СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ПРОЛИНДЕГИДРОГЕНАЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 24
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-24

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 03.09-04В3.87

ACTCAT, a novel cis-acting element for proline- and hypoosmolarity-responsive expression of the ProDH gene encoding proline dehydrogenase in Arabidopsis [Text] / Rie Satoh [et al.] // Plant Physiol. - 2002. - Vol. 130, N 2. - P709-719 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: ACTAT - новый цис-действующий элемент для экспрессии пролин- и гипоосмолярнореактивного гена, кодирующего пролиндегидрогеназу арабидопсиса
Аннотация: Ген, кодирующий пролиндегидрогеназу (ProDH), стимулируется при возобновлении полива после засухи и ингибируется последней. ProDH также индуцируется L-пролином и гипоосмосом. Последовательность 9 п. н. ACTCATCCT промотора ProDH необходима для эффективной экспрессии гена в ответ на пролин и гипоосмос, здесь играет роль и наличие специфичного элемента PRE. Япония, Japan Int. Res. Center for Agr. Sci., Tsukuba, Ibaraki 305-8686; kazukoys@jircas.affrc.go.jp; fax 81 298 38 6643. Библ. 38

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.07
Рубрики: ЗАСУХОУСТОЙЧИВОСТЬ
ГЕНЕТИКА
АРАБИДОПСИС
ФЕРМЕНТЫ
ПРОЛИНДЕГИДРОГЕНАЗА

Доп.точки доступа:
Satoh, Rie; Nakashima, Kazuo; Seki, Motoaki; Shinozaki, Kazuo; Yamaguchi-Shinozaki, Kazuko

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 04.06-04В3.59

Altered levels of proline dehydrogenase cause hypersensitivity to proline and its analogs in Arabidopsis [Text] / Srikrishnan Mani [et al.] // Plant Physiol. - 2002. - Vol. 128, N 1. - P73-83 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Измененные уровни пролиндегидрогеназы у Arabidopsis вызывают сверхчувствительность к пролину и его аналогам

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.25.07
Рубрики: ПРОЛИНДЕГИДРОГЕНАЗА
ПРОЛИН
ARABIDOPSIS SP.
ТРАНСГЕННЫЕ РАСТЕНИЯ

Доп.точки доступа:
Mani, Srikrishnan; Van, de Cotte Brigitte; Van, Montagu Marc; Verbruggen, Nathalie

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.05-04Б2.111

Bascaran, Victoria.
Regulation of nitrogen catabolic enzymes in Streptomyces clavuligerus [Text] / Victoria Bascaran, Carlos Hardisson, Alfredo F. Brana // J. Gen. Microbiol. - 1989. - Vol. 135, N 9. - P2465-2474 . - ISSN 0022-1287
Перевод заглавия: Регуляция ферментов азотного катаболизма у Streptomyces clavuligerus
Аннотация: Исследовали уровни ферментов, участвующих в ассимиляции разных азотных соединений у S. clavulagerus, в зависимости от природы добавляемого к питательной среде источника азота. Уровни треониндегидратазы, сериндегидратазы, пролиндегидрогеназы, гистидазы и уроканазы не снижались в присутствии солей аммония. Два последних фермента индуцировались при добавлении гистидина к среде, тогда как пролиндегидрогеназа индуцировалась пролином. Уровни глутаминсинтетазы были повышены при культивировании организма на средах с низким содержанием источников азота, но эти ферменты репрессировались аммонием. Глутаминсинтетаза быстро инактивировалась при добавлении аммония к среде, но реактивировалась in vitro при обработке фосфодиэстеразой змеиного яда. Это свидетельствует об участии механизма аденилирования в инактивации. У трех мутантов с измененными активностями глутаминсинтетазы наблюдались плейотропные эффекты на синтез уреазы. Полученные результаты свидетельствуют о существовании у S. clavuligerus механизма, контролирующего предпочтительную утилизацию некоторых источников азота. Ил. 2. Табл. 6. Библ. 49.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11.21
Рубрики: КАТАБОЛИЗМ
АЗОТНЫЙ КАТАБОЛИЗМ
ФЕРМЕНТЫ
РЕГУЛЯЦИЯ
STREPTOMYCES CLAVULIGERUS (BACT.)
ТРЕОНИНДЕГИДРАТАЗА
СЕРИНДЕГИДРАТАЗА
ПРОЛИНДЕГИДРОГЕНАЗА
УРОКАНАЗА
ГИСТИДАЗА

Доп.точки доступа:
Hardisson, Carlos; Brana, Alfredo F.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 04.02-04Б4.69

Characterization of the Vibrio vulnificus putAP operon, encoding proline dehydrogenase and proline permease, and its differential expression in response to osmotic stress [Text] / Jeong Hyun Lee [et al.] // J. Bacteriol. - 2003. - Vol. 185, N 13. - P3842-3852 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Характеристика оперона put AP, кодирующего пролиндегидрогеназу и пролинпермеазу, и его дифференциальная экспрессия в ответ к осмотическому стрессу у Vibrio vulnificus
Аннотация: Гены put AP, кодирующие пролиндегидрогеназу и пролинпермеазу, у Vibrio vulnificus транскрибировались в одном и том же направлении. Определили, что пролиндегидрогеназная активность (ПДГ) и уровень синтеза транскрипта put A достигали максимума в экспоненциальной фазе и были репрессированы, когда рост замедлялся. Нозерн блот и анализ достраивания праймера позволили обнаружить, что транскрипция генов put AP приводила в результате к образованию двух различных транскриптов, транскрипта А (транскрипта put A) и транскрипта АР (транскрипта put AP). Экспрессия генов put AP направлялась двумя промоторами, промотором P[put A] и промотором P[put AP]. Нулл-мутация crp приводила к уменьшению ПДГ и уровню транскриптов put, показывая, что транскрипция put AP находилась под положительным контролем циклического AMP рецепторного белка. ПДГ и уровни обоих транскриптов put были увеличены при воздействии пролина, но были репрессированы при воздействии глутамата. Уровень транскрипта A, но не транскрипта AP был увеличен, когда ПДГ индуцировалась NaCl. Так активность P[put A], но не активность P[put AP] увеличивалась при воздействии NaCl. Данный факт показывает, что транскрипт А и транскрипт AP транскрибировались с промоторов P[put A] и P[put AP], соответственно. Клетки, подвергнутые воздействию NaCl и другим гиперосмотическим стрессам, накапливали более высокие уровни глутамата, чем контрольные клетки, показывая, что глутамат является совместимым раствором у V. vulnificus. Южная Корея, Dep. of Food Sci and Technology and Dep. of Mol. Biotechnology, Biotechnology Res. Institute, Chonnam Nat. Univ., Kwang-Ju 500-757. Библ. 35

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.13.09
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ПРОЛИНДЕГИДРОГЕНАЗА
ПРОЛИНПЕРМЕАЗА
СИНТЕЗ
ФУНКЦИЯ
АДАПТАЦИЯ
ОПЕРОНЫ
ОПЕРОН PUT AP
ХАРАКТЕРИСТИКА
VIBRIO VULNIFICUS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Lee, Jeong Hyun; Park, Na Young; Lee, Myung Hee; Choi, Sang Ho

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 04.03-04Б2.136

Characterization of the Vibrio vulnificus putAP operon, encoding proline dehydrogenase and proline permease, and its differential expression in response to osmotic stress [Text] / Jeong Hyun Lee [et al.] // J. Bacteriol. - 2003. - Vol. 185, N 13. - P3842-3852 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Характеристика оперона put AP, кодирующего пролиндегидрогеназу и пролинпермеазу, и его дифференциальная экспрессия в ответ к осмотическому стрессу у Vibrio vulnificus
Аннотация: Гены put AP, кодирующие пролиндегидрогеназу и пролинпермеазу, у Vibrio vulnificus транскрибировались в одном и том же направлении. Определили, что пролиндегидрогеназная активность (ПДГ) и уровень синтеза транскрипта put A достигали максимума в экспоненциальной фазе и были репрессированы, когда рост замедлялся. Нозерн блот и анализ достраивания праймера позволили обнаружить, что транскрипция генов put AP приводила в результате к образованию двух различных транскриптов, транскрипта А (транскрипта put A) и транскрипта АР (транскрипта put AP). Экспрессия генов put AP направлялась двумя промоторами, промотором P[put A] и промотором P[put AP]. Нулл-мутация crp приводила к уменьшению ПДГ и уровню транскриптов put, показывая, что транскрипция put AP находилась под положительным контролем циклического AMP рецепторного белка. ПДГ и уровни обоих транскриптов put были увеличены при воздействии пролина, но были репрессированы при воздействии глутамата. Уровень транскрипта A, но не транскрипта AP был увеличен, когда ПДГ индуцировалась NaCl. Так активность P[put A], но не активность P[put AP] увеличивалась при воздействии NaCl. Данный факт показывает, что транскрипт А и транскрипт AP транскрибировались с промоторов P[put A] и P[put AP], соответственно. Клетки, подвергнутые воздействию NaCl и другим гиперосмотическим стрессам, накапливали более высокие уровни глутамата, чем контрольные клетки, показывая, что глутамат является совместимым раствором у V. vulnificus. Южная Корея, Dep. of Food Sci and Technology and Dep. of Mol. Biotechnology, Biotechnology Res. Institute, Chonnam Nat. Univ., Kwang-Ju 500-757. Библ. 35

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ПРОЛИНДЕГИДРОГЕНАЗА
ПРОЛИНПЕРМЕАЗА
СИНТЕЗ
ФУНКЦИЯ
АДАПТАЦИЯ
ОПЕРОНЫ
ОПЕРОН PUT AP
ХАРАКТЕРИСТИКА
VIBRIO VULNIFICUS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Lee, Jeong Hyun; Park, Na Young; Lee, Myung Hee; Choi, Sang Ho

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 15.10-04Б2.333

Comparative analysis of the catalytic components in the archaeal dye-linked l-proline dehydrogenase complexes [Text] / Ryushi Kawakami [et al.] // Appl. Microbiol. and Biotechnol. - 2013. - Vol. 97, N 8. - P3419-3427 . - ISSN 0175-7598
Перевод заглавия: Сравнительный анализ каталитических компонентов связанных с красителем L-пролиндегидрогеназных комплексов у архей

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ДЕГИДРОГЕНАЗЫ
ДЕГИДРОГЕНАЗНЫЙ КОМПЛЕКС
СВЯЗАННАЯ С КРАСИТЕЛЕМ L-ПРОЛИНДЕГИДРОГЕНАЗА
ХАРАКТЕРИСТИКА
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
L-ПРОЛИН
ДЕТЕКЦИЯ

Доп.точки доступа:
Kawakami, Ryushi; Noguchi, Chiaki; Higashi, Marie; Sakuraba, Haruhiko; Ohshima, Toshihisa

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 93.06-04Б2.077

Deutch, Charles E.
Oxidation of L-thiazolidine-4-carboxylate by L-proline dehydrogenase in Escherichia coli [Text] / Charles E. Deutch // J. Gen. Microbiol. - 1992. - Vol. 138, N 8. - P1593-1598 . - ISSN 0022-1287
Перевод заглавия: Окисление L-тиазолидин-4-карбоксилата Lпролиндегидрогеназой у Escherichia coli
Аннотация: L-Тиазолидин-4-карбоновая к-та (I; 'гамма'-тиопролин), токсичный аналог L-пролина (II), окисляется клетками E. coli с образованием N-формилцистеина, к-рый гидролизуется до формиата и цистеина. Для выяснения роли L-пролиндегидрогеназы (ПДГ; КФ 1.5.99.8) в окислении I были исследованы мембранные фракции E. coli. Уд. активность окисления I в мембранах клеток, выращенных с II (10 мМ), была близка к уд. активности окисления II и в 'ЭКВИВ'100 раз выше, чем в мембранах клеток, выращенных без II. Обе окислительные активности инактивировались при 45'ГРАДУС' С с одинаковой скоростью. Мембраны из штамма с делецией гена putA, кодирующего ПДГ, или штамма с инсерционной мутацией putA::Tn5, не окисляли I или II. Хотя I был простым конкурентным ингибитором окисления II, сам II ингибировал окисление I конкурентно, но в соответствии с сигмоидной кинетикой. В низких конц-иях I индуцировал синтез ПДГ. Цистеиновые ауксотрофы, содержащие мутацию putA::Tn5, продолжали использовать I как источник цистеина, а бактерии с этой мутацией поглощали О[2] в присутствии I в два раза медленнее контрольных. Судя по этим рез-там, I является субстратом и индуктором ПДГ. Предполагается также, что E. coli содержит второй фермент, катализирующий деградацию I. Библ. 33. США, Dep. of Biol. Sci., Univ. of Nevada, Las Vegas, 4505 Maryland Parkway, Las Vegas, NV 89154.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ПРОЛИНДЕГИДРОГЕНАЗА*L-
L-ТИАЗОЛИДИН-4-КАРБОКСИЛАТ
ОКИСЛЕНИЕ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ CSH4
ШТАММ JT31
ШТАММ JT34
ШТАММ JT15
ШТАММ JM96

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 99.04-04В3.101

Immunological detection of proline dehydrogenase protein in barley shoots [Text] : abstr. Plant Biol.'97: Annu. Meet. Amer. Soc. Plant. Physiol. and Can. Soc. Plant Physiol. with Invit. Particip. Jap. Soc. Plant Physiol. and Austral. Soc. Plant Physiol., Vancouver, Aug. 2-6, 1997 / F. Hayashi [et al.] // Plant Physiol. - 1997. - Vol. 114, N 3 Suppl. - P108 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Иммунологическое обнаружение белка пролиндегидрогеназы в проростках ячменя
Аннотация: С помощью высаливания (NH[4])[2]SO[4] и последующей хр-фии на ДЭАЭ-тойоперле выделяли пролиндегидрогеназу из проростков ячменя. Последующий электрофорез в ПААГ в присутствии ДДС-Na и иммуноблоттинг выявили два белка с мол. массами 59 кДа и 60 кДа, обладающие ферментативной активностью. Дальнейшую очистку фермента проводили с помощью хр-фии на колонке с пролин-сефарозой 4B. Как было показано ранее, растения, подвергнутые действию осмотического шока, накапливают пролин, и его содержание падает после отмены стресса. Авторы планируют изучение корреляции между содержанием пролиндегидрогеназы и пролина в растениях после действия осмотического шока. Япония, Dep. Biol., Fac. Sci., Kanazawa Univ., Kanazawa 920-11

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.07
Рубрики: ПРОЛИНДЕГИДРОГЕНАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ИММУНОБЛОТТИНГ
ОБНАРУЖЕНИЕ
ЯЧМЕНЬ

Доп.точки доступа:
Hayashi, F.; Nanjo, T.; Sinozaki, K.; Wada, K.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.04-04Б2.143

Keuntje, Barbara.
Expression of the putA gene encoding proline dehydrogenase from Rhodobacter capsulatus is independent of NtrC regulation but requires and Lrp-like activator protein [Text] / Barbara Keuntje, Bernd Masepohl, Werner Klipp // J. Bacteriol. - 1995. - Vol. 177, N 22. - P6432-6439 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Экспрессия гена putA, кодирующего пролиндегидрогеназу из Rhodobacter capsulatus не зависит от регуляции [под действием] NtrC, но требует Lrp-подобного активаторного белка
Аннотация: С помощью случайного мутагенеза с использованием транспозона Tn5 получили 4 мутанта Rhodobacter capsulatus, неспособных расти на пролине, как единственном источнике азота. Инсерции Tn5 картированы в 2 соседних EcoRI-фрагментах. Анализ нуклеотидной последовательности этого участка выявил 3 открытых рамки считывания (ОРС), названные selD, putR и putA. Ген putA кодирует белок из 1127 аминок-т, гомологичный белку putA из Salmonella typhimurium и Escherichia coli. Центральная часть putA R. capsulatus гомологична также пролиндегидрогеназам Saccharomyces cerevisiae (Put1) и Drosophila melanogaster (SlgA). C-концевая часть putA R. capsulatus гомологична пирролин-5-карбоксилатдегидрогеназе (Put2) S. cerevisiae и альдегиддегидрогеназам различных организмов. Т. обр., у R. capsulatus так же, как у энтеробактерий обе стадии деградации пролина катализирует один полипептид PutA. Белок PutR R. capsulatus состоит из 154 аминок-т и гомологичен небольшим регуляторным белкам Lpr, BkdR и AsnC. Ген putR транскрибируется в противоположном putA направлении и кодирует активатор экспрессии putA. Экспрессию putA индуцирует пролин, но она не зависит от присутствия в среде аммония или др. аминок-т. Кроме того, экспрессия putA регулируется собственным продуктом. Мутации по генам glnB, nifR1 (ntrC) и nifR4 (ntrA, кодирующий 'сигма'{54}) не влияют на экспрессию генов put. ОРС, расположенная после гена putR R. capsulatus, высоко гомологична гену selD E. coli, к-рый участвует в метаболизме селена. Мутанты R. capsulatus по гену selD имеют фенотип Put{+}, т. е. selD не требуется ни для жизнеспособности, ни для утилизации пролина. Германия, Lehrstuhl Genet., Fak. Biol., Univ. Bielefeld, D-33501 Bielefeld. Библ. 50

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: ГЕНЫ
ГЕН PUTA
ПРОЛИНДЕГИДРОГЕНАЗА
ТРАНСКРИПЦИЯ
ПРОЛИН
ДЕГРАДАЦИЯ
RHODOBACTER CAPSULATUS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Masepohl, Bernd; Klipp, Werner

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.02-04Б2.126

Nonspecific inhibition of proline dehydrogenase synthesis in Escherichia coli during osmotic stress [Text] / Charles E. Deutch [et al.] // Can. J. Microbiol. - 1989. - Vol. 35, N 8. - P779-785 . - ISSN 0008-4166
Перевод заглавия: Неспецифическое ингибирование синтеза пролиндегидрогеназы у Escherichia coli во время осмотического стресса
Аннотация: L-Пролин (I), к-рый накапливается в Кл E. coli при культивировании бактерии на средах с высоким осмотическим давлением, индуцирует синтез фермента, расщепляющего I до глутамата. Чтобы определить, ингибируется ли катаболизм I во время осмотического стресса, исследовали утилизацию I и образование пролиндегидрогеназы (ПДГ) в зависимости от конц-ий NaCl и сахарозы. Хотя уд. скорость роста E. coli на среде с I в кач-ве единственного источника азота снижалась при увеличении осмолярности среды, сравнимое снижение скорости роста происходило и на среде с аммонием в кач-ве главного источника азота. Катаболизм I, как установлено по превращению меченого I в глутамат целыми Кл, слабо ингибировался при осмолярностях растворенных в-в до 1,0 осмоль/кг; 50% первоначальной активности сохранялось при 2,0 осмоль/кг. Напротив, уд. активность ПДГ в Кл, выращенных в присутствии добавленных растворенных в-в, снижалась до 20% от контрольного уровня. Это снижение обусловлено более низкой скоростью синтеза ПДГ, но не зависело от известных генов, вовлеченных в осморегуляцию метаболизма I. Уд. активности триптофаназы, 'бета'-галактозидазы и гистидинолдегидрогеназы также снижались в этих ростовых условиях. Полученные результаты показывают, что хотя катаболизм I не ингибируется непосредственно высокими конц-иями растворенных в-в, продолжительный осмотический стресс приводит к ингибированию катаболизма I, как части более общего метаболического отклика. Ил. 6. Табл. 2. Библ. 45. США, Dep. of Bio., Kalamazoo College, Kalamazoo, MI 47007.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11.21
Рубрики: ПРОЛИНДЕГИДРОГЕНАЗА
БИОСИНТЕЗ
НЕСПЕЦИФИЧЕСКОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ
ПРОЛИН*L-
КАТАБОЛИЗМ
ОСМОТИЧЕСКИЙ СТРЕСС
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Deutch, Charles E.; Hasler, James M.; Houston, Rochelle M.; Sharma, Manish; Stone, Valerie J.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 98.03-04В3.180

Overy, S.
The role of proline dehydrogenase in drought-induced proline accumulation [Text] : abstr. Pap. and Posters Annu. Meet. Soc. Exp. Biol. "Top. Relevant to Plant Biol.", Lancaster, 24-29 March, 1996 / S. Overy, N. Smirnoff // J. Exp. Bot. - 1996. - Vol. 47, Suppl. - P78 . - ISSN 0022-0957
Перевод заглавия: Роль пролиндегидрогеназы в аккумуляции пролина в связи с засухой
Аннотация: При низком ВП в растениях нередко наблюдается аккумуляция пролина (П). П окисляется до глутамата в митохондриях с участием пролиндегидрогеназы и Р5С-дегидрогеназы; при низком ВП (на примере кукурузы) отмечено ингибирование активности пролиндегидрогеназы. Изучали роль окисления П в его аккумуляции в период засухи и регидратации и активности пролиндегидрогеназы. Аккумуляция П в корнях гороха оказалась линейно связанной с ВП в интервале 0-1,5 МПа. Регидратация приводила к снижению содержания П с замедлением в 4 ч и с возвратом к исходному уровню через 8 ч. Циклогексимид и тиапролин препятствовали снижению содержания П при регидратации. Активность пролиндегидрогеназы ниже в растениях с недостатком влаги в сравнении с нормально обеспеченными влагой растениями. Великобритания, Exeter Univ.

ГРНТИ	34.31.23

ВИНИТИ 341.31.23.27
Рубрики: ПРОЛИН
АККУМУЛЯЦИЯ
ПРОЛИНДЕГИДРОГЕНАЗА
КУКУРУЗА
ЗАСУХА
ВОДНЫЙ ПОТЕНЦИАЛ

Доп.точки доступа:
Smirnoff, N.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 10.04-04М3.84

PRODH gene is associated with executive function in schizophrenic families [Text] / Tao Li [et al.] // Amer. J. Med. Genet. B. - 2008. - Vol. 147, N 5. - P654-657 . - ISSN 1552-4841
Перевод заглавия: Ген PRODH ассоциирован с исполнительной функцией в семьях с шизофренией
Аннотация: Проведен анализ полиморфизма генов катехол-O-метилтрансферазы (COMT) и пролиндегидрогеназы (PRODH) в 167 семьях с шизофренией. В этих семьях больной с первым приступом заболевания охарактеризован с использованием 14 нейропсихологических тестов. Выявлена ассоциация между исполнительной функцией (определяемой в тесте с ханойской башней) и двумя полиморфными сайтами в гена PRODH (1852G/A и 1945T/C). Не обнаружено влияния на когнитивные функции полиморфизма гена COMT. Великобритания, Dep. Psychol. Med., PO82, Inst. Of Psychiatry, King's Coll. London, London SE5 8AF. Библ. 28

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.23.99
Рубрики: ШИЗОФРЕНИЯ
ИСПОЛНИТЕЛЬНАЯ ФУНКЦИЯ
АССОЦИАЦИЯ
ГЕНЫ
ГЕН PRODH
ПРОЛИНДЕГИДРОГЕНАЗА
ПОЛИМОРФНЫЕ САЙТЫ

Доп.точки доступа:
Li, Tao; Ma, Xiaohong; Hu, Xun; Wnag, Yingcheng; Yan, Chenghying; Meng, Huaqing; Liu, Xiehe; Toulopoulou, Timothea; Murray, Robin M.; Collier, David A.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 01.01-04В3.172

Proline dehydrogenase activity of mungbean rhizobia and their proline prototrophs in relation to their efficacy in symbiotic association [Text] / S. Chaudhary [et al.] // Indian J. Exp. Biol. - 1999. - Vol. 37, N 12. - P1234-1240 . - ISSN 0019-5189
Перевод заглавия: Активность пролиндегидрогеназы в ризобиях маша и их пролиновые прототрофы в связи с их эффективностью в симбиотической ассоциации
Аннотация: Пролиндегидрогеназа (ПДГ) - ключевой фермент катаболизма пролина для получения дополнительной энергии на поддержание фиксации N[2] в корневых клубеньках бобовых. Мутагенез 4 инфицирующих маш ризобиальных штаммов Mo-2, Mo-6, PP9038 и G-14 привел к образованию пролиновых ауксотрофов Mo6 и PP9038, дефицитных по активности ПДГ. Отсутствие ПДГ-активности в клеточно-культуральных экстрактах мутантов отражалось и в бактероидальной фракции, также дефицитной по активности ПДГ. ПДГ-дефицитные мутанты влияют на различные параметры процесса фиксации N[2] типа кол-ва клубеньков, сухой массы корней, стеблей и общего N в стеблях после введения стерильных условий. Утилизирующий пролин мутант Tn5 с сопоставимой или повышенной активностью ПДГ в сравнении с диким типом показывал легкое повышение или его полное отсутствие в параметрах фиксации N[2] и активности ПДГ в бактероидной фракции. Но увеличение было статистически недостоверным. Активность ПДГ в клеточных экстрактах и в фракции бактероидов ПДГ-мутантов позитивно коррелировала с параметрами фиксации N[2], как и кол-во клубеньков, сырая масса их и общий N растения. Активность ПДГ в клеточных экстрактах также позитивно коррелировала с активностью ПДГ в бактероидной фракции. Индия, Dep. of Microbiol., College of Basic Sciences and Humanities, C C S Haryana Agric. Univ., Hisar 125 004. Библ. 19

ГРНТИ	34.31.21

ВИНИТИ 341.31.21.21
Рубрики: ПРОЛИНДЕГИДРОГЕНАЗА
АКТИВНОСТЬ
АЗОТФИКСАЦИЯ
БОБОВО-РИЗОБИАЛЬНЫЙ СИМБИОЗ
БАКТЕРОИДЫ
КОРНЕВЫЕ КЛУБЕНЬКИ

Доп.точки доступа:
Chaudhary, S.; Dudeja, S.S.; Sharma, H.R.; Khurana, A.L.; Malik, M.S.

14.

РЖ ВИНИТИ 68 (BI13) 01.02-04Б3.260

Proline dehydrogenase activity of mungbean rhizobia and their proline prototrophs in relation to their efficacy in symbiotic association [Text] / S. Chaudhary [et al.] // Indian J. Exp. Biol. - 1999. - Vol. 37, N 12. - P1234-1240 . - ISSN 0019-5189
Перевод заглавия: Активность пролиндегидрогеназы в ризобиях маша и их пролиновые прототрофы в связи с их эффективностью в симбиотической ассоциации
Аннотация: Пролиндегидрогеназа (ПДГ) - ключевой фермент катаболизма пролина для получения дополнительной энергии на поддержание фиксации N[2] в корневых клубеньках бобовых. Мутагенез 4 инфицирующих маш ризобиальных штаммов Mo-2, Mo-6, PP9038 и G-14 привел к образованию пролиновых ауксотрофов Mo6 и PP9038, дефицитных по активности ПДГ. Отсутствие ПДГ-активности в клеточно-культуральных экстрактах мутантов отражалось и в бактероидальной фракции, также дефицитной по активности ПДГ. ПДГ-дефицитные мутанты влияют на различные параметры процесса фиксации N[2] типа кол-ва клубеньков, сухой массы корней, стеблей и общего N в стеблях после введения стерильных условий. Утилизирующий пролин мутант Tn5 с сопоставимой или повышенной активностью ПДГ в сравнении с диким типом показывал легкое повышение или его полное отсутствие в параметрах фиксации N[2] и активности ПДГ в бактероидной фракции. Но увеличение было статистически недостоверным. Активность ПДГ в клеточных экстрактах и в фракции бактероидов ПДГ-мутантов позитивно коррелировала с параметрами фиксации N[2], как и кол-во клубеньков, сырая масса их и общий N растения. Активность ПДГ в клеточных экстрактах также позитивно коррелировала с активностью ПДГ в бактероидной фракции. Индия, Dep. of Microbiol., College of Basic Sciences and Humanities, C C S Haryana Agric. Univ., Hisar 125 004. Библ. 19

ГРНТИ	68.03.07

ВИНИТИ 681.03.07.02
Рубрики: ПРОЛИНДЕГИДРОГЕНАЗА
АКТИВНОСТЬ
АЗОТФИКСАЦИЯ
БОБОВО-РИЗОБИАЛЬНЫЙ СИМБИОЗ
БАКТЕРОИДЫ
КОРНЕВЫЕ КЛУБЕНЬКИ

Доп.точки доступа:
Chaudhary, S.; Dudeja, S.S.; Sharma, H.R.; Khurana, A.L.; Malik, M.S.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.02-04Б2.77

Proline dehydrogenase activity of mungbean rhizobia and their proline prototrophs in relation to their efficacy in symbiotic association [Text] / S. Chaudhary [et al.] // Indian J. Exp. Biol. - 1999. - Vol. 37, N 12. - P1234-1240 . - ISSN 0019-5189
Перевод заглавия: Активность пролиндегидрогеназы в ризобиях маша и их пролиновые прототрофы в связи с их эффективностью в симбиотической ассоциации
Аннотация: Пролиндегидрогеназа (ПДГ) - ключевой фермент катаболизма пролина для получения дополнительной энергии на поддержание фиксации N[2] в корневых клубеньках бобовых. Мутагенез 4 инфицирующих маш ризобиальных штаммов Mo-2, Mo-6, PP9038 и G-14 привел к образованию пролиновых ауксотрофов Mo6 и PP9038, дефицитных по активности ПДГ. Отсутствие ПДГ-активности в клеточно-культуральных экстрактах мутантов отражалось и в бактероидальной фракции, также дефицитной по активности ПДГ. ПДГ-дефицитные мутанты влияют на различные параметры процесса фиксации N[2] типа кол-ва клубеньков, сухой массы корней, стеблей и общего N в стеблях после введения стерильных условий. Утилизирующий пролин мутант Tn5 с сопоставимой или повышенной активностью ПДГ в сравнении с диким типом показывал легкое повышение или его полное отсутствие в параметрах фиксации N[2] и активности ПДГ в бактероидной фракции. Но увеличение было статистически недостоверным. Активность ПДГ в клеточных экстрактах и в фракции бактероидов ПДГ-мутантов позитивно коррелировала с параметрами фиксации N[2], как и кол-во клубеньков, сырая масса их и общий N растения. Активность ПДГ в клеточных экстрактах также позитивно коррелировала с активностью ПДГ в бактероидной фракции. Индия, Dep. of Microbiol., College of Basic Sciences and Humanities, C C S Haryana Agric. Univ., Hisar 125 004. Библ. 19

ГРНТИ	34.27.23

ВИНИТИ 341.27.23.11
Рубрики: ПРОЛИНДЕГИДРОГЕНАЗА
АКТИВНОСТЬ
АЗОТФИКСАЦИЯ
БОБОВО-РИЗОБИАЛЬНЫЙ СИМБИОЗ
БАКТЕРОИДЫ
КОРНЕВЫЕ КЛУБЕНЬКИ

Доп.точки доступа:
Chaudhary, S.; Dudeja, S.S.; Sharma, H.R.; Khurana, A.L.; Malik, M.S.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 02.06-04Б3.77

Purification, characterization, and application of a novel dye-linked L-proline dehydrogenase from a hyperthermophilic archaeon, Thermococcus profundus [Text] / Haruhiko Sakuraba [et al.] // Appl. and Environ. Microbiol. - 2001. - Vol. 67, N 4. - P1470-1475 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Очистка, характеристика и использование новой связанной с красителем L-пролиндегидрогеназы из гипертермофильной архебактерии Thermococcus profundus
Аннотация: В сыром экстракте штаммов Thermococcus была обнаружена активность связанной с красителем L-пролиндегидрогеназы (D-L-proDH). Из гипертермофильного штамма T. profundus DSM 9503 фермент был выделен и очищен до гомогенного состояния. Мол. масса фермента составляла 160 kD. Фермент состоял из гетеротетрамерных субъединиц ('альфа'[2]'бета'[2]) с двумя различными мол. массами 50 и 40 kD. Определены аминокислотные последовательности субъединиц. D-L-proDH очень стабильна: фермент сохранял полностью активности при инкубации в течение 10 мин при 70'ГРАДУС'C, и 'ЭКВИВ'40% активность при инкубации в течение 120 мин при 80'ГРАДУС'C. Фермент не терял активности при инкубации при 50'ГРАДУС'C в течение 10 мин в интервале pH 4,0-10,0. Фермент катализировал дегидрогенизацию L-пролина при использовании 2,6-дихлориндофенола (2,6-DCP) в качестве акцептора электронов. Значения K[M] для L-пролина и 2,6-DCP составляли 2,05 и 0,073 мМ, соответственно. С помощью ТСХ продукт реакции был идентифицирован как 'ДЕЛЬТА'{1}-пирролин-5-карбоксилат. Простетическая группа фермента была идентифицирована как флавинадениндинуклеотид. Показано, что с помощью стабильной D-L-proDH достигалось простое и специфическое определение L-пролина в интервале концентрации 0,10-2,5 мМ. Япония, Dep. Biol. Sci. and Technol., Fac. Eng., Univ. Tokushima, 2-1 Minamijosanjimacho, Tokushima 770-8506. Библ. 22

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: THERMOCOCCUS PROFUNDUS (BACT.)
ГИПЕРТЕРМОФИЛЬНЫЙ ШТАММ DSM 9503
ДЕГИДРОГЕНАЗЫ
СВЯЗАННАЯ С КРАСИТЕЛЕМ L-ПРОЛИНДЕГИДРОГЕНАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА

Доп.точки доступа:
Sakuraba, Haruhiko; Takamatsu, Yoshinori; Satomura, Takenori; Kawakami, Ryushi; Ohshima, Toshihisa

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 92.01-04В3.160

Rayapati, P. John
Solubilization of a proline dehydrogenase from maize (Zea mays L.) mitochondria [Text] / P.John Rayapati, Cecil R. Stewart // Plant Physiol. - 1991. - Vol. 95, N 3. - P787-191 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Солюбилизация пролиндегидрогеназы из митохондрий кукурузы
Аннотация: С помощью неионного детергента NP-40 проведена солюбилизация пролиндегидрогеназы (ПД, КФ 1.4.3) из митохондрий этиолированных проростков кукурузы. Оптимум pH ПД был равен 8, а величина K[м] для пролина- 6,6 мМ. Показано, что в присутствии пролина эта солюбилизированная ПД синтезировала также пирролин-5карбоновую к-ту. Активность ПД ингибировалась in vitro 300 мМ хлорида калия, но не 300 мМ ацетата калия. Мол. масса ПД была выше, чем 150 кД. Уд. активность ПД, солюбилизированная из митохондрий подвергнутых водному стрессу, составляла 11% от активности ПД из митохондрий контрольных растений. Стресс не влиял на активности НАД-зависимой дегидрогеназы пирролин-5карбоновой к-ты и цитохром c оксидазы в солюбилизированных препаратах, а также на скорость поглощения кислорода интактными митохондриями в присутствии АДФ и НАДФ, сукцината или малат-пирувата. США, Dep. of Botany, Iowa St. Univ., Ames, Iowa 50011. Библ. 12.

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.07
Рубрики: ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ
ПРОЛИНДЕГИДРОГЕНАЗА
КУКУРУЗА
МИТОХОНДРИИ

Доп.точки доступа:
Stewart, Cecil R.

18.

РЖ ВИНИТИ 68 (BI03) 07.06-04В4.262

Аккумуляция осмолитов растениями различных генотипов рапса при хлоридном засолении [Текст] / А. М. Мохамед [и др.] // Физиол. раст. - 2006. - Т. 53, N 5. - С. 732-738 . - ISSN 0015-3303
Аннотация: Исследовали физиологические механизмы адаптации растений двух генотипов рапса (Brassica napus) к хлоридному засолению. Растения 2 различных по солеустойчивости сортов (Ольга и Вестар) выращивали в сосудах с перлитом на среде Хогланда-Снайдерс в контролируемых условиях. На стадии 3-4 настоящих листьев растения подвергали 7-дневному засолению путем однократного добавления в питательную среду раствора NaCl до достижения требуемых конечных конц-ий соли (от 50 до 400 мМ). Показали, что одной из возможных причин большей солеустойчивости растений сорта Ольга, по сравнению с растениями сорта Вестар, является их способность сохранять водопоглотительную активность клеток корня в условиях интенсивного засоления (300-400 мМ NaCl), о чем свидетельствует большая оводненность тканей растений сорта Ольга. Это достигалось за счет сильного падения осмотического потенциала клеточного содержимого (до -2,3 МПа) при низком ВП питательного р-ра благодаря более активному поглощению Na{+} (57-61 мкэкв/г сырой массы) и K{+} (210-270 мкэкв/г сырой массы), а также интенсивной аккумуляции пролина (30-50 мкмоль/г сырой ткани). Последнее обусловлено пониженной активностью пролиндегидрогеназы и замедленным процессом деградации данного осмолита. Существенно, что растения рапса солеустойчивого сорта, в отличие от менее устойчивого генотипа, характеризовались способностью поддерживать на довольно высоком уровне соотношение K{+}/Na{+} при разной степени засоления, что позволяло сохранять ионный гомеостаз и в экстремальных условиях. Библ. 31

ГРНТИ	68.35.37

ВИНИТИ 681.35.37.15.19
Рубрики: СОЛЕУСТОЙЧИВОСТЬ
BRASSICA NAPUS
ОСМОТИЧЕСКИЙ ПОТЕНЦИАЛ
ПРОЛИН
ПРОЛИНДЕГИДРОГЕНАЗА

Доп.точки доступа:
Мохамед, А.М.; Ралдугина, Г.Н.; Холодова, В.П.; Кузнецов, Вл.В.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 07.06-04В3.74

Аккумуляция осмолитов растениями различных генотипов рапса при хлоридном засолении [Текст] / А. М. Мохамед [и др.] // Физиол. раст. - 2006. - Т. 53, N 5. - С. 732-738 . - ISSN 0015-3303
Аннотация: Исследовали физиологические механизмы адаптации растений двух генотипов рапса (Brassica napus) к хлоридному засолению. Растения 2 различных по солеустойчивости сортов (Ольга и Вестар) выращивали в сосудах с перлитом на среде Хогланда-Снайдерс в контролируемых условиях. На стадии 3-4 настоящих листьев растения подвергали 7-дневному засолению путем однократного добавления в питательную среду раствора NaCl до достижения требуемых конечных конц-ий соли (от 50 до 400 мМ). Показали, что одной из возможных причин большей солеустойчивости растений сорта Ольга, по сравнению с растениями сорта Вестар, является их способность сохранять водопоглотительную активность клеток корня в условиях интенсивного засоления (300-400 мМ NaCl), о чем свидетельствует большая оводненность тканей растений сорта Ольга. Это достигалось за счет сильного падения осмотического потенциала клеточного содержимого (до -2,3 МПа) при низком ВП питательного р-ра благодаря более активному поглощению Na{+} (57-61 мкэкв/г сырой массы) и K{+} (210-270 мкэкв/г сырой массы), а также интенсивной аккумуляции пролина (30-50 мкмоль/г сырой ткани). Последнее обусловлено пониженной активностью пролиндегидрогеназы и замедленным процессом деградации данного осмолита. Существенно, что растения рапса солеустойчивого сорта, в отличие от менее устойчивого генотипа, характеризовались способностью поддерживать на довольно высоком уровне соотношение K{+}/Na{+} при разной степени засоления, что позволяло сохранять ионный гомеостаз и в экстремальных условиях. Библ. 31

ГРНТИ	34.31.21

ВИНИТИ 341.31.21.19
Рубрики: СОЛЕУСТОЙЧИВОСТЬ
BRASSICA NAPUS
ОСМОТИЧЕСКИЙ ПОТЕНЦИАЛ
ПРОЛИН
ПРОЛИНДЕГИДРОГЕНАЗА

Доп.точки доступа:
Мохамед, А.М.; Ралдугина, Г.Н.; Холодова, В.П.; Кузнецов, Вл.В.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 06.11-04В3.100

Оценка солеустойчивости растений табака Nicotiana tabacum, несущих антисмысловой супрессор гена пролиндегидрогеназы [Текст] / Я. С. Колодяжная [и др.] // Генетика. - 2006. - Т. 42, N 2. - С. 278-281 . - ISSN 0016-6758
Аннотация: Экспрессия антисмыслового супрессора гена ПДГ арабидопсиса обеспечивает повышенную устойчивость растений табака к засолению и токсическому аналогу пролина. При этом генетически модифицированные растения не отличаются фенотипически от растений исходного сорта SR1, что позволяет рассматривать возможность использования этого подхода для модификации существующих сортов растений с целью получения солеустойчивых форм. Предполагается, что такие растения будут более устойчивы и к другим видам абиотических стрессов. Россия, Ин-т цитологии и генетики СО РАН, Новосибирск; jane[-]k@bionet.nsc.ru

ГРНТИ	34.31.21

ВИНИТИ 341.31.21.19
Рубрики: СОЛЕУСТОЙЧИВОСТЬ
ГЕНЕТИКА
ТАБАК
ФЕРМЕНТЫ
ПРОЛИНДЕГИДРОГЕНАЗА

Доп.точки доступа:
Колодяжная, Я.С.; Титов, С.Е.; Кочетов, А.В.; Комарова, М.Л.; Романова, А.В.; Коваль, В.С.; Шумный, В.К.

1-20 21-24

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска