цикла пуриновых нуклеотидов в животных тканях
Аннотация: Обзор. Рассматривается цикл пуриновых нуклеотидов (ЦПН), включающий последовательность р-ций, к-рые катализируются АМФ-дезаминозой, аденилосукцинатсинтетазой и аденилосукцинатлиазой. Представлены данные о функционировании ЦПН в печени, почках, тромбоцитах, мозгу, скелетных мышцах позвоночных животных, в различных тканях беспозвоночных. Исследования in vitro и in vivo показывают, что ЦПН служит для стабилизации аденилатного энергетического заряда (или потенциала фосфорилирования) в цитоплазме клеток позвоночных животных при временном нарушении равновесия между потреблением и продукцией АТФ. В тканях беспозвоночных такая функция ЦПН отсутствует. Последние данные не подтвержают гипотезу об участии АМФ-дезаминазы в регуляции гликолиза. Высказано мнение, что ЦПН контролирует уровень интернмедиатов цикла лимонной к-ты в скелетных мышцах. Фармакол. подавление активности аденилосукцинатлиазы или аденилсукцинатсинтетазы приводит к уменьшению поступления 4-углеродных молекул в цикл Кребса и нарушению аэробного этапа выработки энергии при мышечной работе. В скелетных мышцах и мозгу (но не в печени и почках) позвоночных ЦПН является ведущим механизмом дезаминирования аминокислот. Нидерланды, Univ. of Leiden, 2300 RA Leiden. Библ. 173.
ГРНТИ  
34.39.41
ВИНИТИ 341.39.41.07.25
Рубрики: АДЕНИНОВЫЕ НУКЛЕОТИДЫ
ЦИКЛ ПУРИНОВЫХ НУКЛЕОТИДОВ
АМФ-ДЕЗАМИНАЗА
АДЕНИЛОСУКЦИНАТСИНТЕТАЗА
АДЕНИЛОСУКЦИНАТЛИАЗА
ПЕЧЕНЬ
ПОЧКИ
ТРОМБОЦИТЫ
ГОЛОВНОЙ МОЗГ
СКЕЛЕТНЫЕ МЫШЦЫ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 173
ПОЗВОНОЧНЫЕ ЖИВОТНЫЕ
БЕСПОЗВОНОЧНЫЕ ЖИВОТНЫЕ

10.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 90.06-04Н1.346

    Ikegami, Tadashi.
    Isozyme shift of adenylosuccinate synthase in rat and human neoplastms [Text] / Tadashi Ikegami, Yutaka Natsumeda, George Weber // Pyrine and Pyrimidine Metab. Man 6. - New York, London, 1989. - Pt A. - P417-421 . - ISBN 0-306-43233-1
Перевод заглавия: Сдвиг изоферментов аденилосукцинатсинтетазы в злокачественных опухолях крысы и человека
Аннотация: Показано, что элюционный профиль аденилосукцинатсинтетазы (АС) из печени здоровых крыс состоит из 2 пиков, обозначенных как основная (1) и кислотная (2) фракции АС, в то время как в гепатоме 3924А 99% ферментативной активности зарегистрировано во фракции 2. В скелетной мышце крыс во фракции 1 100% активности АС, а в саркоме 99% активности найдено во фракции 2. У человека в печени во фракциях 1 и 2 соотв. 76 и 24%, а в ткани гепатоцеллюларного рака 14 и 86% активности АС. Иное соотношение активности в 1 и 2 фракциях в слизистой (соотв., 38 и 62%) и аденокарциноме толстой кишки (10 и 90%). Т. обр., увеличение активности АС и уровня кислот. изофермента с низкой К[m] для IMP указывает на предпочтительный биосинтез аденилатов de novo и раковых клетках. США, Lab. for Exp. Oncol., Indiana Univ. School of Med., Indianapolis, IN. Ил. 2. Табл. 1. Библ. 14.
ГРНТИ  
76.29.49
ВИНИТИ 761.29.49.21.17.13
Рубрики: АДЕНИЛОСУКЦИНАТСИНТЕТАЗА
ИЗОФЕРМЕНТЫ
РАК ПЕЧЕНИ
САРКОМА
РАК ТОЛСТОЙ КИШКИ
ЧЕЛОВЕК
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Natsumeda, Yutaka; Weber, George

11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.02-04Б2.212

   
    Evidence for an arginine residue at the substrate binding site of Escherichia coli adenylosuccinate sunthetase as studied by chemical modification and site-directed mutagenesis [Text] / Qun Dong [et al.] // J. Biol. Chem. - 1991. - Vol. 266, N 19. - P1228-1233 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: [Наличие] остатка аргинина в субстрат-связывающем центре аденилосукцинатсинтетезы Escherichia coli по данным химической модификации и сайт-направленного мутагенеза
Аннотация: Изучали природу функциональных групп активного центра аденилосукцинатсинтетазы (КФ 6.3.4.4) Escherichia coli. Фенилглиоксаль модифицирует в синтезе единичный остаток аргинина (Arg), при этом фермент инактивируется. ГТФ и ИМФ предотвращают модификацию аргинина и инактивацию синтетазы. Аспарагиновая кислота не влияет на модификацию аргинина. Модифицируемый Arg локализован на основании анализа триптических пептидов синтетазы, обработанной фенилглиоксалем в присутствии и в отсутствие субстратов. Найдено, что с фенилглиоксалем взаимодействует остаток Arg147. При помощи направленного сайт-специфич. мутагенеза получена рекомбинантная синтетаза с заменой остатка Agr147 на лейцин. Установлено, что K[m] мутантного фермента в отношении ГТФ и ИМФ увеличена в 4-6 раз, а k[к][a] уменьшена в 1,3*10{4} раз. Обсуждается роль остатка Arg147 в катализе. Библ. 28. США, Dep. Biochem. and Biophys., Iowa St. Univ., Ames, IA 50011.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
АДЕНИЛОСУКЦИНАТСИНТЕТАЗА
СУБСТРАТ-СВЯЗЫВАЮЩИЙ ЦЕНТР
ОСТАТОК АРГИНИНА
МУТАГЕНЕЗ САЙТ-СПЕЦИФИЧЕСКИЙ
ХИМИЧЕСКАЯ МОДИФИКАЦИЯ
АКТИВНОСТЬ ФЕРМЕНТА

Доп.точки доступа:
Dong, Qun; Liu, Feng; Myers, Alan M.; Fromm, Herbert J.
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)