СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ХРОМАТОГРАФИЯ ИОНООБМЕННАЯ<.>)

Общее количество найденных документов : 24
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-24

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 95.12-04Н1.741

A novel cytokine exhibiting megakaryocyte potentiating activity from a human pancreatic tumor cell line HPC-Y5 [Text] / Nozomi Yamaguchi [et al.] // J. Biol. Chem. - 1994. - Vol. 269, N 2. - P805-808 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Новый цитокин, обнаруживающий потенцирующую мегакариоциты активность, из клеток линии HPC-Y5 опухоли поджелудочной железы человека
Аннотация: Исследовав кондиционированные среды 64 линий клеток, нашли 6 линий из опухолей человека с активностью, потенцирующей мегакариоциты. Из среды клеток HPC-Y5 с наибольшей активностью методами ионообменной хроматографиии, гельфильтрации и высокоэффективной жидкостной хроматографии с обращенной фазой очистили потенцирующий мегакариоциты фактор MPF, близкий по активности интерлейкину-6 в присутствии интерлейкина-3. MPF представлен гликопротеином 32 кД, содержащим не менее одной N-присоединенной углеводной цепочки; его N-концевая аминокислотная последовательность не соответствует N-концевым последовательностям других ранее изученных белков. Япония, Dept Cell Biol., Res. Inst. Neurol. Dis., Kyoto Prefect. Univ. Med., Kyoto 602. Библ. 22

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.23.02
Рубрики: ФАКТОР ПОТЕНЦИРУЮЩИЙ МЕГАКАРИОЦИТЫ
ФАКТОР MPF
ОЧИСТКА
ХРОМАТОГРАФИЯ ИОНООБМЕННАЯ
КЛЕТОЧНАЯ ЛИНИЯ HPC-95
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Yamaguchi, Nozomi; Hattori, Kunihiro; Oh-eda, Masayoshi; Kojima, Tetsuo; Imai, Nobuo; Ochi, Norimichi

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 89.07-04Б4.215

Honda, Takeshi.
Purification of a TDHrelated hemolysin by a Kanagawa phenomenon-negative clinical isolate of Vibrio parahaemolyticus O6:К46 [Text] / Takeshi Honda, Yuxin Ni, Toshio Miwatani // FEMS Microbiol. Lett. - 1989. - Vol. 57, N 2. - P241-245 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Очистка гемолизина, иммунологически родственного термостабильному прямому гемолизину, продуцируемого клиническим изолятом Vibrio parahaemolyticus серотипа О6:К46, не дающим феномена Канагава
Аннотация: Известно, что большинство клинических изолятов Vibrio parahaemolyticus (V. p.) продуцируют термостабильный гемолизин (I), в то время как некоторые клинические изоляты V. p., в частности, V. p. серогруппы О3:К6, продуцируют др. тип гемолизина (II), иммунологически сходный, но не идентичный I. 5 шт. V. p., выделенных от б-ных с острой диареей, и относящихся к разным серотипам V. p., выращивали на жидкой среде в течение 16 ч при т-ре 37'ГРАДУС'. Белковые фракции осаждали из концентратов культуральной жидкости V. p. сульфатом аммония, растворяли в небольшом кол-ве 0,01 М фосфатного буфера (рН 7,0), диализовали против того же буфера, разделяли ЭФ в ПААГ, после чего исследовали их гемолитическую активность путем 2-3-часовой инкубации при т-ре 37'ГРАДУС' на поверхности агара, содержащего 5% человеческих эритроцитов. У 4 исследованных штаммов V. p. выявили наличие гемолизина II. Методами ЭФ и РДД по Оухтерлони показали, что II, выделенный из V. p. шт. HN33 серогруппы О6:К46 и очищенный колоночной хроматографией на ДЭАЭ-Ц, гидроксилаппатите, сефарозе 4В и моно-Q полностью идентичен гемолизину II, выделенному ранее из V. p. и частично идентичен I V. p. В отличие от последнего II теряет активность при прогревании в течение 10 мин. при т-ре 60'ГРАДУС' и выше. Считают, что II, наряду с I, играет важную роль в патогенезе гастроэнтеритов, связанных с V. p. Ил. 7. Табл. 1. Библ. 10. Япония, Res. Inst. for Microbial Diseases, Osaka Univ., Osaka.

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.21.07.09
Рубрики: VIBRIO PARAHAEMOLYTICUS (BACT.)
КАНАГАВАОТРИЦАТЕЛЬНЫЕ ВИБРИОНЫ
БАКТЕРИАЛЬНЫЕ ТОКСИНЫ
ГЕМОЛИЗИНЫ
ХРОМАТОГРАФИЯ ИОНООБМЕННАЯ
ЭЛЕКТРОФОРЕЗ В ПААГ
ИММУНОДИФФУЗИЯ

Доп.точки доступа:
Ni, Yuxin; Miwatani, Toshio

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 90.01-04Б4.336

Keen, Mark G.
Characterization of a Legionella pneumophila extracellular protease exhibiting hemolytic and cytotoxic activities [Text] / Mark G. Keen, Paul S. Hoffman // Infec. and Immun. - 1989. - Vol. 57, N 3. - P732-738 . - ISSN 0099-9567
Перевод заглавия: Характеристика внеклеточной протеазы Legionella pneumophila, обладающей гемолитической и цитотоксической активностью
Аннотация: Для изучения взаимосвязи протеолитической и гемолитической активности у легионелл авт. с помощью транспозонового мутагенеза получили мутантный шт. L. pneumophila PRT8, дефицитный по экзопротеазе 38 кД. Штамм не обладал также гемолитической активностью на кровяном агаре с эритроцитами морской свинки. По всем серологическим и биохимическим св-вам штамм был гомологичен исходному штамму, за исключением синтеза экзопротеазы. Выделенный и очищенный с помощью ионообменной хроматографии фермент обладал выраженной гемолитической и цитотоксической активностью. Мутантный шт. PRT8 такой активностью не обладал. В иммуноблотинге показано, что АТ к экзопротеазе содержатся в Св б-ных легионеллезом. Данные подтверждают, что экзопротеаза является важным фактором патогенности легионелл. Библ. 28. США, Dept. Microbiol. and Immunol., Univ. of Tennessee, Memphis IN 38163.

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.21.07.09
Рубрики: LEGIONELLA PNEUMOPHILA (BACT.)
ФАКТОРЫ ВИРУЛЕНТНОСТИ
ФЕРМЕНТЫ
ЭКЗОПРОТЕАЗЫ
ГЕМОЛИЗИНЫ
ЦИТОТОКСИНЫ
МУТАНТНЫЕ ШТАММЫ
ХРОМАТОГРАФИЯ ИОНООБМЕННАЯ

Доп.точки доступа:
Hoffman, Paul S.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 91.07-04Б4.212

Konagawa, Ryosuke.
Immunochemical characterization of type i carbohydrate antigen of "Streptococcus milleri" (Streptococcus anginosus) [Text] / Ryosuke Konagawa, Tsuyoshi Yakushiji, Masakazu Inoue // Zbl. Bakterio-. - 1990. - Vol. 274, N 1. - P40-49 . - ISSN 0934-8840
Перевод заглавия: Иммунохимическая характеристика углеводного антигена типа i Streptococcus milleri (Streptococcus anginosus)
Аннотация: Из клеточной стенки "Streptococcus milleri" серотипа i (S. m. i.) выделили типоспецифический углеводный АГ (I). Очищенный хроматографией на колонках с ДЭАЭсефадексом А-25 и сефадексом G-100 I давал единственную линию преципитации с гомологичной типоспецифической АС, к-рая совпадала с линией преципитации полученного автоклавированием экстракта клеток типичного штамма. I представляет собой полисахарид, состоящий из рамнозы, галактозы и глюкозы в молярном соотношении 1,6:6,8:1,0. В колич. тесте ингибирования преципитации с различными гаптенами наибольшую активность проявили галактоза и лактоза. Галактоза обнаружена также в экстрактах всех 15 исследованных штаммов S. m. i. Т. обр., установлено, что галактоза в терминальном бета-сцеплении является детерминантной иммуноспецифичности I S. m. i. Библ. 29. Япония, Kagoshima Univ. Dental Sch., Kagoshima 890.

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.21.07.07
Рубрики: STREPTOCOCCUS MILLERI (BACT.)
АНТИГЕНЫ
АНТИГЕНЫ ТИПОСПЕЦИФИЧЕСКИЕ
УГЛЕВОДЫ
АНТИГЕННЫЕ ДЕТЕРМИНАНТЫ
АНТИСЫВОРОТКИ
ХРОМАТОГРАФИЯ ИОНООБМЕННАЯ
ГЕЛЬФИЛЬТРАЦИЯ
ИММУНОДИФФУЗИЯ

Доп.точки доступа:
Yakushiji, Tsuyoshi; Inoue, Masakazu

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 91.11-04Б4.309

Lai, Char-Huei.
Purification and characterization of an outer membrane protein adhesin from Haemophilus parainfluenzae HP-28 [Text] / Char-Huei Lai, Cynthia Bloomquist, William F. Liljemark // Infec. and Immun. - 1990. - Vol. 58, N 12. - P3833-3839 . - ISSN 0019-9567
Перевод заглавия: Очистка и характеристика белкового адгезина Haemophilus parainfluenzae штамма HP-28
Аннотация: Наружные мембраны выделяли из Haemophilus parainfluenzae (Н. р.) шт. НР-28 при тщательном их перемешивании в р-ре, содержащем 150 мМ ацетата лития и 10 мМ ЭДТА, в присутствии стеклянных бус в течение 90 мин при т-ре 42'ГРАДУС' и после удаления клеток осаждали центрифугированием при 100 000g в течение 2 ч при т-ре 4'ГРАДУС', растворяли в 0,5%-ном диоксихолате Na, содержащем 2 мМ ЭДТА и 0,05 мМ глицина в течение 1 ч при комнатной т-ре и разделяли на фракции гельхроматографией на сефадексе D-150. Во фракции, выходящей в свободном объеме колонки и тормозящей адгезию Н. р. шт. НР-28 к покрытым слюной частицам гидроксилаппатита (СГА), идентифицировали основной белковый компонент с мол. м. 34 кД (Б34), к-рый очищали аффинной хроматографией на колонке, содержащей IgD АТ против Б34, иммобилизованные на сефарозе 6В, конъюгированной с протеином А. При ЭФ в SDS-ПААГ, иммуноблотинге, высокоэффективной жидкостной хроматографии и изоэлектрофокуссировании показана гомогенность очищенного Б34. Очищенный Б34 тормозил на 50% адгезию Н. р. к СГА в дозе 1 мкг, тогда как нативный и частично очищенный препараты вызывали такое же действие в дозах, соответственно, более 150 мкг и 30 мкг. Моноспецифические АТ против Б34 и Fab фрагменты этих АТ, в отличие от F[c] фрагмента, также значительно тормозили адгезию Н. р. шт. НР-28 к СГА и коагглютинацию Н. р. и Streptococcus sanguis шт. А-1. Считают, что Б34 нанужной мембраны Н. р. является адгезином, к-рый связывается с рецепторами слюны на экспериментальной поверхности и представляет собой лектиноподобный белок, взаимодействующий с поверхностным полисахаридом S. sanguis. Ил. 4. Табл. 3. Библ. 44. США, Univ. Minnesota, Minneapolis, MI 55455.

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.21.07.99
Рубрики: HAEMOPHILUS PARAINFLUENZAE (BACT.)
НАРУЖНЫЕ МЕМБРАНЫ
БЕЛКИ
ЛЕКТИНЫ
АНТИСЫВОРОТКИ
АДГЕЗИНЫ
РЕЦЕПТОРЫ
ВЫДЕЛЕНИЕ
ХРОМАТОГРАФИЯ ИОНООБМЕННАЯ
АФФИННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ
ИММУНОБЛОТИНГ

Доп.точки доступа:
Bloomquist, Cynthia; Liljemark, William F.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 96.10-04Н1.203

Lee, Wei-Ping.
Purification and characterization of tubulin from parental and vincristine-resistant HOB1 lymphoma cells [Text] / Wei-Ping Lee // Arch. Biochem. and Biophys. - 1995. - Vol. 319, N 2. - P498-503 . - ISSN 0003-9861
Перевод заглавия: Очистка и характеристика тубулина из родительской и устойчивой к винкристину линий HOB1 клеток лимфомы
Аннотация: Тубулины из родительской и устойчивой к винкристину линий HOB1 клеток лимфомы были очищены ионообменной хроматографией на Q сефарозе и охарактеризованы двумерным электрофорезом, нативным изоэлектрофокусированием и измерением связывания тубулина с винкристином. Двумерный электрофорез частично очищенного тубулина показал снижение содержания основного компонента 'бета'-тубулина в устойчивых к винкристину клетках. Нативное изоэлектрофокусирование показало пониженную экспрессию двух более основных димеров тубулина в этой же клеточной линии. Константы связывания очищенного тубулина с [{3}H]винкристином для родительской и устойчивой к винкристину линий клеток составили 5,6 * 10{6} и 3,1 * 10{6}, соответственно. Константы связывания с [{3}H]колцемидом составили 3,9 * 10{5} и 2,0 * 10{5}, соответственно. Полученные результаты указывают на то, что устойчивые к винкристину клетки экспрессируют меньше изоформ тубулина с высоким сродством к антимитотическим агентам, что может служить механизмом защиты клеток от повреждающего действия лекарств. КНР, Dep. Biochem., Nat. Defense Med. Cntr, P.O. Box 90048-501, Taipei, Taiwan. Библ. 26

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.19.11.07
Рубрики: ТУБУЛИН
ОЧИСТКА
ХРОМАТОГРАФИЯ ИОНООБМЕННАЯ
ЛИМФОМА

РЖ ВИНИТИ 76 (BI28) 96.10-04Н3.134

Lee, Wei-Ping.
Purification and characterization of tubulin from parental and vincristine-resistant HOB1 lymphoma cells [Text] / Wei-Ping Lee // Arch. Biochem. and Biophys. - 1995. - Vol. 319, N 2. - P498-503 . - ISSN 0003-9861
Перевод заглавия: Очистка и характеристика тубулина из родительской и устойчивой к винкристину линий HOB1 клеток лимфомы
Аннотация: Тубулины из родительской и устойчивой к винкристину линий HOB1 клеток лимфомы были очищены ионообменной хроматографией на Q сефарозе и охарактеризованы двумерным электрофорезом, нативным изоэлектрофокусированием и измерением связывания тубулина с винкристином. Двумерный электрофорез частично очищенного тубулина показал снижение содержания основного компонента 'бета'-тубулина в устойчивых к винкристину клетках. Нативное изоэлектрофокусирование показало пониженную экспрессию двух более основных димеров тубулина в этой же клеточной линии. Константы связывания очищенного тубулина с [{3}H]винкристином для родительской и устойчивой к винкристину линий клеток составили 5,6 * 10{6} и 3,1 * 10{6}, соответственно. Константы связывания с [{3}H]колцемидом составили 3,9 * 10{5} и 2,0 * 10{5}, соответственно. Полученные результаты указывают на то, что устойчивые к винкристину клетки экспрессируют меньше изоформ тубулина с высоким сродством к антимитотическим агентам, что может служить механизмом защиты клеток от повреждающего действия лекарств. КНР, Dep. Biochem., Nat. Defense Med. Cntr, P.O. Box 90048-501, Taipei, Taiwan. Библ. 26

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.55.07.10
Рубрики: ТУБУЛИН
ОЧИСТКА
ХРОМАТОГРАФИЯ ИОНООБМЕННАЯ
ЛИМФОМА

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 89.02-04Б4.299

Meador, James (III).
Purification and characterization of toxin B from Clostridium difficile [Text] / James (III) Meador, Rodney K. Tweten // Infec. and Immun. - 1988. - Vol. 56, N 7. - P1708-1714 . - ISSN 0019-9567
Перевод заглавия: Получение и характеристика токсина В Clostridium difficile
Аннотация: Описан метод получения токсина В (ТВ) Clostridium difficile (С. d.) в виде гомогенного препарата и некоторые его св-ва. Шт. C. d. 10463 выращивали в течение 72 ч при т-ре 35'ГРАДУС' в диализном мешке, погруженном в среду BHI. Бесклеточный фильтрат содержимого диализного мешка концентрировали и диализовали, при этом отмечали 50%-ное снижение исходной токсической активности. При последующей гельфильтрации через Sephacryl S-300 от белкового комплекса отделяли высокомолекулярную ДНК-содержащую фракцию, ингибирующую активность ТВ. Фракции, обладающие цитотоксической активностью, очищали ионообменной хроматографией на колонке с Acull QMA, уравновешенной 10 мМ tris-HCl буфером (рН 8,0) с 50 мМ CaCl[2], элюируя линейным градиентом NaCl от 0 до 0,5 М. Процедуру повторяли, после чего проводили заключительный этап отчистки на Mono Q HR 5/5. При исследовании полученного белка методом ЭФ в ПААГ-SDS выявлен один компонент с мол. м. 250 кД. Определили последовательность аминокислот N-терминального участка молекулы ТВ. Цитотоксическая активность ТВ для диплоидных фибробластов составляла 0,2 - 0,8 пг/15000-30000 клеток. Библ. 15. США, Univ. of Oklahoma Health Sci. Cent., Oklahoma City, 73190.

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.21.07.09
Рубрики: CLOSTRIDIUM DIFFICILE (BACT.)
КУЛЬТУРАЛЬНЫЙ ФИЛЬТРАТ
ФРАКЦИОНИРОВАНИЕ
БАКТЕРИАЛЬНЫЕ ТОКСИНЫ
ЭНТЕРОТОКСИНЫ
ХРОМАТОГРАФИЯ ИОНООБМЕННАЯ
ГЕЛЬФИЛЬТРАЦИЯ
ЭЛЕКТРОФОРЕЗ В ПААГ
АМИНОКИСЛОТНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ФИБРОБЛАСТЫ

Доп.точки доступа:
Tweten, Rodney K.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 89.04-04Б4.365

Morinaga, Naoko.
Changes in binding of staphylococcal leukocidin to HL-60 cells during differentiation induced by dimethyl sulfoxide [Text] / Naoko Morinaga, Michiko Nagamori, Iwao Kato // Infec. and Immun. - 1988. - Vol. 56, N 9. - P2479-2483
Перевод заглавия: Изменения в связывании стафилококкового лейкоцита к клеткам HL-60 при их дифференцировке, вызванной диметилсульфоксидом
Аннотация: Стафилококковый лейкоцидин (СЛ) выделяли из культурального фильтрата 22-часовой культуры Staphylococcus aureus шт. V-8 преципитацией ZnCl[2], гель-фильтрацией через карбоксиметил-сефадекс С-50 и гель-фильтрацией через сефадекс G-100 и разделяли ионообменной хроматографией на колонке карбоксиметилсефадекса С-50 при линейном градиенте конц-ий NaCl от 0,2 М до 1,2 М на S и F компоненты, к-рые метили {1}{2}{5}I. Клетки HL-60 в экспоненциальной фазе роста нативные (I) или обработанные 1,25%-ным р-ром диметилсульфоксида ДС) в течение 1-9 дней (II) инкубировали с меченными S и F компонентами СЛ в течение 10 мин при т-ре 37'ГРАДУС' и измеряли уровень радиоактивности клеток после удаления несвязанного {1}{2}{5}I-СЛ. Процент морфологически измененных клеток определяли с помощью фазово-контрастной микроскопии и рассчитывали 50%-ную цитотоксическую дозу СЛ. ДС вызывал постепенную дифференцировку клеток I, к-рая достигала максимума через 6 дн. инкубации и сопровождалась повышением чувствительности клеток II к СЛ. Идентифицировано 2 типа рецепторов для S компонента СЛ на I: с высоким аффинитетом к СЛ, кол-во к-рых составляло 730 на 1 клетку, а константа диссоциации-3,39 нМ и с низким аффинитетом к СЛ. Клетки II через 7 дн. инкубации имели только один тип рецепторов с константой диссоциации 6,78 нМ, кол-во к-рых составляло 6920 на 1 клетку. Связывание F компонента клетками II примерно в 2 раза превышало связывание его I. Однако в присутствии немеченного S-компонента, связывание F было значительно большим. Считают, что повышенная чувствительность клеток II к СЛ обусловлена увеличением на них числа рецепторов с высоким аффинитетом к S компоненту и связывания F компонента СЛ. Ил. 5. Табл. 2. Библ. 12. Япония, Chiba Univ., 1-8-1 Inohana, Chiba 280.

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.21.07.09
Рубрики: БАКТЕРИАЛЬНЫЕ ТОКСИНЫ
ЛЕЙКОЦИДИНЫ
СТРУКТУРА
МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ
STAPHYLOCOCCUS AUREUS (BACT.)
КУЛЬТУРЫ КЛЕТОК
РАДИОАКТИВНАЯ МЕТКА
МИКРОСКОПИЯ ФАЗОВО-КОНТРАСТНАЯ
ХРОМАТОГРАФИЯ ИОНООБМЕННАЯ

Доп.точки доступа:
Nagamori, Michiko; Kato, Iwao

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 97.03-04В3.135

Pilch, Birgit.
Determination of organic and inorganic sulphur by ion chromatography in small quantities of plant material [Text] / Birgit Pilch, Dieter Grill // J. Plant Physiol. - 1995. - Vol. 146, N 1-2. - P10-14 . - ISSN 0176-1617
Перевод заглавия: Определение органической и неорганической серы путем ионообменной хроматографии в небольших количествах растительного материала
Аннотация: Разработана комбинированная методика определения органической и неорганической S, если доступны лишь малые кол-ва растительного материала. Метод определения органической S основывается на сжигании органического в-ва в пробирке и окислении продуктов сжигания (смеси SO[2]/SO[3]) до сульфата. Неорганическая доля S может быть растворена в пробе золы после полного сжигания. Последующее определение соотношения органической и неорганической S осуществляется с помощью ионообменной хроматографии с использованием апробированной технологии. Общий ход анализа тестировался на модельных р-рах S-содержащих компонентов в пределах содержания 5-500 мкг S на образец. Достигнута высокая степень точности и воспроизводимости результатов. Обсуждаются преимущества и ограничения применения данной методики. Австрия, Inst. for Plant Physiology, Univ. of Graz, A-8010 Graz. Библ. 22

ГРНТИ	34.31.21

ВИНИТИ 341.31.21.15.21
Рубрики: СЕРА
ОПРЕДЕЛЕНИЕ
PICEA ABIES
PISUM SATIVUM
МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ
ХРОМАТОГРАФИЯ ИОНООБМЕННАЯ

Доп.точки доступа:
Grill, Dieter

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 91.12-04Б4.299

Purification and characterization of S layer proteins from Clostridium difficile GAI 0714 [Text] / Aya Takeoka [et al.] // J. Gen. Microbiol. - 1991. - Vol. 137, N 2. - P261-267 . - ISSN 0022-1287
Перевод заглавия: Очистка и характеристика S-слоя белков из Clostridium difficile GAI 0714
Аннотация: Показали методом ЭФ в ПААГ, что S слой C. difficile шт. GAY 0714 состоит из двух белков с мол. м. 32 кД и 45 кД. Эти белки экстрагировали 8 М мочевиной (рН 8,3) из препаратов клеточной стенки и очищали методом хроматографии на ДЭАЭ-сефарозе CL-6В, а затем методом ВЭЖХ гельфильтрации. При растворении в 0,1 М мочевине оба белка образовывали димерные формы с мол. м. 61 и 99 кД. Хотя по аминокислотному составу белки различались, оба они имели высокое содержание кислых аминок-т, очень низкое содержание гистидина и метионина, и не имели цистеина. Белок 32 кД имел несколько и. э. т. в интервале рН от 3,7 до 3,9, а белок 45 кД - при рН 3,3. Используя метку {1}{2}{5}I и конъюгат белка А с коллоидным золотом выявили, что оба белка расположены по всей поверхности бактериальной клетки. Белок 32 кД оказался штаммоспецифическим АГ, а белок 45 кД - группоспецифическим. Ил. 8. Табл. 1. Библ. 23. Япония, Dept. of Food Microbiology, Tokushima Univ. Sch. of Med. Tokushima 770.

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.21.07.07
Рубрики: COSTRIDIUM DIFFICILE (BACT.)
УЛЬТРАСТРУКТУРА
АНТИГЕНЫ
БЕЛКИ
АНТИГЕНЫ ВИДОСПЕЦИФИЧЕСКИЕ
АНТИГЕНЫ ШТАММОСПЕЦИФИЧЕСКИЕ
ХРОМАТОГРАФИЯ ИОНООБМЕННАЯ
ИЛЬФИЛЬТРАЦИЯ
АМИНОКИСЛОТНЫЙ СОСТАВ
ИММУНОЭЛЕКТРОННАЯ МИКРОСКОПИЯ
ИММУНОДИФФУЗИЯ
РАДИОАКТИВНАЯ МЕТКА

Доп.точки доступа:
Takeoka, Aya; Takumi, Kenji; Koga, Tetsuro; Kawata, Tomio

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 92.01-04Б4.335

Purification and partial characterization of a soluble hemagglutinin from Yersinia pseudotuberculosis [Text] / Kenji Takumi [et al.] // Microbiol. and Immunol. - 1991. - Vol. 35, N 4. - P343-347 . - ISSN 0385-5600
Перевод заглавия: Очистка и некоторые характеристики растворимого гемагглютинина из Jersinia pseudotuberculosis
Аннотация: Из Jersinia pseudotuberculosis шт. Inoue серотипа 5b выделен растворимый гемагглютинин. Очистку препарата осуществляли осаждением сульфатом аммония при 30% насыщения с последующей гельхроматографией на сефарозе CL-6В и анионообменнике высокого разрешения ДЭАЭ-5РW. Степень чистоты белка подтвердили методом ЭФ в ПААГ-SDS. Гемагглютинин представляет собой белок с мол. м. 14,5 кД и pJ 4,5'+-'0,2. Установлено, что он состоит из 133 аминокислотных остатков, причем 35% их являются гидрофобными. Определена N-концевая последовательность белка из 38 аминокислотных остатков. Попытки обнаружить какую-либо гомологию между отдельными участками молекулы гемагглютинина и фимбриальными белками E. coli остались безрезультативными. Ил. 2. Библ. 7. Япония, Dept. of Food Microbiology, Tokushima Univ., Tokushima 770.

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.21.07.99
Рубрики: YERSINIA PSEUDOTUBERCULOSIS (BACT.)
КЛИНИЧЕСКИЕ ШТАММЫ
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
АНТИГЕНЫ РАСТВОРИМЫЕ
ГЕМАГГЛЮТИНИН
АМИНОКИСЛОТНЫЙ СОСТАВ
СТРУКТУРА
ХРОМАТОГРАФИЯ ИОНООБМЕННАЯ
ЭЛЕКТРОФОРЕЗ В ПААГ

Доп.точки доступа:
Takumi, Kenji; Koga, Tetsuro; Oka, Tatsuzo; Takeoka, Aya; Tsudokura, Misao; Sheng, Yao Jian

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.04-04Б3.76

Purification and properties of NADP-dependent glutamate dehydrogenase from Streptomyces fradiae [Text] / Ivana Vancurova [et al.] // J. Gen. Microbiol. - 1989. - Vol. 135, N 12. - P3311-3318 . - ISSN 0022-1287
Перевод заглавия: Очистка и свойства NADP-зависимой глутаматдегидрогеназы из Steptomyces fradiae
Аннотация: Streptomyces fradiae содержит две хроматографически различимые формы глутаматдегидрогеназы (GDH): одна использует в кач-ве кофермента NAD, другая-NADP. Содержание обеих форм GDH регулируется концентрацией азота. Их макс. удельная активность наблюдается при 25 мМ HH[4]+ в кач-ве источника азота. Предварительную очистку NADP-специфичной GDH проводили методом ИОХ на ДЭАЭ-целлюлозе, затем дегидрогеназы разделяли на анионообменнике Mono Q. Т. о. NADP-GDH была очищена в 560 раз; процедуру очистки повторяли трижды. Мол. масса полученного фермента составила 200 кД, в то время как ЭФ в ПААГ с ДДС-Na показал наличие одной полосы, соотв. мол. м. 49 кД. По-видимому, молекула NADP-GDH является тетрамером. Фермент высокоспецифичен к 2-оксоглутарату и L-глутамату в кач-ве субстратов; NAD не может использоваться как кофактор вместо NADP. Оптимум pH для окислительного дезаминирования глутамата равен 9,2; для восстановительного аминирования 2-оксоглутарата-8,4. Константа Михаэлиса (K[m]) для L-глутамата-28,6 мМ, для NADP=0,12 мМ. К[m] реакции аминирования 2-оксоглутарата=1,54 мМ, для NADPH-0,07 мМ, для NH[2]-30,8 мМ. Ферментативная активность значительно подавлялась АМР, ADP и АТР; частичноингибиторами групп SH. Библ. 28. ЧСФР, Inst. Microbiol., Prague.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ГЛУТАМАТДЕГИДРОГЕНАЗА
NADP-ЗАВИСИМАЯ
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
STEPTOMYCES FRADIAE
ДВЕ ФОРМЫ ФЕРМЕНТА
ХРОМАТОГРАФИЯ ИОНООБМЕННАЯ
CHROMATOGRAPHY

Доп.точки доступа:
Vancurova, Ivana; Vancura, Ales; Volc, Jindrich; Kopecky, Jan; Neuzil, Jiri; Basarova, Gabriela; Behal, Vladislav

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.05-04Б3.84

Purification and properties of NADP-dependent glutamate dehydrogenase from Streptomyces fradiae [Text] / I. Vancurova [et al.] // J. Gen. Microbiol. - 1989. - Vol. 135, N 12. - P3311-3318 . - ISSN 0022-1287
Перевод заглавия: Очистка и свойства NADP-зависимой глутаматдегидрогеназы из Streptomyces fradiae
Аннотация: Streptomyces fradiae содержит 2 хроматографически различимые формы глутаматдегидрогеназы (GDH): одна использует в кач-ве кофермента NAD, другая - NADP. Содержание обеих форм GDH регулируется конц-мей N. Их макс. удельная активность наблюдается при 25 мМ NH[4]+ в кач-ве источника N. Предварительную очистку NDAPспецифичной GDH проводили методом ИОХ на DEAEцеллюлозе, затем дегидрогеназы разделяли на анионообменнике Mono Q. T. o. NADP-GDH была очищена в 560 раз; процедуру очистки повторяли трижды. Мол. масса фермента составила 200 кД, в то время как ЭФ в ПААГ с ДДС-Na показал наличие одной полосы, соотв. мол. м. 49 кД. Повидимому, молекула NADP-GDH является тетрамером. Фермент высокоспецифичен к 2-оксоглутарату и 'альфа'-глутамату в кач-ве субстратов; NAD не может использоваться как кофактор вместо NADP. Оптимум рН для окислительного дезаминирования глутамата равен 9,2; для восстановительного аминирования 2-оксоглутарата - 8,4. Константа Михаэлиса (K[m]) для 'альфа'-глутамата - 28,6 мМ, для NADP - 0,12 мМ. K[m] р-ции аминирования 2-оксоглутарата - 1,54 мМ, для NADP - 0,07 мМ, для NH[4]+ - 30,8 М. Ферментативная активность значительно подавлялась АМФ, АДФ и АТФ; частично - ингибиторами групп SH. Библ. 28. ЧССР, Inst. Microbiol., Prague.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ГЛУТАМАТДЕГИДРОГЕНАЗА
NADP-ЗАВИСИМАЯ
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
STEPTOMYCES FRADIAE
ДВЕ ФОРМЫ ФЕРМЕНТА
ХРОМАТОГРАФИЯ ИОНООБМЕННАЯ
CHROMATOGRAPHY

Доп.точки доступа:
Vancurova, I.; Vancura, A.; Volc, J.; Kopecky, J.; Neuzil, J.; Basarova, G.; Behal, V.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 91.09-04Б4.249

Rhodes, Judith C.
Isolation and characterization of an elastinolytic proteinase from Aspergillus flavus [Text] / Judith C. Rhodes, Thomas W. Amlung, Matthew S. Miller // Infec. and Immun. - 1990. - Vol. 58, N 8. - P2529-2534 . - ISSN 0019-9567
Перевод заглавия: Выделение и характеристика эластинолитической протеиназы Aspergillus flavus
Аннотация: Охарактеризованы физ. и биохим. св-ва эластинолитической протеиназы Aspergillus flavus. Сравнивали два метода очистки: ионообменную хроматографию и преципитацию сульфатом аммония при нейтральном рН. Полученный неочищенный фермент подвергали гельфильтрации и абсорбционной хроматографии. В результате выход высоко очищенной эластазы составил от 5 до 10%. Фермент оказался протеином мол. м. 25 кД с коэф. продуктивности 7,6. Активность фермента значительно угнеталась ионами металлов. Эластаза грибов становилась металлопротеиназой (ЕС 3.4.24.Х), что подтверждается ее чувствительностью к 1,10-фенантролину. Ил. 5. Табл. 1. Библ. 34. США, Sch. of Med., Wright State Univ., Dayton, OH 45435.

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.21.07.99
Рубрики: ASPERGILLUS FLAVIS (FUNGI)
ФАКТОРЫ ВИРУЛЕНТНОСТИ
ФЕРМЕНТЫ
ПРОТЕИНАЗЫ
ЭЛАСТАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ХРОМАТОГРАФИЯ ИОНООБМЕННАЯ
ГЕЛЬФИЛЬТРАЦИЯ
ЭЛЕКТРОФОРЕЗ В ПААГ

Доп.точки доступа:
Amlung, Thomas W.; Miller, Matthew S.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.12-04К1.24

Separation of egg yolk immunoglobulins using an automated liquid chromatography system [Text] / J. Fichtali [et al.] // Biotechnol. and Bioeng. - 1992. - Vol. 40, N 11. - P1388-1394 . - ISSN 0006-3592
Перевод заглавия: Очистка иммуноглобулина желтка куриного яйца с помощью автоматизированной системы жидкостной хроматографии
Аннотация: Была разработана автоматизированная система жидкостной хроматографии на катионообменной среде для очистки иммуноглобулина желтка куриного яйца. Желток куриного яйца был разведен в 10 раз дистиллированной водой; после установления pH 5,5 водорастворимые белки были отделены от липопротеинов путем осаждения. Профильтрованный супернатант был внесен в колонку с катионообменником. Макс. гомогенность фракций составила 80%. Выход на хроматографическом этапе очистки составил около 65%; чистота препарата при использовании линейного или ступенчатого градиента составила 60%. Общий выход процесса - 34%, если отделение липопротеинов производилось в один этап разведения/экстракции, и 51% при использовании двух этапов разведения/экстракции. При отделении липопротеинов путем центрифугирования выход процесса может быть повышен до 60%. Канада, Dep. Bio-Resource Eng., The Univ. British Colombia, Vancouver, BC V6T 1Z4. Библ. 18

ГРНТИ	34.43.05

ВИНИТИ 341.43.05.09
Рубрики: АНТИТЕЛА
ИЗ ЖЕЛТКА КУРИНЫХ ЯИЦ
ОЧИСТКА
ХРОМАТОГРАФИЯ ИОНООБМЕННАЯ
АВТОМАТИЗИРОВАННЫЕ СИСТЕМЫ

Доп.точки доступа:
Fichtali, J.; Charter, E.A.; Lo, K.V.; Nakai, S.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.09-04Б2.216

Separation of the components of pectinolytic complex produced by Polyporus squamosus in submerged culture [Text] / D. Pericin [et al.] // Biotechnol. Lett. - 1992. - Vol. 14, N 2. - P127-130 . - ISSN 0141-5492
Перевод заглавия: Разделение компонентов пектинолитического комплекса, продуцируемого Polyporus squamosus в погруженной культуре
Аннотация: Polyporus squamosus продуцирует пектинолитические ферменты в погруженной культуре при использовании в качестве источника углерода яблочные выжимки. Путем проведения ионообменной хроматографии на ДЕАЕ-фрактогеле были получены 7 пиков, содержащих активность гидролазы. Были выделены и частично охарактеризованы 4 фермента PG I, PG II, PG VI и PG VII, очищенные в 25, 7, 12,7 и 30 раз соотв. Мол. массы выделенных ферментов составили: PG I - 17000; PG II - 13000; PG VI и PG VII - 25000. Югославия, Fac. Technol. and Fac. Sci., Inst. Chem., Univ. Novi Sad, 21000 Novi Sad. Библ. 13

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ПЕКТИНОЛИТИЧЕСКИЙ КОМПЛЕКС
РАЗДЕЛЕНИЕ КОМПОНЕНТОВ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ХРОМАТОГРАФИЯ ИОНООБМЕННАЯ
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
POLYPORUS SQUAMOSUS
ПОГРУЖЕННАЯ КУЛЬТУРА

Доп.точки доступа:
Pericin, D.; Kevresan, S.; Banka, L.; Antov, M.; Skrinjar, M.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.07-04Б3.83

Separation of the components of pectinolytic complex produced by Polyporus squamosus in submerged culture [Text] / D. Pericin [et al.] // Biotechnol. Lett. - 1992. - Vol. 14, N 2. - P127-130 . - ISSN 0141-5492
Перевод заглавия: Разделение компонентов пектинолитического комплекса, продуцируемого Polyporus squamosus в погруженной культуре
Аннотация: Polyporus squamosus продуцирует пектинолитические ферменты в погруженной культуре при использовании в качестве источника углерода яблочные выжимки. Путем проведения ионообменной хроматографии на ДЕАЕ-фрактогеле были получены 7 пиков, содержащих активность гидролазы. Были выделены и частично охарактеризованы 4 фермента PG I, PG II, PG VI и PG VII, очищенные в 25, 7, 12,7 и 30 раз соотв. Мол. массы выделенных ферментов составили: PG I - 17000; PG II - 13000; PG VI и PG VII - 25000. Югославия, Fac. Technol. and Fac. Sci., Inst. Chem., Univ. Novi Sad, 21000 Novi Sad. Библ. 13

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.31
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ПЕКТИНОЛИТИЧЕСКИЙ КОМПЛЕКС
РАЗДЕЛЕНИЕ КОМПОНЕНТОВ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ХРОМАТОГРАФИЯ ИОНООБМЕННАЯ
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
POLYPORUS SQUAMOSUS
ПОГРУЖЕННАЯ КУЛЬТУРА

Доп.точки доступа:
Pericin, D.; Kevresan, S.; Banka, L.; Antov, M.; Skrinjar, M.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.05-04Б3.242

Suye, Shin-Ichiro.
Purification and desalting of reduced form nicotinamide-adenine dinucleotide from bio-reaction products [Text] / Shin-Ichiro Suye, Shusei Inuta // Chem. Express. - 1990. - Vol. 5, N 8. - P613-616 . - ISSN 0911-9566
Перевод заглавия: Очистка и обессоливание восстановленной формы никотинамид-адениндинуклеотида, полученного из продуктов биопроцесса
Аннотация: Описывается способ выделения НАДН из продуктов трансформации НАД+ малик-ферментом, полученным из пермеабилизованных клеток Ps. diminuta в биореакторе, в к-рый подается 14 мМ НАД+, 23 мМ L-малат, 50 мМ хлорид магния и 35 Е/л фермента. Смесь инкубируют 4 ч при 30'ГРАДУС' С, при этом степень конверсии НАД+ составляет 98,6%. Выделение синтезированного в биореакторе НАДН проводят после удаления клеток центрифугированием методом ионообменной хроматографии на ДЭАЭ-Тойоперле, уравновешенным 50 мМ раствором NaHCO[3]. После промывки колонки стартовым буфером связанный НАДН элюируют линейным градиентом бикарбоната с 50 до 400 мМ. Пик с наибольшим поглощением при 260 нм соотв. НАДН. Чистота полученного при ионообменной хроматографии продукта составляет 98,6%. Полученный препарат НАДН обессоливают обратным осмосом на мембране типа RO Nitto NTR-7250 S2 при давлении 20 атм и скорости потока 10-15 л/мин. Раствор НАДН концентрируют до 5 л и затем разбавляют водой до 50 л, такую процедуру повторяют 3 раза. После обессоливания продукт лиофилизуют, промывают ацетоном и диэтиловым эфиром, высушивают в вакууме. Чистота полученного препарата составляет 100% по соотношению поглощенной при 340 и 260 нм и 98,6% по энзиматическому тесту. Библ. 9. Япония, Dept Chem. Eng., Nara Nat. Coll. Tech., Yata, Yamato-Koriyama, Nara 639-11.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.33
Рубрики: НИКОТИНАМИД-АДЕНИНДИНУКЛЕОТИД
ВОССТАНОВЛЕННАЯ ФОРМА
ОЧИСТКА
ОБЕССОЛИВАНИЕ
ХРОМАТОГРАФИЯ ИОНООБМЕННАЯ
МЕМБРАНЫ
ОБРАТНЫЙ ОСМОС
CHOMATOGRAPHY
REVERSE OSMOSIS

Доп.точки доступа:
Inuta, Shusei

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.05-04Б3.237

Tikhomirova, N. K.
Purification of transketolase from Baker's yeast by an immunoadsorbent [Text] / N. K. Tikhomirova, G. A. Kochetov // Biochem. Int. - 1990. - Vol. 22, N 1. - P31-36 . - ISSN 0158-5231
Перевод заглавия: Очистка транскетолазы из пекарских дрожжей с помощью иммуноадсорбента
Аннотация: С помощью иммуноаффинной хроматографии на агарозе и ИОХ на ДЭАЭ-целлюлозе очищена в 482 раза транскетолаза из пекарских дрожжей. Очищ. фермент имел уд. активность 12-60 ед./мг, был электрофоретически гомогенен, состоял из двух изоформ, дававших при ЭФ в ПААГ с ДДС-Na при рН 8,9 две полосы. Отмечается, что новый способ очистки транскетолазы из пекарских дрожжей более прост и обеспечивает более высокую активность, равную 78%, чем распространенный в настоящее время модифицированный метод Racker. Библ. 12. СССР, A. N. Belozersky Laboratory of Molecular Biology and Bioorganic Chemistry, Moscow State University, Moscow 119899.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.33
Рубрики: ТРАНСКЕТОЛАЗА
ОЧИСТКА
ДРОЖЖИ
ПЕКАРСКИЕ
ХРОМАТОГРАФИЯ ИММУНОАФФИННАЯ
АГАРОЗА
ХРОМАТОГРАФИЯ ИОНООБМЕННАЯ
ДЭАЭ-ЦЕЛЛЮЛОЗА
AFFINITY CHROMATOGRAPHY
ION-EXCHANGE CHROMATOGRAPHY

Доп.точки доступа:
Kochetov, G.A.

1-20 21-24

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска